data_4U9L
# 
_entry.id   4U9L 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.050 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB   4U9L         
WWPDB D_1000203041 
# 
_database_PDB_rev.num             1 
_database_PDB_rev.date            2014-12-03 
_database_PDB_rev.date_original   2014-08-06 
_database_PDB_rev.status          ? 
_database_PDB_rev.replaces        4U9L 
_database_PDB_rev.mod_type        0 
# 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
_pdbx_database_related.db_id          4U9N 
_pdbx_database_related.db_name        PDB 
_pdbx_database_related.details        . 
# 
_pdbx_database_status.status_code                      REL 
_pdbx_database_status.status_code_sf                   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr                   ? 
_pdbx_database_status.entry_id                         4U9L 
_pdbx_database_status.date_begin_release_preparation   . 
_pdbx_database_status.SG_entry                         N 
_pdbx_database_status.deposit_site                     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                     RCSB 
_pdbx_database_status.methods_development_category     ? 
# 
loop_
_audit_author.address 
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
? 'Takeda, H.'     1 
? 'Hattori, M.'    2 
? 'Nishizawa, T.'  3 
? 'Yamashita, K.'  4 
? 'Shah, S.T.A.'   5 
? 'Caffrey, M.'    6 
? 'Maturana, A.D.' 7 
? 'Ishitani, R.'   8 
? 'Nureki, O.'     9 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            'Nat Commun' 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2041-1723 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            5 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                5374 
_citation.page_last                 5374 
_citation.title                     
'Structural basis for ion selectivity revealed by high-resolution crystal structure of Mg(2+) channel MgtE' 
_citation.year                      2014 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/ncomms6374 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   25367295 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Takeda, H.'     1 
primary 'Hattori, M.'    2 
primary 'Nishizawa, T.'  3 
primary 'Yamashita, K.'  4 
primary 'Shah, S.T.'     5 
primary 'Caffrey, M.'    6 
primary 'Maturana, A.D.' 7 
primary 'Ishitani, R.'   8 
primary 'Nureki, O.'     9 
# 
_cell.entry_id           4U9L 
_cell.length_a           62.529 
_cell.length_b           70.165 
_cell.length_c           102.644 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         4U9L 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                19 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man 'Magnesium transporter MgtE'                     19321.074 2  ? ? 'UNP residues 271-449' ? 
2 non-polymer syn 'MAGNESIUM ION'                                  24.305    1  ? ? ?                      ? 
3 non-polymer syn '(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate' 356.540   5  ? ? ?                      ? 
4 water       nat water                                            18.015    39 ? ? ?                      ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;LVYSEAGPVALWLARVRWLVILILTGMVTSSILQGFESVLEAVTALAFYVPVLLGTGGNTGNQSATLIIRALATRDLDLR
DWRRVFLKEMGVGLLLGLTLSFLLVGKVYWDGHPLLLPVVGVSLVLIVFFANLVGAMLPFLLRRLGVDPALVSNPLVATL
SDVTGLLIYLSVARLLLEA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;LVYSEAGPVALWLARVRWLVILILTGMVTSSILQGFESVLEAVTALAFYVPVLLGTGGNTGNQSATLIIRALATRDLDLR
DWRRVFLKEMGVGLLLGLTLSFLLVGKVYWDGHPLLLPVVGVSLVLIVFFANLVGAMLPFLLRRLGVDPALVSNPLVATL
SDVTGLLIYLSVARLLLEA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   LEU n 
1 2   VAL n 
1 3   TYR n 
1 4   SER n 
1 5   GLU n 
1 6   ALA n 
1 7   GLY n 
1 8   PRO n 
1 9   VAL n 
1 10  ALA n 
1 11  LEU n 
1 12  TRP n 
1 13  LEU n 
1 14  ALA n 
1 15  ARG n 
1 16  VAL n 
1 17  ARG n 
1 18  TRP n 
1 19  LEU n 
1 20  VAL n 
1 21  ILE n 
1 22  LEU n 
1 23  ILE n 
1 24  LEU n 
1 25  THR n 
1 26  GLY n 
1 27  MET n 
1 28  VAL n 
1 29  THR n 
1 30  SER n 
1 31  SER n 
1 32  ILE n 
1 33  LEU n 
1 34  GLN n 
1 35  GLY n 
1 36  PHE n 
1 37  GLU n 
1 38  SER n 
1 39  VAL n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  ALA n 
1 43  VAL n 
1 44  THR n 
1 45  ALA n 
1 46  LEU n 
1 47  ALA n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  VAL n 
1 51  PRO n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  LEU n 
1 55  GLY n 
1 56  THR n 
1 57  GLY n 
1 58  GLY n 
1 59  ASN n 
1 60  THR n 
1 61  GLY n 
1 62  ASN n 
1 63  GLN n 
1 64  SER n 
1 65  ALA n 
1 66  THR n 
1 67  LEU n 
1 68  ILE n 
1 69  ILE n 
1 70  ARG n 
1 71  ALA n 
1 72  LEU n 
1 73  ALA n 
1 74  THR n 
1 75  ARG n 
1 76  ASP n 
1 77  LEU n 
1 78  ASP n 
1 79  LEU n 
1 80  ARG n 
1 81  ASP n 
1 82  TRP n 
1 83  ARG n 
1 84  ARG n 
1 85  VAL n 
1 86  PHE n 
1 87  LEU n 
1 88  LYS n 
1 89  GLU n 
1 90  MET n 
1 91  GLY n 
1 92  VAL n 
1 93  GLY n 
1 94  LEU n 
1 95  LEU n 
1 96  LEU n 
1 97  GLY n 
1 98  LEU n 
1 99  THR n 
1 100 LEU n 
1 101 SER n 
1 102 PHE n 
1 103 LEU n 
1 104 LEU n 
1 105 VAL n 
1 106 GLY n 
1 107 LYS n 
1 108 VAL n 
1 109 TYR n 
1 110 TRP n 
1 111 ASP n 
1 112 GLY n 
1 113 HIS n 
1 114 PRO n 
1 115 LEU n 
1 116 LEU n 
1 117 LEU n 
1 118 PRO n 
1 119 VAL n 
1 120 VAL n 
1 121 GLY n 
1 122 VAL n 
1 123 SER n 
1 124 LEU n 
1 125 VAL n 
1 126 LEU n 
1 127 ILE n 
1 128 VAL n 
1 129 PHE n 
1 130 PHE n 
1 131 ALA n 
1 132 ASN n 
1 133 LEU n 
1 134 VAL n 
1 135 GLY n 
1 136 ALA n 
1 137 MET n 
1 138 LEU n 
1 139 PRO n 
1 140 PHE n 
1 141 LEU n 
1 142 LEU n 
1 143 ARG n 
1 144 ARG n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 ASP n 
1 149 PRO n 
1 150 ALA n 
1 151 LEU n 
1 152 VAL n 
1 153 SER n 
1 154 ASN n 
1 155 PRO n 
1 156 LEU n 
1 157 VAL n 
1 158 ALA n 
1 159 THR n 
1 160 LEU n 
1 161 SER n 
1 162 ASP n 
1 163 VAL n 
1 164 THR n 
1 165 GLY n 
1 166 LEU n 
1 167 LEU n 
1 168 ILE n 
1 169 TYR n 
1 170 LEU n 
1 171 SER n 
1 172 VAL n 
1 173 ALA n 
1 174 ARG n 
1 175 LEU n 
1 176 LEU n 
1 177 LEU n 
1 178 GLU n 
1 179 ALA n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.pdbx_src_id                        1 
_entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag               ? 
_entity_src_gen.pdbx_seq_type                      'Biological sequence' 
_entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num                   1 
_entity_src_gen.pdbx_end_seq_num                   179 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 TTHA1060 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Thermus thermophilus HB8' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     300852 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.host_org_details                   ? 
_entity_src_gen.expression_system_id               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       ? 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    MGTE_THET8 
_struct_ref.pdbx_db_accession          Q5SMG8 
_struct_ref.pdbx_db_isoform            ? 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;LVYSEAGPVALWLARVRWLVILILTGMVTSSILQGFESVLEAVTALAFYVPVLLGTGGNTGNQSATLIIRALATRDLDLR
DWRRVFLKEMGVGLLLGLTLSFLLVGKVYWDGHPLLLPVVGVSLVLIVFFANLVGAMLPFLLRRLGVDPALVSNPLVATL
SDVTGLLIYLSVARLLLEA
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           271 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 4U9L A 1 ? 179 ? Q5SMG8 271 449 271 449 
2 1 4U9L B 1 ? 179 ? Q5SMG8 271 449 271 449 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                          ?                   'C3 H7 N O2'     89.093  
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                                         ?                   'C6 H15 N4 O2 1' 175.209 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                                       ?                   'C4 H8 N2 O3'    132.118 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                                  ?                   'C4 H7 N O4'     133.103 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                                        ?                   'C5 H10 N2 O3'   146.144 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                                  ?                   'C5 H9 N O4'     147.129 
GLY 'peptide linking'   y GLYCINE                                          ?                   'C2 H5 N O2'     75.067  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                                        ?                   'C6 H10 N3 O2 1' 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                            ?                   'H2 O'           18.015  
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                                       ?                   'C6 H13 N O2'    131.173 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                          ?                   'C6 H13 N O2'    131.173 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                           ?                   'C6 H15 N2 O2 1' 147.195 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                                       ?                   'C5 H11 N O2 S'  149.211 
MG  non-polymer         . 'MAGNESIUM ION'                                  ?                   'Mg 2'           24.305  
OLC non-polymer         . '(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate' 1-Oleoyl-R-glycerol 'C21 H40 O4'     356.540 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                                    ?                   'C9 H11 N O2'    165.189 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                          ?                   'C5 H9 N O2'     115.130 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                           ?                   'C3 H7 N O3'     105.093 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                                        ?                   'C4 H9 N O3'     119.119 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                                       ?                   'C11 H12 N2 O2'  204.225 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                                         ?                   'C9 H11 N O3'    181.189 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                           ?                   'C5 H11 N O2'    117.146 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   4U9L 
_exptl.crystals_number            ? 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.method_details             ? 
# 
_exptl_crystal.colour                      ? 
_exptl_crystal.density_diffrn              ? 
_exptl_crystal.density_Matthews            2.92 
_exptl_crystal.density_method              ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol         57.86 
_exptl_crystal.description                 ? 
_exptl_crystal.F_000                       ? 
_exptl_crystal.id                          1 
_exptl_crystal.preparation                 ? 
_exptl_crystal.size_max                    ? 
_exptl_crystal.size_mid                    ? 
_exptl_crystal.size_min                    ? 
_exptl_crystal.size_rad                    ? 
_exptl_crystal.colour_lustre               ? 
_exptl_crystal.colour_modifier             ? 
_exptl_crystal.colour_primary              ? 
_exptl_crystal.density_meas                ? 
_exptl_crystal.density_meas_esd            ? 
_exptl_crystal.density_meas_gt             ? 
_exptl_crystal.density_meas_lt             ? 
_exptl_crystal.density_meas_temp           ? 
_exptl_crystal.density_meas_temp_esd       ? 
_exptl_crystal.density_meas_temp_gt        ? 
_exptl_crystal.density_meas_temp_lt        ? 
_exptl_crystal.pdbx_crystal_image_url      ? 
_exptl_crystal.pdbx_crystal_image_format   ? 
_exptl_crystal.pdbx_mosaicity              ? 
_exptl_crystal.pdbx_mosaicity_esd          ? 
# 
_exptl_crystal_grow.apparatus       ? 
_exptl_crystal_grow.atmosphere      ? 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.details         ? 
_exptl_crystal_grow.method          'LIPIDIC CUBIC PHASE' 
_exptl_crystal_grow.method_ref      ? 
_exptl_crystal_grow.pH              8.0 
_exptl_crystal_grow.pressure        ? 
_exptl_crystal_grow.pressure_esd    ? 
_exptl_crystal_grow.seeding         ? 
_exptl_crystal_grow.seeding_ref     ? 
_exptl_crystal_grow.temp            293 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.temp_esd        ? 
_exptl_crystal_grow.time            ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'PEG600, Tris, Mg-formate, NaCl' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.ambient_environment    ? 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.ambient_temp_esd       ? 
_diffrn.crystal_id             1 
_diffrn.crystal_support        ? 
_diffrn.crystal_treatment      ? 
_diffrn.details                ? 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_pressure       ? 
_diffrn.ambient_pressure_esd   ? 
_diffrn.ambient_pressure_gt    ? 
_diffrn.ambient_pressure_lt    ? 
_diffrn.ambient_temp_gt        ? 
_diffrn.ambient_temp_lt        ? 
# 
_diffrn_detector.details                      ? 
_diffrn_detector.detector                     CCD 
_diffrn_detector.diffrn_id                    1 
_diffrn_detector.type                         'RAYONIX MX225HE' 
_diffrn_detector.area_resol_mean              ? 
_diffrn_detector.dtime                        ? 
_diffrn_detector.pdbx_frames_total            ? 
_diffrn_detector.pdbx_collection_time_total   ? 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date         2013-02-01 
# 
_diffrn_radiation.collimation                      ? 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.filter_edge                      ? 
_diffrn_radiation.inhomogeneity                    ? 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.polarisn_norm                    ? 
_diffrn_radiation.polarisn_ratio                   ? 
_diffrn_radiation.probe                            ? 
_diffrn_radiation.type                             ? 
_diffrn_radiation.xray_symbol                      ? 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list             ? 
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength                  ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_analyzer                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.0000 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.current                     ? 
_diffrn_source.details                     ? 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.power                       ? 
_diffrn_source.size                        ? 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.target                      ? 
_diffrn_source.type                        'SPRING-8 BEAMLINE BL32XU' 
_diffrn_source.voltage                     ? 
_diffrn_source.take-off_angle              ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.0000 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BL32XU 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SPRING-8 
# 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate            ? 
_reflns.entry_id                         4U9L 
_reflns.data_reduction_details           ? 
_reflns.data_reduction_method            ? 
_reflns.d_resolution_high                2.20 
_reflns.d_resolution_low                 50 
_reflns.details                          ? 
_reflns.limit_h_max                      ? 
_reflns.limit_h_min                      ? 
_reflns.limit_k_max                      ? 
_reflns.limit_k_min                      ? 
_reflns.limit_l_max                      ? 
_reflns.limit_l_min                      ? 
_reflns.number_all                       ? 
_reflns.number_obs                       21294 
_reflns.observed_criterion               ? 
_reflns.observed_criterion_F_max         ? 
_reflns.observed_criterion_F_min         ? 
_reflns.observed_criterion_I_max         ? 
_reflns.observed_criterion_I_min         ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F       ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_I       ? 
_reflns.percent_possible_obs             94.8 
_reflns.R_free_details                   ? 
_reflns.Rmerge_F_all                     ? 
_reflns.Rmerge_F_obs                     ? 
_reflns.Friedel_coverage                 ? 
_reflns.number_gt                        ? 
_reflns.threshold_expression             ? 
_reflns.pdbx_redundancy                  2.6 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs                ? 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_all                ? 
_reflns.pdbx_Rsym_value                  ? 
_reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI         ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI            9.62 
_reflns.pdbx_res_netI_over_av_sigmaI_2   ? 
_reflns.pdbx_res_netI_over_sigmaI_2      ? 
_reflns.pdbx_chi_squared                 ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects             ? 
_reflns.pdbx_d_res_high_opt              ? 
_reflns.pdbx_d_res_low_opt               ? 
_reflns.pdbx_d_res_opt_method            ? 
_reflns.phase_calculation_details        ? 
_reflns.pdbx_Rrim_I_all                  ? 
_reflns.pdbx_Rpim_I_all                  ? 
_reflns.pdbx_d_opt                       ? 
_reflns.pdbx_number_measured_all         ? 
_reflns.pdbx_diffrn_id                   1 
_reflns.pdbx_ordinal                     1 
_reflns.pdbx_CC_half                     ? 
_reflns.pdbx_R_split                     ? 
# 
_computing.entry_id                           4U9L 
_computing.cell_refinement                    ? 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.data_reduction                     ? 
_computing.molecular_graphics                 ? 
_computing.publication_material               ? 
_computing.structure_refinement               'PHENIX (phenix.refine: 1.8.3_1479)' 
_computing.structure_solution                 ? 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             ? 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             ? 
# 
_refine.aniso_B[1][1]                            ? 
_refine.aniso_B[1][2]                            ? 
_refine.aniso_B[1][3]                            ? 
_refine.aniso_B[2][2]                            ? 
_refine.aniso_B[2][3]                            ? 
_refine.aniso_B[3][3]                            ? 
_refine.B_iso_max                                ? 
_refine.B_iso_mean                               ? 
_refine.B_iso_min                                ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc               ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free          ? 
_refine.details                                  ? 
_refine.diff_density_max                         ? 
_refine.diff_density_max_esd                     ? 
_refine.diff_density_min                         ? 
_refine.diff_density_min_esd                     ? 
_refine.diff_density_rms                         ? 
_refine.diff_density_rms_esd                     ? 
_refine.entry_id                                 4U9L 
_refine.pdbx_refine_id                           'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.ls_abs_structure_details                 ? 
_refine.ls_abs_structure_Flack                   ? 
_refine.ls_abs_structure_Flack_esd               ? 
_refine.ls_abs_structure_Rogers                  ? 
_refine.ls_abs_structure_Rogers_esd              ? 
_refine.ls_d_res_high                            2.300 
_refine.ls_d_res_low                             41.424 
_refine.ls_extinction_coef                       ? 
_refine.ls_extinction_coef_esd                   ? 
_refine.ls_extinction_expression                 ? 
_refine.ls_extinction_method                     ? 
_refine.ls_goodness_of_fit_all                   ? 
_refine.ls_goodness_of_fit_all_esd               ? 
_refine.ls_goodness_of_fit_obs                   ? 
_refine.ls_goodness_of_fit_obs_esd               ? 
_refine.ls_hydrogen_treatment                    ? 
_refine.ls_matrix_type                           ? 
_refine.ls_number_constraints                    ? 
_refine.ls_number_parameters                     ? 
_refine.ls_number_reflns_all                     ? 
_refine.ls_number_reflns_obs                     19947 
_refine.ls_number_reflns_R_free                  999 
_refine.ls_number_reflns_R_work                  ? 
_refine.ls_number_restraints                     ? 
_refine.ls_percent_reflns_obs                    96.39 
_refine.ls_percent_reflns_R_free                 5.01 
_refine.ls_R_factor_all                          ? 
_refine.ls_R_factor_obs                          0.2264 
_refine.ls_R_factor_R_free                       0.2632 
_refine.ls_R_factor_R_free_error                 ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details         ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                       0.2244 
_refine.ls_R_Fsqd_factor_obs                     ? 
_refine.ls_R_I_factor_obs                        ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_all                 ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs                 ? 
_refine.ls_restrained_S_all                      ? 
_refine.ls_restrained_S_obs                      ? 
_refine.ls_shift_over_esd_max                    ? 
_refine.ls_shift_over_esd_mean                   ? 
_refine.ls_structure_factor_coef                 ? 
_refine.ls_weighting_details                     ? 
_refine.ls_weighting_scheme                      ? 
_refine.ls_wR_factor_all                         ? 
_refine.ls_wR_factor_obs                         ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                      ? 
_refine.occupancy_max                            ? 
_refine.occupancy_min                            ? 
_refine.solvent_model_details                    'FLAT BULK SOLVENT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_bsol                 ? 
_refine.solvent_model_param_ksol                 ? 
_refine.ls_R_factor_gt                           ? 
_refine.ls_goodness_of_fit_gt                    ? 
_refine.ls_goodness_of_fit_ref                   ? 
_refine.ls_shift_over_su_max                     ? 
_refine.ls_shift_over_su_max_lt                  ? 
_refine.ls_shift_over_su_mean                    ? 
_refine.ls_shift_over_su_mean_lt                 ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                          ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                          1.34 
_refine.pdbx_ls_sigma_Fsqd                       ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF           ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF                ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model             ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method               'FREE R-VALUE' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct          ? 
_refine.pdbx_starting_model                      ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values       ML 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details            ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                       ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                  ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii             1.11 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii             0.90 
_refine.pdbx_real_space_R                        ? 
_refine.pdbx_density_correlation                 ? 
_refine.pdbx_pd_number_of_powder_patterns        ? 
_refine.pdbx_pd_number_of_points                 ? 
_refine.pdbx_pd_meas_number_of_points            ? 
_refine.pdbx_pd_proc_ls_prof_R_factor            ? 
_refine.pdbx_pd_proc_ls_prof_wR_factor           ? 
_refine.pdbx_pd_Marquardt_correlation_coeff      ? 
_refine.pdbx_pd_Fsqrd_R_factor                   ? 
_refine.pdbx_pd_ls_matrix_band_width             ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error                 28.68 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Cruickshank_DPI   ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Blow_DPI          ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_Blow_DPI               ? 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag               ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                           1 
_refine.overall_SU_B                             ? 
_refine.overall_SU_ML                            0.35 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI             ? 
_refine.overall_SU_R_free                        ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                   ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                   ? 
# 
loop_
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.criterion 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.rejects 
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 0.003  ? 2773 ? f_bond_d           ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 0.734  ? 3781 ? f_angle_d          ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 15.640 ? 966  ? f_dihedral_angle_d ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 0.023  ? 490  ? f_chiral_restr     ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 0.004  ? 445  ? f_plane_restr      ? ? 
# 
loop_
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id 
_refine_ls_shell.d_res_high 
_refine_ls_shell.d_res_low 
_refine_ls_shell.number_reflns_all 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free 
_refine_ls_shell.R_factor_all 
_refine_ls_shell.R_factor_obs 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_all 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs 
_refine_ls_shell.wR_factor_all 
_refine_ls_shell.wR_factor_obs 
_refine_ls_shell.wR_factor_R_free 
_refine_ls_shell.wR_factor_R_work 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used 
_refine_ls_shell.pdbx_phase_error 
'X-RAY DIFFRACTION' 2.3000 2.4213  . . 144 2722 99.00 . . . 0.3714 . 0.3307 . . . . . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 2.4213 2.5729  . . 143 2730 99.00 . . . 0.3413 . 0.2999 . . . . . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 2.5729 2.7716  . . 144 2731 99.00 . . . 0.3217 . 0.2748 . . . . . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 2.7716 3.0504  . . 144 2751 99.00 . . . 0.3015 . 0.2348 . . . . . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 3.0504 3.4916  . . 145 2733 98.00 . . . 0.2459 . 0.2193 . . . . . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 3.4916 4.3983  . . 143 2727 97.00 . . . 0.2149 . 0.2007 . . . . . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 4.3983 41.4302 . . 136 2554 94.00 . . . 0.2489 . 0.1933 . . . . . . . . 
# 
_struct.entry_id                     4U9L 
_struct.title                        'Structure of a membrane protein' 
_struct.pdbx_descriptor              MgtE 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        4U9L 
_struct_keywords.text            'channel, magnesium, METAL TRANSPORT' 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'METAL TRANSPORT' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
I N N 4 ? 
J N N 4 ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 VAL A 2   ? ALA A 6   ? VAL A 272 ALA A 276 5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A 7   ? MET A 27  ? GLY A 277 MET A 297 1 ? 21 
HELX_P HELX_P3  AA3 MET A 27  ? PHE A 36  ? MET A 297 PHE A 306 1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 PHE A 36  ? VAL A 43  ? PHE A 306 VAL A 313 1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A 44  ? PHE A 48  ? THR A 314 PHE A 318 5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  AA6 TYR A 49  ? THR A 74  ? TYR A 319 THR A 344 1 ? 26 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 78  ? ARG A 80  ? ASP A 348 ARG A 350 5 ? 3  
HELX_P HELX_P8  AA8 ASP A 81  ? GLY A 112 ? ASP A 351 GLY A 382 1 ? 32 
HELX_P HELX_P9  AA9 HIS A 113 ? LEU A 115 ? HIS A 383 LEU A 385 5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 AB1 LEU A 116 ? LEU A 145 ? LEU A 386 LEU A 415 1 ? 30 
HELX_P HELX_P11 AB2 VAL A 152 ? GLU A 178 ? VAL A 422 GLU A 448 1 ? 27 
HELX_P HELX_P12 AB3 VAL B 2   ? ALA B 6   ? VAL B 272 ALA B 276 5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY B 7   ? PHE B 36  ? GLY B 277 PHE B 306 1 ? 30 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE B 36  ? VAL B 43  ? PHE B 306 VAL B 313 1 ? 8  
HELX_P HELX_P15 AB6 THR B 44  ? PHE B 48  ? THR B 314 PHE B 318 5 ? 5  
HELX_P HELX_P16 AB7 TYR B 49  ? THR B 74  ? TYR B 319 THR B 344 1 ? 26 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASP B 78  ? ARG B 80  ? ASP B 348 ARG B 350 5 ? 3  
HELX_P HELX_P18 AB9 ASP B 81  ? GLY B 112 ? ASP B 351 GLY B 382 1 ? 32 
HELX_P HELX_P19 AC1 HIS B 113 ? LEU B 115 ? HIS B 383 LEU B 385 5 ? 3  
HELX_P HELX_P20 AC2 LEU B 116 ? LEU B 145 ? LEU B 386 LEU B 415 1 ? 30 
HELX_P HELX_P21 AC3 ASP B 148 ? LEU B 151 ? ASP B 418 LEU B 421 5 ? 4  
HELX_P HELX_P22 AC4 VAL B 152 ? GLU B 178 ? VAL B 422 GLU B 448 1 ? 27 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
metalc1 metalc ? ? C MG . MG ? ? ? 1_555 J HOH . O ? ? A MG 501 B HOH 607 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.152 ? 
metalc2 metalc ? ? C MG . MG ? ? ? 1_555 J HOH . O ? ? A MG 501 B HOH 609 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.091 ? 
metalc3 metalc ? ? C MG . MG ? ? ? 1_555 I HOH . O ? ? A MG 501 A HOH 606 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.965 ? 
metalc4 metalc ? ? C MG . MG ? ? ? 1_555 I HOH . O ? ? A MG 501 A HOH 607 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.147 ? 
metalc5 metalc ? ? C MG . MG ? ? ? 1_555 J HOH . O ? ? A MG 501 B HOH 606 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.197 ? 
metalc6 metalc ? ? C MG . MG ? ? ? 1_555 I HOH . O ? ? A MG 501 A HOH 605 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.198 ? 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
_struct_site.pdbx_auth_asym_id 
_struct_site.pdbx_auth_comp_id 
_struct_site.pdbx_auth_seq_id 
_struct_site.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site.pdbx_num_residues 
_struct_site.details 
AC1 Software A MG  501 ? 6 'binding site for residue MG A 501'  
AC2 Software A OLC 502 ? 7 'binding site for residue OLC A 502' 
AC3 Software A OLC 503 ? 3 'binding site for residue OLC A 503' 
AC4 Software A OLC 504 ? 5 'binding site for residue OLC A 504' 
AC5 Software B OLC 501 ? 6 'binding site for residue OLC B 501' 
AC6 Software B OLC 502 ? 3 'binding site for residue OLC B 502' 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 6 HOH I .   ? HOH A 605 . ? 1_555 ? 
2  AC1 6 HOH I .   ? HOH A 606 . ? 1_555 ? 
3  AC1 6 HOH I .   ? HOH A 607 . ? 1_555 ? 
4  AC1 6 HOH J .   ? HOH B 606 . ? 1_555 ? 
5  AC1 6 HOH J .   ? HOH B 607 . ? 1_555 ? 
6  AC1 6 HOH J .   ? HOH B 609 . ? 1_555 ? 
7  AC2 7 LEU A 79  ? LEU A 349 . ? 1_555 ? 
8  AC2 7 TRP A 82  ? TRP A 352 . ? 1_555 ? 
9  AC2 7 ARG A 83  ? ARG A 353 . ? 1_555 ? 
10 AC2 7 PHE A 140 ? PHE A 410 . ? 1_555 ? 
11 AC2 7 LEU A 141 ? LEU A 411 . ? 1_555 ? 
12 AC2 7 ARG A 144 ? ARG A 414 . ? 1_555 ? 
13 AC2 7 TYR B 109 ? TYR B 379 . ? 4_455 ? 
14 AC3 3 ARG A 75  ? ARG A 345 . ? 2_555 ? 
15 AC3 3 TRP A 110 ? TRP A 380 . ? 1_555 ? 
16 AC3 3 ARG B 83  ? ARG B 353 . ? 4_445 ? 
17 AC4 5 PHE A 102 ? PHE A 372 . ? 1_555 ? 
18 AC4 5 VAL A 105 ? VAL A 375 . ? 1_555 ? 
19 AC4 5 LYS A 107 ? LYS A 377 . ? 1_555 ? 
20 AC4 5 TRP A 110 ? TRP A 380 . ? 1_555 ? 
21 AC4 5 OLC H .   ? OLC B 502 . ? 1_555 ? 
22 AC5 6 TYR A 109 ? TYR A 379 . ? 4_545 ? 
23 AC5 6 LEU B 79  ? LEU B 349 . ? 1_555 ? 
24 AC5 6 TRP B 82  ? TRP B 352 . ? 1_555 ? 
25 AC5 6 ARG B 83  ? ARG B 353 . ? 1_555 ? 
26 AC5 6 PHE B 140 ? PHE B 410 . ? 1_555 ? 
27 AC5 6 ARG B 144 ? ARG B 414 . ? 1_555 ? 
28 AC6 3 OLC F .   ? OLC A 504 . ? 1_555 ? 
29 AC6 3 LEU B 24  ? LEU B 294 . ? 1_555 ? 
30 AC6 3 SER B 31  ? SER B 301 . ? 1_555 ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    4U9L 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015993 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014252 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009742 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MG 
N  
O  
S  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . LEU A 1 1   ? 39.082 5.382   -22.314 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A N   1 
ATOM   2    C  CA  . LEU A 1 1   ? 39.795 5.022   -23.533 1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CA  1 
ATOM   3    C  C   . LEU A 1 1   ? 39.757 3.514   -23.767 1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A C   1 
ATOM   4    O  O   . LEU A 1 1   ? 38.768 2.855   -23.450 1.00 79.67  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A O   1 
ATOM   5    C  CB  . LEU A 1 1   ? 41.243 5.514   -23.471 1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CB  1 
ATOM   6    N  N   . VAL A 1 2   ? 40.837 2.974   -24.323 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A N   1 
ATOM   7    C  CA  . VAL A 1 2   ? 40.913 1.547   -24.628 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CA  1 
ATOM   8    C  C   . VAL A 1 2   ? 41.632 0.781   -23.520 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A C   1 
ATOM   9    O  O   . VAL A 1 2   ? 42.773 1.089   -23.176 1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A O   1 
ATOM   10   C  CB  . VAL A 1 2   ? 41.625 1.299   -25.974 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CB  1 
ATOM   11   C  CG1 . VAL A 1 2   ? 41.950 -0.176  -26.152 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CG1 1 
ATOM   12   C  CG2 . VAL A 1 2   ? 40.766 1.806   -27.122 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CG2 1 
ATOM   13   N  N   . TYR A 1 3   ? 40.954 -0.221  -22.968 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A N   1 
ATOM   14   C  CA  . TYR A 1 3   ? 41.478 -0.972  -21.832 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CA  1 
ATOM   15   C  C   . TYR A 1 3   ? 42.683 -1.824  -22.221 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A C   1 
ATOM   16   O  O   . TYR A 1 3   ? 43.610 -2.000  -21.430 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A O   1 
ATOM   17   C  CB  . TYR A 1 3   ? 40.381 -1.857  -21.230 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CB  1 
ATOM   18   C  CG  . TYR A 1 3   ? 40.768 -2.513  -19.925 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CG  1 
ATOM   19   C  CD1 . TYR A 1 3   ? 40.526 -1.884  -18.710 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CD1 1 
ATOM   20   C  CD2 . TYR A 1 3   ? 41.374 -3.762  -19.907 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CD2 1 
ATOM   21   C  CE1 . TYR A 1 3   ? 40.880 -2.480  -17.514 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CE1 1 
ATOM   22   C  CE2 . TYR A 1 3   ? 41.731 -4.366  -18.718 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CE2 1 
ATOM   23   C  CZ  . TYR A 1 3   ? 41.482 -3.722  -17.525 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CZ  1 
ATOM   24   O  OH  . TYR A 1 3   ? 41.837 -4.322  -16.341 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A OH  1 
ATOM   25   N  N   . SER A 1 4   ? 42.660 -2.345  -23.444 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 274 SER A N   1 
ATOM   26   C  CA  . SER A 1 4   ? 43.720 -3.216  -23.944 1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CA  1 
ATOM   27   C  C   . SER A 1 4   ? 45.069 -2.511  -24.038 1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 274 SER A C   1 
ATOM   28   O  O   . SER A 1 4   ? 46.117 -3.152  -23.974 1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 274 SER A O   1 
ATOM   29   C  CB  . SER A 1 4   ? 43.336 -3.774  -25.317 1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CB  1 
ATOM   30   O  OG  . SER A 1 4   ? 44.440 -4.404  -25.945 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 274 SER A OG  1 
ATOM   31   N  N   . GLU A 1 5   ? 45.038 -1.191  -24.186 1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A N   1 
ATOM   32   C  CA  . GLU A 1 5   ? 46.255 -0.422  -24.413 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CA  1 
ATOM   33   C  C   . GLU A 1 5   ? 46.558 0.527   -23.260 1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A C   1 
ATOM   34   O  O   . GLU A 1 5   ? 47.340 1.465   -23.409 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A O   1 
ATOM   35   C  CB  . GLU A 1 5   ? 46.139 0.363   -25.721 1.00 87.65  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CB  1 
ATOM   36   C  CG  . GLU A 1 5   ? 45.767 -0.497  -26.918 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CG  1 
ATOM   37   C  CD  . GLU A 1 5   ? 45.169 0.306   -28.057 1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CD  1 
ATOM   38   O  OE1 . GLU A 1 5   ? 44.971 1.529   -27.890 1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A OE1 1 
ATOM   39   O  OE2 . GLU A 1 5   ? 44.891 -0.288  -29.120 1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 275 GLU A OE2 1 
ATOM   40   N  N   . ALA A 1 6   ? 45.937 0.278   -22.111 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N   1 
ATOM   41   C  CA  . ALA A 1 6   ? 46.103 1.142   -20.946 1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA  1 
ATOM   42   C  C   . ALA A 1 6   ? 46.833 0.433   -19.806 1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C   1 
ATOM   43   O  O   . ALA A 1 6   ? 46.547 -0.725  -19.495 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O   1 
ATOM   44   C  CB  . ALA A 1 6   ? 44.750 1.645   -20.470 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB  1 
ATOM   45   N  N   . GLY A 1 7   ? 47.773 1.139   -19.183 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 277 GLY A N   1 
ATOM   46   C  CA  . GLY A 1 7   ? 48.548 0.590   -18.085 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 277 GLY A CA  1 
ATOM   47   C  C   . GLY A 1 7   ? 47.854 0.745   -16.745 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 277 GLY A C   1 
ATOM   48   O  O   . GLY A 1 7   ? 46.827 1.417   -16.654 1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 277 GLY A O   1 
ATOM   49   N  N   . PRO A 1 8   ? 48.412 0.118   -15.696 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A N   1 
ATOM   50   C  CA  . PRO A 1 8   ? 47.857 0.160   -14.337 1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CA  1 
ATOM   51   C  C   . PRO A 1 8   ? 47.740 1.583   -13.804 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A C   1 
ATOM   52   O  O   . PRO A 1 8   ? 46.695 1.964   -13.277 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A O   1 
ATOM   53   C  CB  . PRO A 1 8   ? 48.871 -0.646  -13.518 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CB  1 
ATOM   54   C  CG  . PRO A 1 8   ? 49.540 -1.530  -14.509 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CG  1 
ATOM   55   C  CD  . PRO A 1 8   ? 49.625 -0.713  -15.763 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CD  1 
ATOM   56   N  N   . VAL A 1 9   ? 48.812 2.354   -13.944 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A N   1 
ATOM   57   C  CA  . VAL A 1 9   ? 48.810 3.751   -13.534 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CA  1 
ATOM   58   C  C   . VAL A 1 9   ? 47.799 4.543   -14.361 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A C   1 
ATOM   59   O  O   . VAL A 1 9   ? 47.101 5.413   -13.839 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A O   1 
ATOM   60   C  CB  . VAL A 1 9   ? 50.212 4.378   -13.676 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CB  1 
ATOM   61   C  CG1 . VAL A 1 9   ? 50.180 5.857   -13.321 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG1 1 
ATOM   62   C  CG2 . VAL A 1 9   ? 51.215 3.633   -12.804 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG2 1 
ATOM   63   N  N   . ALA A 1 10  ? 47.715 4.223   -15.649 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A N   1 
ATOM   64   C  CA  . ALA A 1 10  ? 46.786 4.898   -16.550 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CA  1 
ATOM   65   C  C   . ALA A 1 10  ? 45.338 4.658   -16.133 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A C   1 
ATOM   66   O  O   . ALA A 1 10  ? 44.544 5.597   -16.061 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A O   1 
ATOM   67   C  CB  . ALA A 1 10  ? 47.007 4.440   -17.983 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CB  1 
ATOM   68   N  N   . LEU A 1 11  ? 45.003 3.399   -15.864 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A N   1 
ATOM   69   C  CA  . LEU A 1 11  ? 43.669 3.040   -15.391 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CA  1 
ATOM   70   C  C   . LEU A 1 11  ? 43.355 3.758   -14.085 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A C   1 
ATOM   71   O  O   . LEU A 1 11  ? 42.239 4.234   -13.879 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A O   1 
ATOM   72   C  CB  . LEU A 1 11  ? 43.544 1.524   -15.198 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . LEU A 1 11  ? 42.982 0.667   -16.338 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CG  1 
ATOM   74   C  CD1 . LEU A 1 11  ? 42.532 1.521   -17.512 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD1 1 
ATOM   75   C  CD2 . LEU A 1 11  ? 43.997 -0.372  -16.784 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD2 1 
ATOM   76   N  N   . TRP A 1 12  ? 44.353 3.830   -13.212 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A N   1 
ATOM   77   C  CA  . TRP A 1 12  ? 44.217 4.518   -11.934 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CA  1 
ATOM   78   C  C   . TRP A 1 12  ? 43.857 5.986   -12.127 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A C   1 
ATOM   79   O  O   . TRP A 1 12  ? 42.934 6.491   -11.493 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A O   1 
ATOM   80   C  CB  . TRP A 1 12  ? 45.510 4.391   -11.125 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CB  1 
ATOM   81   C  CG  . TRP A 1 12  ? 45.484 5.113   -9.814  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CG  1 
ATOM   82   C  CD1 . TRP A 1 12  ? 44.527 5.025   -8.847  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD1 1 
ATOM   83   C  CD2 . TRP A 1 12  ? 46.479 6.017   -9.314  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD2 1 
ATOM   84   N  NE1 . TRP A 1 12  ? 44.857 5.827   -7.781  1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A NE1 1 
ATOM   85   C  CE2 . TRP A 1 12  ? 46.048 6.444   -8.042  1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE2 1 
ATOM   86   C  CE3 . TRP A 1 12  ? 47.684 6.507   -9.821  1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE3 1 
ATOM   87   C  CZ2 . TRP A 1 12  ? 46.787 7.341   -7.270  1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ2 1 
ATOM   88   C  CZ3 . TRP A 1 12  ? 48.414 7.396   -9.053  1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ3 1 
ATOM   89   C  CH2 . TRP A 1 12  ? 47.962 7.804   -7.792  1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CH2 1 
ATOM   90   N  N   . LEU A 1 13  ? 44.586 6.660   -13.012 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A N   1 
ATOM   91   C  CA  . LEU A 1 13  ? 44.350 8.071   -13.302 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CA  1 
ATOM   92   C  C   . LEU A 1 13  ? 42.966 8.300   -13.901 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A C   1 
ATOM   93   O  O   . LEU A 1 13  ? 42.344 9.340   -13.674 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A O   1 
ATOM   94   C  CB  . LEU A 1 13  ? 45.423 8.608   -14.255 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CB  1 
ATOM   95   C  CG  . LEU A 1 13  ? 46.812 8.856   -13.662 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CG  1 
ATOM   96   C  CD1 . LEU A 1 13  ? 47.881 8.757   -14.739 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD1 1 
ATOM   97   C  CD2 . LEU A 1 13  ? 46.869 10.216  -12.978 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD2 1 
ATOM   98   N  N   . ALA A 1 14  ? 42.489 7.320   -14.661 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A N   1 
ATOM   99   C  CA  . ALA A 1 14  ? 41.198 7.422   -15.331 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CA  1 
ATOM   100  C  C   . ALA A 1 14  ? 40.026 7.185   -14.378 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A C   1 
ATOM   101  O  O   . ALA A 1 14  ? 38.916 7.658   -14.622 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A O   1 
ATOM   102  C  CB  . ALA A 1 14  ? 41.135 6.437   -16.493 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CB  1 
ATOM   103  N  N   . ARG A 1 15  ? 40.276 6.464   -13.291 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A N   1 
ATOM   104  C  CA  . ARG A 1 15  ? 39.201 6.037   -12.400 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CA  1 
ATOM   105  C  C   . ARG A 1 15  ? 39.175 6.769   -11.058 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A C   1 
ATOM   106  O  O   . ARG A 1 15  ? 38.128 6.837   -10.413 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A O   1 
ATOM   107  C  CB  . ARG A 1 15  ? 39.302 4.528   -12.151 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CB  1 
ATOM   108  C  CG  . ARG A 1 15  ? 39.081 3.668   -13.386 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CG  1 
ATOM   109  C  CD  . ARG A 1 15  ? 39.421 2.209   -13.113 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CD  1 
ATOM   110  N  NE  . ARG A 1 15  ? 38.658 1.668   -11.992 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NE  1 
ATOM   111  C  CZ  . ARG A 1 15  ? 38.783 0.428   -11.529 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CZ  1 
ATOM   112  N  NH1 . ARG A 1 15  ? 39.644 -0.409  -12.091 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH1 1 
ATOM   113  N  NH2 . ARG A 1 15  ? 38.046 0.025   -10.502 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH2 1 
ATOM   114  N  N   . VAL A 1 16  ? 40.315 7.316   -10.644 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A N   1 
ATOM   115  C  CA  . VAL A 1 16  ? 40.462 7.839   -9.285  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CA  1 
ATOM   116  C  C   . VAL A 1 16  ? 39.541 9.025   -8.983  1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A C   1 
ATOM   117  O  O   . VAL A 1 16  ? 38.980 9.113   -7.889  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A O   1 
ATOM   118  C  CB  . VAL A 1 16  ? 41.929 8.257   -8.993  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CB  1 
ATOM   119  C  CG1 . VAL A 1 16  ? 42.427 9.286   -10.003 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CG1 1 
ATOM   120  C  CG2 . VAL A 1 16  ? 42.064 8.783   -7.573  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CG2 1 
ATOM   121  N  N   . ARG A 1 17  ? 39.371 9.918   -9.955  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A N   1 
ATOM   122  C  CA  . ARG A 1 17  ? 38.605 11.143  -9.748  1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CA  1 
ATOM   123  C  C   . ARG A 1 17  ? 37.171 10.847  -9.325  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A C   1 
ATOM   124  O  O   . ARG A 1 17  ? 36.684 11.385  -8.332  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A O   1 
ATOM   125  C  CB  . ARG A 1 17  ? 38.606 11.997  -11.017 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CB  1 
ATOM   126  C  CG  . ARG A 1 17  ? 37.915 13.342  -10.865 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CG  1 
ATOM   127  C  CD  . ARG A 1 17  ? 37.604 13.960  -12.220 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CD  1 
ATOM   128  N  NE  . ARG A 1 17  ? 36.166 14.098  -12.436 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NE  1 
ATOM   129  C  CZ  . ARG A 1 17  ? 35.395 13.156  -12.969 1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CZ  1 
ATOM   130  N  NH1 . ARG A 1 17  ? 35.921 12.000  -13.349 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH1 1 
ATOM   131  N  NH2 . ARG A 1 17  ? 34.095 13.370  -13.125 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH2 1 
ATOM   132  N  N   . TRP A 1 18  ? 36.507 9.979   -10.079 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A N   1 
ATOM   133  C  CA  . TRP A 1 18  ? 35.113 9.648   -9.822  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CA  1 
ATOM   134  C  C   . TRP A 1 18  ? 34.946 8.898   -8.497  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A C   1 
ATOM   135  O  O   . TRP A 1 18  ? 33.932 9.049   -7.818  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A O   1 
ATOM   136  C  CB  . TRP A 1 18  ? 34.550 8.835   -10.995 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CB  1 
ATOM   137  C  CG  . TRP A 1 18  ? 33.110 8.427   -10.859 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CG  1 
ATOM   138  C  CD1 . TRP A 1 18  ? 32.607 7.162   -10.969 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CD1 1 
ATOM   139  C  CD2 . TRP A 1 18  ? 31.986 9.283   -10.601 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CD2 1 
ATOM   140  N  NE1 . TRP A 1 18  ? 31.243 7.177   -10.793 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A NE1 1 
ATOM   141  C  CE2 . TRP A 1 18  ? 30.838 8.465   -10.565 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CE2 1 
ATOM   142  C  CE3 . TRP A 1 18  ? 31.841 10.658  -10.394 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CE3 1 
ATOM   143  C  CZ2 . TRP A 1 18  ? 29.563 8.979   -10.329 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CZ2 1 
ATOM   144  C  CZ3 . TRP A 1 18  ? 30.574 11.164  -10.160 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CZ3 1 
ATOM   145  C  CH2 . TRP A 1 18  ? 29.453 10.327  -10.130 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CH2 1 
ATOM   146  N  N   . LEU A 1 19  ? 35.944 8.104   -8.125  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N   1 
ATOM   147  C  CA  . LEU A 1 19  ? 35.886 7.374   -6.863  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA  1 
ATOM   148  C  C   . LEU A 1 19  ? 36.136 8.297   -5.675  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C   1 
ATOM   149  O  O   . LEU A 1 19  ? 35.571 8.101   -4.599  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O   1 
ATOM   150  C  CB  . LEU A 1 19  ? 36.893 6.220   -6.850  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB  1 
ATOM   151  C  CG  . LEU A 1 19  ? 36.573 5.016   -7.741  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG  1 
ATOM   152  C  CD1 . LEU A 1 19  ? 37.552 3.879   -7.481  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1 1 
ATOM   153  C  CD2 . LEU A 1 19  ? 35.142 4.554   -7.523  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2 1 
ATOM   154  N  N   . VAL A 1 20  ? 36.984 9.302   -5.872  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A N   1 
ATOM   155  C  CA  . VAL A 1 20  ? 37.276 10.271  -4.822  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CA  1 
ATOM   156  C  C   . VAL A 1 20  ? 36.055 11.156  -4.562  1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A C   1 
ATOM   157  O  O   . VAL A 1 20  ? 35.730 11.460  -3.413  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A O   1 
ATOM   158  C  CB  . VAL A 1 20  ? 38.503 11.146  -5.180  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CB  1 
ATOM   159  C  CG1 . VAL A 1 20  ? 38.581 12.372  -4.279  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CG1 1 
ATOM   160  C  CG2 . VAL A 1 20  ? 39.785 10.329  -5.080  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CG2 1 
ATOM   161  N  N   . ILE A 1 21  ? 35.372 11.550  -5.632  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A N   1 
ATOM   162  C  CA  . ILE A 1 21  ? 34.142 12.326  -5.514  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CA  1 
ATOM   163  C  C   . ILE A 1 21  ? 33.079 11.547  -4.741  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A C   1 
ATOM   164  O  O   . ILE A 1 21  ? 32.429 12.082  -3.841  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A O   1 
ATOM   165  C  CB  . ILE A 1 21  ? 33.589 12.717  -6.902  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CB  1 
ATOM   166  C  CG1 . ILE A 1 21  ? 34.569 13.644  -7.621  1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CG1 1 
ATOM   167  C  CG2 . ILE A 1 21  ? 32.231 13.395  -6.779  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CG2 1 
ATOM   168  C  CD1 . ILE A 1 21  ? 34.113 14.051  -9.001  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CD1 1 
ATOM   169  N  N   . LEU A 1 22  ? 32.921 10.275  -5.090  1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A N   1 
ATOM   170  C  CA  . LEU A 1 22  ? 31.926 9.414   -4.461  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CA  1 
ATOM   171  C  C   . LEU A 1 22  ? 32.197 9.180   -2.977  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A C   1 
ATOM   172  O  O   . LEU A 1 22  ? 31.271 9.203   -2.168  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A O   1 
ATOM   173  C  CB  . LEU A 1 22  ? 31.856 8.070   -5.188  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CB  1 
ATOM   174  C  CG  . LEU A 1 22  ? 30.725 7.860   -6.198  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CG  1 
ATOM   175  C  CD1 . LEU A 1 22  ? 30.176 9.183   -6.702  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CD1 1 
ATOM   176  C  CD2 . LEU A 1 22  ? 31.220 7.014   -7.359  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CD2 1 
ATOM   177  N  N   . ILE A 1 23  ? 33.457 8.949   -2.618  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A N   1 
ATOM   178  C  CA  . ILE A 1 23  ? 33.782 8.664   -1.224  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CA  1 
ATOM   179  C  C   . ILE A 1 23  ? 33.663 9.924   -0.372  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A C   1 
ATOM   180  O  O   . ILE A 1 23  ? 33.283 9.850   0.792   1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A O   1 
ATOM   181  C  CB  . ILE A 1 23  ? 35.200 8.047   -1.060  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CB  1 
ATOM   182  C  CG1 . ILE A 1 23  ? 35.348 7.434   0.334   1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CG1 1 
ATOM   183  C  CG2 . ILE A 1 23  ? 36.302 9.071   -1.320  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CG2 1 
ATOM   184  C  CD1 . ILE A 1 23  ? 36.688 6.788   0.573   1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CD1 1 
ATOM   185  N  N   . LEU A 1 24  ? 33.961 11.079  -0.961  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N   1 
ATOM   186  C  CA  . LEU A 1 24  ? 33.828 12.354  -0.265  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA  1 
ATOM   187  C  C   . LEU A 1 24  ? 32.360 12.622  0.033   1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C   1 
ATOM   188  O  O   . LEU A 1 24  ? 32.016 13.232  1.047   1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O   1 
ATOM   189  C  CB  . LEU A 1 24  ? 34.423 13.492  -1.098  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB  1 
ATOM   190  C  CG  . LEU A 1 24  ? 35.846 13.959  -0.777  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG  1 
ATOM   191  C  CD1 . LEU A 1 24  ? 36.751 12.795  -0.401  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1 1 
ATOM   192  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 36.421 14.719  -1.964  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2 1 
ATOM   193  N  N   . THR A 1 25  ? 31.501 12.156  -0.866  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 295 THR A N   1 
ATOM   194  C  CA  . THR A 1 25  ? 30.061 12.223  -0.667  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 295 THR A CA  1 
ATOM   195  C  C   . THR A 1 25  ? 29.623 11.154  0.329   1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 295 THR A C   1 
ATOM   196  O  O   . THR A 1 25  ? 28.732 11.378  1.147   1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 295 THR A O   1 
ATOM   197  C  CB  . THR A 1 25  ? 29.301 12.034  -1.993  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 295 THR A CB  1 
ATOM   198  O  OG1 . THR A 1 25  ? 29.791 12.965  -2.964  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 295 THR A OG1 1 
ATOM   199  C  CG2 . THR A 1 25  ? 27.810 12.249  -1.791  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 295 THR A CG2 1 
ATOM   200  N  N   . GLY A 1 26  ? 30.267 9.993   0.255   1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A N   1 
ATOM   201  C  CA  . GLY A 1 26  ? 29.931 8.870   1.112   1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A CA  1 
ATOM   202  C  C   . GLY A 1 26  ? 30.362 9.054   2.556   1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A C   1 
ATOM   203  O  O   . GLY A 1 26  ? 29.809 8.426   3.460   1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A O   1 
ATOM   204  N  N   . MET A 1 27  ? 31.351 9.919   2.771   1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 297 MET A N   1 
ATOM   205  C  CA  . MET A 1 27  ? 31.867 10.195  4.108   1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA  1 
ATOM   206  C  C   . MET A 1 27  ? 30.821 10.825  5.021   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 297 MET A C   1 
ATOM   207  O  O   . MET A 1 27  ? 30.936 10.754  6.245   1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 297 MET A O   1 
ATOM   208  C  CB  . MET A 1 27  ? 33.086 11.114  4.031   1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . MET A 1 27  ? 34.366 10.417  3.615   1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG  1 
ATOM   210  S  SD  . MET A 1 27  ? 35.721 11.577  3.384   1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD  1 
ATOM   211  C  CE  . MET A 1 27  ? 36.964 10.491  2.682   1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE  1 
ATOM   212  N  N   . VAL A 1 28  ? 29.808 11.445  4.422   1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N   1 
ATOM   213  C  CA  . VAL A 1 28  ? 28.743 12.093  5.180   1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA  1 
ATOM   214  C  C   . VAL A 1 28  ? 27.981 11.079  6.033   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C   1 
ATOM   215  O  O   . VAL A 1 28  ? 27.463 11.417  7.100   1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O   1 
ATOM   216  C  CB  . VAL A 1 28  ? 27.761 12.830  4.246   1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB  1 
ATOM   217  C  CG1 . VAL A 1 28  ? 26.720 13.593  5.048   1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1 1 
ATOM   218  C  CG2 . VAL A 1 28  ? 28.518 13.782  3.338   1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2 1 
ATOM   219  N  N   . THR A 1 29  ? 27.929 9.835   5.565   1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 299 THR A N   1 
ATOM   220  C  CA  . THR A 1 29  ? 27.246 8.769   6.292   1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 299 THR A CA  1 
ATOM   221  C  C   . THR A 1 29  ? 27.840 8.551   7.678   1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 299 THR A C   1 
ATOM   222  O  O   . THR A 1 29  ? 27.112 8.293   8.634   1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 299 THR A O   1 
ATOM   223  C  CB  . THR A 1 29  ? 27.293 7.431   5.524   1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 299 THR A CB  1 
ATOM   224  O  OG1 . THR A 1 29  ? 28.655 7.031   5.332   1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 299 THR A OG1 1 
ATOM   225  C  CG2 . THR A 1 29  ? 26.603 7.562   4.175   1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 299 THR A CG2 1 
ATOM   226  N  N   . SER A 1 30  ? 29.161 8.653   7.785   1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 300 SER A N   1 
ATOM   227  C  CA  . SER A 1 30  ? 29.830 8.472   9.070   1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 300 SER A CA  1 
ATOM   228  C  C   . SER A 1 30  ? 29.473 9.606   10.029  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 300 SER A C   1 
ATOM   229  O  O   . SER A 1 30  ? 29.345 9.392   11.235  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 300 SER A O   1 
ATOM   230  C  CB  . SER A 1 30  ? 31.348 8.383   8.887   1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 300 SER A CB  1 
ATOM   231  O  OG  . SER A 1 30  ? 31.877 9.598   8.383   1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 300 SER A OG  1 
ATOM   232  N  N   . SER A 1 31  ? 29.305 10.807  9.488   1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 301 SER A N   1 
ATOM   233  C  CA  . SER A 1 31  ? 28.875 11.948  10.287  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 301 SER A CA  1 
ATOM   234  C  C   . SER A 1 31  ? 27.439 11.763  10.764  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 301 SER A C   1 
ATOM   235  O  O   . SER A 1 31  ? 27.102 12.104  11.898  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 301 SER A O   1 
ATOM   236  C  CB  . SER A 1 31  ? 28.998 13.246  9.488   1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 301 SER A CB  1 
ATOM   237  O  OG  . SER A 1 31  ? 30.339 13.477  9.099   1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 301 SER A OG  1 
ATOM   238  N  N   . ILE A 1 32  ? 26.599 11.221  9.889   1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A N   1 
ATOM   239  C  CA  . ILE A 1 32  ? 25.194 10.995  10.203  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CA  1 
ATOM   240  C  C   . ILE A 1 32  ? 25.037 9.958   11.312  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A C   1 
ATOM   241  O  O   . ILE A 1 32  ? 24.277 10.164  12.258  1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A O   1 
ATOM   242  C  CB  . ILE A 1 32  ? 24.406 10.544  8.952   1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CB  1 
ATOM   243  C  CG1 . ILE A 1 32  ? 24.331 11.686  7.934   1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CG1 1 
ATOM   244  C  CG2 . ILE A 1 32  ? 23.008 10.087  9.334   1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CG2 1 
ATOM   245  C  CD1 . ILE A 1 32  ? 23.709 11.292  6.612   1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CD1 1 
ATOM   246  N  N   . LEU A 1 33  ? 25.768 8.854   11.199  1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A N   1 
ATOM   247  C  CA  . LEU A 1 33  ? 25.701 7.794   12.201  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CA  1 
ATOM   248  C  C   . LEU A 1 33  ? 26.205 8.271   13.565  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A C   1 
ATOM   249  O  O   . LEU A 1 33  ? 25.615 7.949   14.595  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A O   1 
ATOM   250  C  CB  . LEU A 1 33  ? 26.495 6.566   11.735  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CB  1 
ATOM   251  C  CG  . LEU A 1 33  ? 25.777 5.643   10.742  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CG  1 
ATOM   252  C  CD1 . LEU A 1 33  ? 26.759 4.780   9.961   1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CD1 1 
ATOM   253  C  CD2 . LEU A 1 33  ? 24.770 4.766   11.468  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CD2 1 
ATOM   254  N  N   . GLN A 1 34  ? 27.283 9.051   13.569  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A N   1 
ATOM   255  C  CA  . GLN A 1 34  ? 27.862 9.545   14.818  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CA  1 
ATOM   256  C  C   . GLN A 1 34  ? 26.899 10.480  15.551  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A C   1 
ATOM   257  O  O   . GLN A 1 34  ? 26.849 10.494  16.780  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A O   1 
ATOM   258  C  CB  . GLN A 1 34  ? 29.192 10.260  14.555  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CB  1 
ATOM   259  C  CG  . GLN A 1 34  ? 29.954 10.630  15.823  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CG  1 
ATOM   260  C  CD  . GLN A 1 34  ? 31.334 11.195  15.538  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CD  1 
ATOM   261  O  OE1 . GLN A 1 34  ? 32.331 10.474  15.574  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A OE1 1 
ATOM   262  N  NE2 . GLN A 1 34  ? 31.398 12.492  15.261  1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 304 GLN A NE2 1 
ATOM   263  N  N   . GLY A 1 35  ? 26.131 11.251  14.789  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 305 GLY A N   1 
ATOM   264  C  CA  . GLY A 1 35  ? 25.109 12.109  15.361  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 305 GLY A CA  1 
ATOM   265  C  C   . GLY A 1 35  ? 23.983 11.337  16.030  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 305 GLY A C   1 
ATOM   266  O  O   . GLY A 1 35  ? 23.256 11.885  16.855  1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 305 GLY A O   1 
ATOM   267  N  N   . PHE A 1 36  ? 23.834 10.065  15.671  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A N   1 
ATOM   268  C  CA  . PHE A 1 36  ? 22.824 9.208   16.287  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CA  1 
ATOM   269  C  C   . PHE A 1 36  ? 23.454 8.195   17.241  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A C   1 
ATOM   270  O  O   . PHE A 1 36  ? 22.909 7.112   17.453  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A O   1 
ATOM   271  C  CB  . PHE A 1 36  ? 22.012 8.472   15.218  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CB  1 
ATOM   272  C  CG  . PHE A 1 36  ? 20.967 9.323   14.552  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CG  1 
ATOM   273  C  CD1 . PHE A 1 36  ? 19.681 9.395   15.065  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CD1 1 
ATOM   274  C  CD2 . PHE A 1 36  ? 21.266 10.039  13.404  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CD2 1 
ATOM   275  C  CE1 . PHE A 1 36  ? 18.715 10.172  14.450  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CE1 1 
ATOM   276  C  CE2 . PHE A 1 36  ? 20.304 10.818  12.783  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CE2 1 
ATOM   277  C  CZ  . PHE A 1 36  ? 19.028 10.885  13.308  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CZ  1 
ATOM   278  N  N   . GLU A 1 37  ? 24.596 8.557   17.817  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N   1 
ATOM   279  C  CA  . GLU A 1 37  ? 25.353 7.648   18.675  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA  1 
ATOM   280  C  C   . GLU A 1 37  ? 24.575 7.208   19.911  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C   1 
ATOM   281  O  O   . GLU A 1 37  ? 24.770 6.101   20.414  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O   1 
ATOM   282  C  CB  . GLU A 1 37  ? 26.670 8.298   19.105  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB  1 
ATOM   283  C  CG  . GLU A 1 37  ? 27.620 7.347   19.811  1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG  1 
ATOM   284  C  CD  . GLU A 1 37  ? 28.960 7.980   20.114  1.00 84.86  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD  1 
ATOM   285  O  OE1 . GLU A 1 37  ? 29.855 7.265   20.610  1.00 89.84  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1 1 
ATOM   286  O  OE2 . GLU A 1 37  ? 29.119 9.192   19.854  1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2 1 
ATOM   287  N  N   . SER A 1 38  ? 23.695 8.075   20.399  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 308 SER A N   1 
ATOM   288  C  CA  . SER A 1 38  ? 22.908 7.766   21.587  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 308 SER A CA  1 
ATOM   289  C  C   . SER A 1 38  ? 22.002 6.559   21.354  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 308 SER A C   1 
ATOM   290  O  O   . SER A 1 38  ? 21.924 5.664   22.192  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 308 SER A O   1 
ATOM   291  C  CB  . SER A 1 38  ? 22.077 8.979   22.012  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 308 SER A CB  1 
ATOM   292  O  OG  . SER A 1 38  ? 21.141 9.332   21.008  1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 308 SER A OG  1 
ATOM   293  N  N   . VAL A 1 39  ? 21.328 6.531   20.209  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A N   1 
ATOM   294  C  CA  . VAL A 1 39  ? 20.429 5.427   19.897  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CA  1 
ATOM   295  C  C   . VAL A 1 39  ? 21.227 4.174   19.547  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A C   1 
ATOM   296  O  O   . VAL A 1 39  ? 20.844 3.061   19.909  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A O   1 
ATOM   297  C  CB  . VAL A 1 39  ? 19.483 5.771   18.731  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CB  1 
ATOM   298  C  CG1 . VAL A 1 39  ? 18.172 5.016   18.883  1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CG1 1 
ATOM   299  C  CG2 . VAL A 1 39  ? 19.227 7.266   18.684  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CG2 1 
ATOM   300  N  N   . LEU A 1 40  ? 22.342 4.370   18.850  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A N   1 
ATOM   301  C  CA  . LEU A 1 40  ? 23.210 3.268   18.445  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CA  1 
ATOM   302  C  C   . LEU A 1 40  ? 23.808 2.530   19.643  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A C   1 
ATOM   303  O  O   . LEU A 1 40  ? 23.903 1.301   19.635  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A O   1 
ATOM   304  C  CB  . LEU A 1 40  ? 24.329 3.784   17.537  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CB  1 
ATOM   305  C  CG  . LEU A 1 40  ? 24.128 3.626   16.028  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CG  1 
ATOM   306  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 22.709 3.984   15.630  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CD1 1 
ATOM   307  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 25.119 4.487   15.266  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CD2 1 
ATOM   308  N  N   . GLU A 1 41  ? 24.215 3.281   20.664  1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A N   1 
ATOM   309  C  CA  . GLU A 1 41  ? 24.798 2.693   21.869  1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CA  1 
ATOM   310  C  C   . GLU A 1 41  ? 23.744 1.986   22.719  1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A C   1 
ATOM   311  O  O   . GLU A 1 41  ? 24.010 0.936   23.305  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A O   1 
ATOM   312  C  CB  . GLU A 1 41  ? 25.510 3.763   22.704  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CB  1 
ATOM   313  C  CG  . GLU A 1 41  ? 26.870 4.182   22.162  1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CG  1 
ATOM   314  C  CD  . GLU A 1 41  ? 27.612 5.139   23.084  1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CD  1 
ATOM   315  O  OE1 . GLU A 1 41  ? 26.950 5.833   23.885  1.00 88.87  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A OE1 1 
ATOM   316  O  OE2 . GLU A 1 41  ? 28.860 5.191   23.008  1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A OE2 1 
ATOM   317  N  N   . ALA A 1 42  ? 22.550 2.569   22.775  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A N   1 
ATOM   318  C  CA  . ALA A 1 42  ? 21.443 2.000   23.536  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A CA  1 
ATOM   319  C  C   . ALA A 1 42  ? 21.013 0.650   22.969  1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A C   1 
ATOM   320  O  O   . ALA A 1 42  ? 20.902 -0.336  23.702  1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A O   1 
ATOM   321  C  CB  . ALA A 1 42  ? 20.266 2.965   23.557  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A CB  1 
ATOM   322  N  N   . VAL A 1 43  ? 20.768 0.614   21.661  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N   1 
ATOM   323  C  CA  . VAL A 1 43  ? 20.362 -0.614  20.988  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA  1 
ATOM   324  C  C   . VAL A 1 43  ? 21.370 -1.010  19.914  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C   1 
ATOM   325  O  O   . VAL A 1 43  ? 21.308 -0.527  18.785  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O   1 
ATOM   326  C  CB  . VAL A 1 43  ? 18.975 -0.472  20.343  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB  1 
ATOM   327  C  CG1 . VAL A 1 43  ? 18.457 -1.832  19.897  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 1 
ATOM   328  C  CG2 . VAL A 1 43  ? 18.007 0.179   21.314  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 1 
ATOM   329  N  N   . THR A 1 44  ? 22.291 -1.897  20.278  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 314 THR A N   1 
ATOM   330  C  CA  . THR A 1 44  ? 23.350 -2.354  19.382  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 314 THR A CA  1 
ATOM   331  C  C   . THR A 1 44  ? 22.798 -2.977  18.102  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 314 THR A C   1 
ATOM   332  O  O   . THR A 1 44  ? 23.362 -2.799  17.020  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 314 THR A O   1 
ATOM   333  C  CB  . THR A 1 44  ? 24.261 -3.377  20.091  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 314 THR A CB  1 
ATOM   334  O  OG1 . THR A 1 44  ? 24.741 -2.813  21.316  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 314 THR A OG1 1 
ATOM   335  C  CG2 . THR A 1 44  ? 25.451 -3.748  19.217  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 314 THR A CG2 1 
ATOM   336  N  N   . ALA A 1 45  ? 21.680 -3.685  18.234  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A N   1 
ATOM   337  C  CA  . ALA A 1 45  ? 21.078 -4.420  17.125  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CA  1 
ATOM   338  C  C   . ALA A 1 45  ? 20.656 -3.531  15.951  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A C   1 
ATOM   339  O  O   . ALA A 1 45  ? 20.394 -4.033  14.858  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A O   1 
ATOM   340  C  CB  . ALA A 1 45  ? 19.884 -5.219  17.625  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CB  1 
ATOM   341  N  N   . LEU A 1 46  ? 20.586 -2.222  16.174  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A N   1 
ATOM   342  C  CA  . LEU A 1 46  ? 20.267 -1.284  15.099  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CA  1 
ATOM   343  C  C   . LEU A 1 46  ? 21.303 -1.364  13.981  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A C   1 
ATOM   344  O  O   . LEU A 1 46  ? 20.968 -1.254  12.801  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A O   1 
