Количество водородных связей 220
Количество альфа-спиралей 11
Количество бета-складок 17
Количество бета-поворотов 33

Мой белок относится к альфа+бета-спиральным белкам.
Это легко определить по изображению его ленточной модели: здесь присутствуют и альфа-спиральные белки (розовые) и бета-структурные белки (желтые).

Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:
альфа-спираль: Val 68-Arg 84
антипараллельные бета-тяжи: Cys 35-Arg 39, Val 45-Ile 49
параллельные бета-тяжи: Ile 269-Thr 275, Glu 246-Cys 250
петля, в которой полипептидная цепь круто разворачивается на 180°: Phe 40-Glu 44

Паттерн Н-связей: H (i,i+3)
Атомы С-бета направлены в разные
стороны от спирали и несколько
склонены в сторону N-конца спирали.

Скрипт

Атомы С-бета направлены в разные
стороны от спирали. Они склонены
как в сторону N-конца спирали,
так и в сторону С-конца. Паттерн
Н-связей определить сложно.

Скрипт

Выбранный С-бета-поворот:
Phe40Ser41Asp42Gly43Glu44
На повороте есть Н-связь,
способная "скрепить" поворот.

Скрипт

Cреднее число аминокислотных остатков на виток: 4 (параметр n спирали)
Cпираль закручена вправо (по часовой стрелке), поэтому n=+4

Пара атомов СА , находящихся друг под другом: Val68-His71
Расстояние между ними: 5.29 а
Радиус равен примерно 2.23 а.
Его можно вычислить как приблизительное расстояние
между Val68 и Glu70, которое равно 4.47 а.
При виде на спираль сверху это расстояние приблизительно
равно диаметру, значит радиус будет в два раза меньше.

Среднее число аминокислотных остатков на виток: 7 (параметр n спирали)
Спираль закручена влево (против часовой стрелки), поэтому n=-7

Пара атомов СА , находящихся друг под другом: Ile269-Thr275
Расстояние между ними: 17.60 а
Радиус очень маленький,равен примерно 0,51 а.
Его можно вычислить анагогично, измерив расстояние между Ile269 и Lys270