Миниобзор генома археи Methanosarcina vacuolata

Рассмотрим какие функции выполняют в организме некоторые из самых коротких и длинных белков(см. Табл. 1 ). Заметим, что какой-либо закономерности в функциональном распределении белков по размерам нет

Рассмотрим некоторые закономерности содержания аминокислот в протеоме(см. Табл. 2 ). Среди гидрофобных аминокислот больше всего лейцина, изолейцина и глицина, среди отрицательно заряженных - глутамата, среди положительно заряженных - лизина, а среди полярных незаряженных - серина. По-видимому, первые во Вселенной белки состояли не из 20 разных видов аминокислот, а из гораздо меньшего количества. Таким образом, процентное содержание “древних” аминокислот в современных белка намного больше, чем приобретенных позднее в процессе эволюции. Так например, содержание лейцина 9,45%, а триптофана – всего 1%. Это означает, что древние белки содержали в качестве главной гидрофобной аминокислоты лейцин, а не триптофан. Кроме того, в аминокислотном составе протеома присутствую нестандартные аминокислоты(*). Это может быть как раз пирролизин или селеноцистеин – дополнительные 21 и 22 аминокислоты.

Согласно данным из Табл. 3 больше всего в основной хромосоме археи генов кодирующих белки, в то время как гены, кодирующие различные виды РНК, составляют лишь небольшую часть генома. Так, например, присутствуют некодирующие РНК. Одна из них – RNase P RNA component – весьма интересна, так как является рибозимом, катализирующим некоторые стадии синтеза тРНК. Этот реликтовый рибозим – остаток некогда богатого мира каталитических РНК, которые ушли на второй план из-за белков, которые могут катализировать реакции значительно более сложные, чем РНК. Хотя, например, рРНК тоже сохраняет свою каталитическую активность в рибосомах каждого из нас и по сей день. Рибосомальные РНК данной археи имеют константы седиментации 5-S, 16-S и 23-S. Транспортные РНК подробно анализируются ниже. Стоит отметить, что генов РНК на плазмиде нет вообще. В ней закодированы белки метаболизма гликопротеинов, которые образуют их сложную систему клеточных покровов. [6]

Проанализируем подробнее число тРНК, которые соответствуют определенной аминокислоте(см. Табл. 4 ). Заметим интересную особенность: в стандартном генетическом коде 6 кодонов соответствуют лейцину, в то время как существует 7 разных тРНК. Получается, либо нужно смириться с тем, что генетический код археи отличается от стандартного, либо одному кодону могу соответствовать две разных тРНК. Напротив, для серина в стандартном генетическом коде есть 6 кодонов, в то время как разных тРНК для него всего 4. Значит, опять либо генетический код нестандартный, либо какая-то тРНК серина может распознавать сразу два его кодона. Подобные противоречия можно найти и в тРНК для других аминокислот.

Типичным старт кодоном у всех форм жизни является ATG, что и подтверждается данными из Табл. 5 . Помимо этого довольно часто в качестве старт кодона встречаются TTG и GTG 395 и 259 раз соответственно. Они согласно данным из статьи [7], тоже являются довольно типичными старт- кодонами для прокариот. А вот остальные старт-кодоны таковыми на самом деле не являются, потому что принадлежат к псевдогенам, которые возникают из обычных работающих генов путем мутаций и перестают работать. Поскольку у них нет нормального старт-кодона рискну предположить, что точно имела место быть делеция участка гена с 5’-конца. По данным Табл. 6 , число канонических стоп-кодонов TAA, TGA и TAG соответственно равно 2080, 1443 и 155. Остальные же стоп-кодоны таковыми не являются, потому что отвечают псевдогенам. Так как у этих псевдогенов отсутствует нормальный стоп-кодон, то можно предположить, что здесь, наоборот, имела место делеция со стороны 3’-конца.

Исходя из приведенных ниже данных(см. Рис. 2 ), видно, что у большинства генов межгенное расстояние лежит в интервале от 100 до 200 нуклеотидов. Это может свидетельствовать о том, что большинство генов археи организовано в опероны для совместной регуляции экспрессии. Заметим, что порядка 110 генов перекрываются. То есть некоторые белки могут иметь участки с общей аминокислотной последовательностью и следовательно схожей третичной структурой. Возможно, что это различные изоформы одного и того же белка с немного различающимися функциями. В Табл. 7 показаны продукты трех предсказанных оперонов(I, II, III). Оказывается, что все три оперона кодируют белки, участвующие в процессе метаногенеза[8]. По большому числу субъединиц этих белков можно понять, что они имеют очень сложную пространственную структуру и , самое главное, то что по отдельности каждая субъединица белка не может выполнять свою функцию. Таким образом, смысл объединения этих генов в оперон очевиден.