ATOM   345  C  CB  . LEU A 1 46  ? 20.186 0.150   15.628  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CB  1 
ATOM   346  C  CG  . LEU A 1 46  ? 18.884 0.611   16.285  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CG  1 
ATOM   347  C  CD1 . LEU A 1 46  ? 19.075 1.984   16.917  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CD1 1 
ATOM   348  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 17.748 0.639   15.271  1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CD2 1 
ATOM   349  N  N   . ALA A 1 47  ? 22.562 -1.559  14.363  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A N   1 
ATOM   350  C  CA  . ALA A 1 47  ? 23.660 -1.625  13.405  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A CA  1 
ATOM   351  C  C   . ALA A 1 47  ? 23.546 -2.843  12.494  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A C   1 
ATOM   352  O  O   . ALA A 1 47  ? 23.982 -2.807  11.342  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A O   1 
ATOM   353  C  CB  . ALA A 1 47  ? 24.994 -1.643  14.136  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A CB  1 
ATOM   354  N  N   . PHE A 1 48  ? 22.953 -3.912  13.017  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A N   1 
ATOM   355  C  CA  . PHE A 1 48  ? 22.900 -5.192  12.316  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CA  1 
ATOM   356  C  C   . PHE A 1 48  ? 22.199 -5.103  10.961  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A C   1 
ATOM   357  O  O   . PHE A 1 48  ? 22.478 -5.893  10.064  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A O   1 
ATOM   358  C  CB  . PHE A 1 48  ? 22.196 -6.248  13.178  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CB  1 
ATOM   359  C  CG  . PHE A 1 48  ? 22.924 -6.587  14.454  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CG  1 
ATOM   360  C  CD1 . PHE A 1 48  ? 24.269 -6.291  14.611  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CD1 1 
ATOM   361  C  CD2 . PHE A 1 48  ? 22.256 -7.213  15.496  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CD2 1 
ATOM   362  C  CE1 . PHE A 1 48  ? 24.931 -6.607  15.789  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CE1 1 
ATOM   363  C  CE2 . PHE A 1 48  ? 22.912 -7.533  16.673  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CE2 1 
ATOM   364  C  CZ  . PHE A 1 48  ? 24.252 -7.228  16.819  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CZ  1 
ATOM   365  N  N   . TYR A 1 49  ? 21.300 -4.136  10.812  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A N   1 
ATOM   366  C  CA  . TYR A 1 49  ? 20.418 -4.092  9.651   1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CA  1 
ATOM   367  C  C   . TYR A 1 49  ? 20.709 -2.947  8.685   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A C   1 
ATOM   368  O  O   . TYR A 1 49  ? 19.970 -2.742  7.720   1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A O   1 
ATOM   369  C  CB  . TYR A 1 49  ? 18.966 -4.020  10.123  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CB  1 
ATOM   370  C  CG  . TYR A 1 49  ? 18.596 -5.182  11.010  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CG  1 
ATOM   371  C  CD1 . TYR A 1 49  ? 18.328 -6.431  10.466  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CD1 1 
ATOM   372  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 18.536 -5.040  12.389  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CD2 1 
ATOM   373  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 17.997 -7.504  11.269  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CE1 1 
ATOM   374  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 18.206 -6.112  13.203  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CE2 1 
ATOM   375  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 17.938 -7.342  12.635  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CZ  1 
ATOM   376  O  OH  . TYR A 1 49  ? 17.608 -8.416  13.431  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A OH  1 
ATOM   377  N  N   . VAL A 1 50  ? 21.793 -2.220  8.936   1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 320 VAL A N   1 
ATOM   378  C  CA  . VAL A 1 50  ? 22.184 -1.106  8.074   1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CA  1 
ATOM   379  C  C   . VAL A 1 50  ? 22.532 -1.542  6.638   1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 320 VAL A C   1 
ATOM   380  O  O   . VAL A 1 50  ? 22.037 -0.938  5.685   1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 320 VAL A O   1 
ATOM   381  C  CB  . VAL A 1 50  ? 23.370 -0.319  8.686   1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CB  1 
ATOM   382  C  CG1 . VAL A 1 50  ? 23.984 0.627   7.667   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CG1 1 
ATOM   383  C  CG2 . VAL A 1 50  ? 22.917 0.433   9.928   1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CG2 1 
ATOM   384  N  N   . PRO A 1 51  ? 23.376 -2.583  6.467   1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 321 PRO A N   1 
ATOM   385  C  CA  . PRO A 1 51  ? 23.651 -2.982  5.079   1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CA  1 
ATOM   386  C  C   . PRO A 1 51  ? 22.420 -3.427  4.282   1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 321 PRO A C   1 
ATOM   387  O  O   . PRO A 1 51  ? 22.296 -3.020  3.125   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 321 PRO A O   1 
ATOM   388  C  CB  . PRO A 1 51  ? 24.630 -4.147  5.240   1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CB  1 
ATOM   389  C  CG  . PRO A 1 51  ? 25.323 -3.866  6.526   1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CG  1 
ATOM   390  C  CD  . PRO A 1 51  ? 24.256 -3.296  7.414   1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CD  1 
ATOM   391  N  N   . VAL A 1 52  ? 21.538 -4.236  4.869   1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 322 VAL A N   1 
ATOM   392  C  CA  . VAL A 1 52  ? 20.341 -4.685  4.152   1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CA  1 
ATOM   393  C  C   . VAL A 1 52  ? 19.424 -3.532  3.784   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 322 VAL A C   1 
ATOM   394  O  O   . VAL A 1 52  ? 18.906 -3.482  2.671   1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 322 VAL A O   1 
ATOM   395  C  CB  . VAL A 1 52  ? 19.500 -5.699  4.961   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CB  1 
ATOM   396  C  CG1 . VAL A 1 52  ? 19.587 -7.078  4.341   1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CG1 1 
ATOM   397  C  CG2 . VAL A 1 52  ? 19.907 -5.709  6.420   1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CG2 1 
ATOM   398  N  N   . LEU A 1 53  ? 19.211 -2.624  4.731   1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A N   1 
ATOM   399  C  CA  . LEU A 1 53  ? 18.334 -1.480  4.518   1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CA  1 
ATOM   400  C  C   . LEU A 1 53  ? 18.825 -0.627  3.354   1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A C   1 
ATOM   401  O  O   . LEU A 1 53  ? 18.073 -0.334  2.425   1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A O   1 
ATOM   402  C  CB  . LEU A 1 53  ? 18.238 -0.630  5.789   1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CB  1 
ATOM   403  C  CG  . LEU A 1 53  ? 16.959 -0.697  6.633   1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CG  1 
ATOM   404  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 15.907 -1.582  5.986   1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD1 1 
ATOM   405  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 17.258 -1.164  8.050   1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD2 1 
ATOM   406  N  N   . LEU A 1 54  ? 20.096 -0.243  3.411   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A N   1 
ATOM   407  C  CA  . LEU A 1 54  ? 20.686 0.621   2.398   1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CA  1 
ATOM   408  C  C   . LEU A 1 54  ? 20.926 -0.135  1.099   1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A C   1 
ATOM   409  O  O   . LEU A 1 54  ? 20.804 0.431   0.015   1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A O   1 
ATOM   410  C  CB  . LEU A 1 54  ? 21.999 1.221   2.901   1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . LEU A 1 54  ? 21.928 1.942   4.247   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CG  1 
ATOM   412  C  CD1 . LEU A 1 54  ? 23.258 2.608   4.561   1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CD1 1 
ATOM   413  C  CD2 . LEU A 1 54  ? 20.787 2.949   4.262   1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CD2 1 
ATOM   414  N  N   . GLY A 1 55  ? 21.265 -1.414  1.217   1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 325 GLY A N   1 
ATOM   415  C  CA  . GLY A 1 55  ? 21.514 -2.247  0.056   1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 325 GLY A CA  1 
ATOM   416  C  C   . GLY A 1 55  ? 20.250 -2.519  -0.732  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 325 GLY A C   1 
ATOM   417  O  O   . GLY A 1 55  ? 20.282 -2.610  -1.958  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 325 GLY A O   1 
ATOM   418  N  N   . THR A 1 56  ? 19.130 -2.649  -0.027  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 326 THR A N   1 
ATOM   419  C  CA  . THR A 1 56  ? 17.850 -2.910  -0.679  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CA  1 
ATOM   420  C  C   . THR A 1 56  ? 17.366 -1.647  -1.387  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 326 THR A C   1 
ATOM   421  O  O   . THR A 1 56  ? 16.757 -1.712  -2.456  1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 326 THR A O   1 
ATOM   422  C  CB  . THR A 1 56  ? 16.789 -3.404  0.329   1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CB  1 
ATOM   423  O  OG1 . THR A 1 56  ? 17.257 -4.606  0.954   1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 326 THR A OG1 1 
ATOM   424  C  CG2 . THR A 1 56  ? 15.465 -3.688  -0.364  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CG2 1 
ATOM   425  N  N   . GLY A 1 57  ? 17.661 -0.496  -0.793  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A N   1 
ATOM   426  C  CA  . GLY A 1 57  ? 17.371 0.777   -1.426  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A CA  1 
ATOM   427  C  C   . GLY A 1 57  ? 18.187 0.963   -2.691  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A C   1 
ATOM   428  O  O   . GLY A 1 57  ? 17.689 1.466   -3.693  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A O   1 
ATOM   429  N  N   . GLY A 1 58  ? 19.450 0.552   -2.641  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A N   1 
ATOM   430  C  CA  . GLY A 1 58  ? 20.326 0.627   -3.796  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A CA  1 
ATOM   431  C  C   . GLY A 1 58  ? 19.850 -0.260  -4.932  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A C   1 
ATOM   432  O  O   . GLY A 1 58  ? 19.838 0.157   -6.088  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A O   1 
ATOM   433  N  N   . ASN A 1 59  ? 19.460 -1.489  -4.600  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A N   1 
ATOM   434  C  CA  . ASN A 1 59  ? 18.915 -2.415  -5.588  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CA  1 
ATOM   435  C  C   . ASN A 1 59  ? 17.664 -1.852  -6.242  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A C   1 
ATOM   436  O  O   . ASN A 1 59  ? 17.539 -1.848  -7.467  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A O   1 
ATOM   437  C  CB  . ASN A 1 59  ? 18.589 -3.767  -4.949  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CB  1 
ATOM   438  C  CG  . ASN A 1 59  ? 19.822 -4.512  -4.496  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CG  1 
ATOM   439  O  OD1 . ASN A 1 59  ? 20.882 -4.421  -5.114  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A OD1 1 
ATOM   440  N  ND2 . ASN A 1 59  ? 19.689 -5.261  -3.410  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A ND2 1 
ATOM   441  N  N   . THR A 1 60  ? 16.744 -1.379  -5.407  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 330 THR A N   1 
ATOM   442  C  CA  . THR A 1 60  ? 15.465 -0.852  -5.866  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 330 THR A CA  1 
ATOM   443  C  C   . THR A 1 60  ? 15.652 0.331   -6.804  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 330 THR A C   1 
ATOM   444  O  O   . THR A 1 60  ? 15.038 0.392   -7.870  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 330 THR A O   1 
ATOM   445  C  CB  . THR A 1 60  ? 14.581 -0.419  -4.680  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 330 THR A CB  1 
ATOM   446  O  OG1 . THR A 1 60  ? 14.347 -1.541  -3.820  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 330 THR A OG1 1 
ATOM   447  C  CG2 . THR A 1 60  ? 13.251 0.125   -5.173  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 330 THR A CG2 1 
ATOM   448  N  N   . GLY A 1 61  ? 16.503 1.268   -6.402  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 331 GLY A N   1 
ATOM   449  C  CA  . GLY A 1 61  ? 16.765 2.450   -7.200  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 331 GLY A CA  1 
ATOM   450  C  C   . GLY A 1 61  ? 17.422 2.140   -8.532  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 331 GLY A C   1 
ATOM   451  O  O   . GLY A 1 61  ? 17.004 2.645   -9.574  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 331 GLY A O   1 
ATOM   452  N  N   . ASN A 1 62  ? 18.457 1.307   -8.499  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A N   1 
ATOM   453  C  CA  . ASN A 1 62  ? 19.192 0.965   -9.708  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A CA  1 
ATOM   454  C  C   . ASN A 1 62  ? 18.376 0.089   -10.651 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A C   1 
ATOM   455  O  O   . ASN A 1 62  ? 18.571 0.123   -11.865 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A O   1 
ATOM   456  C  CB  . ASN A 1 62  ? 20.511 0.282   -9.352  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A CB  1 
ATOM   457  C  CG  . ASN A 1 62  ? 21.573 1.274   -8.924  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A CG  1 
ATOM   458  O  OD1 . ASN A 1 62  ? 22.257 1.083   -7.919  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A OD1 1 
ATOM   459  N  ND2 . ASN A 1 62  ? 21.709 2.351   -9.684  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 332 ASN A ND2 1 
ATOM   460  N  N   . GLN A 1 63  ? 17.463 -0.694  -10.088 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A N   1 
ATOM   461  C  CA  . GLN A 1 63  ? 16.526 -1.464  -10.897 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CA  1 
ATOM   462  C  C   . GLN A 1 63  ? 15.583 -0.506  -11.618 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A C   1 
ATOM   463  O  O   . GLN A 1 63  ? 15.258 -0.689  -12.791 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A O   1 
ATOM   464  C  CB  . GLN A 1 63  ? 15.737 -2.443  -10.028 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CB  1 
ATOM   465  C  CG  . GLN A 1 63  ? 14.934 -3.465  -10.807 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CG  1 
ATOM   466  C  CD  . GLN A 1 63  ? 14.032 -4.291  -9.914  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CD  1 
ATOM   467  O  OE1 . GLN A 1 63  ? 13.378 -3.761  -9.016  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A OE1 1 
ATOM   468  N  NE2 . GLN A 1 63  ? 13.994 -5.596  -10.152 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 333 GLN A NE2 1 
ATOM   469  N  N   . SER A 1 64  ? 15.160 0.526   -10.897 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 334 SER A N   1 
ATOM   470  C  CA  . SER A 1 64  ? 14.285 1.554   -11.441 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 334 SER A CA  1 
ATOM   471  C  C   . SER A 1 64  ? 14.991 2.366   -12.523 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 334 SER A C   1 
ATOM   472  O  O   . SER A 1 64  ? 14.411 2.668   -13.566 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 334 SER A O   1 
ATOM   473  C  CB  . SER A 1 64  ? 13.803 2.476   -10.320 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 334 SER A CB  1 
ATOM   474  O  OG  . SER A 1 64  ? 12.978 3.507   -10.825 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 334 SER A OG  1 
ATOM   475  N  N   . ALA A 1 65  ? 16.249 2.710   -12.260 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 335 ALA A N   1 
ATOM   476  C  CA  . ALA A 1 65  ? 17.050 3.504   -13.183 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 335 ALA A CA  1 
ATOM   477  C  C   . ALA A 1 65  ? 17.255 2.778   -14.508 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 335 ALA A C   1 
ATOM   478  O  O   . ALA A 1 65  ? 17.149 3.379   -15.575 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 335 ALA A O   1 
ATOM   479  C  CB  . ALA A 1 65  ? 18.394 3.851   -12.554 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 335 ALA A CB  1 
ATOM   480  N  N   . THR A 1 66  ? 17.543 1.483   -14.430 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 336 THR A N   1 
ATOM   481  C  CA  . THR A 1 66  ? 17.778 0.672   -15.618 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 336 THR A CA  1 
ATOM   482  C  C   . THR A 1 66  ? 16.569 0.700   -16.557 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 336 THR A C   1 
ATOM   483  O  O   . THR A 1 66  ? 16.720 0.817   -17.772 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 336 THR A O   1 
ATOM   484  C  CB  . THR A 1 66  ? 18.113 -0.777  -15.233 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 336 THR A CB  1 
ATOM   485  O  OG1 . THR A 1 66  ? 19.331 -0.794  -14.479 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 336 THR A OG1 1 
ATOM   486  C  CG2 . THR A 1 66  ? 18.282 -1.645  -16.475 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 336 THR A CG2 1 
ATOM   487  N  N   . LEU A 1 67  ? 15.372 0.619   -15.985 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A N   1 
ATOM   488  C  CA  . LEU A 1 67  ? 14.138 0.695   -16.760 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CA  1 
ATOM   489  C  C   . LEU A 1 67  ? 13.972 2.045   -17.466 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A C   1 
ATOM   490  O  O   . LEU A 1 67  ? 13.612 2.097   -18.641 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A O   1 
ATOM   491  C  CB  . LEU A 1 67  ? 12.930 0.427   -15.855 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CB  1 
ATOM   492  C  CG  . LEU A 1 67  ? 12.450 -1.020  -15.676 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CG  1 
ATOM   493  C  CD1 . LEU A 1 67  ? 13.422 -2.036  -16.262 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CD1 1 
ATOM   494  C  CD2 . LEU A 1 67  ? 12.189 -1.313  -14.206 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CD2 1 
ATOM   495  N  N   . ILE A 1 68  ? 14.235 3.133   -16.747 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A N   1 
ATOM   496  C  CA  . ILE A 1 68  ? 14.028 4.475   -17.286 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CA  1 
ATOM   497  C  C   . ILE A 1 68  ? 15.073 4.823   -18.343 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A C   1 
ATOM   498  O  O   . ILE A 1 68  ? 14.765 5.460   -19.350 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A O   1 
ATOM   499  C  CB  . ILE A 1 68  ? 14.051 5.537   -16.166 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CB  1 
ATOM   500  C  CG1 . ILE A 1 68  ? 12.983 5.221   -15.117 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CG1 1 
ATOM   501  C  CG2 . ILE A 1 68  ? 13.816 6.930   -16.732 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CG2 1 
ATOM   502  C  CD1 . ILE A 1 68  ? 11.582 5.125   -15.685 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CD1 1 
ATOM   503  N  N   . ILE A 1 69  ? 16.307 4.396   -18.102 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A N   1 
ATOM   504  C  CA  . ILE A 1 69  ? 17.394 4.563   -19.059 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CA  1 
ATOM   505  C  C   . ILE A 1 69  ? 17.075 3.863   -20.380 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A C   1 
ATOM   506  O  O   . ILE A 1 69  ? 17.313 4.411   -21.459 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A O   1 
ATOM   507  C  CB  . ILE A 1 69  ? 18.720 4.015   -18.489 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CB  1 
ATOM   508  C  CG1 . ILE A 1 69  ? 19.211 4.897   -17.341 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG1 1 
ATOM   509  C  CG2 . ILE A 1 69  ? 19.785 3.924   -19.571 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG2 1 
ATOM   510  C  CD1 . ILE A 1 69  ? 20.249 4.228   -16.473 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CD1 1 
ATOM   511  N  N   . ARG A 1 70  ? 16.525 2.655   -20.290 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 340 ARG A N   1 
ATOM   512  C  CA  . ARG A 1 70  ? 16.147 1.899   -21.480 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CA  1 
ATOM   513  C  C   . ARG A 1 70  ? 15.038 2.600   -22.262 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 340 ARG A C   1 
ATOM   514  O  O   . ARG A 1 70  ? 15.117 2.733   -23.485 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 340 ARG A O   1 
ATOM   515  C  CB  . ARG A 1 70  ? 15.700 0.484   -21.101 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CB  1 
ATOM   516  C  CG  . ARG A 1 70  ? 15.280 -0.370  -22.292 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CG  1 
ATOM   517  C  CD  . ARG A 1 70  ? 14.828 -1.757  -21.859 1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CD  1 
ATOM   518  N  N   . ALA A 1 71  ? 14.011 3.051   -21.550 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A N   1 
ATOM   519  C  CA  . ALA A 1 71  ? 12.850 3.669   -22.180 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CA  1 
ATOM   520  C  C   . ALA A 1 71  ? 13.200 4.995   -22.853 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A C   1 
ATOM   521  O  O   . ALA A 1 71  ? 12.672 5.314   -23.919 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A O   1 
ATOM   522  C  CB  . ALA A 1 71  ? 11.746 3.871   -21.157 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CB  1 
ATOM   523  N  N   . LEU A 1 72  ? 14.088 5.764   -22.231 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A N   1 
ATOM   524  C  CA  . LEU A 1 72  ? 14.523 7.036   -22.802 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CA  1 
ATOM   525  C  C   . LEU A 1 72  ? 15.374 6.825   -24.049 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A C   1 
ATOM   526  O  O   . LEU A 1 72  ? 15.326 7.619   -24.988 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A O   1 
ATOM   527  C  CB  . LEU A 1 72  ? 15.304 7.849   -21.769 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CB  1 
ATOM   528  C  CG  . LEU A 1 72  ? 14.471 8.465   -20.643 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CG  1 
ATOM   529  C  CD1 . LEU A 1 72  ? 15.366 9.104   -19.591 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CD1 1 
ATOM   530  C  CD2 . LEU A 1 72  ? 13.483 9.481   -21.199 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CD2 1 
ATOM   531  N  N   . ALA A 1 73  ? 16.151 5.748   -24.046 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A N   1 
ATOM   532  C  CA  . ALA A 1 73  ? 17.028 5.424   -25.165 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CA  1 
ATOM   533  C  C   . ALA A 1 73  ? 16.227 5.001   -26.394 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A C   1 
ATOM   534  O  O   . ALA A 1 73  ? 16.527 5.416   -27.515 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A O   1 
ATOM   535  C  CB  . ALA A 1 73  ? 18.008 4.329   -24.766 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CB  1 
ATOM   536  N  N   . THR A 1 74  ? 15.202 4.182   -26.172 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 344 THR A N   1 
ATOM   537  C  CA  . THR A 1 74  ? 14.356 3.677   -27.253 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 344 THR A CA  1 
ATOM   538  C  C   . THR A 1 74  ? 13.234 4.647   -27.611 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 344 THR A C   1 
ATOM   539  O  O   . THR A 1 74  ? 12.361 4.322   -28.418 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 344 THR A O   1 
ATOM   540  C  CB  . THR A 1 74  ? 13.721 2.322   -26.883 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 344 THR A CB  1 
ATOM   541  O  OG1 . THR A 1 74  ? 12.847 2.496   -25.761 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 344 THR A OG1 1 
ATOM   542  C  CG2 . THR A 1 74  ? 14.796 1.304   -26.534 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 344 THR A CG2 1 
ATOM   543  N  N   . ARG A 1 75  ? 13.262 5.825   -26.993 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A N   1 
ATOM   544  C  CA  . ARG A 1 75  ? 12.238 6.854   -27.177 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CA  1 
ATOM   545  C  C   . ARG A 1 75  ? 10.842 6.361   -26.786 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A C   1 
ATOM   546  O  O   . ARG A 1 75  ? 9.834  6.838   -27.307 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A O   1 
ATOM   547  C  CB  . ARG A 1 75  ? 12.240 7.363   -28.621 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CB  1 
ATOM   548  C  CG  . ARG A 1 75  ? 13.564 7.976   -29.047 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CG  1 
ATOM   549  C  CD  . ARG A 1 75  ? 13.830 9.286   -28.326 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CD  1 
ATOM   550  N  NE  . ARG A 1 75  ? 13.835 10.416  -29.250 1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A NE  1 
ATOM   551  C  CZ  . ARG A 1 75  ? 12.749 11.095  -29.605 1.00 86.98  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CZ  1 
ATOM   552  N  NH1 . ARG A 1 75  ? 12.847 12.106  -30.458 1.00 83.25  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A NH1 1 
ATOM   553  N  NH2 . ARG A 1 75  ? 11.565 10.764  -29.108 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A NH2 1 
ATOM   554  N  N   . ASP A 1 76  ? 10.794 5.406   -25.863 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A N   1 
ATOM   555  C  CA  . ASP A 1 76  ? 9.535  5.004   -25.249 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A CA  1 
ATOM   556  C  C   . ASP A 1 76  ? 9.095  6.092   -24.274 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A C   1 
ATOM   557  O  O   . ASP A 1 76  ? 7.907  6.282   -24.022 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A O   1 
ATOM   558  C  CB  . ASP A 1 76  ? 9.681  3.658   -24.535 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A CB  1 
ATOM   559  C  CG  . ASP A 1 76  ? 8.396  3.209   -23.864 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A CG  1 
ATOM   560  O  OD1 . ASP A 1 76  ? 7.315  3.369   -24.472 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A OD1 1 
ATOM   561  O  OD2 . ASP A 1 76  ? 8.466  2.698   -22.726 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A OD2 1 
ATOM   562  N  N   . LEU A 1 77  ? 10.075 6.805   -23.730 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N   1 
ATOM   563  C  CA  . LEU A 1 77  ? 9.823  7.953   -22.873 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA  1 
ATOM   564  C  C   . LEU A 1 77  ? 10.605 9.150   -23.388 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C   1 
ATOM   565  O  O   . LEU A 1 77  ? 11.666 8.991   -23.993 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O   1 
ATOM   566  C  CB  . LEU A 1 77  ? 10.210 7.656   -21.418 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB  1 
ATOM   567  C  CG  . LEU A 1 77  ? 9.386  6.643   -20.618 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG  1 
ATOM   568  C  CD1 . LEU A 1 77  ? 10.010 6.407   -19.249 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1 1 
ATOM   569  C  CD2 . LEU A 1 77  ? 7.952  7.116   -20.472 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2 1 
ATOM   570  N  N   . ASP A 1 78  ? 10.074 10.345  -23.153 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A N   1 
ATOM   571  C  CA  . ASP A 1 78  ? 10.787 11.577  -23.468 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CA  1 
ATOM   572  C  C   . ASP A 1 78  ? 11.109 12.318  -22.174 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A C   1 
ATOM   573  O  O   . ASP A 1 78  ? 10.630 11.937  -21.106 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A O   1 
ATOM   574  C  CB  . ASP A 1 78  ? 9.964  12.460  -24.407 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CB  1 
ATOM   575  C  CG  . ASP A 1 78  ? 9.562  11.739  -25.680 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CG  1 
ATOM   576  O  OD1 . ASP A 1 78  ? 10.426 11.562  -26.565 1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD1 1 
ATOM   577  O  OD2 . ASP A 1 78  ? 8.379  11.352  -25.799 1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD2 1 
ATOM   578  N  N   . LEU A 1 79  ? 11.920 13.369  -22.266 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A N   1 
ATOM   579  C  CA  . LEU A 1 79  ? 12.316 14.131  -21.085 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CA  1 
ATOM   580  C  C   . LEU A 1 79  ? 11.113 14.721  -20.362 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A C   1 
ATOM   581  O  O   . LEU A 1 79  ? 11.092 14.790  -19.132 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A O   1 
ATOM   582  C  CB  . LEU A 1 79  ? 13.289 15.251  -21.463 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CB  1 
ATOM   583  C  CG  . LEU A 1 79  ? 14.748 14.843  -21.673 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CG  1 
ATOM   584  C  CD1 . LEU A 1 79  ? 15.623 16.077  -21.807 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CD1 1 
ATOM   585  C  CD2 . LEU A 1 79  ? 15.226 13.964  -20.529 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CD2 1 
ATOM   586  N  N   . ARG A 1 80  ? 10.108 15.128  -21.131 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A N   1 
ATOM   587  C  CA  . ARG A 1 80  ? 8.926  15.784  -20.579 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CA  1 
ATOM   588  C  C   . ARG A 1 80  ? 8.044  14.844  -19.758 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A C   1 
ATOM   589  O  O   . ARG A 1 80  ? 7.114  15.288  -19.085 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A O   1 
ATOM   590  C  CB  . ARG A 1 80  ? 8.102  16.409  -21.708 1.00 71.87  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CB  1 
ATOM   591  C  CG  . ARG A 1 80  ? 7.771  15.442  -22.835 1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CG  1 
ATOM   592  C  CD  . ARG A 1 80  ? 6.921  16.098  -23.914 1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CD  1 
ATOM   593  N  NE  . ARG A 1 80  ? 5.571  16.400  -23.447 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A NE  1 
ATOM   594  C  CZ  . ARG A 1 80  ? 4.579  16.799  -24.236 1.00 90.70  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CZ  1 
ATOM   595  N  NH1 . ARG A 1 80  ? 4.781  16.943  -25.539 1.00 91.87  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A NH1 1 
ATOM   596  N  NH2 . ARG A 1 80  ? 3.382  17.051  -23.724 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A NH2 1 
ATOM   597  N  N   . ASP A 1 81  ? 8.343  13.549  -19.808 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A N   1 
ATOM   598  C  CA  . ASP A 1 81  ? 7.519  12.544  -19.143 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CA  1 
ATOM   599  C  C   . ASP A 1 81  ? 7.922  12.270  -17.693 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A C   1 
ATOM   600  O  O   . ASP A 1 81  ? 7.377  11.365  -17.064 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A O   1 
ATOM   601  C  CB  . ASP A 1 81  ? 7.563  11.227  -19.927 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CB  1 
ATOM   602  C  CG  . ASP A 1 81  ? 6.953  11.345  -21.308 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CG  1 
ATOM   603  O  OD1 . ASP A 1 81  ? 5.930  12.047  -21.451 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD1 1 
ATOM   604  O  OD2 . ASP A 1 81  ? 7.494  10.730  -22.252 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD2 1 
ATOM   605  N  N   . TRP A 1 82  ? 8.865  13.045  -17.162 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A N   1 
ATOM   606  C  CA  . TRP A 1 82  ? 9.429  12.750  -15.843 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CA  1 
ATOM   607  C  C   . TRP A 1 82  ? 8.414  12.912  -14.712 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A C   1 
ATOM   608  O  O   . TRP A 1 82  ? 8.571  12.323  -13.644 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A O   1 
ATOM   609  C  CB  . TRP A 1 82  ? 10.658 13.628  -15.565 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CB  1 
ATOM   610  C  CG  . TRP A 1 82  ? 10.379 15.104  -15.435 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CG  1 
ATOM   611  C  CD1 . TRP A 1 82  ? 10.335 16.020  -16.445 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CD1 1 
ATOM   612  C  CD2 . TRP A 1 82  ? 10.130 15.831  -14.222 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CD2 1 
ATOM   613  N  NE1 . TRP A 1 82  ? 10.066 17.268  -15.941 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A NE1 1 
ATOM   614  C  CE2 . TRP A 1 82  ? 9.936  17.181  -14.582 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CE2 1 
ATOM   615  C  CE3 . TRP A 1 82  ? 10.048 15.473  -12.874 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CE3 1 
ATOM   616  C  CZ2 . TRP A 1 82  ? 9.664  18.173  -13.638 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CZ2 1 
ATOM   617  C  CZ3 . TRP A 1 82  ? 9.777  16.462  -11.938 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CZ3 1 
ATOM   618  C  CH2 . TRP A 1 82  ? 9.589  17.794  -12.326 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CH2 1 
ATOM   619  N  N   . ARG A 1 83  ? 7.371  13.700  -14.951 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A N   1 
ATOM   620  C  CA  . ARG A 1 83  ? 6.329  13.915  -13.952 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CA  1 
ATOM   621  C  C   . ARG A 1 83  ? 5.341  12.756  -13.923 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A C   1 
ATOM   622  O  O   . ARG A 1 83  ? 4.909  12.323  -12.855 1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A O   1 
ATOM   623  C  CB  . ARG A 1 83  ? 5.600  15.232  -14.226 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CB  1 
ATOM   624  C  CG  . ARG A 1 83  ? 6.504  16.442  -14.126 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CG  1 
ATOM   625  C  CD  . ARG A 1 83  ? 6.059  17.564  -15.041 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CD  1 
ATOM   626  N  NE  . ARG A 1 83  ? 7.199  18.155  -15.735 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A NE  1 
ATOM   627  C  CZ  . ARG A 1 83  ? 7.183  19.344  -16.327 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CZ  1 
ATOM   628  N  NH1 . ARG A 1 83  ? 6.083  20.082  -16.305 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A NH1 1 
ATOM   629  N  NH2 . ARG A 1 83  ? 8.271  19.797  -16.934 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A NH2 1 
ATOM   630  N  N   . ARG A 1 84  ? 4.988  12.260  -15.102 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A N   1 
ATOM   631  C  CA  . ARG A 1 84  ? 4.099  11.113  -15.207 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CA  1 
ATOM   632  C  C   . ARG A 1 84  ? 4.757  9.872   -14.614 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A C   1 
ATOM   633  O  O   . ARG A 1 84  ? 4.106  9.076   -13.937 1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A O   1 
ATOM   634  C  CB  . ARG A 1 84  ? 3.709  10.863  -16.665 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CB  1 
ATOM   635  N  N   . VAL A 1 85  ? 6.052  9.716   -14.869 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A N   1 
ATOM   636  C  CA  . VAL A 1 85  ? 6.811  8.595   -14.326 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CA  1 
ATOM   637  C  C   . VAL A 1 85  ? 6.913  8.709   -12.808 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A C   1 
ATOM   638  O  O   . VAL A 1 85  ? 6.802  7.714   -12.093 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A O   1 
ATOM   639  C  CB  . VAL A 1 85  ? 8.227  8.519   -14.939 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CB  1 
ATOM   640  C  CG1 . VAL A 1 85  ? 9.052  7.429   -14.263 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CG1 1 
ATOM   641  C  CG2 . VAL A 1 85  ? 8.142  8.276   -16.437 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CG2 1 
ATOM   642  N  N   . PHE A 1 86  ? 7.112  9.931   -12.326 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A N   1 
ATOM   643  C  CA  . PHE A 1 86  ? 7.213  10.193  -10.895 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CA  1 
ATOM   644  C  C   . PHE A 1 86  ? 5.946  9.759   -10.163 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A C   1 
ATOM   645  O  O   . PHE A 1 86  ? 6.013  9.158   -9.093  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A O   1 
ATOM   646  C  CB  . PHE A 1 86  ? 7.482  11.681  -10.649 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CB  1 
ATOM   647  C  CG  . PHE A 1 86  ? 7.795  12.021  -9.216  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CG  1 
ATOM   648  C  CD1 . PHE A 1 86  ? 6.785  12.371  -8.330  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CD1 1 
ATOM   649  C  CD2 . PHE A 1 86  ? 9.104  12.017  -8.764  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CD2 1 
ATOM   650  C  CE1 . PHE A 1 86  ? 7.077  12.694  -7.017  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CE1 1 
ATOM   651  C  CE2 . PHE A 1 86  ? 9.402  12.340  -7.452  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CE2 1 
ATOM   652  C  CZ  . PHE A 1 86  ? 8.388  12.678  -6.578  1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CZ  1 
ATOM   653  N  N   . LEU A 1 87  ? 4.794  10.061  -10.750 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A N   1 
ATOM   654  C  CA  . LEU A 1 87  ? 3.514  9.762   -10.116 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CA  1 
ATOM   655  C  C   . LEU A 1 87  ? 3.209  8.267   -10.119 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A C   1 
ATOM   656  O  O   . LEU A 1 87  ? 2.582  7.753   -9.193  1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A O   1 
ATOM   657  C  CB  . LEU A 1 87  ? 2.385  10.529  -10.807 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CB  1 
ATOM   658  C  CG  . LEU A 1 87  ? 2.426  12.049  -10.633 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CG  1 
ATOM   659  C  CD1 . LEU A 1 87  ? 1.273  12.715  -11.370 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CD1 1 
ATOM   660  C  CD2 . LEU A 1 87  ? 2.407  12.414  -9.156  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CD2 1 
ATOM   661  N  N   . LYS A 1 88  ? 3.658  7.572   -11.158 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A N   1 
ATOM   662  C  CA  . LYS A 1 88  ? 3.410  6.139   -11.279 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CA  1 
ATOM   663  C  C   . LYS A 1 88  ? 4.360  5.323   -10.410 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A C   1 
ATOM   664  O  O   . LYS A 1 88  ? 3.963  4.325   -9.807  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A O   1 
ATOM   665  C  CB  . LYS A 1 88  ? 3.532  5.694   -12.737 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . LYS A 1 88  ? 3.124  4.250   -12.971 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CG  1 
ATOM   667  C  CD  . LYS A 1 88  ? 3.188  3.879   -14.440 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CD  1 
ATOM   668  C  CE  . LYS A 1 88  ? 4.612  3.925   -14.964 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CE  1 
ATOM   669  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 4.702  3.379   -16.348 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A NZ  1 
ATOM   670  N  N   . GLU A 1 89  ? 5.617  5.752   -10.349 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A N   1 
ATOM   671  C  CA  . GLU A 1 89  ? 6.634  5.017   -9.610  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CA  1 
ATOM   672  C  C   . GLU A 1 89  ? 6.404  5.073   -8.108  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A C   1 
ATOM   673  O  O   . GLU A 1 89  ? 6.745  4.135   -7.389  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A O   1 
ATOM   674  C  CB  . GLU A 1 89  ? 8.028  5.550   -9.950  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CB  1 
ATOM   675  C  CG  . GLU A 1 89  ? 8.569  5.032   -11.269 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CG  1 
ATOM   676  C  CD  . GLU A 1 89  ? 8.677  3.519   -11.291 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CD  1 
ATOM   677  O  OE1 . GLU A 1 89  ? 8.458  2.917   -12.364 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A OE1 1 
ATOM   678  O  OE2 . GLU A 1 89  ? 8.986  2.931   -10.233 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A OE2 1 
ATOM   679  N  N   . MET A 1 90  ? 5.812  6.163   -7.633  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 360 MET A N   1 
ATOM   680  C  CA  . MET A 1 90  ? 5.545  6.298   -6.207  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CA  1 
ATOM   681  C  C   . MET A 1 90  ? 4.475  5.296   -5.778  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 360 MET A C   1 
ATOM   682  O  O   . MET A 1 90  ? 4.339  4.987   -4.597  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 360 MET A O   1 
ATOM   683  C  CB  . MET A 1 90  ? 5.132  7.735   -5.861  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CB  1 
ATOM   684  C  CG  . MET A 1 90  ? 3.684  8.077   -6.135  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CG  1 
ATOM   685  S  SD  . MET A 1 90  ? 3.441  9.868   -6.081  1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 360 MET A SD  1 
ATOM   686  C  CE  . MET A 1 90  ? 4.247  10.285  -4.541  1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CE  1 
ATOM   687  N  N   . GLY A 1 91  ? 3.733  4.778   -6.750  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A N   1 
ATOM   688  C  CA  . GLY A 1 91  ? 2.802  3.694   -6.507  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A CA  1 
ATOM   689  C  C   . GLY A 1 91  ? 3.500  2.348   -6.574  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A C   1 
ATOM   690  O  O   . GLY A 1 91  ? 3.137  1.413   -5.859  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A O   1 
ATOM   691  N  N   . VAL A 1 92  ? 4.511  2.251   -7.434  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A N   1 
ATOM   692  C  CA  . VAL A 1 92  ? 5.275  1.015   -7.585  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CA  1 
ATOM   693  C  C   . VAL A 1 92  ? 6.189  0.784   -6.385  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A C   1 
ATOM   694  O  O   . VAL A 1 92  ? 6.299  -0.333  -5.882  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A O   1 
ATOM   695  C  CB  . VAL A 1 92  ? 6.128  1.028   -8.873  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CB  1 
ATOM   696  C  CG1 . VAL A 1 92  ? 6.899  -0.279  -9.022  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG1 1 
ATOM   697  C  CG2 . VAL A 1 92  ? 5.250  1.267   -10.087 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG2 1 
ATOM   698  N  N   . GLY A 1 93  ? 6.840  1.850   -5.932  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A N   1 
ATOM   699  C  CA  . GLY A 1 93  ? 7.746  1.777   -4.801  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A CA  1 
ATOM   700  C  C   . GLY A 1 93  ? 7.049  1.393   -3.510  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A C   1 
ATOM   701  O  O   . GLY A 1 93  ? 7.606  0.666   -2.689  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A O   1 
ATOM   702  N  N   . LEU A 1 94  ? 5.829  1.887   -3.327  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A N   1 
ATOM   703  C  CA  . LEU A 1 94  ? 5.046  1.560   -2.143  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CA  1 
ATOM   704  C  C   . LEU A 1 94  ? 4.755  0.064   -2.109  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A C   1 
ATOM   705  O  O   . LEU A 1 94  ? 4.877  -0.577  -1.064  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A O   1 
ATOM   706  C  CB  . LEU A 1 94  ? 3.739  2.360   -2.112  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . LEU A 1 94  ? 3.302  2.954   -0.767  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CG  1 
ATOM   708  C  CD1 . LEU A 1 94  ? 1.918  3.581   -0.875  1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CD1 1 
ATOM   709  C  CD2 . LEU A 1 94  ? 3.334  1.917   0.345   1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CD2 1 
ATOM   710  N  N   . LEU A 1 95  ? 4.370  -0.484  -3.258  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A N   1 
ATOM   711  C  CA  . LEU A 1 95  ? 4.084  -1.908  -3.365  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CA  1 
ATOM   712  C  C   . LEU A 1 95  ? 5.342  -2.733  -3.115  1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A C   1 
ATOM   713  O  O   . LEU A 1 95  ? 5.308  -3.730  -2.393  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A O   1 
ATOM   714  C  CB  . LEU A 1 95  ? 3.496  -2.236  -4.737  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CB  1 
ATOM   715  C  CG  . LEU A 1 95  ? 2.118  -1.646  -5.042  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CG  1 
ATOM   716  C  CD1 . LEU A 1 95  ? 1.701  -1.969  -6.466  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CD1 1 
ATOM   717  C  CD2 . LEU A 1 95  ? 1.090  -2.169  -4.054  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CD2 1 
ATOM   718  N  N   . LEU A 1 96  ? 6.451  -2.307  -3.710  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A N   1 
ATOM   719  C  CA  . LEU A 1 96  ? 7.737  -2.961  -3.497  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CA  1 
ATOM   720  C  C   . LEU A 1 96  ? 8.174  -2.844  -2.040  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A C   1 
ATOM   721  O  O   . LEU A 1 96  ? 8.716  -3.788  -1.468  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A O   1 
ATOM   722  C  CB  . LEU A 1 96  ? 8.805  -2.363  -4.416  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . LEU A 1 96  ? 8.737  -2.759  -5.891  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CG  1 
ATOM   724  C  CD1 . LEU A 1 96  ? 9.647  -1.877  -6.731  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD1 1 
ATOM   725  C  CD2 . LEU A 1 96  ? 9.120  -4.218  -6.054  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD2 1 
ATOM   726  N  N   . GLY A 1 97  ? 7.930  -1.680  -1.446  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A N   1 
ATOM   727  C  CA  . GLY A 1 97  ? 8.303  -1.430  -0.066  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A CA  1 
ATOM   728  C  C   . GLY A 1 97  ? 7.597  -2.368  0.891   1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A C   1 
ATOM   729  O  O   . GLY A 1 97  ? 8.236  -3.072  1.669   1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A O   1 
ATOM   730  N  N   . LEU A 1 98  ? 6.270  -2.378  0.823   1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A N   1 
ATOM   731  C  CA  . LEU A 1 98  ? 5.450  -3.230  1.676   1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CA  1 
ATOM   732  C  C   . LEU A 1 98  ? 5.805  -4.705  1.522   1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A C   1 
ATOM   733  O  O   . LEU A 1 98  ? 5.800  -5.460  2.498   1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A O   1 
ATOM   734  C  CB  . LEU A 1 98  ? 3.966  -3.018  1.363   1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CB  1 
ATOM   735  C  CG  . LEU A 1 98  ? 3.406  -1.618  1.624   1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CG  1 
ATOM   736  C  CD1 . LEU A 1 98  ? 1.998  -1.493  1.066   1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CD1 1 
ATOM   737  C  CD2 . LEU A 1 98  ? 3.424  -1.308  3.110   1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CD2 1 
ATOM   738  N  N   . THR A 1 99  ? 6.105  -5.109  0.292   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 369 THR A N   1 
ATOM   739  C  CA  . THR A 1 99  ? 6.466  -6.493  0.006   1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 369 THR A CA  1 
ATOM   740  C  C   . THR A 1 99  ? 7.774  -6.876  0.689   1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 369 THR A C   1 
ATOM   741  O  O   . THR A 1 99  ? 7.829  -7.823  1.472   1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 369 THR A O   1 
ATOM   742  C  CB  . THR A 1 99  ? 6.605  -6.737  -1.511  1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 369 THR A CB  1 
ATOM   743  O  OG1 . THR A 1 99  ? 5.360  -6.452  -2.161  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 369 THR A OG1 1 
ATOM   744  C  CG2 . THR A 1 99  ? 6.997  -8.181  -1.782  1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 369 THR A CG2 1 
ATOM   745  N  N   . LEU A 1 100 ? 8.824  -6.122  0.385   1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A N   1 
ATOM   746  C  CA  . LEU A 1 100 ? 10.151 -6.370  0.933   1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CA  1 
ATOM   747  C  C   . LEU A 1 100 ? 10.204 -6.170  2.444   1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A C   1 
ATOM   748  O  O   . LEU A 1 100 ? 10.982 -6.826  3.137   1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A O   1 
ATOM   749  C  CB  . LEU A 1 100 ? 11.175 -5.461  0.253   1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CB  1 
ATOM   750  C  CG  . LEU A 1 100 ? 11.341 -5.695  -1.250  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CG  1 
ATOM   751  C  CD1 . LEU A 1 100 ? 12.171 -4.587  -1.879  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CD1 1 
ATOM   752  C  CD2 . LEU A 1 100 ? 11.962 -7.060  -1.519  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CD2 1 
ATOM   753  N  N   . SER A 1 101 ? 9.378  -5.262  2.951   1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 371 SER A N   1 
ATOM   754  C  CA  . SER A 1 101 ? 9.344  -4.998  4.384   1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 371 SER A CA  1 
ATOM   755  C  C   . SER A 1 101 ? 8.848  -6.222  5.137   1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 371 SER A C   1 
ATOM   756  O  O   . SER A 1 101 ? 9.382  -6.570  6.189   1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 371 SER A O   1 
ATOM   757  C  CB  . SER A 1 101 ? 8.458  -3.794  4.697   1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 371 SER A CB  1 
ATOM   758  O  OG  . SER A 1 101 ? 8.604  -3.396  6.049   1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 371 SER A OG  1 
ATOM   759  N  N   . PHE A 1 102 ? 7.828  -6.871  4.585   1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A N   1 
ATOM   760  C  CA  . PHE A 1 102 ? 7.252  -8.070  5.183   1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CA  1 
ATOM   761  C  C   . PHE A 1 102 ? 8.315  -9.140  5.416   1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A C   1 
ATOM   762  O  O   . PHE A 1 102 ? 8.322  -9.804  6.450   1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A O   1 
ATOM   763  C  CB  . PHE A 1 102 ? 6.129  -8.613  4.295   1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CB  1 
ATOM   764  C  CG  . PHE A 1 102 ? 5.599  -9.951  4.729   1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CG  1 
ATOM   765  C  CD1 . PHE A 1 102 ? 4.714  -10.051 5.791   1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CD1 1 
ATOM   766  C  CD2 . PHE A 1 102 ? 5.976  -11.107 4.065   1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CD2 1 
ATOM   767  C  CE1 . PHE A 1 102 ? 4.224  -11.281 6.189   1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CE1 1 
ATOM   768  C  CE2 . PHE A 1 102 ? 5.490  -12.339 4.457   1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CE2 1 
ATOM   769  C  CZ  . PHE A 1 102 ? 4.611  -12.426 5.520   1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CZ  1 
ATOM   770  N  N   . LEU A 1 103 ? 9.222  -9.290  4.457   1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A N   1 
ATOM   771  C  CA  . LEU A 1 103 ? 10.283 -10.285 4.566   1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CA  1 
ATOM   772  C  C   . LEU A 1 103 ? 11.324 -9.905  5.613   1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A C   1 
ATOM   773  O  O   . LEU A 1 103 ? 11.792 -10.759 6.364   1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A O   1 
ATOM   774  C  CB  . LEU A 1 103 ? 10.969 -10.490 3.213   1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CB  1 
ATOM   775  C  CG  . LEU A 1 103 ? 10.086 -10.982 2.066   1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CG  1 
ATOM   776  C  CD1 . LEU A 1 103 ? 10.913 -11.170 0.804   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CD1 1 
ATOM   777  C  CD2 . LEU A 1 103 ? 9.393  -12.273 2.456   1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CD2 1 
ATOM   778  N  N   . LEU A 1 104 ? 11.689 -8.627  5.661   1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A N   1 
ATOM   779  C  CA  . LEU A 1 104 ? 12.749 -8.189  6.565   1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CA  1 
ATOM   780  C  C   . LEU A 1 104 ? 12.274 -8.147  8.018   1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A C   1 
ATOM   781  O  O   . LEU A 1 104 ? 13.046 -8.426  8.932   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A O   1 
ATOM   782  C  CB  . LEU A 1 104 ? 13.287 -6.820  6.146   1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CB  1 
ATOM   783  C  CG  . LEU A 1 104 ? 14.588 -6.393  6.833   1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CG  1 
ATOM   784  C  CD1 . LEU A 1 104 ? 15.606 -7.521  6.810   1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CD1 1 
ATOM   785  C  CD2 . LEU A 1 104 ? 15.166 -5.157  6.172   1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CD2 1 
ATOM   786  N  N   . VAL A 1 105 ? 11.007 -7.803  8.226   1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A N   1 
ATOM   787  C  CA  . VAL A 1 105 ? 10.417 -7.842  9.560   1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CA  1 
ATOM   788  C  C   . VAL A 1 105 ? 10.435 -9.275  10.090  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A C   1 
ATOM   789  O  O   . VAL A 1 105 ? 10.667 -9.507  11.280  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A O   1 
ATOM   790  C  CB  . VAL A 1 105 ? 8.975  -7.295  9.560   1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CB  1 
ATOM   791  C  CG1 . VAL A 1 105 ? 8.313  -7.515  10.913  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CG1 1 
ATOM   792  C  CG2 . VAL A 1 105 ? 8.976  -5.820  9.211   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CG2 1 
ATOM   793  N  N   . GLY A 1 106 ? 10.209 -10.232 9.195   1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A N   1 
ATOM   794  C  CA  . GLY A 1 106 ? 10.300 -11.638 9.543   1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A CA  1 
ATOM   795  C  C   . GLY A 1 106 ? 11.700 -12.011 9.991   1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A C   1 
ATOM   796  O  O   . GLY A 1 106 ? 11.873 -12.773 10.939  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A O   1 
ATOM   797  N  N   . LYS A 1 107 ? 12.702 -11.466 9.307   1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A N   1 
ATOM   798  C  CA  . LYS A 1 107 ? 14.099 -11.696 9.666   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CA  1 
ATOM   799  C  C   . LYS A 1 107 ? 14.407 -11.132 11.049  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A C   1 
ATOM   800  O  O   . LYS A 1 107 ? 15.072 -11.781 11.860  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A O   1 
ATOM   801  C  CB  . LYS A 1 107 ? 15.031 -11.072 8.625   1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CB  1 
ATOM   802  C  CG  . LYS A 1 107 ? 16.494 -10.987 9.046   1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CG  1 
ATOM   803  C  CD  . LYS A 1 107 ? 17.115 -12.364 9.201   1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CD  1 
ATOM   804  C  CE  . LYS A 1 107 ? 18.616 -12.267 9.425   1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CE  1 
ATOM   805  N  NZ  . LYS A 1 107 ? 19.240 -13.602 9.641   1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A NZ  1 
ATOM   806  N  N   . VAL A 1 108 ? 13.919 -9.922  11.310  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A N   1 
ATOM   807  C  CA  . VAL A 1 108 ? 14.123 -9.276  12.601  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CA  1 
ATOM   808  C  C   . VAL A 1 108 ? 13.406 -10.062 13.695  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A C   1 
ATOM   809  O  O   . VAL A 1 108 ? 13.914 -10.201 14.809  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A O   1 
ATOM   810  C  CB  . VAL A 1 108 ? 13.630 -7.818  12.586  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CB  1 
ATOM   811  C  CG1 . VAL A 1 108 ? 13.867 -7.160  13.934  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CG1 1 
ATOM   812  C  CG2 . VAL A 1 108 ? 14.338 -7.036  11.490  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CG2 1 
ATOM   813  N  N   . TYR A 1 109 ? 12.233 -10.592 13.361  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A N   1 
ATOM   814  C  CA  . TYR A 1 109 ? 11.485 -11.434 14.288  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CA  1 
ATOM   815  C  C   . TYR A 1 109 ? 12.266 -12.702 14.613  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A C   1 
ATOM   816  O  O   . TYR A 1 109 ? 12.280 -13.154 15.755  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A O   1 
ATOM   817  C  CB  . TYR A 1 109 ? 10.117 -11.799 13.710  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CB  1 
ATOM   818  C  CG  . TYR A 1 109 ? 9.168  -12.394 14.727  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CG  1 
ATOM   819  C  CD1 . TYR A 1 109 ? 9.106  -13.765 14.932  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CD1 1 
ATOM   820  C  CD2 . TYR A 1 109 ? 8.332  -11.580 15.480  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CD2 1 
ATOM   821  C  CE1 . TYR A 1 109 ? 8.237  -14.311 15.862  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CE1 1 
ATOM   822  C  CE2 . TYR A 1 109 ? 7.463  -12.114 16.409  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CE2 1 
ATOM   823  C  CZ  . TYR A 1 109 ? 7.418  -13.479 16.597  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CZ  1 
ATOM   824  O  OH  . TYR A 1 109 ? 6.552  -14.013 17.522  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A OH  1 
ATOM   825  N  N   . TRP A 1 110 ? 12.911 -13.274 13.600  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A N   1 
ATOM   826  C  CA  . TRP A 1 110 ? 13.714 -14.475 13.794  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CA  1 
ATOM   827  C  C   . TRP A 1 110 ? 14.930 -14.195 14.666  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A C   1 
ATOM   828  O  O   . TRP A 1 110 ? 15.309 -15.017 15.497  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A O   1 
ATOM   829  C  CB  . TRP A 1 110 ? 14.161 -15.053 12.448  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CB  1 
ATOM   830  C  CG  . TRP A 1 110 ? 15.194 -16.144 12.571  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CG  1 
ATOM   831  C  CD1 . TRP A 1 110 ? 16.552 -15.989 12.587  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CD1 1 
ATOM   832  C  CD2 . TRP A 1 110 ? 14.952 -17.551 12.683  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CD2 1 
ATOM   833  N  NE1 . TRP A 1 110 ? 17.168 -17.210 12.707  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A NE1 1 
ATOM   834  C  CE2 . TRP A 1 110 ? 16.206 -18.188 12.767  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CE2 1 
ATOM   835  C  CE3 . TRP A 1 110 ? 13.795 -18.337 12.721  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CE3 1 
ATOM   836  C  CZ2 . TRP A 1 110 ? 16.339 -19.570 12.887  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CZ2 1 
ATOM   837  C  CZ3 . TRP A 1 110 ? 13.928 -19.710 12.840  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CZ3 1 
ATOM   838  C  CH2 . TRP A 1 110 ? 15.190 -20.312 12.923  1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CH2 1 
ATOM   839  N  N   . ASP A 1 111 ? 15.544 -13.032 14.474  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A N   1 
ATOM   840  C  CA  . ASP A 1 111 ? 16.754 -12.690 15.211  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CA  1 
ATOM   841  C  C   . ASP A 1 111 ? 16.444 -12.312 16.659  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A C   1 
ATOM   842  O  O   . ASP A 1 111 ? 17.337 -12.282 17.506  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A O   1 
ATOM   843  C  CB  . ASP A 1 111 ? 17.503 -11.555 14.507  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CB  1 
ATOM   844  C  CG  . ASP A 1 111 ? 17.963 -11.943 13.111  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CG  1 
ATOM   845  O  OD1 . ASP A 1 111 ? 17.998 -13.156 12.815  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD1 1 
ATOM   846  O  OD2 . ASP A 1 111 ? 18.293 -11.041 12.314  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD2 1 
ATOM   847  N  N   . GLY A 1 112 ? 15.176 -12.031 16.939  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A N   1 
ATOM   848  C  CA  . GLY A 1 112 ? 14.737 -11.772 18.298  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A CA  1 
ATOM   849  C  C   . GLY A 1 112 ? 14.961 -10.346 18.759  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A C   1 
ATOM   850  O  O   . GLY A 1 112 ? 15.529 -10.113 19.826  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A O   1 
ATOM   851  N  N   . HIS A 1 113 ? 14.512 -9.389  17.955  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A N   1 
ATOM   852  C  CA  . HIS A 1 113 ? 14.604 -7.980  18.320  1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CA  1 
ATOM   853  C  C   . HIS A 1 113 ? 13.259 -7.284  18.136  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A C   1 
ATOM   854  O  O   . HIS A 1 113 ? 13.073 -6.530  17.180  1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A O   1 
ATOM   855  C  CB  . HIS A 1 113 ? 15.686 -7.283  17.493  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CB  1 
ATOM   856  C  CG  . HIS A 1 113 ? 17.034 -7.910  17.619  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CG  1 
ATOM   857  N  ND1 . HIS A 1 113 ? 17.819 -7.778  18.750  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A ND1 1 
ATOM   858  C  CD2 . HIS A 1 113 ? 17.749 -8.681  16.762  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CD2 1 
ATOM   859  C  CE1 . HIS A 1 113 ? 18.948 -8.435  18.579  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CE1 1 
ATOM   860  N  NE2 . HIS A 1 113 ? 18.934 -8.992  17.383  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A NE2 1 
ATOM   861  N  N   . PRO A 1 114 ? 12.320 -7.534  19.064  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A N   1 
ATOM   862  C  CA  . PRO A 1 114 ? 10.939 -7.042  18.983  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CA  1 
ATOM   863  C  C   . PRO A 1 114 ? 10.825 -5.518  18.936  1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A C   1 
ATOM   864  O  O   . PRO A 1 114 ? 9.891  -5.005  18.321  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A O   1 
ATOM   865  C  CB  . PRO A 1 114 ? 10.294 -7.593  20.262  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CB  1 
ATOM   866  C  CG  . PRO A 1 114 ? 11.431 -7.873  21.180  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CG  1 
ATOM   867  C  CD  . PRO A 1 114 ? 12.556 -8.302  20.298  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CD  1 
ATOM   868  N  N   . LEU A 1 115 ? 11.755 -4.812  19.573  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A N   1 
ATOM   869  C  CA  . LEU A 1 115 ? 11.747 -3.351  19.554  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CA  1 
ATOM   870  C  C   . LEU A 1 115 ? 12.053 -2.802  18.167  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A C   1 
ATOM   871  O  O   . LEU A 1 115 ? 11.646 -1.691  17.826  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A O   1 
ATOM   872  C  CB  . LEU A 1 115 ? 12.755 -2.789  20.557  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CB  1 
ATOM   873  C  CG  . LEU A 1 115 ? 12.375 -2.863  22.034  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CG  1 
ATOM   874  C  CD1 . LEU A 1 115 ? 13.440 -2.190  22.881  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD1 1 
ATOM   875  C  CD2 . LEU A 1 115 ? 11.020 -2.219  22.260  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD2 1 
ATOM   876  N  N   . LEU A 1 116 ? 12.778 -3.579  17.372  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A N   1 
ATOM   877  C  CA  . LEU A 1 116 ? 13.190 -3.121  16.055  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CA  1 
ATOM   878  C  C   . LEU A 1 116 ? 12.190 -3.539  14.981  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A C   1 
ATOM   879  O  O   . LEU A 1 116 ? 12.339 -3.178  13.813  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A O   1 
ATOM   880  C  CB  . LEU A 1 116 ? 14.586 -3.647  15.717  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CB  1 
ATOM   881  C  CG  . LEU A 1 116 ? 15.719 -3.205  16.648  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CG  1 
ATOM   882  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 17.075 -3.492  16.019  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD1 1 
ATOM   883  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 15.594 -1.731  17.014  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD2 1 
ATOM   884  N  N   . LEU A 1 117 ? 11.167 -4.290  15.383  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A N   1 
ATOM   885  C  CA  . LEU A 1 117 ? 10.121 -4.716  14.458  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CA  1 
ATOM   886  C  C   . LEU A 1 117 ? 9.473  -3.515  13.745  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A C   1 
ATOM   887  O  O   . LEU A 1 117 ? 9.466  -3.469  12.516  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A O   1 
ATOM   888  C  CB  . LEU A 1 117 ? 9.066  -5.566  15.188  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CB  1 
ATOM   889  C  CG  . LEU A 1 117 ? 9.135  -7.095  15.066  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CG  1 
ATOM   890  C  CD1 . LEU A 1 117 ? 10.551 -7.624  15.247  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD1 1 
ATOM   891  C  CD2 . LEU A 1 117 ? 8.190  -7.758  16.065  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD2 1 
ATOM   892  N  N   . PRO A 1 118 ? 8.950  -2.524  14.497  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A N   1 
ATOM   893  C  CA  . PRO A 1 118 ? 8.393  -1.401  13.732  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CA  1 
ATOM   894  C  C   . PRO A 1 118 ? 9.459  -0.475  13.138  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A C   1 
ATOM   895  O  O   . PRO A 1 118 ? 9.194  0.186   12.137  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A O   1 
ATOM   896  C  CB  . PRO A 1 118 ? 7.549  -0.661  14.773  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CB  1 
ATOM   897  C  CG  . PRO A 1 118 ? 8.233  -0.939  16.055  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CG  1 
ATOM   898  C  CD  . PRO A 1 118 ? 8.754  -2.342  15.949  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CD  1 
ATOM   899  N  N   . VAL A 1 119 ? 10.643 -0.433  13.741  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A N   1 
ATOM   900  C  CA  . VAL A 1 119 ? 11.716 0.437   13.267  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CA  1 
ATOM   901  C  C   . VAL A 1 119 ? 12.205 0.031   11.880  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A C   1 
ATOM   902  O  O   . VAL A 1 119 ? 12.274 0.853   10.967  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A O   1 
ATOM   903  C  CB  . VAL A 1 119 ? 12.908 0.430   14.236  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CB  1 
ATOM   904  C  CG1 . VAL A 1 119 ? 14.040 1.297   13.697  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG1 1 
ATOM   905  C  CG2 . VAL A 1 119 ? 12.467 0.904   15.616  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG2 1 
ATOM   906  N  N   . VAL A 1 120 ? 12.542 -1.245  11.729  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A N   1 
ATOM   907  C  CA  . VAL A 1 120 ? 13.034 -1.765  10.462  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CA  1 
ATOM   908  C  C   . VAL A 1 120 ? 11.906 -1.849  9.437   1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A C   1 
ATOM   909  O  O   . VAL A 1 120 ? 12.110 -1.596  8.250   1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A O   1 
ATOM   910  C  CB  . VAL A 1 120 ? 13.676 -3.156  10.643  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CB  1 
ATOM   911  C  CG1 . VAL A 1 120 ? 14.124 -3.714  9.308   1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG1 1 
ATOM   912  C  CG2 . VAL A 1 120 ? 14.853 -3.076  11.605  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG2 1 
ATOM   913  N  N   . GLY A 1 121 ? 10.711 -2.189  9.907   1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A N   1 
ATOM   914  C  CA  . GLY A 1 121 ? 9.561  -2.341  9.034   1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A CA  1 
ATOM   915  C  C   . GLY A 1 121 ? 9.136  -1.057  8.348   1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A C   1 
ATOM   916  O  O   . GLY A 1 121 ? 8.970  -1.020  7.129   1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A O   1 
ATOM   917  N  N   . VAL A 1 122 ? 8.952  -0.005  9.137   1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A N   1 
ATOM   918  C  CA  . VAL A 1 122 ? 8.569  1.298   8.610   1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CA  1 
ATOM   919  C  C   . VAL A 1 122 ? 9.659  1.867   7.708   1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A C   1 
ATOM   920  O  O   . VAL A 1 122 ? 9.379  2.361   6.613   1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A O   1 
ATOM   921  C  CB  . VAL A 1 122 ? 8.278  2.297   9.750   1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CB  1 
ATOM   922  C  CG1 . VAL A 1 122 ? 8.087  3.703   9.200   1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CG1 1 
ATOM   923  C  CG2 . VAL A 1 122 ? 7.059  1.856   10.541  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CG2 1 
ATOM   924  N  N   . SER A 1 123 ? 10.902 1.778   8.173   1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 393 SER A N   1 
ATOM   925  C  CA  . SER A 1 123 ? 12.033 2.385   7.481   1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 393 SER A CA  1 
ATOM   926  C  C   . SER A 1 123 ? 12.248 1.814   6.084   1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 393 SER A C   1 
ATOM   927  O  O   . SER A 1 123 ? 12.483 2.560   5.138   1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 393 SER A O   1 
ATOM   928  C  CB  . SER A 1 123 ? 13.308 2.216   8.305   1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 393 SER A CB  1 
ATOM   929  O  OG  . SER A 1 123 ? 13.177 2.835   9.571   1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 393 SER A OG  1 
ATOM   930  N  N   . LEU A 1 124 ? 12.168 0.495   5.954   1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A N   1 
ATOM   931  C  CA  . LEU A 1 124 ? 12.405 -0.143  4.664   1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CA  1 
ATOM   932  C  C   . LEU A 1 124 ? 11.370 0.302   3.638   1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A C   1 
ATOM   933  O  O   . LEU A 1 124 ? 11.704 0.538   2.477   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A O   1 
ATOM   934  C  CB  . LEU A 1 124 ? 12.397 -1.667  4.793   1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CB  1 
ATOM   935  C  CG  . LEU A 1 124 ? 12.711 -2.380  3.474   1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CG  1 
ATOM   936  C  CD1 . LEU A 1 124 ? 14.022 -1.873  2.894   1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CD1 1 
ATOM   937  C  CD2 . LEU A 1 124 ? 12.755 -3.886  3.659   1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CD2 1 
ATOM   938  N  N   . VAL A 1 125 ? 10.121 0.421   4.077   1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A N   1 
ATOM   939  C  CA  . VAL A 1 125 ? 9.050  0.905   3.213   1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CA  1 
ATOM   940  C  C   . VAL A 1 125 ? 9.384  2.293   2.680   1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A C   1 
ATOM   941  O  O   . VAL A 1 125 ? 9.283  2.545   1.482   1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A O   1 
ATOM   942  C  CB  . VAL A 1 125 ? 7.698  0.948   3.952   1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CB  1 
ATOM   943  C  CG1 . VAL A 1 125 ? 6.671  1.719   3.138   1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CG1 1 
ATOM   944  C  CG2 . VAL A 1 125 ? 7.207  -0.462  4.238   1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CG2 1 
ATOM   945  N  N   . LEU A 1 126 ? 9.802  3.183   3.574   1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A N   1 
ATOM   946  C  CA  . LEU A 1 126 ? 10.163 4.543   3.188   1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CA  1 
ATOM   947  C  C   . LEU A 1 126 ? 11.435 4.555   2.345   1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A C   1 
ATOM   948  O  O   . LEU A 1 126 ? 11.558 5.336   1.404   1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A O   1 
ATOM   949  C  CB  . LEU A 1 126 ? 10.340 5.427   4.428   1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CB  1 
ATOM   950  C  CG  . LEU A 1 126 ? 9.117  5.578   5.337   1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CG  1 
ATOM   951  C  CD1 . LEU A 1 126 ? 9.458  6.379   6.588   1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD1 1 
ATOM   952  C  CD2 . LEU A 1 126 ? 7.970  6.226   4.581   1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD2 1 
ATOM   953  N  N   . ILE A 1 127 ? 12.377 3.682   2.685   1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A N   1 
ATOM   954  C  CA  . ILE A 1 127 ? 13.633 3.590   1.950   1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CA  1 
ATOM   955  C  C   . ILE A 1 127 ? 13.401 3.116   0.514   1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A C   1 
