Анализ белка регулятора транскрипции HTH типа (PDB 1SFX)

  1. Структура в целом

    2. Макромолекула представляет из себя консервативный гипотетический белок локуса AF2008. Этот белок состоит из двух полимерный цепей A и В, идентичных по аминокислотному составу, но незначительно отличающихся расположением малых молекул.

    Структурная формула белка
    Рисунок 1. Структурная формула белка, состоящая из двух белковых цепей
    Во вторичной структуре преобладают α-спирали
    Структурная формула белка
    Рисунок 2. Структурная формула белка. Голубым обозначены α-спирали, фиолетовым обозначены β-слои
    Биологическая единица представляет собой функциональную форму белка. Данный белок имеент две биологических единицы. Первая идентична белку и состоит из 2 А цепей, а вторая является димером и состоит из 4 А цепей.
    Строение биологической единицы 2
    Рисунок 3. Структура биологической единицы 2, состоящей из четырех белковых цепей
    В структуре имеется модифицированный аминокислотный остаток - селенометионин, таких модифицированных остатков 3 в одной А цепи и 2 в В цепи. модифицированные аминокислотные остатки

  2. Отдельные цепи

    3. Данная макромолекула принадлежит Archaeoglobus fulgidus, ее uniprot_id O28271. Это консервативный гипотетический белок AF2008 с не определенной функцией. Относительно референса из Uniprot последовательность содержит 3 мутации. Так же в цепи есть модифицированные аминокислотные остатки (MET)

  3. Малые молекулы

    4. Последовательность содержит 2 малых молекулы: хлорид-ионы (CHLORIDE ION, CL) и молекулы этиленгликоля (1,2-ETHANEDIOL, EDO). Ссылки на файлы с соответствующими строками из PDB: хлорид-ионы , молекулы этиленгликоля.

    Рисунок 4. Белковое окружение молекулы этиленгликоля в радиусе 5 ангстрем          Рисунок 5. Белковое окружение молекулы хлора в радиусе 5 ангстрем

  4. Взаимодействия между аминокислотными остатками

    5. Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка

    Вторичные структуры белка - α-спирали, β-слои - формируются при участии водородных связей между участками пептидного остова.

    Рисунок 6. Водородные связи в α-спирали. Длины связей указаны в ангстремах.    Рисунок 7. Водородные связи между аминогруппой изолейцина(ILE-100) 
                                                                               и карбоксильной группой изолейцина (ILE-97). Длины связей указаны в ангстремах.

    Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот

    Водородные связи, затрагивающие атомы боковых радикалов аминокислот обычно участвуют в формировании третичной структуры белка. Водородная связь является разновидность донорно-акцепторной. Расстояние между донором и акцептором: 2.5-3.5A.

    Рисунок 8. Водородные связи между радикалами серина(SER-78) и аргинина (ARG-64). Длины связей указаны в ангстремах

    Солевой мостик

    Солевой мостик - это ионная связь между боковыми карбоксильными группами и аминогруппами. Солевые мостики участвуют в формировании третичной структуры белка. Расстояие между противоионами: 3-4.5A.

    Рисунок 9. Солевой мостик между аргинином(ARG-64) и глутаминовой кислотой(GLU-80). Длины связей указаны в ангстремах

    Дисульфидная связь

    Дисульфидная связь образуется между атомами серы цистеинов

    Рисунок 10. В данной молекуле нет цистеинов

    Стекинг

    Стекинг представляет собой связь, образуемую электростатическими взаимодействиями между ароматическими кольцами. В центре ароматического кольца сосредотачивается отрицательный заряд, а положительный - распределяется по поверхностям с обеих сторон. Выделяют три вида стекинга: параллельно сдвинутый, T-стекинг и π-катионный. Среднее расстояние между кольцами: 4-6A.

    Рисунок 11. Пи-катионный стекинг между тирозином(TYR-75) и аргинином (ARG-65)