Практикум 5

На иллюстрациях изображена цепь А структуры 3AMU (белок) и водородные связи (пунктир пурпурного цвета), соединяющие атомы кислорода (красные) и азота (синие) двух аминокислотных остатков. Это необходимо для формирования вторичной структуры белка. Подписаны расстояния связей в ангстремах.

Помимо водородных связей между атомами остова белка есть и водородные связи между радикалами. Проиллюстрирован один из примеров такого взаимодействия боковых цепей - атом имидазольного кольца гистидина (HIS 403) и атом гуанидиниевой группы аргинина (ARG 217). Такие взаимодействия отвечают за формирование третичной структуры белка.

Проиллюстрирован солевой мостик между карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (ASP 115), несущей отрицательный заряд, и ε-аминогруппой лизина (LYS 111), несущей положительный заряд. Такая связь образуется за счёт электростатического притяжения двух разных зарядов и участвует в стабилизации третичной структуры.

Все цистеины белка (выделены жёлтым, суммарно 6 остатков). Дисульфидные связи отсутствуют.

Все ароматические аминокислоты (Phe, Tyr, Trp, His) показаны в виде палочек жёлтого цвета. Расстояния между кольцами превышают 5 ангстремов и ни одно из них не располагается параллельно относительно другого ближайшего. Это свидетельствует об отсутствии белок-белок стекинга.

Азотистое основание цитозина цепи B (CYT34) участвует в стекинг-взаимодействии с боковой цепью тирозина цепи B (TYR225). Расстояние между центрами колец составляет много более 5 ангстрем, что не характерно для стекинга, но при функционировании белка, насколько я поняла из научных работ, эта структура действительно имеет место и стабилизирует «вывернутую» конформацию C34.

Следует отметить, что тРНК, также состоящая в структуре 3AMU, имеет характерные для нуклеиновых кислот внутримолекулярные стекинг-взаимодействия, которые стабилизируют её вторичную и третичную структуру. Проиллюстрирован пример такой структуры - взаимодействие голубого аденина (A58) и пурпурного гуанина (G19), зелёным обозначен остов цепи B.