ATOM   956  O  O   . ILE A 1 127 ? 13.867 3.748   -0.430  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A O   1 
ATOM   957  C  CB  . ILE A 1 127 ? 14.631 2.653   2.665   1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CB  1 
ATOM   958  C  CG1 . ILE A 1 127 ? 15.215 3.352   3.898   1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CG1 1 
ATOM   959  C  CG2 . ILE A 1 127 ? 15.749 2.225   1.721   1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CG2 1 
ATOM   960  C  CD1 . ILE A 1 127 ? 16.067 2.458   4.776   1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CD1 1 
ATOM   961  N  N   . VAL A 1 128 ? 12.671 2.016   0.351   1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A N   1 
ATOM   962  C  CA  . VAL A 1 128 ? 12.352 1.500   -0.977  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CA  1 
ATOM   963  C  C   . VAL A 1 128 ? 11.548 2.524   -1.785  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A C   1 
ATOM   964  O  O   . VAL A 1 128 ? 11.790 2.712   -2.978  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A O   1 
ATOM   965  C  CB  . VAL A 1 128 ? 11.572 0.170   -0.889  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CB  1 
ATOM   966  C  CG1 . VAL A 1 128 ? 11.022 -0.231  -2.251  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG1 1 
ATOM   967  C  CG2 . VAL A 1 128 ? 12.466 -0.927  -0.330  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG2 1 
ATOM   968  N  N   . PHE A 1 129 ? 10.613 3.198   -1.120  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A N   1 
ATOM   969  C  CA  . PHE A 1 129 ? 9.806  4.242   -1.749  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CA  1 
ATOM   970  C  C   . PHE A 1 129 ? 10.665 5.390   -2.279  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A C   1 
ATOM   971  O  O   . PHE A 1 129 ? 10.547 5.772   -3.442  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A O   1 
ATOM   972  C  CB  . PHE A 1 129 ? 8.766  4.776   -0.756  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CB  1 
ATOM   973  C  CG  . PHE A 1 129 ? 7.980  5.958   -1.263  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CG  1 
ATOM   974  C  CD1 . PHE A 1 129 ? 8.351  7.252   -0.928  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CD1 1 
ATOM   975  C  CD2 . PHE A 1 129 ? 6.860  5.774   -2.059  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CD2 1 
ATOM   976  C  CE1 . PHE A 1 129 ? 7.628  8.338   -1.387  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CE1 1 
ATOM   977  C  CE2 . PHE A 1 129 ? 6.132  6.858   -2.520  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CE2 1 
ATOM   978  C  CZ  . PHE A 1 129 ? 6.518  8.141   -2.183  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CZ  1 
ATOM   979  N  N   . PHE A 1 130 ? 11.528 5.940   -1.430  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A N   1 
ATOM   980  C  CA  . PHE A 1 130 ? 12.350 7.081   -1.828  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CA  1 
ATOM   981  C  C   . PHE A 1 130 ? 13.475 6.680   -2.779  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A C   1 
ATOM   982  O  O   . PHE A 1 130 ? 13.820 7.436   -3.687  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A O   1 
ATOM   983  C  CB  . PHE A 1 130 ? 12.929 7.788   -0.600  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CB  1 
ATOM   984  C  CG  . PHE A 1 130 ? 11.968 8.738   0.061   1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CG  1 
ATOM   985  C  CD1 . PHE A 1 130 ? 11.675 9.961   -0.519  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CD1 1 
ATOM   986  C  CD2 . PHE A 1 130 ? 11.364 8.413   1.266   1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CD2 1 
ATOM   987  C  CE1 . PHE A 1 130 ? 10.792 10.839  0.086   1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CE1 1 
ATOM   988  C  CE2 . PHE A 1 130 ? 10.481 9.289   1.876   1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CE2 1 
ATOM   989  C  CZ  . PHE A 1 130 ? 10.196 10.502  1.284   1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CZ  1 
ATOM   990  N  N   . ALA A 1 131 ? 14.046 5.497   -2.573  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 401 ALA A N   1 
ATOM   991  C  CA  . ALA A 1 131 ? 15.109 5.013   -3.449  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 401 ALA A CA  1 
ATOM   992  C  C   . ALA A 1 131 ? 14.579 4.772   -4.859  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 401 ALA A C   1 
ATOM   993  O  O   . ALA A 1 131 ? 15.301 4.936   -5.840  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 401 ALA A O   1 
ATOM   994  C  CB  . ALA A 1 131 ? 15.724 3.746   -2.894  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 401 ALA A CB  1 
ATOM   995  N  N   . ASN A 1 132 ? 13.309 4.389   -4.948  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A N   1 
ATOM   996  C  CA  . ASN A 1 132 ? 12.673 4.128   -6.231  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CA  1 
ATOM   997  C  C   . ASN A 1 132 ? 12.460 5.408   -7.035  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A C   1 
ATOM   998  O  O   . ASN A 1 132 ? 12.711 5.436   -8.241  1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A O   1 
ATOM   999  C  CB  . ASN A 1 132 ? 11.338 3.406   -6.027  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CB  1 
ATOM   1000 C  CG  . ASN A 1 132 ? 10.727 2.930   -7.330  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CG  1 
ATOM   1001 O  OD1 . ASN A 1 132 ? 11.239 2.009   -7.968  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A OD1 1 
ATOM   1002 N  ND2 . ASN A 1 132 ? 9.619  3.545   -7.724  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A ND2 1 
ATOM   1003 N  N   . LEU A 1 133 ? 11.997 6.464   -6.369  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A N   1 
ATOM   1004 C  CA  . LEU A 1 133 ? 11.814 7.750   -7.032  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CA  1 
ATOM   1005 C  C   . LEU A 1 133 ? 13.155 8.316   -7.492  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A C   1 
ATOM   1006 O  O   . LEU A 1 133 ? 13.264 8.823   -8.610  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A O   1 
ATOM   1007 C  CB  . LEU A 1 133 ? 11.110 8.757   -6.116  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CB  1 
ATOM   1008 C  CG  . LEU A 1 133 ? 9.576  8.809   -6.111  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CG  1 
ATOM   1009 C  CD1 . LEU A 1 133 ? 8.984  8.249   -7.400  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD1 1 
ATOM   1010 C  CD2 . LEU A 1 133 ? 8.995  8.105   -4.898  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD2 1 
ATOM   1011 N  N   . VAL A 1 134 ? 14.170 8.227   -6.634  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A N   1 
ATOM   1012 C  CA  . VAL A 1 134 ? 15.499 8.726   -6.976  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CA  1 
ATOM   1013 C  C   . VAL A 1 134 ? 16.042 8.007   -8.206  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A C   1 
ATOM   1014 O  O   . VAL A 1 134 ? 16.550 8.638   -9.134  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A O   1 
ATOM   1015 C  CB  . VAL A 1 134 ? 16.489 8.564   -5.805  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CB  1 
ATOM   1016 C  CG1 . VAL A 1 134 ? 17.920 8.799   -6.269  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CG1 1 
ATOM   1017 C  CG2 . VAL A 1 134 ? 16.132 9.518   -4.677  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CG2 1 
ATOM   1018 N  N   . GLY A 1 135 ? 15.913 6.686   -8.215  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 405 GLY A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . GLY A 1 135 ? 16.352 5.894   -9.345  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 405 GLY A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . GLY A 1 135 ? 15.574 6.214   -10.608 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 405 GLY A C   1 
ATOM   1021 O  O   . GLY A 1 135 ? 16.122 6.168   -11.705 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 405 GLY A O   1 
ATOM   1022 N  N   . ALA A 1 136 ? 14.297 6.549   -10.457 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . ALA A 1 136 ? 13.442 6.813   -11.608 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . ALA A 1 136 ? 13.711 8.183   -12.237 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A C   1 
ATOM   1025 O  O   . ALA A 1 136 ? 13.623 8.339   -13.457 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . ALA A 1 136 ? 11.980 6.698   -11.209 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A CB  1 
ATOM   1027 N  N   . MET A 1 137 ? 14.037 9.167   -11.403 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 407 MET A N   1 
ATOM   1028 C  CA  . MET A 1 137 ? 14.200 10.546  -11.859 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CA  1 
ATOM   1029 C  C   . MET A 1 137 ? 15.619 10.869  -12.321 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 407 MET A C   1 
ATOM   1030 O  O   . MET A 1 137 ? 15.819 11.731  -13.176 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 407 MET A O   1 
ATOM   1031 C  CB  . MET A 1 137 ? 13.786 11.515  -10.746 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CB  1 
ATOM   1032 C  CG  . MET A 1 137 ? 12.299 11.505  -10.420 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CG  1 
ATOM   1033 S  SD  . MET A 1 137 ? 11.265 11.921  -11.840 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 407 MET A SD  1 
ATOM   1034 C  CE  . MET A 1 137 ? 10.719 10.297  -12.373 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CE  1 
ATOM   1035 N  N   . LEU A 1 138 ? 16.596 10.174  -11.750 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A N   1 
ATOM   1036 C  CA  . LEU A 1 138 ? 18.007 10.438  -12.029 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CA  1 
ATOM   1037 C  C   . LEU A 1 138 ? 18.384 10.328  -13.519 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A C   1 
ATOM   1038 O  O   . LEU A 1 138 ? 19.175 11.135  -14.010 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A O   1 
ATOM   1039 C  CB  . LEU A 1 138 ? 18.881 9.497   -11.193 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . LEU A 1 138 ? 20.275 9.964   -10.761 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CG  1 
ATOM   1041 C  CD1 . LEU A 1 138 ? 21.345 9.371   -11.654 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD1 1 
ATOM   1042 C  CD2 . LEU A 1 138 ? 20.372 11.482  -10.749 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD2 1 
ATOM   1043 N  N   . PRO A 1 139 ? 17.834 9.335   -14.246 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A N   1 
ATOM   1044 C  CA  . PRO A 1 139 ? 18.164 9.333   -15.675 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CA  1 
ATOM   1045 C  C   . PRO A 1 139 ? 17.612 10.542  -16.427 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A C   1 
ATOM   1046 O  O   . PRO A 1 139 ? 18.231 10.975  -17.396 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A O   1 
ATOM   1047 C  CB  . PRO A 1 139 ? 17.520 8.039   -16.176 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CB  1 
ATOM   1048 C  CG  . PRO A 1 139 ? 17.518 7.149   -14.986 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CG  1 
ATOM   1049 C  CD  . PRO A 1 139 ? 17.204 8.064   -13.841 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CD  1 
ATOM   1050 N  N   . PHE A 1 140 ? 16.476 11.077  -15.993 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A N   1 
ATOM   1051 C  CA  . PHE A 1 140 ? 15.942 12.294  -16.595 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CA  1 
ATOM   1052 C  C   . PHE A 1 140 ? 16.886 13.470  -16.364 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A C   1 
ATOM   1053 O  O   . PHE A 1 140 ? 17.108 14.286  -17.259 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A O   1 
ATOM   1054 C  CB  . PHE A 1 140 ? 14.558 12.621  -16.034 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CB  1 
ATOM   1055 C  CG  . PHE A 1 140 ? 13.456 11.775  -16.600 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CG  1 
ATOM   1056 C  CD1 . PHE A 1 140 ? 12.937 12.045  -17.854 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CD1 1 
ATOM   1057 C  CD2 . PHE A 1 140 ? 12.930 10.718  -15.873 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CD2 1 
ATOM   1058 C  CE1 . PHE A 1 140 ? 11.918 11.272  -18.379 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CE1 1 
ATOM   1059 C  CE2 . PHE A 1 140 ? 11.909 9.942   -16.393 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CE2 1 
ATOM   1060 C  CZ  . PHE A 1 140 ? 11.403 10.221  -17.648 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CZ  1 
ATOM   1061 N  N   . LEU A 1 141 ? 17.437 13.547  -15.157 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A N   1 
ATOM   1062 C  CA  . LEU A 1 141 ? 18.351 14.621  -14.789 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CA  1 
ATOM   1063 C  C   . LEU A 1 141 ? 19.650 14.547  -15.594 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A C   1 
ATOM   1064 O  O   . LEU A 1 141 ? 20.142 15.563  -16.087 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A O   1 
ATOM   1065 C  CB  . LEU A 1 141 ? 18.643 14.566  -13.285 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CB  1 
ATOM   1066 C  CG  . LEU A 1 141 ? 19.315 15.758  -12.597 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CG  1 
ATOM   1067 C  CD1 . LEU A 1 141 ? 20.831 15.634  -12.637 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CD1 1 
ATOM   1068 C  CD2 . LEU A 1 141 ? 18.864 17.073  -13.219 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CD2 1 
ATOM   1069 N  N   . LEU A 1 142 ? 20.197 13.342  -15.730 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A N   1 
ATOM   1070 C  CA  . LEU A 1 142 ? 21.464 13.149  -16.431 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CA  1 
ATOM   1071 C  C   . LEU A 1 142 ? 21.338 13.392  -17.931 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A C   1 
ATOM   1072 O  O   . LEU A 1 142 ? 22.253 13.924  -18.559 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A O   1 
ATOM   1073 C  CB  . LEU A 1 142 ? 22.003 11.740  -16.182 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CB  1 
ATOM   1074 C  CG  . LEU A 1 142 ? 22.479 11.431  -14.762 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CG  1 
ATOM   1075 C  CD1 . LEU A 1 142 ? 23.098 10.044  -14.705 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD1 1 
ATOM   1076 C  CD2 . LEU A 1 142 ? 23.468 12.483  -14.290 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD2 1 
ATOM   1077 N  N   . ARG A 1 143 ? 20.208 12.991  -18.503 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A N   1 
ATOM   1078 C  CA  . ARG A 1 143 ? 19.951 13.229  -19.917 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A CA  1 
ATOM   1079 C  C   . ARG A 1 143 ? 19.839 14.726  -20.188 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A C   1 
ATOM   1080 O  O   . ARG A 1 143 ? 20.300 15.216  -21.217 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A O   1 
ATOM   1081 C  CB  . ARG A 1 143 ? 18.676 12.512  -20.366 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A CB  1 
ATOM   1082 N  N   . ARG A 1 144 ? 19.232 15.446  -19.250 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A N   1 
ATOM   1083 C  CA  . ARG A 1 144 ? 19.075 16.892  -19.364 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CA  1 
ATOM   1084 C  C   . ARG A 1 144 ? 20.419 17.601  -19.224 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A C   1 
ATOM   1085 O  O   . ARG A 1 144 ? 20.667 18.619  -19.869 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A O   1 
ATOM   1086 C  CB  . ARG A 1 144 ? 18.088 17.406  -18.311 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CB  1 
ATOM   1087 C  CG  . ARG A 1 144 ? 17.848 18.908  -18.347 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CG  1 
ATOM   1088 C  CD  . ARG A 1 144 ? 17.317 19.353  -19.699 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CD  1 
ATOM   1089 N  NE  . ARG A 1 144 ? 16.954 20.767  -19.710 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NE  1 
ATOM   1090 C  CZ  . ARG A 1 144 ? 17.805 21.756  -19.962 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CZ  1 
ATOM   1091 N  NH1 . ARG A 1 144 ? 19.078 21.490  -20.223 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH1 1 
ATOM   1092 N  NH2 . ARG A 1 144 ? 17.385 23.014  -19.952 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH2 1 
ATOM   1093 N  N   . LEU A 1 145 ? 21.289 17.051  -18.383 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A N   1 
ATOM   1094 C  CA  . LEU A 1 145 ? 22.613 17.623  -18.162 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CA  1 
ATOM   1095 C  C   . LEU A 1 145 ? 23.615 17.157  -19.214 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A C   1 
ATOM   1096 O  O   . LEU A 1 145 ? 24.780 17.555  -19.196 1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A O   1 
ATOM   1097 C  CB  . LEU A 1 145 ? 23.121 17.264  -16.766 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CB  1 
ATOM   1098 C  CG  . LEU A 1 145 ? 23.130 18.398  -15.741 1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CG  1 
ATOM   1099 C  CD1 . LEU A 1 145 ? 21.834 19.184  -15.815 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CD1 1 
ATOM   1100 C  CD2 . LEU A 1 145 ? 23.341 17.844  -14.341 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CD2 1 
ATOM   1101 N  N   . GLY A 1 146 ? 23.155 16.306  -20.125 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A N   1 
ATOM   1102 C  CA  . GLY A 1 146 ? 24.000 15.793  -21.187 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A CA  1 
ATOM   1103 C  C   . GLY A 1 146 ? 24.961 14.708  -20.736 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A C   1 
ATOM   1104 O  O   . GLY A 1 146 ? 25.926 14.397  -21.435 1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A O   1 
ATOM   1105 N  N   . VAL A 1 147 ? 24.697 14.122  -19.572 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A N   1 
ATOM   1106 C  CA  . VAL A 1 147 ? 25.571 13.092  -19.021 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CA  1 
ATOM   1107 C  C   . VAL A 1 147 ? 25.037 11.694  -19.329 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A C   1 
ATOM   1108 O  O   . VAL A 1 147 ? 23.830 11.459  -19.281 1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A O   1 
ATOM   1109 C  CB  . VAL A 1 147 ? 25.734 13.263  -17.499 1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CB  1 
ATOM   1110 C  CG1 . VAL A 1 147 ? 26.737 12.261  -16.947 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CG1 1 
ATOM   1111 C  CG2 . VAL A 1 147 ? 26.167 14.686  -17.177 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CG2 1 
ATOM   1112 N  N   . ASP A 1 148 ? 25.938 10.773  -19.656 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A N   1 
ATOM   1113 C  CA  . ASP A 1 148 ? 25.552 9.399   -19.957 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A CA  1 
ATOM   1114 C  C   . ASP A 1 148 ? 25.561 8.539   -18.695 1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A C   1 
ATOM   1115 O  O   . ASP A 1 148 ? 26.545 8.519   -17.958 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A O   1 
ATOM   1116 C  CB  . ASP A 1 148 ? 26.480 8.797   -21.011 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A CB  1 
ATOM   1117 C  CG  . ASP A 1 148 ? 25.933 7.512   -21.599 1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A CG  1 
ATOM   1118 O  OD1 . ASP A 1 148 ? 25.224 7.581   -22.625 1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A OD1 1 
ATOM   1119 O  OD2 . ASP A 1 148 ? 26.206 6.433   -21.034 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A OD2 1 
ATOM   1120 N  N   . PRO A 1 149 ? 24.457 7.818   -18.450 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A N   1 
ATOM   1121 C  CA  . PRO A 1 149 ? 24.237 7.050   -17.217 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CA  1 
ATOM   1122 C  C   . PRO A 1 149 ? 25.179 5.856   -17.014 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A C   1 
ATOM   1123 O  O   . PRO A 1 149 ? 25.328 5.415   -15.874 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A O   1 
ATOM   1124 C  CB  . PRO A 1 149 ? 22.790 6.560   -17.369 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CB  1 
ATOM   1125 C  CG  . PRO A 1 149 ? 22.169 7.476   -18.375 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CG  1 
ATOM   1126 C  CD  . PRO A 1 149 ? 23.274 7.796   -19.326 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CD  1 
ATOM   1127 N  N   . ALA A 1 150 ? 25.793 5.360   -18.087 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A N   1 
ATOM   1128 C  CA  . ALA A 1 150 ? 26.577 4.116   -18.068 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A CA  1 
ATOM   1129 C  C   . ALA A 1 150 ? 27.502 3.941   -16.860 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A C   1 
ATOM   1130 O  O   . ALA A 1 150 ? 27.368 2.978   -16.106 1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A O   1 
ATOM   1131 C  CB  . ALA A 1 150 ? 27.396 4.008   -19.349 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A CB  1 
ATOM   1132 N  N   . LEU A 1 151 ? 28.440 4.865   -16.682 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A N   1 
ATOM   1133 C  CA  . LEU A 1 151 ? 29.413 4.758   -15.598 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CA  1 
ATOM   1134 C  C   . LEU A 1 151 ? 29.078 5.688   -14.436 1.00 73.94  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A C   1 
ATOM   1135 O  O   . LEU A 1 151 ? 29.846 5.798   -13.479 1.00 77.52  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A O   1 
ATOM   1136 C  CB  . LEU A 1 151 ? 30.822 5.060   -16.116 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CB  1 
ATOM   1137 C  CG  . LEU A 1 151 ? 31.824 3.902   -16.116 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CG  1 
ATOM   1138 C  CD1 . LEU A 1 151 ? 33.093 4.287   -16.860 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD1 1 
ATOM   1139 C  CD2 . LEU A 1 151 ? 32.148 3.460   -14.695 1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD2 1 
ATOM   1140 N  N   . VAL A 1 152 ? 27.924 6.344   -14.518 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A N   1 
ATOM   1141 C  CA  . VAL A 1 152 ? 27.569 7.384   -13.559 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CA  1 
ATOM   1142 C  C   . VAL A 1 152 ? 26.344 7.036   -12.718 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A C   1 
ATOM   1143 O  O   . VAL A 1 152 ? 26.333 7.246   -11.505 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A O   1 
ATOM   1144 C  CB  . VAL A 1 152 ? 27.312 8.725   -14.283 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CB  1 
ATOM   1145 C  CG1 . VAL A 1 152 ? 26.763 9.765   -13.319 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG1 1 
ATOM   1146 C  CG2 . VAL A 1 152 ? 28.589 9.219   -14.942 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG2 1 
ATOM   1147 N  N   . SER A 1 153 ? 25.317 6.495   -13.364 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 423 SER A N   1 
ATOM   1148 C  CA  . SER A 1 153 ? 24.024 6.313   -12.712 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 423 SER A CA  1 
ATOM   1149 C  C   . SER A 1 153 ? 24.072 5.342   -11.531 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 423 SER A C   1 
ATOM   1150 O  O   . SER A 1 153 ? 23.556 5.652   -10.459 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 423 SER A O   1 
ATOM   1151 C  CB  . SER A 1 153 ? 22.982 5.839   -13.724 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 423 SER A CB  1 
ATOM   1152 O  OG  . SER A 1 153 ? 21.692 5.806   -13.141 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 423 SER A OG  1 
ATOM   1153 N  N   . ASN A 1 154 ? 24.691 4.180   -11.721 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A N   1 
ATOM   1154 C  CA  . ASN A 1 154 ? 24.696 3.144   -10.688 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A CA  1 
ATOM   1155 C  C   . ASN A 1 154 ? 25.322 3.581   -9.353  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A C   1 
ATOM   1156 O  O   . ASN A 1 154 ? 24.691 3.418   -8.304  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A O   1 
ATOM   1157 C  CB  . ASN A 1 154 ? 25.398 1.880   -11.200 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A CB  1 
ATOM   1158 C  CG  . ASN A 1 154 ? 25.343 0.736   -10.200 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A CG  1 
ATOM   1159 O  OD1 . ASN A 1 154 ? 24.425 -0.084  -10.229 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A OD1 1 
ATOM   1160 N  ND2 . ASN A 1 154 ? 26.328 0.676   -9.309  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A ND2 1 
ATOM   1161 N  N   . PRO A 1 155 ? 26.552 4.136   -9.374  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A N   1 
ATOM   1162 C  CA  . PRO A 1 155 ? 27.117 4.510   -8.072  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CA  1 
ATOM   1163 C  C   . PRO A 1 155 ? 26.438 5.730   -7.454  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A C   1 
ATOM   1164 O  O   . PRO A 1 155 ? 26.399 5.862   -6.229  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A O   1 
ATOM   1165 C  CB  . PRO A 1 155 ? 28.580 4.813   -8.403  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . PRO A 1 155 ? 28.554 5.260   -9.818  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CG  1 
ATOM   1167 C  CD  . PRO A 1 155 ? 27.492 4.421   -10.476 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CD  1 
ATOM   1168 N  N   . LEU A 1 156 ? 25.915 6.611   -8.299  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A N   1 
ATOM   1169 C  CA  . LEU A 1 156 ? 25.235 7.810   -7.832  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CA  1 
ATOM   1170 C  C   . LEU A 1 156 ? 23.971 7.447   -7.059  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A C   1 
ATOM   1171 O  O   . LEU A 1 156 ? 23.733 7.957   -5.965  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A O   1 
ATOM   1172 C  CB  . LEU A 1 156 ? 24.901 8.718   -9.013  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CB  1 
ATOM   1173 C  CG  . LEU A 1 156 ? 24.783 10.213  -8.729  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CG  1 
ATOM   1174 C  CD1 . LEU A 1 156 ? 25.909 10.674  -7.815  1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CD1 1 
ATOM   1175 C  CD2 . LEU A 1 156 ? 24.811 10.984  -10.036 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CD2 1 
ATOM   1176 N  N   . VAL A 1 157 ? 23.170 6.555   -7.633  1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A N   1 
ATOM   1177 C  CA  . VAL A 1 157 ? 21.958 6.075   -6.979  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CA  1 
ATOM   1178 C  C   . VAL A 1 157 ? 22.292 5.398   -5.656  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A C   1 
ATOM   1179 O  O   . VAL A 1 157 ? 21.619 5.615   -4.651  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A O   1 
ATOM   1180 C  CB  . VAL A 1 157 ? 21.181 5.085   -7.877  1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CB  1 
ATOM   1181 C  CG1 . VAL A 1 157 ? 20.041 4.432   -7.102  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CG1 1 
ATOM   1182 C  CG2 . VAL A 1 157 ? 20.656 5.791   -9.114  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CG2 1 
ATOM   1183 N  N   . ALA A 1 158 ? 23.352 4.595   -5.661  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A N   1 
ATOM   1184 C  CA  . ALA A 1 158 ? 23.758 3.841   -4.479  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A CA  1 
ATOM   1185 C  C   . ALA A 1 158 ? 24.218 4.754   -3.344  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A C   1 
ATOM   1186 O  O   . ALA A 1 158 ? 23.831 4.567   -2.189  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A O   1 
ATOM   1187 C  CB  . ALA A 1 158 ? 24.860 2.854   -4.840  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A CB  1 
ATOM   1188 N  N   . THR A 1 159 ? 25.045 5.739   -3.678  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 429 THR A N   1 
ATOM   1189 C  CA  . THR A 1 159 ? 25.562 6.671   -2.682  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 429 THR A CA  1 
ATOM   1190 C  C   . THR A 1 159 ? 24.459 7.579   -2.140  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 429 THR A C   1 
ATOM   1191 O  O   . THR A 1 159 ? 24.390 7.831   -0.937  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 429 THR A O   1 
ATOM   1192 C  CB  . THR A 1 159 ? 26.703 7.531   -3.262  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 429 THR A CB  1 
ATOM   1193 O  OG1 . THR A 1 159 ? 27.802 6.683   -3.620  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 429 THR A OG1 1 
ATOM   1194 C  CG2 . THR A 1 159 ? 27.179 8.554   -2.244  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 429 THR A CG2 1 
ATOM   1195 N  N   . LEU A 1 160 ? 23.594 8.064   -3.026  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A N   1 
ATOM   1196 C  CA  . LEU A 1 160 ? 22.479 8.903   -2.603  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CA  1 
ATOM   1197 C  C   . LEU A 1 160 ? 21.508 8.114   -1.724  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A C   1 
ATOM   1198 O  O   . LEU A 1 160 ? 20.975 8.641   -0.747  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A O   1 
ATOM   1199 C  CB  . LEU A 1 160 ? 21.743 9.483   -3.813  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CB  1 
ATOM   1200 C  CG  . LEU A 1 160 ? 22.435 10.598  -4.601  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CG  1 
ATOM   1201 C  CD1 . LEU A 1 160 ? 21.616 10.970  -5.827  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CD1 1 
ATOM   1202 C  CD2 . LEU A 1 160 ? 22.664 11.817  -3.723  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CD2 1 
ATOM   1203 N  N   . SER A 1 161 ? 21.290 6.849   -2.068  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 431 SER A N   1 
ATOM   1204 C  CA  . SER A 1 161 ? 20.383 6.001   -1.300  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 431 SER A CA  1 
ATOM   1205 C  C   . SER A 1 161 ? 20.935 5.680   0.084   1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 431 SER A C   1 
ATOM   1206 O  O   . SER A 1 161 ? 20.182 5.608   1.052   1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 431 SER A O   1 
ATOM   1207 C  CB  . SER A 1 161 ? 20.093 4.706   -2.057  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 431 SER A CB  1 
ATOM   1208 O  OG  . SER A 1 161 ? 19.408 4.976   -3.268  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 431 SER A OG  1 
ATOM   1209 N  N   . ASP A 1 162 ? 22.247 5.477   0.172   1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A N   1 
ATOM   1210 C  CA  . ASP A 1 162 ? 22.892 5.235   1.457   1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CA  1 
ATOM   1211 C  C   . ASP A 1 162 ? 22.695 6.423   2.394   1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A C   1 
ATOM   1212 O  O   . ASP A 1 162 ? 22.372 6.248   3.571   1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A O   1 
ATOM   1213 C  CB  . ASP A 1 162 ? 24.386 4.953   1.276   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CB  1 
ATOM   1214 C  CG  . ASP A 1 162 ? 24.658 3.574   0.702   1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CG  1 
ATOM   1215 O  OD1 . ASP A 1 162 ? 23.733 2.736   0.699   1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A OD1 1 
ATOM   1216 O  OD2 . ASP A 1 162 ? 25.801 3.322   0.262   1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A OD2 1 
ATOM   1217 N  N   . VAL A 1 163 ? 22.883 7.629   1.868   1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . VAL A 1 163 ? 22.741 8.834   2.676   1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . VAL A 1 163 ? 21.288 9.055   3.086   1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A C   1 
ATOM   1220 O  O   . VAL A 1 163 ? 20.995 9.251   4.264   1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . VAL A 1 163 ? 23.262 10.076  1.935   1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CB  1 
ATOM   1222 C  CG1 . VAL A 1 163 ? 22.914 11.342  2.709   1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CG1 1 
ATOM   1223 C  CG2 . VAL A 1 163 ? 24.767 9.971   1.729   1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CG2 1 
ATOM   1224 N  N   . THR A 1 164 ? 20.383 9.012   2.115   1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 434 THR A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . THR A 1 164 ? 18.963 9.193   2.392   1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 434 THR A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . THR A 1 164 ? 18.425 8.075   3.284   1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 434 THR A C   1 
ATOM   1227 O  O   . THR A 1 164 ? 17.673 8.331   4.224   1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 434 THR A O   1 
ATOM   1228 C  CB  . THR A 1 164 ? 18.140 9.252   1.092   1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 434 THR A CB  1 
ATOM   1229 O  OG1 . THR A 1 164 ? 18.412 8.091   0.298   1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 434 THR A OG1 1 
ATOM   1230 C  CG2 . THR A 1 164 ? 18.499 10.496  0.294   1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 434 THR A CG2 1 
ATOM   1231 N  N   . GLY A 1 165 ? 18.826 6.842   2.991   1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A N   1 
ATOM   1232 C  CA  . GLY A 1 165 ? 18.384 5.684   3.749   1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A CA  1 
ATOM   1233 C  C   . GLY A 1 165 ? 18.787 5.729   5.210   1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A C   1 
ATOM   1234 O  O   . GLY A 1 165 ? 18.002 5.370   6.086   1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A O   1 
ATOM   1235 N  N   . LEU A 1 166 ? 20.016 6.163   5.475   1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A N   1 
ATOM   1236 C  CA  . LEU A 1 166 ? 20.477 6.335   6.849   1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CA  1 
ATOM   1237 C  C   . LEU A 1 166 ? 19.648 7.388   7.575   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A C   1 
ATOM   1238 O  O   . LEU A 1 166 ? 19.209 7.167   8.704   1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A O   1 
ATOM   1239 C  CB  . LEU A 1 166 ? 21.957 6.722   6.889   1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CB  1 
ATOM   1240 C  CG  . LEU A 1 166 ? 22.962 5.575   7.011   1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CG  1 
ATOM   1241 C  CD1 . LEU A 1 166 ? 24.372 6.118   7.132   1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CD1 1 
ATOM   1242 C  CD2 . LEU A 1 166 ? 22.627 4.691   8.202   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CD2 1 
ATOM   1243 N  N   . LEU A 1 167 ? 19.436 8.529   6.923   1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A N   1 
ATOM   1244 C  CA  . LEU A 1 167 ? 18.678 9.624   7.522   1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CA  1 
ATOM   1245 C  C   . LEU A 1 167 ? 17.268 9.188   7.903   1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A C   1 
ATOM   1246 O  O   . LEU A 1 167 ? 16.749 9.588   8.943   1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A O   1 
ATOM   1247 C  CB  . LEU A 1 167 ? 18.618 10.822  6.573   1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CB  1 
ATOM   1248 C  CG  . LEU A 1 167 ? 19.909 11.630  6.419   1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CG  1 
ATOM   1249 C  CD1 . LEU A 1 167 ? 19.766 12.671  5.321   1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CD1 1 
ATOM   1250 C  CD2 . LEU A 1 167 ? 20.288 12.290  7.737   1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CD2 1 
ATOM   1251 N  N   . ILE A 1 168 ? 16.657 8.360   7.062   1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A N   1 
ATOM   1252 C  CA  . ILE A 1 168 ? 15.318 7.846   7.329   1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CA  1 
ATOM   1253 C  C   . ILE A 1 168 ? 15.335 6.802   8.446   1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A C   1 
ATOM   1254 O  O   . ILE A 1 168 ? 14.564 6.892   9.401   1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A O   1 
ATOM   1255 C  CB  . ILE A 1 168 ? 14.693 7.224   6.064   1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CB  1 
ATOM   1256 C  CG1 . ILE A 1 168 ? 14.589 8.270   4.953   1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CG1 1 
ATOM   1257 C  CG2 . ILE A 1 168 ? 13.326 6.638   6.377   1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CG2 1 
ATOM   1258 C  CD1 . ILE A 1 168 ? 14.095 7.719   3.641   1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CD1 1 
ATOM   1259 N  N   . TYR A 1 169 ? 16.226 5.823   8.320   1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A N   1 
ATOM   1260 C  CA  . TYR A 1 169 ? 16.325 4.726   9.279   1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CA  1 
ATOM   1261 C  C   . TYR A 1 169 ? 16.602 5.219   10.696  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A C   1 
ATOM   1262 O  O   . TYR A 1 169 ? 15.884 4.873   11.634  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A O   1 
ATOM   1263 C  CB  . TYR A 1 169 ? 17.416 3.747   8.835   1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CB  1 
ATOM   1264 C  CG  . TYR A 1 169 ? 17.653 2.576   9.766   1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CG  1 
ATOM   1265 C  CD1 . TYR A 1 169 ? 16.600 1.785   10.209  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CD1 1 
ATOM   1266 C  CD2 . TYR A 1 169 ? 18.937 2.244   10.178  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CD2 1 
ATOM   1267 C  CE1 . TYR A 1 169 ? 16.817 0.707   11.052  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CE1 1 
ATOM   1268 C  CE2 . TYR A 1 169 ? 19.167 1.166   11.020  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CE2 1 
ATOM   1269 C  CZ  . TYR A 1 169 ? 18.103 0.402   11.453  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CZ  1 
ATOM   1270 O  OH  . TYR A 1 169 ? 18.324 -0.667  12.290  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A OH  1 
ATOM   1271 N  N   . LEU A 1 170 ? 17.638 6.036   10.842  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A N   1 
ATOM   1272 C  CA  . LEU A 1 170 ? 18.059 6.505   12.155  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CA  1 
ATOM   1273 C  C   . LEU A 1 170 ? 17.034 7.446   12.788  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A C   1 
ATOM   1274 O  O   . LEU A 1 170 ? 16.874 7.462   14.010  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A O   1 
ATOM   1275 C  CB  . LEU A 1 170 ? 19.423 7.191   12.055  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CB  1 
ATOM   1276 C  CG  . LEU A 1 170 ? 20.555 6.269   11.592  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CG  1 
ATOM   1277 C  CD1 . LEU A 1 170 ? 21.827 7.057   11.313  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CD1 1 
ATOM   1278 C  CD2 . LEU A 1 170 ? 20.812 5.174   12.619  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CD2 1 
ATOM   1279 N  N   . SER A 1 171 ? 16.338 8.220   11.958  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 441 SER A N   1 
ATOM   1280 C  CA  . SER A 1 171 ? 15.296 9.118   12.450  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 441 SER A CA  1 
ATOM   1281 C  C   . SER A 1 171 ? 14.114 8.324   12.991  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 441 SER A C   1 
ATOM   1282 O  O   . SER A 1 171 ? 13.584 8.636   14.057  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 441 SER A O   1 
ATOM   1283 C  CB  . SER A 1 171 ? 14.824 10.070  11.350  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 441 SER A CB  1 
ATOM   1284 O  OG  . SER A 1 171 ? 15.834 11.003  11.012  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 441 SER A OG  1 
ATOM   1285 N  N   . VAL A 1 172 ? 13.703 7.303   12.246  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A N   1 
ATOM   1286 C  CA  . VAL A 1 172 ? 12.644 6.408   12.690  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CA  1 
ATOM   1287 C  C   . VAL A 1 172 ? 13.042 5.740   14.000  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A C   1 
ATOM   1288 O  O   . VAL A 1 172 ? 12.246 5.665   14.935  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A O   1 
ATOM   1289 C  CB  . VAL A 1 172 ? 12.328 5.332   11.627  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CB  1 
ATOM   1290 C  CG1 . VAL A 1 172 ? 11.457 4.235   12.214  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CG1 1 
ATOM   1291 C  CG2 . VAL A 1 172 ? 11.655 5.964   10.421  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CG2 1 
ATOM   1292 N  N   . ALA A 1 173 ? 14.286 5.274   14.063  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A N   1 
ATOM   1293 C  CA  . ALA A 1 173 ? 14.811 4.639   15.266  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A CA  1 
ATOM   1294 C  C   . ALA A 1 173 ? 14.745 5.584   16.461  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A C   1 
ATOM   1295 O  O   . ALA A 1 173 ? 14.249 5.214   17.522  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A O   1 
ATOM   1296 C  CB  . ALA A 1 173 ? 16.241 4.172   15.040  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A CB  1 
ATOM   1297 N  N   . ARG A 1 174 ? 15.239 6.804   16.273  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A N   1 
ATOM   1298 C  CA  . ARG A 1 174 ? 15.207 7.830   17.313  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CA  1 
ATOM   1299 C  C   . ARG A 1 174 ? 13.787 8.117   17.796  1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A C   1 
ATOM   1300 O  O   . ARG A 1 174 ? 13.524 8.143   18.998  1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A O   1 
ATOM   1301 C  CB  . ARG A 1 174 ? 15.846 9.124   16.804  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CB  1 
ATOM   1302 C  CG  . ARG A 1 174 ? 15.568 10.328  17.684  1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CG  1 
ATOM   1303 C  CD  . ARG A 1 174 ? 16.808 10.770  18.439  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CD  1 
ATOM   1304 N  NE  . ARG A 1 174 ? 17.663 11.632  17.629  1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A NE  1 
ATOM   1305 C  CZ  . ARG A 1 174 ? 18.986 11.525  17.561  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CZ  1 
ATOM   1306 N  NH1 . ARG A 1 174 ? 19.680 12.357  16.796  1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A NH1 1 
ATOM   1307 N  NH2 . ARG A 1 174 ? 19.615 10.585  18.253  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A NH2 1 
ATOM   1308 N  N   . LEU A 1 175 ? 12.877 8.330   16.851  1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A N   1 
ATOM   1309 C  CA  . LEU A 1 175 ? 11.489 8.654   17.170  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CA  1 
ATOM   1310 C  C   . LEU A 1 175 ? 10.797 7.551   17.969  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A C   1 
ATOM   1311 O  O   . LEU A 1 175 ? 10.025 7.831   18.886  1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A O   1 
ATOM   1312 C  CB  . LEU A 1 175 ? 10.701 8.932   15.885  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CB  1 
ATOM   1313 C  CG  . LEU A 1 175 ? 9.207  9.232   16.031  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CG  1 
ATOM   1314 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 8.996  10.549  16.757  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CD1 1 
ATOM   1315 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 8.512  9.245   14.676  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CD2 1 
ATOM   1316 N  N   . LEU A 1 176 ? 11.080 6.298   17.628  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A N   1 
ATOM   1317 C  CA  . LEU A 1 176 ? 10.393 5.170   18.252  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CA  1 
ATOM   1318 C  C   . LEU A 1 176 ? 11.101 4.631   19.497  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A C   1 
ATOM   1319 O  O   . LEU A 1 176 ? 10.459 4.062   20.381  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A O   1 
ATOM   1320 C  CB  . LEU A 1 176 ? 10.220 4.036   17.240  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CB  1 
ATOM   1321 C  CG  . LEU A 1 176 ? 9.414  4.340   15.976  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CG  1 
ATOM   1322 C  CD1 . LEU A 1 176 ? 9.312  3.100   15.099  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CD1 1 
ATOM   1323 C  CD2 . LEU A 1 176 ? 8.032  4.869   16.327  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CD2 1 
ATOM   1324 N  N   . LEU A 1 177 ? 12.418 4.802   19.567  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A N   1 
ATOM   1325 C  CA  . LEU A 1 177 ? 13.204 4.193   20.639  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CA  1 
ATOM   1326 C  C   . LEU A 1 177 ? 13.664 5.197   21.691  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A C   1 
ATOM   1327 O  O   . LEU A 1 177 ? 13.839 4.843   22.857  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A O   1 
ATOM   1328 C  CB  . LEU A 1 177 ? 14.424 3.469   20.061  1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CB  1 
ATOM   1329 C  CG  . LEU A 1 177 ? 14.285 2.021   19.580  1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CG  1 
ATOM   1330 C  CD1 . LEU A 1 177 ? 12.834 1.619   19.351  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CD1 1 
ATOM   1331 C  CD2 . LEU A 1 177 ? 15.101 1.823   18.312  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CD2 1 
ATOM   1332 N  N   . GLU A 1 178 ? 13.873 6.443   21.279  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A N   1 
ATOM   1333 C  CA  . GLU A 1 178 ? 14.304 7.480   22.208  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CA  1 
ATOM   1334 C  C   . GLU A 1 178 ? 13.202 8.503   22.463  1.00 81.98  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A C   1 
ATOM   1335 O  O   . GLU A 1 178 ? 13.403 9.472   23.196  1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A O   1 
ATOM   1336 C  CB  . GLU A 1 178 ? 15.561 8.183   21.691  1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CB  1 
ATOM   1337 C  CG  . GLU A 1 178 ? 16.856 7.447   22.005  1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CG  1 
ATOM   1338 C  CD  . GLU A 1 178 ? 18.079 8.343   21.912  1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CD  1 
ATOM   1339 O  OE1 . GLU A 1 178 ? 19.029 8.134   22.696  1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A OE1 1 
ATOM   1340 O  OE2 . GLU A 1 178 ? 18.092 9.253   21.057  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 448 GLU A OE2 1 
ATOM   1341 N  N   . ALA A 1 179 ? 12.038 8.280   21.862  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 449 ALA A N   1 
ATOM   1342 C  CA  . ALA A 1 179 ? 10.903 9.181   22.035  1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CA  1 
ATOM   1343 C  C   . ALA A 1 179 ? 9.588  8.412   22.107  1.00 92.44  ? ? ? ? ? ? 449 ALA A C   1 
ATOM   1344 O  O   . ALA A 1 179 ? 9.568  7.184   22.026  1.00 93.45  ? ? ? ? ? ? 449 ALA A O   1 
ATOM   1345 C  CB  . ALA A 1 179 ? 10.860 10.200  20.906  1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CB  1 
ATOM   1346 N  N   . LEU B 1 1   ? 8.802  -5.931  -22.529 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B N   1 
ATOM   1347 C  CA  . LEU B 1 1   ? 8.303  -5.130  -21.416 1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CA  1 
ATOM   1348 C  C   . LEU B 1 1   ? 8.395  -3.638  -21.720 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B C   1 
ATOM   1349 O  O   . LEU B 1 1   ? 9.453  -3.029  -21.567 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B O   1 
ATOM   1350 C  CB  . LEU B 1 1   ? 9.077  -5.455  -20.136 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CB  1 
ATOM   1351 N  N   . VAL B 1 2   ? 7.281  -3.054  -22.151 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B N   1 
ATOM   1352 C  CA  . VAL B 1 2   ? 7.244  -1.637  -22.497 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CA  1 
ATOM   1353 C  C   . VAL B 1 2   ? 6.761  -0.812  -21.308 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B C   1 
ATOM   1354 O  O   . VAL B 1 2   ? 5.677  -1.047  -20.776 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B O   1 
ATOM   1355 C  CB  . VAL B 1 2   ? 6.338  -1.376  -23.716 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CB  1 
ATOM   1356 C  CG1 . VAL B 1 2   ? 6.459  0.071   -24.166 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CG1 1 
ATOM   1357 C  CG2 . VAL B 1 2   ? 6.699  -2.319  -24.851 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CG2 1 
ATOM   1358 N  N   . TYR B 1 3   ? 7.572  0.161   -20.902 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B N   1 
ATOM   1359 C  CA  . TYR B 1 3   ? 7.336  0.901   -19.665 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CA  1 
ATOM   1360 C  C   . TYR B 1 3   ? 6.142  1.850   -19.732 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B C   1 
ATOM   1361 O  O   . TYR B 1 3   ? 5.395  1.984   -18.763 1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B O   1 
ATOM   1362 C  CB  . TYR B 1 3   ? 8.589  1.691   -19.273 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CB  1 
ATOM   1363 C  CG  . TYR B 1 3   ? 8.459  2.397   -17.942 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CG  1 
ATOM   1364 C  CD1 . TYR B 1 3   ? 8.733  1.733   -16.756 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CD1 1 
ATOM   1365 C  CD2 . TYR B 1 3   ? 8.059  3.726   -17.872 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CD2 1 
ATOM   1366 C  CE1 . TYR B 1 3   ? 8.613  2.369   -15.536 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CE1 1 
ATOM   1367 C  CE2 . TYR B 1 3   ? 7.936  4.371   -16.658 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CE2 1 
ATOM   1368 C  CZ  . TYR B 1 3   ? 8.215  3.688   -15.494 1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CZ  1 
ATOM   1369 O  OH  . TYR B 1 3   ? 8.093  4.326   -14.285 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B OH  1 
ATOM   1370 N  N   . SER B 1 4   ? 5.975  2.516   -20.870 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 274 SER B N   1 
ATOM   1371 C  CA  . SER B 1 4   ? 4.940  3.535   -21.016 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CA  1 
ATOM   1372 C  C   . SER B 1 4   ? 3.536  2.941   -20.983 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 274 SER B C   1 
ATOM   1373 O  O   . SER B 1 4   ? 2.563  3.643   -20.705 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 274 SER B O   1 
ATOM   1374 C  CB  . SER B 1 4   ? 5.140  4.314   -22.320 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CB  1 
ATOM   1375 O  OG  . SER B 1 4   ? 5.030  3.460   -23.446 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 274 SER B OG  1 
ATOM   1376 N  N   . GLU B 1 5   ? 3.435  1.646   -21.263 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B N   1 
ATOM   1377 C  CA  . GLU B 1 5   ? 2.139  0.982   -21.321 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CA  1 
ATOM   1378 C  C   . GLU B 1 5   ? 1.919  0.046   -20.136 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B C   1 
ATOM   1379 O  O   . GLU B 1 5   ? 0.906  -0.650  -20.064 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B O   1 
ATOM   1380 C  CB  . GLU B 1 5   ? 2.004  0.208   -22.635 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CB  1 
ATOM   1381 C  CG  . GLU B 1 5   ? 2.107  1.080   -23.877 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CG  1 
ATOM   1382 C  CD  . GLU B 1 5   ? 2.147  0.269   -25.156 1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CD  1 
ATOM   1383 O  OE1 . GLU B 1 5   ? 2.064  0.873   -26.246 1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE1 1 
ATOM   1384 O  OE2 . GLU B 1 5   ? 2.265  -0.972  -25.071 1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE2 1 
ATOM   1385 N  N   . ALA B 1 6   ? 2.869  0.034   -19.206 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N   1 
ATOM   1386 C  CA  . ALA B 1 6   ? 2.780  -0.836  -18.041 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA  1 
ATOM   1387 C  C   . ALA B 1 6   ? 2.290  -0.069  -16.823 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C   1 
ATOM   1388 O  O   . ALA B 1 6   ? 2.817  0.993   -16.493 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O   1 
ATOM   1389 C  CB  . ALA B 1 6   ? 4.125  -1.480  -17.754 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB  1 
ATOM   1390 N  N   . GLY B 1 7   ? 1.278  -0.612  -16.157 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B N   1 
ATOM   1391 C  CA  . GLY B 1 7   ? 0.747  0.006   -14.958 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B CA  1 
ATOM   1392 C  C   . GLY B 1 7   ? 1.561  -0.332  -13.725 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B C   1 
ATOM   1393 O  O   . GLY B 1 7   ? 2.434  -1.199  -13.771 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B O   1 
ATOM   1394 N  N   . PRO B 1 8   ? 1.274  0.356   -12.609 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B N   1 
ATOM   1395 C  CA  . PRO B 1 8   ? 1.980  0.191   -11.334 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CA  1 
ATOM   1396 C  C   . PRO B 1 8   ? 2.008  -1.256  -10.851 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B C   1 
ATOM   1397 O  O   . PRO B 1 8   ? 3.054  -1.737  -10.416 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B O   1 
ATOM   1398 C  CB  . PRO B 1 8   ? 1.170  1.064   -10.373 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CB  1 
ATOM   1399 C  CG  . PRO B 1 8   ? 0.551  2.096   -11.241 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CG  1 
ATOM   1400 C  CD  . PRO B 1 8   ? 0.237  1.399   -12.532 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CD  1 
ATOM   1401 N  N   . VAL B 1 9   ? 0.870  -1.937  -10.932 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B N   1 
ATOM   1402 C  CA  . VAL B 1 9   ? 0.785  -3.327  -10.507 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CA  1 
ATOM   1403 C  C   . VAL B 1 9   ? 1.625  -4.215  -11.422 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B C   1 
ATOM   1404 O  O   . VAL B 1 9   ? 2.349  -5.092  -10.951 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B O   1 
ATOM   1405 C  CB  . VAL B 1 9   ? -0.672 -3.827  -10.492 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CB  1 
ATOM   1406 C  CG1 . VAL B 1 9   ? -0.736 -5.261  -9.988  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG1 1 
ATOM   1407 C  CG2 . VAL B 1 9   ? -1.534 -2.918  -9.631  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG2 1 
ATOM   1408 N  N   . ALA B 1 10  ? 1.532  -3.974  -12.728 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . ALA B 1 10  ? 2.293  -4.742  -13.708 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . ALA B 1 10  ? 3.795  -4.599  -13.482 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B C   1 
ATOM   1411 O  O   . ALA B 1 10  ? 4.536  -5.583  -13.519 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . ALA B 1 10  ? 1.930  -4.307  -15.114 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CB  1 
ATOM   1413 N  N   . LEU B 1 11  ? 4.231  -3.364  -13.255 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B N   1 
ATOM   1414 C  CA  . LEU B 1 11  ? 5.623  -3.076  -12.934 1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CA  1 
ATOM   1415 C  C   . LEU B 1 11  ? 6.045  -3.780  -11.651 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B C   1 
ATOM   1416 O  O   . LEU B 1 11  ? 7.155  -4.298  -11.547 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B O   1 
ATOM   1417 C  CB  . LEU B 1 11  ? 5.833  -1.569  -12.799 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CB  1 
ATOM   1418 C  CG  . LEU B 1 11  ? 5.654  -0.761  -14.083 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CG  1 
ATOM   1419 C  CD1 . LEU B 1 11  ? 5.674  0.724   -13.782 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD1 1 
ATOM   1420 C  CD2 . LEU B 1 11  ? 6.747  -1.119  -15.071 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD2 1 
ATOM   1421 N  N   . TRP B 1 12  ? 5.142  -3.794  -10.677 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B N   1 
ATOM   1422 C  CA  . TRP B 1 12  ? 5.400  -4.424  -9.390  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CA  1 
ATOM   1423 C  C   . TRP B 1 12  ? 5.692  -5.917  -9.538  1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B C   1 
ATOM   1424 O  O   . TRP B 1 12  ? 6.659  -6.418  -8.966  1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B O   1 
ATOM   1425 C  CB  . TRP B 1 12  ? 4.211  -4.194  -8.451  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CB  1 
ATOM   1426 C  CG  . TRP B 1 12  ? 4.305  -4.896  -7.130  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CG  1 
ATOM   1427 C  CD1 . TRP B 1 12  ? 5.310  -4.793  -6.211  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CD1 1 
ATOM   1428 C  CD2 . TRP B 1 12  ? 3.338  -5.786  -6.565  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CD2 1 
ATOM   1429 N  NE1 . TRP B 1 12  ? 5.033  -5.573  -5.115  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B NE1 1 
ATOM   1430 C  CE2 . TRP B 1 12  ? 3.825  -6.197  -5.309  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CE2 1 
ATOM   1431 C  CE3 . TRP B 1 12  ? 2.105  -6.283  -7.002  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CE3 1 
ATOM   1432 C  CZ2 . TRP B 1 12  ? 3.128  -7.079  -4.485  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CZ2 1 
ATOM   1433 C  CZ3 . TRP B 1 12  ? 1.414  -7.160  -6.185  1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CZ3 1 
ATOM   1434 C  CH2 . TRP B 1 12  ? 1.925  -7.548  -4.941  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CH2 1 
ATOM   1435 N  N   . LEU B 1 13  ? 4.869  -6.617  -10.316 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B N   1 
ATOM   1436 C  CA  . LEU B 1 13  ? 5.041  -8.056  -10.518 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CA  1 
ATOM   1437 C  C   . LEU B 1 13  ? 6.324  -8.400  -11.266 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B C   1 
ATOM   1438 O  O   . LEU B 1 13  ? 6.947  -9.429  -11.006 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B O   1 
ATOM   1439 C  CB  . LEU B 1 13  ? 3.847  -8.643  -11.276 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CB  1 
ATOM   1440 C  CG  . LEU B 1 13  ? 2.723  -9.241  -10.427 1.00 85.18  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CG  1 
ATOM   1441 C  CD1 . LEU B 1 13  ? 1.781  -8.159  -9.924  1.00 87.99  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD1 1 
ATOM   1442 C  CD2 . LEU B 1 13  ? 1.966  -10.306 -11.206 1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD2 1 
ATOM   1443 N  N   . ALA B 1 14  ? 6.712  -7.537  -12.198 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 284 ALA B N   1 
ATOM   1444 C  CA  . ALA B 1 14  ? 7.886  -7.788  -13.023 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 284 ALA B CA  1 
ATOM   1445 C  C   . ALA B 1 14  ? 9.186  -7.441  -12.301 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 284 ALA B C   1 
ATOM   1446 O  O   . ALA B 1 14  ? 10.273 -7.726  -12.799 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 284 ALA B O   1 
ATOM   1447 C  CB  . ALA B 1 14  ? 7.785  -7.008  -14.325 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 284 ALA B CB  1 
ATOM   1448 N  N   . ARG B 1 15  ? 9.075  -6.833  -11.124 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B N   1 
ATOM   1449 C  CA  . ARG B 1 15  ? 10.254 -6.368  -10.401 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CA  1 
ATOM   1450 C  C   . ARG B 1 15  ? 10.520 -7.105  -9.087  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B C   1 
ATOM   1451 O  O   . ARG B 1 15  ? 11.675 -7.250  -8.689  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B O   1 
ATOM   1452 C  CB  . ARG B 1 15  ? 10.139 -4.864  -10.126 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CB  1 
ATOM   1453 C  CG  . ARG B 1 15  ? 10.312 -3.993  -11.357 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CG  1 
ATOM   1454 C  CD  . ARG B 1 15  ? 11.215 -2.808  -11.061 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CD  1 
ATOM   1455 N  NE  . ARG B 1 15  ? 10.489 -1.623  -10.615 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NE  1 
ATOM   1456 C  CZ  . ARG B 1 15  ? 10.994 -0.703  -9.800  1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CZ  1 
ATOM   1457 N  NH1 . ARG B 1 15  ? 12.222 -0.844  -9.320  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH1 1 
ATOM   1458 N  NH2 . ARG B 1 15  ? 10.268 0.351   -9.455  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH2 1 
ATOM   1459 N  N   . VAL B 1 16  ? 9.462  -7.574  -8.426  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B N   1 
ATOM   1460 C  CA  . VAL B 1 16  ? 9.588  -8.144  -7.082  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CA  1 
ATOM   1461 C  C   . VAL B 1 16  ? 10.540 -9.331  -6.985  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B C   1 
ATOM   1462 O  O   . VAL B 1 16  ? 11.392 -9.370  -6.098  1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B O   1 
ATOM   1463 C  CB  . VAL B 1 16  ? 8.222  -8.605  -6.519  1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CB  1 
ATOM   1464 C  CG1 . VAL B 1 16  ? 7.527  -7.462  -5.813  1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG1 1 
ATOM   1465 C  CG2 . VAL B 1 16  ? 7.344  -9.197  -7.616  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG2 1 
ATOM   1466 N  N   . ARG B 1 17  ? 10.386 -10.290 -7.894  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B N   1 
ATOM   1467 C  CA  . ARG B 1 17  ? 11.126 -11.548 -7.839  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CA  1 
ATOM   1468 C  C   . ARG B 1 17  ? 12.628 -11.326 -7.697  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B C   1 
ATOM   1469 O  O   . ARG B 1 17  ? 13.278 -11.957 -6.868  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B O   1 
ATOM   1470 C  CB  . ARG B 1 17  ? 10.837 -12.389 -9.085  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CB  1 
ATOM   1471 N  N   . TRP B 1 18  ? 13.167 -10.413 -8.495  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B N   1 
ATOM   1472 C  CA  . TRP B 1 18  ? 14.595 -10.118 -8.465  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CA  1 
ATOM   1473 C  C   . TRP B 1 18  ? 14.978 -9.352  -7.200  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B C   1 
ATOM   1474 O  O   . TRP B 1 18  ? 16.086 -9.502  -6.682  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B O   1 
ATOM   1475 C  CB  . TRP B 1 18  ? 14.999 -9.331  -9.717  1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CB  1 
ATOM   1476 C  CG  . TRP B 1 18  ? 16.464 -9.009  -9.799  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CG  1 
ATOM   1477 C  CD1 . TRP B 1 18  ? 17.026 -7.773  -9.956  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CD1 1 
ATOM   1478 C  CD2 . TRP B 1 18  ? 17.555 -9.938  -9.727  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CD2 1 
ATOM   1479 N  NE1 . TRP B 1 18  ? 18.396 -7.876  -9.989  1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B NE1 1 
ATOM   1480 C  CE2 . TRP B 1 18  ? 18.746 -9.193  -9.849  1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CE2 1 
ATOM   1481 C  CE3 . TRP B 1 18  ? 17.640 -11.325 -9.571  1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CE3 1 
ATOM   1482 C  CZ2 . TRP B 1 18  ? 20.005 -9.791  -9.819  1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CZ2 1 
ATOM   1483 C  CZ3 . TRP B 1 18  ? 18.890 -11.914 -9.542  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CZ3 1 
ATOM   1484 C  CH2 . TRP B 1 18  ? 20.054 -11.149 -9.664  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CH2 1 
ATOM   1485 N  N   . LEU B 1 19  ? 14.055 -8.537  -6.704  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N   1 
ATOM   1486 C  CA  . LEU B 1 19  ? 14.299 -7.753  -5.502  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA  1 
ATOM   1487 C  C   . LEU B 1 19  ? 14.139 -8.624  -4.255  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C   1 
ATOM   1488 O  O   . LEU B 1 19  ? 14.830 -8.425  -3.256  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O   1 
ATOM   1489 C  CB  . LEU B 1 19  ? 13.358 -6.547  -5.451  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB  1 
ATOM   1490 C  CG  . LEU B 1 19  ? 13.985 -5.147  -5.480  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG  1 
ATOM   1491 C  CD1 . LEU B 1 19  ? 15.124 -5.064  -6.486  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1 1 
ATOM   1492 C  CD2 . LEU B 1 19  ? 12.927 -4.099  -5.792  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2 1 
ATOM   1493 N  N   . VAL B 1 20  ? 13.230 -9.593  -4.324  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B N   1 
ATOM   1494 C  CA  . VAL B 1 20  ? 13.026 -10.540 -3.233  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CA  1 
ATOM   1495 C  C   . VAL B 1 20  ? 14.248 -11.441 -3.059  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B C   1 
ATOM   1496 O  O   . VAL B 1 20  ? 14.692 -11.688 -1.939  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B O   1 
ATOM   1497 C  CB  . VAL B 1 20  ? 11.770 -11.413 -3.464  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CB  1 
ATOM   1498 C  CG1 . VAL B 1 20  ? 11.758 -12.602 -2.510  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG1 1 
ATOM   1499 C  CG2 . VAL B 1 20  ? 10.507 -10.584 -3.298  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG2 1 
ATOM   1500 N  N   . ILE B 1 21  ? 14.793 -11.923 -4.172  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B N   1 
ATOM   1501 C  CA  . ILE B 1 21  ? 15.993 -12.752 -4.137  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CA  1 
ATOM   1502 C  C   . ILE B 1 21  ? 17.166 -11.980 -3.544  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B C   1 
ATOM   1503 O  O   . ILE B 1 21  ? 17.931 -12.508 -2.735  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B O   1 
ATOM   1504 C  CB  . ILE B 1 21  ? 16.377 -13.251 -5.544  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CB  1 
ATOM   1505 C  CG1 . ILE B 1 21  ? 15.311 -14.205 -6.079  1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CG1 1 
ATOM   1506 C  CG2 . ILE B 1 21  ? 17.729 -13.951 -5.524  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CG2 1 
ATOM   1507 C  CD1 . ILE B 1 21  ? 15.509 -14.568 -7.529  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CD1 1 
ATOM   1508 N  N   . LEU B 1 22  ? 17.286 -10.720 -3.944  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B N   1 
ATOM   1509 C  CA  . LEU B 1 22  ? 18.403 -9.881  -3.533  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CA  1 
ATOM   1510 C  C   . LEU B 1 22  ? 18.375 -9.554  -2.040  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B C   1 
ATOM   1511 O  O   . LEU B 1 22  ? 19.423 -9.499  -1.397  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B O   1 
ATOM   1512 C  CB  . LEU B 1 22  ? 18.417 -8.590  -4.355  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CB  1 
ATOM   1513 C  CG  . LEU B 1 22  ? 19.441 -8.487  -5.490  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CG  1 
ATOM   1514 C  CD1 . LEU B 1 22  ? 19.808 -9.856  -6.040  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CD1 1 
ATOM   1515 C  CD2 . LEU B 1 22  ? 18.907 -7.598  -6.602  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CD2 1 
ATOM   1516 N  N   . ILE B 1 23  ? 17.187 -9.338  -1.484  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B N   1 
ATOM   1517 C  CA  . ILE B 1 23  ? 17.095 -8.998  -0.068  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CA  1 
ATOM   1518 C  C   . ILE B 1 23  ? 17.262 -10.250 0.792   1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B C   1 
ATOM   1519 O  O   . ILE B 1 23  ? 17.818 -10.182 1.886   1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B O   1 
ATOM   1520 C  CB  . ILE B 1 23  ? 15.762 -8.277  0.277   1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CB  1 
ATOM   1521 C  CG1 . ILE B 1 23  ? 15.838 -7.654  1.675   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CG1 1 
ATOM   1522 C  CG2 . ILE B 1 23  ? 14.568 -9.216  0.150   1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CG2 1 
ATOM   1523 C  CD1 . ILE B 1 23  ? 14.601 -6.868  2.072   1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CD1 1 
ATOM   1524 N  N   . LEU B 1 24  ? 16.805 -11.394 0.288   1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B N   1 
ATOM   1525 C  CA  . LEU B 1 24  ? 16.995 -12.662 0.986   1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CA  1 
ATOM   1526 C  C   . LEU B 1 24  ? 18.476 -13.006 1.043   1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B C   1 
ATOM   1527 O  O   . LEU B 1 24  ? 18.977 -13.478 2.063   1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B O   1 
ATOM   1528 C  CB  . LEU B 1 24  ? 16.212 -13.786 0.306   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CB  1 
ATOM   1529 C  CG  . LEU B 1 24  ? 14.696 -13.761 0.506   1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CG  1 
ATOM   1530 C  CD1 . LEU B 1 24  ? 14.035 -14.909 -0.237  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD1 1 
ATOM   1531 C  CD2 . LEU B 1 24  ? 14.353 -13.809 1.986   1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD2 1 
ATOM   1532 N  N   . THR B 1 25  ? 19.173 -12.763 -0.062  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 295 THR B N   1 
ATOM   1533 C  CA  . THR B 1 25  ? 20.618 -12.927 -0.101  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 295 THR B CA  1 
ATOM   1534 C  C   . THR B 1 25  ? 21.281 -11.895 0.806   1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 295 THR B C   1 
ATOM   1535 O  O   . THR B 1 25  ? 22.247 -12.195 1.505   1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 295 THR B O   1 
ATOM   1536 C  CB  . THR B 1 25  ? 21.169 -12.782 -1.533  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 295 THR B CB  1 
ATOM   1537 O  OG1 . THR B 1 25  ? 20.515 -13.718 -2.398  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 295 THR B OG1 1 
ATOM   1538 C  CG2 . THR B 1 25  ? 22.669 -13.038 -1.558  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 295 THR B CG2 1 
ATOM   1539 N  N   . GLY B 1 26  ? 20.741 -10.680 0.796   1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B N   1 
ATOM   1540 C  CA  . GLY B 1 26  ? 21.296 -9.578  1.562   1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B CA  1 
ATOM   1541 C  C   . GLY B 1 26  ? 21.195 -9.763  3.064   1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B C   1 
ATOM   1542 O  O   . GLY B 1 26  ? 21.972 -9.180  3.820   1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B O   1 
ATOM   1543 N  N   . MET B 1 27  ? 20.236 -10.578 3.494   1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 297 MET B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . MET B 1 27  ? 20.035 -10.869 4.912   1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . MET B 1 27  ? 21.258 -11.509 5.561   1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 297 MET B C   1 
ATOM   1546 O  O   . MET B 1 27  ? 21.373 -11.531 6.788   1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 297 MET B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . MET B 1 27  ? 18.827 -11.786 5.101   1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CB  1 
ATOM   1548 C  CG  . MET B 1 27  ? 17.494 -11.107 4.883   1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CG  1 
ATOM   1549 S  SD  . MET B 1 27  ? 16.110 -12.226 5.143   1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 297 MET B SD  1 
ATOM   1550 C  CE  . MET B 1 27  ? 14.733 -11.130 4.809   1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CE  1 
ATOM   1551 N  N   . VAL B 1 28  ? 22.159 -12.040 4.740   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . VAL B 1 28  ? 23.384 -12.646 5.244   1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . VAL B 1 28  ? 24.197 -11.628 6.038   1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C   1 
ATOM   1554 O  O   . VAL B 1 28  ? 24.730 -11.945 7.101   1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . VAL B 1 28  ? 24.245 -13.219 4.098   1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB  1 
ATOM   1556 C  CG1 . VAL B 1 28  ? 25.611 -13.645 4.613   1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1 1 
ATOM   1557 C  CG2 . VAL B 1 28  ? 23.536 -14.391 3.441   1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2 1 
ATOM   1558 N  N   . THR B 1 29  ? 24.265 -10.401 5.529   1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 299 THR B N   1 
ATOM   1559 C  CA  . THR B 1 29  ? 25.035 -9.341  6.173   1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 299 THR B CA  1 
ATOM   1560 C  C   . THR B 1 29  ? 24.551 -9.079  7.596   1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 299 THR B C   1 
ATOM   1561 O  O   . THR B 1 29  ? 25.349 -8.799  8.490   1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 299 THR B O   1 
ATOM   1562 C  CB  . THR B 1 29  ? 24.967 -8.026  5.373   1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 299 THR B CB  1 
ATOM   1563 O  OG1 . THR B 1 29  ? 23.633 -7.503  5.409   1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 299 THR B OG1 1 
ATOM   1564 C  CG2 . THR B 1 29  ? 25.391 -8.256  3.931   1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 299 THR B CG2 1 
ATOM   1565 N  N   . SER B 1 30  ? 23.242 -9.176  7.795   1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 300 SER B N   1 
ATOM   1566 C  CA  . SER B 1 30  ? 22.651 -9.015  9.116   1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 300 SER B CA  1 
ATOM   1567 C  C   . SER B 1 30  ? 23.185 -10.057 10.099  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 300 SER B C   1 
ATOM   1568 O  O   . SER B 1 30  ? 23.499 -9.735  11.243  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 300 SER B O   1 
ATOM   1569 C  CB  . SER B 1 30  ? 21.129 -9.107  9.029   1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 300 SER B CB  1 
ATOM   1570 O  OG  . SER B 1 30  ? 20.541 -8.944  10.305  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 300 SER B OG  1 
ATOM   1571 N  N   . SER B 1 31  ? 23.290 -11.301 9.642   1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 301 SER B N   1 
