| Метка поля | Содержание | |
|---|---|---|
| Код(ы) доступа ("Accession number") | AC | P96618 |
| Идентификатор записи в БД | ID | ACPS_BACSU |
| Название (краткое описание) белка | DE | Holo-ACP synthase |
| Дата создания документа | DT | 01-MAY-1997 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 30-NOV-2010 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 4 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | J. Biol. Chem. 276:37289-37298(2001) |
| Ключевые слова | KW | 3D-структура; Полный протеом; цитоплазма; биосинтез жирных кислот; Синтез липидов; магниий; трансферазы |
| Что содержит поле комментариев? | CC | НАЗНАЧЕНИЕ: Переводит 4'-phosphopantetheine из кофермента для Ser жирных кислот ацил-носителя белка ACP. Также модифицирует D-аланил белок-носитель, но не способен признать PCP и AcpK, ацил белковым носителем вторичного метаболизма. КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ДЕЯТЕЛЬНОСТЬ: КоА-(4'-phosphopantetheine) + апо-[ацил- операторского белка] = аденозин 3 ', 5'-бисфосфат + голо-[ацил- операторского белка]. КОФАКТОР: Магний (по сходству). СУБЪЕДИНИЦЫ: Homotrimer ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ: Цитоплазма (по сходству). СХОДСТВО: Входит в надсемейство трансферазы P-Пант. ACPS семьи. Авторские права на UniProt консорциума, см. http://www.uniprot.org/terms Распространяется под Attribution-NoDerivs лицензии Creative Commons |
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1F7L; 1F7T; 1F80 |
Из скольких субъединиц состоит функциональный белок?
Ответ: Homotrimer - белок состоит из трех идентичных единиц полипептида.
| Запрос | Число записей в SwissProt | Число записей в TrEMBL |
|---|---|---|
| Holo-[acyl-carrier-protein] synthase | 683 | 4029 |
| "Holo-ACP synthase" | 623 | 1513 |
| 4'-phosphopantetheinyl transferase AcpS | 592 | 2229 |
| Метка поля | Белок 1 | Белок 2 | |
|---|---|---|---|
| Первый код доступа | AC | P96618 | P80643, P51832 |
| Идентификатор последовательности в БД | ID | ACPS_BACSU | ACP_BACSU |
| Название (краткое описание) белка | DE | Holo-ACP synthase | Acyl carrier protein |
| Дата создания документа | DT | 01-MAY-1997 | 01-OCT-1996 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 30-NOV-2010 | 08-FEB-2011 |
| Название организма | OS | Bacillus subtilis | Bacillus subtilis |
| Классификация организма (список таксонов) | OC | Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus | Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus |
| Длина последовательности | ID | 121 | 77 |
| Молекулярная масса белка | SQ | 13718 | 8591 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 4 | 6 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | J. Biol. Chem. 276:37289-37298(2001 | Structure 9:277-287(2001) |
| Описание вторичной структуры | FT | CHAIN 1 121 METAL 8 8 METAL 58 58 MUTAGEN 2 2 MUTAGEN 5 5 MUTAGEN 113 113 MUTAGEN 113 113 STRAND 2 11 HELIX 12 21 HELIX 25 29 HELIX 32 38 HELIX 43 63 HELIX 74 76 STRAND 78 81 STRAND 87 91 TURN 92 94 STRAND 95 105 STRAND 107 117 |
HELIX 3 14 TURN 15 21 STRAND 25 27 STRAND 29 33 HELIX 37 50 HELIX 57 62 HELIX 66 76 |
| Ключевые слова | KW | 3D-структура; Полный протеом; цитоплазма; биосинтез жирных кислот; Синтез липидов; магниий; трансферазы | 3D-структура; Полный протеом; цитоплазма; прямое секвенирование белка, биосинтез жирных кислот; синтез липидов |
| Темы, освещённые в комментариях | CC | Назначение, каталитическая деятельность, кофактор, субъедигицы, внутриклеточная локализация, сходство, авторские права | Функция, путь, внутриклеточная локализация, сходство, авторские права |
| Особенности последовательности | FT | I->A: 6% of wild-type activity. I->R: Loss of activity; no trimer formation. Q->E: 14% of wild-type activity. Q->R: Loss of activity; no trimer formation. | Нет информации |
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1F7L; 1F7T; 1F80 | 1F80; 1HY8; 2X2B |