Первый семестр

Вторичная структура

  1. Вторичная структура белка α/β

    14 α-спиралей
    12 β-тяжей
    22 β-поворотов (реверсивных поворотов)

  2. Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:
    • α-спираль SER A 54 - GLN A 75
    • β-тяж
      • Антипараллельных β-тяжей в моем белке нет. А в белке 1bs2 антипараллельные бета-тяжи: LEU A 100 - ASN A 106; PHE A 109 - PHE A 114
      • Параллельные β-тяжи LYS A 4 - ALA A 12; ILE A 78 - LEU A 86
    • β-поворот VAL A 112 - LEU A 113

  3. α-спираль

    На схеме: самая длинная α-спираль SER 54 - GLN 75, ее остов с раскраской по атомам, а также красные шарики - С-β.
    Паттерн Н-связей: H(i,i+4) (где i от 54 до 71).
    В структуре ни один С-β атом не заходит внутрь спирали.

  4. β-тяж

    На схеме: β-лист, состоящий из трех β-тяжей - Glu 107 - Val 112, Lys 4 - Ala 12, Ile 78 - Leu 86, , с раскраской по атомам, а также красные шарики - С-β.
    C-β атомы лежат вне плоскости β-листа.

  5. β-поворот

    Lys87-His88-Ile89-Glu90-Pro91
    В повороте нет Н-связей.

Script:
α-спираль
β-тяж
β-поворот

Первый семестр


© Migur