ATOM   1572 C  CA  . SER B 1 31  ? 23.802 -12.388 10.471  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 301 SER B CA  1 
ATOM   1573 C  C   . SER B 1 31  ? 25.303 -12.232 10.703  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 301 SER B C   1 
ATOM   1574 O  O   . SER B 1 31  ? 25.808 -12.546 11.781  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 301 SER B O   1 
ATOM   1575 C  CB  . SER B 1 31  ? 23.499 -13.746 9.827   1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 301 SER B CB  1 
ATOM   1576 O  OG  . SER B 1 31  ? 22.101 -13.958 9.701   1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 301 SER B OG  1 
ATOM   1577 N  N   . ILE B 1 32  ? 26.010 -11.746 9.686   1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B N   1 
ATOM   1578 C  CA  . ILE B 1 32  ? 27.446 -11.509 9.794   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CA  1 
ATOM   1579 C  C   . ILE B 1 32  ? 27.744 -10.543 10.932  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B C   1 
ATOM   1580 O  O   . ILE B 1 32  ? 28.586 -10.812 11.787  1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B O   1 
ATOM   1581 C  CB  . ILE B 1 32  ? 28.035 -10.940 8.486   1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CB  1 
ATOM   1582 C  CG1 . ILE B 1 32  ? 27.880 -11.943 7.339   1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CG1 1 
ATOM   1583 C  CG2 . ILE B 1 32  ? 29.501 -10.570 8.677   1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CG2 1 
ATOM   1584 C  CD1 . ILE B 1 32  ? 28.676 -13.213 7.520   1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CD1 1 
ATOM   1585 N  N   . LEU B 1 33  ? 27.035 -9.419  10.935  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . LEU B 1 33  ? 27.216 -8.391  11.952  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . LEU B 1 33  ? 26.889 -8.911  13.349  1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B C   1 
ATOM   1588 O  O   . LEU B 1 33  ? 27.533 -8.526  14.325  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . LEU B 1 33  ? 26.356 -7.169  11.628  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . LEU B 1 33  ? 26.960 -6.211  10.599  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CG  1 
ATOM   1591 C  CD1 . LEU B 1 33  ? 25.919 -5.233  10.083  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CD1 1 
ATOM   1592 C  CD2 . LEU B 1 33  ? 28.137 -5.467  11.211  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CD2 1 
ATOM   1593 N  N   . GLN B 1 34  ? 25.895 -9.790  13.437  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B N   1 
ATOM   1594 C  CA  . GLN B 1 34  ? 25.517 -10.395 14.711  1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CA  1 
ATOM   1595 C  C   . GLN B 1 34  ? 26.610 -11.320 15.231  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B C   1 
ATOM   1596 O  O   . GLN B 1 34  ? 26.775 -11.480 16.440  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B O   1 
ATOM   1597 C  CB  . GLN B 1 34  ? 24.200 -11.165 14.579  1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CB  1 
ATOM   1598 C  CG  . GLN B 1 34  ? 22.999 -10.289 14.281  1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CG  1 
ATOM   1599 C  CD  . GLN B 1 34  ? 21.680 -11.006 14.485  1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CD  1 
ATOM   1600 O  OE1 . GLN B 1 34  ? 21.181 -11.104 15.607  1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B OE1 1 
ATOM   1601 N  NE2 . GLN B 1 34  ? 21.106 -11.510 13.399  1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B NE2 1 
ATOM   1602 N  N   . GLY B 1 35  ? 27.354 -11.926 14.313  1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B N   1 
ATOM   1603 C  CA  . GLY B 1 35  ? 28.459 -12.793 14.679  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B CA  1 
ATOM   1604 C  C   . GLY B 1 35  ? 29.639 -12.015 15.228  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B C   1 
ATOM   1605 O  O   . GLY B 1 35  ? 30.473 -12.560 15.950  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B O   1 
ATOM   1606 N  N   . PHE B 1 36  ? 29.709 -10.734 14.879  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B N   1 
ATOM   1607 C  CA  . PHE B 1 36  ? 30.760 -9.852  15.378  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CA  1 
ATOM   1608 C  C   . PHE B 1 36  ? 30.200 -8.838  16.365  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B C   1 
ATOM   1609 O  O   . PHE B 1 36  ? 30.714 -7.727  16.481  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B O   1 
ATOM   1610 C  CB  . PHE B 1 36  ? 31.451 -9.119  14.225  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CB  1 
ATOM   1611 C  CG  . PHE B 1 36  ? 32.343 -9.993  13.398  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CG  1 
ATOM   1612 C  CD1 . PHE B 1 36  ? 33.679 -10.154 13.731  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CD1 1 
ATOM   1613 C  CD2 . PHE B 1 36  ? 31.851 -10.652 12.285  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CD2 1 
ATOM   1614 C  CE1 . PHE B 1 36  ? 34.506 -10.957 12.971  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CE1 1 
ATOM   1615 C  CE2 . PHE B 1 36  ? 32.673 -11.457 11.520  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CE2 1 
ATOM   1616 C  CZ  . PHE B 1 36  ? 34.003 -11.610 11.864  1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CZ  1 
ATOM   1617 N  N   . GLU B 1 37  ? 29.144 -9.223  17.072  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B N   1 
ATOM   1618 C  CA  . GLU B 1 37  ? 28.498 -8.329  18.027  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CA  1 
ATOM   1619 C  C   . GLU B 1 37  ? 29.464 -7.904  19.131  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B C   1 
ATOM   1620 O  O   . GLU B 1 37  ? 29.342 -6.813  19.690  1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B O   1 
ATOM   1621 C  CB  . GLU B 1 37  ? 27.264 -8.997  18.636  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CB  1 
ATOM   1622 C  CG  . GLU B 1 37  ? 26.456 -8.086  19.544  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CG  1 
ATOM   1623 C  CD  . GLU B 1 37  ? 25.351 -8.821  20.271  1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CD  1 
ATOM   1624 O  OE1 . GLU B 1 37  ? 24.717 -9.704  19.654  1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE1 1 
ATOM   1625 O  OE2 . GLU B 1 37  ? 25.122 -8.522  21.461  1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE2 1 
ATOM   1626 N  N   . SER B 1 38  ? 30.427 -8.773  19.426  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 308 SER B N   1 
ATOM   1627 C  CA  . SER B 1 38  ? 31.426 -8.522  20.460  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 308 SER B CA  1 
ATOM   1628 C  C   . SER B 1 38  ? 32.219 -7.233  20.226  1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 308 SER B C   1 
ATOM   1629 O  O   . SER B 1 38  ? 32.350 -6.411  21.133  1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 308 SER B O   1 
ATOM   1630 C  CB  . SER B 1 38  ? 32.387 -9.707  20.559  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 308 SER B CB  1 
ATOM   1631 O  OG  . SER B 1 38  ? 33.412 -9.449  21.501  1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 308 SER B OG  1 
ATOM   1632 N  N   . VAL B 1 39  ? 32.750 -7.056  19.019  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B N   1 
ATOM   1633 C  CA  . VAL B 1 39  ? 33.503 -5.842  18.711  1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CA  1 
ATOM   1634 C  C   . VAL B 1 39  ? 32.580 -4.643  18.531  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B C   1 
ATOM   1635 O  O   . VAL B 1 39  ? 32.956 -3.517  18.849  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B O   1 
ATOM   1636 C  CB  . VAL B 1 39  ? 34.376 -5.998  17.447  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CB  1 
ATOM   1637 C  CG1 . VAL B 1 39  ? 35.817 -6.293  17.836  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG1 1 
ATOM   1638 C  CG2 . VAL B 1 39  ? 33.821 -7.071  16.527  1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG2 1 
ATOM   1639 N  N   . LEU B 1 40  ? 31.375 -4.883  18.024  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B N   1 
ATOM   1640 C  CA  . LEU B 1 40  ? 30.390 -3.816  17.886  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CA  1 
ATOM   1641 C  C   . LEU B 1 40  ? 30.026 -3.244  19.247  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B C   1 
ATOM   1642 O  O   . LEU B 1 40  ? 29.773 -2.047  19.387  1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B O   1 
ATOM   1643 C  CB  . LEU B 1 40  ? 29.131 -4.319  17.178  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CB  1 
ATOM   1644 C  CG  . LEU B 1 40  ? 29.085 -4.206  15.652  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CG  1 
ATOM   1645 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 30.333 -3.527  15.091  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CD1 1 
ATOM   1646 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 28.875 -5.573  15.019  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CD2 1 
ATOM   1647 N  N   . GLU B 1 41  ? 30.007 -4.112  20.252  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . GLU B 1 41  ? 29.710 -3.691  21.610  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . GLU B 1 41  ? 30.910 -2.974  22.218  1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B C   1 
ATOM   1650 O  O   . GLU B 1 41  ? 30.760 -1.949  22.881  1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . GLU B 1 41  ? 29.319 -4.891  22.470  1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CB  1 
ATOM   1652 C  CG  . GLU B 1 41  ? 28.107 -4.646  23.347  1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CG  1 
ATOM   1653 C  CD  . GLU B 1 41  ? 26.837 -5.214  22.750  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CD  1 
ATOM   1654 O  OE1 . GLU B 1 41  ? 25.781 -4.553  22.852  1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B OE1 1 
ATOM   1655 O  OE2 . GLU B 1 41  ? 26.895 -6.326  22.185  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B OE2 1 
ATOM   1656 N  N   . ALA B 1 42  ? 32.099 -3.520  21.979  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B N   1 
ATOM   1657 C  CA  . ALA B 1 42  ? 33.331 -2.968  22.531  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B CA  1 
ATOM   1658 C  C   . ALA B 1 42  ? 33.595 -1.552  22.023  1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B C   1 
ATOM   1659 O  O   . ALA B 1 42  ? 33.855 -0.642  22.810  1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B O   1 
ATOM   1660 C  CB  . ALA B 1 42  ? 34.507 -3.875  22.206  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B CB  1 
ATOM   1661 N  N   . VAL B 1 43  ? 33.531 -1.367  20.708  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 313 VAL B N   1 
ATOM   1662 C  CA  . VAL B 1 43  ? 33.704 -0.043  20.121  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CA  1 
ATOM   1663 C  C   . VAL B 1 43  ? 32.488 0.334   19.281  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 313 VAL B C   1 
ATOM   1664 O  O   . VAL B 1 43  ? 32.255 -0.244  18.222  1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 313 VAL B O   1 
ATOM   1665 C  CB  . VAL B 1 43  ? 34.967 0.032   19.247  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CB  1 
ATOM   1666 C  CG1 . VAL B 1 43  ? 35.155 1.445   18.711  1.00 74.63  ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CG1 1 
ATOM   1667 C  CG2 . VAL B 1 43  ? 36.188 -0.406  20.040  1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CG2 1 
ATOM   1668 N  N   . THR B 1 44  ? 31.715 1.303   19.764  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 314 THR B N   1 
ATOM   1669 C  CA  . THR B 1 44  ? 30.508 1.746   19.073  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 314 THR B CA  1 
ATOM   1670 C  C   . THR B 1 44  ? 30.836 2.382   17.727  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 314 THR B C   1 
ATOM   1671 O  O   . THR B 1 44  ? 30.149 2.145   16.731  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 314 THR B O   1 
ATOM   1672 C  CB  . THR B 1 44  ? 29.708 2.761   19.920  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 314 THR B CB  1 
ATOM   1673 O  OG1 . THR B 1 44  ? 29.275 2.140   21.136  1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 314 THR B OG1 1 
ATOM   1674 C  CG2 . THR B 1 44  ? 28.490 3.258   19.152  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 314 THR B CG2 1 
ATOM   1675 N  N   . ALA B 1 45  ? 31.904 3.175   17.703  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 315 ALA B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ALA B 1 45  ? 32.301 3.918   16.510  1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ALA B 1 45  ? 32.623 3.010   15.324  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 315 ALA B C   1 
ATOM   1678 O  O   . ALA B 1 45  ? 32.712 3.474   14.188  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 315 ALA B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ALA B 1 45  ? 33.496 4.809   16.826  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CB  1 
ATOM   1680 N  N   . LEU B 1 46  ? 32.792 1.721   15.596  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B N   1 
ATOM   1681 C  CA  . LEU B 1 46  ? 33.054 0.729   14.559  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CA  1 
ATOM   1682 C  C   . LEU B 1 46  ? 31.938 0.709   13.508  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B C   1 
ATOM   1683 O  O   . LEU B 1 46  ? 32.192 0.506   12.319  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B O   1 
ATOM   1684 C  CB  . LEU B 1 46  ? 33.218 -0.654  15.194  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CB  1 
ATOM   1685 C  CG  . LEU B 1 46  ? 34.291 -1.598  14.649  1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CG  1 
ATOM   1686 C  CD1 . LEU B 1 46  ? 35.583 -0.848  14.383  1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CD1 1 
ATOM   1687 C  CD2 . LEU B 1 46  ? 34.532 -2.734  15.634  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CD2 1 
ATOM   1688 N  N   . ALA B 1 47  ? 30.708 0.944   13.955  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B N   1 
ATOM   1689 C  CA  . ALA B 1 47  ? 29.540 0.894   13.081  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CA  1 
ATOM   1690 C  C   . ALA B 1 47  ? 29.408 2.131   12.193  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B C   1 
ATOM   1691 O  O   . ALA B 1 47  ? 28.713 2.093   11.176  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B O   1 
ATOM   1692 C  CB  . ALA B 1 47  ? 28.276 0.712   13.912  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CB  1 
ATOM   1693 N  N   . PHE B 1 48  ? 30.073 3.220   12.577  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . PHE B 1 48  ? 29.949 4.494   11.862  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . PHE B 1 48  ? 30.490 4.418   10.435  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B C   1 
ATOM   1696 O  O   . PHE B 1 48  ? 30.103 5.206   9.574   1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . PHE B 1 48  ? 30.677 5.620   12.611  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . PHE B 1 48  ? 30.135 5.901   13.989  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CG  1 
ATOM   1699 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 28.885 5.445   14.376  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CD1 1 
ATOM   1700 C  CD2 . PHE B 1 48  ? 30.881 6.639   14.894  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CD2 1 
ATOM   1701 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 28.398 5.708   15.643  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CE1 1 
ATOM   1702 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 30.399 6.905   16.163  1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CE2 1 
ATOM   1703 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 29.155 6.439   16.537  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CZ  1 
ATOM   1704 N  N   . TYR B 1 49  ? 31.389 3.473   10.190  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B N   1 
ATOM   1705 C  CA  . TYR B 1 49  ? 32.112 3.426   8.927   1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CA  1 
ATOM   1706 C  C   . TYR B 1 49  ? 31.709 2.250   8.048   1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B C   1 
ATOM   1707 O  O   . TYR B 1 49  ? 32.316 2.021   7.001   1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B O   1 
ATOM   1708 C  CB  . TYR B 1 49  ? 33.619 3.385   9.194   1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CB  1 
ATOM   1709 C  CG  . TYR B 1 49  ? 34.100 4.550   10.024  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CG  1 
ATOM   1710 C  CD1 . TYR B 1 49  ? 34.336 5.786   9.440   1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CD1 1 
ATOM   1711 C  CD2 . TYR B 1 49  ? 34.302 4.421   11.392  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CD2 1 
ATOM   1712 C  CE1 . TYR B 1 49  ? 34.766 6.859   10.191  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CE1 1 
ATOM   1713 C  CE2 . TYR B 1 49  ? 34.734 5.489   12.152  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CE2 1 
ATOM   1714 C  CZ  . TYR B 1 49  ? 34.964 6.706   11.546  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CZ  1 
ATOM   1715 O  OH  . TYR B 1 49  ? 35.394 7.775   12.295  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 319 TYR B OH  1 
ATOM   1716 N  N   . VAL B 1 50  ? 30.684 1.511   8.464   1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N   1 
ATOM   1717 C  CA  . VAL B 1 50  ? 30.220 0.370   7.677   1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA  1 
ATOM   1718 C  C   . VAL B 1 50  ? 29.695 0.784   6.288   1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C   1 
ATOM   1719 O  O   . VAL B 1 50  ? 30.140 0.228   5.285   1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O   1 
ATOM   1720 C  CB  . VAL B 1 50  ? 29.133 -0.440  8.430   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB  1 
ATOM   1721 C  CG1 . VAL B 1 50  ? 28.454 -1.424  7.499   1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 1 
ATOM   1722 C  CG2 . VAL B 1 50  ? 29.740 -1.167  9.623   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 1 
ATOM   1723 N  N   . PRO B 1 51  ? 28.770 1.767   6.211   1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . PRO B 1 51  ? 28.272 2.080   4.864   1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . PRO B 1 51  ? 29.333 2.646   3.914   1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B C   1 
ATOM   1726 O  O   . PRO B 1 51  ? 29.311 2.308   2.729   1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B O   1 
ATOM   1727 C  CB  . PRO B 1 51  ? 27.182 3.126   5.127   1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CB  1 
ATOM   1728 C  CG  . PRO B 1 51  ? 26.789 2.922   6.548   1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CG  1 
ATOM   1729 C  CD  . PRO B 1 51  ? 28.061 2.553   7.237   1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CD  1 
ATOM   1730 N  N   . VAL B 1 52  ? 30.239 3.484   4.414   1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 322 VAL B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . VAL B 1 52  ? 31.259 4.077   3.550   1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . VAL B 1 52  ? 32.292 3.030   3.126   1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 322 VAL B C   1 
ATOM   1733 O  O   . VAL B 1 52  ? 32.855 3.111   2.036   1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 322 VAL B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . VAL B 1 52  ? 31.966 5.278   4.230   1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CB  1 
ATOM   1735 C  CG1 . VAL B 1 52  ? 32.824 4.827   5.408   1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CG1 1 
ATOM   1736 C  CG2 . VAL B 1 52  ? 32.804 6.052   3.218   1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CG2 1 
ATOM   1737 N  N   . LEU B 1 53  ? 32.524 2.036   3.980   1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B N   1 
ATOM   1738 C  CA  . LEU B 1 53  ? 33.432 0.942   3.652   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CA  1 
ATOM   1739 C  C   . LEU B 1 53  ? 32.847 0.064   2.551   1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B C   1 
ATOM   1740 O  O   . LEU B 1 53  ? 33.526 -0.271  1.582   1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B O   1 
ATOM   1741 C  CB  . LEU B 1 53  ? 33.731 0.094   4.892   1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CB  1 
ATOM   1742 C  CG  . LEU B 1 53  ? 35.112 0.197   5.551   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CG  1 
ATOM   1743 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 35.926 1.345   4.988   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD1 1 
ATOM   1744 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 34.972 0.341   7.057   1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD2 1 
ATOM   1745 N  N   . LEU B 1 54  ? 31.580 -0.303  2.708   1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B N   1 
ATOM   1746 C  CA  . LEU B 1 54  ? 30.916 -1.180  1.751   1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CA  1 
ATOM   1747 C  C   . LEU B 1 54  ? 30.535 -0.423  0.484   1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B C   1 
ATOM   1748 O  O   . LEU B 1 54  ? 30.550 -0.981  -0.610  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B O   1 
ATOM   1749 C  CB  . LEU B 1 54  ? 29.671 -1.815  2.375   1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CB  1 
ATOM   1750 C  CG  . LEU B 1 54  ? 29.820 -2.529  3.721   1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CG  1 
ATOM   1751 C  CD1 . LEU B 1 54  ? 28.526 -3.247  4.084   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CD1 1 
ATOM   1752 C  CD2 . LEU B 1 54  ? 30.996 -3.493  3.708   1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CD2 1 
ATOM   1753 N  N   . GLY B 1 55  ? 30.194 0.852   0.641   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B N   1 
ATOM   1754 C  CA  . GLY B 1 55  ? 29.804 1.688   -0.479  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B CA  1 
ATOM   1755 C  C   . GLY B 1 55  ? 30.947 1.976   -1.432  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B C   1 
ATOM   1756 O  O   . GLY B 1 55  ? 30.770 1.968   -2.650  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B O   1 
ATOM   1757 N  N   . THR B 1 56  ? 32.124 2.238   -0.876  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 326 THR B N   1 
ATOM   1758 C  CA  . THR B 1 56  ? 33.311 2.484   -1.687  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CA  1 
ATOM   1759 C  C   . THR B 1 56  ? 33.695 1.221   -2.452  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 326 THR B C   1 
ATOM   1760 O  O   . THR B 1 56  ? 34.084 1.282   -3.618  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 326 THR B O   1 
ATOM   1761 C  CB  . THR B 1 56  ? 34.498 2.952   -0.822  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CB  1 
ATOM   1762 O  OG1 . THR B 1 56  ? 34.169 4.195   -0.191  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 326 THR B OG1 1 
ATOM   1763 C  CG2 . THR B 1 56  ? 35.743 3.142   -1.672  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CG2 1 
ATOM   1764 N  N   . GLY B 1 57  ? 33.571 0.075   -1.790  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B N   1 
ATOM   1765 C  CA  . GLY B 1 57  ? 33.848 -1.204  -2.419  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B CA  1 
ATOM   1766 C  C   . GLY B 1 57  ? 32.911 -1.487  -3.578  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B C   1 
ATOM   1767 O  O   . GLY B 1 57  ? 33.344 -1.922  -4.644  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B O   1 
ATOM   1768 N  N   . GLY B 1 58  ? 31.623 -1.236  -3.368  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B N   1 
ATOM   1769 C  CA  . GLY B 1 58  ? 30.630 -1.421  -4.410  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B CA  1 
ATOM   1770 C  C   . GLY B 1 58  ? 30.862 -0.511  -5.601  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B C   1 
ATOM   1771 O  O   . GLY B 1 58  ? 30.701 -0.926  -6.749  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B O   1 
ATOM   1772 N  N   . ASN B 1 59  ? 31.240 0.734   -5.329  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B N   1 
ATOM   1773 C  CA  . ASN B 1 59  ? 31.547 1.682   -6.394  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CA  1 
ATOM   1774 C  C   . ASN B 1 59  ? 32.769 1.244   -7.189  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B C   1 
ATOM   1775 O  O   . ASN B 1 59  ? 32.772 1.293   -8.419  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B O   1 
ATOM   1776 C  CB  . ASN B 1 59  ? 31.770 3.084   -5.825  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CB  1 
ATOM   1777 C  CG  . ASN B 1 59  ? 30.510 3.682   -5.239  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CG  1 
ATOM   1778 O  OD1 . ASN B 1 59  ? 29.406 3.198   -5.489  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B OD1 1 
ATOM   1779 N  ND2 . ASN B 1 59  ? 30.666 4.746   -4.458  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B ND2 1 
ATOM   1780 N  N   . THR B 1 60  ? 33.804 0.819   -6.471  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 330 THR B N   1 
ATOM   1781 C  CA  . THR B 1 60  ? 35.029 0.328   -7.088  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 330 THR B CA  1 
ATOM   1782 C  C   . THR B 1 60  ? 34.738 -0.859  -7.995  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 330 THR B C   1 
ATOM   1783 O  O   . THR B 1 60  ? 35.202 -0.910  -9.134  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 330 THR B O   1 
ATOM   1784 C  CB  . THR B 1 60  ? 36.066 -0.090  -6.025  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 330 THR B CB  1 
ATOM   1785 O  OG1 . THR B 1 60  ? 36.390 1.035   -5.199  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 330 THR B OG1 1 
ATOM   1786 C  CG2 . THR B 1 60  ? 37.334 -0.612  -6.688  1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 330 THR B CG2 1 
ATOM   1787 N  N   . GLY B 1 61  ? 33.958 -1.803  -7.480  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 331 GLY B N   1 
ATOM   1788 C  CA  . GLY B 1 61  ? 33.619 -3.011  -8.208  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 331 GLY B CA  1 
ATOM   1789 C  C   . GLY B 1 61  ? 32.742 -2.746  -9.415  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 331 GLY B C   1 
ATOM   1790 O  O   . GLY B 1 61  ? 32.949 -3.333  -10.476 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 331 GLY B O   1 
ATOM   1791 N  N   . ASN B 1 62  ? 31.758 -1.865  -9.255  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B N   1 
ATOM   1792 C  CA  . ASN B 1 62  ? 30.892 -1.481  -10.365 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B CA  1 
ATOM   1793 C  C   . ASN B 1 62  ? 31.679 -0.789  -11.471 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B C   1 
ATOM   1794 O  O   . ASN B 1 62  ? 31.397 -0.972  -12.654 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B O   1 
ATOM   1795 C  CB  . ASN B 1 62  ? 29.761 -0.567  -9.885  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B CB  1 
ATOM   1796 C  CG  . ASN B 1 62  ? 28.968 0.036   -11.038 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B CG  1 
ATOM   1797 O  OD1 . ASN B 1 62  ? 29.288 1.120   -11.528 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B OD1 1 
ATOM   1798 N  ND2 . ASN B 1 62  ? 27.929 -0.667  -11.478 1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B ND2 1 
ATOM   1799 N  N   . GLN B 1 63  ? 32.670 0.004   -11.076 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . GLN B 1 63  ? 33.494 0.739   -12.027 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . GLN B 1 63  ? 34.309 -0.215  -12.899 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B C   1 
ATOM   1802 O  O   . GLN B 1 63  ? 34.244 -0.153  -14.124 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . GLN B 1 63  ? 34.415 1.713   -11.287 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . GLN B 1 63  ? 35.071 2.766   -12.166 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CG  1 
ATOM   1805 C  CD  . GLN B 1 63  ? 35.965 3.705   -11.373 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CD  1 
ATOM   1806 O  OE1 . GLN B 1 63  ? 36.739 3.272   -10.519 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B OE1 1 
ATOM   1807 N  NE2 . GLN B 1 63  ? 35.857 5.000   -11.649 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B NE2 1 
ATOM   1808 N  N   . SER B 1 64  ? 35.063 -1.107  -12.263 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 334 SER B N   1 
ATOM   1809 C  CA  . SER B 1 64  ? 35.886 -2.063  -12.999 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 334 SER B CA  1 
ATOM   1810 C  C   . SER B 1 64  ? 35.032 -3.026  -13.823 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 334 SER B C   1 
ATOM   1811 O  O   . SER B 1 64  ? 35.427 -3.433  -14.913 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 334 SER B O   1 
ATOM   1812 C  CB  . SER B 1 64  ? 36.793 -2.844  -12.041 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 334 SER B CB  1 
ATOM   1813 O  OG  . SER B 1 64  ? 36.036 -3.559  -11.084 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 334 SER B OG  1 
ATOM   1814 N  N   . ALA B 1 65  ? 33.859 -3.380  -13.304 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B N   1 
ATOM   1815 C  CA  . ALA B 1 65  ? 32.945 -4.264  -14.023 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B CA  1 
ATOM   1816 C  C   . ALA B 1 65  ? 32.432 -3.602  -15.295 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B C   1 
ATOM   1817 O  O   . ALA B 1 65  ? 32.412 -4.218  -16.360 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B O   1 
ATOM   1818 C  CB  . ALA B 1 65  ? 31.780 -4.669  -13.134 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B CB  1 
ATOM   1819 N  N   . THR B 1 66  ? 32.022 -2.342  -15.170 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 336 THR B N   1 
ATOM   1820 C  CA  . THR B 1 66  ? 31.506 -1.569  -16.295 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 336 THR B CA  1 
ATOM   1821 C  C   . THR B 1 66  ? 32.558 -1.412  -17.391 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 336 THR B C   1 
ATOM   1822 O  O   . THR B 1 66  ? 32.234 -1.426  -18.578 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 336 THR B O   1 
ATOM   1823 C  CB  . THR B 1 66  ? 31.026 -0.177  -15.836 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 336 THR B CB  1 
ATOM   1824 O  OG1 . THR B 1 66  ? 30.039 -0.329  -14.807 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 336 THR B OG1 1 
ATOM   1825 C  CG2 . THR B 1 66  ? 30.423 0.599   -16.997 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 336 THR B CG2 1 
ATOM   1826 N  N   . LEU B 1 67  ? 33.817 -1.273  -16.989 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . LEU B 1 67  ? 34.919 -1.190  -17.942 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . LEU B 1 67  ? 35.124 -2.510  -18.685 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B C   1 
ATOM   1829 O  O   . LEU B 1 67  ? 35.308 -2.524  -19.902 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B O   1 
ATOM   1830 C  CB  . LEU B 1 67  ? 36.212 -0.788  -17.232 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CB  1 
ATOM   1831 C  CG  . LEU B 1 67  ? 36.220 0.595   -16.583 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CG  1 
ATOM   1832 C  CD1 . LEU B 1 67  ? 37.558 0.863   -15.912 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CD1 1 
ATOM   1833 C  CD2 . LEU B 1 67  ? 35.903 1.669   -17.611 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CD2 1 
ATOM   1834 N  N   . ILE B 1 68  ? 35.096 -3.615  -17.945 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B N   1 
ATOM   1835 C  CA  . ILE B 1 68  ? 35.293 -4.937  -18.529 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CA  1 
ATOM   1836 C  C   . ILE B 1 68  ? 34.125 -5.333  -19.426 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B C   1 
ATOM   1837 O  O   . ILE B 1 68  ? 34.323 -5.880  -20.512 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B O   1 
ATOM   1838 C  CB  . ILE B 1 68  ? 35.485 -6.008  -17.435 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CB  1 
ATOM   1839 C  CG1 . ILE B 1 68  ? 36.788 -5.758  -16.675 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CG1 1 
ATOM   1840 C  CG2 . ILE B 1 68  ? 35.485 -7.405  -18.036 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CG2 1 
ATOM   1841 C  CD1 . ILE B 1 68  ? 38.000 -5.624  -17.571 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CD1 1 
ATOM   1842 N  N   . ILE B 1 69  ? 32.910 -5.050  -18.969 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N   1 
ATOM   1843 C  CA  . ILE B 1 69  ? 31.709 -5.335  -19.747 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA  1 
ATOM   1844 C  C   . ILE B 1 69  ? 31.759 -4.612  -21.094 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C   1 
ATOM   1845 O  O   . ILE B 1 69  ? 31.381 -5.172  -22.125 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O   1 
ATOM   1846 C  CB  . ILE B 1 69  ? 30.432 -4.935  -18.972 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB  1 
ATOM   1847 C  CG1 . ILE B 1 69  ? 30.208 -5.892  -17.800 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 1 
ATOM   1848 C  CG2 . ILE B 1 69  ? 29.215 -4.943  -19.881 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 1 
ATOM   1849 C  CD1 . ILE B 1 69  ? 29.036 -5.522  -16.916 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 1 
ATOM   1850 N  N   . ARG B 1 70  ? 32.253 -3.378  -21.083 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B N   1 
ATOM   1851 C  CA  . ARG B 1 70  ? 32.395 -2.596  -22.306 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B CA  1 
ATOM   1852 C  C   . ARG B 1 70  ? 33.480 -3.167  -23.217 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B C   1 
ATOM   1853 O  O   . ARG B 1 70  ? 33.315 -3.215  -24.434 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B O   1 
ATOM   1854 C  CB  . ARG B 1 70  ? 32.710 -1.136  -21.973 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B CB  1 
ATOM   1855 N  N   . ALA B 1 71  ? 34.588 -3.599  -22.622 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 341 ALA B N   1 
ATOM   1856 C  CA  . ALA B 1 71  ? 35.702 -4.150  -23.387 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CA  1 
ATOM   1857 C  C   . ALA B 1 71  ? 35.332 -5.478  -24.044 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 341 ALA B C   1 
ATOM   1858 O  O   . ALA B 1 71  ? 35.755 -5.766  -25.163 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 341 ALA B O   1 
ATOM   1859 C  CB  . ALA B 1 71  ? 36.921 -4.323  -22.496 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CB  1 
ATOM   1860 N  N   . LEU B 1 72  ? 34.540 -6.284  -23.346 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B N   1 
ATOM   1861 C  CA  . LEU B 1 72  ? 34.110 -7.571  -23.878 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CA  1 
ATOM   1862 C  C   . LEU B 1 72  ? 33.004 -7.408  -24.920 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B C   1 
ATOM   1863 O  O   . LEU B 1 72  ? 32.897 -8.202  -25.854 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B O   1 
ATOM   1864 C  CB  . LEU B 1 72  ? 33.640 -8.484  -22.745 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CB  1 
ATOM   1865 C  CG  . LEU B 1 72  ? 34.734 -8.968  -21.793 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CG  1 
ATOM   1866 C  CD1 . LEU B 1 72  ? 34.130 -9.696  -20.600 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CD1 1 
ATOM   1867 C  CD2 . LEU B 1 72  ? 35.722 -9.863  -22.530 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CD2 1 
ATOM   1868 N  N   . ALA B 1 73  ? 32.185 -6.374  -24.759 1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B N   1 
ATOM   1869 C  CA  . ALA B 1 73  ? 31.083 -6.128  -25.682 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CA  1 
ATOM   1870 C  C   . ALA B 1 73  ? 31.583 -5.536  -26.997 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B C   1 
ATOM   1871 O  O   . ALA B 1 73  ? 31.047 -5.837  -28.064 1.00 84.70  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B O   1 
ATOM   1872 C  CB  . ALA B 1 73  ? 30.052 -5.209  -25.046 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CB  1 
ATOM   1873 N  N   . THR B 1 74  ? 32.613 -4.699  -26.915 1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 344 THR B N   1 
ATOM   1874 C  CA  . THR B 1 74  ? 33.181 -4.060  -28.097 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 344 THR B CA  1 
ATOM   1875 C  C   . THR B 1 74  ? 34.350 -4.863  -28.660 1.00 71.56  ? ? ? ? ? ? 344 THR B C   1 
ATOM   1876 O  O   . THR B 1 74  ? 35.103 -4.372  -29.506 1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 344 THR B O   1 
ATOM   1877 C  CB  . THR B 1 74  ? 33.656 -2.629  -27.787 1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 344 THR B CB  1 
ATOM   1878 O  OG1 . THR B 1 74  ? 34.719 -2.673  -26.826 1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 344 THR B OG1 1 
ATOM   1879 C  CG2 . THR B 1 74  ? 32.510 -1.799  -27.233 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 344 THR B CG2 1 
ATOM   1880 N  N   . ARG B 1 75  ? 34.492 -6.094  -28.176 1.00 66.99  ? ? ? ? ? ? 345 ARG B N   1 
ATOM   1881 C  CA  . ARG B 1 75  ? 35.554 -7.006  -28.601 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 345 ARG B CA  1 
ATOM   1882 C  C   . ARG B 1 75  ? 36.950 -6.431  -28.362 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 345 ARG B C   1 
ATOM   1883 O  O   . ARG B 1 75  ? 37.914 -6.833  -29.012 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 345 ARG B O   1 
ATOM   1884 C  CB  . ARG B 1 75  ? 35.383 -7.377  -30.078 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 345 ARG B CB  1 
ATOM   1885 N  N   . ASP B 1 76  ? 37.052 -5.492  -27.426 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N   1 
ATOM   1886 C  CA  . ASP B 1 76  ? 38.344 -4.955  -27.019 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA  1 
ATOM   1887 C  C   . ASP B 1 76  ? 39.135 -6.026  -26.273 1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C   1 
ATOM   1888 O  O   . ASP B 1 76  ? 40.364 -6.062  -26.329 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O   1 
ATOM   1889 C  CB  . ASP B 1 76  ? 38.161 -3.715  -26.143 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB  1 
ATOM   1890 C  CG  . ASP B 1 76  ? 39.476 -3.159  -25.635 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG  1 
ATOM   1891 O  OD1 . ASP B 1 76  ? 40.454 -3.137  -26.410 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 1 
ATOM   1892 O  OD2 . ASP B 1 76  ? 39.529 -2.744  -24.457 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 1 
ATOM   1893 N  N   . LEU B 1 77  ? 38.411 -6.899  -25.578 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B N   1 
ATOM   1894 C  CA  . LEU B 1 77  ? 39.009 -8.019  -24.862 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CA  1 
ATOM   1895 C  C   . LEU B 1 77  ? 38.308 -9.325  -25.217 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B C   1 
ATOM   1896 O  O   . LEU B 1 77  ? 37.113 -9.338  -25.517 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B O   1 
ATOM   1897 C  CB  . LEU B 1 77  ? 38.950 -7.792  -23.350 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CB  1 
ATOM   1898 C  CG  . LEU B 1 77  ? 39.869 -6.718  -22.767 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CG  1 
ATOM   1899 C  CD1 . LEU B 1 77  ? 39.652 -6.600  -21.270 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CD1 1 
ATOM   1900 C  CD2 . LEU B 1 77  ? 41.323 -7.035  -23.076 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CD2 1 
ATOM   1901 N  N   . ASP B 1 78  ? 39.061 -10.420 -25.190 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 348 ASP B N   1 
ATOM   1902 C  CA  . ASP B 1 78  ? 38.494 -11.747 -25.384 1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 348 ASP B CA  1 
ATOM   1903 C  C   . ASP B 1 78  ? 38.264 -12.383 -24.020 1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 348 ASP B C   1 
ATOM   1904 O  O   . ASP B 1 78  ? 38.816 -11.924 -23.020 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 348 ASP B O   1 
ATOM   1905 C  CB  . ASP B 1 78  ? 39.419 -12.617 -26.241 1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 348 ASP B CB  1 
ATOM   1906 C  CG  . ASP B 1 78  ? 38.809 -13.968 -26.576 1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 348 ASP B CG  1 
ATOM   1907 O  OD1 . ASP B 1 78  ? 38.959 -14.911 -25.769 1.00 88.87  ? ? ? ? ? ? 348 ASP B OD1 1 
ATOM   1908 O  OD2 . ASP B 1 78  ? 38.177 -14.087 -27.646 1.00 105.46 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B OD2 1 
ATOM   1909 N  N   . LEU B 1 79  ? 37.448 -13.431 -23.980 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B N   1 
ATOM   1910 C  CA  . LEU B 1 79  ? 37.172 -14.142 -22.738 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CA  1 
ATOM   1911 C  C   . LEU B 1 79  ? 38.454 -14.748 -22.171 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B C   1 
ATOM   1912 O  O   . LEU B 1 79  ? 38.632 -14.829 -20.957 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B O   1 
ATOM   1913 C  CB  . LEU B 1 79  ? 36.120 -15.229 -22.967 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CB  1 
ATOM   1914 C  CG  . LEU B 1 79  ? 35.331 -15.699 -21.745 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CG  1 
ATOM   1915 C  CD1 . LEU B 1 79  ? 34.629 -14.522 -21.086 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CD1 1 
ATOM   1916 C  CD2 . LEU B 1 79  ? 34.327 -16.775 -22.133 1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CD2 1 
ATOM   1917 N  N   . ARG B 1 80  ? 39.357 -15.149 -23.061 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 350 ARG B N   1 
ATOM   1918 C  CA  . ARG B 1 80  ? 40.618 -15.762 -22.659 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 350 ARG B CA  1 
ATOM   1919 C  C   . ARG B 1 80  ? 41.626 -14.750 -22.107 1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 350 ARG B C   1 
ATOM   1920 O  O   . ARG B 1 80  ? 42.730 -15.124 -21.710 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 350 ARG B O   1 
ATOM   1921 C  CB  . ARG B 1 80  ? 41.237 -16.511 -23.841 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 350 ARG B CB  1 
ATOM   1922 N  N   . ASP B 1 81  ? 41.250 -13.475 -22.081 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B N   1 
ATOM   1923 C  CA  . ASP B 1 81  ? 42.146 -12.430 -21.596 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CA  1 
ATOM   1924 C  C   . ASP B 1 81  ? 41.935 -12.133 -20.112 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B C   1 
ATOM   1925 O  O   . ASP B 1 81  ? 42.335 -11.076 -19.627 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B O   1 
ATOM   1926 C  CB  . ASP B 1 81  ? 41.960 -11.142 -22.405 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CB  1 
ATOM   1927 C  CG  . ASP B 1 81  ? 42.156 -11.351 -23.896 1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CG  1 
ATOM   1928 O  OD1 . ASP B 1 81  ? 42.943 -12.243 -24.277 1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD1 1 
ATOM   1929 O  OD2 . ASP B 1 81  ? 41.521 -10.620 -24.687 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD2 1 
ATOM   1930 N  N   . TRP B 1 82  ? 41.316 -13.062 -19.392 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . TRP B 1 82  ? 40.971 -12.822 -17.992 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . TRP B 1 82  ? 42.197 -12.746 -17.083 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B C   1 
ATOM   1933 O  O   . TRP B 1 82  ? 42.213 -11.968 -16.128 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . TRP B 1 82  ? 40.016 -13.903 -17.479 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . TRP B 1 82  ? 40.608 -15.278 -17.409 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CG  1 
ATOM   1936 C  CD1 . TRP B 1 82  ? 40.797 -16.139 -18.446 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CD1 1 
ATOM   1937 C  CD2 . TRP B 1 82  ? 41.068 -15.957 -16.232 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CD2 1 
ATOM   1938 N  NE1 . TRP B 1 82  ? 41.353 -17.311 -17.994 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B NE1 1 
ATOM   1939 C  CE2 . TRP B 1 82  ? 41.529 -17.225 -16.639 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CE2 1 
ATOM   1940 C  CE3 . TRP B 1 82  ? 41.138 -15.615 -14.879 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CE3 1 
ATOM   1941 C  CZ2 . TRP B 1 82  ? 42.054 -18.152 -15.739 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CZ2 1 
ATOM   1942 C  CZ3 . TRP B 1 82  ? 41.660 -16.539 -13.985 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CZ3 1 
ATOM   1943 C  CH2 . TRP B 1 82  ? 42.111 -17.791 -14.420 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CH2 1 
ATOM   1944 N  N   . ARG B 1 83  ? 43.217 -13.548 -17.378 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N   1 
ATOM   1945 C  CA  . ARG B 1 83  ? 44.425 -13.591 -16.554 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA  1 
ATOM   1946 C  C   . ARG B 1 83  ? 45.231 -12.298 -16.647 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C   1 
ATOM   1947 O  O   . ARG B 1 83  ? 45.810 -11.848 -15.657 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O   1 
ATOM   1948 C  CB  . ARG B 1 83  ? 45.303 -14.781 -16.952 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB  1 
ATOM   1949 C  CG  . ARG B 1 83  ? 44.931 -16.092 -16.277 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG  1 
ATOM   1950 C  CD  . ARG B 1 83  ? 45.621 -17.275 -16.944 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD  1 
ATOM   1951 N  NE  . ARG B 1 83  ? 44.963 -17.647 -18.193 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE  1 
ATOM   1952 C  CZ  . ARG B 1 83  ? 44.416 -18.834 -18.428 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ  1 
ATOM   1953 N  NH1 . ARG B 1 83  ? 44.457 -19.779 -17.501 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 1 
ATOM   1954 N  NH2 . ARG B 1 83  ? 43.835 -19.080 -19.595 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 1 
ATOM   1955 N  N   . ARG B 1 84  ? 45.271 -11.710 -17.839 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 354 ARG B N   1 
ATOM   1956 C  CA  . ARG B 1 84  ? 45.979 -10.452 -18.051 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CA  1 
ATOM   1957 C  C   . ARG B 1 84  ? 45.297 -9.314  -17.299 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 354 ARG B C   1 
ATOM   1958 O  O   . ARG B 1 84  ? 45.957 -8.465  -16.700 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 354 ARG B O   1 
ATOM   1959 C  CB  . ARG B 1 84  ? 46.058 -10.124 -19.543 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CB  1 
ATOM   1960 N  N   . VAL B 1 85  ? 43.970 -9.308  -17.338 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 355 VAL B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . VAL B 1 85  ? 43.180 -8.309  -16.630 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . VAL B 1 85  ? 43.386 -8.426  -15.123 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 355 VAL B C   1 
ATOM   1963 O  O   . VAL B 1 85  ? 43.625 -7.429  -14.442 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 355 VAL B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . VAL B 1 85  ? 41.679 -8.448  -16.957 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CB  1 
ATOM   1965 C  CG1 . VAL B 1 85  ? 40.853 -7.513  -16.086 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CG1 1 
ATOM   1966 C  CG2 . VAL B 1 85  ? 41.433 -8.179  -18.435 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CG2 1 
ATOM   1967 N  N   . PHE B 1 86  ? 43.301 -9.653  -14.619 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B N   1 
ATOM   1968 C  CA  . PHE B 1 86  ? 43.463 -9.932  -13.195 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CA  1 
ATOM   1969 C  C   . PHE B 1 86  ? 44.777 -9.375  -12.652 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B C   1 
ATOM   1970 O  O   . PHE B 1 86  ? 44.804 -8.737  -11.601 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B O   1 
ATOM   1971 C  CB  . PHE B 1 86  ? 43.391 -11.441 -12.943 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CB  1 
ATOM   1972 C  CG  . PHE B 1 86  ? 43.301 -11.813 -11.488 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CG  1 
ATOM   1973 C  CD1 . PHE B 1 86  ? 44.447 -11.995 -10.727 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CD1 1 
ATOM   1974 C  CD2 . PHE B 1 86  ? 42.068 -11.995 -10.885 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CD2 1 
ATOM   1975 C  CE1 . PHE B 1 86  ? 44.362 -12.341 -9.390  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CE1 1 
ATOM   1976 C  CE2 . PHE B 1 86  ? 41.977 -12.342 -9.548  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CE2 1 
ATOM   1977 C  CZ  . PHE B 1 86  ? 43.125 -12.515 -8.800  1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CZ  1 
ATOM   1978 N  N   . LEU B 1 87  ? 45.863 -9.616  -13.377 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B N   1 
ATOM   1979 C  CA  . LEU B 1 87  ? 47.183 -9.167  -12.949 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CA  1 
ATOM   1980 C  C   . LEU B 1 87  ? 47.300 -7.647  -12.992 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B C   1 
ATOM   1981 O  O   . LEU B 1 87  ? 47.933 -7.040  -12.126 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B O   1 
ATOM   1982 C  CB  . LEU B 1 87  ? 48.269 -9.808  -13.816 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CB  1 
ATOM   1983 C  CG  . LEU B 1 87  ? 48.532 -11.288 -13.529 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CG  1 
ATOM   1984 C  CD1 . LEU B 1 87  ? 49.470 -11.893 -14.559 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CD1 1 
ATOM   1985 C  CD2 . LEU B 1 87  ? 49.103 -11.442 -12.132 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CD2 1 
ATOM   1986 N  N   . LYS B 1 88  ? 46.683 -7.034  -13.997 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B N   1 
ATOM   1987 C  CA  . LYS B 1 88  ? 46.709 -5.585  -14.129 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CA  1 
ATOM   1988 C  C   . LYS B 1 88  ? 45.849 -4.933  -13.051 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B C   1 
ATOM   1989 O  O   . LYS B 1 88  ? 46.227 -3.916  -12.470 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B O   1 
ATOM   1990 C  CB  . LYS B 1 88  ? 46.227 -5.159  -15.517 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . LYS B 1 88  ? 46.906 -3.908  -16.054 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CG  1 
ATOM   1992 C  CD  . LYS B 1 88  ? 46.090 -3.257  -17.163 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CD  1 
ATOM   1993 C  CE  . LYS B 1 88  ? 45.735 -4.243  -18.262 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CE  1 
ATOM   1994 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 44.918 -3.596  -19.328 1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B NZ  1 
ATOM   1995 N  N   . GLU B 1 89  ? 44.693 -5.532  -12.782 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B N   1 
ATOM   1996 C  CA  . GLU B 1 89  ? 43.750 -4.976  -11.819 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CA  1 
ATOM   1997 C  C   . GLU B 1 89  ? 44.248 -5.080  -10.380 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B C   1 
ATOM   1998 O  O   . GLU B 1 89  ? 43.784 -4.344  -9.511  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B O   1 
ATOM   1999 C  CB  . GLU B 1 89  ? 42.388 -5.659  -11.950 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CB  1 
ATOM   2000 C  CG  . GLU B 1 89  ? 41.612 -5.238  -13.183 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CG  1 
ATOM   2001 C  CD  . GLU B 1 89  ? 41.412 -3.737  -13.258 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CD  1 
ATOM   2002 O  OE1 . GLU B 1 89  ? 40.952 -3.144  -12.260 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B OE1 1 
ATOM   2003 O  OE2 . GLU B 1 89  ? 41.725 -3.148  -14.313 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B OE2 1 
ATOM   2004 N  N   . MET B 1 90  ? 45.183 -5.991  -10.127 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 360 MET B N   1 
ATOM   2005 C  CA  . MET B 1 90  ? 45.804 -6.080  -8.809  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CA  1 
ATOM   2006 C  C   . MET B 1 90  ? 46.563 -4.795  -8.506  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 360 MET B C   1 
ATOM   2007 O  O   . MET B 1 90  ? 46.541 -4.298  -7.379  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 360 MET B O   1 
ATOM   2008 C  CB  . MET B 1 90  ? 46.746 -7.281  -8.717  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CB  1 
ATOM   2009 C  CG  . MET B 1 90  ? 46.042 -8.622  -8.619  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CG  1 
ATOM   2010 S  SD  . MET B 1 90  ? 47.194 -10.007 -8.488  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 360 MET B SD  1 
ATOM   2011 C  CE  . MET B 1 90  ? 47.968 -9.668  -6.910  1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CE  1 
ATOM   2012 N  N   . GLY B 1 91  ? 47.235 -4.264  -9.523  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B N   1 
ATOM   2013 C  CA  . GLY B 1 91  ? 47.962 -3.016  -9.391  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B CA  1 
ATOM   2014 C  C   . GLY B 1 91  ? 47.035 -1.819  -9.317  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B C   1 
ATOM   2015 O  O   . GLY B 1 91  ? 47.250 -0.907  -8.518  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B O   1 
ATOM   2016 N  N   . VAL B 1 92  ? 45.999 -1.825  -10.151 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N   1 
ATOM   2017 C  CA  . VAL B 1 92  ? 45.028 -0.737  -10.175 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA  1 
ATOM   2018 C  C   . VAL B 1 92  ? 44.246 -0.674  -8.867  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C   1 
ATOM   2019 O  O   . VAL B 1 92  ? 44.014 0.407   -8.326  1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O   1 
ATOM   2020 C  CB  . VAL B 1 92  ? 44.044 -0.884  -11.354 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB  1 
ATOM   2021 C  CG1 . VAL B 1 92  ? 43.080 0.292   -11.398 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 1 
ATOM   2022 C  CG2 . VAL B 1 92  ? 44.804 -0.996  -12.664 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 1 
ATOM   2023 N  N   . GLY B 1 93  ? 43.854 -1.838  -8.357  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B N   1 
ATOM   2024 C  CA  . GLY B 1 93  ? 43.114 -1.922  -7.111  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B CA  1 
ATOM   2025 C  C   . GLY B 1 93  ? 43.912 -1.459  -5.906  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B C   1 
ATOM   2026 O  O   . GLY B 1 93  ? 43.371 -0.822  -5.002  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B O   1 
ATOM   2027 N  N   . LEU B 1 94  ? 45.201 -1.784  -5.892  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B N   1 
ATOM   2028 C  CA  . LEU B 1 94  ? 46.091 -1.361  -4.815  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CA  1 
ATOM   2029 C  C   . LEU B 1 94  ? 46.222 0.161   -4.794  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B C   1 
ATOM   2030 O  O   . LEU B 1 94  ? 46.105 0.791   -3.742  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B O   1 
ATOM   2031 C  CB  . LEU B 1 94  ? 47.472 -2.005  -4.971  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CB  1 
ATOM   2032 C  CG  . LEU B 1 94  ? 48.166 -2.538  -3.713  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CG  1 
ATOM   2033 C  CD1 . LEU B 1 94  ? 49.671 -2.639  -3.932  1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CD1 1 
ATOM   2034 C  CD2 . LEU B 1 94  ? 47.853 -1.691  -2.489  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CD2 1 
ATOM   2035 N  N   . LEU B 1 95  ? 46.468 0.742   -5.964  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B N   1 
ATOM   2036 C  CA  . LEU B 1 95  ? 46.603 2.187   -6.088  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CA  1 
ATOM   2037 C  C   . LEU B 1 95  ? 45.313 2.895   -5.694  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B C   1 
ATOM   2038 O  O   . LEU B 1 95  ? 45.341 3.904   -4.990  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B O   1 
ATOM   2039 C  CB  . LEU B 1 95  ? 47.000 2.566   -7.515  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CB  1 
ATOM   2040 C  CG  . LEU B 1 95  ? 48.369 2.059   -7.972  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CG  1 
ATOM   2041 C  CD1 . LEU B 1 95  ? 48.597 2.364   -9.443  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CD1 1 
ATOM   2042 C  CD2 . LEU B 1 95  ? 49.468 2.667   -7.119  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CD2 1 
ATOM   2043 N  N   . LEU B 1 96  ? 44.182 2.362   -6.148  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B N   1 
ATOM   2044 C  CA  . LEU B 1 96  ? 42.888 2.933   -5.798  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CA  1 
ATOM   2045 C  C   . LEU B 1 96  ? 42.640 2.800   -4.295  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B C   1 
ATOM   2046 O  O   . LEU B 1 96  ? 42.165 3.737   -3.654  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B O   1 
ATOM   2047 C  CB  . LEU B 1 96  ? 41.760 2.263   -6.593  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CB  1 
ATOM   2048 C  CG  . LEU B 1 96  ? 41.609 2.601   -8.082  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CG  1 
ATOM   2049 C  CD1 . LEU B 1 96  ? 40.513 1.757   -8.718  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD1 1 
ATOM   2050 C  CD2 . LEU B 1 96  ? 41.316 4.078   -8.280  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD2 1 
ATOM   2051 N  N   . GLY B 1 97  ? 42.976 1.640   -3.740  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B N   1 
ATOM   2052 C  CA  . GLY B 1 97  ? 42.806 1.395   -2.319  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B CA  1 
ATOM   2053 C  C   . GLY B 1 97  ? 43.601 2.362   -1.462  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B C   1 
ATOM   2054 O  O   . GLY B 1 97  ? 43.068 2.957   -0.527  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B O   1 
ATOM   2055 N  N   . LEU B 1 98  ? 44.879 2.521   -1.791  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B N   1 
ATOM   2056 C  CA  . LEU B 1 98  ? 45.764 3.428   -1.067  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CA  1 
ATOM   2057 C  C   . LEU B 1 98  ? 45.277 4.870   -1.136  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B C   1 
ATOM   2058 O  O   . LEU B 1 98  ? 45.361 5.612   -0.156  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B O   1 
ATOM   2059 C  CB  . LEU B 1 98  ? 47.187 3.337   -1.623  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CB  1 
ATOM   2060 C  CG  . LEU B 1 98  ? 48.153 2.333   -0.989  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CG  1 
ATOM   2061 C  CD1 . LEU B 1 98  ? 47.416 1.199   -0.290  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CD1 1 
ATOM   2062 C  CD2 . LEU B 1 98  ? 49.093 1.787   -2.052  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CD2 1 
ATOM   2063 N  N   . THR B 1 99  ? 44.768 5.260   -2.299  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 369 THR B N   1 
ATOM   2064 C  CA  . THR B 1 99  ? 44.318 6.629   -2.519  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 369 THR B CA  1 
ATOM   2065 C  C   . THR B 1 99  ? 43.093 6.960   -1.676  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 369 THR B C   1 
ATOM   2066 O  O   . THR B 1 99  ? 43.054 7.984   -0.993  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 369 THR B O   1 
ATOM   2067 C  CB  . THR B 1 99  ? 43.984 6.880   -3.999  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 369 THR B CB  1 
ATOM   2068 O  OG1 . THR B 1 99  ? 45.106 6.520   -4.811  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 369 THR B OG1 1 
ATOM   2069 C  CG2 . THR B 1 99  ? 43.644 8.342   -4.225  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 369 THR B CG2 1 
ATOM   2070 N  N   . LEU B 1 100 ? 42.092 6.090   -1.730  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B N   1 
ATOM   2071 C  CA  . LEU B 1 100 ? 40.847 6.317   -1.011  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CA  1 
ATOM   2072 C  C   . LEU B 1 100 ? 41.023 6.137   0.494   1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B C   1 
ATOM   2073 O  O   . LEU B 1 100 ? 40.359 6.807   1.285   1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B O   1 
ATOM   2074 C  CB  . LEU B 1 100 ? 39.762 5.379   -1.536  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CB  1 
ATOM   2075 C  CG  . LEU B 1 100 ? 39.448 5.569   -3.021  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CG  1 
ATOM   2076 C  CD1 . LEU B 1 100 ? 38.552 4.455   -3.538  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CD1 1 
ATOM   2077 C  CD2 . LEU B 1 100 ? 38.816 6.934   -3.264  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CD2 1 
ATOM   2078 N  N   . SER B 1 101 ? 41.919 5.234   0.881   1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 371 SER B N   1 
ATOM   2079 C  CA  . SER B 1 101 ? 42.183 4.975   2.293   1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 371 SER B CA  1 
ATOM   2080 C  C   . SER B 1 101 ? 42.749 6.212   2.971   1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 371 SER B C   1 
ATOM   2081 O  O   . SER B 1 101 ? 42.321 6.584   4.062   1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 371 SER B O   1 
ATOM   2082 C  CB  . SER B 1 101 ? 43.147 3.801   2.459   1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 371 SER B CB  1 
ATOM   2083 O  OG  . SER B 1 101 ? 43.328 3.481   3.827   1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 371 SER B OG  1 
ATOM   2084 N  N   . PHE B 1 102 ? 43.714 6.842   2.310   1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B N   1 
ATOM   2085 C  CA  . PHE B 1 102 ? 44.320 8.076   2.791   1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CA  1 
ATOM   2086 C  C   . PHE B 1 102 ? 43.259 9.135   3.088   1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B C   1 
ATOM   2087 O  O   . PHE B 1 102 ? 43.372 9.882   4.058   1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B O   1 
ATOM   2088 C  CB  . PHE B 1 102 ? 45.327 8.600   1.762   1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CB  1 
ATOM   2089 C  CG  . PHE B 1 102 ? 45.866 9.968   2.075   1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CG  1 
ATOM   2090 C  CD1 . PHE B 1 102 ? 45.331 11.094  1.469   1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CD1 1 
ATOM   2091 C  CD2 . PHE B 1 102 ? 46.915 10.126  2.965   1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CD2 1 
ATOM   2092 C  CE1 . PHE B 1 102 ? 45.828 12.352  1.752   1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CE1 1 
ATOM   2093 C  CE2 . PHE B 1 102 ? 47.416 11.382  3.252   1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CE2 1 
ATOM   2094 C  CZ  . PHE B 1 102 ? 46.872 12.496  2.645   1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CZ  1 
ATOM   2095 N  N   . LEU B 1 103 ? 42.225 9.187   2.255   1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B N   1 
ATOM   2096 C  CA  . LEU B 1 103 ? 41.149 10.151  2.444   1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CA  1 
ATOM   2097 C  C   . LEU B 1 103 ? 40.256 9.777   3.622   1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B C   1 
ATOM   2098 O  O   . LEU B 1 103 ? 39.929 10.623  4.453   1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B O   1 
ATOM   2099 C  CB  . LEU B 1 103 ? 40.309 10.270  1.174   1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CB  1 
ATOM   2100 C  CG  . LEU B 1 103 ? 41.022 10.877  -0.031  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CG  1 
ATOM   2101 C  CD1 . LEU B 1 103 ? 40.077 10.958  -1.217  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CD1 1 
ATOM   2102 C  CD2 . LEU B 1 103 ? 41.566 12.249  0.325   1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CD2 1 
ATOM   2103 N  N   . LEU B 1 104 ? 39.864 8.508   3.692   1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B N   1 
ATOM   2104 C  CA  . LEU B 1 104 ? 38.964 8.053   4.744   1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CA  1 
ATOM   2105 C  C   . LEU B 1 104 ? 39.637 8.117   6.115   1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B C   1 
ATOM   2106 O  O   . LEU B 1 104 ? 38.985 8.417   7.114   1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B O   1 
ATOM   2107 C  CB  . LEU B 1 104 ? 38.475 6.633   4.457   1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CB  1 
ATOM   2108 C  CG  . LEU B 1 104 ? 37.311 6.146   5.322   1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CG  1 
ATOM   2109 C  CD1 . LEU B 1 104 ? 36.141 7.113   5.246   1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CD1 1 
ATOM   2110 C  CD2 . LEU B 1 104 ? 36.877 4.764   4.887   1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CD2 1 
ATOM   2111 N  N   . VAL B 1 105 ? 40.938 7.838   6.151   1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B N   1 
ATOM   2112 C  CA  . VAL B 1 105 ? 41.726 7.960   7.375   1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CA  1 
ATOM   2113 C  C   . VAL B 1 105 ? 41.628 9.376   7.944   1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B C   1 
ATOM   2114 O  O   . VAL B 1 105 ? 41.509 9.564   9.155   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B O   1 
ATOM   2115 C  CB  . VAL B 1 105 ? 43.214 7.597   7.132   1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CB  1 
ATOM   2116 C  CG1 . VAL B 1 105 ? 44.093 8.113   8.263   1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CG1 1 
ATOM   2117 C  CG2 . VAL B 1 105 ? 43.379 6.091   6.972   1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CG2 1 
ATOM   2118 N  N   . GLY B 1 106 ? 41.664 10.369  7.061   1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 376 GLY B N   1 
ATOM   2119 C  CA  . GLY B 1 106 ? 41.512 11.752  7.469   1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 376 GLY B CA  1 
ATOM   2120 C  C   . GLY B 1 106 ? 40.160 11.991  8.112   1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 376 GLY B C   1 
ATOM   2121 O  O   . GLY B 1 106 ? 40.050 12.723  9.095   1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 376 GLY B O   1 
ATOM   2122 N  N   . LYS B 1 107 ? 39.128 11.358  7.559   1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B N   1 
ATOM   2123 C  CA  . LYS B 1 107 ? 37.770 11.494  8.078   1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CA  1 
ATOM   2124 C  C   . LYS B 1 107 ? 37.623 10.858  9.458   1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B C   1 
ATOM   2125 O  O   . LYS B 1 107 ? 36.933 11.397  10.322  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B O   1 
ATOM   2126 C  CB  . LYS B 1 107 ? 36.764 10.870  7.112   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . LYS B 1 107 ? 35.512 11.708  6.885   1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CG  1 
ATOM   2128 C  CD  . LYS B 1 107 ? 34.622 11.773  8.111   1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CD  1 
ATOM   2129 C  CE  . LYS B 1 107 ? 33.357 12.558  7.817   1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CE  1 
ATOM   2130 N  NZ  . LYS B 1 107 ? 32.372 12.434  8.920   1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 377 LYS B NZ  1 
ATOM   2131 N  N   . VAL B 1 108 ? 38.261 9.707   9.656   1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 378 VAL B N   1 
ATOM   2132 C  CA  . VAL B 1 108 ? 38.234 9.043   10.955  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CA  1 
ATOM   2133 C  C   . VAL B 1 108 ? 38.890 9.933   12.004  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 378 VAL B C   1 
ATOM   2134 O  O   . VAL B 1 108 ? 38.405 10.047  13.130  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 378 VAL B O   1 
ATOM   2135 C  CB  . VAL B 1 108 ? 38.948 7.680   10.924  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CB  1 
ATOM   2136 C  CG1 . VAL B 1 108 ? 38.816 6.985   12.271  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CG1 1 
ATOM   2137 C  CG2 . VAL B 1 108 ? 38.375 6.807   9.819   1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CG2 1 
ATOM   2138 N  N   . TYR B 1 109 ? 39.989 10.572  11.617  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B N   1 
ATOM   2139 C  CA  . TYR B 1 109 ? 40.689 11.496  12.497  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CA  1 
ATOM   2140 C  C   . TYR B 1 109 ? 39.833 12.733  12.749  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B C   1 
ATOM   2141 O  O   . TYR B 1 109 ? 39.821 13.273  13.853  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B O   1 
ATOM   2142 C  CB  . TYR B 1 109 ? 42.041 11.885  11.899  1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CB  1 
ATOM   2143 C  CG  . TYR B 1 109 ? 42.979 12.563  12.875  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CG  1 
ATOM   2144 C  CD1 . TYR B 1 109 ? 43.643 11.831  13.850  1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CD1 1 
ATOM   2145 C  CD2 . TYR B 1 109 ? 43.209 13.930  12.812  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CD2 1 
ATOM   2146 C  CE1 . TYR B 1 109 ? 44.502 12.442  14.740  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CE1 1 
ATOM   2147 C  CE2 . TYR B 1 109 ? 44.068 14.552  13.697  1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CE2 1 
ATOM   2148 C  CZ  . TYR B 1 109 ? 44.712 13.802  14.660  1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CZ  1 
ATOM   2149 O  OH  . TYR B 1 109 ? 45.570 14.410  15.548  1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 379 TYR B OH  1 
ATOM   2150 N  N   . TRP B 1 110 ? 39.113 13.170  11.720  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B N   1 
ATOM   2151 C  CA  . TRP B 1 110 ? 38.165 14.273  11.853  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CA  1 
ATOM   2152 C  C   . TRP B 1 110 ? 37.029 13.901  12.802  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B C   1 
ATOM   2153 O  O   . TRP B 1 110 ? 36.646 14.693  13.662  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B O   1 
ATOM   2154 C  CB  . TRP B 1 110 ? 37.600 14.672  10.483  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CB  1 
ATOM   2155 C  CG  . TRP B 1 110 ? 36.432 15.616  10.556  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CG  1 
ATOM   2156 C  CD1 . TRP B 1 110 ? 35.111 15.281  10.629  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CD1 1 
ATOM   2157 C  CD2 . TRP B 1 110 ? 36.481 17.049  10.559  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CD2 1 
ATOM   2158 N  NE1 . TRP B 1 110 ? 34.336 16.414  10.680  1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B NE1 1 
ATOM   2159 C  CE2 . TRP B 1 110 ? 35.154 17.514  10.638  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CE2 1 
ATOM   2160 C  CE3 . TRP B 1 110 ? 37.520 17.985  10.504  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CE3 1 
ATOM   2161 C  CZ2 . TRP B 1 110 ? 34.835 18.869  10.663  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CZ2 1 
ATOM   2162 C  CZ3 . TRP B 1 110 ? 37.202 19.332  10.529  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CZ3 1 
ATOM   2163 C  CH2 . TRP B 1 110 ? 35.871 19.761  10.608  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CH2 1 
ATOM   2164 N  N   . ASP B 1 111 ? 36.496 12.691  12.644  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B N   1 
ATOM   2165 C  CA  . ASP B 1 111 ? 35.399 12.223  13.486  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CA  1 
ATOM   2166 C  C   . ASP B 1 111 ? 35.832 12.085  14.943  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B C   1 
ATOM   2167 O  O   . ASP B 1 111 ? 35.020 12.222  15.856  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B O   1 
ATOM   2168 C  CB  . ASP B 1 111 ? 34.854 10.888  12.972  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CB  1 
ATOM   2169 C  CG  . ASP B 1 111 ? 34.100 11.028  11.663  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CG  1 
ATOM   2170 O  OD1 . ASP B 1 111 ? 33.543 12.117  11.408  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD1 1 
ATOM   2171 O  OD2 . ASP B 1 111 ? 34.060 10.047  10.891  1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD2 1 
ATOM   2172 N  N   . GLY B 1 112 ? 37.115 11.810  15.156  1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 382 GLY B N   1 
ATOM   2173 C  CA  . GLY B 1 112 ? 37.662 11.752  16.497  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 382 GLY B CA  1 
ATOM   2174 C  C   . GLY B 1 112 ? 37.830 10.350  17.046  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 382 GLY B C   1 
ATOM   2175 O  O   . GLY B 1 112 ? 37.615 10.112  18.235  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 382 GLY B O   1 
ATOM   2176 N  N   . HIS B 1 113 ? 38.224 9.419   16.187  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B N   1 
ATOM   2177 C  CA  . HIS B 1 113 ? 38.477 8.054   16.631  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CA  1 
ATOM   2178 C  C   . HIS B 1 113 ? 39.851 7.560   16.183  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B C   1 
ATOM   2179 O  O   . HIS B 1 113 ? 39.944 6.692   15.315  1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B O   1 
ATOM   2180 C  CB  . HIS B 1 113 ? 37.386 7.115   16.113  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CB  1 
ATOM   2181 C  CG  . HIS B 1 113 ? 35.998 7.610   16.358  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CG  1 
ATOM   2182 N  ND1 . HIS B 1 113 ? 35.453 7.715   17.626  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B ND1 1 
ATOM   2183 C  CD2 . HIS B 1 113 ? 35.034 8.034   15.505  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CD2 1 
ATOM   2184 C  CE1 . HIS B 1 113 ? 34.223 8.179   17.536  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CE1 1 
ATOM   2185 N  NE2 . HIS B 1 113 ? 33.941 8.381   16.263  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 383 HIS B NE2 1 
ATOM   2186 N  N   . PRO B 1 114 ? 40.924 8.099   16.792  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 384 PRO B N   1 
ATOM   2187 C  CA  . PRO B 1 114 ? 42.297 7.684   16.472  1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CA  1 
ATOM   2188 C  C   . PRO B 1 114 ? 42.488 6.192   16.707  1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 384 PRO B C   1 
ATOM   2189 O  O   . PRO B 1 114 ? 43.368 5.561   16.120  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 384 PRO B O   1 
ATOM   2190 C  CB  . PRO B 1 114 ? 43.156 8.501   17.445  1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CB  1 
ATOM   2191 C  CG  . PRO B 1 114 ? 42.279 9.622   17.897  1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CG  1 
ATOM   2192 C  CD  . PRO B 1 114 ? 40.892 9.072   17.897  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CD  1 
ATOM   2193 N  N   . LEU B 1 115 ? 41.648 5.646   17.579  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B N   1 
ATOM   2194 C  CA  . LEU B 1 115 ? 41.610 4.221   17.860  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CA  1 
ATOM   2195 C  C   . LEU B 1 115 ? 41.315 3.416   16.598  1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B C   1 
ATOM   2196 O  O   . LEU B 1 115 ? 41.809 2.299   16.434  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B O   1 
ATOM   2197 C  CB  . LEU B 1 115 ? 40.556 3.929   18.932  1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CB  1 
ATOM   2198 C  CG  . LEU B 1 115 ? 39.527 5.045   19.161  1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CG  1 
ATOM   2199 C  CD1 . LEU B 1 115 ? 38.133 4.481   19.400  1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CD1 1 
ATOM   2200 C  CD2 . LEU B 1 115 ? 39.948 5.932   20.326  1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CD2 1 
ATOM   2201 N  N   . LEU B 1 116 ? 40.515 3.998   15.706  1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B N   1 
ATOM   2202 C  CA  . LEU B 1 116 ? 40.034 3.288   14.526  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CA  1 
ATOM   2203 C  C   . LEU B 1 116 ? 40.837 3.588   13.265  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B C   1 
ATOM   2204 O  O   . LEU B 1 116 ? 40.502 3.102   12.186  1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B O   1 
ATOM   2205 C  CB  . LEU B 1 116 ? 38.560 3.614   14.277  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CB  1 
ATOM   2206 C  CG  . LEU B 1 116 ? 37.572 3.115   15.332  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CG  1 
ATOM   2207 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 36.143 3.301   14.852  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD1 1 
ATOM   2208 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 37.844 1.659   15.680  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD2 1 
ATOM   2209 N  N   . LEU B 1 117 ? 41.889 4.387   13.402  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B N   1 
ATOM   2210 C  CA  . LEU B 1 117 ? 42.741 4.735   12.267  1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CA  1 
ATOM   2211 C  C   . LEU B 1 117 ? 43.330 3.505   11.552  1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B C   1 
ATOM   2212 O  O   . LEU B 1 117 ? 43.221 3.399   10.329  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B O   1 
ATOM   2213 C  CB  . LEU B 1 117 ? 43.868 5.678   12.716  1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CB  1 
ATOM   2214 C  CG  . LEU B 1 117 ? 43.712 7.178   12.445  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CG  1 
ATOM   2215 C  CD1 . LEU B 1 117 ? 42.307 7.659   12.759  1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CD1 1 
ATOM   2216 C  CD2 . LEU B 1 117 ? 44.737 7.968   13.248  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CD2 1 
ATOM   2217 N  N   . PRO B 1 118 ? 43.946 2.565   12.299  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B N   1 
ATOM   2218 C  CA  . PRO B 1 118 ? 44.547 1.443   11.568  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CA  1 
ATOM   2219 C  C   . PRO B 1 118 ? 43.528 0.460   10.990  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B C   1 
ATOM   2220 O  O   . PRO B 1 118 ? 43.703 0.009   9.860   1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B O   1 
ATOM   2221 C  CB  . PRO B 1 118 ? 45.410 0.749   12.634  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CB  1 
ATOM   2222 C  CG  . PRO B 1 118 ? 45.547 1.743   13.746  1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CG  1 
ATOM   2223 C  CD  . PRO B 1 118 ? 44.263 2.495   13.737  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CD  1 
ATOM   2224 N  N   . VAL B 1 119 ? 42.489 0.129   11.753  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B N   1 
ATOM   2225 C  CA  . VAL B 1 119 ? 41.508 -0.863  11.317  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CA  1 
ATOM   2226 C  C   . VAL B 1 119 ? 40.708 -0.393  10.101  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B C   1 
ATOM   2227 O  O   . VAL B 1 119 ? 40.547 -1.143  9.138   1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B O   1 
ATOM   2228 C  CB  . VAL B 1 119 ? 40.533 -1.235  12.459  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CB  1 
ATOM   2229 C  CG1 . VAL B 1 119 ? 40.185 -0.018  13.287  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CG1 1 
ATOM   2230 C  CG2 . VAL B 1 119 ? 39.274 -1.895  11.906  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CG2 1 
ATOM   2231 N  N   . VAL B 1 120 ? 40.213 0.841   10.142  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N   1 
ATOM   2232 C  CA  . VAL B 1 120 ? 39.458 1.394   9.022   1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA  1 
ATOM   2233 C  C   . VAL B 1 120 ? 40.375 1.637   7.825   1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C   1 
ATOM   2234 O  O   . VAL B 1 120 ? 39.998 1.390   6.678   1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O   1 
ATOM   2235 C  CB  . VAL B 1 120 ? 38.751 2.708   9.413   1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB  1 
ATOM   2236 C  CG1 . VAL B 1 120 ? 38.076 3.339   8.203   1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 1 
ATOM   2237 C  CG2 . VAL B 1 120 ? 37.736 2.450   10.514  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 1 
ATOM   2238 N  N   . GLY B 1 121 ? 41.588 2.105   8.105   1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B N   1 
ATOM   2239 C  CA  . GLY B 1 121 ? 42.566 2.393   7.070   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B CA  1 
ATOM   2240 C  C   . GLY B 1 121 ? 43.034 1.165   6.310   1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B C   1 
ATOM   2241 O  O   . GLY B 1 121 ? 43.091 1.174   5.080   1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B O   1 
ATOM   2242 N  N   . VAL B 1 122 ? 43.378 0.107   7.039   1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B N   1 
ATOM   2243 C  CA  . VAL B 1 122 ? 43.786 -1.145  6.412   1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CA  1 
ATOM   2244 C  C   . VAL B 1 122 ? 42.614 -1.798  5.680   1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B C   1 
ATOM   2245 O  O   . VAL B 1 122 ? 42.773 -2.306  4.568   1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B O   1 
ATOM   2246 C  CB  . VAL B 1 122 ? 44.366 -2.138  7.446   1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CB  1 
ATOM   2247 C  CG1 . VAL B 1 122 ? 44.499 -3.534  6.851   1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CG1 1 
ATOM   2248 C  CG2 . VAL B 1 122 ? 45.712 -1.649  7.953   1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CG2 1 
ATOM   2249 N  N   . SER B 1 123 ? 41.435 -1.763  6.300   1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 393 SER B N   1 
ATOM   2250 C  CA  . SER B 1 123 ? 40.262 -2.437  5.750   1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 393 SER B CA  1 
ATOM   2251 C  C   . SER B 1 123 ? 39.865 -1.924  4.371   1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 393 SER B C   1 
ATOM   2252 O  O   . SER B 1 123 ? 39.562 -2.717  3.484   1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 393 SER B O   1 
ATOM   2253 C  CB  . SER B 1 123 ? 39.071 -2.302  6.700   1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 393 SER B CB  1 
ATOM   2254 O  OG  . SER B 1 123 ? 39.306 -2.999  7.911   1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 393 SER B OG  1 
ATOM   2255 N  N   . LEU B 1 124 ? 39.866 -0.608  4.188   1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N   1 
ATOM   2256 C  CA  . LEU B 1 124 ? 39.439 -0.029  2.917   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA  1 
ATOM   2257 C  C   . LEU B 1 124 ? 40.386 -0.422  1.789   1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C   1 
ATOM   2258 O  O   . LEU B 1 124 ? 39.954 -0.637  0.656   1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O   1 
ATOM   2259 C  CB  . LEU B 1 124 ? 39.340 1.494   3.013   1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB  1 
ATOM   2260 C  CG  . LEU B 1 124 ? 38.711 2.176   1.793   1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG  1 
ATOM   2261 C  CD1 . LEU B 1 124 ? 37.296 1.665   1.562   1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 1 
ATOM   2262 C  CD2 . LEU B 1 124 ? 38.722 3.689   1.946   1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 1 
ATOM   2263 N  N   . VAL B 1 125 ? 41.674 -0.518  2.101   1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B N   1 
ATOM   2264 C  CA  . VAL B 1 125 ? 42.650 -0.970  1.116   1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CA  1 
ATOM   2265 C  C   . VAL B 1 125 ? 42.313 -2.389  0.672   1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B C   1 
ATOM   2266 O  O   . VAL B 1 125 ? 42.242 -2.673  -0.521  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B O   1 
ATOM   2267 C  CB  . VAL B 1 125 ? 44.091 -0.927  1.665   1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CB  1 
ATOM   2268 C  CG1 . VAL B 1 125 ? 45.063 -1.523  0.657   1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CG1 1 
ATOM   2269 C  CG2 . VAL B 1 125 ? 44.487 0.499   2.003   1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CG2 1 
ATOM   2270 N  N   . LEU B 1 126 ? 42.085 -3.269  1.641   1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B N   1 
ATOM   2271 C  CA  . LEU B 1 126 ? 41.726 -4.653  1.348   1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CA  1 
ATOM   2272 C  C   . LEU B 1 126 ? 40.371 -4.748  0.648   1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B C   1 
ATOM   2273 O  O   . LEU B 1 126 ? 40.190 -5.556  -0.260  1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B O   1 
ATOM   2274 C  CB  . LEU B 1 126 ? 41.713 -5.485  2.633   1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CB  1 
ATOM   2275 C  CG  . LEU B 1 126 ? 43.060 -5.662  3.339   1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CG  1 
ATOM   2276 C  CD1 . LEU B 1 126 ? 42.878 -6.307  4.705   1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CD1 1 
ATOM   2277 C  CD2 . LEU B 1 126 ? 44.008 -6.487  2.481   1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CD2 1 
ATOM   2278 N  N   . ILE B 1 127 ? 39.423 -3.916  1.068   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B N   1 
ATOM   2279 C  CA  . ILE B 1 127 ? 38.087 -3.928  0.486   1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CA  1 
ATOM   2280 C  C   . ILE B 1 127 ? 38.109 -3.469  -0.972  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B C   1 
ATOM   2281 O  O   . ILE B 1 127 ? 37.530 -4.124  -1.839  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B O   1 
ATOM   2282 C  CB  . ILE B 1 127 ? 37.118 -3.045  1.295   1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CB  1 
ATOM   2283 C  CG1 . ILE B 1 127 ? 36.698 -3.770  2.575   1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CG1 1 
ATOM   2284 C  CG2 . ILE B 1 127 ? 35.890 -2.689  0.473   1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CG2 1 
ATOM   2285 C  CD1 . ILE B 1 127 ? 35.856 -2.932  3.506   1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CD1 1 
ATOM   2286 N  N   . VAL B 1 128 ? 38.784 -2.356  -1.244  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B N   1 
ATOM   2287 C  CA  . VAL B 1 128 ? 38.878 -1.847  -2.608  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CA  1 
ATOM   2288 C  C   . VAL B 1 128 ? 39.643 -2.827  -3.492  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B C   1 
ATOM   2289 O  O   . VAL B 1 128 ? 39.246 -3.087  -4.626  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B O   1 
ATOM   2290 C  CB  . VAL B 1 128 ? 39.553 -0.460  -2.653  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CB  1 
ATOM   2291 C  CG1 . VAL B 1 128 ? 39.923 -0.084  -4.083  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CG1 1 
ATOM   2292 C  CG2 . VAL B 1 128 ? 38.636 0.591   -2.047  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CG2 1 
ATOM   2293 N  N   . PHE B 1 129 ? 40.726 -3.383  -2.958  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B N   1 
ATOM   2294 C  CA  . PHE B 1 129 ? 41.543 -4.348  -3.691  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CA  1 
ATOM   2295 C  C   . PHE B 1 129 ? 40.731 -5.559  -4.139  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B C   1 
ATOM   2296 O  O   . PHE B 1 129 ? 40.816 -5.975  -5.293  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B O   1 
ATOM   2297 C  CB  . PHE B 1 129 ? 42.730 -4.804  -2.835  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CB  1 
ATOM   2298 C  CG  . PHE B 1 129 ? 43.542 -5.916  -3.452  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CG  1 
ATOM   2299 C  CD1 . PHE B 1 129 ? 44.507 -5.643  -4.407  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CD1 1 
ATOM   2300 C  CD2 . PHE B 1 129 ? 43.353 -7.232  -3.057  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CD2 1 
ATOM   2301 C  CE1 . PHE B 1 129 ? 45.259 -6.664  -4.969  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CE1 1 
ATOM   2302 C  CE2 . PHE B 1 129 ? 44.101 -8.256  -3.615  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CE2 1 
ATOM   2303 C  CZ  . PHE B 1 129 ? 45.055 -7.972  -4.571  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CZ  1 
ATOM   2304 N  N   . PHE B 1 130 ? 39.942 -6.124  -3.232  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B N   1 
ATOM   2305 C  CA  . PHE B 1 130 ? 39.191 -7.328  -3.562  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CA  1 
ATOM   2306 C  C   . PHE B 1 130 ? 37.903 -7.016  -4.326  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B C   1 
ATOM   2307 O  O   . PHE B 1 130 ? 37.490 -7.796  -5.182  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B O   1 
ATOM   2308 C  CB  . PHE B 1 130 ? 38.892 -8.139  -2.296  1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CB  1 
ATOM   2309 C  CG  . PHE B 1 130 ? 40.094 -8.872  -1.754  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CG  1 
ATOM   2310 C  CD1 . PHE B 1 130 ? 40.660 -9.920  -2.465  1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CD1 1 
ATOM   2311 C  CD2 . PHE B 1 130 ? 40.658 -8.515  -0.540  1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CD2 1 
ATOM   2312 C  CE1 . PHE B 1 130 ? 41.767 -10.594 -1.974  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CE1 1 
ATOM   2313 C  CE2 . PHE B 1 130 ? 41.765 -9.186  -0.044  1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CE2 1 
ATOM   2314 C  CZ  . PHE B 1 130 ? 42.319 -10.227 -0.762  1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CZ  1 
ATOM   2315 N  N   . ALA B 1 131 ? 37.275 -5.880  -4.035  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B N   1 
ATOM   2316 C  CA  . ALA B 1 131 ? 36.074 -5.484  -4.768  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B CA  1 
ATOM   2317 C  C   . ALA B 1 131 ? 36.400 -5.198  -6.233  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B C   1 
ATOM   2318 O  O   . ALA B 1 131 ? 35.601 -5.479  -7.126  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B O   1 
ATOM   2319 C  CB  . ALA B 1 131 ? 35.425 -4.272  -4.124  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B CB  1 
ATOM   2320 N  N   . ASN B 1 132 ? 37.581 -4.641  -6.473  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B N   1 
ATOM   2321 C  CA  . ASN B 1 132 ? 38.029 -4.354  -7.830  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CA  1 
ATOM   2322 C  C   . ASN B 1 132 ? 38.279 -5.635  -8.622  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B C   1 
ATOM   2323 O  O   . ASN B 1 132 ? 38.005 -5.695  -9.822  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B O   1 
ATOM   2324 C  CB  . ASN B 1 132 ? 39.293 -3.491  -7.800  1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CB  1 
ATOM   2325 C  CG  . ASN B 1 132 ? 39.752 -3.079  -9.183  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CG  1 
ATOM   2326 O  OD1 . ASN B 1 132 ? 39.156 -2.206  -9.814  1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B OD1 1 
ATOM   2327 N  ND2 . ASN B 1 132 ? 40.826 -3.699  -9.658  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B ND2 1 
ATOM   2328 N  N   . LEU B 1 133 ? 38.796 -6.659  -7.948  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B N   1 
ATOM   2329 C  CA  . LEU B 1 133 ? 39.015 -7.953  -8.585  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CA  1 
ATOM   2330 C  C   . LEU B 1 133 ? 37.689 -8.641  -8.900  1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B C   1 
ATOM   2331 O  O   . LEU B 1 133 ? 37.500 -9.156  -10.005 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B O   1 
ATOM   2332 C  CB  . LEU B 1 133 ? 39.882 -8.854  -7.702  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CB  1 
ATOM   2333 C  CG  . LEU B 1 133 ? 41.388 -8.906  -7.990  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CG  1 
ATOM   2334 C  CD1 . LEU B 1 133 ? 41.780 -8.004  -9.156  1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD1 1 
ATOM   2335 C  CD2 . LEU B 1 133 ? 42.185 -8.552  -6.746  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD2 1 
ATOM   2336 N  N   . VAL B 1 134 ? 36.778 -8.648  -7.929  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B N   1 
ATOM   2337 C  CA  . VAL B 1 134 ? 35.454 -9.240  -8.115  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CA  1 
ATOM   2338 C  C   . VAL B 1 134 ? 34.730 -8.582  -9.285  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B C   1 
ATOM   2339 O  O   . VAL B 1 134 ? 34.111 -9.258  -10.106 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B O   1 
ATOM   2340 C  CB  . VAL B 1 134 ? 34.589 -9.113  -6.842  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CB  1 
ATOM   2341 C  CG1 . VAL B 1 134 ? 33.148 -9.536  -7.119  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CG1 1 
ATOM   2342 C  CG2 . VAL B 1 134 ? 35.181 -9.942  -5.714  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CG2 1 
ATOM   2343 N  N   . GLY B 1 135 ? 34.828 -7.260  -9.360  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 405 GLY B N   1 
ATOM   2344 C  CA  . GLY B 1 135 ? 34.223 -6.511  -10.443 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 405 GLY B CA  1 
ATOM   2345 C  C   . GLY B 1 135 ? 34.821 -6.841  -11.798 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 405 GLY B C   1 
ATOM   2346 O  O   . GLY B 1 135 ? 34.099 -6.959  -12.782 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 405 GLY B O   1 
ATOM   2347 N  N   . ALA B 1 136 ? 36.139 -7.001  -11.850 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 406 ALA B N   1 
ATOM   2348 C  CA  . ALA B 1 136 ? 36.827 -7.235  -13.116 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 406 ALA B CA  1 
ATOM   2349 C  C   . ALA B 1 136 ? 36.664 -8.665  -13.632 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 406 ALA B C   1 
ATOM   2350 O  O   . ALA B 1 136 ? 36.790 -8.912  -14.833 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 406 ALA B O   1 
ATOM   2351 C  CB  . ALA B 1 136 ? 38.305 -6.900  -12.976 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 406 ALA B CB  1 
ATOM   2352 N  N   . MET B 1 137 ? 36.384 -9.603  -12.732 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 407 MET B N   1 
ATOM   2353 C  CA  . MET B 1 137 ? 36.333 -11.017 -13.100 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 407 MET B CA  1 
ATOM   2354 C  C   . MET B 1 137 ? 34.915 -11.538 -13.304 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 407 MET B C   1 
ATOM   2355 O  O   . MET B 1 137 ? 34.703 -12.498 -14.041 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 407 MET B O   1 
ATOM   2356 C  CB  . MET B 1 137 ? 37.043 -11.865 -12.040 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 407 MET B CB  1 
ATOM   2357 C  CG  . MET B 1 137 ? 38.556 -11.713 -12.022 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 407 MET B CG  1 
ATOM   2358 S  SD  . MET B 1 137 ? 39.337 -12.200 -13.576 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 407 MET B SD  1 
ATOM   2359 C  CE  . MET B 1 137 ? 39.760 -10.602 -14.273 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 407 MET B CE  1 
ATOM   2360 N  N   . LEU B 1 138 ? 33.949 -10.903 -12.652 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B N   1 
ATOM   2361 C  CA  . LEU B 1 138 ? 32.555 -11.338 -12.722 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CA  1 
ATOM   2362 C  C   . LEU B 1 138 ? 31.957 -11.339 -14.143 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B C   1 
ATOM   2363 O  O   . LEU B 1 138 ? 31.175 -12.232 -14.472 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B O   1 
ATOM   2364 C  CB  . LEU B 1 138 ? 31.696 -10.476 -11.793 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CB  1 
ATOM   2365 C  CG  . LEU B 1 138 ? 30.657 -11.211 -10.942 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CG  1 
ATOM   2366 C  CD1 . LEU B 1 138 ? 29.309 -11.196 -11.623 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CD1 1 
ATOM   2367 C  CD2 . LEU B 1 138 ? 31.091 -12.643 -10.654 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CD2 1 
ATOM   2368 N  N   . PRO B 1 139 ? 32.304 -10.344 -14.987 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 409 PRO B N   1 
ATOM   2369 C  CA  . PRO B 1 139 ? 31.839 -10.462 -16.375 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CA  1 
ATOM   2370 C  C   . PRO B 1 139 ? 32.419 -11.670 -17.107 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 409 PRO B C   1 
ATOM   2371 O  O   . PRO B 1 139 ? 31.743 -12.244 -17.962 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 409 PRO B O   1 
ATOM   2372 C  CB  . PRO B 1 139 ? 32.329 -9.162  -17.017 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CB  1 
ATOM   2373 C  CG  . PRO B 1 139 ? 32.395 -8.199  -15.897 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CG  1 
ATOM   2374 C  CD  . PRO B 1 139 ? 32.852 -9.002  -14.717 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CD  1 
ATOM   2375 N  N   . PHE B 1 140 ? 33.652 -12.043 -16.780 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B N   1 
ATOM   2376 C  CA  . PHE B 1 140 ? 34.284 -13.200 -17.403 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CA  1 
ATOM   2377 C  C   . PHE B 1 140 ? 33.594 -14.491 -16.977 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B C   1 
ATOM   2378 O  O   . PHE B 1 140 ? 33.321 -15.360 -17.804 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B O   1 
ATOM   2379 C  CB  . PHE B 1 140 ? 35.773 -13.256 -17.055 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CB  1 
ATOM   2380 C  CG  . PHE B 1 140 ? 36.611 -12.264 -17.813 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CG  1 
ATOM   2381 C  CD1 . PHE B 1 140 ? 37.083 -12.564 -19.081 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CD1 1 
ATOM   2382 C  CD2 . PHE B 1 140 ? 36.932 -11.035 -17.258 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CD2 1 
ATOM   2383 C  CE1 . PHE B 1 140 ? 37.857 -11.657 -19.783 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CE1 1 
ATOM   2384 C  CE2 . PHE B 1 140 ? 37.707 -10.124 -17.955 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CE2 1 
ATOM   2385 C  CZ  . PHE B 1 140 ? 38.169 -10.436 -19.219 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CZ  1 
ATOM   2386 N  N   . LEU B 1 141 ? 33.309 -14.606 -15.684 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B N   1 
ATOM   2387 C  CA  . LEU B 1 141 ? 32.617 -15.770 -15.143 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CA  1 
ATOM   2388 C  C   . LEU B 1 141 ? 31.190 -15.872 -15.680 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B C   1 
ATOM   2389 O  O   . LEU B 1 141 ? 30.672 -16.967 -15.895 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B O   1 
ATOM   2390 C  CB  . LEU B 1 141 ? 32.599 -15.713 -13.614 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CB  1 
ATOM   2391 C  CG  . LEU B 1 141 ? 31.916 -16.872 -12.888 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CG  1 
ATOM   2392 C  CD1 . LEU B 1 141 ? 32.552 -18.190 -13.290 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CD1 1 
ATOM   2393 C  CD2 . LEU B 1 141 ? 31.989 -16.673 -11.383 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CD2 1 
ATOM   2394 N  N   . LEU B 1 142 ? 30.565 -14.720 -15.899 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B N   1 
ATOM   2395 C  CA  . LEU B 1 142 ? 29.182 -14.669 -16.360 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CA  1 
ATOM   2396 C  C   . LEU B 1 142 ? 29.036 -15.088 -17.821 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B C   1 
ATOM   2397 O  O   . LEU B 1 142 ? 28.225 -15.958 -18.137 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B O   1 
ATOM   2398 C  CB  . LEU B 1 142 ? 28.612 -13.262 -16.163 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CB  1 
ATOM   2399 C  CG  . LEU B 1 142 ? 27.649 -13.066 -14.989 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CG  1 
ATOM   2400 C  CD1 . LEU B 1 142 ? 28.091 -13.859 -13.770 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CD1 1 
ATOM   2401 C  CD2 . LEU B 1 142 ? 27.539 -11.592 -14.651 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CD2 1 
ATOM   2402 N  N   . ARG B 1 143 ? 29.808 -14.461 -18.706 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B N   1 
ATOM   2403 C  CA  . ARG B 1 143 ? 29.753 -14.786 -20.131 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CA  1 
ATOM   2404 C  C   . ARG B 1 143 ? 30.093 -16.250 -20.378 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B C   1 
ATOM   2405 O  O   . ARG B 1 143 ? 29.488 -16.901 -21.228 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B O   1 
ATOM   2406 C  CB  . ARG B 1 143 ? 30.701 -13.893 -20.940 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CB  1 
ATOM   2407 C  CG  . ARG B 1 143 ? 30.097 -12.567 -21.376 1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CG  1 
ATOM   2408 C  CD  . ARG B 1 143 ? 30.838 -11.972 -22.568 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CD  1 
ATOM   2409 N  NE  . ARG B 1 143 ? 30.203 -12.312 -23.840 1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B NE  1 
ATOM   2410 C  CZ  . ARG B 1 143 ? 29.338 -11.525 -24.475 1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CZ  1 
ATOM   2411 N  NH1 . ARG B 1 143 ? 29.006 -10.349 -23.960 1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B NH1 1 
ATOM   2412 N  NH2 . ARG B 1 143 ? 28.807 -11.911 -25.628 1.00 83.14  ? ? ? ? ? ? 413 ARG B NH2 1 
ATOM   2413 N  N   . ARG B 1 144 ? 31.059 -16.763 -19.623 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 414 ARG B N   1 
ATOM   2414 C  CA  . ARG B 1 144 ? 31.471 -18.157 -19.738 1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CA  1 
ATOM   2415 C  C   . ARG B 1 144 ? 30.348 -19.080 -19.268 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 414 ARG B C   1 
ATOM   2416 O  O   . ARG B 1 144 ? 30.289 -20.249 -19.646 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 414 ARG B O   1 
ATOM   2417 C  CB  . ARG B 1 144 ? 32.750 -18.399 -18.929 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CB  1 
ATOM   2418 C  CG  . ARG B 1 144 ? 33.694 -19.443 -19.515 1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CG  1 
ATOM   2419 C  CD  . ARG B 1 144 ? 33.300 -20.855 -19.107 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CD  1 
ATOM   2420 N  N   . LEU B 1 145 ? 29.452 -18.539 -18.448 1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B N   1 
ATOM   2421 C  CA  . LEU B 1 145 ? 28.318 -19.296 -17.928 1.00 74.79  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CA  1 
ATOM   2422 C  C   . LEU B 1 145 ? 27.060 -19.072 -18.761 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B C   1 
ATOM   2423 O  O   . LEU B 1 145 ? 25.980 -19.546 -18.408 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B O   1 
ATOM   2424 C  CB  . LEU B 1 145 ? 28.051 -18.921 -16.468 1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CB  1 
ATOM   2425 C  CG  . LEU B 1 145 ? 28.643 -19.814 -15.374 1.00 75.04  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CG  1 
ATOM   2426 C  CD1 . LEU B 1 145 ? 30.088 -20.179 -15.674 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CD1 1 
ATOM   2427 C  CD2 . LEU B 1 145 ? 28.536 -19.120 -14.024 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CD2 1 
ATOM   2428 N  N   . GLY B 1 146 ? 27.202 -18.342 -19.862 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 416 GLY B N   1 
ATOM   2429 C  CA  . GLY B 1 146 ? 26.093 -18.108 -20.771 1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 416 GLY B CA  1 
ATOM   2430 C  C   . GLY B 1 146 ? 25.131 -17.023 -20.325 1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 416 GLY B C   1 
ATOM   2431 O  O   . GLY B 1 146 ? 23.971 -17.000 -20.735 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 416 GLY B O   1 
ATOM   2432 N  N   . VAL B 1 147 ? 25.613 -16.120 -19.481 1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B N   1 
ATOM   2433 C  CA  . VAL B 1 147 ? 24.808 -14.994 -19.026 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CA  1 
ATOM   2434 C  C   . VAL B 1 147 ? 25.546 -13.691 -19.292 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B C   1 
ATOM   2435 O  O   . VAL B 1 147 ? 26.658 -13.498 -18.800 1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B O   1 
ATOM   2436 C  CB  . VAL B 1 147 ? 24.479 -15.101 -17.525 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CB  1 
ATOM   2437 C  CG1 . VAL B 1 147 ? 23.669 -13.899 -17.071 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CG1 1 
ATOM   2438 C  CG2 . VAL B 1 147 ? 23.735 -16.394 -17.239 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CG2 1 
ATOM   2439 N  N   . ASP B 1 148 ? 24.941 -12.801 -20.075 1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B N   1 
ATOM   2440 C  CA  . ASP B 1 148 ? 25.582 -11.526 -20.372 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B CA  1 
ATOM   2441 C  C   . ASP B 1 148 ? 25.682 -10.699 -19.094 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B C   1 
ATOM   2442 O  O   . ASP B 1 148 ? 24.706 -10.547 -18.359 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B O   1 
ATOM   2443 C  CB  . ASP B 1 148 ? 24.832 -10.761 -21.470 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B CB  1 
ATOM   2444 C  CG  . ASP B 1 148 ? 23.544 -10.131 -20.979 1.00 90.75  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B CG  1 
ATOM   2445 O  OD1 . ASP B 1 148 ? 22.755 -10.825 -20.305 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B OD1 1 
ATOM   2446 O  OD2 . ASP B 1 148 ? 23.327 -8.934  -21.267 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 418 ASP B OD2 1 
ATOM   2447 N  N   . PRO B 1 149 ? 26.885 -10.186 -18.812 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N   1 
ATOM   2448 C  CA  . PRO B 1 149 ? 27.177 -9.508  -17.546 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA  1 
ATOM   2449 C  C   . PRO B 1 149 ? 26.396 -8.214  -17.348 1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C   1 
ATOM   2450 O  O   . PRO B 1 149 ? 26.037 -7.898  -16.218 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O   1 
ATOM   2451 C  CB  . PRO B 1 149 ? 28.681 -9.225  -17.639 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB  1 
ATOM   2452 C  CG  . PRO B 1 149 ? 28.987 -9.239  -19.098 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG  1 
ATOM   2453 C  CD  . PRO B 1 149 ? 28.067 -10.257 -19.687 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD  1 
ATOM   2454 N  N   . ALA B 1 150 ? 26.121 -7.492  -18.429 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 420 ALA B N   1 
ATOM   2455 C  CA  . ALA B 1 150 ? 25.470 -6.186  -18.339 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 420 ALA B CA  1 
ATOM   2456 C  C   . ALA B 1 150 ? 24.085 -6.248  -17.692 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 420 ALA B C   1 
ATOM   2457 O  O   . ALA B 1 150 ? 23.557 -5.233  -17.239 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 420 ALA B O   1 
ATOM   2458 C  CB  . ALA B 1 150 ? 25.367 -5.561  -19.722 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 420 ALA B CB  1 
ATOM   2459 N  N   . LEU B 1 151 ? 23.509 -7.443  -17.639 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 421 LEU B N   1 
ATOM   2460 C  CA  . LEU B 1 151 ? 22.136 -7.613  -17.179 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CA  1 
ATOM   2461 C  C   . LEU B 1 151 ? 22.026 -7.881  -15.681 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 421 LEU B C   1 
ATOM   2462 O  O   . LEU B 1 151 ? 20.982 -7.633  -15.080 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 421 LEU B O   1 
ATOM   2463 C  CB  . LEU B 1 151 ? 21.466 -8.753  -17.953 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CB  1 
ATOM   2464 N  N   . VAL B 1 152 ? 23.099 -8.377  -15.075 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 422 VAL B N   1 
ATOM   2465 C  CA  . VAL B 1 152 ? 23.001 -8.880  -13.712 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CA  1 
ATOM   2466 C  C   . VAL B 1 152 ? 24.233 -8.564  -12.847 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 422 VAL B C   1 
ATOM   2467 O  O   . VAL B 1 152 ? 24.244 -8.849  -11.648 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 422 VAL B O   1 
ATOM   2468 C  CB  . VAL B 1 152 ? 22.746 -10.411 -13.742 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CB  1 
ATOM   2469 C  CG1 . VAL B 1 152 ? 24.041 -11.171 -13.964 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CG1 1 
ATOM   2470 C  CG2 . VAL B 1 152 ? 22.046 -10.876 -12.477 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CG2 1 
ATOM   2471 N  N   . SER B 1 153 ? 25.253 -7.950  -13.444 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 423 SER B N   1 
ATOM   2472 C  CA  . SER B 1 153 ? 26.495 -7.655  -12.723 1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 423 SER B CA  1 
ATOM   2473 C  C   . SER B 1 153 ? 26.309 -6.665  -11.576 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 423 SER B C   1 
ATOM   2474 O  O   . SER B 1 153 ? 26.796 -6.894  -10.471 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 423 SER B O   1 
ATOM   2475 C  CB  . SER B 1 153 ? 27.563 -7.115  -13.678 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 423 SER B CB  1 
ATOM   2476 O  OG  . SER B 1 153 ? 27.971 -8.103  -14.609 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 423 SER B OG  1 
ATOM   2477 N  N   . ASN B 1 154 ? 25.610 -5.566  -11.845 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B N   1 
ATOM   2478 C  CA  . ASN B 1 154 ? 25.459 -4.488  -10.869 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B CA  1 
ATOM   2479 C  C   . ASN B 1 154 ? 24.844 -4.915  -9.527  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B C   1 
ATOM   2480 O  O   . ASN B 1 154 ? 25.372 -4.550  -8.475  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B O   1 
ATOM   2481 C  CB  . ASN B 1 154 ? 24.638 -3.347  -11.476 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B CB  1 
ATOM   2482 C  CG  . ASN B 1 154 ? 25.219 -2.844  -12.783 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B CG  1 
ATOM   2483 O  OD1 . ASN B 1 154 ? 26.090 -1.975  -12.796 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B OD1 1 
ATOM   2484 N  ND2 . ASN B 1 154 ? 24.739 -3.394  -13.894 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 424 ASN B ND2 1 
ATOM   2485 N  N   . PRO B 1 155 ? 23.735 -5.686  -9.544  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B N   1 
ATOM   2486 C  CA  . PRO B 1 155 ? 23.243 -6.127  -8.233  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CA  1 
ATOM   2487 C  C   . PRO B 1 155 ? 24.177 -7.140  -7.582  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B C   1 
ATOM   2488 O  O   . PRO B 1 155 ? 24.330 -7.140  -6.363  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B O   1 
ATOM   2489 C  CB  . PRO B 1 155 ? 21.889 -6.775  -8.556  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CB  1 
ATOM   2490 C  CG  . PRO B 1 155 ? 21.530 -6.297  -9.930  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CG  1 
ATOM   2491 C  CD  . PRO B 1 155 ? 22.838 -6.120  -10.631 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CD  1 
ATOM   2492 N  N   . LEU B 1 156 ? 24.793 -7.988  -8.400  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B N   1 
ATOM   2493 C  CA  . LEU B 1 156 ? 25.681 -9.045  -7.921  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CA  1 
ATOM   2494 C  C   . LEU B 1 156 ? 26.935 -8.504  -7.242  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B C   1 
ATOM   2495 O  O   . LEU B 1 156 ? 27.305 -8.953  -6.157  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B O   1 
ATOM   2496 C  CB  . LEU B 1 156 ? 26.084 -9.960  -9.080  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CB  1 
ATOM   2497 C  CG  . LEU B 1 156 ? 25.301 -11.263 -9.246  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CG  1 
ATOM   2498 C  CD1 . LEU B 1 156 ? 23.805 -11.010 -9.196  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CD1 1 
ATOM   2499 C  CD2 . LEU B 1 156 ? 25.687 -11.945 -10.549 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CD2 1 
ATOM   2500 N  N   . VAL B 1 157 ? 27.594 -7.551  -7.895  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B N   1 
ATOM   2501 C  CA  . VAL B 1 157 ? 28.812 -6.951  -7.361  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CA  1 
ATOM   2502 C  C   . VAL B 1 157 ? 28.538 -6.239  -6.041  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B C   1 
ATOM   2503 O  O   . VAL B 1 157 ? 29.335 -6.320  -5.106  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B O   1 
ATOM   2504 C  CB  . VAL B 1 157 ? 29.433 -5.953  -8.360  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CB  1 
ATOM   2505 C  CG1 . VAL B 1 157 ? 30.627 -5.234  -7.737  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CG1 1 
ATOM   2506 C  CG2 . VAL B 1 157 ? 29.844 -6.668  -9.636  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CG2 1 
ATOM   2507 N  N   . ALA B 1 158 ? 27.403 -5.549  -5.969  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B N   1 
ATOM   2508 C  CA  . ALA B 1 158 ? 27.040 -4.797  -4.774  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B CA  1 
ATOM   2509 C  C   . ALA B 1 158 ? 26.831 -5.727  -3.586  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B C   1 
ATOM   2510 O  O   . ALA B 1 158 ? 27.246 -5.423  -2.466  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B O   1 
ATOM   2511 C  CB  . ALA B 1 158 ? 25.790 -3.970  -5.027  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B CB  1 
ATOM   2512 N  N   . THR B 1 159 ? 26.193 -6.865  -3.840  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 429 THR B N   1 
ATOM   2513 C  CA  . THR B 1 159 ? 25.918 -7.835  -2.789  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 429 THR B CA  1 
ATOM   2514 C  C   . THR B 1 159 ? 27.193 -8.548  -2.348  1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 429 THR B C   1 
ATOM   2515 O  O   . THR B 1 159 ? 27.425 -8.733  -1.155  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 429 THR B O   1 
ATOM   2516 C  CB  . THR B 1 159 ? 24.878 -8.879  -3.240  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 429 THR B CB  1 
ATOM   2517 O  OG1 . THR B 1 159 ? 23.672 -8.215  -3.639  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 429 THR B OG1 1 
ATOM   2518 C  CG2 . THR B 1 159 ? 24.567 -9.847  -2.108  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 429 THR B CG2 1 
ATOM   2519 N  N   . LEU B 1 160 ? 28.019 -8.945  -3.311  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B N   1 
ATOM   2520 C  CA  . LEU B 1 160 ? 29.275 -9.619  -2.996  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CA  1 
ATOM   2521 C  C   . LEU B 1 160 ? 30.213 -8.695  -2.229  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B C   1 
ATOM   2522 O  O   . LEU B 1 160 ? 30.895 -9.125  -1.300  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B O   1 
ATOM   2523 C  CB  . LEU B 1 160 ? 29.958 -10.122 -4.270  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CB  1 
ATOM   2524 C  CG  . LEU B 1 160 ? 29.362 -11.374 -4.918  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CG  1 
ATOM   2525 C  CD1 . LEU B 1 160 ? 30.047 -11.670 -6.243  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CD1 1 
ATOM   2526 C  CD2 . LEU B 1 160 ? 29.476 -12.563 -3.978  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CD2 1 
ATOM   2527 N  N   . SER B 1 161 ? 30.235 -7.425  -2.616  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 431 SER B N   1 
ATOM   2528 C  CA  . SER B 1 161 ? 31.104 -6.447  -1.973  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA  1 
ATOM   2529 C  C   . SER B 1 161 ? 30.656 -6.147  -0.546  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 431 SER B C   1 
ATOM   2530 O  O   . SER B 1 161 ? 31.484 -5.890  0.325   1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 431 SER B O   1 
ATOM   2531 C  CB  . SER B 1 161 ? 31.152 -5.153  -2.790  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB  1 
ATOM   2532 O  OG  . SER B 1 161 ? 31.611 -5.403  -4.108  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG  1 
ATOM   2533 N  N   . ASP B 1 162 ? 29.346 -6.176  -0.312  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N   1 
ATOM   2534 C  CA  . ASP B 1 162 ? 28.808 -5.957  1.026   1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA  1 
ATOM   2535 C  C   . ASP B 1 162 ? 29.191 -7.100  1.963   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C   1 
ATOM   2536 O  O   . ASP B 1 162 ? 29.655 -6.871  3.079   1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O   1 
ATOM   2537 C  CB  . ASP B 1 162 ? 27.283 -5.804  0.984   1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB  1 
ATOM   2538 C  CG  . ASP B 1 162 ? 26.842 -4.433  0.497   1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG  1 
ATOM   2539 O  OD1 . ASP B 1 162 ? 27.684 -3.512  0.446   1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 1 
ATOM   2540 O  OD2 . ASP B 1 162 ? 25.644 -4.274  0.177   1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 1 
ATOM   2541 N  N   . VAL B 1 163 ? 28.996 -8.330  1.499   1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B N   1 
ATOM   2542 C  CA  . VAL B 1 163 ? 29.298 -9.511  2.301   1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CA  1 
ATOM   2543 C  C   . VAL B 1 163 ? 30.795 -9.635  2.581   1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B C   1 
ATOM   2544 O  O   . VAL B 1 163 ? 31.209 -9.761  3.733   1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B O   1 
ATOM   2545 C  CB  . VAL B 1 163 ? 28.803 -10.802 1.613   1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CB  1 
ATOM   2546 C  CG1 . VAL B 1 163 ? 29.180 -12.025 2.439   1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CG1 1 
ATOM   2547 C  CG2 . VAL B 1 163 ? 27.299 -10.744 1.397   1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CG2 1 
ATOM   2548 N  N   . THR B 1 164 ? 31.604 -9.597  1.526   1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 434 THR B N   1 
ATOM   2549 C  CA  . THR B 1 164 ? 33.050 -9.720  1.674   1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 434 THR B CA  1 
ATOM   2550 C  C   . THR B 1 164 ? 33.648 -8.497  2.366   1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 434 THR B C   1 
ATOM   2551 O  O   . THR B 1 164 ? 34.615 -8.613  3.119   1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 434 THR B O   1 
ATOM   2552 C  CB  . THR B 1 164 ? 33.742 -9.926  0.311   1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 434 THR B CB  1 
ATOM   2553 O  OG1 . THR B 1 164 ? 33.402 -8.850  -0.570  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 434 THR B OG1 1 
ATOM   2554 C  CG2 . THR B 1 164 ? 33.306 -11.243 -0.312  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 434 THR B CG2 1 
ATOM   2555 N  N   . GLY B 1 165 ? 33.064 -7.329  2.112   1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B N   1 
ATOM   2556 C  CA  . GLY B 1 165 ? 33.521 -6.098  2.731   1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B CA  1 
ATOM   2557 C  C   . GLY B 1 165 ? 33.325 -6.098  4.233   1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B C   1 
ATOM   2558 O  O   . GLY B 1 165 ? 34.197 -5.654  4.982   1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B O   1 
ATOM   2559 N  N   . LEU B 1 166 ? 32.174 -6.595  4.675   1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B N   1 
ATOM   2560 C  CA  . LEU B 1 166 ? 31.902 -6.743  6.100   1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CA  1 
ATOM   2561 C  C   . LEU B 1 166 ? 32.879 -7.717  6.736   1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B C   1 
ATOM   2562 O  O   . LEU B 1 166 ? 33.440 -7.443  7.797   1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B O   1 
ATOM   2563 C  CB  . LEU B 1 166 ? 30.468 -7.222  6.334   1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CB  1 
ATOM   2564 C  CG  . LEU B 1 166 ? 29.406 -6.152  6.574   1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CG  1 
ATOM   2565 C  CD1 . LEU B 1 166 ? 28.044 -6.795  6.732   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CD1 1 
ATOM   2566 C  CD2 . LEU B 1 166 ? 29.756 -5.330  7.802   1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CD2 1 
ATOM   2567 N  N   . LEU B 1 167 ? 33.075 -8.855  6.077   1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B N   1 
ATOM   2568 C  CA  . LEU B 1 167 ? 33.949 -9.907  6.585   1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CA  1 
ATOM   2569 C  C   . LEU B 1 167 ? 35.378 -9.413  6.773   1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B C   1 
ATOM   2570 O  O   . LEU B 1 167 ? 36.033 -9.761  7.753   1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B O   1 
ATOM   2571 C  CB  . LEU B 1 167 ? 33.929 -11.117 5.648   1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CB  1 
ATOM   2572 C  CG  . LEU B 1 167 ? 32.631 -11.929 5.635   1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CG  1 
ATOM   2573 C  CD1 . LEU B 1 167 ? 32.659 -12.985 4.540   1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CD1 1 
ATOM   2574 C  CD2 . LEU B 1 167 ? 32.387 -12.568 6.994   1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CD2 1 
ATOM   2575 N  N   . ILE B 1 168 ? 35.855 -8.599  5.836   1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B N   1 
ATOM   2576 C  CA  . ILE B 1 168 ? 37.196 -8.033  5.929   1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CA  1 
ATOM   2577 C  C   . ILE B 1 168 ? 37.295 -7.031  7.073   1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B C   1 
ATOM   2578 O  O   . ILE B 1 168 ? 38.174 -7.133  7.926   1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B O   1 
ATOM   2579 C  CB  . ILE B 1 168 ? 37.609 -7.334  4.620   1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CB  1 
ATOM   2580 C  CG1 . ILE B 1 168 ? 37.799 -8.362  3.506   1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CG1 1 
ATOM   2581 C  CG2 . ILE B 1 168 ? 38.886 -6.530  4.824   1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CG2 1 
ATOM   2582 C  CD1 . ILE B 1 168 ? 38.312 -7.771  2.217   1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CD1 1 
ATOM   2583 N  N   . TYR B 1 169 ? 36.379 -6.070  7.081   1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B N   1 
ATOM   2584 C  CA  . TYR B 1 169 ? 36.366 -5.004  8.076   1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CA  1 
ATOM   2585 C  C   . TYR B 1 169 ? 36.268 -5.544  9.499   1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B C   1 
ATOM   2586 O  O   . TYR B 1 169 ? 37.035 -5.146  10.377  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B O   1 
ATOM   2587 C  CB  . TYR B 1 169 ? 35.204 -4.047  7.788   1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CB  1 
ATOM   2588 C  CG  . TYR B 1 169 ? 35.023 -2.920  8.786   1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CG  1 
ATOM   2589 C  CD1 . TYR B 1 169 ? 36.102 -2.159  9.217   1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CD1 1 
ATOM   2590 C  CD2 . TYR B 1 169 ? 33.762 -2.598  9.271   1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CD2 1 
ATOM   2591 C  CE1 . TYR B 1 169 ? 35.932 -1.120  10.120  1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CE1 1 
ATOM   2592 C  CE2 . TYR B 1 169 ? 33.580 -1.561  10.170  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CE2 1 
ATOM   2593 C  CZ  . TYR B 1 169 ? 34.668 -0.826  10.591  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CZ  1 
ATOM   2594 O  OH  . TYR B 1 169 ? 34.491 0.207   11.486  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B OH  1 
ATOM   2595 N  N   . LEU B 1 170 ? 35.332 -6.461  9.718   1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B N   1 
ATOM   2596 C  CA  . LEU B 1 170 ? 35.061 -6.959  11.058  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CA  1 
ATOM   2597 C  C   . LEU B 1 170 ? 36.149 -7.915  11.549  1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B C   1 
ATOM   2598 O  O   . LEU B 1 170 ? 36.423 -7.983  12.746  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B O   1 
ATOM   2599 C  CB  . LEU B 1 170 ? 33.689 -7.638  11.102  1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CB  1 
ATOM   2600 C  CG  . LEU B 1 170 ? 32.495 -6.736  10.768  1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CG  1 
ATOM   2601 C  CD1 . LEU B 1 170 ? 31.197 -7.530  10.745  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CD1 1 
ATOM   2602 C  CD2 . LEU B 1 170 ? 32.397 -5.570  11.743  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CD2 1 
ATOM   2603 N  N   . SER B 1 171 ? 36.775 -8.646  10.630  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 441 SER B N   1 
ATOM   2604 C  CA  . SER B 1 171 ? 37.880 -9.524  11.000  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 441 SER B CA  1 
ATOM   2605 C  C   . SER B 1 171 ? 39.126 -8.713  11.339  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 441 SER B C   1 
ATOM   2606 O  O   . SER B 1 171 ? 39.846 -9.040  12.285  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 441 SER B O   1 
ATOM   2607 C  CB  . SER B 1 171 ? 38.188 -10.518 9.883   1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 441 SER B CB  1 
ATOM   2608 O  OG  . SER B 1 171 ? 37.091 -11.385 9.663   1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 441 SER B OG  1 
ATOM   2609 N  N   . VAL B 1 172 ? 39.384 -7.664  10.560  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B N   1 
ATOM   2610 C  CA  . VAL B 1 172 ? 40.478 -6.751  10.868  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CA  1 
ATOM   2611 C  C   . VAL B 1 172 ? 40.239 -6.112  12.232  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B C   1 
ATOM   2612 O  O   . VAL B 1 172 ? 41.140 -6.057  13.070  1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B O   1 
ATOM   2613 C  CB  . VAL B 1 172 ? 40.634 -5.649  9.799   1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CB  1 
ATOM   2614 C  CG1 . VAL B 1 172 ? 41.563 -4.550  10.296  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CG1 1 
ATOM   2615 C  CG2 . VAL B 1 172 ? 41.154 -6.235  8.492   1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CG2 1 
ATOM   2616 N  N   . ALA B 1 173 ? 39.012 -5.648  12.450  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B N   1 
ATOM   2617 C  CA  . ALA B 1 173 ? 38.631 -5.034  13.716  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B CA  1 
ATOM   2618 C  C   . ALA B 1 173 ? 38.811 -6.002  14.881  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B C   1 
ATOM   2619 O  O   . ALA B 1 173 ? 39.285 -5.616  15.948  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B O   1 
ATOM   2620 C  CB  . ALA B 1 173 ? 37.193 -4.543  13.652  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B CB  1 
ATOM   2621 N  N   . ARG B 1 174 ? 38.436 -7.259  14.668  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B N   1 
ATOM   2622 C  CA  . ARG B 1 174 ? 38.543 -8.280  15.704  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CA  1 
ATOM   2623 C  C   . ARG B 1 174 ? 39.995 -8.527  16.103  1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B C   1 
ATOM   2624 O  O   . ARG B 1 174 ? 40.303 -8.709  17.282  1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B O   1 
ATOM   2625 C  CB  . ARG B 1 174 ? 37.906 -9.589  15.235  1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CB  1 
ATOM   2626 C  CG  . ARG B 1 174 ? 37.936 -10.689 16.281  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CG  1 
ATOM   2627 C  CD  . ARG B 1 174 ? 36.548 -10.973 16.824  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CD  1 
ATOM   2628 N  NE  . ARG B 1 174 ? 35.885 -12.047 16.089  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B NE  1 
ATOM   2629 C  CZ  . ARG B 1 174 ? 34.637 -12.447 16.314  1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CZ  1 
ATOM   2630 N  NH1 . ARG B 1 174 ? 34.118 -13.436 15.599  1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B NH1 1 
ATOM   2631 N  NH2 . ARG B 1 174 ? 33.908 -11.856 17.252  1.00 77.35  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B NH2 1 
ATOM   2632 N  N   . LEU B 1 175 ? 40.882 -8.528  15.114  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B N   1 
ATOM   2633 C  CA  . LEU B 1 175 ? 42.293 -8.820  15.343  1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CA  1 
ATOM   2634 C  C   . LEU B 1 175 ? 42.993 -7.695  16.099  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B C   1 
ATOM   2635 O  O   . LEU B 1 175 ? 43.888 -7.940  16.907  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B O   1 
ATOM   2636 C  CB  . LEU B 1 175 ? 43.005 -9.069  14.011  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CB  1 
ATOM   2637 C  CG  . LEU B 1 175 ? 43.935 -10.282 13.913  1.00 76.87  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CG  1 
ATOM   2638 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 44.533 -10.380 12.519  1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CD1 1 
ATOM   2639 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 45.034 -10.235 14.966  1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CD2 1 
ATOM   2640 N  N   . LEU B 1 176 ? 42.573 -6.462  15.838  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B N   1 
ATOM   2641 C  CA  . LEU B 1 176 ? 43.288 -5.294  16.337  1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CA  1 
ATOM   2642 C  C   . LEU B 1 176 ? 42.639 -4.665  17.572  1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B C   1 
ATOM   2643 O  O   . LEU B 1 176 ? 43.276 -3.882  18.275  1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B O   1 
ATOM   2644 C  CB  . LEU B 1 176 ? 43.415 -4.244  15.225  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CB  1 
ATOM   2645 C  CG  . LEU B 1 176 ? 44.574 -4.367  14.225  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CG  1 
ATOM   2646 C  CD1 . LEU B 1 176 ? 44.575 -5.705  13.496  1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CD1 1 
ATOM   2647 C  CD2 . LEU B 1 176 ? 44.536 -3.222  13.223  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CD2 1 
ATOM   2648 N  N   . LEU B 1 177 ? 41.380 -5.003  17.836  1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B N   1 
ATOM   2649 C  CA  . LEU B 1 177 ? 40.662 -4.427  18.974  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CA  1 
ATOM   2650 C  C   . LEU B 1 177 ? 40.377 -5.459  20.064  1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B C   1 
ATOM   2651 O  O   . LEU B 1 177 ? 39.871 -5.117  21.133  1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B O   1 
ATOM   2652 C  CB  . LEU B 1 177 ? 39.347 -3.784  18.514  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CB  1 
ATOM   2653 C  CG  . LEU B 1 177 ? 39.349 -2.341  17.990  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CG  1 
ATOM   2654 C  CD1 . LEU B 1 177 ? 40.757 -1.794  17.783  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CD1 1 
ATOM   2655 C  CD2 . LEU B 1 177 ? 38.544 -2.241  16.701  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CD2 1 
ATOM   2656 N  N   . GLU B 1 178 ? 40.702 -6.719  19.794  1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B N   1 
ATOM   2657 C  CA  . GLU B 1 178 ? 40.468 -7.786  20.763  1.00 75.36  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B CA  1 
ATOM   2658 C  C   . GLU B 1 178 ? 41.697 -8.676  20.936  1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B C   1 
ATOM   2659 O  O   . GLU B 1 178 ? 42.830 -8.239  20.727  1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B O   1 
ATOM   2660 C  CB  . GLU B 1 178 ? 39.265 -8.633  20.345  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B CB  1 
HETATM 2661 MG MG  . MG  C 2 .   ? 25.581 -0.682  -1.479  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 501 MG  A MG  1 
HETATM 2662 C  C10 . OLC D 3 .   ? 13.018 15.264  -7.691  1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C10 1 
HETATM 2663 C  C9  . OLC D 3 .   ? 12.741 15.162  -9.152  1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C9  1 
HETATM 2664 C  C11 . OLC D 3 .   ? 14.337 15.788  -7.227  1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C11 1 
HETATM 2665 C  C8  . OLC D 3 .   ? 13.834 15.417  -10.131 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C8  1 
HETATM 2666 C  C24 . OLC D 3 .   ? 11.718 20.671  -17.797 1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C24 1 
HETATM 2667 C  C7  . OLC D 3 .   ? 13.261 16.132  -11.306 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C7  1 
HETATM 2668 C  C6  . OLC D 3 .   ? 13.731 15.491  -12.567 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C6  1 
HETATM 2669 C  C5  . OLC D 3 .   ? 14.845 16.291  -13.144 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C5  1 
HETATM 2670 C  C4  . OLC D 3 .   ? 14.967 15.960  -14.591 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C4  1 
HETATM 2671 C  C3  . OLC D 3 .   ? 14.579 17.141  -15.414 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C3  1 
HETATM 2672 C  C2  . OLC D 3 .   ? 13.868 16.673  -16.639 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C2  1 
HETATM 2673 C  C21 . OLC D 3 .   ? 12.328 18.786  -19.237 1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C21 1 
HETATM 2674 C  C1  . OLC D 3 .   ? 13.745 17.808  -17.597 1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C1  1 
HETATM 2675 C  C22 . OLC D 3 .   ? 11.320 19.309  -18.269 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A C22 1 
HETATM 2676 O  O19 . OLC D 3 .   ? 14.615 18.667  -17.616 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A O19 1 
HETATM 2677 O  O25 . OLC D 3 .   ? 13.066 20.886  -18.022 1.00 87.70  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A O25 1 
HETATM 2678 O  O23 . OLC D 3 .   ? 10.090 19.354  -18.889 1.00 79.40  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A O23 1 
HETATM 2679 O  O20 . OLC D 3 .   ? 12.915 17.669  -18.682 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 502 OLC A O20 1 
HETATM 2680 C  C7  . OLC E 3 .   ? 18.852 -19.259 15.862  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 503 OLC A C7  1 
HETATM 2681 C  C6  . OLC E 3 .   ? 18.084 -18.473 16.871  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 503 OLC A C6  1 
HETATM 2682 C  C5  . OLC E 3 .   ? 18.498 -17.040 16.811  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 503 OLC A C5  1 
HETATM 2683 C  C4  . OLC E 3 .   ? 17.570 -16.221 17.646  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 503 OLC A C4  1 
HETATM 2684 C  C3  . OLC E 3 .   ? 18.196 -15.932 18.969  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 503 OLC A C3  1 
HETATM 2685 C  C2  . OLC E 3 .   ? 17.198 -15.273 19.860  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 503 OLC A C2  1 
HETATM 2686 C  C18 . OLC F 3 .   ? 5.411  -10.318 12.129  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C18 1 
HETATM 2687 C  C10 . OLC F 3 .   ? 10.090 -14.733 5.250   1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C10 1 
HETATM 2688 C  C9  . OLC F 3 .   ? 11.578 -14.805 5.300   1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C9  1 
HETATM 2689 C  C17 . OLC F 3 .   ? 6.548  -10.718 11.247  1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C17 1 
HETATM 2690 C  C11 . OLC F 3 .   ? 9.304  -14.794 6.518   1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C11 1 
HETATM 2691 C  C8  . OLC F 3 .   ? 12.270 -14.658 6.611   1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C8  1 
HETATM 2692 C  C16 . OLC F 3 .   ? 6.055  -10.994 9.865   1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C16 1 
HETATM 2693 C  C12 . OLC F 3 .   ? 8.198  -13.789 6.485   1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C12 1 
HETATM 2694 C  C7  . OLC F 3 .   ? 13.673 -15.163 6.528   1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C7  1 
HETATM 2695 C  C15 . OLC F 3 .   ? 6.414  -12.394 9.488   1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C15 1 
HETATM 2696 C  C13 . OLC F 3 .   ? 7.464  -13.798 7.785   1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C13 1 
HETATM 2697 C  C6  . OLC F 3 .   ? 14.232 -15.254 7.909   1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C6  1 
HETATM 2698 C  C14 . OLC F 3 .   ? 6.930  -12.437 8.087   1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C14 1 
HETATM 2699 C  C5  . OLC F 3 .   ? 15.472 -16.080 7.921   1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C5  1 
HETATM 2700 C  C4  . OLC F 3 .   ? 15.563 -16.805 9.223   1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C4  1 
HETATM 2701 C  C3  . OLC F 3 .   ? 16.818 -17.614 9.276   1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C3  1 
HETATM 2702 C  C2  . OLC F 3 .   ? 17.993 -16.697 9.378   1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C2  1 
HETATM 2703 C  C1  . OLC F 3 .   ? 19.160 -17.437 9.940   1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 504 OLC A C1  1 
HETATM 2704 C  C8  . OLC G 3 .   ? 38.414 -15.615 -9.701  1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C8  1 
HETATM 2705 C  C24 . OLC G 3 .   ? 39.580 -19.565 -19.794 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C24 1 
HETATM 2706 C  C7  . OLC G 3 .   ? 37.432 -15.991 -10.759 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C7  1 
HETATM 2707 C  C6  . OLC G 3 .   ? 38.017 -15.739 -12.108 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C6  1 
HETATM 2708 C  C5  . OLC G 3 .   ? 37.058 -16.218 -13.145 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C5  1 
HETATM 2709 C  C4  . OLC G 3 .   ? 37.688 -16.108 -14.492 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C4  1 
HETATM 2710 C  C3  . OLC G 3 .   ? 36.860 -16.818 -15.512 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C3  1 
HETATM 2711 C  C2  . OLC G 3 .   ? 37.700 -17.104 -16.713 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C2  1 
HETATM 2712 C  C21 . OLC G 3 .   ? 38.048 -17.653 -19.879 1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C21 1 
HETATM 2713 C  C1  . OLC G 3 .   ? 36.848 -17.599 -17.832 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C1  1 
HETATM 2714 C  C22 . OLC G 3 .   ? 38.889 -18.585 -20.686 1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B C22 1 
HETATM 2715 O  O19 . OLC G 3 .   ? 35.688 -17.230 -17.912 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B O19 1 
HETATM 2716 O  O25 . OLC G 3 .   ? 40.940 -19.537 -20.046 1.00 71.85  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B O25 1 
HETATM 2717 O  O23 . OLC G 3 .   ? 38.096 -19.245 -21.597 1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B O23 1 
HETATM 2718 O  O20 . OLC G 3 .   ? 37.408 -18.323 -18.859 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 501 OLC B O20 1 
HETATM 2719 C  C18 . OLC H 3 .   ? 15.030 -17.647 2.513   1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C18 1 
HETATM 2720 C  C10 . OLC H 3 .   ? 21.807 -16.859 7.868   1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C10 1 
HETATM 2721 C  C17 . OLC H 3 .   ? 16.414 -17.397 3.009   1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C17 1 
HETATM 2722 C  C11 . OLC H 3 .   ? 21.543 -16.265 6.526   1.00 70.91  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C11 1 
HETATM 2723 C  C16 . OLC H 3 .   ? 16.352 -16.998 4.445   1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C16 1 
HETATM 2724 C  C12 . OLC H 3 .   ? 20.079 -16.021 6.383   1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C12 1 
HETATM 2725 C  C15 . OLC H 3 .   ? 17.734 -16.930 5.000   1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C15 1 
HETATM 2726 C  C13 . OLC H 3 .   ? 19.775 -15.602 4.984   1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C13 1 
HETATM 2727 C  C14 . OLC H 3 .   ? 18.296 -15.565 4.786   1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 502 OLC B C14 1 
HETATM 2728 O  O   . HOH I 4 .   ? 10.542 4.708   -30.430 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O   1 
HETATM 2729 O  O   . HOH I 4 .   ? 16.632 5.789   -30.295 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O   1 
HETATM 2730 O  O   . HOH I 4 .   ? 16.813 -5.566  20.250  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O   1 
HETATM 2731 O  O   . HOH I 4 .   ? 8.847  6.526   -30.541 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O   1 
HETATM 2732 O  O   . HOH I 4 .   ? 24.397 0.153   0.174   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O   1 
HETATM 2733 O  O   . HOH I 4 .   ? 25.948 1.247   -1.554  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O   1 
HETATM 2734 O  O   . HOH I 4 .   ? 24.075 0.172   -2.749  1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O   1 
HETATM 2735 O  O   . HOH I 4 .   ? 22.763 2.162   -1.630  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O   1 
HETATM 2736 O  O   . HOH I 4 .   ? 24.818 -1.919  1.957   1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O   1 
HETATM 2737 O  O   . HOH I 4 .   ? 23.353 -0.785  -5.534  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O   1 
HETATM 2738 O  O   . HOH I 4 .   ? 8.524  4.913   -4.896  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O   1 
HETATM 2739 O  O   . HOH I 4 .   ? 22.870 -3.484  -3.089  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O   1 
HETATM 2740 O  O   . HOH I 4 .   ? 28.060 4.725   0.164   1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O   1 
HETATM 2741 O  O   . HOH I 4 .   ? 13.590 10.018  -25.165 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O   1 
HETATM 2742 O  O   . HOH I 4 .   ? 5.108  14.410  -17.311 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O   1 
HETATM 2743 O  O   . HOH I 4 .   ? 10.620 15.948  -24.295 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O   1 
HETATM 2744 O  O   . HOH I 4 .   ? 19.198 6.676   -21.744 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O   1 
HETATM 2745 O  O   . HOH I 4 .   ? 39.505 9.900   -13.173 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O   1 
HETATM 2746 O  O   . HOH I 4 .   ? 37.032 9.089   -13.196 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O   1 
HETATM 2747 O  O   . HOH I 4 .   ? 29.722 5.375   6.866   1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O   1 
HETATM 2748 O  O   . HOH I 4 .   ? 34.151 5.791   -3.835  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O   1 
HETATM 2749 O  O   . HOH I 4 .   ? 26.339 -1.274  10.489  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O   1 
HETATM 2750 O  O   . HOH J 4 .   ? 28.759 -0.016  21.336  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O   1 
HETATM 2751 O  O   . HOH J 4 .   ? 3.580  0.803   -27.918 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O   1 
HETATM 2752 O  O   . HOH J 4 .   ? 25.186 -2.387  24.146  1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O   1 
HETATM 2753 O  O   . HOH J 4 .   ? 25.106 -9.378  23.945  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O   1 
HETATM 2754 O  O   . HOH J 4 .   ? 25.969 -0.270  3.900   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O   1 
HETATM 2755 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.190 -0.596  0.015   1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O   1 
HETATM 2756 O  O   . HOH J 4 .   ? 24.798 -2.657  -1.819  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O   1 
HETATM 2757 O  O   . HOH J 4 .   ? 28.558 -2.522  -2.316  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O   1 
HETATM 2758 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.051 -0.856  -2.956  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O   1 
HETATM 2759 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.016 1.183   1.861   1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O   1 
HETATM 2760 O  O   . HOH J 4 .   ? 42.538 -5.198  -7.216  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O   1 
HETATM 2761 O  O   . HOH J 4 .   ? 22.857 -6.105  7.399   1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O   1 
HETATM 2762 O  O   . HOH J 4 .   ? 45.244 -13.610 -19.895 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O   1 
HETATM 2763 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.185 0.374   -5.775  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O   1 
HETATM 2764 O  O   . HOH J 4 .   ? 16.630 -6.062  -2.612  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O   1 
HETATM 2765 O  O   . HOH J 4 .   ? 23.244 -5.748  -1.074  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O   1 
HETATM 2766 O  O   . HOH J 4 .   ? 21.652 -8.021  -2.217  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . LEU A 1   ? 1.1846 0.8736 0.8317 -0.0811 0.1158  0.0360  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A N   
2    C CA  . LEU A 1   ? 1.2884 0.9630 0.9043 -0.0887 0.1337  0.0295  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CA  
3    C C   . LEU A 1   ? 1.2700 0.9263 0.8682 -0.0732 0.1410  0.0253  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A C   
4    O O   . LEU A 1   ? 1.2669 0.9011 0.8592 -0.0657 0.1274  0.0313  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A O   
5    C CB  . LEU A 1   ? 1.3150 1.0312 0.9520 -0.0892 0.1530  0.0193  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CB  
6    N N   . VAL A 2   ? 1.2481 0.9131 0.8384 -0.0686 0.1632  0.0144  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A N   
7    C CA  . VAL A 2   ? 1.2005 0.8460 0.7727 -0.0539 0.1732  0.0088  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CA  
8    C C   . VAL A 2   ? 1.1210 0.8040 0.7319 -0.0260 0.1799  0.0030  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A C   
9    O O   . VAL A 2   ? 1.1580 0.8836 0.7987 -0.0196 0.1927  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 272 VAL A O   
10   C CB  . VAL A 2   ? 1.1870 0.8147 0.7245 -0.0649 0.1952  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CB  
11   C CG1 . VAL A 2   ? 1.1786 0.7936 0.7054 -0.0461 0.2097  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CG1 
12   C CG2 . VAL A 2   ? 1.2376 0.8188 0.7279 -0.0917 0.1860  0.0068  ? ? ? ? ? ? 272 VAL A CG2 
13   N N   . TYR A 3   ? 1.0079 0.6748 0.6181 -0.0101 0.1705  0.0068  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A N   
14   C CA  . TYR A 3   ? 0.9506 0.6483 0.5951 0.0165  0.1728  0.0041  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CA  
15   C C   . TYR A 3   ? 1.0034 0.7131 0.6509 0.0315  0.1965  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 273 TYR A C   
16   O O   . TYR A 3   ? 0.9976 0.7492 0.6823 0.0498  0.2028  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 273 TYR A O   
17   C CB  . TYR A 3   ? 0.9694 0.6405 0.6070 0.0276  0.1573  0.0119  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CB  
18   C CG  . TYR A 3   ? 0.9089 0.6098 0.5807 0.0532  0.1553  0.0121  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CG  
19   C CD1 . TYR A 3   ? 0.8505 0.5806 0.5532 0.0561  0.1408  0.0183  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CD1 
20   C CD2 . TYR A 3   ? 0.8910 0.5892 0.5628 0.0744  0.1679  0.0063  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CD2 
21   C CE1 . TYR A 3   ? 0.8381 0.5939 0.5683 0.0782  0.1380  0.0193  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CE1 
22   C CE2 . TYR A 3   ? 0.9400 0.6637 0.6416 0.0980  0.1645  0.0080  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CE2 
23   C CZ  . TYR A 3   ? 0.8431 0.5957 0.5727 0.0992  0.1490  0.0148  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A CZ  
24   O OH  . TYR A 3   ? 0.8369 0.6135 0.5926 0.1214  0.1447  0.0173  ? ? ? ? ? ? 273 TYR A OH  
25   N N   . SER A 4   ? 1.0220 0.6948 0.6304 0.0235  0.2093  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 274 SER A N   
26   C CA  . SER A 4   ? 1.0626 0.7401 0.6699 0.0370  0.2340  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 274 SER A CA  
27   C C   . SER A 4   ? 1.1261 0.8508 0.7620 0.0355  0.2517  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 274 SER A C   
28   O O   . SER A 4   ? 1.1198 0.8683 0.7767 0.0537  0.2700  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 274 SER A O   
29   C CB  . SER A 4   ? 1.1369 0.7612 0.6907 0.0238  0.2442  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 274 SER A CB  
30   O OG  . SER A 4   ? 1.3104 0.9402 0.8619 0.0328  0.2718  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 274 SER A OG  
31   N N   . GLU A 5   ? 1.1964 0.9347 0.8347 0.0138  0.2463  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A N   
32   C CA  . GLU A 5   ? 1.2320 1.0112 0.8923 0.0070  0.2635  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CA  
33   C C   . GLU A 5   ? 1.1591 0.9875 0.8649 0.0088  0.2515  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A C   
34   O O   . GLU A 5   ? 1.2049 1.0646 0.9268 -0.0036 0.2605  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A O   
35   C CB  . GLU A 5   ? 1.3195 1.0713 0.9396 -0.0233 0.2716  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CB  
36   C CG  . GLU A 5   ? 1.3901 1.0893 0.9587 -0.0292 0.2823  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CG  
37   C CD  . GLU A 5   ? 1.4194 1.0800 0.9403 -0.0613 0.2789  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CD  
38   O OE1 . GLU A 5   ? 1.3973 1.0699 0.9262 -0.0778 0.2669  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A OE1 
39   O OE2 . GLU A 5   ? 1.4345 1.0513 0.9087 -0.0702 0.2877  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A OE2 
40   N N   . ALA A 6   ? 1.0662 0.9002 0.7908 0.0230  0.2317  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N   
41   C CA  . ALA A 6   ? 0.9886 0.8650 0.7523 0.0242  0.2186  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA  
42   C C   . ALA A 6   ? 0.9612 0.8786 0.7663 0.0520  0.2187  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C   
43   O O   . ALA A 6   ? 0.9530 0.8541 0.7542 0.0719  0.2160  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O   
44   C CB  . ALA A 6   ? 0.9808 0.8325 0.7333 0.0145  0.1944  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB  
45   N N   . GLY A 7   ? 0.8947 0.8646 0.7387 0.0526  0.2210  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 277 GLY A N   
46   C CA  . GLY A 7   ? 0.8306 0.8444 0.7163 0.0774  0.2192  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 277 GLY A CA  
47   C C   . GLY A 7   ? 0.8728 0.8941 0.7724 0.0836  0.1956  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 277 GLY A C   
48   O O   . GLY A 7   ? 0.9120 0.9094 0.7939 0.0677  0.1820  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 277 GLY A O   
49   N N   . PRO A 8   ? 0.8559 0.9104 0.7874 0.1069  0.1908  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A N   
50   C CA  . PRO A 8   ? 0.8050 0.8690 0.7494 0.1143  0.1696  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CA  
51   C C   . PRO A 8   ? 0.7546 0.8418 0.7118 0.0942  0.1596  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A C   
52   O O   . PRO A 8   ? 0.6774 0.7448 0.6230 0.0863  0.1443  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A O   
53   C CB  . PRO A 8   ? 0.7801 0.8843 0.7596 0.1409  0.1705  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CB  
54   C CG  . PRO A 8   ? 0.8069 0.9026 0.7824 0.1528  0.1908  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CG  
55   C CD  . PRO A 8   ? 0.8254 0.9095 0.7823 0.1283  0.2058  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CD  
56   N N   . VAL A 9   ? 0.7761 0.9049 0.7580 0.0858  0.1691  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A N   
57   C CA  . VAL A 9   ? 0.7718 0.9221 0.7653 0.0650  0.1619  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CA  
58   C C   . VAL A 9   ? 0.7662 0.8725 0.7258 0.0409  0.1605  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A C   
59   O O   . VAL A 9   ? 0.7370 0.8375 0.6950 0.0279  0.1475  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A O   
60   C CB  . VAL A 9   ? 0.6717 0.8736 0.6969 0.0589  0.1747  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CB  
61   C CG1 . VAL A 9   ? 0.5979 0.8170 0.6317 0.0351  0.1681  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG1 
62   C CG2 . VAL A 9   ? 0.6290 0.8781 0.6922 0.0833  0.1735  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG2 
63   N N   . ALA A 10  ? 0.7451 0.8197 0.6773 0.0352  0.1737  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A N   
64   C CA  . ALA A 10  ? 0.7417 0.7724 0.6391 0.0126  0.1717  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CA  
65   C C   . ALA A 10  ? 0.8212 0.8134 0.6996 0.0144  0.1533  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A C   
66   O O   . ALA A 10  ? 0.8877 0.8642 0.7585 -0.0021 0.1424  0.0013  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A O   
67   C CB  . ALA A 10  ? 0.6607 0.6640 0.5292 0.0075  0.1893  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CB  
68   N N   . LEU A 11  ? 0.8121 0.7889 0.6842 0.0346  0.1505  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A N   
69   C CA  . LEU A 11  ? 0.8169 0.7603 0.6738 0.0378  0.1340  0.0084  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CA  
70   C C   . LEU A 11  ? 0.6999 0.6668 0.5803 0.0364  0.1192  0.0121  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A C   
71   O O   . LEU A 11  ? 0.6988 0.6421 0.5694 0.0264  0.1068  0.0183  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A O   
72   C CB  . LEU A 11  ? 0.8011 0.7293 0.6507 0.0608  0.1349  0.0101  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CB  
73   C CG  . LEU A 11  ? 0.7182 0.5974 0.5303 0.0601  0.1410  0.0108  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CG  
74   C CD1 . LEU A 11  ? 0.7801 0.6318 0.5654 0.0347  0.1431  0.0111  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD1 
75   C CD2 . LEU A 11  ? 0.6452 0.5318 0.4591 0.0772  0.1585  0.0031  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD2 
76   N N   . TRP A 12  ? 0.6616 0.6755 0.5738 0.0463  0.1207  0.0078  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A N   
77   C CA  . TRP A 12  ? 0.6399 0.6797 0.5739 0.0443  0.1081  0.0096  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CA  
78   C C   . TRP A 12  ? 0.6340 0.6706 0.5671 0.0197  0.1049  0.0089  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A C   
79   O O   . TRP A 12  ? 0.6836 0.7083 0.6158 0.0134  0.0928  0.0134  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A O   
80   C CB  . TRP A 12  ? 0.6600 0.7533 0.6274 0.0568  0.1108  0.0044  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CB  
81   C CG  . TRP A 12  ? 0.7490 0.8709 0.7369 0.0531  0.0984  0.0051  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CG  
82   C CD1 . TRP A 12  ? 0.7072 0.8154 0.6900 0.0559  0.0845  0.0113  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD1 
83   C CD2 . TRP A 12  ? 0.8357 1.0048 0.8515 0.0451  0.0995  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD2 
84   N NE1 . TRP A 12  ? 0.6538 0.7961 0.6575 0.0499  0.0773  0.0087  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A NE1 
85   C CE2 . TRP A 12  ? 0.7623 0.9422 0.7864 0.0431  0.0855  0.0012  ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE2 
86   C CE3 . TRP A 12  ? 0.8942 1.0975 0.9285 0.0383  0.1115  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE3 
87   C CZ2 . TRP A 12  ? 0.7977 1.0202 0.8462 0.0342  0.0823  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ2 
88   C CZ3 . TRP A 12  ? 0.8627 1.1098 0.9235 0.0295  0.1080  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ3 
89   C CH2 . TRP A 12  ? 0.8434 1.0991 0.9103 0.0274  0.0931  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CH2 
90   N N   . LEU A 13  ? 0.6077 0.6537 0.5410 0.0059  0.1167  0.0032  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A N   
91   C CA  . LEU A 13  ? 0.6912 0.7321 0.6223 -0.0180 0.1150  0.0027  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CA  
92   C C   . LEU A 13  ? 0.7487 0.7383 0.6514 -0.0289 0.1066  0.0106  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A C   
93   O O   . LEU A 13  ? 0.7597 0.7403 0.6641 -0.0432 0.0982  0.0132  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A O   
94   C CB  . LEU A 13  ? 0.7334 0.7904 0.6659 -0.0309 0.1310  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CB  
95   C CG  . LEU A 13  ? 0.8288 0.9427 0.7958 -0.0275 0.1383  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CG  
96   C CD1 . LEU A 13  ? 0.8785 1.0053 0.8448 -0.0320 0.1580  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD1 
97   C CD2 . LEU A 13  ? 0.8222 0.9561 0.8059 -0.0446 0.1315  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD2 
98   N N   . ALA A 14  ? 0.6499 0.6061 0.5275 -0.0220 0.1086  0.0143  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A N   
99   C CA  . ALA A 14  ? 0.7316 0.6394 0.5815 -0.0321 0.1000  0.0221  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CA  
100  C C   . ALA A 14  ? 0.6759 0.5707 0.5305 -0.0247 0.0843  0.0288  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A C   
101  O O   . ALA A 14  ? 0.7171 0.5816 0.5607 -0.0354 0.0742  0.0352  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A O   
102  C CB  . ALA A 14  ? 0.5749 0.4516 0.3945 -0.0289 0.1079  0.0228  ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CB  
103  N N   . ARG A 15  ? 0.6702 0.5882 0.5418 -0.0066 0.0824  0.0275  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A N   
104  C CA  . ARG A 15  ? 0.5961 0.5005 0.4691 0.0014  0.0698  0.0334  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CA  
105  C C   . ARG A 15  ? 0.5963 0.5290 0.4947 0.0005  0.0627  0.0318  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A C   
106  O O   . ARG A 15  ? 0.5430 0.4615 0.4424 0.0002  0.0528  0.0362  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A O   
107  C CB  . ARG A 15  ? 0.5667 0.4668 0.4330 0.0224  0.0716  0.0349  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CB  
108  C CG  . ARG A 15  ? 0.6034 0.4678 0.4407 0.0237  0.0775  0.0365  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CG  
109  C CD  . ARG A 15  ? 0.6211 0.4850 0.4549 0.0456  0.0818  0.0363  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CD  
110  N NE  . ARG A 15  ? 0.7258 0.5852 0.5645 0.0560  0.0706  0.0421  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NE  
111  C CZ  . ARG A 15  ? 0.7385 0.5948 0.5745 0.0751  0.0712  0.0439  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CZ  
112  N NH1 . ARG A 15  ? 0.7299 0.5874 0.5607 0.0873  0.0825  0.0400  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH1 
113  N NH2 . ARG A 15  ? 0.7430 0.5940 0.5815 0.0818  0.0611  0.0496  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH2 
114  N N   . VAL A 16  ? 0.6049 0.5775 0.5235 -0.0007 0.0683  0.0250  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A N   
115  C CA  . VAL A 16  ? 0.6213 0.6242 0.5624 0.0000  0.0622  0.0223  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CA  
116  C C   . VAL A 16  ? 0.6756 0.6650 0.6200 -0.0161 0.0549  0.0232  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A C   
117  O O   . VAL A 16  ? 0.6287 0.6222 0.5815 -0.0134 0.0476  0.0239  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A O   
118  C CB  . VAL A 16  ? 0.5515 0.6016 0.5142 -0.0006 0.0692  0.0144  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CB  
119  C CG1 . VAL A 16  ? 0.4881 0.5392 0.4498 -0.0192 0.0778  0.0101  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CG1 
120  C CG2 . VAL A 16  ? 0.4909 0.5710 0.4736 -0.0012 0.0618  0.0114  ? ? ? ? ? ? 286 VAL A CG2 
121  N N   . ARG A 17  ? 0.7291 0.7008 0.6661 -0.0328 0.0573  0.0234  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A N   
122  C CA  . ARG A 17  ? 0.7158 0.6749 0.6586 -0.0481 0.0512  0.0240  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CA  
123  C C   . ARG A 17  ? 0.6458 0.5769 0.5846 -0.0439 0.0412  0.0303  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A C   
124  O O   . ARG A 17  ? 0.6893 0.6267 0.6420 -0.0462 0.0364  0.0283  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A O   
125  C CB  . ARG A 17  ? 0.7266 0.6646 0.6576 -0.0654 0.0544  0.0255  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CB  
126  C CG  . ARG A 17  ? 0.7653 0.6897 0.7040 -0.0811 0.0484  0.0262  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CG  
127  C CD  . ARG A 17  ? 0.9636 0.8555 0.8845 -0.0962 0.0481  0.0317  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CD  
128  N NE  . ARG A 17  ? 1.0448 0.8997 0.9599 -0.0984 0.0365  0.0402  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NE  
129  C CZ  . ARG A 17  ? 1.0202 0.8489 0.9186 -0.0913 0.0311  0.0474  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CZ  
130  N NH1 . ARG A 17  ? 1.0292 0.8617 0.9130 -0.0812 0.0372  0.0468  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH1 
131  N NH2 . ARG A 17  ? 0.9639 0.7628 0.8616 -0.0943 0.0197  0.0550  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH2 
132  N N   . TRP A 18  ? 0.5548 0.4555 0.4747 -0.0386 0.0388  0.0371  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A N   
133  C CA  . TRP A 18  ? 0.5394 0.4126 0.4557 -0.0359 0.0295  0.0435  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CA  
134  C C   . TRP A 18  ? 0.5320 0.4206 0.4571 -0.0219 0.0274  0.0425  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A C   
135  O O   . TRP A 18  ? 0.5476 0.4265 0.4798 -0.0227 0.0214  0.0444  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A O   
136  C CB  . TRP A 18  ? 0.6172 0.4554 0.5092 -0.0347 0.0275  0.0505  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CB  
137  C CG  . TRP A 18  ? 0.7275 0.5374 0.6160 -0.0329 0.0176  0.0575  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CG  
138  C CD1 . TRP A 18  ? 0.8255 0.6174 0.6994 -0.0228 0.0154  0.0619  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CD1 
139  C CD2 . TRP A 18  ? 0.7295 0.5262 0.6311 -0.0419 0.0090  0.0605  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CD2 
140  N NE1 . TRP A 18  ? 0.8992 0.6694 0.7767 -0.0258 0.0059  0.0675  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A NE1 
141  C CE2 . TRP A 18  ? 0.8385 0.6122 0.7344 -0.0368 0.0019  0.0667  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CE2 
142  C CE3 . TRP A 18  ? 0.8212 0.6229 0.7401 -0.0535 0.0071  0.0582  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CE3 
143  C CZ2 . TRP A 18  ? 0.7935 0.5522 0.7031 -0.0425 -0.0068 0.0705  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CZ2 
144  C CZ3 . TRP A 18  ? 0.8333 0.6179 0.7650 -0.0581 -0.0014 0.0620  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CZ3 
145  C CH2 . TRP A 18  ? 0.7956 0.5604 0.7239 -0.0524 -0.0082 0.0681  ? ? ? ? ? ? 288 TRP A CH2 
146  N N   . LEU A 19  ? 0.4750 0.3878 0.4002 -0.0093 0.0325  0.0396  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N   
147  C CA  . LEU A 19  ? 0.5549 0.4821 0.4856 0.0038  0.0297  0.0397  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA  
148  C C   . LEU A 19  ? 0.5939 0.5496 0.5438 -0.0019 0.0284  0.0336  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C   
149  O O   . LEU A 19  ? 0.6169 0.5744 0.5703 0.0019  0.0244  0.0341  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O   
150  C CB  . LEU A 19  ? 0.5605 0.5037 0.4863 0.0203  0.0343  0.0397  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB  
151  C CG  . LEU A 19  ? 0.5481 0.4611 0.4526 0.0294  0.0359  0.0452  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG  
152  C CD1 . LEU A 19  ? 0.5669 0.4973 0.4707 0.0481  0.0403  0.0448  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1 
153  C CD2 . LEU A 19  ? 0.4648 0.3454 0.3591 0.0296  0.0285  0.0518  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2 
154  N N   . VAL A 20  ? 0.6611 0.6381 0.6218 -0.0123 0.0325  0.0274  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A N   
155  C CA  . VAL A 20  ? 0.6522 0.6550 0.6295 -0.0202 0.0317  0.0204  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CA  
156  C C   . VAL A 20  ? 0.6928 0.6732 0.6745 -0.0315 0.0281  0.0202  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A C   
157  O O   . VAL A 20  ? 0.6480 0.6377 0.6380 -0.0329 0.0262  0.0164  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A O   
158  C CB  . VAL A 20  ? 0.5891 0.6191 0.5768 -0.0303 0.0375  0.0135  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CB  
159  C CG1 . VAL A 20  ? 0.5055 0.5527 0.5080 -0.0434 0.0365  0.0058  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CG1 
160  C CG2 . VAL A 20  ? 0.3971 0.4594 0.3886 -0.0178 0.0410  0.0119  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CG2 
161  N N   . ILE A 21  ? 0.6750 0.6253 0.6512 -0.0395 0.0271  0.0245  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A N   
162  C CA  . ILE A 21  ? 0.6424 0.5691 0.6256 -0.0484 0.0229  0.0256  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CA  
163  C C   . ILE A 21  ? 0.6574 0.5724 0.6397 -0.0392 0.0189  0.0290  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A C   
164  O O   . ILE A 21  ? 0.6295 0.5452 0.6237 -0.0430 0.0183  0.0252  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A O   
165  C CB  . ILE A 21  ? 0.6371 0.5319 0.6125 -0.0569 0.0202  0.0320  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CB  
166  C CG1 . ILE A 21  ? 0.6077 0.5116 0.5832 -0.0690 0.0250  0.0285  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CG1 
167  C CG2 . ILE A 21  ? 0.6583 0.5286 0.6443 -0.0633 0.0143  0.0345  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CG2 
168  C CD1 . ILE A 21  ? 0.5552 0.4269 0.5190 -0.0787 0.0219  0.0355  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A CD1 
169  N N   . LEU A 22  ? 0.6608 0.5646 0.6285 -0.0277 0.0173  0.0356  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A N   
170  C CA  . LEU A 22  ? 0.6198 0.5103 0.5840 -0.0196 0.0140  0.0397  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CA  
171  C C   . LEU A 22  ? 0.5745 0.4890 0.5433 -0.0139 0.0156  0.0350  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A C   
172  O O   . LEU A 22  ? 0.5223 0.4298 0.4961 -0.0149 0.0148  0.0345  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A O   
173  C CB  . LEU A 22  ? 0.6238 0.4967 0.5687 -0.0090 0.0126  0.0472  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CB  
174  C CG  . LEU A 22  ? 0.5794 0.4163 0.5165 -0.0131 0.0073  0.0545  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CG  
175  C CD1 . LEU A 22  ? 0.5282 0.3546 0.4781 -0.0274 0.0042  0.0541  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CD1 
176  C CD2 . LEU A 22  ? 0.5822 0.4059 0.4983 -0.0083 0.0085  0.0587  ? ? ? ? ? ? 292 LEU A CD2 
177  N N   . ILE A 23  ? 0.5744 0.5176 0.5416 -0.0082 0.0180  0.0317  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A N   
178  C CA  . ILE A 23  ? 0.5934 0.5595 0.5619 -0.0029 0.0176  0.0285  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CA  
179  C C   . ILE A 23  ? 0.5789 0.5581 0.5612 -0.0158 0.0193  0.0196  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A C   
180  O O   . ILE A 23  ? 0.5783 0.5627 0.5600 -0.0157 0.0191  0.0171  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A O   
181  C CB  . ILE A 23  ? 0.6163 0.6118 0.5817 0.0075  0.0178  0.0282  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CB  
182  C CG1 . ILE A 23  ? 0.4301 0.4419 0.3911 0.0155  0.0146  0.0286  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CG1 
183  C CG2 . ILE A 23  ? 0.3850 0.4076 0.3633 -0.0016 0.0208  0.0208  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CG2 
184  C CD1 . ILE A 23  ? 0.4780 0.5195 0.4389 0.0274  0.0127  0.0295  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CD1 
185  N N   . LEU A 24  ? 0.5523 0.5343 0.5450 -0.0278 0.0215  0.0147  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N   
186  C CA  . LEU A 24  ? 0.4757 0.4657 0.4815 -0.0411 0.0239  0.0055  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA  
187  C C   . LEU A 24  ? 0.5690 0.5330 0.5803 -0.0447 0.0242  0.0059  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C   
188  O O   . LEU A 24  ? 0.5990 0.5684 0.6175 -0.0511 0.0272  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O   
189  C CB  . LEU A 24  ? 0.4693 0.4627 0.4838 -0.0533 0.0263  0.0015  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB  
190  C CG  . LEU A 24  ? 0.5026 0.5317 0.5218 -0.0583 0.0285  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG  
191  C CD1 . LEU A 24  ? 0.5621 0.6167 0.5742 -0.0444 0.0263  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1 
192  C CD2 . LEU A 24  ? 0.4247 0.4514 0.4475 -0.0682 0.0314  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2 
193  N N   . THR A 25  ? 0.6259 0.5622 0.6342 -0.0409 0.0214  0.0142  ? ? ? ? ? ? 295 THR A N   
194  C CA  . THR A 25  ? 0.6622 0.5750 0.6782 -0.0425 0.0209  0.0160  ? ? ? ? ? ? 295 THR A CA  
195  C C   . THR A 25  ? 0.6575 0.5720 0.6644 -0.0337 0.0215  0.0178  ? ? ? ? ? ? 295 THR A C   
196  O O   . THR A 25  ? 0.7083 0.6174 0.7230 -0.0370 0.0247  0.0141  ? ? ? ? ? ? 295 THR A O   
197  C CB  . THR A 25  ? 0.6686 0.5522 0.6840 -0.0423 0.0157  0.0252  ? ? ? ? ? ? 295 THR A CB  
198  O OG1 . THR A 25  ? 0.6994 0.5798 0.7186 -0.0509 0.0148  0.0248  ? ? ? ? ? ? 295 THR A OG1 
199  C CG2 . THR A 25  ? 0.6991 0.5619 0.7287 -0.0449 0.0146  0.0265  ? ? ? ? ? ? 295 THR A CG2 
200  N N   . GLY A 26  ? 0.6085 0.5297 0.5986 -0.0227 0.0192  0.0235  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A N   
201  C CA  . GLY A 26  ? 0.6364 0.5564 0.6141 -0.0138 0.0189  0.0271  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A CA  
202  C C   . GLY A 26  ? 0.7242 0.6675 0.6997 -0.0155 0.0217  0.0201  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A C   
203  O O   . GLY A 26  ? 0.7627 0.7017 0.7295 -0.0126 0.0229  0.0215  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A O   
204  N N   . MET A 27  ? 0.6548 0.6222 0.6366 -0.0217 0.0226  0.0126  ? ? ? ? ? ? 297 MET A N   
205  C CA  . MET A 27  ? 0.5947 0.5860 0.5730 -0.0255 0.0240  0.0053  ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA  
206  C C   . MET A 27  ? 0.6103 0.5920 0.5941 -0.0353 0.0300  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 297 MET A C   
207  O O   . MET A 27  ? 0.7171 0.7111 0.6914 -0.0378 0.0317  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 297 MET A O   
208  C CB  . MET A 27  ? 0.6275 0.6456 0.6139 -0.0326 0.0237  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB  
209  C CG  . MET A 27  ? 0.7261 0.7653 0.7071 -0.0224 0.0189  0.0028  ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG  
210  S SD  . MET A 27  ? 0.6399 0.7107 0.6344 -0.0332 0.0196  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD  
211  C CE  . MET A 27  ? 0.5851 0.6752 0.5764 -0.0176 0.0156  0.0015  ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE  
212  N N   . VAL A 28  ? 0.4969 0.4567 0.4960 -0.0409 0.0333  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N   
213  C CA  . VAL A 28  ? 0.5541 0.5038 0.5635 -0.0495 0.0406  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA  
214  C C   . VAL A 28  ? 0.5998 0.5416 0.5964 -0.0446 0.0430  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C   
215  O O   . VAL A 28  ? 0.6669 0.6097 0.6637 -0.0515 0.0505  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O   
216  C CB  . VAL A 28  ? 0.5873 0.5140 0.6187 -0.0539 0.0418  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB  
217  C CG1 . VAL A 28  ? 0.5818 0.5004 0.6286 -0.0621 0.0508  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1 
218  C CG2 . VAL A 28  ? 0.7293 0.6602 0.7696 -0.0594 0.0392  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2 
219  N N   . THR A 29  ? 0.5319 0.4647 0.5159 -0.0334 0.0376  0.0042  ? ? ? ? ? ? 299 THR A N   
220  C CA  . THR A 29  ? 0.5275 0.4504 0.4968 -0.0288 0.0394  0.0091  ? ? ? ? ? ? 299 THR A CA  
221  C C   . THR A 29  ? 0.5672 0.5084 0.5176 -0.0303 0.0410  0.0051  ? ? ? ? ? ? 299 THR A C   
222  O O   . THR A 29  ? 0.6302 0.5649 0.5725 -0.0341 0.0470  0.0030  ? ? ? ? ? ? 299 THR A O   
223  C CB  . THR A 29  ? 0.5333 0.4431 0.4892 -0.0163 0.0326  0.0222  ? ? ? ? ? ? 299 THR A CB  
224  O OG1 . THR A 29  ? 0.5963 0.5235 0.5401 -0.0081 0.0264  0.0256  ? ? ? ? ? ? 299 THR A OG1 
225  C CG2 . THR A 29  ? 0.4970 0.3862 0.4676 -0.0163 0.0301  0.0267  ? ? ? ? ? ? 299 THR A CG2 
226  N N   . SER A 30  ? 0.4212 0.3857 0.3643 -0.0279 0.0354  0.0042  ? ? ? ? ? ? 300 SER A N   
227  C CA  . SER A 30  ? 0.5474 0.5314 0.4720 -0.0297 0.0341  0.0013  ? ? ? ? ? ? 300 SER A CA  
228  C C   . SER A 30  ? 0.5703 0.5596 0.4996 -0.0452 0.0429  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 300 SER A C   
229  O O   . SER A 30  ? 0.6080 0.6009 0.5195 -0.0499 0.0458  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 300 SER A O   
230  C CB  . SER A 30  ? 0.5491 0.5599 0.4700 -0.0237 0.0251  0.0034  ? ? ? ? ? ? 300 SER A CB  
231  O OG  . SER A 30  ? 0.6623 0.6863 0.6018 -0.0323 0.0264  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 300 SER A OG  
232  N N   . SER A 31  ? 0.4608 0.4486 0.4127 -0.0536 0.0474  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 301 SER A N   
233  C CA  . SER A 31  ? 0.5001 0.4886 0.4594 -0.0681 0.0574  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CA  
234  C C   . SER A 31  ? 0.5637 0.5307 0.5257 -0.0708 0.0677  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 301 SER A C   
235  O O   . SER A 31  ? 0.6729 0.6413 0.6268 -0.0804 0.0766  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 301 SER A O   
236  C CB  . SER A 31  ? 0.5389 0.5269 0.5229 -0.0752 0.0595  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CB  
237  O OG  . SER A 31  ? 0.6556 0.6652 0.6377 -0.0748 0.0518  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 301 SER A OG  
238  N N   . ILE A 32  ? 0.5441 0.4916 0.5173 -0.0633 0.0666  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A N   
239  C CA  . ILE A 32  ? 0.5838 0.5122 0.5644 -0.0655 0.0759  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CA  
240  C C   . ILE A 32  ? 0.5942 0.5223 0.5467 -0.0647 0.0786  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A C   
241  O O   . ILE A 32  ? 0.6421 0.5653 0.5925 -0.0733 0.0904  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A O   
242  C CB  . ILE A 32  ? 0.5354 0.4445 0.5330 -0.0577 0.0715  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CB  
243  C CG1 . ILE A 32  ? 0.4148 0.3200 0.4407 -0.0607 0.0700  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CG1 
244  C CG2 . ILE A 32  ? 0.5128 0.4055 0.5168 -0.0595 0.0800  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CG2 
245  C CD1 . ILE A 32  ? 0.4364 0.3236 0.4759 -0.0541 0.0628  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CD1 
246  N N   . LEU A 33  ? 0.5321 0.4645 0.4623 -0.0546 0.0682  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 303 LEU A N   
247  C CA  . LEU A 33  ? 0.5823 0.5121 0.4827 -0.0530 0.0686  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CA  
248  C C   . LEU A 33  ? 0.5867 0.5324 0.4680 -0.0635 0.0727  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 303 LEU A C   
249  O O   . LEU A 33  ? 0.6306 0.5691 0.4942 -0.0702 0.0808  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 303 LEU A O   
250  C CB  . LEU A 33  ? 0.5637 0.4944 0.4462 -0.0384 0.0555  0.0058  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CB  
251  C CG  . LEU A 33  ? 0.5411 0.4490 0.4289 -0.0291 0.0531  0.0171  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CG  
252  C CD1 . LEU A 33  ? 0.4885 0.3991 0.3663 -0.0145 0.0408  0.0287  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CD1 
253  C CD2 . LEU A 33  ? 0.5057 0.3953 0.3776 -0.0314 0.0597  0.0213  ? ? ? ? ? ? 303 LEU A CD2 
254  N N   . GLN A 34  ? 0.5727 0.5396 0.4567 -0.0665 0.0674  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A N   
255  C CA  . GLN A 34  ? 0.6478 0.6312 0.5124 -0.0778 0.0694  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CA  
256  C C   . GLN A 34  ? 0.6547 0.6290 0.5262 -0.0931 0.0864  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A C   
257  O O   . GLN A 34  ? 0.5996 0.5762 0.4470 -0.1032 0.0923  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A O   
258  C CB  . GLN A 34  ? 0.6221 0.6310 0.4927 -0.0790 0.0602  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CB  
259  C CG  . GLN A 34  ? 0.6405 0.6691 0.4879 -0.0904 0.0584  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CG  
260  C CD  . GLN A 34  ? 0.7604 0.8171 0.6146 -0.0911 0.0477  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CD  
261  O OE1 . GLN A 34  ? 0.7357 0.8103 0.5781 -0.0821 0.0340  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A OE1 
262  N NE2 . GLN A 34  ? 0.8234 0.8840 0.6976 -0.1020 0.0540  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A NE2 
263  N N   . GLY A 35  ? 0.5072 0.4701 0.4112 -0.0947 0.0942  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A N   
264  C CA  . GLY A 35  ? 0.5154 0.4676 0.4322 -0.1068 0.1115  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A CA  
265  C C   . GLY A 35  ? 0.6523 0.5888 0.5585 -0.1085 0.1222  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A C   
266  O O   . GLY A 35  ? 0.6982 0.6289 0.6058 -0.1199 0.1383  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A O   
267  N N   . PHE A 36  ? 0.6279 0.5567 0.5232 -0.0976 0.1144  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A N   
268  C CA  . PHE A 36  ? 0.6474 0.5608 0.5296 -0.0998 0.1237  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CA  
269  C C   . PHE A 36  ? 0.6251 0.5420 0.4627 -0.0996 0.1175  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A C   
270  O O   . PHE A 36  ? 0.6623 0.5652 0.4837 -0.0966 0.1186  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A O   
271  C CB  . PHE A 36  ? 0.6163 0.5137 0.5181 -0.0894 0.1205  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CB  
272  C CG  . PHE A 36  ? 0.6621 0.5516 0.6063 -0.0918 0.1296  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CG  
273  C CD1 . PHE A 36  ? 0.5201 0.3992 0.4773 -0.0993 0.1460  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CD1 
274  C CD2 . PHE A 36  ? 0.6171 0.5094 0.5887 -0.0865 0.1215  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CD2 
275  C CE1 . PHE A 36  ? 0.6650 0.5381 0.6650 -0.1001 0.1532  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CE1 
276  C CE2 . PHE A 36  ? 0.5402 0.4241 0.5509 -0.0880 0.1279  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CE2 
277  C CZ  . PHE A 36  ? 0.5298 0.4048 0.5563 -0.0941 0.1432  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 306 PHE A CZ  
278  N N   . GLU A 37  ? 0.7166 0.6517 0.5345 -0.1035 0.1103  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N   
279  C CA  . GLU A 37  ? 0.7697 0.7106 0.5461 -0.1023 0.1006  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA  
280  C C   . GLU A 37  ? 0.7407 0.6679 0.4876 -0.1137 0.1133  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C   
281  O O   . GLU A 37  ? 0.7509 0.6720 0.4651 -0.1101 0.1063  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O   
282  C CB  . GLU A 37  ? 0.7855 0.7513 0.5503 -0.1068 0.0908  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB  
283  C CG  . GLU A 37  ? 0.9852 0.9606 0.7120 -0.1025 0.0758  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG  
284  C CD  . GLU A 37  ? 1.1665 1.1702 0.8874 -0.1063 0.0639  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD  
285  O OE1 . GLU A 37  ? 1.2345 1.2500 0.9291 -0.1013 0.0488  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1 
286  O OE2 . GLU A 37  ? 1.2078 1.2216 0.9510 -0.1143 0.0691  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2 
287  N N   . SER A 38  ? 0.7116 0.6330 0.4699 -0.1276 0.1325  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 308 SER A N   
288  C CA  . SER A 38  ? 0.8069 0.7155 0.5382 -0.1407 0.1480  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 308 SER A CA  
289  C C   . SER A 38  ? 0.7307 0.6194 0.4588 -0.1344 0.1508  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 308 SER A C   
290  O O   . SER A 38  ? 0.7754 0.6545 0.4655 -0.1385 0.1515  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 308 SER A O   
291  C CB  . SER A 38  ? 0.9047 0.8108 0.6563 -0.1554 0.1703  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 308 SER A CB  
292  O OG  . SER A 38  ? 1.0680 0.9663 0.8665 -0.1492 0.1779  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 308 SER A OG  
293  N N   . VAL A 39  ? 0.7491 0.6305 0.5156 -0.1252 0.1518  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A N   
294  C CA  . VAL A 39  ? 0.8336 0.6962 0.6005 -0.1203 0.1543  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CA  
295  C C   . VAL A 39  ? 0.8217 0.6803 0.5630 -0.1065 0.1347  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A C   
296  O O   . VAL A 39  ? 0.8072 0.6494 0.5234 -0.1062 0.1354  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A O   
297  C CB  . VAL A 39  ? 0.9104 0.7672 0.7264 -0.1150 0.1590  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CB  
298  C CG1 . VAL A 39  ? 0.8471 0.6860 0.6663 -0.1193 0.1715  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CG1 
299  C CG2 . VAL A 39  ? 1.0728 0.9394 0.9223 -0.1222 0.1701  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CG2 
300  N N   . LEU A 40  ? 0.7553 0.6283 0.5036 -0.0952 0.1180  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 310 LEU A N   
301  C CA  . LEU A 40  ? 0.7071 0.5787 0.4360 -0.0802 0.0995  0.0101  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CA  
302  C C   . LEU A 40  ? 0.8148 0.6858 0.4962 -0.0830 0.0937  0.0177  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A C   
303  O O   . LEU A 40  ? 0.8078 0.6645 0.4667 -0.0742 0.0856  0.0334  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A O   
304  C CB  . LEU A 40  ? 0.6151 0.5061 0.3633 -0.0695 0.0854  0.0107  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CB  
305  C CG  . LEU A 40  ? 0.7033 0.5875 0.4827 -0.0573 0.0801  0.0166  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CG  
306  C CD1 . LEU A 40  ? 0.6455 0.5150 0.4530 -0.0640 0.0941  0.0100  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CD1 
307  C CD2 . LEU A 40  ? 0.5607 0.4657 0.3612 -0.0523 0.0713  0.0122  ? ? ? ? ? ? 310 LEU A CD2 
308  N N   . GLU A 41  ? 0.8612 0.7463 0.5262 -0.0956 0.0973  0.0068  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A N   
309  C CA  . GLU A 41  ? 0.8988 0.7842 0.5164 -0.1005 0.0907  0.0135  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CA  
310  C C   . GLU A 41  ? 0.8763 0.7371 0.4658 -0.1112 0.1045  0.0161  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A C   
311  O O   . GLU A 41  ? 0.8230 0.6724 0.3741 -0.1088 0.0963  0.0303  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A O   
312  C CB  . GLU A 41  ? 1.0095 0.9168 0.6165 -0.1133 0.0906  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CB  
313  C CG  . GLU A 41  ? 1.1074 1.0413 0.7279 -0.1034 0.0723  0.0014  ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CG  
314  C CD  . GLU A 41  ? 1.2264 1.1815 0.8316 -0.1178 0.0706  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 311 GLU A CD  
315  O OE1 . GLU A 41  ? 1.2772 1.2264 0.8733 -0.1359 0.0876  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 311 GLU A OE1 
316  O OE2 . GLU A 41  ? 1.2235 1.2015 0.8263 -0.1114 0.0527  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 311 GLU A OE2 
317  N N   . ALA A 42  ? 0.8609 0.7135 0.4706 -0.1231 0.1258  0.0025  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A N   
318  C CA  . ALA A 42  ? 0.8730 0.7038 0.4616 -0.1352 0.1425  0.0026  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A CA  
319  C C   . ALA A 42  ? 0.9979 0.8072 0.5820 -0.1242 0.1370  0.0207  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A C   
320  O O   . ALA A 42  ? 0.8298 0.6217 0.3737 -0.1279 0.1366  0.0317  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A O   
321  C CB  . ALA A 42  ? 0.7810 0.6110 0.4024 -0.1479 0.1666  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 312 ALA A CB  
322  N N   . VAL A 43  ? 0.5363 0.5439 0.4498 -0.0769 0.0335  0.0163  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N   
323  C CA  . VAL A 43  ? 0.4625 0.4659 0.3795 -0.0780 0.0252  0.0205  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA  
324  C C   . VAL A 43  ? 0.4751 0.4697 0.4022 -0.0668 0.0161  0.0196  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C   
325  O O   . VAL A 43  ? 0.6009 0.6025 0.5415 -0.0565 0.0203  0.0152  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O   
326  C CB  . VAL A 43  ? 0.4985 0.5172 0.4247 -0.0774 0.0338  0.0186  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB  
327  C CG1 . VAL A 43  ? 0.4856 0.4993 0.4113 -0.0825 0.0251  0.0237  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 
328  C CG2 . VAL A 43  ? 0.5471 0.5785 0.4671 -0.0860 0.0454  0.0169  ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 
329  N N   . THR A 44  ? 0.5303 0.5096 0.4507 -0.0692 0.0034  0.0238  ? ? ? ? ? ? 314 THR A N   
330  C CA  . THR A 44  ? 0.5793 0.5500 0.5093 -0.0589 -0.0058 0.0223  ? ? ? ? ? ? 314 THR A CA  
331  C C   . THR A 44  ? 0.5844 0.5567 0.5251 -0.0538 -0.0072 0.0214  ? ? ? ? ? ? 314 THR A C   
332  O O   . THR A 44  ? 0.5806 0.5541 0.5334 -0.0430 -0.0077 0.0168  ? ? ? ? ? ? 314 THR A O   
333  C CB  . THR A 44  ? 0.4910 0.4445 0.4119 -0.0632 -0.0205 0.0277  ? ? ? ? ? ? 314 THR A CB  
334  O OG1 . THR A 44  ? 0.6290 0.5812 0.5387 -0.0693 -0.0197 0.0290  ? ? ? ? ? ? 314 THR A OG1 
335  C CG2 . THR A 44  ? 0.5735 0.5201 0.5064 -0.0515 -0.0292 0.0246  ? ? ? ? ? ? 314 THR A CG2 
336  N N   . ALA A 45  ? 0.5302 0.5031 0.4655 -0.0626 -0.0076 0.0256  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A N   
337  C CA  . ALA A 45  ? 0.4856 0.4587 0.4284 -0.0601 -0.0101 0.0256  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CA  
338  C C   . ALA A 45  ? 0.4849 0.4729 0.4421 -0.0506 -0.0004 0.0197  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A C   
339  O O   . ALA A 45  ? 0.5937 0.5816 0.5585 -0.0466 -0.0028 0.0186  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A O   
340  C CB  . ALA A 45  ? 0.4623 0.4353 0.3954 -0.0733 -0.0110 0.0313  ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CB  
341  N N   . LEU A 46  ? 0.4342 0.4338 0.3942 -0.0473 0.0102  0.0159  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A N   
342  C CA  . LEU A 46  ? 0.4492 0.4610 0.4217 -0.0379 0.0187  0.0107  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CA  
343  C C   . LEU A 46  ? 0.4673 0.4730 0.4484 -0.0276 0.0138  0.0070  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A C   
344  O O   . LEU A 46  ? 0.4370 0.4480 0.4270 -0.0218 0.0158  0.0045  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A O   
345  C CB  . LEU A 46  ? 0.4897 0.5112 0.4622 -0.0358 0.0298  0.0072  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CB  
346  C CG  . LEU A 46  ? 0.5046 0.5391 0.4748 -0.0423 0.0391  0.0077  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CG  
347  C CD1 . LEU A 46  ? 0.4910 0.5308 0.4594 -0.0398 0.0489  0.0035  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CD1 
348  C CD2 . LEU A 46  ? 0.4273 0.4741 0.4085 -0.0390 0.0430  0.0068  ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CD2 
349  N N   . ALA A 47  ? 0.4563 0.4515 0.4345 -0.0257 0.0074  0.0065  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A N   
350  C CA  . ALA A 47  ? 0.4655 0.4561 0.4521 -0.0164 0.0032  0.0020  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A CA  
351  C C   . ALA A 47  ? 0.4903 0.4741 0.4812 -0.0151 -0.0047 0.0026  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A C   
352  O O   . ALA A 47  ? 0.4514 0.4361 0.4510 -0.0076 -0.0048 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 317 ALA A O   
353  C CB  . ALA A 47  ? 0.3792 0.3618 0.3627 -0.0154 -0.0027 0.0015  ? ? ? ? ? ? 317 ALA A CB  
354  N N   . PHE A 48  ? 0.4460 0.4225 0.4294 -0.0233 -0.0111 0.0082  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A N   
355  C CA  . PHE A 48  ? 0.4365 0.4027 0.4214 -0.0233 -0.0200 0.0091  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CA  
356  C C   . PHE A 48  ? 0.3784 0.3529 0.3716 -0.0196 -0.0154 0.0060  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A C   
357  O O   . PHE A 48  ? 0.4366 0.4038 0.4339 -0.0162 -0.0211 0.0038  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A O   
358  C CB  . PHE A 48  ? 0.4175 0.3745 0.3905 -0.0349 -0.0266 0.0164  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CB  
359  C CG  . PHE A 48  ? 0.5319 0.4771 0.4949 -0.0395 -0.0341 0.0205  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CG  
360  C CD1 . PHE A 48  ? 0.5420 0.4828 0.5088 -0.0321 -0.0378 0.0174  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CD1 
361  C CD2 . PHE A 48  ? 0.5976 0.5363 0.5465 -0.0521 -0.0378 0.0277  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CD2 
362  C CE1 . PHE A 48  ? 0.5722 0.5024 0.5297 -0.0366 -0.0457 0.0217  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CE1 
363  C CE2 . PHE A 48  ? 0.5771 0.5038 0.5151 -0.0572 -0.0456 0.0322  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CE2 
364  C CZ  . PHE A 48  ? 0.5798 0.5022 0.5223 -0.0491 -0.0499 0.0293  ? ? ? ? ? ? 318 PHE A CZ  
365  N N   . TYR A 49  ? 0.4149 0.4043 0.4106 -0.0201 -0.0052 0.0056  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A N   
366  C CA  . TYR A 49  ? 0.5093 0.5072 0.5115 -0.0184 -0.0017 0.0042  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CA  
367  C C   . TYR A 49  ? 0.4912 0.4983 0.5021 -0.0092 0.0054  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 319 TYR A C   
368  O O   . TYR A 49  ? 0.4308 0.4458 0.4467 -0.0076 0.0086  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 319 TYR A O   
369  C CB  . TYR A 49  ? 0.4512 0.4600 0.4505 -0.0267 0.0030  0.0085  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CB  
370  C CG  . TYR A 49  ? 0.5102 0.5097 0.4991 -0.0376 -0.0039 0.0143  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CG  
371  C CD1 . TYR A 49  ? 0.5086 0.4988 0.4954 -0.0416 -0.0118 0.0163  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CD1 
372  C CD2 . TYR A 49  ? 0.4593 0.4582 0.4391 -0.0448 -0.0026 0.0177  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CD2 
373  C CE1 . TYR A 49  ? 0.5024 0.4819 0.4780 -0.0524 -0.0188 0.0220  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CE1 
374  C CE2 . TYR A 49  ? 0.4735 0.4626 0.4417 -0.0562 -0.0094 0.0235  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CE2 
375  C CZ  . TYR A 49  ? 0.5039 0.4828 0.4700 -0.0599 -0.0177 0.0259  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A CZ  
376  O OH  . TYR A 49  ? 0.5555 0.5226 0.5085 -0.0719 -0.0250 0.0320  ? ? ? ? ? ? 319 TYR A OH  
377  N N   . VAL A 50  ? 0.4884 0.4937 0.5002 -0.0039 0.0073  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A N   
378  C CA  . VAL A 50  ? 0.4875 0.4995 0.5054 0.0037  0.0138  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CA  
379  C C   . VAL A 50  ? 0.4158 0.4252 0.4394 0.0084  0.0108  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A C   
380  O O   . VAL A 50  ? 0.4170 0.4338 0.4443 0.0111  0.0156  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A O   
381  C CB  . VAL A 50  ? 0.3648 0.3746 0.3814 0.0071  0.0158  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CB  
382  C CG1 . VAL A 50  ? 0.2616 0.2752 0.2834 0.0142  0.0207  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CG1 
383  C CG2 . VAL A 50  ? 0.4330 0.4472 0.4437 0.0029  0.0214  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A CG2 
384  N N   . PRO A 51  ? 0.4097 0.4085 0.4339 0.0093  0.0029  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 321 PRO A N   
385  C CA  . PRO A 51  ? 0.3763 0.3735 0.4056 0.0132  0.0012  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CA  
386  C C   . PRO A 51  ? 0.4282 0.4287 0.4574 0.0097  0.0010  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 321 PRO A C   
387  O O   . PRO A 51  ? 0.3905 0.3960 0.4228 0.0126  0.0043  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 321 PRO A O   
388  C CB  . PRO A 51  ? 0.3186 0.3031 0.3487 0.0145  -0.0080 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CB  
389  C CG  . PRO A 51  ? 0.4356 0.4177 0.4632 0.0142  -0.0094 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CG  
390  C CD  . PRO A 51  ? 0.4149 0.4031 0.4362 0.0082  -0.0046 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 321 PRO A CD  
391  N N   . VAL A 52  ? 0.3780 0.3758 0.4028 0.0028  -0.0029 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 322 VAL A N   
392  C CA  . VAL A 52  ? 0.4843 0.4864 0.5090 -0.0016 -0.0033 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CA  
393  C C   . VAL A 52  ? 0.4554 0.4729 0.4836 -0.0005 0.0047  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 322 VAL A C   
394  O O   . VAL A 52  ? 0.5825 0.6050 0.6135 0.0002  0.0054  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 322 VAL A O   
395  C CB  . VAL A 52  ? 0.4868 0.4844 0.5053 -0.0108 -0.0084 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CB  
396  C CG1 . VAL A 52  ? 0.4656 0.4503 0.4818 -0.0133 -0.0168 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CG1 
397  C CG2 . VAL A 52  ? 0.5425 0.5350 0.5556 -0.0136 -0.0099 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 322 VAL A CG2 
398  N N   . LEU A 53  ? 0.4505 0.4751 0.4783 -0.0004 0.0102  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A N   
399  C CA  . LEU A 53  ? 0.4632 0.5018 0.4950 0.0016  0.0177  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CA  
400  C C   . LEU A 53  ? 0.3858 0.4260 0.4212 0.0088  0.0207  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A C   
401  O O   . LEU A 53  ? 0.4875 0.5350 0.5263 0.0098  0.0219  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A O   
402  C CB  . LEU A 53  ? 0.5247 0.5683 0.5549 0.0012  0.0234  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CB  
403  C CG  . LEU A 53  ? 0.5811 0.6348 0.6108 -0.0054 0.0262  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CG  
404  C CD1 . LEU A 53  ? 0.6376 0.6963 0.6697 -0.0105 0.0224  0.0022  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD1 
405  C CD2 . LEU A 53  ? 0.5134 0.5607 0.5353 -0.0118 0.0245  0.0018  ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD2 
406  N N   . LEU A 54  ? 0.3135 0.3470 0.3478 0.0132  0.0215  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A N   
407  C CA  . LEU A 54  ? 0.4445 0.4787 0.4804 0.0187  0.0248  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CA  
408  C C   . LEU A 54  ? 0.4007 0.4308 0.4373 0.0187  0.0206  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A C   
409  O O   . LEU A 54  ? 0.4120 0.4454 0.4492 0.0208  0.0229  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A O   
410  C CB  . LEU A 54  ? 0.2386 0.2680 0.2729 0.0221  0.0271  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CB  
411  C CG  . LEU A 54  ? 0.3821 0.4136 0.4139 0.0215  0.0312  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CG  
412  C CD1 . LEU A 54  ? 0.4013 0.4287 0.4315 0.0245  0.0334  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CD1 
413  C CD2 . LEU A 54  ? 0.3134 0.3542 0.3465 0.0225  0.0373  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CD2 
414  N N   . GLY A 55  ? 0.4132 0.4353 0.4491 0.0161  0.0143  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A N   
415  C CA  . GLY A 55  ? 0.3198 0.3368 0.3561 0.0158  0.0103  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A CA  
416  C C   . GLY A 55  ? 0.3435 0.3659 0.3794 0.0119  0.0092  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A C   
417  O O   . GLY A 55  ? 0.3321 0.3543 0.3676 0.0121  0.0088  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A O   
418  N N   . THR A 56  ? 0.4196 0.4476 0.4555 0.0076  0.0089  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 326 THR A N   
419  C CA  . THR A 56  ? 0.4980 0.5335 0.5347 0.0033  0.0075  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 326 THR A CA  
420  C C   . THR A 56  ? 0.5050 0.5514 0.5447 0.0072  0.0125  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 326 THR A C   
421  O O   . THR A 56  ? 0.5023 0.5527 0.5423 0.0057  0.0109  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 326 THR A O   
422  C CB  . THR A 56  ? 0.4725 0.5130 0.5090 -0.0030 0.0062  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 326 THR A CB  
423  O OG1 . THR A 56  ? 0.4356 0.4634 0.4675 -0.0072 0.0004  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 326 THR A OG1 
424  C CG2 . THR A 56  ? 0.4423 0.4925 0.4808 -0.0079 0.0046  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 326 THR A CG2 
425  N N   . GLY A 57  ? 0.4253 0.4749 0.4663 0.0119  0.0180  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A N   
426  C CA  . GLY A 57  ? 0.4493 0.5058 0.4921 0.0164  0.0222  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A CA  
427  C C   . GLY A 57  ? 0.4043 0.4547 0.4436 0.0183  0.0218  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A C   
428  O O   . GLY A 57  ? 0.4669 0.5214 0.5058 0.0190  0.0218  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A O   
429  N N   . GLY A 58  ? 0.4006 0.4417 0.4373 0.0190  0.0213  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A N   
430  C CA  . GLY A 58  ? 0.3706 0.4068 0.4040 0.0199  0.0215  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A CA  
431  C C   . GLY A 58  ? 0.4585 0.4939 0.4902 0.0157  0.0171  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A C   
432  O O   . GLY A 58  ? 0.4707 0.5069 0.4988 0.0152  0.0179  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A O   
433  N N   . ASN A 59  ? 0.4940 0.5267 0.5268 0.0120  0.0123  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A N   
434  C CA  . ASN A 59  ? 0.4996 0.5308 0.5300 0.0070  0.0079  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CA  
435  C C   . ASN A 59  ? 0.4859 0.5273 0.5164 0.0050  0.0077  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A C   
436  O O   . ASN A 59  ? 0.5015 0.5429 0.5281 0.0028  0.0065  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A O   
437  C CB  . ASN A 59  ? 0.4508 0.4765 0.4815 0.0027  0.0025  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CB  
438  C CG  . ASN A 59  ? 0.4517 0.4654 0.4822 0.0048  0.0006  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CG  
439  O OD1 . ASN A 59  ? 0.5679 0.5773 0.5982 0.0081  0.0022  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A OD1 
440  N ND2 . ASN A 59  ? 0.4160 0.4246 0.4468 0.0028  -0.0031 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A ND2 
441  N N   . THR A 60  ? 0.4038 0.4544 0.4390 0.0056  0.0088  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 330 THR A N   
442  C CA  . THR A 60  ? 0.4003 0.4627 0.4384 0.0046  0.0081  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CA  
443  C C   . THR A 60  ? 0.4405 0.5042 0.4762 0.0086  0.0103  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 330 THR A C   
444  O O   . THR A 60  ? 0.5165 0.5839 0.5503 0.0062  0.0073  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 330 THR A O   
445  C CB  . THR A 60  ? 0.3274 0.4005 0.3725 0.0059  0.0104  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CB  
446  O OG1 . THR A 60  ? 0.3948 0.4663 0.4402 0.0005  0.0079  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 330 THR A OG1 
447  C CG2 . THR A 60  ? 0.3024 0.3897 0.3530 0.0060  0.0093  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CG2 
448  N N   . GLY A 61  ? 0.3931 0.4529 0.4278 0.0139  0.0152  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 331 GLY A N   
449  C CA  . GLY A 61  ? 0.4164 0.4751 0.4470 0.0171  0.0174  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 331 GLY A CA  
450  C C   . GLY A 61  ? 0.4827 0.5345 0.5051 0.0135  0.0158  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 331 GLY A C   
451  O O   . GLY A 61  ? 0.4384 0.4917 0.4564 0.0122  0.0140  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 331 GLY A O   
452  N N   . ASN A 62  ? 0.4367 0.4811 0.4570 0.0117  0.0163  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A N   
453  C CA  . ASN A 62  ? 0.4400 0.4783 0.4529 0.0082  0.0160  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A CA  
454  C C   . ASN A 62  ? 0.4294 0.4691 0.4396 0.0021  0.0108  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A C   
455  O O   . ASN A 62  ? 0.5213 0.5584 0.5238 -0.0017 0.0102  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A O   
456  C CB  . ASN A 62  ? 0.4565 0.4878 0.4703 0.0090  0.0179  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A CB  
457  C CG  . ASN A 62  ? 0.5810 0.6107 0.5944 0.0132  0.0234  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A CG  
458  O OD1 . ASN A 62  ? 0.6945 0.7223 0.7126 0.0163  0.0247  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A OD1 
459  N ND2 . ASN A 62  ? 0.6427 0.6726 0.6496 0.0127  0.0262  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 332 ASN A ND2 
460  N N   . GLN A 63  ? 0.3350 0.3787 0.3505 0.0003  0.0070  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A N   
461  C CA  . GLN A 63  ? 0.3705 0.4168 0.3836 -0.0061 0.0017  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CA  
462  C C   . GLN A 63  ? 0.4845 0.5394 0.4965 -0.0064 0.0000  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A C   
463  O O   . GLN A 63  ? 0.4931 0.5479 0.4985 -0.0115 -0.0033 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A O   
464  C CB  . GLN A 63  ? 0.3400 0.3893 0.3588 -0.0088 -0.0018 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CB  
465  C CG  . GLN A 63  ? 0.4371 0.4870 0.4526 -0.0167 -0.0074 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CG  
466  C CD  . GLN A 63  ? 0.4339 0.4880 0.4544 -0.0204 -0.0107 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CD  
467  O OE1 . GLN A 63  ? 0.4263 0.4904 0.4540 -0.0179 -0.0093 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A OE1 
468  N NE2 . GLN A 63  ? 0.4265 0.4727 0.4426 -0.0268 -0.0147 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A NE2 
469  N N   . SER A 64  ? 0.4495 0.5112 0.4676 -0.0006 0.0020  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 334 SER A N   
470  C CA  . SER A 64  ? 0.4322 0.5016 0.4510 0.0012  0.0001  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 334 SER A CA  
471  C C   . SER A 64  ? 0.5172 0.5790 0.5253 0.0009  0.0011  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 334 SER A C   
472  O O   . SER A 64  ? 0.5009 0.5648 0.5040 -0.0020 -0.0032 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 334 SER A O   
473  C CB  . SER A 64  ? 0.3890 0.4659 0.4173 0.0085  0.0029  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 334 SER A CB  
474  O OG  . SER A 64  ? 0.5935 0.6769 0.6236 0.0117  0.0005  0.0024  ? ? ? ? ? ? 334 SER A OG  
475  N N   . ALA A 65  ? 0.4679 0.5211 0.4721 0.0033  0.0066  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A N   
476  C CA  . ALA A 65  ? 0.4899 0.5357 0.4830 0.0021  0.0087  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A CA  
477  C C   . ALA A 65  ? 0.5074 0.5495 0.4907 -0.0061 0.0061  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A C   
478  O O   . ALA A 65  ? 0.5832 0.6229 0.5566 -0.0096 0.0043  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A O   
479  C CB  . ALA A 65  ? 0.2806 0.3199 0.2728 0.0052  0.0153  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 335 ALA A CB  
480  N N   . THR A 66  ? 0.5199 0.5603 0.5050 -0.0094 0.0058  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 336 THR A N   
481  C CA  . THR A 66  ? 0.4771 0.5132 0.4531 -0.0172 0.0041  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CA  
482  C C   . THR A 66  ? 0.5068 0.5477 0.4780 -0.0225 -0.0025 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 336 THR A C   
483  O O   . THR A 66  ? 0.5116 0.5490 0.4709 -0.0288 -0.0036 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 336 THR A O   
484  C CB  . THR A 66  ? 0.4547 0.4873 0.4349 -0.0187 0.0038  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CB  
485  O OG1 . THR A 66  ? 0.5269 0.5550 0.5112 -0.0138 0.0091  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 336 THR A OG1 
486  C CG2 . THR A 66  ? 0.4173 0.4449 0.3879 -0.0268 0.0022  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CG2 
487  N N   . LEU A 67  ? 0.4454 0.4953 0.4259 -0.0204 -0.0068 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A N   
488  C CA  . LEU A 67  ? 0.4203 0.4775 0.3990 -0.0247 -0.0138 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CA  
489  C C   . LEU A 67  ? 0.5031 0.5600 0.4752 -0.0232 -0.0154 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A C   
490  O O   . LEU A 67  ? 0.6090 0.6652 0.5712 -0.0296 -0.0202 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A O   
491  C CB  . LEU A 67  ? 0.4192 0.4885 0.4116 -0.0220 -0.0171 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CB  
492  C CG  . LEU A 67  ? 0.5877 0.6591 0.5828 -0.0281 -0.0201 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CG  
493  C CD1 . LEU A 67  ? 0.5935 0.6523 0.5787 -0.0340 -0.0185 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CD1 
494  C CD2 . LEU A 67  ? 0.6005 0.6771 0.6080 -0.0237 -0.0180 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A CD2 
495  N N   . ILE A 68  ? 0.4898 0.5461 0.4663 -0.0152 -0.0119 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 338 ILE A N   
496  C CA  . ILE A 68  ? 0.4958 0.5500 0.4664 -0.0128 -0.0140 0.0010  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CA  
497  C C   . ILE A 68  ? 0.4548 0.4972 0.4079 -0.0189 -0.0117 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 338 ILE A C   
498  O O   . ILE A 68  ? 0.5115 0.5508 0.4540 -0.0226 -0.0164 0.0007  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A O   
499  C CB  . ILE A 68  ? 0.5409 0.5961 0.5204 -0.0025 -0.0104 0.0039  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CB  
500  C CG1 . ILE A 68  ? 0.4754 0.5439 0.4720 0.0027  -0.0119 0.0080  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CG1 
501  C CG2 . ILE A 68  ? 0.4524 0.5031 0.4253 0.0003  -0.0134 0.0099  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CG2 
502  C CD1 . ILE A 68  ? 0.3724 0.4523 0.3739 0.0011  -0.0203 0.0152  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A CD1 
503  N N   . ILE A 69  ? 0.5000 0.5363 0.4504 -0.0202 -0.0047 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A N   
504  C CA  . ILE A 69  ? 0.5122 0.5393 0.4472 -0.0270 -0.0010 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CA  
505  C C   . ILE A 69  ? 0.5570 0.5833 0.4807 -0.0373 -0.0055 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A C   
506  O O   . ILE A 69  ? 0.5075 0.5280 0.4157 -0.0440 -0.0064 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A O   
507  C CB  . ILE A 69  ? 0.5337 0.5575 0.4716 -0.0260 0.0071  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CB  
508  C CG1 . ILE A 69  ? 0.4912 0.5142 0.4362 -0.0176 0.0118  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG1 
509  C CG2 . ILE A 69  ? 0.5738 0.5912 0.4973 -0.0343 0.0112  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG2 
510  C CD1 . ILE A 69  ? 0.4915 0.5142 0.4444 -0.0147 0.0177  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CD1 
511  N N   . ARG A 70  ? 0.5385 0.5698 0.4686 -0.0394 -0.0083 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 340 ARG A N   
512  C CA  . ARG A 70  ? 0.5826 0.6133 0.5023 -0.0496 -0.0128 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CA  
513  C C   . ARG A 70  ? 0.5928 0.6268 0.5063 -0.0526 -0.0213 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 340 ARG A C   
514  O O   . ARG A 70  ? 0.5761 0.6053 0.4736 -0.0615 -0.0238 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 340 ARG A O   
515  C CB  . ARG A 70  ? 0.5913 0.6260 0.5197 -0.0509 -0.0146 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CB  
516  C CG  . ARG A 70  ? 0.7421 0.7755 0.6594 -0.0620 -0.0192 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CG  
517  C CD  . ARG A 70  ? 0.8331 0.8686 0.7583 -0.0636 -0.0213 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 340 ARG A CD  
518  N N   . ALA A 71  ? 0.5506 0.5933 0.4771 -0.0451 -0.0259 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A N   
519  C CA  . ALA A 71  ? 0.5383 0.5863 0.4628 -0.0462 -0.0352 0.0063  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CA  
520  C C   . ALA A 71  ? 0.6129 0.6518 0.5239 -0.0465 -0.0364 0.0101  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A C   
521  O O   . ALA A 71  ? 0.6668 0.7042 0.5665 -0.0527 -0.0439 0.0157  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A O   
522  C CB  . ALA A 71  ? 0.4445 0.5053 0.3884 -0.0369 -0.0387 0.0137  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CB  
523  N N   . LEU A 72  ? 0.5758 0.6079 0.4871 -0.0406 -0.0295 0.0074  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A N   
524  C CA  . LEU A 72  ? 0.5535 0.5749 0.4505 -0.0416 -0.0300 0.0106  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CA  
525  C C   . LEU A 72  ? 0.5370 0.5490 0.4124 -0.0545 -0.0278 0.0045  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A C   
526  O O   . LEU A 72  ? 0.5553 0.5593 0.4144 -0.0601 -0.0323 0.0094  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A O   
527  C CB  . LEU A 72  ? 0.4574 0.4739 0.3598 -0.0330 -0.0224 0.0084  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CB  
528  C CG  . LEU A 72  ? 0.6353 0.6585 0.5553 -0.0204 -0.0245 0.0153  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CG  
529  C CD1 . LEU A 72  ? 0.6582 0.6761 0.5822 -0.0134 -0.0160 0.0114  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CD1 
530  C CD2 . LEU A 72  ? 0.6005 0.6224 0.5173 -0.0178 -0.0341 0.0261  ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CD2 
531  N N   . ALA A 73  ? 0.5903 0.6029 0.4656 -0.0591 -0.0211 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 343 ALA A N   
532  C CA  . ALA A 73  ? 0.6268 0.6322 0.4833 -0.0713 -0.0173 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CA  
533  C C   . ALA A 73  ? 0.7015 0.7075 0.5457 -0.0818 -0.0255 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 343 ALA A C   
534  O O   . ALA A 73  ? 0.7031 0.7015 0.5271 -0.0920 -0.0267 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 343 ALA A O   
535  C CB  . ALA A 73  ? 0.5535 0.5604 0.4162 -0.0718 -0.0084 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CB  
536  N N   . THR A 74  ? 0.7559 0.7710 0.6116 -0.0800 -0.0314 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 344 THR A N   
537  C CA  . THR A 74  ? 0.7270 0.7443 0.5728 -0.0900 -0.0398 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 344 THR A CA  
538  C C   . THR A 74  ? 0.7434 0.7630 0.5874 -0.0883 -0.0511 0.0103  ? ? ? ? ? ? 344 THR A C   
539  O O   . THR A 74  ? 0.7727 0.7962 0.6109 -0.0954 -0.0599 0.0154  ? ? ? ? ? ? 344 THR A O   
540  C CB  . THR A 74  ? 0.5994 0.6256 0.4578 -0.0901 -0.0415 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 344 THR A CB  
541  O OG1 . THR A 74  ? 0.5308 0.5672 0.4099 -0.0789 -0.0449 0.0014  ? ? ? ? ? ? 344 THR A OG1 
542  C CG2 . THR A 74  ? 0.4953 0.5177 0.3560 -0.0910 -0.0316 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 344 THR A CG2 
543  N N   . ARG A 75  ? 0.6945 0.7118 0.5442 -0.0786 -0.0511 0.0161  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A N   
544  C CA  . ARG A 75  ? 0.6837 0.7024 0.5346 -0.0739 -0.0618 0.0292  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CA  
545  C C   . ARG A 75  ? 0.5942 0.6289 0.4638 -0.0688 -0.0700 0.0358  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A C   
546  O O   . ARG A 75  ? 0.5932 0.6319 0.4623 -0.0687 -0.0811 0.0458  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A O   
547  C CB  . ARG A 75  ? 0.7589 0.7674 0.5849 -0.0859 -0.0687 0.0336  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CB  
548  C CG  . ARG A 75  ? 0.8067 0.8000 0.6129 -0.0922 -0.0610 0.0277  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CG  
549  C CD  . ARG A 75  ? 0.8999 0.8860 0.7101 -0.0817 -0.0595 0.0325  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CD  
550  N NE  . ARG A 75  ? 1.0811 1.0533 0.8698 -0.0877 -0.0664 0.0403  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A NE  
551  C CZ  . ARG A 75  ? 1.1817 1.1531 0.9701 -0.0844 -0.0795 0.0529  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A CZ  
552  N NH1 . ARG A 75  ? 1.1468 1.1029 0.9135 -0.0906 -0.0860 0.0599  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A NH1 
553  N NH2 . ARG A 75  ? 1.2613 1.2472 1.0709 -0.0753 -0.0864 0.0585  ? ? ? ? ? ? 345 ARG A NH2 
554  N N   . ASP A 76  ? 0.5545 0.5985 0.4405 -0.0648 -0.0646 0.0303  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A N   
555  C CA  . ASP A 76  ? 0.5474 0.6078 0.4534 -0.0590 -0.0704 0.0359  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A CA  
556  C C   . ASP A 76  ? 0.6189 0.6841 0.5410 -0.0447 -0.0712 0.0424  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A C   
557  O O   . ASP A 76  ? 0.6429 0.7216 0.5796 -0.0391 -0.0786 0.0499  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A O   
558  C CB  . ASP A 76  ? 0.6091 0.6756 0.5254 -0.0602 -0.0643 0.0280  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A CB  
559  C CG  . ASP A 76  ? 0.6637 0.7478 0.5998 -0.0559 -0.0695 0.0334  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A CG  
560  O OD1 . ASP A 76  ? 0.7506 0.8439 0.6881 -0.0584 -0.0796 0.0414  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A OD1 
561  O OD2 . ASP A 76  ? 0.6541 0.7435 0.6043 -0.0505 -0.0637 0.0298  ? ? ? ? ? ? 346 ASP A OD2 
562  N N   . LEU A 77  ? 0.6082 0.6629 0.5278 -0.0391 -0.0632 0.0388  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N   
563  C CA  . LEU A 77  ? 0.6009 0.6564 0.5322 -0.0261 -0.0631 0.0439  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA  
564  C C   . LEU A 77  ? 0.5961 0.6340 0.5100 -0.0266 -0.0624 0.0454  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C   
565  O O   . LEU A 77  ? 0.6297 0.6561 0.5258 -0.0357 -0.0574 0.0393  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O   
566  C CB  . LEU A 77  ? 0.6078 0.6681 0.5551 -0.0179 -0.0533 0.0380  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB  
567  C CG  . LEU A 77  ? 0.6228 0.7002 0.5890 -0.0158 -0.0533 0.0374  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG  
568  C CD1 . LEU A 77  ? 0.5884 0.6662 0.5652 -0.0096 -0.0433 0.0312  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1 
569  C CD2 . LEU A 77  ? 0.6365 0.7288 0.6180 -0.0090 -0.0619 0.0464  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2 
570  N N   . ASP A 78  ? 0.5822 0.6183 0.5012 -0.0171 -0.0675 0.0532  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A N   
571  C CA  . ASP A 78  ? 0.6106 0.6283 0.5137 -0.0165 -0.0668 0.0552  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CA  
572  C C   . ASP A 78  ? 0.7262 0.7418 0.6415 -0.0042 -0.0596 0.0534  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A C   
573  O O   . ASP A 78  ? 0.7663 0.7954 0.7023 0.0041  -0.0564 0.0518  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A O   
574  C CB  . ASP A 78  ? 0.6746 0.6871 0.5695 -0.0165 -0.0801 0.0663  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CB  
575  C CG  . ASP A 78  ? 0.8096 0.8250 0.6921 -0.0293 -0.0882 0.0686  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CG  
576  O OD1 . ASP A 78  ? 0.8263 0.8299 0.6862 -0.0420 -0.0856 0.0647  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD1 
577  O OD2 . ASP A 78  ? 0.9034 0.9337 0.7986 -0.0272 -0.0969 0.0741  ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD2 
578  N N   . LEU A 79  ? 0.7197 0.7179 0.6210 -0.0039 -0.0568 0.0535  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A N   
579  C CA  . LEU A 79  ? 0.6255 0.6194 0.5354 0.0066  -0.0496 0.0514  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CA  
580  C C   . LEU A 79  ? 0.6266 0.6293 0.5565 0.0207  -0.0551 0.0580  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A C   
581  O O   . LEU A 79  ? 0.6038 0.6129 0.5495 0.0298  -0.0484 0.0547  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A O   
582  C CB  . LEU A 79  ? 0.5602 0.5324 0.4491 0.0032  -0.0475 0.0517  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CB  
583  C CG  . LEU A 79  ? 0.6624 0.6274 0.5364 -0.0078 -0.0374 0.0422  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CG  
584  C CD1 . LEU A 79  ? 0.6570 0.6022 0.5131 -0.0098 -0.0347 0.0427  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CD1 
585  C CD2 . LEU A 79  ? 0.7329 0.7096 0.6231 -0.0041 -0.0272 0.0332  ? ? ? ? ? ? 349 LEU A CD2 
586  N N   . ARG A 80  ? 0.6564 0.6603 0.5859 0.0223  -0.0672 0.0670  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A N   
587  C CA  . ARG A 80  ? 0.8126 0.8253 0.7617 0.0363  -0.0735 0.0733  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CA  
588  C C   . ARG A 80  ? 0.8188 0.8567 0.7933 0.0413  -0.0717 0.0710  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A C   
589  O O   . ARG A 80  ? 0.8718 0.9206 0.8659 0.0534  -0.0742 0.0739  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A O   
590  C CB  . ARG A 80  ? 0.9270 0.9347 0.8688 0.0361  -0.0884 0.0837  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CB  
591  C CG  . ARG A 80  ? 0.9773 0.9926 0.9110 0.0236  -0.0954 0.0858  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CG  
592  C CD  . ARG A 80  ? 1.0021 1.0128 0.9288 0.0236  -0.1113 0.0969  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CD  
593  N NE  . ARG A 80  ? 1.0572 1.0846 1.0094 0.0374  -0.1193 0.1026  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A NE  
594  C CZ  . ARG A 80  ? 1.1540 1.1843 1.1079 0.0397  -0.1343 0.1123  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A CZ  
595  N NH1 . ARG A 80  ? 1.1817 1.1978 1.1112 0.0282  -0.1434 0.1180  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A NH1 
596  N NH2 . ARG A 80  ? 1.1941 1.2423 1.1743 0.0532  -0.1405 0.1161  ? ? ? ? ? ? 350 ARG A NH2 
597  N N   . ASP A 81  ? 0.7097 0.7564 0.6837 0.0319  -0.0672 0.0654  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A N   
598  C CA  . ASP A 81  ? 0.5925 0.6619 0.5874 0.0339  -0.0661 0.0636  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CA  
599  C C   . ASP A 81  ? 0.4836 0.5584 0.4912 0.0394  -0.0544 0.0565  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A C   
600  O O   . ASP A 81  ? 0.5205 0.6124 0.5432 0.0393  -0.0522 0.0543  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A O   
601  C CB  . ASP A 81  ? 0.5373 0.6122 0.5245 0.0205  -0.0680 0.0613  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CB  
602  C CG  . ASP A 81  ? 0.6194 0.6931 0.5961 0.0142  -0.0805 0.0687  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CG  
603  O OD1 . ASP A 81  ? 0.7161 0.7964 0.7026 0.0219  -0.0898 0.0766  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD1 
604  O OD2 . ASP A 81  ? 0.5645 0.6308 0.5233 0.0015  -0.0812 0.0665  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD2 
605  N N   . TRP A 82  ? 0.4347 0.4946 0.4353 0.0432  -0.0471 0.0532  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A N   
606  C CA  . TRP A 82  ? 0.6134 0.6761 0.6224 0.0465  -0.0359 0.0461  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CA  
607  C C   . TRP A 82  ? 0.6434 0.7228 0.6756 0.0573  -0.0347 0.0471  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A C   
608  O O   . TRP A 82  ? 0.6167 0.7041 0.6583 0.0580  -0.0270 0.0420  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A O   
609  C CB  . TRP A 82  ? 0.6567 0.7000 0.6524 0.0477  -0.0290 0.0426  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CB  
610  C CG  . TRP A 82  ? 0.7090 0.7424 0.7047 0.0576  -0.0317 0.0473  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CG  
611  C CD1 . TRP A 82  ? 0.7161 0.7351 0.6979 0.0570  -0.0395 0.0534  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CD1 
612  C CD2 . TRP A 82  ? 0.6251 0.6605 0.6340 0.0691  -0.0267 0.0461  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CD2 
613  N NE1 . TRP A 82  ? 0.6919 0.7029 0.6779 0.0682  -0.0401 0.0562  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A NE1 
614  C CE2 . TRP A 82  ? 0.6326 0.6538 0.6354 0.0759  -0.0320 0.0514  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CE2 
615  C CE3 . TRP A 82  ? 0.5016 0.5485 0.5256 0.0739  -0.0185 0.0411  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CE3 
616  C CZ2 . TRP A 82  ? 0.5486 0.5669 0.5610 0.0879  -0.0288 0.0510  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CZ2 
617  C CZ3 . TRP A 82  ? 0.4628 0.5080 0.4958 0.0850  -0.0150 0.0407  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CZ3 
618  C CH2 . TRP A 82  ? 0.4612 0.4922 0.4888 0.0923  -0.0199 0.0452  ? ? ? ? ? ? 352 TRP A CH2 
619  N N   . ARG A 83  ? 0.7208 0.8057 0.7622 0.0655  -0.0424 0.0535  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A N   
620  C CA  . ARG A 83  ? 0.6448 0.7475 0.7095 0.0761  -0.0412 0.0539  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CA  
621  C C   . ARG A 83  ? 0.6618 0.7885 0.7413 0.0719  -0.0443 0.0545  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A C   
622  O O   . ARG A 83  ? 0.7160 0.8583 0.8113 0.0746  -0.0385 0.0512  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A O   
623  C CB  . ARG A 83  ? 0.6042 0.7038 0.6747 0.0876  -0.0486 0.0599  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CB  
624  C CG  . ARG A 83  ? 0.5755 0.6505 0.6318 0.0922  -0.0454 0.0592  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CG  
625  C CD  . ARG A 83  ? 0.5306 0.5940 0.5813 0.0980  -0.0566 0.0670  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CD  
626  N NE  . ARG A 83  ? 0.6214 0.6578 0.6458 0.0916  -0.0567 0.0679  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A NE  
627  C CZ  . ARG A 83  ? 0.7358 0.7536 0.7495 0.0961  -0.0639 0.0737  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A CZ  
628  N NH1 . ARG A 83  ? 0.8432 0.8661 0.8715 0.1086  -0.0722 0.0790  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A NH1 
629  N NH2 . ARG A 83  ? 0.7297 0.7238 0.7182 0.0881  -0.0631 0.0740  ? ? ? ? ? ? 353 ARG A NH2 
630  N N   . ARG A 84  ? 0.6349 0.7640 0.7079 0.0643  -0.0534 0.0589  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A N   
631  C CA  . ARG A 84  ? 0.5733 0.7236 0.6575 0.0583  -0.0570 0.0596  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CA  
632  C C   . ARG A 84  ? 0.5859 0.7369 0.6665 0.0493  -0.0485 0.0529  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A C   
633  O O   . ARG A 84  ? 0.6749 0.8438 0.7695 0.0477  -0.0464 0.0514  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A O   
634  C CB  . ARG A 84  ? 0.5678 0.7175 0.6423 0.0506  -0.0686 0.0655  ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CB  
635  N N   . VAL A 85  ? 0.4926 0.6243 0.5547 0.0434  -0.0438 0.0489  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A N   
636  C CA  . VAL A 85  ? 0.5679 0.6974 0.6259 0.0360  -0.0364 0.0422  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CA  
637  C C   . VAL A 85  ? 0.6678 0.8024 0.7377 0.0426  -0.0274 0.0384  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A C   
638  O O   . VAL A 85  ? 0.7301 0.8735 0.8063 0.0384  -0.0237 0.0353  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A O   
639  C CB  . VAL A 85  ? 0.5158 0.6243 0.5527 0.0295  -0.0332 0.0380  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CB  
640  C CG1 . VAL A 85  ? 0.4834 0.5894 0.5184 0.0241  -0.0256 0.0307  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CG1 
641  C CG2 . VAL A 85  ? 0.4989 0.6027 0.5223 0.0209  -0.0413 0.0410  ? ? ? ? ? ? 355 VAL A CG2 
642  N N   . PHE A 86  ? 0.6047 0.7328 0.6766 0.0523  -0.0242 0.0387  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A N   
643  C CA  . PHE A 86  ? 0.5786 0.7104 0.6604 0.0586  -0.0155 0.0349  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CA  
644  C C   . PHE A 86  ? 0.4979 0.6535 0.5999 0.0609  -0.0157 0.0359  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A C   
645  O O   . PHE A 86  ? 0.4501 0.6122 0.5578 0.0589  -0.0091 0.0321  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A O   
646  C CB  . PHE A 86  ? 0.5779 0.6985 0.6582 0.0689  -0.0133 0.0355  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CB  
647  C CG  . PHE A 86  ? 0.5140 0.6347 0.6006 0.0744  -0.0036 0.0308  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CG  
648  C CD1 . PHE A 86  ? 0.5143 0.6511 0.6192 0.0823  -0.0015 0.0308  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CD1 
649  C CD2 . PHE A 86  ? 0.4485 0.5540 0.5228 0.0714  0.0034  0.0259  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CD2 
650  C CE1 . PHE A 86  ? 0.5757 0.7122 0.6849 0.0865  0.0078  0.0261  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CE1 
651  C CE2 . PHE A 86  ? 0.5091 0.6144 0.5880 0.0756  0.0119  0.0218  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CE2 
652  C CZ  . PHE A 86  ? 0.5672 0.6873 0.6627 0.0829  0.0142  0.0219  ? ? ? ? ? ? 356 PHE A CZ  
653  N N   . LEU A 87  ? 0.5222 0.6912 0.6348 0.0645  -0.0235 0.0411  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A N   
654  C CA  . LEU A 87  ? 0.5585 0.7528 0.6921 0.0670  -0.0238 0.0418  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CA  
655  C C   . LEU A 87  ? 0.6305 0.8364 0.7650 0.0550  -0.0247 0.0411  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A C   
656  O O   . LEU A 87  ? 0.7084 0.9314 0.8559 0.0536  -0.0207 0.0392  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A O   
657  C CB  . LEU A 87  ? 0.4481 0.6543 0.5939 0.0747  -0.0330 0.0475  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CB  
658  C CG  . LEU A 87  ? 0.4484 0.6455 0.5972 0.0883  -0.0325 0.0484  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CG  
659  C CD1 . LEU A 87  ? 0.4104 0.6192 0.5721 0.0962  -0.0433 0.0545  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CD1 
660  C CD2 . LEU A 87  ? 0.4217 0.6247 0.5819 0.0953  -0.0217 0.0428  ? ? ? ? ? ? 357 LEU A CD2 
661  N N   . LYS A 88  ? 0.6017 0.7977 0.7217 0.0457  -0.0298 0.0422  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A N   
662  C CA  . LYS A 88  ? 0.5021 0.7058 0.6208 0.0339  -0.0315 0.0414  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CA  
663  C C   . LYS A 88  ? 0.5377 0.7311 0.6486 0.0284  -0.0234 0.0357  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A C   
664  O O   . LYS A 88  ? 0.5007 0.7042 0.6168 0.0219  -0.0218 0.0345  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A O   
665  C CB  . LYS A 88  ? 0.4145 0.6106 0.5198 0.0258  -0.0399 0.0441  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CB  
666  C CG  . LYS A 88  ? 0.4317 0.6360 0.5359 0.0135  -0.0428 0.0436  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CG  
667  C CD  . LYS A 88  ? 0.4651 0.6622 0.5556 0.0054  -0.0510 0.0459  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CD  
668  C CE  . LYS A 88  ? 0.5767 0.7489 0.6471 0.0030  -0.0479 0.0418  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CE  
669  N NZ  . LYS A 88  ? 0.6648 0.8302 0.7206 -0.0070 -0.0547 0.0427  ? ? ? ? ? ? 358 LYS A NZ  
670  N N   . GLU A 89  ? 0.5208 0.6942 0.6193 0.0308  -0.0188 0.0325  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A N   
671  C CA  . GLU A 89  ? 0.4559 0.6182 0.5466 0.0263  -0.0123 0.0272  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CA  
672  C C   . GLU A 89  ? 0.5651 0.7361 0.6666 0.0298  -0.0053 0.0253  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A C   
673  O O   . GLU A 89  ? 0.6495 0.8185 0.7486 0.0238  -0.0020 0.0225  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A O   
674  C CB  . GLU A 89  ? 0.4413 0.5821 0.5173 0.0282  -0.0093 0.0239  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CB  
675  C CG  . GLU A 89  ? 0.4741 0.6039 0.5357 0.0208  -0.0141 0.0232  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CG  
676  C CD  . GLU A 89  ? 0.5618 0.6917 0.6203 0.0110  -0.0150 0.0204  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CD  
677  O OE1 . GLU A 89  ? 0.6055 0.7347 0.6574 0.0040  -0.0208 0.0212  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A OE1 
678  O OE2 . GLU A 89  ? 0.5689 0.6982 0.6303 0.0102  -0.0103 0.0173  ? ? ? ? ? ? 359 GLU A OE2 
679  N N   . MET A 90  ? 0.5504 0.7306 0.6632 0.0392  -0.0031 0.0267  ? ? ? ? ? ? 360 MET A N   
680  C CA  . MET A 90  ? 0.5651 0.7545 0.6879 0.0422  0.0043  0.0243  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CA  
681  C C   . MET A 90  ? 0.5297 0.7394 0.6632 0.0351  0.0032  0.0253  ? ? ? ? ? ? 360 MET A C   
682  O O   . MET A 90  ? 0.5656 0.7820 0.7037 0.0330  0.0092  0.0231  ? ? ? ? ? ? 360 MET A O   
683  C CB  . MET A 90  ? 0.4618 0.6561 0.5946 0.0545  0.0069  0.0247  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CB  
684  C CG  . MET A 90  ? 0.3387 0.5551 0.4891 0.0591  0.0023  0.0281  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CG  
685  S SD  . MET A 90  ? 0.6736 0.8879 0.8321 0.0751  0.0033  0.0286  ? ? ? ? ? ? 360 MET A SD  
686  C CE  . MET A 90  ? 0.6314 0.8369 0.7869 0.0782  0.0157  0.0223  ? ? ? ? ? ? 360 MET A CE  
687  N N   . GLY A 91  ? 0.6075 0.8264 0.7435 0.0302  -0.0045 0.0289  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A N   
688  C CA  . GLY A 91  ? 0.5855 0.8218 0.7288 0.0210  -0.0064 0.0300  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A CA  
689  C C   . GLY A 91  ? 0.5802 0.8029 0.7092 0.0094  -0.0073 0.0284  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A C   
690  O O   . GLY A 91  ? 0.6135 0.8434 0.7443 0.0013  -0.0057 0.0278  ? ? ? ? ? ? 361 GLY A O   
691  N N   . VAL A 92  ? 0.4415 0.6442 0.5560 0.0085  -0.0099 0.0273  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A N   
692  C CA  . VAL A 92  ? 0.5331 0.7209 0.6342 -0.0010 -0.0110 0.0249  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CA  
693  C C   . VAL A 92  ? 0.4384 0.6150 0.5349 -0.0007 -0.0043 0.0211  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A C   
694  O O   . VAL A 92  ? 0.4245 0.5974 0.5167 -0.0088 -0.0043 0.0200  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A O   
695  C CB  . VAL A 92  ? 0.5981 0.7689 0.6856 -0.0017 -0.0149 0.0237  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CB  
696  C CG1 . VAL A 92  ? 0.5558 0.7117 0.6311 -0.0106 -0.0158 0.0200  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG1 
697  C CG2 . VAL A 92  ? 0.5762 0.7570 0.6664 -0.0029 -0.0224 0.0280  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG2 
698  N N   . GLY A 93  ? 0.4073 0.5775 0.5038 0.0084  0.0010  0.0193  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A N   
699  C CA  . GLY A 93  ? 0.3801 0.5399 0.4722 0.0092  0.0071  0.0159  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A CA  
700  C C   . GLY A 93  ? 0.4058 0.5781 0.5054 0.0056  0.0108  0.0165  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A C   
701  O O   . GLY A 93  ? 0.4382 0.6020 0.5316 0.0006  0.0127  0.0148  ? ? ? ? ? ? 363 GLY A O   
702  N N   . LEU A 94  ? 0.3808 0.5737 0.4938 0.0080  0.0115  0.0188  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A N   
703  C CA  . LEU A 94  ? 0.4722 0.6803 0.5931 0.0036  0.0157  0.0189  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CA  
704  C C   . LEU A 94  ? 0.4716 0.6800 0.5873 -0.0096 0.0116  0.0203  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A C   
705  O O   . LEU A 94  ? 0.4266 0.6327 0.5382 -0.0161 0.0145  0.0197  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A O   
706  C CB  . LEU A 94  ? 0.5265 0.7591 0.6649 0.0090  0.0169  0.0204  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CB  
707  C CG  . LEU A 94  ? 0.5357 0.7812 0.6837 0.0123  0.0254  0.0180  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CG  
708  C CD1 . LEU A 94  ? 0.4708 0.7429 0.6382 0.0173  0.0256  0.0188  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CD1 
709  C CD2 . LEU A 94  ? 0.4940 0.7397 0.6361 0.0009  0.0287  0.0172  ? ? ? ? ? ? 364 LEU A CD2 
710  N N   . LEU A 95  ? 0.4558 0.6658 0.5703 -0.0139 0.0045  0.0224  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A N   
711  C CA  . LEU A 95  ? 0.4263 0.6347 0.5346 -0.0268 -0.0001 0.0237  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CA  
712  C C   . LEU A 95  ? 0.4670 0.6503 0.5598 -0.0306 -0.0006 0.0212  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A C   
713  O O   . LEU A 95  ? 0.5766 0.7557 0.6640 -0.0397 -0.0011 0.0216  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A O   
714  C CB  . LEU A 95  ? 0.4754 0.6891 0.5843 -0.0303 -0.0077 0.0260  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CB  
715  C CG  . LEU A 95  ? 0.5386 0.7793 0.6639 -0.0281 -0.0092 0.0290  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CG  
716  C CD1 . LEU A 95  ? 0.5949 0.8378 0.7183 -0.0320 -0.0177 0.0315  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CD1 
717  C CD2 . LEU A 95  ? 0.4685 0.7290 0.6027 -0.0362 -0.0065 0.0300  ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CD2 
718  N N   . LEU A 96  ? 0.4293 0.5961 0.5153 -0.0238 -0.0009 0.0186  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A N   
719  C CA  . LEU A 96  ? 0.5145 0.6587 0.5883 -0.0253 -0.0012 0.0154  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CA  
720  C C   . LEU A 96  ? 0.5187 0.6594 0.5917 -0.0243 0.0041  0.0146  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A C   
721  O O   . LEU A 96  ? 0.5708 0.6986 0.6356 -0.0300 0.0025  0.0139  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A O   
722  C CB  . LEU A 96  ? 0.4297 0.5606 0.4981 -0.0178 -0.0014 0.0121  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CB  
723  C CG  . LEU A 96  ? 0.4888 0.6161 0.5524 -0.0210 -0.0071 0.0118  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CG  
724  C CD1 . LEU A 96  ? 0.4610 0.5793 0.5203 -0.0136 -0.0059 0.0089  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD1 
725  C CD2 . LEU A 96  ? 0.5696 0.6832 0.6238 -0.0296 -0.0114 0.0096  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD2 
726  N N   . GLY A 97  ? 0.4752 0.6268 0.5563 -0.0171 0.0101  0.0147  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A N   
727  C CA  . GLY A 97  ? 0.4109 0.5604 0.4909 -0.0163 0.0157  0.0137  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A CA  
728  C C   . GLY A 97  ? 0.4509 0.6070 0.5299 -0.0271 0.0156  0.0160  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A C   
729  O O   . GLY A 97  ? 0.4656 0.6084 0.5354 -0.0322 0.0149  0.0158  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A O   
730  N N   . LEU A 98  ? 0.4189 0.5959 0.5076 -0.0311 0.0159  0.0183  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A N   
731  C CA  . LEU A 98  ? 0.3846 0.5710 0.4728 -0.0429 0.0162  0.0205  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CA  
732  C C   . LEU A 98  ? 0.4749 0.6442 0.5499 -0.0536 0.0093  0.0219  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A C   
733  O O   . LEU A 98  ? 0.4286 0.5927 0.4960 -0.0628 0.0092  0.0234  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A O   
734  C CB  . LEU A 98  ? 0.3818 0.5952 0.4839 -0.0451 0.0168  0.0222  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CB  
735  C CG  . LEU A 98  ? 0.3730 0.6056 0.4902 -0.0347 0.0235  0.0205  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CG  
736  C CD1 . LEU A 98  ? 0.3996 0.6586 0.5320 -0.0359 0.0220  0.0221  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CD1 
737  C CD2 . LEU A 98  ? 0.3926 0.6295 0.5097 -0.0361 0.0317  0.0186  ? ? ? ? ? ? 368 LEU A CD2 
738  N N   . THR A 99  ? 0.5142 0.6740 0.5859 -0.0528 0.0032  0.0215  ? ? ? ? ? ? 369 THR A N   
739  C CA  . THR A 99  ? 0.4647 0.6066 0.5242 -0.0618 -0.0037 0.0220  ? ? ? ? ? ? 369 THR A CA  
740  C C   . THR A 99  ? 0.4632 0.5817 0.5119 -0.0603 -0.0044 0.0202  ? ? ? ? ? ? 369 THR A C   
741  O O   . THR A 99  ? 0.4869 0.5956 0.5268 -0.0693 -0.0070 0.0221  ? ? ? ? ? ? 369 THR A O   
742  C CB  . THR A 99  ? 0.4168 0.5529 0.4747 -0.0602 -0.0092 0.0207  ? ? ? ? ? ? 369 THR A CB  
743  O OG1 . THR A 99  ? 0.3676 0.5257 0.4354 -0.0623 -0.0100 0.0231  ? ? ? ? ? ? 369 THR A OG1 
744  C CG2 . THR A 99  ? 0.3610 0.4771 0.4062 -0.0691 -0.0161 0.0203  ? ? ? ? ? ? 369 THR A CG2 
745  N N   . LEU A 100 ? 0.4522 0.5619 0.5013 -0.0493 -0.0024 0.0167  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A N   
746  C CA  . LEU A 100 ? 0.3877 0.4769 0.4286 -0.0464 -0.0033 0.0144  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CA  
747  C C   . LEU A 100 ? 0.4444 0.5351 0.4835 -0.0486 0.0007  0.0161  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A C   
748  O O   . LEU A 100 ? 0.4336 0.5076 0.4638 -0.0513 -0.0024 0.0163  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A O   
749  C CB  . LEU A 100 ? 0.4294 0.5131 0.4725 -0.0346 -0.0010 0.0100  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CB  
750  C CG  . LEU A 100 ? 0.4235 0.5027 0.4658 -0.0330 -0.0049 0.0075  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CG  
751  C CD1 . LEU A 100 ? 0.4615 0.5391 0.5061 -0.0226 -0.0013 0.0038  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CD1 
752  C CD2 . LEU A 100 ? 0.4348 0.4947 0.4679 -0.0382 -0.0115 0.0055  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CD2 
753  N N   . SER A 101 ? 0.5045 0.6148 0.5518 -0.0473 0.0073  0.0173  ? ? ? ? ? ? 371 SER A N   
754  C CA  . SER A 101 ? 0.5589 0.6723 0.6041 -0.0502 0.0121  0.0184  ? ? ? ? ? ? 371 SER A CA  
755  C C   . SER A 101 ? 0.6022 0.7119 0.6386 -0.0643 0.0084  0.0221  ? ? ? ? ? ? 371 SER A C   
756  O O   . SER A 101 ? 0.6292 0.7274 0.6563 -0.0685 0.0077  0.0233  ? ? ? ? ? ? 371 SER A O   
757  C CB  . SER A 101 ? 0.5648 0.7013 0.6218 -0.0459 0.0205  0.0178  ? ? ? ? ? ? 371 SER A CB  
758  O OG  . SER A 101 ? 0.6543 0.7922 0.7084 -0.0475 0.0262  0.0175  ? ? ? ? ? ? 371 SER A OG  
759  N N   . PHE A 102 ? 0.5405 0.6595 0.5790 -0.0721 0.0054  0.0243  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A N   
760  C CA  . PHE A 102 ? 0.4454 0.5610 0.4747 -0.0871 0.0015  0.0281  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CA  
761  C C   . PHE A 102 ? 0.5338 0.6204 0.5483 -0.0905 -0.0064 0.0290  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A C   
762  O O   . PHE A 102 ? 0.5484 0.6262 0.5521 -0.1002 -0.0084 0.0322  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A O   
763  C CB  . PHE A 102 ? 0.5656 0.6937 0.5993 -0.0942 -0.0016 0.0297  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CB  
764  C CG  . PHE A 102 ? 0.7125 0.8339 0.7347 -0.1106 -0.0068 0.0337  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CG  
765  C CD1 . PHE A 102 ? 0.7418 0.8777 0.7630 -0.1219 -0.0026 0.0363  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CD1 
766  C CD2 . PHE A 102 ? 0.7884 0.8887 0.8002 -0.1154 -0.0157 0.0344  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CD2 
767  C CE1 . PHE A 102 ? 0.8065 0.9354 0.8155 -0.1383 -0.0075 0.0402  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CE1 
768  C CE2 . PHE A 102 ? 0.8570 0.9488 0.8569 -0.1310 -0.0210 0.0382  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CE2 
769  C CZ  . PHE A 102 ? 0.8892 0.9951 0.8872 -0.1429 -0.0171 0.0415  ? ? ? ? ? ? 372 PHE A CZ  
770  N N   . LEU A 103 ? 0.5330 0.6045 0.5468 -0.0824 -0.0109 0.0260  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A N   
771  C CA  . LEU A 103 ? 0.5096 0.5538 0.5118 -0.0834 -0.0187 0.0258  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CA  
772  C C   . LEU A 103 ? 0.4468 0.4807 0.4451 -0.0785 -0.0175 0.0253  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A C   
773  O O   . LEU A 103 ? 0.5198 0.5357 0.5069 -0.0843 -0.0234 0.0278  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A O   
774  C CB  . LEU A 103 ? 0.4931 0.5265 0.4973 -0.0756 -0.0228 0.0213  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CB  
775  C CG  . LEU A 103 ? 0.5678 0.6076 0.5737 -0.0809 -0.0255 0.0214  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CG  
776  C CD1 . LEU A 103 ? 0.5432 0.5705 0.5492 -0.0734 -0.0289 0.0161  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CD1 
777  C CD2 . LEU A 103 ? 0.5732 0.6053 0.5687 -0.0956 -0.0314 0.0257  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CD2 
778  N N   . LEU A 104 ? 0.4014 0.4458 0.4082 -0.0682 -0.0104 0.0223  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A N   
779  C CA  . LEU A 104 ? 0.3976 0.4328 0.4009 -0.0631 -0.0091 0.0214  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CA  
780  C C   . LEU A 104 ? 0.4389 0.4790 0.4359 -0.0722 -0.0061 0.0254  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A C   
781  O O   . LEU A 104 ? 0.5043 0.5303 0.4925 -0.0739 -0.0094 0.0268  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A O   
782  C CB  . LEU A 104 ? 0.3389 0.3828 0.3519 -0.0502 -0.0024 0.0168  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CB  
783  C CG  . LEU A 104 ? 0.3768 0.4095 0.3867 -0.0440 -0.0021 0.0148  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CG  
784  C CD1 . LEU A 104 ? 0.5126 0.5228 0.5152 -0.0445 -0.0117 0.0144  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CD1 
785  C CD2 . LEU A 104 ? 0.3418 0.3807 0.3601 -0.0321 0.0036  0.0099  ? ? ? ? ? ? 374 LEU A CD2 
786  N N   . VAL A 105 ? 0.3970 0.4578 0.3987 -0.0781 -0.0001 0.0270  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A N   
787  C CA  . VAL A 105 ? 0.5040 0.5715 0.4992 -0.0887 0.0036  0.0302  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CA  
788  C C   . VAL A 105 ? 0.5775 0.6268 0.5573 -0.1020 -0.0054 0.0352  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A C   
789  O O   . VAL A 105 ? 0.5456 0.5870 0.5141 -0.1094 -0.0063 0.0382  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A O   
790  C CB  . VAL A 105 ? 0.5353 0.6307 0.5405 -0.0928 0.0117  0.0301  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CB  
791  C CG1 . VAL A 105 ? 0.6436 0.7461 0.6407 -0.1062 0.0155  0.0330  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CG1 
792  C CG2 . VAL A 105 ? 0.4455 0.5566 0.4647 -0.0794 0.0201  0.0255  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CG2 
793  N N   . GLY A 106 ? 0.4588 0.5000 0.4369 -0.1054 -0.0124 0.0362  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A N   
794  C CA  . GLY A 106 ? 0.4355 0.4556 0.3984 -0.1170 -0.0222 0.0407  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A CA  
795  C C   . GLY A 106 ? 0.4809 0.4750 0.4350 -0.1120 -0.0295 0.0410  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A C   
796  O O   . GLY A 106 ? 0.5457 0.5241 0.4855 -0.1217 -0.0355 0.0457  ? ? ? ? ? ? 376 GLY A O   
797  N N   . LYS A 107 ? 0.5559 0.5460 0.5187 -0.0973 -0.0294 0.0359  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A N   
798  C CA  . LYS A 107 ? 0.4807 0.4497 0.4387 -0.0907 -0.0359 0.0350  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CA  
799  C C   . LYS A 107 ? 0.5493 0.5198 0.5015 -0.0932 -0.0328 0.0375  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A C   
800  O O   . LYS A 107 ? 0.5534 0.5049 0.4942 -0.0970 -0.0407 0.0409  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A O   
801  C CB  . LYS A 107 ? 0.4246 0.3940 0.3945 -0.0751 -0.0343 0.0282  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CB  
802  C CG  . LYS A 107 ? 0.4094 0.3639 0.3782 -0.0666 -0.0386 0.0261  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CG  
803  C CD  . LYS A 107 ? 0.5378 0.4662 0.4970 -0.0696 -0.0513 0.0281  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CD  
804  C CE  . LYS A 107 ? 0.6741 0.5901 0.6360 -0.0592 -0.0560 0.0248  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A CE  
805  N NZ  . LYS A 107 ? 0.7710 0.6607 0.7246 -0.0609 -0.0693 0.0268  ? ? ? ? ? ? 377 LYS A NZ  
806  N N   . VAL A 108 ? 0.5064 0.4989 0.4661 -0.0909 -0.0217 0.0356  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A N   
807  C CA  . VAL A 108 ? 0.5425 0.5385 0.4967 -0.0937 -0.0171 0.0370  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CA  
808  C C   . VAL A 108 ? 0.5647 0.5568 0.5039 -0.1108 -0.0197 0.0434  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A C   
809  O O   . VAL A 108 ? 0.4874 0.4686 0.4147 -0.1161 -0.0228 0.0466  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A O   
810  C CB  . VAL A 108 ? 0.5202 0.5406 0.4860 -0.0877 -0.0041 0.0330  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CB  
811  C CG1 . VAL A 108 ? 0.5930 0.6159 0.5519 -0.0910 0.0009  0.0337  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CG1 
812  C CG2 . VAL A 108 ? 0.4400 0.4627 0.4185 -0.0721 -0.0020 0.0273  ? ? ? ? ? ? 378 VAL A CG2 
813  N N   . TYR A 109 ? 0.4990 0.5000 0.4379 -0.1202 -0.0188 0.0454  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A N   
814  C CA  . TYR A 109 ? 0.5948 0.5920 0.5185 -0.1383 -0.0215 0.0515  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CA  
815  C C   . TYR A 109 ? 0.6515 0.6172 0.5591 -0.1436 -0.0356 0.0565  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A C   
816  O O   . TYR A 109 ? 0.6976 0.6528 0.5890 -0.1556 -0.0393 0.0619  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A O   
817  C CB  . TYR A 109 ? 0.4987 0.5119 0.4265 -0.1470 -0.0185 0.0521  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CB  
818  C CG  . TYR A 109 ? 0.5796 0.5965 0.4936 -0.1668 -0.0177 0.0573  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CG  
819  C CD1 . TYR A 109 ? 0.6579 0.6530 0.5548 -0.1801 -0.0284 0.0633  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CD1 
820  C CD2 . TYR A 109 ? 0.5685 0.6106 0.4860 -0.1726 -0.0059 0.0559  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CD2 
821  C CE1 . TYR A 109 ? 0.7171 0.7153 0.5997 -0.1997 -0.0276 0.0683  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CE1 
822  C CE2 . TYR A 109 ? 0.6316 0.6787 0.5362 -0.1918 -0.0042 0.0600  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CE2 
823  C CZ  . TYR A 109 ? 0.7141 0.7392 0.6006 -0.2059 -0.0151 0.0665  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A CZ  
824  O OH  . TYR A 109 ? 0.7870 0.8168 0.6590 -0.2265 -0.0134 0.0708  ? ? ? ? ? ? 379 TYR A OH  
825  N N   . TRP A 110 ? 0.5656 0.5160 0.4773 -0.1348 -0.0436 0.0546  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A N   
826  C CA  . TRP A 110 ? 0.5568 0.4761 0.4556 -0.1372 -0.0577 0.0584  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CA  
827  C C   . TRP A 110 ? 0.4933 0.3999 0.3875 -0.1315 -0.0618 0.0592  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A C   
828  O O   . TRP A 110 ? 0.5348 0.4199 0.4133 -0.1394 -0.0719 0.0651  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A O   
829  C CB  . TRP A 110 ? 0.6198 0.5276 0.5263 -0.1274 -0.0640 0.0544  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CB  
830  C CG  . TRP A 110 ? 0.6832 0.5590 0.5802 -0.1254 -0.0783 0.0564  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CG  
831  C CD1 . TRP A 110 ? 0.6761 0.5400 0.5780 -0.1123 -0.0833 0.0533  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CD1 
832  C CD2 . TRP A 110 ? 0.7782 0.6299 0.6599 -0.1365 -0.0898 0.0616  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CD2 
833  N NE1 . TRP A 110 ? 0.7464 0.5809 0.6383 -0.1136 -0.0973 0.0561  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A NE1 
834  C CE2 . TRP A 110 ? 0.7892 0.6142 0.6678 -0.1284 -0.1018 0.0614  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CE2 
835  C CE3 . TRP A 110 ? 0.8357 0.6857 0.7061 -0.1529 -0.0913 0.0665  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CE3 
836  C CZ2 . TRP A 110 ? 0.8416 0.6366 0.7059 -0.1352 -0.1155 0.0659  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CZ2 
837  C CZ3 . TRP A 110 ? 0.9310 0.7508 0.7856 -0.1609 -0.1046 0.0711  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CZ3 
838  C CH2 . TRP A 110 ? 0.9161 0.7078 0.7676 -0.1517 -0.1168 0.0709  ? ? ? ? ? ? 380 TRP A CH2 
839  N N   . ASP A 111 ? 0.5509 0.4704 0.4582 -0.1182 -0.0545 0.0536  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A N   
840  C CA  . ASP A 111 ? 0.5052 0.4147 0.4099 -0.1120 -0.0582 0.0537  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CA  
841  C C   . ASP A 111 ? 0.6142 0.5284 0.5062 -0.1237 -0.0544 0.0583  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A C   
842  O O   . ASP A 111 ? 0.6672 0.5694 0.5516 -0.1232 -0.0598 0.0606  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A O   
843  C CB  . ASP A 111 ? 0.4456 0.3674 0.3675 -0.0953 -0.0513 0.0459  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CB  
844  C CG  . ASP A 111 ? 0.6088 0.5245 0.5418 -0.0842 -0.0553 0.0408  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CG  
845  O OD1 . ASP A 111 ? 0.6787 0.5761 0.6056 -0.0876 -0.0655 0.0430  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD1 
846  O OD2 . ASP A 111 ? 0.5787 0.5071 0.5254 -0.0725 -0.0484 0.0344  ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD2 
847  N N   . GLY A 112 ? 0.6517 0.5841 0.5416 -0.1344 -0.0451 0.0594  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A N   
848  C CA  . GLY A 112 ? 0.6929 0.6306 0.5694 -0.1478 -0.0407 0.0634  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A CA  
849  C C   . GLY A 112 ? 0.6762 0.6317 0.5600 -0.1412 -0.0291 0.0586  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A C   
850  O O   . GLY A 112 ? 0.5807 0.5294 0.4538 -0.1450 -0.0304 0.0608  ? ? ? ? ? ? 382 GLY A O   
851  N N   . HIS A 113 ? 0.6672 0.6444 0.5683 -0.1315 -0.0181 0.0522  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A N   
852  C CA  . HIS A 113 ? 0.6459 0.6401 0.5544 -0.1251 -0.0063 0.0471  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CA  
853  C C   . HIS A 113 ? 0.5833 0.6044 0.5014 -0.1275 0.0068  0.0437  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A C   
854  O O   . HIS A 113 ? 0.6143 0.6491 0.5490 -0.1157 0.0129  0.0385  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A O   
855  C CB  . HIS A 113 ? 0.5986 0.5905 0.5203 -0.1072 -0.0066 0.0418  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CB  
856  C CG  . HIS A 113 ? 0.5523 0.5209 0.4680 -0.1032 -0.0191 0.0439  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CG  
857  N ND1 . HIS A 113 ? 0.5085 0.4673 0.4130 -0.1066 -0.0225 0.0464  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A ND1 
858  C CD2 . HIS A 113 ? 0.4994 0.4529 0.4194 -0.0958 -0.0293 0.0436  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CD2 
859  C CE1 . HIS A 113 ? 0.4985 0.4380 0.4017 -0.1010 -0.0347 0.0477  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A CE1 
860  N NE2 . HIS A 113 ? 0.4911 0.4270 0.4039 -0.0941 -0.0386 0.0457  ? ? ? ? ? ? 383 HIS A NE2 
861  N N   . PRO A 114 ? 0.5398 0.5690 0.4476 -0.1432 0.0110  0.0466  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A N   
862  C CA  . PRO A 114 ? 0.5936 0.6499 0.5106 -0.1476 0.0228  0.0434  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CA  
863  C C   . PRO A 114 ? 0.6365 0.7127 0.5679 -0.1360 0.0358  0.0360  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A C   
864  O O   . PRO A 114 ? 0.7327 0.8303 0.6792 -0.1317 0.0436  0.0321  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A O   
865  C CB  . PRO A 114 ? 0.5785 0.6356 0.4776 -0.1678 0.0241  0.0478  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CB  
866  C CG  . PRO A 114 ? 0.5930 0.6264 0.4745 -0.1713 0.0161  0.0519  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CG  
867  C CD  . PRO A 114 ? 0.5317 0.5446 0.4175 -0.1585 0.0043  0.0530  ? ? ? ? ? ? 384 PRO A CD  
868  N N   . LEU A 115 ? 0.6207 0.6895 0.5474 -0.1311 0.0375  0.0343  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A N   
869  C CA  . LEU A 115 ? 0.5625 0.6465 0.5009 -0.1200 0.0492  0.0272  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CA  
870  C C   . LEU A 115 ? 0.5630 0.6495 0.5189 -0.1027 0.0489  0.0235  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A C   
871  O O   . LEU A 115 ? 0.5918 0.6943 0.5608 -0.0936 0.0584  0.0180  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A O   
872  C CB  . LEU A 115 ? 0.4485 0.5216 0.3757 -0.1199 0.0501  0.0265  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CB  
873  C CG  . LEU A 115 ? 0.5809 0.6565 0.4917 -0.1361 0.0547  0.0280  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CG  
874  C CD1 . LEU A 115 ? 0.6252 0.6902 0.5262 -0.1343 0.0554  0.0267  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD1 
875  C CD2 . LEU A 115 ? 0.5237 0.6260 0.4429 -0.1398 0.0688  0.0228  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD2 
876  N N   . LEU A 116 ? 0.5277 0.5977 0.4832 -0.0985 0.0377  0.0263  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A N   
877  C CA  . LEU A 116 ? 0.5150 0.5853 0.4846 -0.0834 0.0368  0.0229  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CA  
878  C C   . LEU A 116 ? 0.5068 0.5882 0.4869 -0.0831 0.0362  0.0232  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A C   
879  O O   . LEU A 116 ? 0.5405 0.6243 0.5321 -0.0719 0.0358  0.0205  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A O   
880  C CB  . LEU A 116 ? 0.4788 0.5269 0.4438 -0.0779 0.0261  0.0242  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CB  
881  C CG  . LEU A 116 ? 0.4538 0.4910 0.4101 -0.0768 0.0254  0.0238  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CG  
882  C CD1 . LEU A 116 ? 0.4430 0.4638 0.4012 -0.0676 0.0163  0.0230  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD1 
883  C CD2 . LEU A 116 ? 0.3924 0.4432 0.3537 -0.0714 0.0375  0.0186  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD2 
884  N N   . LEU A 117 ? 0.4616 0.5503 0.4370 -0.0962 0.0362  0.0265  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A N   
885  C CA  . LEU A 117 ? 0.4812 0.5823 0.4659 -0.0979 0.0356  0.0270  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CA  
886  C C   . LEU A 117 ? 0.5419 0.6650 0.5451 -0.0866 0.0447  0.0218  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A C   
887  O O   . LEU A 117 ? 0.5312 0.6554 0.5441 -0.0782 0.0417  0.0208  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A O   
888  C CB  . LEU A 117 ? 0.4102 0.5187 0.3865 -0.1155 0.0360  0.0309  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CB  
889  C CG  . LEU A 117 ? 0.5968 0.6870 0.5604 -0.1266 0.0242  0.0369  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CG  
890  C CD1 . LEU A 117 ? 0.7363 0.7975 0.6880 -0.1236 0.0140  0.0394  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD1 
891  C CD2 . LEU A 117 ? 0.5237 0.6204 0.4755 -0.1458 0.0259  0.0407  ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD2 
892  N N   . PRO A 118 ? 0.5525 0.6922 0.5602 -0.0861 0.0556  0.0182  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A N   
893  C CA  . PRO A 118 ? 0.4902 0.6481 0.5159 -0.0738 0.0625  0.0135  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CA  
894  C C   . PRO A 118 ? 0.5191 0.6662 0.5485 -0.0587 0.0623  0.0105  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A C   
895  O O   . PRO A 118 ? 0.6001 0.7553 0.6424 -0.0481 0.0638  0.0082  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A O   
896  C CB  . PRO A 118 ? 0.3846 0.5622 0.4138 -0.0777 0.0741  0.0098  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CB  
897  C CG  . PRO A 118 ? 0.3856 0.5494 0.3969 -0.0871 0.0741  0.0114  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CG  
898  C CD  . PRO A 118 ? 0.4267 0.5706 0.4246 -0.0961 0.0621  0.0178  ? ? ? ? ? ? 388 PRO A CD  
899  N N   . VAL A 119 ? 0.4941 0.6232 0.5120 -0.0583 0.0602  0.0107  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A N   
900  C CA  . VAL A 119 ? 0.4090 0.5280 0.4292 -0.0456 0.0603  0.0077  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CA  
901  C C   . VAL A 119 ? 0.5198 0.6300 0.5445 -0.0388 0.0524  0.0085  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A C   
902  O O   . VAL A 119 ? 0.4388 0.5526 0.4727 -0.0281 0.0546  0.0057  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A O   
903  C CB  . VAL A 119 ? 0.4425 0.5450 0.4493 -0.0482 0.0585  0.0080  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CB  
904  C CG1 . VAL A 119 ? 0.4361 0.5292 0.4454 -0.0361 0.0586  0.0046  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG1 
905  C CG2 . VAL A 119 ? 0.3653 0.4760 0.3660 -0.0556 0.0670  0.0066  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A CG2 
906  N N   . VAL A 120 ? 0.5721 0.6695 0.5893 -0.0454 0.0432  0.0122  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A N   
907  C CA  . VAL A 120 ? 0.4558 0.5437 0.4759 -0.0401 0.0357  0.0123  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CA  
908  C C   . VAL A 120 ? 0.4274 0.5297 0.4578 -0.0395 0.0361  0.0126  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A C   
909  O O   . VAL A 120 ? 0.4405 0.5420 0.4772 -0.0316 0.0342  0.0109  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A O   
910  C CB  . VAL A 120 ? 0.5064 0.5756 0.5156 -0.0473 0.0254  0.0156  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CB  
911  C CG1 . VAL A 120 ? 0.4879 0.5482 0.5006 -0.0420 0.0186  0.0146  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG1 
912  C CG2 . VAL A 120 ? 0.5028 0.5580 0.5027 -0.0472 0.0236  0.0156  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG2 
913  N N   . GLY A 121 ? 0.4948 0.6112 0.5266 -0.0485 0.0386  0.0148  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A N   
914  C CA  . GLY A 121 ? 0.5226 0.6548 0.5646 -0.0494 0.0384  0.0155  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A CA  
915  C C   . GLY A 121 ? 0.4966 0.6437 0.5526 -0.0378 0.0444  0.0122  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A C   
916  O O   . GLY A 121 ? 0.4067 0.5559 0.4693 -0.0326 0.0409  0.0122  ? ? ? ? ? ? 391 GLY A O   
917  N N   . VAL A 122 ? 0.4692 0.6257 0.5290 -0.0340 0.0530  0.0094  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A N   
918  C CA  . VAL A 122 ? 0.4352 0.6039 0.5078 -0.0222 0.0586  0.0062  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CA  
919  C C   . VAL A 122 ? 0.4776 0.6312 0.5488 -0.0116 0.0557  0.0048  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A C   
920  O O   . VAL A 122 ? 0.5274 0.6858 0.6068 -0.0041 0.0544  0.0044  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A O   
921  C CB  . VAL A 122 ? 0.4013 0.5800 0.4766 -0.0204 0.0687  0.0027  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CB  
922  C CG1 . VAL A 122 ? 0.4216 0.6075 0.5086 -0.0067 0.0735  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CG1 
923  C CG2 . VAL A 122 ? 0.3728 0.5707 0.4517 -0.0307 0.0729  0.0031  ? ? ? ? ? ? 392 VAL A CG2 
924  N N   . SER A 123 ? 0.4611 0.5969 0.5213 -0.0117 0.0544  0.0040  ? ? ? ? ? ? 393 SER A N   
925  C CA  . SER A 123 ? 0.4125 0.5349 0.4707 -0.0027 0.0530  0.0018  ? ? ? ? ? ? 393 SER A CA  
926  C C   . SER A 123 ? 0.3652 0.4818 0.4246 -0.0009 0.0457  0.0028  ? ? ? ? ? ? 393 SER A C   
927  O O   . SER A 123 ? 0.3702 0.4856 0.4333 0.0071  0.0459  0.0012  ? ? ? ? ? ? 393 SER A O   
928  C CB  . SER A 123 ? 0.3415 0.4478 0.3885 -0.0047 0.0521  0.0009  ? ? ? ? ? ? 393 SER A CB  
929  O OG  . SER A 123 ? 0.4313 0.5419 0.4757 -0.0066 0.0591  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 393 SER A OG  
930  N N   . LEU A 124 ? 0.4295 0.5415 0.4847 -0.0090 0.0391  0.0053  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A N   
931  C CA  . LEU A 124 ? 0.5112 0.6165 0.5661 -0.0082 0.0324  0.0055  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CA  
932  C C   . LEU A 124 ? 0.4272 0.5470 0.4919 -0.0050 0.0327  0.0063  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A C   
933  O O   . LEU A 124 ? 0.3768 0.4923 0.4424 0.0000  0.0301  0.0052  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A O   
934  C CB  . LEU A 124 ? 0.4786 0.5756 0.5268 -0.0180 0.0253  0.0080  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CB  
935  C CG  . LEU A 124 ? 0.4677 0.5562 0.5147 -0.0175 0.0186  0.0072  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CG  
936  C CD1 . LEU A 124 ? 0.4061 0.4828 0.4513 -0.0091 0.0185  0.0030  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CD1 
937  C CD2 . LEU A 124 ? 0.4806 0.5580 0.5199 -0.0268 0.0114  0.0092  ? ? ? ? ? ? 394 LEU A CD2 
938  N N   . VAL A 125 ? 0.4254 0.5629 0.4975 -0.0082 0.0359  0.0082  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A N   
939  C CA  . VAL A 125 ? 0.4727 0.6264 0.5560 -0.0046 0.0359  0.0091  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CA  
940  C C   . VAL A 125 ? 0.4174 0.5702 0.5050 0.0073  0.0391  0.0070  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A C   
941  O O   . VAL A 125 ? 0.4767 0.6295 0.5669 0.0114  0.0354  0.0076  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A O   
942  C CB  . VAL A 125 ? 0.4093 0.5846 0.5018 -0.0090 0.0401  0.0103  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CB  
943  C CG1 . VAL A 125 ? 0.4318 0.6251 0.5384 -0.0024 0.0406  0.0107  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CG1 
944  C CG2 . VAL A 125 ? 0.4072 0.5843 0.4950 -0.0223 0.0359  0.0132  ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CG2 
945  N N   . LEU A 126 ? 0.4645 0.6149 0.5511 0.0120  0.0456  0.0046  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A N   
946  C CA  . LEU A 126 ? 0.4967 0.6438 0.5856 0.0227  0.0489  0.0025  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CA  
947  C C   . LEU A 126 ? 0.4702 0.5991 0.5500 0.0252  0.0452  0.0013  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A C   
948  O O   . LEU A 126 ? 0.4560 0.5823 0.5369 0.0317  0.0443  0.0011  ? ? ? ? ? ? 396 LEU A O   
949  C CB  . LEU A 126 ? 0.4667 0.6144 0.5553 0.0258  0.0570  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CB  
950  C CG  . LEU A 126 ? 0.4213 0.5883 0.5193 0.0238  0.0626  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CG  
951  C CD1 . LEU A 126 ? 0.3156 0.4803 0.4104 0.0258  0.0708  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD1 
952  C CD2 . LEU A 126 ? 0.3735 0.5567 0.4859 0.0307  0.0623  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD2 
953  N N   . ILE A 127 ? 0.5005 0.6172 0.5714 0.0198  0.0429  0.0004  ? ? ? ? ? ? 397 ILE A N   
954  C CA  . ILE A 127 ? 0.5402 0.6413 0.6037 0.0217  0.0398  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CA  
955  C C   . ILE A 127 ? 0.4987 0.5997 0.5628 0.0208  0.0340  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 397 ILE A C   
956  O O   . ILE A 127 ? 0.4394 0.5351 0.5014 0.0254  0.0335  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 397 ILE A O   
957  C CB  . ILE A 127 ? 0.5127 0.6020 0.5685 0.0165  0.0377  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CB  
958  C CG1 . ILE A 127 ? 0.4384 0.5244 0.4910 0.0183  0.0433  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CG1 
959  C CG2 . ILE A 127 ? 0.4889 0.5654 0.5395 0.0174  0.0333  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CG2 
960  C CD1 . ILE A 127 ? 0.4959 0.5717 0.5414 0.0129  0.0405  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 397 ILE A CD1 
961  N N   . VAL A 128 ? 0.4788 0.5853 0.5446 0.0141  0.0295  0.0016  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A N   
962  C CA  . VAL A 128 ? 0.4958 0.6028 0.5616 0.0120  0.0238  0.0025  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CA  
963  C C   . VAL A 128 ? 0.5066 0.6242 0.5790 0.0176  0.0242  0.0044  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A C   
964  O O   . VAL A 128 ? 0.4409 0.5538 0.5102 0.0191  0.0211  0.0041  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A O   
965  C CB  . VAL A 128 ? 0.4683 0.5802 0.5346 0.0028  0.0192  0.0051  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CB  
966  C CG1 . VAL A 128 ? 0.4423 0.5575 0.5093 0.0003  0.0137  0.0063  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG1 
967  C CG2 . VAL A 128 ? 0.4641 0.5614 0.5222 -0.0023 0.0166  0.0034  ? ? ? ? ? ? 398 VAL A CG2 
968  N N   . PHE A 129 ? 0.4517 0.5832 0.5332 0.0205  0.0280  0.0062  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A N   
969  C CA  . PHE A 129 ? 0.3779 0.5196 0.4674 0.0273  0.0280  0.0081  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CA  
970  C C   . PHE A 129 ? 0.4204 0.5500 0.5045 0.0349  0.0296  0.0064  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A C   
971  O O   . PHE A 129 ? 0.4279 0.5560 0.5108 0.0372  0.0256  0.0079  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A O   
972  C CB  . PHE A 129 ? 0.3574 0.5160 0.4585 0.0300  0.0329  0.0088  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CB  
973  C CG  . PHE A 129 ? 0.4178 0.5863 0.5288 0.0390  0.0330  0.0102  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CG  
974  C CD1 . PHE A 129 ? 0.4449 0.6076 0.5560 0.0480  0.0379  0.0082  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CD1 
975  C CD2 . PHE A 129 ? 0.4644 0.6477 0.5847 0.0384  0.0276  0.0135  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CD2 
976  C CE1 . PHE A 129 ? 0.4049 0.5748 0.5251 0.0570  0.0372  0.0096  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CE1 
977  C CE2 . PHE A 129 ? 0.3847 0.5768 0.5149 0.0474  0.0265  0.0151  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CE2 
978  C CZ  . PHE A 129 ? 0.3999 0.5846 0.5301 0.0571  0.0312  0.0131  ? ? ? ? ? ? 399 PHE A CZ  
979  N N   . PHE A 130 ? 0.4379 0.5587 0.5176 0.0379  0.0352  0.0034  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A N   
980  C CA  . PHE A 130 ? 0.4807 0.5897 0.5544 0.0442  0.0372  0.0017  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CA  
981  C C   . PHE A 130 ? 0.4821 0.5773 0.5451 0.0410  0.0341  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 400 PHE A C   
982  O O   . PHE A 130 ? 0.5019 0.5902 0.5598 0.0440  0.0330  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 400 PHE A O   
983  C CB  . PHE A 130 ? 0.4696 0.5737 0.5414 0.0474  0.0443  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CB  
984  C CG  . PHE A 130 ? 0.6760 0.7907 0.7571 0.0535  0.0488  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CG  
985  C CD1 . PHE A 130 ? 0.6866 0.7997 0.7699 0.0616  0.0488  0.0003  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CD1 
986  C CD2 . PHE A 130 ? 0.6947 0.8205 0.7820 0.0511  0.0528  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CD2 
987  C CE1 . PHE A 130 ? 0.6845 0.8070 0.7776 0.0684  0.0528  0.0001  ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CE1 
988  C CE2 . PHE A 130 ? 0.6361 0.7727 0.7329 0.0570  0.0578  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CE2 
989  C CZ  . PHE A 130 ? 0.6201 0.7552 0.7206 0.0663  0.0577  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 400 PHE A CZ  
990  N N   . ALA A 131 ? 0.4376 0.5285 0.4968 0.0348  0.0324  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 401 ALA A N   
991  C CA  . ALA A 131 ? 0.3954 0.4748 0.4461 0.0320  0.0298  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 401 ALA A CA  
992  C C   . ALA A 131 ? 0.3995 0.4811 0.4490 0.0297  0.0244  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 401 ALA A C   
993  O O   . ALA A 131 ? 0.4643 0.5375 0.5062 0.0290  0.0234  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 401 ALA A O   
994  C CB  . ALA A 131 ? 0.3132 0.3877 0.3619 0.0267  0.0284  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 401 ALA A CB  
995  N N   . ASN A 132 ? 0.4080 0.5018 0.4647 0.0279  0.0212  0.0006  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A N   
996  C CA  . ASN A 132 ? 0.4958 0.5934 0.5517 0.0250  0.0153  0.0030  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CA  
997  C C   . ASN A 132 ? 0.5035 0.6006 0.5581 0.0305  0.0146  0.0054  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A C   
998  O O   . ASN A 132 ? 0.4008 0.4921 0.4477 0.0281  0.0110  0.0053  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A O   
999  C CB  . ASN A 132 ? 0.4812 0.5937 0.5460 0.0211  0.0119  0.0069  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CB  
1000 C CG  . ASN A 132 ? 0.4396 0.5557 0.5027 0.0164  0.0051  0.0092  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CG  
1001 O OD1 . ASN A 132 ? 0.4618 0.5696 0.5170 0.0103  0.0023  0.0066  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A OD1 
1002 N ND2 . ASN A 132 ? 0.4417 0.5705 0.5125 0.0193  0.0022  0.0137  ? ? ? ? ? ? 402 ASN A ND2 
1003 N N   . LEU A 133 ? 0.5069 0.6092 0.5683 0.0376  0.0178  0.0073  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A N   
1004 C CA  . LEU A 133 ? 0.5141 0.6135 0.5739 0.0437  0.0166  0.0098  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CA  
1005 C C   . LEU A 133 ? 0.5596 0.6418 0.6059 0.0436  0.0189  0.0065  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A C   
1006 O O   . LEU A 133 ? 0.5257 0.6016 0.5643 0.0432  0.0154  0.0082  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A O   
1007 C CB  . LEU A 133 ? 0.5395 0.6466 0.6097 0.0521  0.0202  0.0114  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CB  
1008 C CG  . LEU A 133 ? 0.5339 0.6595 0.6186 0.0551  0.0167  0.0156  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CG  
1009 C CD1 . LEU A 133 ? 0.4835 0.6142 0.5675 0.0504  0.0082  0.0194  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD1 
1010 C CD2 . LEU A 133 ? 0.5108 0.6504 0.6060 0.0528  0.0206  0.0144  ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD2 
1011 N N   . VAL A 134 ? 0.4637 0.5390 0.5069 0.0433  0.0246  0.0020  ? ? ? ? ? ? 404 VAL A N   
1012 C CA  . VAL A 134 ? 0.4332 0.4943 0.4646 0.0426  0.0275  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CA  
1013 C C   . VAL A 134 ? 0.4848 0.5408 0.5075 0.0358  0.0239  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 404 VAL A C   
1014 O O   . VAL A 134 ? 0.4696 0.5172 0.4822 0.0345  0.0234  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 404 VAL A O   
1015 C CB  . VAL A 134 ? 0.4061 0.4629 0.4371 0.0426  0.0333  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CB  
1016 C CG1 . VAL A 134 ? 0.4121 0.4569 0.4321 0.0401  0.0357  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CG1 
1017 C CG2 . VAL A 134 ? 0.4073 0.4663 0.4435 0.0489  0.0379  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 404 VAL A CG2 
1018 N N   . GLY A 135 ? 0.4524 0.5130 0.4782 0.0309  0.0215  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 405 GLY A N   
1019 C CA  . GLY A 135 ? 0.3747 0.4310 0.3929 0.0243  0.0185  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 405 GLY A CA  
1020 C C   . GLY A 135 ? 0.4179 0.4762 0.4320 0.0223  0.0130  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 405 GLY A C   
1021 O O   . GLY A 135 ? 0.4429 0.4944 0.4464 0.0175  0.0118  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 405 GLY A O   
1022 N N   . ALA A 136 ? 0.4275 0.4957 0.4499 0.0257  0.0096  0.0021  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A N   
1023 C CA  . ALA A 136 ? 0.4611 0.5326 0.4810 0.0240  0.0030  0.0072  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A CA  
1024 C C   . ALA A 136 ? 0.5453 0.6077 0.5565 0.0273  0.0025  0.0096  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A C   
1025 O O   . ALA A 136 ? 0.4997 0.5580 0.5012 0.0230  -0.0024 0.0117  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A O   
1026 C CB  . ALA A 136 ? 0.3519 0.4392 0.3857 0.0270  -0.0009 0.0128  ? ? ? ? ? ? 406 ALA A CB  
1027 N N   . MET A 137 ? 0.5103 0.5684 0.5234 0.0341  0.0074  0.0093  ? ? ? ? ? ? 407 MET A N   
1028 C CA  . MET A 137 ? 0.4687 0.5166 0.4736 0.0378  0.0067  0.0121  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CA  
1029 C C   . MET A 137 ? 0.4163 0.4495 0.4054 0.0329  0.0107  0.0072  ? ? ? ? ? ? 407 MET A C   
1030 O O   . MET A 137 ? 0.4844 0.5075 0.4615 0.0315  0.0084  0.0096  ? ? ? ? ? ? 407 MET A O   
1031 C CB  . MET A 137 ? 0.4218 0.4717 0.4362 0.0476  0.0099  0.0140  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CB  
1032 C CG  . MET A 137 ? 0.3742 0.4395 0.4045 0.0534  0.0059  0.0189  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CG  
1033 S SD  . MET A 137 ? 0.5914 0.6589 0.6199 0.0536  -0.0051 0.0266  ? ? ? ? ? ? 407 MET A SD  
1034 C CE  . MET A 137 ? 0.3622 0.4434 0.3946 0.0444  -0.0098 0.0266  ? ? ? ? ? ? 407 MET A CE  
1035 N N   . LEU A 138 ? 0.3932 0.4255 0.3825 0.0301  0.0165  0.0004  ? ? ? ? ? ? 408 LEU A N   
1036 C CA  . LEU A 138 ? 0.4541 0.4754 0.4311 0.0258  0.0213  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CA  
1037 C C   . LEU A 138 ? 0.5364 0.5517 0.4991 0.0174  0.0185  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A C   
1038 O O   . LEU A 138 ? 0.5359 0.5409 0.4858 0.0143  0.0208  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A O   
1039 C CB  . LEU A 138 ? 0.4828 0.5069 0.4653 0.0246  0.0264  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CB  
1040 C CG  . LEU A 138 ? 0.5142 0.5307 0.4910 0.0239  0.0331  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CG  
1041 C CD1 . LEU A 138 ? 0.5290 0.5424 0.4974 0.0164  0.0346  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD1 
1042 C CD2 . LEU A 138 ? 0.5104 0.5180 0.4795 0.0268  0.0348  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD2 
1043 N N   . PRO A 139 ? 0.4692 0.4905 0.4328 0.0127  0.0137  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 409 PRO A N   
1044 C CA  . PRO A 139 ? 0.4348 0.4499 0.3831 0.0040  0.0113  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CA  
1045 C C   . PRO A 139 ? 0.5337 0.5417 0.4720 0.0043  0.0060  0.0006  ? ? ? ? ? ? 409 PRO A C   
1046 O O   . PRO A 139 ? 0.5616 0.5602 0.4835 -0.0028 0.0062  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 409 PRO A O   
1047 C CB  . PRO A 139 ? 0.4644 0.4876 0.4165 -0.0006 0.0067  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CB  
1048 C CG  . PRO A 139 ? 0.3742 0.4047 0.3409 0.0036  0.0096  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CG  
1049 C CD  . PRO A 139 ? 0.3702 0.4023 0.3456 0.0126  0.0116  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 409 PRO A CD  
1050 N N   . PHE A 140 ? 0.5753 0.5878 0.5232 0.0122  0.0014  0.0082  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A N   
1051 C CA  . PHE A 140 ? 0.5816 0.5862 0.5216 0.0144  -0.0044 0.0159  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CA  
1052 C C   . PHE A 140 ? 0.6211 0.6112 0.5503 0.0155  0.0006  0.0144  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A C   
1053 O O   . PHE A 140 ? 0.5508 0.5284 0.4637 0.0111  -0.0024 0.0175  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A O   
1054 C CB  . PHE A 140 ? 0.5173 0.5314 0.4733 0.0243  -0.0098 0.0230  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CB  
1055 C CG  . PHE A 140 ? 0.5181 0.5449 0.4810 0.0219  -0.0174 0.0269  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CG  
1056 C CD1 . PHE A 140 ? 0.4837 0.5071 0.4365 0.0174  -0.0263 0.0329  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CD1 
1057 C CD2 . PHE A 140 ? 0.5032 0.5452 0.4819 0.0233  -0.0161 0.0249  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CD2 
1058 C CE1 . PHE A 140 ? 0.4663 0.5022 0.4253 0.0145  -0.0337 0.0365  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CE1 
1059 C CE2 . PHE A 140 ? 0.4804 0.5343 0.4650 0.0201  -0.0231 0.0285  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CE2 
1060 C CZ  . PHE A 140 ? 0.4549 0.5063 0.4301 0.0158  -0.0319 0.0341  ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CZ  
1061 N N   . LEU A 141 ? 0.5834 0.5747 0.5208 0.0205  0.0081  0.0098  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A N   
1062 C CA  . LEU A 141 ? 0.5326 0.5110 0.4609 0.0214  0.0135  0.0078  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CA  
1063 C C   . LEU A 141 ? 0.6686 0.6389 0.5798 0.0103  0.0174  0.0018  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A C   
1064 O O   . LEU A 141 ? 0.7406 0.6972 0.6361 0.0066  0.0177  0.0033  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A O   
1065 C CB  . LEU A 141 ? 0.6049 0.5882 0.5461 0.0282  0.0204  0.0038  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CB  
1066 C CG  . LEU A 141 ? 0.7286 0.7002 0.6640 0.0314  0.0257  0.0027  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CG  
1067 C CD1 . LEU A 141 ? 0.8254 0.7921 0.7509 0.0236  0.0325  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CD1 
1068 C CD2 . LEU A 141 ? 0.7733 0.7309 0.6975 0.0335  0.0205  0.0097  ? ? ? ? ? ? 411 LEU A CD2 
1069 N N   . LEU A 142 ? 0.6439 0.6224 0.5581 0.0049  0.0206  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A N   
1070 C CA  . LEU A 142 ? 0.5886 0.5628 0.4896 -0.0052 0.0255  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CA  
1071 C C   . LEU A 142 ? 0.6348 0.6017 0.5178 -0.0146 0.0207  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A C   
1072 O O   . LEU A 142 ? 0.7087 0.6669 0.5755 -0.0228 0.0241  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A O   
1073 C CB  . LEU A 142 ? 0.6112 0.5961 0.5220 -0.0072 0.0294  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CB  
1074 C CG  . LEU A 142 ? 0.5936 0.5841 0.5187 -0.0005 0.0347  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CG  
1075 C CD1 . LEU A 142 ? 0.5716 0.5701 0.5040 -0.0032 0.0373  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD1 
1076 C CD2 . LEU A 142 ? 0.5459 0.5286 0.4644 -0.0005 0.0406  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD2 
1077 N N   . ARG A 143 ? 0.6092 0.5804 0.4946 -0.0142 0.0128  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 413 ARG A N   
1078 C CA  . ARG A 143 ? 0.6369 0.6012 0.5047 -0.0233 0.0067  0.0001  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A CA  
1079 C C   . ARG A 143 ? 0.6947 0.6437 0.5488 -0.0226 0.0031  0.0077  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A C   
1080 O O   . ARG A 143 ? 0.7621 0.7002 0.5956 -0.0328 0.0021  0.0083  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A O   
1081 C CB  . ARG A 143 ? 0.5490 0.5221 0.4238 -0.0223 -0.0019 0.0057  ? ? ? ? ? ? 413 ARG A CB  
1082 N N   . ARG A 144 ? 0.7390 0.6866 0.6041 -0.0110 0.0014  0.0131  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A N   
1083 C CA  . ARG A 144 ? 0.7110 0.6426 0.5649 -0.0084 -0.0024 0.0203  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CA  
1084 C C   . ARG A 144 ? 0.7625 0.6819 0.6022 -0.0143 0.0057  0.0149  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A C   
1085 O O   . ARG A 144 ? 0.8822 0.7850 0.7026 -0.0197 0.0031  0.0190  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A O   
1086 C CB  . ARG A 144 ? 0.6366 0.5712 0.5081 0.0064  -0.0053 0.0258  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CB  
1087 C CG  . ARG A 144 ? 0.7120 0.6287 0.5738 0.0111  -0.0097 0.0330  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CG  
1088 C CD  . ARG A 144 ? 0.8597 0.7659 0.7051 0.0054  -0.0205 0.0414  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CD  
1089 N NE  . ARG A 144 ? 0.9381 0.8260 0.7755 0.0115  -0.0265 0.0492  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NE  
1090 C CZ  . ARG A 144 ? 0.9126 0.7801 0.7292 0.0055  -0.0244 0.0494  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CZ  
1091 N NH1 . ARG A 144 ? 0.8376 0.7025 0.6403 -0.0070 -0.0160 0.0419  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH1 
1092 N NH2 . ARG A 144 ? 0.9637 0.8131 0.7734 0.0118  -0.0308 0.0569  ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH2 
1093 N N   . LEU A 145 ? 1.0647 0.8002 0.7645 -0.0956 0.0346  0.2325  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A N   
1094 C CA  . LEU A 145 ? 1.0388 0.7660 0.7353 -0.1053 0.0443  0.2241  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CA  
1095 C C   . LEU A 145 ? 1.0181 0.7624 0.6928 -0.1241 0.0497  0.2204  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A C   
1096 O O   . LEU A 145 ? 1.0249 0.7661 0.6958 -0.1344 0.0581  0.2144  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A O   
1097 C CB  . LEU A 145 ? 1.0644 0.7908 0.7769 -0.0955 0.0519  0.2025  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CB  
1098 C CG  . LEU A 145 ? 1.1089 0.8095 0.8369 -0.0868 0.0534  0.2028  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CG  
1099 C CD1 . LEU A 145 ? 1.0793 0.7646 0.8168 -0.0763 0.0441  0.2211  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CD1 
1100 C CD2 . LEU A 145 ? 1.1187 0.8218 0.8610 -0.0758 0.0589  0.1823  ? ? ? ? ? ? 415 LEU A CD2 
1101 N N   . GLY A 146 ? 0.9736 0.7362 0.6343 -0.1285 0.0452  0.2237  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A N   
1102 C CA  . GLY A 146 ? 0.9992 0.7801 0.6377 -0.1459 0.0507  0.2191  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A CA  
1103 C C   . GLY A 146 ? 1.1020 0.9011 0.7446 -0.1465 0.0609  0.1932  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A C   
1104 O O   . GLY A 146 ? 1.1549 0.9682 0.7835 -0.1606 0.0689  0.1855  ? ? ? ? ? ? 416 GLY A O   
1105 N N   . VAL A 147 ? 1.0323 0.8319 0.6951 -0.1315 0.0605  0.1798  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A N   
1106 C CA  . VAL A 147 ? 1.0314 0.8467 0.7024 -0.1312 0.0681  0.1559  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CA  
1107 C C   . VAL A 147 ? 1.1138 0.9503 0.7832 -0.1274 0.0630  0.1474  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A C   
1108 O O   . VAL A 147 ? 1.1550 0.9908 0.8278 -0.1176 0.0529  0.1566  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A O   
1109 C CB  . VAL A 147 ? 0.9876 0.7910 0.6815 -0.1190 0.0704  0.1456  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CB  
1110 C CG1 . VAL A 147 ? 0.9212 0.7401 0.6250 -0.1207 0.0773  0.1224  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CG1 
1111 C CG2 . VAL A 147 ? 0.9557 0.7355 0.6516 -0.1218 0.0738  0.1542  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CG2 
1112 N N   . ASP A 148 ? 1.0833 0.9390 0.7493 -0.1353 0.0696  0.1298  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A N   
1113 C CA  . ASP A 148 ? 1.0301 0.9057 0.6958 -0.1325 0.0645  0.1193  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A CA  
1114 C C   . ASP A 148 ? 0.9620 0.8424 0.6529 -0.1201 0.0628  0.1034  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A C   
1115 O O   . ASP A 148 ? 0.9608 0.8407 0.6646 -0.1211 0.0704  0.0898  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A O   
1116 C CB  . ASP A 148 ? 1.0802 0.9748 0.7302 -0.1471 0.0723  0.1073  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A CB  
1117 C CG  . ASP A 148 ? 1.1150 1.0279 0.7596 -0.1456 0.0652  0.0997  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A CG  
1118 O OD1 . ASP A 148 ? 1.2553 1.1700 0.8787 -0.1508 0.0589  0.1127  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A OD1 
1119 O OD2 . ASP A 148 ? 0.9210 0.8458 0.5827 -0.1398 0.0649  0.0810  ? ? ? ? ? ? 418 ASP A OD2 
1120 N N   . PRO A 149 ? 0.9405 0.8260 0.6387 -0.1093 0.0519  0.1061  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A N   
1121 C CA  . PRO A 149 ? 0.9271 0.8169 0.6491 -0.0973 0.0479  0.0952  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CA  
1122 C C   . PRO A 149 ? 0.9183 0.8257 0.6515 -0.1007 0.0510  0.0724  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A C   
1123 O O   . PRO A 149 ? 0.9566 0.8651 0.7103 -0.0935 0.0496  0.0629  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A O   
1124 C CB  . PRO A 149 ? 0.8819 0.7758 0.6049 -0.0880 0.0349  0.1067  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CB  
1125 C CG  . PRO A 149 ? 0.9332 0.8172 0.6365 -0.0926 0.0322  0.1272  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CG  
1126 C CD  . PRO A 149 ? 0.9406 0.8271 0.6249 -0.1084 0.0417  0.1227  ? ? ? ? ? ? 419 PRO A CD  
1127 N N   . ALA A 150 ? 0.8639 0.7848 0.5842 -0.1116 0.0550  0.0639  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A N   
1128 C CA  . ALA A 150 ? 0.9082 0.8476 0.6405 -0.1144 0.0567  0.0417  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A CA  
1129 C C   . ALA A 150 ? 0.9794 0.9179 0.7362 -0.1119 0.0613  0.0275  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A C   
1130 O O   . ALA A 150 ? 1.0917 1.0382 0.8688 -0.1050 0.0542  0.0178  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A O   
1131 C CB  . ALA A 150 ? 0.9015 0.8524 0.6154 -0.1283 0.0656  0.0340  ? ? ? ? ? ? 420 ALA A CB  
1132 N N   . LEU A 151 ? 0.9868 0.9157 0.7420 -0.1185 0.0721  0.0271  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A N   
1133 C CA  . LEU A 151 ? 1.0193 0.9467 0.7965 -0.1181 0.0764  0.0140  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CA  
1134 C C   . LEU A 151 ? 1.0397 0.9467 0.8230 -0.1107 0.0750  0.0240  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A C   
1135 O O   . LEU A 151 ? 1.0816 0.9837 0.8803 -0.1111 0.0781  0.0156  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A O   
1136 C CB  . LEU A 151 ? 1.0468 0.9789 0.8217 -0.1311 0.0895  0.0043  ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CB  
1137 C CG  . LEU A 151 ? 1.0813 1.0328 0.8750 -0.1351 0.0925  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CG  
1138 C CD1 . LEU A 151 ? 1.1129 1.0712 0.9012 -0.1484 0.1069  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD1 
1139 C CD2 . LEU A 151 ? 1.0683 1.0172 0.8904 -0.1288 0.0874  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD2 
1140 N N   . VAL A 152 ? 0.9530 0.8483 0.7251 -0.1041 0.0699  0.0415  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A N   
1141 C CA  . VAL A 152 ? 0.8925 0.7671 0.6680 -0.0972 0.0700  0.0512  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CA  
1142 C C   . VAL A 152 ? 0.8872 0.7609 0.6727 -0.0834 0.0603  0.0566  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A C   
1143 O O   . VAL A 152 ? 0.9429 0.8083 0.7406 -0.0771 0.0600  0.0538  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A O   
1144 C CB  . VAL A 152 ? 0.7845 0.6428 0.5412 -0.1010 0.0734  0.0684  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CB  
1145 C CG1 . VAL A 152 ? 0.8009 0.6372 0.5627 -0.0918 0.0722  0.0781  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG1 
1146 C CG2 . VAL A 152 ? 0.7591 0.6171 0.5071 -0.1154 0.0838  0.0644  ? ? ? ? ? ? 422 VAL A CG2 
1147 N N   . SER A 153 ? 0.7855 0.6686 0.5655 -0.0792 0.0523  0.0643  ? ? ? ? ? ? 423 SER A N   
1148 C CA  . SER A 153 ? 0.6386 0.5209 0.4270 -0.0663 0.0435  0.0732  ? ? ? ? ? ? 423 SER A CA  
1149 C C   . SER A 153 ? 0.6495 0.5420 0.4586 -0.0606 0.0389  0.0615  ? ? ? ? ? ? 423 SER A C   
1150 O O   . SER A 153 ? 0.5914 0.4767 0.4094 -0.0519 0.0376  0.0651  ? ? ? ? ? ? 423 SER A O   
1151 C CB  . SER A 153 ? 0.6736 0.5654 0.4528 -0.0646 0.0348  0.0840  ? ? ? ? ? ? 423 SER A CB  
1152 O OG  . SER A 153 ? 0.7604 0.6510 0.5486 -0.0522 0.0268  0.0950  ? ? ? ? ? ? 423 SER A OG  
1153 N N   . ASN A 154 ? 0.6869 0.5961 0.5039 -0.0658 0.0362  0.0476  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A N   
1154 C CA  . ASN A 154 ? 0.5516 0.4720 0.3896 -0.0615 0.0293  0.0380  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A CA  
1155 C C   . ASN A 154 ? 0.5692 0.4798 0.4180 -0.0609 0.0338  0.0319  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A C   
1156 O O   . ASN A 154 ? 0.4934 0.4042 0.3521 -0.0532 0.0287  0.0348  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A O   
1157 C CB  . ASN A 154 ? 0.5955 0.5341 0.4425 -0.0682 0.0257  0.0229  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A CB  
1158 C CG  . ASN A 154 ? 0.8467 0.7974 0.7173 -0.0644 0.0158  0.0147  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A CG  
1159 O OD1 . ASN A 154 ? 0.9262 0.8877 0.8031 -0.0589 0.0047  0.0191  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A OD1 
1160 N ND2 . ASN A 154 ? 0.8689 0.8179 0.7534 -0.0682 0.0188  0.0038  ? ? ? ? ? ? 424 ASN A ND2 
1161 N N   . PRO A 155 ? 0.5523 0.4546 0.3987 -0.0694 0.0430  0.0238  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A N   
1162 C CA  . PRO A 155 ? 0.5839 0.4762 0.4401 -0.0693 0.0457  0.0182  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CA  
1163 C C   . PRO A 155 ? 0.6283 0.5011 0.4757 -0.0619 0.0491  0.0294  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A C   
1164 O O   . PRO A 155 ? 0.6193 0.4864 0.4742 -0.0582 0.0482  0.0268  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A O   
1165 C CB  . PRO A 155 ? 0.5902 0.4790 0.4463 -0.0809 0.0543  0.0080  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CB  
1166 C CG  . PRO A 155 ? 0.6508 0.5392 0.4893 -0.0854 0.0597  0.0144  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CG  
1167 C CD  . PRO A 155 ? 0.5905 0.4930 0.4264 -0.0801 0.0512  0.0194  ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CD  
1168 N N   . LEU A 156 ? 0.6641 0.5269 0.4962 -0.0603 0.0525  0.0416  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A N   
1169 C CA  . LEU A 156 ? 0.6593 0.5029 0.4853 -0.0527 0.0555  0.0522  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CA  
1170 C C   . LEU A 156 ? 0.6610 0.5103 0.4951 -0.0404 0.0491  0.0578  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A C   
1171 O O   . LEU A 156 ? 0.6095 0.4489 0.4474 -0.0343 0.0512  0.0571  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A O   
1172 C CB  . LEU A 156 ? 0.6737 0.5072 0.4842 -0.0544 0.0583  0.0655  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CB  
1173 C CG  . LEU A 156 ? 0.8556 0.6642 0.6600 -0.0514 0.0636  0.0737  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CG  
1174 C CD1 . LEU A 156 ? 0.8595 0.6559 0.6679 -0.0563 0.0696  0.0623  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CD1 
1175 C CD2 . LEU A 156 ? 0.9105 0.7114 0.7003 -0.0578 0.0656  0.0858  ? ? ? ? ? ? 426 LEU A CD2 
1176 N N   . VAL A 157 ? 0.5803 0.4464 0.4169 -0.0371 0.0412  0.0630  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A N   
1177 C CA  . VAL A 157 ? 0.5882 0.4636 0.4345 -0.0262 0.0344  0.0693  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CA  
1178 C C   . VAL A 157 ? 0.5834 0.4666 0.4432 -0.0260 0.0321  0.0585  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A C   
1179 O O   . VAL A 157 ? 0.5833 0.4648 0.4480 -0.0180 0.0322  0.0615  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A O   
1180 C CB  . VAL A 157 ? 0.5613 0.4547 0.4092 -0.0248 0.0246  0.0758  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CB  
1181 C CG1 . VAL A 157 ? 0.4862 0.3923 0.3474 -0.0149 0.0167  0.0815  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CG1 
1182 C CG2 . VAL A 157 ? 0.4932 0.3787 0.3267 -0.0248 0.0253  0.0892  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CG2 
1183 N N   . ALA A 158 ? 0.6130 0.5050 0.4792 -0.0352 0.0301  0.0460  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A N   
1184 C CA  . ALA A 158 ? 0.5733 0.4738 0.4538 -0.0371 0.0257  0.0364  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A CA  
1185 C C   . ALA A 158 ? 0.6015 0.4853 0.4792 -0.0373 0.0329  0.0322  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A C   
1186 O O   . ALA A 158 ? 0.5428 0.4298 0.4264 -0.0334 0.0303  0.0316  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A O   
1187 C CB  . ALA A 158 ? 0.4576 0.3698 0.3480 -0.0473 0.0219  0.0239  ? ? ? ? ? ? 428 ALA A CB  
1188 N N   . THR A 159 ? 0.6235 0.4896 0.4912 -0.0426 0.0415  0.0293  ? ? ? ? ? ? 429 THR A N   
1189 C CA  . THR A 159 ? 0.6259 0.4735 0.4898 -0.0436 0.0478  0.0246  ? ? ? ? ? ? 429 THR A CA  
1190 C C   . THR A 159 ? 0.7131 0.5490 0.5704 -0.0321 0.0515  0.0330  ? ? ? ? ? ? 429 THR A C   
1191 O O   . THR A 159 ? 0.8005 0.6307 0.6585 -0.0295 0.0530  0.0288  ? ? ? ? ? ? 429 THR A O   
1192 C CB  . THR A 159 ? 0.6840 0.5154 0.5400 -0.0525 0.0555  0.0209  ? ? ? ? ? ? 429 THR A CB  
1193 O OG1 . THR A 159 ? 0.6992 0.5426 0.5643 -0.0630 0.0533  0.0111  ? ? ? ? ? ? 429 THR A OG1 
1194 C CG2 . THR A 159 ? 0.7030 0.5130 0.5545 -0.0533 0.0609  0.0166  ? ? ? ? ? ? 429 THR A CG2 
1195 N N   . LEU A 160 ? 0.7155 0.5483 0.5667 -0.0255 0.0527  0.0448  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A N   
1196 C CA  . LEU A 160 ? 0.6743 0.4972 0.5231 -0.0134 0.0560  0.0531  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CA  
1197 C C   . LEU A 160 ? 0.6942 0.5346 0.5528 -0.0055 0.0511  0.0546  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A C   
1198 O O   . LEU A 160 ? 0.6516 0.4858 0.5104 0.0020  0.0553  0.0540  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A O   
1199 C CB  . LEU A 160 ? 0.6763 0.4938 0.5194 -0.0088 0.0562  0.0669  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CB  
1200 C CG  . LEU A 160 ? 0.7651 0.5620 0.5974 -0.0149 0.0617  0.0694  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CG  
1201 C CD1 . LEU A 160 ? 0.7571 0.5527 0.5846 -0.0116 0.0593  0.0850  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CD1 
1202 C CD2 . LEU A 160 ? 0.7582 0.5312 0.5879 -0.0117 0.0687  0.0654  ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CD2 
1203 N N   . SER A 161 ? 0.6183 0.4809 0.4851 -0.0076 0.0423  0.0561  ? ? ? ? ? ? 431 SER A N   
1204 C CA  . SER A 161 ? 0.6472 0.5289 0.5247 -0.0015 0.0362  0.0592  ? ? ? ? ? ? 431 SER A CA  
1205 C C   . SER A 161 ? 0.5772 0.4616 0.4585 -0.0059 0.0361  0.0487  ? ? ? ? ? ? 431 SER A C   
1206 O O   . SER A 161 ? 0.5888 0.4804 0.4735 0.0003  0.0364  0.0508  ? ? ? ? ? ? 431 SER A O   
1207 C CB  . SER A 161 ? 0.6019 0.5053 0.4882 -0.0038 0.0251  0.0633  ? ? ? ? ? ? 431 SER A CB  
1208 O OG  . SER A 161 ? 0.7484 0.6504 0.6300 0.0005  0.0241  0.0746  ? ? ? ? ? ? 431 SER A OG  
1209 N N   . ASP A 162 ? 0.5260 0.4058 0.4070 -0.0172 0.0355  0.0378  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A N   
1210 C CA  . ASP A 162 ? 0.5442 0.4244 0.4281 -0.0233 0.0343  0.0282  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CA  
1211 C C   . ASP A 162 ? 0.5822 0.4440 0.4550 -0.0182 0.0439  0.0259  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A C   
1212 O O   . ASP A 162 ? 0.5450 0.4126 0.4183 -0.0169 0.0434  0.0235  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A O   
1213 C CB  . ASP A 162 ? 0.5447 0.4208 0.4318 -0.0363 0.0324  0.0176  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CB  
1214 C CG  . ASP A 162 ? 0.6163 0.5131 0.5181 -0.0419 0.0217  0.0162  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CG  
1215 O OD1 . ASP A 162 ? 0.6210 0.5360 0.5310 -0.0369 0.0140  0.0229  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A OD1 
1216 O OD2 . ASP A 162 ? 0.6779 0.5734 0.5847 -0.0512 0.0209  0.0080  ? ? ? ? ? ? 432 ASP A OD2 
1217 N N   . VAL A 163 ? 0.5863 0.4261 0.4490 -0.0158 0.0523  0.0264  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A N   
1218 C CA  . VAL A 163 ? 0.6480 0.4673 0.5009 -0.0106 0.0612  0.0229  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CA  
1219 C C   . VAL A 163 ? 0.6756 0.5014 0.5301 0.0032  0.0643  0.0300  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A C   
1220 O O   . VAL A 163 ? 0.7421 0.5675 0.5937 0.0064  0.0680  0.0248  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A O   
1221 C CB  . VAL A 163 ? 0.6372 0.4310 0.4814 -0.0114 0.0679  0.0232  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CB  
1222 C CG1 . VAL A 163 ? 0.6181 0.3903 0.4544 -0.0037 0.0762  0.0201  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CG1 
1223 C CG2 . VAL A 163 ? 0.4760 0.2630 0.3191 -0.0254 0.0664  0.0150  ? ? ? ? ? ? 433 VAL A CG2 
1224 N N   . THR A 164 ? 0.5851 0.4178 0.4445 0.0110  0.0629  0.0419  ? ? ? ? ? ? 434 THR A N   
1225 C CA  . THR A 164 ? 0.7292 0.5698 0.5939 0.0246  0.0655  0.0501  ? ? ? ? ? ? 434 THR A CA  
1226 C C   . THR A 164 ? 0.7079 0.5745 0.5806 0.0249  0.0603  0.0504  ? ? ? ? ? ? 434 THR A C   
1227 O O   . THR A 164 ? 0.7151 0.5859 0.5885 0.0326  0.0657  0.0498  ? ? ? ? ? ? 434 THR A O   
1228 C CB  . THR A 164 ? 0.8455 0.6896 0.7154 0.0312  0.0625  0.0644  ? ? ? ? ? ? 434 THR A CB  
1229 O OG1 . THR A 164 ? 0.9520 0.8133 0.8262 0.0236  0.0526  0.0678  ? ? ? ? ? ? 434 THR A OG1 
1230 C CG2 . THR A 164 ? 0.8266 0.6448 0.6887 0.0315  0.0678  0.0664  ? ? ? ? ? ? 434 THR A CG2 
1231 N N   . GLY A 165 ? 0.6923 0.5765 0.5717 0.0163  0.0499  0.0512  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A N   
1232 C CA  . GLY A 165 ? 0.6508 0.5603 0.5397 0.0148  0.0423  0.0531  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A CA  
1233 C C   . GLY A 165 ? 0.6450 0.5539 0.5284 0.0099  0.0453  0.0433  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A C   
1234 O O   . GLY A 165 ? 0.6102 0.5354 0.4972 0.0136  0.0452  0.0464  ? ? ? ? ? ? 435 GLY A O   
1235 N N   . LEU A 166 ? 0.7026 0.5934 0.5771 0.0008  0.0477  0.0321  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A N   
1236 C CA  . LEU A 166 ? 0.7044 0.5909 0.5708 -0.0050 0.0503  0.0223  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CA  
1237 C C   . LEU A 166 ? 0.6800 0.5571 0.5369 0.0061  0.0626  0.0204  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A C   
1238 O O   . LEU A 166 ? 0.6840 0.5728 0.5381 0.0064  0.0643  0.0183  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A O   
1239 C CB  . LEU A 166 ? 0.6876 0.5538 0.5470 -0.0165 0.0504  0.0113  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CB  
1240 C CG  . LEU A 166 ? 0.7144 0.5923 0.5833 -0.0307 0.0383  0.0078  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CG  
1241 C CD1 . LEU A 166 ? 0.7773 0.6339 0.6399 -0.0412 0.0398  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CD1 
1242 C CD2 . LEU A 166 ? 0.5791 0.4772 0.4518 -0.0351 0.0312  0.0087  ? ? ? ? ? ? 436 LEU A CD2 
1243 N N   . LEU A 167 ? 0.5824 0.4391 0.4351 0.0149  0.0711  0.0212  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A N   
1244 C CA  . LEU A 167 ? 0.5823 0.4274 0.4286 0.0266  0.0831  0.0180  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CA  
1245 C C   . LEU A 167 ? 0.6253 0.4948 0.4808 0.0371  0.0849  0.0262  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A C   
1246 O O   . LEU A 167 ? 0.6580 0.5292 0.5083 0.0425  0.0934  0.0205  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A O   
1247 C CB  . LEU A 167 ? 0.5925 0.4131 0.4377 0.0343  0.0891  0.0204  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CB  
1248 C CG  . LEU A 167 ? 0.6522 0.4444 0.4867 0.0258  0.0908  0.0112  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CG  
1249 C CD1 . LEU A 167 ? 0.6484 0.4202 0.4842 0.0324  0.0943  0.0173  ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CD1 
1250 C CD2 . LEU A 167 ? 0.6129 0.3902 0.4347 0.0240  0.0975  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 437 LEU A CD2 
1251 N N   . ILE A 168 ? 0.6073 0.4961 0.4763 0.0396  0.0770  0.0393  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A N   
1252 C CA  . ILE A 168 ? 0.6553 0.5694 0.5357 0.0487  0.0770  0.0493  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CA  
1253 C C   . ILE A 168 ? 0.6762 0.6142 0.5569 0.0404  0.0718  0.0476  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A C   
1254 O O   . ILE A 168 ? 0.7006 0.6510 0.5807 0.0459  0.0787  0.0470  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A O   
1255 C CB  . ILE A 168 ? 0.5851 0.5121 0.4798 0.0525  0.0680  0.0644  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CB  
1256 C CG1 . ILE A 168 ? 0.5462 0.4509 0.4402 0.0599  0.0724  0.0683  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CG1 
1257 C CG2 . ILE A 168 ? 0.5743 0.5288 0.4828 0.0611  0.0669  0.0758  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CG2 
1258 C CD1 . ILE A 168 ? 0.5519 0.4664 0.4562 0.0616  0.0629  0.0826  ? ? ? ? ? ? 438 ILE A CD1 
1259 N N   . TYR A 169 ? 0.5043 0.4490 0.3868 0.0270  0.0596  0.0468  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A N   
1260 C CA  . TYR A 169 ? 0.4843 0.4518 0.3697 0.0171  0.0512  0.0473  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CA  
1261 C C   . TYR A 169 ? 0.5566 0.5186 0.4265 0.0130  0.0594  0.0360  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A C   
1262 O O   . TYR A 169 ? 0.5911 0.5732 0.4609 0.0138  0.0613  0.0387  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A O   
1263 C CB  . TYR A 169 ? 0.4303 0.4002 0.3219 0.0033  0.0367  0.0462  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CB  
1264 C CG  . TYR A 169 ? 0.4064 0.3978 0.3036 -0.0087 0.0252  0.0474  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CG  
1265 C CD1 . TYR A 169 ? 0.4422 0.4618 0.3494 -0.0063 0.0203  0.0584  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CD1 
1266 C CD2 . TYR A 169 ? 0.4132 0.3973 0.3075 -0.0232 0.0180  0.0387  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CD2 
1267 C CE1 . TYR A 169 ? 0.4577 0.4972 0.3709 -0.0184 0.0082  0.0611  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CE1 
1268 C CE2 . TYR A 169 ? 0.3817 0.3850 0.2829 -0.0351 0.0056  0.0410  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CE2 
1269 C CZ  . TYR A 169 ? 0.4288 0.4596 0.3390 -0.0329 0.0005  0.0525  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A CZ  
1270 O OH  . TYR A 169 ? 0.4109 0.4610 0.3285 -0.0457 -0.0130 0.0563  ? ? ? ? ? ? 439 TYR A OH  
1271 N N   . LEU A 170 ? 0.4608 0.3959 0.3169 0.0080  0.0641  0.0235  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A N   
1272 C CA  . LEU A 170 ? 0.4844 0.4111 0.3234 0.0021  0.0703  0.0114  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CA  
1273 C C   . LEU A 170 ? 0.6880 0.6128 0.5191 0.0154  0.0861  0.0076  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A C   
1274 O O   . LEU A 170 ? 0.6618 0.5942 0.4814 0.0119  0.0908  0.0014  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A O   
1275 C CB  . LEU A 170 ? 0.5556 0.4522 0.3833 -0.0062 0.0707  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CB  
1276 C CG  . LEU A 170 ? 0.5767 0.4759 0.4132 -0.0204 0.0561  0.0010  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CG  
1277 C CD1 . LEU A 170 ? 0.6528 0.5224 0.4809 -0.0269 0.0579  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CD1 
1278 C CD2 . LEU A 170 ? 0.5452 0.4650 0.3833 -0.0336 0.0453  0.0018  ? ? ? ? ? ? 440 LEU A CD2 
1279 N N   . SER A 171 ? 0.6380 0.5531 0.4758 0.0302  0.0939  0.0113  ? ? ? ? ? ? 441 SER A N   
1280 C CA  . SER A 171 ? 0.6726 0.5864 0.5082 0.0447  0.1089  0.0079  ? ? ? ? ? ? 441 SER A CA  
1281 C C   . SER A 171 ? 0.6924 0.6411 0.5376 0.0489  0.1096  0.0172  ? ? ? ? ? ? 441 SER A C   
1282 O O   . SER A 171 ? 0.7324 0.6891 0.5696 0.0525  0.1203  0.0105  ? ? ? ? ? ? 441 SER A O   
1283 C CB  . SER A 171 ? 0.6640 0.5599 0.5088 0.0590  0.1147  0.0119  ? ? ? ? ? ? 441 SER A CB  
1284 O OG  . SER A 171 ? 0.6118 0.4742 0.4462 0.0558  0.1165  0.0024  ? ? ? ? ? ? 441 SER A OG  
1285 N N   . VAL A 172 ? 0.6514 0.6214 0.5137 0.0483  0.0982  0.0326  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A N   
1286 C CA  . VAL A 172 ? 0.5712 0.5761 0.4450 0.0503  0.0959  0.0439  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CA  
1287 C C   . VAL A 172 ? 0.5391 0.5597 0.4012 0.0363  0.0927  0.0391  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A C   
1288 O O   . VAL A 172 ? 0.5910 0.6319 0.4509 0.0390  0.1004  0.0397  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A O   
1289 C CB  . VAL A 172 ? 0.5084 0.5306 0.4019 0.0493  0.0808  0.0607  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CB  
1290 C CG1 . VAL A 172 ? 0.5159 0.5751 0.4208 0.0471  0.0749  0.0726  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CG1 
1291 C CG2 . VAL A 172 ? 0.4808 0.4929 0.3860 0.0638  0.0843  0.0682  ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CG2 
1292 N N   . ALA A 173 ? 0.5207 0.5320 0.3756 0.0209  0.0814  0.0345  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A N   
1293 C CA  . ALA A 173 ? 0.5694 0.5926 0.4132 0.0053  0.0756  0.0306  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A CA  
1294 C C   . ALA A 173 ? 0.6317 0.6459 0.4534 0.0066  0.0912  0.0164  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A C   
1295 O O   . ALA A 173 ? 0.6115 0.6481 0.4267 0.0022  0.0940  0.0174  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A O   
1296 C CB  . ALA A 173 ? 0.5629 0.5724 0.4049 -0.0103 0.0616  0.0267  ? ? ? ? ? ? 443 ALA A CB  
1297 N N   . ARG A 174 ? 0.7101 0.6917 0.5202 0.0122  0.1011  0.0031  ? ? ? ? ? ? 444 ARG A N   
1298 C CA  . ARG A 174 ? 0.6764 0.6446 0.4653 0.0149  0.1164  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CA  
1299 C C   . ARG A 174 ? 0.7484 0.7368 0.5407 0.0289  0.1312  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A C   
1300 O O   . ARG A 174 ? 0.8401 0.8410 0.6174 0.0250  0.1389  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A O   
1301 C CB  . ARG A 174 ? 0.7081 0.6371 0.4895 0.0211  0.1234  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CB  
1302 C CG  . ARG A 174 ? 0.7844 0.6976 0.5481 0.0289  0.1407  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CG  
1303 C CD  . ARG A 174 ? 0.9482 0.8366 0.6882 0.0152  0.1390  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CD  
1304 N NE  . ARG A 174 ? 1.0295 0.8823 0.7695 0.0169  0.1375  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A NE  
1305 C CZ  . ARG A 174 ? 1.0130 0.8482 0.7457 0.0022  0.1269  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A CZ  
1306 N NH1 . ARG A 174 ? 0.9565 0.7611 0.6905 0.0044  0.1267  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A NH1 
1307 N NH2 . ARG A 174 ? 0.9940 0.8430 0.7198 -0.0152 0.1158  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 444 ARG A NH2 
1308 N N   . LEU A 175 ? 0.7680 0.7604 0.5804 0.0449  0.1351  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A N   
1309 C CA  . LEU A 175 ? 0.7609 0.7722 0.5819 0.0601  0.1495  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CA  
1310 C C   . LEU A 175 ? 0.7866 0.8387 0.6109 0.0535  0.1467  0.0101  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A C   
1311 O O   . LEU A 175 ? 0.9054 0.9734 0.7240 0.0588  0.1608  0.0048  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A O   
1312 C CB  . LEU A 175 ? 0.6685 0.6775 0.5140 0.0764  0.1499  0.0114  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CB  
1313 C CG  . LEU A 175 ? 0.6361 0.6655 0.4975 0.0935  0.1633  0.0163  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CG  
1314 C CD1 . LEU A 175 ? 0.6333 0.6451 0.4835 0.1042  0.1830  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CD1 
1315 C CD2 . LEU A 175 ? 0.5875 0.6171 0.4747 0.1059  0.1584  0.0319  ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CD2 
1316 N N   . LEU A 176 ? 0.7233 0.7926 0.5574 0.0416  0.1284  0.0245  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A N   
1317 C CA  . LEU A 176 ? 0.7266 0.8355 0.5679 0.0348  0.1228  0.0376  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CA  
1318 C C   . LEU A 176 ? 0.6708 0.7886 0.4913 0.0152  0.1174  0.0323  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A C   
1319 O O   . LEU A 176 ? 0.6487 0.7977 0.4674 0.0101  0.1193  0.0384  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A O   
1320 C CB  . LEU A 176 ? 0.7055 0.8300 0.5710 0.0325  0.1043  0.0570  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CB  
1321 C CG  . LEU A 176 ? 0.5786 0.6998 0.4660 0.0496  0.1061  0.0664  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CG  
1322 C CD1 . LEU A 176 ? 0.5226 0.6603 0.4304 0.0446  0.0862  0.0845  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CD1 
1323 C CD2 . LEU A 176 ? 0.5140 0.6526 0.4100 0.0655  0.1230  0.0687  ? ? ? ? ? ? 446 LEU A CD2 
1324 N N   . LEU A 177 ? 0.6870 0.7785 0.4925 0.0034  0.1102  0.0220  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A N   
1325 C CA  . LEU A 177 ? 0.7277 0.8262 0.5159 -0.0173 0.1010  0.0192  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CA  
1326 C C   . LEU A 177 ? 0.7810 0.8602 0.5389 -0.0208 0.1145  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A C   
1327 O O   . LEU A 177 ? 0.7176 0.8104 0.4577 -0.0350 0.1131  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A O   
1328 C CB  . LEU A 177 ? 0.6618 0.7482 0.4573 -0.0311 0.0800  0.0234  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CB  
1329 C CG  . LEU A 177 ? 0.5922 0.7045 0.4119 -0.0386 0.0600  0.0425  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CG  
1330 C CD1 . LEU A 177 ? 0.5833 0.7261 0.4208 -0.0270 0.0639  0.0571  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CD1 
1331 C CD2 . LEU A 177 ? 0.4768 0.5692 0.3114 -0.0384 0.0480  0.0438  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CD2 
1332 N N   . GLU A 178 ? 0.8788 0.9257 0.6304 -0.0085 0.1267  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A N   
1333 C CA  . GLU A 178 ? 0.9528 0.9777 0.6762 -0.0105 0.1394  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CA  
1334 C C   . GLU A 178 ? 1.1227 1.1483 0.8437 0.0087  0.1623  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A C   
1335 O O   . GLU A 178 ? 1.2527 1.2595 0.9515 0.0103  0.1751  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A O   
1336 C CB  . GLU A 178 ? 0.9472 0.9311 0.6635 -0.0136 0.1346  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CB  
1337 C CG  . GLU A 178 ? 0.9829 0.9619 0.6912 -0.0359 0.1161  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CG  
1338 C CD  . GLU A 178 ? 1.0560 0.9948 0.7503 -0.0405 0.1154  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A CD  
1339 O OE1 . GLU A 178 ? 1.1265 1.0582 0.8039 -0.0583 0.1067  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A OE1 
1340 O OE2 . GLU A 178 ? 1.0369 0.9513 0.7377 -0.0269 0.1226  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 448 GLU A OE2 
1341 N N   . ALA A 179 ? 1.1545 1.2017 0.8995 0.0233  0.1668  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A N   
1342 C CA  . ALA A 179 ? 1.1653 1.2163 0.9145 0.0428  0.1881  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CA  
1343 C C   . ALA A 179 ? 1.2165 1.3104 0.9852 0.0488  0.1912  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A C   
1344 O O   . ALA A 179 ? 1.2178 1.3371 0.9958 0.0375  0.1760  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A O   
1345 C CB  . ALA A 179 ? 1.0370 1.0572 0.8009 0.0601  0.1929  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CB  
1346 N N   . LEU B 1   ? 0.9457 0.9233 0.7120 -0.3435 -0.1222 0.1216  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B N   
1347 C CA  . LEU B 1   ? 0.8370 0.8375 0.6315 -0.3166 -0.1225 0.1147  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CA  
1348 C C   . LEU B 1   ? 0.7631 0.7322 0.5685 -0.3040 -0.1251 0.1112  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B C   
1349 O O   . LEU B 1   ? 0.7669 0.7028 0.5706 -0.3014 -0.1181 0.0881  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B O   
1350 C CB  . LEU B 1   ? 0.8167 0.8292 0.6170 -0.3024 -0.1109 0.0858  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CB  
1351 N N   . VAL B 2   ? 0.7329 0.7126 0.5496 -0.2961 -0.1351 0.1343  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B N   
1352 C CA  . VAL B 2   ? 0.7724 0.7241 0.6000 -0.2843 -0.1385 0.1340  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CA  
1353 C C   . VAL B 2   ? 0.7175 0.6937 0.5742 -0.2476 -0.1369 0.1239  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B C   
1354 O O   . VAL B 2   ? 0.7164 0.7350 0.5879 -0.2323 -0.1412 0.1371  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B O   
1355 C CB  . VAL B 2   ? 0.8283 0.7739 0.6515 -0.2969 -0.1506 0.1649  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CB  
1356 C CG1 . VAL B 2   ? 0.7248 0.6359 0.5565 -0.2878 -0.1535 0.1631  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CG1 
1357 C CG2 . VAL B 2   ? 0.8317 0.7591 0.6266 -0.3332 -0.1526 0.1768  ? ? ? ? ? ? 272 VAL B CG2 
1358 N N   . TYR B 3   ? 0.6905 0.6394 0.5551 -0.2337 -0.1307 0.1004  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B N   
1359 C CA  . TYR B 3   ? 0.7573 0.7268 0.6483 -0.1991 -0.1272 0.0855  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CA  
1360 C C   . TYR B 3   ? 0.8668 0.8509 0.7787 -0.1792 -0.1363 0.1039  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B C   
1361 O O   . TYR B 3   ? 0.9428 0.9641 0.8758 -0.1534 -0.1367 0.1040  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B O   
1362 C CB  . TYR B 3   ? 0.6744 0.6081 0.5673 -0.1913 -0.1180 0.0549  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CB  
1363 C CG  . TYR B 3   ? 0.7159 0.6702 0.6351 -0.1561 -0.1132 0.0369  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CG  
1364 C CD1 . TYR B 3   ? 0.7548 0.7373 0.6795 -0.1442 -0.1051 0.0191  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CD1 
1365 C CD2 . TYR B 3   ? 0.7677 0.7132 0.7062 -0.1348 -0.1169 0.0378  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CD2 
1366 C CE1 . TYR B 3   ? 0.7790 0.7806 0.7277 -0.1121 -0.1008 0.0026  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CE1 
1367 C CE2 . TYR B 3   ? 0.8421 0.8065 0.8048 -0.1027 -0.1126 0.0213  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CE2 
1368 C CZ  . TYR B 3   ? 0.7868 0.7793 0.7544 -0.0915 -0.1046 0.0038  ? ? ? ? ? ? 273 TYR B CZ  
1369 O OH  . TYR B 3   ? 0.7061 0.7176 0.6977 -0.0596 -0.1003 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 273 TYR B OH  
1370 N N   . SER B 4   ? 0.8773 0.8317 0.7832 -0.1908 -0.1435 0.1192  ? ? ? ? ? ? 274 SER B N   
1371 C CA  . SER B 4   ? 0.8462 0.8083 0.7712 -0.1726 -0.1520 0.1356  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CA  
1372 C C   . SER B 4   ? 0.8342 0.8420 0.7665 -0.1688 -0.1604 0.1624  ? ? ? ? ? ? 274 SER B C   
1373 O O   . SER B 4   ? 0.8091 0.8368 0.7619 -0.1472 -0.1661 0.1734  ? ? ? ? ? ? 274 SER B O   
1374 C CB  . SER B 4   ? 0.8985 0.8164 0.8131 -0.1887 -0.1576 0.1461  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CB  
1375 O OG  . SER B 4   ? 0.9370 0.8475 0.8285 -0.2199 -0.1628 0.1662  ? ? ? ? ? ? 274 SER B OG  
1376 N N   . GLU B 5   ? 0.6997 0.7241 0.6152 -0.1899 -0.1610 0.1729  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B N   
1377 C CA  . GLU B 5   ? 0.8137 0.8802 0.7336 -0.1895 -0.1691 0.1992  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CA  
1378 C C   . GLU B 5   ? 0.7986 0.9096 0.7260 -0.1774 -0.1638 0.1913  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B C   
1379 O O   . GLU B 5   ? 0.7871 0.9362 0.7178 -0.1772 -0.1693 0.2111  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B O   
1380 C CB  . GLU B 5   ? 0.8708 0.9255 0.7666 -0.2231 -0.1754 0.2217  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CB  
1381 C CG  . GLU B 5   ? 1.0000 1.0130 0.8879 -0.2361 -0.1816 0.2328  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CG  
1382 C CD  . GLU B 5   ? 1.1623 1.1605 1.0244 -0.2708 -0.1866 0.2518  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CD  
1383 O OE1 . GLU B 5   ? 1.2464 1.2151 1.1016 -0.2829 -0.1930 0.2652  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE1 
1384 O OE2 . GLU B 5   ? 1.2126 1.2285 1.0615 -0.2860 -0.1841 0.2532  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE2 
1385 N N   . ALA B 6   ? 0.7193 0.8256 0.6496 -0.1673 -0.1531 0.1624  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N   
1386 C CA  . ALA B 6   ? 0.6801 0.8264 0.6172 -0.1557 -0.1472 0.1523  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA  
1387 C C   . ALA B 6   ? 0.7012 0.8738 0.6670 -0.1191 -0.1454 0.1421  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C   
1388 O O   . ALA B 6   ? 0.7907 0.9406 0.7673 -0.1034 -0.1416 0.1242  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O   
1389 C CB  . ALA B 6   ? 0.6061 0.7340 0.5271 -0.1688 -0.1363 0.1272  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB  
1390 N N   . GLY B 7   ? 0.6356 0.8563 0.6140 -0.1057 -0.1482 0.1536  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B N   
1391 C CA  . GLY B 7   ? 0.5924 0.8424 0.5981 -0.0711 -0.1466 0.1450  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B CA  
1392 C C   . GLY B 7   ? 0.8745 1.1350 0.8849 -0.0582 -0.1350 0.1159  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B C   
1393 O O   . GLY B 7   ? 0.5586 0.8091 0.5506 -0.0767 -0.1285 0.1045  ? ? ? ? ? ? 277 GLY B O   
1394 N N   . PRO B 8   ? 0.5634 0.8468 0.5624 -0.1450 0.0386  0.0414  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B N   
1395 C CA  . PRO B 8   ? 0.5465 0.8206 0.5492 -0.1379 0.0430  0.0384  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CA  
1396 C C   . PRO B 8   ? 0.5776 0.8474 0.5629 -0.1587 0.0372  0.0416  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B C   
1397 O O   . PRO B 8   ? 0.6661 0.9261 0.6454 -0.1586 0.0412  0.0354  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B O   
1398 C CB  . PRO B 8   ? 0.5543 0.8303 0.5728 -0.1265 0.0441  0.0441  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CB  
1399 C CG  . PRO B 8   ? 0.6009 0.8877 0.6265 -0.1212 0.0435  0.0460  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CG  
1400 C CD  . PRO B 8   ? 0.5784 0.8691 0.5924 -0.1354 0.0381  0.0477  ? ? ? ? ? ? 278 PRO B CD  
1401 N N   . VAL B 9   ? 0.5625 0.8370 0.5389 -0.1768 0.0273  0.0517  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B N   
1402 C CA  . VAL B 9   ? 0.6414 0.9046 0.5987 -0.1991 0.0191  0.0568  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CA  
1403 C C   . VAL B 9   ? 0.6768 0.9233 0.6113 -0.2153 0.0180  0.0498  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B C   
1404 O O   . VAL B 9   ? 0.6744 0.9016 0.5947 -0.2256 0.0173  0.0473  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B O   
1405 C CB  . VAL B 9   ? 0.6586 0.9277 0.6107 -0.2149 0.0073  0.0698  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CB  
1406 C CG1 . VAL B 9   ? 0.6581 0.9085 0.5893 -0.2375 -0.0030 0.0759  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG1 
1407 C CG2 . VAL B 9   ? 0.6286 0.9132 0.6016 -0.1997 0.0104  0.0753  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG2 
1408 N N   . ALA B 10  ? 0.5814 0.8321 0.5105 -0.2183 0.0180  0.0462  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B N   
1409 C CA  . ALA B 10  ? 0.5754 0.8076 0.4797 -0.2347 0.0185  0.0376  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CA  
1410 C C   . ALA B 10  ? 0.6066 0.8265 0.5105 -0.2173 0.0306  0.0227  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B C   
1411 O O   . ALA B 10  ? 0.5908 0.7687 0.4725 -0.2136 0.0229  0.0114  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B O   
1412 C CB  . ALA B 10  ? 0.5019 0.7442 0.4024 -0.2370 0.0178  0.0356  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CB  
1413 N N   . LEU B 11  ? 0.6395 0.8808 0.5688 -0.1930 0.0423  0.0188  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B N   
1414 C CA  . LEU B 11  ? 0.5768 0.8128 0.5105 -0.1750 0.0547  0.0062  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CA  
1415 C C   . LEU B 11  ? 0.5798 0.7994 0.5094 -0.1764 0.0524  0.0073  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B C   
1416 O O   . LEU B 11  ? 0.5357 0.7248 0.4544 -0.1636 0.0512  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B O   
1417 C CB  . LEU B 11  ? 0.4260 0.6740 0.3893 -0.1453 0.0597  0.0043  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CB  
1418 C CG  . LEU B 11  ? 0.3855 0.6409 0.3535 -0.1381 0.0605  0.0019  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CG  
1419 C CD1 . LEU B 11  ? 0.3978 0.6539 0.3909 -0.1134 0.0629  0.0044  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD1 
1420 C CD2 . LEU B 11  ? 0.3528 0.6002 0.3044 -0.1376 0.0684  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD2 
1421 N N   . TRP B 12  ? 0.5955 0.8249 0.5350 -0.1833 0.0462  0.0209  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B N   
1422 C CA  . TRP B 12  ? 0.6264 0.8455 0.5625 -0.1887 0.0442  0.0253  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CA  
1423 C C   . TRP B 12  ? 0.6407 0.8122 0.5473 -0.1976 0.0287  0.0203  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B C   
1424 O O   . TRP B 12  ? 0.6487 0.7937 0.5486 -0.1868 0.0267  0.0124  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B O   
1425 C CB  . TRP B 12  ? 0.5834 0.8130 0.5322 -0.1878 0.0364  0.0381  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CB  
1426 C CG  . TRP B 12  ? 0.5678 0.7874 0.5115 -0.1955 0.0323  0.0446  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CG  
1427 C CD1 . TRP B 12  ? 0.5663 0.7820 0.5146 -0.1854 0.0391  0.0400  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CD1 
1428 C CD2 . TRP B 12  ? 0.5975 0.8097 0.5306 -0.2143 0.0197  0.0572  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CD2 
1429 N NE1 . TRP B 12  ? 0.5071 0.7131 0.4474 -0.1979 0.0314  0.0497  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B NE1 
1430 C CE2 . TRP B 12  ? 0.5747 0.7778 0.5058 -0.2152 0.0193  0.0601  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CE2 
1431 C CE3 . TRP B 12  ? 0.6978 0.9101 0.6226 -0.2301 0.0082  0.0666  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CE3 
1432 C CZ2 . TRP B 12  ? 0.6675 0.8606 0.5884 -0.2309 0.0078  0.0720  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CZ2 
1433 C CZ3 . TRP B 12  ? 0.7637 0.9668 0.6791 -0.2449 -0.0030 0.0779  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CZ3 
1434 C CH2 . TRP B 12  ? 0.7273 0.9206 0.6408 -0.2450 -0.0031 0.0804  ? ? ? ? ? ? 282 TRP B CH2 
1435 N N   . LEU B 13  ? 0.6142 0.7725 0.5035 -0.2155 0.0164  0.0245  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B N   
1436 C CA  . LEU B 13  ? 0.7636 0.8725 0.6234 -0.2238 -0.0004 0.0194  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CA  
1437 C C   . LEU B 13  ? 0.7460 0.8202 0.5909 -0.2054 0.0005  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 283 LEU B C   
1438 O O   . LEU B 13  ? 0.7837 0.8168 0.6111 -0.2025 -0.0089 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 283 LEU B O   
1439 C CB  . LEU B 13  ? 0.9089 1.0129 0.7535 -0.2477 -0.0136 0.0281  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CB  
1440 C CG  . LEU B 13  ? 1.0949 1.2033 0.9384 -0.2712 -0.0248 0.0469  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CG  
1441 C CD1 . LEU B 13  ? 1.1026 1.2658 0.9749 -0.2771 -0.0143 0.0629  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD1 
1442 C CD2 . LEU B 13  ? 1.1571 1.2376 0.9749 -0.2931 -0.0429 0.0499  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD2 
1443 N N   . ALA B 14  ? 0.6214 0.7128 0.4737 -0.1929 0.0120  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B N   
1444 C CA  . ALA B 14  ? 0.6041 0.6671 0.4431 -0.1756 0.0146  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B CA  
1445 C C   . ALA B 14  ? 0.6683 0.7300 0.5210 -0.1525 0.0247  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B C   
1446 O O   . ALA B 14  ? 0.7687 0.8058 0.6124 -0.1364 0.0270  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B O   
1447 C CB  . ALA B 14  ? 0.4964 0.5792 0.3369 -0.1725 0.0227  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B CB  
1448 N N   . ARG B 15  ? 0.6801 0.7685 0.5546 -0.1509 0.0309  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B N   
1449 C CA  . ARG B 15  ? 0.6167 0.7088 0.5064 -0.1301 0.0407  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CA  
1450 C C   . ARG B 15  ? 0.5724 0.6449 0.4594 -0.1315 0.0326  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B C   
1451 O O   . ARG B 15  ? 0.5973 0.6539 0.4866 -0.1147 0.0347  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B O   
1452 C CB  . ARG B 15  ? 0.6172 0.7577 0.5356 -0.1232 0.0570  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CB  
1453 C CG  . ARG B 15  ? 0.5193 0.6783 0.4438 -0.1149 0.0675  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CG  
1454 C CD  . ARG B 15  ? 0.5664 0.7509 0.5149 -0.0952 0.0835  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CD  
1455 N NE  . ARG B 15  ? 0.5282 0.7439 0.5018 -0.0941 0.0870  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NE  
1456 C CZ  . ARG B 15  ? 0.4358 0.6489 0.4301 -0.0749 0.0871  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CZ  
1457 N NH1 . ARG B 15  ? 0.4322 0.6363 0.4279 -0.0628 0.0919  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH1 
1458 N NH2 . ARG B 15  ? 0.4473 0.6618 0.4572 -0.0682 0.0827  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH2 
1459 N N   . VAL B 16  ? 0.5382 0.6122 0.4206 -0.1516 0.0230  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B N   
1460 C CA  . VAL B 16  ? 0.6134 0.6749 0.4948 -0.1550 0.0161  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CA  
1461 C C   . VAL B 16  ? 0.7148 0.7273 0.5778 -0.1474 0.0048  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B C   
1462 O O   . VAL B 16  ? 0.7398 0.7458 0.6095 -0.1355 0.0060  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B O   
1463 C CB  . VAL B 16  ? 0.6800 0.7482 0.5560 -0.1805 0.0061  0.0103  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CB  
1464 C CG1 . VAL B 16  ? 0.7181 0.8357 0.6182 -0.1843 0.0182  0.0227  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG1 
1465 C CG2 . VAL B 16  ? 0.6806 0.7357 0.5390 -0.1972 -0.0040 0.0119  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG2 
1466 N N   . ARG B 17  ? 0.7306 0.7084 0.5705 -0.1542 -0.0065 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 287 ARG B N   
1467 C CA  . ARG B 17  ? 0.7103 0.6375 0.5306 -0.1492 -0.0191 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CA  
1468 C C   . ARG B 17  ? 0.7198 0.6388 0.5497 -0.1228 -0.0111 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 287 ARG B C   
1469 O O   . ARG B 17  ? 0.7460 0.6415 0.5738 -0.1168 -0.0180 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 287 ARG B O   
1470 C CB  . ARG B 17  ? 0.6863 0.5804 0.4811 -0.1570 -0.0289 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CB  
1471 N N   . TRP B 18  ? 0.7444 0.6842 0.5857 -0.1075 0.0033  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B N   
1472 C CA  . TRP B 18  ? 0.7169 0.6531 0.5693 -0.0825 0.0122  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CA  
1473 C C   . TRP B 18  ? 0.6499 0.6139 0.5256 -0.0753 0.0194  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B C   
1474 O O   . TRP B 18  ? 0.6730 0.6251 0.5553 -0.0593 0.0200  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B O   
1475 C CB  . TRP B 18  ? 0.7867 0.7394 0.6442 -0.0701 0.0257  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CB  
1476 C CG  . TRP B 18  ? 0.8884 0.8396 0.7581 -0.0447 0.0355  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CG  
1477 C CD1 . TRP B 18  ? 0.9130 0.8993 0.8048 -0.0308 0.0516  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CD1 
1478 C CD2 . TRP B 18  ? 0.9458 0.8589 0.8075 -0.0301 0.0295  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CD2 
1479 N NE1 . TRP B 18  ? 0.9842 0.9581 0.8824 -0.0093 0.0561  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B NE1 
1480 C CE2 . TRP B 18  ? 0.9828 0.9125 0.8635 -0.0078 0.0430  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CE2 
1481 C CE3 . TRP B 18  ? 0.9208 0.7871 0.7619 -0.0336 0.0139  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CE3 
1482 C CZ2 . TRP B 18  ? 0.8999 0.8031 0.7808 0.0113  0.0417  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CZ2 
1483 C CZ3 . TRP B 18  ? 0.9320 0.7704 0.7730 -0.0140 0.0125  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CZ3 
1484 C CH2 . TRP B 18  ? 0.8182 0.6760 0.6795 0.0084  0.0265  -0.1328 ? ? ? ? ? ? 288 TRP B CH2 
1485 N N   . LEU B 19  ? 0.4578 0.4589 0.3460 -0.0874 0.0248  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N   
1486 C CA  . LEU B 19  ? 0.4897 0.5185 0.3982 -0.0825 0.0322  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA  
1487 C C   . LEU B 19  ? 0.5574 0.5667 0.4576 -0.0924 0.0192  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C   
1488 O O   . LEU B 19  ? 0.5866 0.6000 0.4970 -0.0835 0.0209  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O   
1489 C CB  . LEU B 19  ? 0.4907 0.5659 0.4155 -0.0909 0.0437  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB  
1490 C CG  . LEU B 19  ? 0.5187 0.6286 0.4675 -0.0745 0.0610  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG  
1491 C CD1 . LEU B 19  ? 0.4123 0.5101 0.3615 -0.0555 0.0665  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1 
1492 C CD2 . LEU B 19  ? 0.4888 0.6384 0.4501 -0.0837 0.0707  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2 
1493 N N   . VAL B 20  ? 0.5849 0.5726 0.4661 -0.1115 0.0056  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B N   
1494 C CA  . VAL B 20  ? 0.5504 0.5157 0.4209 -0.1229 -0.0085 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CA  
1495 C C   . VAL B 20  ? 0.6020 0.5261 0.4643 -0.1083 -0.0173 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B C   
1496 O O   . VAL B 20  ? 0.5602 0.4780 0.4255 -0.1060 -0.0222 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B O   
1497 C CB  . VAL B 20  ? 0.5805 0.5303 0.4317 -0.1477 -0.0219 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CB  
1498 C CG1 . VAL B 20  ? 0.5553 0.4714 0.3918 -0.1578 -0.0386 0.0073  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG1 
1499 C CG2 . VAL B 20  ? 0.5041 0.4973 0.3662 -0.1637 -0.0145 0.0114  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG2 
1500 N N   . ILE B 21  ? 0.6662 0.5629 0.5182 -0.0982 -0.0192 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B N   
1501 C CA  . ILE B 21  ? 0.7227 0.5807 0.5688 -0.0818 -0.0262 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CA  
1502 C C   . ILE B 21  ? 0.6465 0.5239 0.5149 -0.0608 -0.0157 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B C   
1503 O O   . ILE B 21  ? 0.6454 0.5033 0.5150 -0.0530 -0.0231 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B O   
1504 C CB  . ILE B 21  ? 0.5549 0.3847 0.3872 -0.0729 -0.0268 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CB  
1505 C CG1 . ILE B 21  ? 0.6614 0.4638 0.4684 -0.0941 -0.0404 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CG1 
1506 C CG2 . ILE B 21  ? 0.6075 0.4026 0.4385 -0.0520 -0.0310 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CG2 
1507 C CD1 . ILE B 21  ? 0.7424 0.5217 0.5339 -0.0882 -0.0398 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 291 ILE B CD1 
1508 N N   . LEU B 22  ? 0.5923 0.5083 0.4784 -0.0525 0.0010  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B N   
1509 C CA  . LEU B 22  ? 0.4982 0.4348 0.4061 -0.0328 0.0121  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CA  
1510 C C   . LEU B 22  ? 0.5533 0.5071 0.4715 -0.0374 0.0107  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B C   
1511 O O   . LEU B 22  ? 0.6383 0.5892 0.5669 -0.0233 0.0107  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B O   
1512 C CB  . LEU B 22  ? 0.4295 0.4032 0.3527 -0.0253 0.0298  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CB  
1513 C CG  . LEU B 22  ? 0.5273 0.4929 0.4535 -0.0055 0.0374  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CG  
1514 C CD1 . LEU B 22  ? 0.5984 0.5160 0.5039 -0.0020 0.0253  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CD1 
1515 C CD2 . LEU B 22  ? 0.5150 0.5073 0.4444 -0.0079 0.0496  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 292 LEU B CD2 
1516 N N   . ILE B 23  ? 0.5160 0.4883 0.4314 -0.0571 0.0095  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 293 ILE B N   
1517 C CA  . ILE B 23  ? 0.4574 0.4474 0.3806 -0.0625 0.0092  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CA  
1518 C C   . ILE B 23  ? 0.5114 0.4654 0.4197 -0.0689 -0.0085 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 293 ILE B C   
1519 O O   . ILE B 23  ? 0.5139 0.4705 0.4283 -0.0648 -0.0108 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 293 ILE B O   
1520 C CB  . ILE B 23  ? 0.5117 0.5371 0.4385 -0.0807 0.0158  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CB  
1521 C CG1 . ILE B 23  ? 0.3877 0.4372 0.3253 -0.0822 0.0200  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CG1 
1522 C CG2 . ILE B 23  ? 0.3992 0.4075 0.3067 -0.1030 0.0035  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CG2 
1523 C CD1 . ILE B 23  ? 0.3643 0.4508 0.3076 -0.0976 0.0284  0.0096  ? ? ? ? ? ? 293 ILE B CD1 
1524 N N   . LEU B 24  ? 0.5799 0.4992 0.4684 -0.0789 -0.0215 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B N   
1525 C CA  . LEU B 24  ? 0.6296 0.5097 0.5030 -0.0845 -0.0396 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CA  
1526 C C   . LEU B 24  ? 0.6978 0.5547 0.5772 -0.0618 -0.0425 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B C   
1527 O O   . LEU B 24  ? 0.8211 0.6639 0.7001 -0.0602 -0.0520 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B O   
1528 C CB  . LEU B 24  ? 0.6574 0.5034 0.5079 -0.0996 -0.0527 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CB  
1529 C CG  . LEU B 24  ? 0.6703 0.5332 0.5128 -0.1258 -0.0551 0.0089  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CG  
1530 C CD1 . LEU B 24  ? 0.6775 0.5034 0.4970 -0.1401 -0.0693 0.0094  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD1 
1531 C CD2 . LEU B 24  ? 0.6386 0.5125 0.4819 -0.1383 -0.0601 0.0261  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD2 
1532 N N   . THR B 25  ? 0.5621 0.4162 0.4476 -0.0442 -0.0342 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 295 THR B N   
1533 C CA  . THR B 25  ? 0.5642 0.4031 0.4597 -0.0206 -0.0340 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 295 THR B CA  
1534 C C   . THR B 25  ? 0.6710 0.5441 0.5885 -0.0110 -0.0247 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 295 THR B C   
1535 O O   . THR B 25  ? 0.7665 0.6278 0.6908 0.0003  -0.0308 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 295 THR B O   
1536 C CB  . THR B 25  ? 0.6445 0.4782 0.5423 -0.0045 -0.0247 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 295 THR B CB  
1537 O OG1 . THR B 25  ? 0.7990 0.6003 0.6740 -0.0145 -0.0333 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 295 THR B OG1 
1538 C CG2 . THR B 25  ? 0.6519 0.4694 0.5609 0.0201  -0.0247 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 295 THR B CG2 
1539 N N   . GLY B 26  ? 0.6987 0.6137 0.6273 -0.0160 -0.0106 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B N   
1540 C CA  . GLY B 26  ? 0.6710 0.6201 0.6199 -0.0078 -0.0004 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B CA  
1541 C C   . GLY B 26  ? 0.6386 0.5888 0.5852 -0.0174 -0.0092 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B C   
1542 O O   . GLY B 26  ? 0.5872 0.5535 0.5479 -0.0080 -0.0056 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B O   
1543 N N   . MET B 27  ? 0.6865 0.6200 0.6148 -0.0370 -0.0210 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 297 MET B N   
1544 C CA  . MET B 27  ? 0.6537 0.5862 0.5763 -0.0487 -0.0304 0.0013  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CA  
1545 C C   . MET B 27  ? 0.7130 0.6204 0.6379 -0.0358 -0.0418 0.0008  ? ? ? ? ? ? 297 MET B C   
1546 O O   . MET B 27  ? 0.8202 0.7318 0.7442 -0.0415 -0.0478 0.0117  ? ? ? ? ? ? 297 MET B O   
1547 C CB  . MET B 27  ? 0.7140 0.6283 0.6154 -0.0720 -0.0424 0.0142  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CB  
1548 C CG  . MET B 27  ? 0.6852 0.6310 0.5859 -0.0886 -0.0325 0.0202  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CG  
1549 S SD  . MET B 27  ? 0.7077 0.6332 0.5848 -0.1169 -0.0475 0.0366  ? ? ? ? ? ? 297 MET B SD  
1550 C CE  . MET B 27  ? 0.7529 0.7252 0.6373 -0.1310 -0.0317 0.0414  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CE  
1551 N N   . VAL B 28  ? 0.6171 0.4986 0.5447 -0.0186 -0.0449 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N   
1552 C CA  . VAL B 28  ? 0.6246 0.4826 0.5575 -0.0038 -0.0553 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA  
1553 C C   . VAL B 28  ? 0.6102 0.4998 0.5628 0.0064  -0.0473 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C   
1554 O O   . VAL B 28  ? 0.6356 0.5175 0.5891 0.0070  -0.0576 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O   
1555 C CB  . VAL B 28  ? 0.6578 0.4882 0.5936 0.0157  -0.0561 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB  
1556 C CG1 . VAL B 28  ? 0.6791 0.4928 0.6264 0.0340  -0.0642 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1 
1557 C CG2 . VAL B 28  ? 0.8019 0.5937 0.7154 0.0054  -0.0672 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2 
1558 N N   . THR B 29  ? 0.5350 0.4597 0.5028 0.0134  -0.0296 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 299 THR B N   
1559 C CA  . THR B 29  ? 0.5235 0.4789 0.5105 0.0230  -0.0211 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 299 THR B CA  
1560 C C   . THR B 29  ? 0.5420 0.5122 0.5232 0.0074  -0.0251 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 299 THR B C   
1561 O O   . THR B 29  ? 0.5598 0.5378 0.5499 0.0135  -0.0279 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 299 THR B O   
1562 C CB  . THR B 29  ? 0.4433 0.4343 0.4453 0.0295  -0.0012 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 299 THR B CB  
1563 O OG1 . THR B 29  ? 0.4388 0.4506 0.4330 0.0115  0.0058  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 299 THR B OG1 
1564 C CG2 . THR B 29  ? 0.4064 0.3846 0.4122 0.0437  0.0037  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 299 THR B CG2 
1565 N N   . SER B 30  ? 0.5314 0.5060 0.4975 -0.0130 -0.0254 0.0018  ? ? ? ? ? ? 300 SER B N   
1566 C CA  . SER B 30  ? 0.6011 0.5890 0.5588 -0.0296 -0.0289 0.0163  ? ? ? ? ? ? 300 SER B CA  
1567 C C   . SER B 30  ? 0.6636 0.6224 0.6115 -0.0318 -0.0478 0.0264  ? ? ? ? ? ? 300 SER B C   
1568 O O   . SER B 30  ? 0.6084 0.5792 0.5575 -0.0345 -0.0502 0.0338  ? ? ? ? ? ? 300 SER B O   
1569 C CB  . SER B 30  ? 0.6379 0.6329 0.5813 -0.0510 -0.0267 0.0250  ? ? ? ? ? ? 300 SER B CB  
1570 O OG  . SER B 30  ? 0.7811 0.7906 0.7161 -0.0671 -0.0288 0.0389  ? ? ? ? ? ? 300 SER B OG  
1571 N N   . SER B 31  ? 0.6460 0.5656 0.5836 -0.0306 -0.0614 0.0265  ? ? ? ? ? ? 301 SER B N   
1572 C CA  . SER B 31  ? 0.6870 0.5747 0.6157 -0.0319 -0.0808 0.0363  ? ? ? ? ? ? 301 SER B CA  
1573 C C   . SER B 31  ? 0.6835 0.5695 0.6300 -0.0104 -0.0831 0.0298  ? ? ? ? ? ? 301 SER B C   
1574 O O   . SER B 31  ? 0.6241 0.5030 0.5689 -0.0118 -0.0948 0.0396  ? ? ? ? ? ? 301 SER B O   
1575 C CB  . SER B 31  ? 0.7097 0.5539 0.6231 -0.0357 -0.0945 0.0370  ? ? ? ? ? ? 301 SER B CB  
1576 O OG  . SER B 31  ? 0.6739 0.5193 0.5706 -0.0575 -0.0944 0.0450  ? ? ? ? ? ? 301 SER B OG  
1577 N N   . ILE B 32  ? 0.6984 0.5919 0.6621 0.0089  -0.0722 0.0139  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B N   
1578 C CA  . ILE B 32  ? 0.6214 0.5176 0.6052 0.0300  -0.0725 0.0069  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CA  
1579 C C   . ILE B 32  ? 0.5207 0.4489 0.5128 0.0271  -0.0686 0.0132  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B C   
1580 O O   . ILE B 32  ? 0.4957 0.4169 0.4925 0.0322  -0.0797 0.0191  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B O   
1581 C CB  . ILE B 32  ? 0.6014 0.5084 0.6028 0.0493  -0.0579 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CB  
1582 C CG1 . ILE B 32  ? 0.6551 0.5278 0.6473 0.0541  -0.0622 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CG1 
1583 C CG2 . ILE B 32  ? 0.5786 0.4947 0.6031 0.0700  -0.0571 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CG2 
1584 C CD1 . ILE B 32  ? 0.7075 0.5397 0.6977 0.0640  -0.0796 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CD1 
1585 N N   . LEU B 33  ? 0.5735 0.5360 0.5671 0.0186  -0.0532 0.0118  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B N   
1586 C CA  . LEU B 33  ? 0.5975 0.5913 0.5974 0.0151  -0.0475 0.0161  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CA  
1587 C C   . LEU B 33  ? 0.6084 0.5937 0.5911 -0.0014 -0.0614 0.0328  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B C   
1588 O O   . LEU B 33  ? 0.6530 0.6497 0.6403 0.0001  -0.0648 0.0371  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B O   
1589 C CB  . LEU B 33  ? 0.5857 0.6146 0.5885 0.0082  -0.0283 0.0116  ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CB  
1590 C CG  . LEU B 33  ? 0.6042 0.6531 0.6286 0.0254  -0.0128 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CG  
1591 C CD1 . LEU B 33  ? 0.5665 0.6432 0.5914 0.0174  0.0042  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CD1 
1592 C CD2 . LEU B 33  ? 0.6021 0.6684 0.6439 0.0372  -0.0111 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 303 LEU B CD2 
1593 N N   . GLN B 34  ? 0.6827 0.6482 0.6451 -0.0177 -0.0697 0.0424  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B N   
1594 C CA  . GLN B 34  ? 0.7710 0.7262 0.7150 -0.0348 -0.0836 0.0595  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CA  
1595 C C   . GLN B 34  ? 0.6934 0.6194 0.6388 -0.0258 -0.1026 0.0648  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B C   
1596 O O   . GLN B 34  ? 0.7514 0.6770 0.6885 -0.0345 -0.1129 0.0772  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B O   
1597 C CB  . GLN B 34  ? 0.8893 0.8292 0.8124 -0.0545 -0.0884 0.0688  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CB  
1598 C CG  . GLN B 34  ? 0.9721 0.9432 0.8929 -0.0664 -0.0712 0.0672  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CG  
1599 C CD  . GLN B 34  ? 1.1142 1.0752 1.0139 -0.0893 -0.0772 0.0803  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B CD  
1600 O OE1 . GLN B 34  ? 1.1317 1.0992 1.0180 -0.1057 -0.0819 0.0941  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B OE1 
1601 N NE2 . GLN B 34  ? 1.1349 1.0806 1.0312 -0.0911 -0.0772 0.0761  ? ? ? ? ? ? 304 GLN B NE2 
1602 N N   . GLY B 35  ? 0.5397 0.4415 0.4957 -0.0084 -0.1071 0.0555  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B N   
1603 C CA  . GLY B 35  ? 0.5557 0.4297 0.5169 0.0034  -0.1244 0.0592  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B CA  
1604 C C   . GLY B 35  ? 0.5933 0.4895 0.5740 0.0168  -0.1223 0.0563  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B C   
1605 O O   . GLY B 35  ? 0.7091 0.5905 0.6928 0.0218  -0.1376 0.0640  ? ? ? ? ? ? 305 GLY B O   
1606 N N   . PHE B 36  ? 0.5928 0.5244 0.5872 0.0223  -0.1038 0.0456  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B N   
1607 C CA  . PHE B 36  ? 0.5872 0.5432 0.6000 0.0333  -0.1003 0.0424  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CA  
1608 C C   . PHE B 36  ? 0.5805 0.5679 0.5849 0.0176  -0.0927 0.0483  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B C   
1609 O O   . PHE B 36  ? 0.6007 0.6166 0.6196 0.0242  -0.0822 0.0415  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B O   
1610 C CB  . PHE B 36  ? 0.5392 0.5113 0.5763 0.0534  -0.0853 0.0249  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CB  
1611 C CG  . PHE B 36  ? 0.5306 0.4759 0.5804 0.0729  -0.0923 0.0179  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CG  
1612 C CD1 . PHE B 36  ? 0.5504 0.4927 0.6186 0.0887  -0.1012 0.0180  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CD1 
1613 C CD2 . PHE B 36  ? 0.4860 0.4093 0.5294 0.0755  -0.0900 0.0109  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CD2 
1614 C CE1 . PHE B 36  ? 0.5235 0.4419 0.6046 0.1079  -0.1068 0.0112  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CE1 
1615 C CE2 . PHE B 36  ? 0.6090 0.5067 0.6629 0.0941  -0.0956 0.0033  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CE2 
1616 C CZ  . PHE B 36  ? 0.6099 0.5054 0.6833 0.1109  -0.1035 0.0033  ? ? ? ? ? ? 306 PHE B CZ  
1617 N N   . GLU B 37  ? 0.4663 0.4481 0.4470 -0.0035 -0.0979 0.0609  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B N   
1618 C CA  . GLU B 37  ? 0.6224 0.6327 0.5924 -0.0194 -0.0900 0.0665  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CA  
1619 C C   . GLU B 37  ? 0.6472 0.6687 0.6220 -0.0167 -0.0968 0.0709  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B C   
1620 O O   . GLU B 37  ? 0.6808 0.7314 0.6554 -0.0219 -0.0862 0.0689  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B O   
1621 C CB  . GLU B 37  ? 0.6699 0.6696 0.6133 -0.0424 -0.0964 0.0809  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CB  
1622 C CG  . GLU B 37  ? 0.7805 0.8107 0.7117 -0.0591 -0.0859 0.0859  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CG  
1623 C CD  . GLU B 37  ? 0.8814 0.9015 0.7866 -0.0821 -0.0938 0.1020  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CD  
1624 O OE1 . GLU B 37  ? 0.8930 0.8915 0.7909 -0.0873 -0.0988 0.1053  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE1 
1625 O OE2 . GLU B 37  ? 0.8844 0.9181 0.7759 -0.0954 -0.0951 0.1113  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE2 
1626 N N   . SER B 38  ? 0.6644 0.6620 0.6437 -0.0083 -0.1148 0.0766  ? ? ? ? ? ? 308 SER B N   
1627 C CA  . SER B 38  ? 0.6457 0.6508 0.6301 -0.0055 -0.1246 0.0822  ? ? ? ? ? ? 308 SER B CA  
1628 C C   . SER B 38  ? 0.6751 0.7108 0.6820 0.0077  -0.1112 0.0692  ? ? ? ? ? ? 308 SER B C   
1629 O O   . SER B 38  ? 0.6503 0.7078 0.6534 0.0005  -0.1088 0.0716  ? ? ? ? ? ? 308 SER B O   
1630 C CB  . SER B 38  ? 0.7152 0.6886 0.7061 0.0051  -0.1457 0.0890  ? ? ? ? ? ? 308 SER B CB  
1631 O OG  . SER B 38  ? 0.8242 0.8061 0.8224 0.0087  -0.1557 0.0946  ? ? ? ? ? ? 308 SER B OG  
1632 N N   . VAL B 39  ? 0.6505 0.6874 0.6798 0.0263  -0.1027 0.0557  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B N   
1633 C CA  . VAL B 39  ? 0.6210 0.6866 0.6726 0.0387  -0.0899 0.0436  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CA  
1634 C C   . VAL B 39  ? 0.5656 0.6595 0.6124 0.0297  -0.0695 0.0365  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B C   
1635 O O   . VAL B 39  ? 0.6776 0.7974 0.7334 0.0312  -0.0609 0.0314  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B O   
1636 C CB  . VAL B 39  ? 0.6131 0.6731 0.6905 0.0615  -0.0861 0.0314  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CB  
1637 C CG1 . VAL B 39  ? 0.6178 0.6732 0.7138 0.0756  -0.0998 0.0341  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG1 
1638 C CG2 . VAL B 39  ? 0.6797 0.7110 0.7500 0.0637  -0.0885 0.0300  ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG2 
1639 N N   . LEU B 40  ? 0.5391 0.6277 0.5724 0.0203  -0.0623 0.0365  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B N   
1640 C CA  . LEU B 40  ? 0.5649 0.6796 0.5933 0.0111  -0.0437 0.0313  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CA  
1641 C C   . LEU B 40  ? 0.6796 0.8104 0.6921 -0.0048 -0.0438 0.0393  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B C   
1642 O O   . LEU B 40  ? 0.7852 0.9428 0.8007 -0.0073 -0.0292 0.0329  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B O   
1643 C CB  . LEU B 40  ? 0.5772 0.6820 0.5931 0.0023  -0.0386 0.0323  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CB  
1644 C CG  . LEU B 40  ? 0.6425 0.7469 0.6732 0.0151  -0.0275 0.0196  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CG  
1645 C CD1 . LEU B 40  ? 0.6347 0.7513 0.6915 0.0351  -0.0216 0.0077  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CD1 
1646 C CD2 . LEU B 40  ? 0.5984 0.6690 0.6213 0.0161  -0.0386 0.0226  ? ? ? ? ? ? 310 LEU B CD2 
1647 N N   . GLU B 41  ? 0.6068 0.7202 0.6015 -0.0156 -0.0606 0.0531  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B N   
1648 C CA  . GLU B 41  ? 0.6213 0.7476 0.5980 -0.0315 -0.0624 0.0616  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CA  
1649 C C   . GLU B 41  ? 0.6323 0.7718 0.6209 -0.0236 -0.0656 0.0584  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B C   
1650 O O   . GLU B 41  ? 0.7602 0.9224 0.7434 -0.0306 -0.0567 0.0558  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B O   
1651 C CB  . GLU B 41  ? 0.7318 0.8346 0.6848 -0.0463 -0.0801 0.0786  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CB  
1652 C CG  . GLU B 41  ? 0.9027 1.0180 0.8304 -0.0682 -0.0743 0.0868  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CG  
1653 C CD  . GLU B 41  ? 0.9947 1.1019 0.9121 -0.0778 -0.0695 0.0902  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B CD  
1654 O OE1 . GLU B 41  ? 1.0571 1.1853 0.9661 -0.0888 -0.0544 0.0889  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B OE1 
1655 O OE2 . GLU B 41  ? 0.9736 1.0532 0.8917 -0.0745 -0.0810 0.0942  ? ? ? ? ? ? 311 GLU B OE2 
1656 N N   . ALA B 42  ? 0.5495 0.6746 0.5546 -0.0090 -0.0785 0.0583  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B N   
1657 C CA  . ALA B 42  ? 0.5422 0.6786 0.5608 -0.0012 -0.0842 0.0567  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B CA  
1658 C C   . ALA B 42  ? 0.6771 0.8421 0.7137 0.0072  -0.0658 0.0419  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B C   
1659 O O   . ALA B 42  ? 0.7164 0.9000 0.7504 0.0019  -0.0631 0.0407  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B O   
1660 C CB  . ALA B 42  ? 0.3977 0.5139 0.4342 0.0147  -0.1003 0.0592  ? ? ? ? ? ? 312 ALA B CB  
1661 N N   . VAL B 43  ? 0.7780 0.7984 0.7470 -0.0878 -0.1391 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 313 VAL B N   
1662 C CA  . VAL B 43  ? 0.8442 0.8227 0.7918 -0.0951 -0.1195 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CA  
1663 C C   . VAL B 43  ? 0.7760 0.7342 0.7086 -0.0780 -0.1026 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 313 VAL B C   
1664 O O   . VAL B 43  ? 0.8164 0.7875 0.7669 -0.0729 -0.1071 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 313 VAL B O   
1665 C CB  . VAL B 43  ? 0.8932 0.8693 0.8582 -0.1108 -0.1147 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CB  
1666 C CG1 . VAL B 43  ? 0.9837 0.9217 0.9300 -0.1206 -0.0885 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CG1 
1667 C CG2 . VAL B 43  ? 0.8669 0.8499 0.8378 -0.1174 -0.1226 -0.1360 ? ? ? ? ? ? 313 VAL B CG2 
1668 N N   . THR B 44  ? 0.7621 0.6886 0.6616 -0.0690 -0.0836 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 314 THR B N   
1669 C CA  . THR B 44  ? 0.7695 0.6749 0.6528 -0.0521 -0.0665 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 314 THR B CA  
1670 C C   . THR B 44  ? 0.7362 0.6213 0.6197 -0.0582 -0.0485 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 314 THR B C   
1671 O O   . THR B 44  ? 0.7059 0.5925 0.5941 -0.0468 -0.0459 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 314 THR B O   
1672 C CB  . THR B 44  ? 0.8344 0.7070 0.6809 -0.0424 -0.0476 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 314 THR B CB  
1673 O OG1 . THR B 44  ? 0.8874 0.7790 0.7321 -0.0337 -0.0633 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 314 THR B OG1 
1674 C CG2 . THR B 44  ? 0.8224 0.6728 0.6538 -0.0254 -0.0290 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 314 THR B CG2 
1675 N N   . ALA B 45  ? 0.7135 0.5800 0.5927 -0.0760 -0.0367 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B N   
1676 C CA  . ALA B 45  ? 0.7700 0.6139 0.6477 -0.0827 -0.0164 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CA  
1677 C C   . ALA B 45  ? 0.6839 0.5534 0.5900 -0.0836 -0.0283 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B C   
1678 O O   . ALA B 45  ? 0.6468 0.5004 0.5511 -0.0840 -0.0124 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B O   
1679 C CB  . ALA B 45  ? 0.7917 0.6156 0.6657 -0.1031 -0.0047 -0.1334 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CB  
1680 N N   . LEU B 46  ? 0.6547 0.5635 0.5866 -0.0834 -0.0560 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B N   
1681 C CA  . LEU B 46  ? 0.6234 0.5593 0.5834 -0.0832 -0.0702 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CA  
1682 C C   . LEU B 46  ? 0.5838 0.5121 0.5362 -0.0652 -0.0625 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B C   
1683 O O   . LEU B 46  ? 0.5419 0.4735 0.5050 -0.0659 -0.0607 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B O   
1684 C CB  . LEU B 46  ? 0.6669 0.6454 0.6543 -0.0832 -0.1013 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CB  
1685 C CG  . LEU B 46  ? 0.7217 0.7308 0.7414 -0.0947 -0.1156 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CG  
1686 C CD1 . LEU B 46  ? 0.6935 0.6814 0.7085 -0.1106 -0.1005 -0.1228 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CD1 
1687 C CD2 . LEU B 46  ? 0.6514 0.6962 0.6796 -0.0922 -0.1210 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 316 LEU B CD2 
1688 N N   . ALA B 47  ? 0.5012 0.4185 0.4344 -0.0489 -0.0577 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 317 ALA B N   
1689 C CA  . ALA B 47  ? 0.5599 0.4714 0.4865 -0.0305 -0.0525 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CA  
1690 C C   . ALA B 47  ? 0.5862 0.4596 0.4890 -0.0293 -0.0228 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 317 ALA B C   
1691 O O   . ALA B 47  ? 0.5773 0.4468 0.4773 -0.0170 -0.0181 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 317 ALA B O   
1692 C CB  . ALA B 47  ? 0.3766 0.2903 0.2933 -0.0134 -0.0573 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CB  
1693 N N   . PHE B 48  ? 0.6592 0.5050 0.5457 -0.0419 -0.0032 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B N   
1694 C CA  . PHE B 48  ? 0.6727 0.4797 0.5361 -0.0410 0.0272  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CA  
1695 C C   . PHE B 48  ? 0.6369 0.4454 0.5114 -0.0447 0.0325  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B C   
1696 O O   . PHE B 48  ? 0.7124 0.4952 0.5702 -0.0379 0.0543  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B O   
1697 C CB  . PHE B 48  ? 0.5134 0.2921 0.3615 -0.0557 0.0454  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CB  
1698 C CG  . PHE B 48  ? 0.7219 0.4925 0.5526 -0.0513 0.0449  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CG  
1699 C CD1 . PHE B 48  ? 0.7007 0.4800 0.5247 -0.0326 0.0366  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CD1 
1700 C CD2 . PHE B 48  ? 0.7902 0.5435 0.6111 -0.0656 0.0529  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CD2 
1701 C CE1 . PHE B 48  ? 0.6691 0.4403 0.4759 -0.0277 0.0373  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CE1 
1702 C CE2 . PHE B 48  ? 0.7848 0.5297 0.5871 -0.0609 0.0526  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CE2 
1703 C CZ  . PHE B 48  ? 0.7473 0.5011 0.5418 -0.0416 0.0453  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 318 PHE B CZ  
1704 N N   . TYR B 49  ? 0.5072 0.3455 0.4092 -0.0549 0.0130  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B N   
1705 C CA  . TYR B 49  ? 0.5317 0.3710 0.4445 -0.0607 0.0187  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CA  
1706 C C   . TYR B 49  ? 0.5252 0.3934 0.4552 -0.0496 -0.0011 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B C   
1707 O O   . TYR B 49  ? 0.4425 0.3163 0.3830 -0.0534 0.0001  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B O   
1708 C CB  . TYR B 49  ? 0.4406 0.2879 0.3724 -0.0828 0.0155  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CB  
1709 C CG  . TYR B 49  ? 0.5899 0.4085 0.5068 -0.0950 0.0341  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CG  
1710 C CD1 . TYR B 49  ? 0.5445 0.3274 0.4455 -0.0989 0.0638  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CD1 
1711 C CD2 . TYR B 49  ? 0.5456 0.3722 0.4642 -0.1022 0.0218  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CD2 
1712 C CE1 . TYR B 49  ? 0.5811 0.3368 0.4700 -0.1103 0.0806  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CE1 
1713 C CE2 . TYR B 49  ? 0.5078 0.3074 0.4119 -0.1132 0.0378  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CE2 
1714 C CZ  . TYR B 49  ? 0.5990 0.3630 0.4891 -0.1175 0.0670  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B CZ  
1715 O OH  . TYR B 49  ? 0.6308 0.3671 0.5082 -0.1287 0.0827  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 319 TYR B OH  
1716 N N   . VAL B 50  ? 0.4398 0.3259 0.3730 -0.0355 -0.0188 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N   
1717 C CA  . VAL B 50  ? 0.4720 0.3856 0.4229 -0.0243 -0.0392 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA  
1718 C C   . VAL B 50  ? 0.4852 0.3816 0.4214 -0.0125 -0.0243 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C   
1719 O O   . VAL B 50  ? 0.4497 0.3594 0.3987 -0.0134 -0.0313 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O   
1720 C CB  . VAL B 50  ? 0.4043 0.3386 0.3625 -0.0106 -0.0598 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB  
1721 C CG1 . VAL B 50  ? 0.3236 0.2796 0.2967 0.0034  -0.0772 0.0158  ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 
1722 C CG2 . VAL B 50  ? 0.3142 0.2743 0.2927 -0.0213 -0.0799 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 
1723 N N   . PRO B 51  ? 0.5099 0.3763 0.4187 -0.0011 -0.0035 0.0121  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B N   
1724 C CA  . PRO B 51  ? 0.5094 0.3624 0.4054 0.0109  0.0085  0.0262  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CA  
1725 C C   . PRO B 51  ? 0.6568 0.4950 0.5490 0.0002  0.0267  0.0117  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B C   
1726 O O   . PRO B 51  ? 0.6373 0.4813 0.5313 0.0071  0.0247  0.0171  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B O   
1727 C CB  . PRO B 51  ? 0.4354 0.2576 0.3033 0.0231  0.0294  0.0443  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CB  
1728 C CG  . PRO B 51  ? 0.4607 0.2904 0.3316 0.0230  0.0191  0.0456  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CG  
1729 C CD  . PRO B 51  ? 0.4970 0.3422 0.3857 0.0034  0.0088  0.0200  ? ? ? ? ? ? 321 PRO B CD  
1730 N N   . VAL B 52  ? 0.5836 0.4032 0.4712 -0.0157 0.0440  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 322 VAL B N   
1731 C CA  . VAL B 52  ? 0.5484 0.3528 0.4344 -0.0260 0.0632  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CA  
1732 C C   . VAL B 52  ? 0.5024 0.3371 0.4165 -0.0360 0.0442  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 322 VAL B C   
1733 O O   . VAL B 52  ? 0.6042 0.4353 0.5194 -0.0374 0.0536  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 322 VAL B O   
1734 C CB  . VAL B 52  ? 0.6211 0.3968 0.4977 -0.0412 0.0868  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CB  
1735 C CG1 . VAL B 52  ? 0.5793 0.3732 0.4759 -0.0582 0.0703  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CG1 
1736 C CG2 . VAL B 52  ? 0.5514 0.3063 0.4240 -0.0483 0.1114  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 322 VAL B CG2 
1737 N N   . LEU B 53  ? 0.5276 0.3924 0.4642 -0.0421 0.0179  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B N   
1738 C CA  . LEU B 53  ? 0.5025 0.3985 0.4678 -0.0506 -0.0023 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CA  
1739 C C   . LEU B 53  ? 0.4612 0.3745 0.4310 -0.0354 -0.0162 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B C   
1740 O O   . LEU B 53  ? 0.4878 0.4084 0.4666 -0.0382 -0.0163 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B O   
1741 C CB  . LEU B 53  ? 0.4553 0.3795 0.4435 -0.0595 -0.0273 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CB  
1742 C CG  . LEU B 53  ? 0.5470 0.4760 0.5519 -0.0814 -0.0274 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CG  
1743 C CD1 . LEU B 53  ? 0.6458 0.5451 0.6403 -0.0918 0.0015  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD1 
1744 C CD2 . LEU B 53  ? 0.3655 0.2958 0.3687 -0.0867 -0.0342 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD2 
1745 N N   . LEU B 54  ? 0.4686 0.3881 0.4325 -0.0191 -0.0278 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 324 LEU B N   
1746 C CA  . LEU B 54  ? 0.5346 0.4716 0.5041 -0.0039 -0.0440 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CA  
1747 C C   . LEU B 54  ? 0.5468 0.4585 0.4910 0.0073  -0.0226 0.0029  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B C   
1748 O O   . LEU B 54  ? 0.6278 0.5498 0.5752 0.0146  -0.0299 0.0056  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B O   
1749 C CB  . LEU B 54  ? 0.5262 0.4785 0.5007 0.0098  -0.0638 0.0096  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CB  
1750 C CG  . LEU B 54  ? 0.5561 0.5325 0.5527 0.0022  -0.0844 0.0031  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CG  
1751 C CD1 . LEU B 54  ? 0.4291 0.4220 0.4329 0.0185  -0.1038 0.0239  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CD1 
1752 C CD2 . LEU B 54  ? 0.5846 0.5896 0.6110 -0.0116 -0.1023 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CD2 
1753 N N   . GLY B 55  ? 0.5869 0.4652 0.5052 0.0091  0.0041  0.0095  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B N   
1754 C CA  . GLY B 55  ? 0.5021 0.3542 0.3949 0.0201  0.0269  0.0217  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B CA  
1755 C C   . GLY B 55  ? 0.4767 0.3211 0.3694 0.0112  0.0421  0.0078  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B C   
1756 O O   . GLY B 55  ? 0.5497 0.3899 0.4314 0.0220  0.0475  0.0160  ? ? ? ? ? ? 325 GLY B O   
1757 N N   . THR B 56  ? 0.4926 0.3351 0.3975 -0.0081 0.0491  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 326 THR B N   
1758 C CA  . THR B 56  ? 0.4924 0.3290 0.4017 -0.0181 0.0635  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 326 THR B CA  
1759 C C   . THR B 56  ? 0.4910 0.3581 0.4192 -0.0157 0.0412  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 326 THR B C   
1760 O O   . THR B 56  ? 0.5986 0.4607 0.5207 -0.0118 0.0514  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 326 THR B O   
1761 C CB  . THR B 56  ? 0.5275 0.3584 0.4505 -0.0402 0.0726  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 326 THR B CB  
1762 O OG1 . THR B 56  ? 0.5903 0.3898 0.4941 -0.0422 0.0953  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 326 THR B OG1 
1763 C CG2 . THR B 56  ? 0.5357 0.3624 0.4673 -0.0505 0.0870  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 326 THR B CG2 
1764 N N   . GLY B 57  ? 0.4801 0.3786 0.4311 -0.0173 0.0110  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 327 GLY B N   
1765 C CA  . GLY B 57  ? 0.4675 0.3964 0.4386 -0.0146 -0.0127 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 327 GLY B CA  
1766 C C   . GLY B 57  ? 0.5118 0.4403 0.4671 0.0060  -0.0168 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 327 GLY B C   
1767 O O   . GLY B 57  ? 0.5270 0.4625 0.4841 0.0094  -0.0187 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 327 GLY B O   
1768 N N   . GLY B 58  ? 0.5438 0.4639 0.4834 0.0201  -0.0183 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 328 GLY B N   
1769 C CA  . GLY B 58  ? 0.5542 0.4725 0.4778 0.0404  -0.0224 0.0157  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B CA  
1770 C C   . GLY B 58  ? 0.6017 0.4933 0.4988 0.0459  0.0052  0.0191  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B C   
1771 O O   . GLY B 58  ? 0.6396 0.5365 0.5296 0.0576  0.0001  0.0240  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B O   
1772 N N   . ASN B 59  ? 0.6283 0.4910 0.5108 0.0378  0.0348  0.0165  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B N   
1773 C CA  . ASN B 59  ? 0.6577 0.4937 0.5166 0.0419  0.0641  0.0197  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CA  
1774 C C   . ASN B 59  ? 0.6142 0.4603 0.4846 0.0342  0.0651  0.0035  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B C   
1775 O O   . ASN B 59  ? 0.6059 0.4460 0.4609 0.0453  0.0733  0.0091  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B O   
1776 C CB  . ASN B 59  ? 0.6217 0.4253 0.4675 0.0330  0.0951  0.0186  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CB  
1777 C CG  . ASN B 59  ? 0.6552 0.4433 0.4839 0.0434  0.0997  0.0370  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CG  
1778 O OD1 . ASN B 59  ? 0.7622 0.5596 0.5848 0.0597  0.0841  0.0538  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B OD1 
1779 N ND2 . ASN B 59  ? 0.5835 0.3472 0.4051 0.0341  0.1214  0.0339  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B ND2 
1780 N N   . THR B 60  ? 0.5887 0.4502 0.4860 0.0157  0.0568  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 330 THR B N   
1781 C CA  . THR B 60  ? 0.5666 0.4403 0.4797 0.0068  0.0563  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 330 THR B CA  
1782 C C   . THR B 60  ? 0.5269 0.4245 0.4439 0.0198  0.0329  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 330 THR B C   
1783 O O   . THR B 60  ? 0.5070 0.4014 0.4156 0.0250  0.0417  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 330 THR B O   
1784 C CB  . THR B 60  ? 0.5609 0.4521 0.5061 -0.0148 0.0456  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 330 THR B CB  
1785 O OG1 . THR B 60  ? 0.5015 0.3694 0.4429 -0.0274 0.0672  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 330 THR B OG1 
1786 C CG2 . THR B 60  ? 0.5193 0.4234 0.4826 -0.0237 0.0456  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 330 THR B CG2 
1787 N N   . GLY B 61  ? 0.5316 0.4525 0.4612 0.0255  0.0032  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 331 GLY B N   
1788 C CA  . GLY B 61  ? 0.4912 0.4367 0.4283 0.0373  -0.0227 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 331 GLY B CA  
1789 C C   . GLY B 61  ? 0.5722 0.5039 0.4791 0.0584  -0.0163 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 331 GLY B C   
1790 O O   . GLY B 61  ? 0.5613 0.5017 0.4650 0.0665  -0.0231 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 331 GLY B O   
1791 N N   . ASN B 62  ? 0.6558 0.5660 0.5401 0.0677  -0.0033 0.0129  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B N   
1792 C CA  . ASN B 62  ? 0.6137 0.5087 0.4676 0.0880  0.0048  0.0306  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B CA  
1793 C C   . ASN B 62  ? 0.5972 0.4722 0.4308 0.0892  0.0325  0.0269  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B C   
1794 O O   . ASN B 62  ? 0.6057 0.4793 0.4209 0.1046  0.0317  0.0340  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B O   
1795 C CB  . ASN B 62  ? 0.6833 0.5574 0.5185 0.0962  0.0165  0.0500  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B CB  
1796 C CG  . ASN B 62  ? 0.9537 0.8082 0.7555 0.1162  0.0302  0.0687  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B CG  
1797 O OD1 . ASN B 62  ? 1.0299 0.8574 0.8097 0.1167  0.0611  0.0717  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B OD1 
1798 N ND2 . ASN B 62  ? 1.0272 0.8956 0.8264 0.1328  0.0070  0.0815  ? ? ? ? ? ? 332 ASN B ND2 
1799 N N   . GLN B 63  ? 0.5941 0.4536 0.4314 0.0731  0.0568  0.0158  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B N   
1800 C CA  . GLN B 63  ? 0.5981 0.4375 0.4195 0.0727  0.0861  0.0124  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CA  
1801 C C   . GLN B 63  ? 0.6747 0.5335 0.5061 0.0732  0.0747  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B C   
1802 O O   . GLN B 63  ? 0.7026 0.5540 0.5120 0.0874  0.0831  0.0063  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B O   
1803 C CB  . GLN B 63  ? 0.5659 0.3870 0.3959 0.0534  0.1118  0.0016  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CB  
1804 C CG  . GLN B 63  ? 0.7664 0.5600 0.5780 0.0541  0.1478  0.0028  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CG  
1805 C CD  . GLN B 63  ? 0.8763 0.6524 0.7003 0.0341  0.1714  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CD  
1806 O OE1 . GLN B 63  ? 0.7702 0.5617 0.6229 0.0163  0.1601  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B OE1 
1807 N NE2 . GLN B 63  ? 0.9720 0.7158 0.7752 0.0372  0.2040  0.0011  ? ? ? ? ? ? 333 GLN B NE2 
1808 N N   . SER B 64  ? 0.6688 0.5523 0.5328 0.0584  0.0556  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 334 SER B N   
1809 C CA  . SER B 64  ? 0.6972 0.6002 0.5740 0.0577  0.0443  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 334 SER B CA  
1810 C C   . SER B 64  ? 0.6423 0.5613 0.5095 0.0771  0.0192  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 334 SER B C   
1811 O O   . SER B 64  ? 0.6031 0.5258 0.4619 0.0852  0.0195  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 334 SER B O   
1812 C CB  . SER B 64  ? 0.6248 0.5524 0.5408 0.0378  0.0272  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 334 SER B CB  
1813 O OG  . SER B 64  ? 0.6271 0.5749 0.5599 0.0372  -0.0015 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 334 SER B OG  
1814 N N   . ALA B 65  ? 0.5880 0.5161 0.4566 0.0849  -0.0022 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 335 ALA B N   
1815 C CA  . ALA B 65  ? 0.5785 0.5214 0.4400 0.1034  -0.0275 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 335 ALA B CA  
1816 C C   . ALA B 65  ? 0.6530 0.5740 0.4752 0.1227  -0.0102 0.0119  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B C   
1817 O O   . ALA B 65  ? 0.6964 0.6251 0.5084 0.1352  -0.0202 0.0107  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B O   
1818 C CB  . ALA B 65  ? 0.4767 0.4321 0.3501 0.1072  -0.0515 0.0084  ? ? ? ? ? ? 335 ALA B CB  
1819 N N   . THR B 66  ? 0.6018 0.4951 0.4018 0.1253  0.0160  0.0252  ? ? ? ? ? ? 336 THR B N   
1820 C CA  . THR B 66  ? 0.6547 0.5250 0.4166 0.1435  0.0356  0.0409  ? ? ? ? ? ? 336 THR B CA  
1821 C C   . THR B 66  ? 0.6198 0.4820 0.3686 0.1447  0.0551  0.0322  ? ? ? ? ? ? 336 THR B C   
1822 O O   . THR B 66  ? 0.6999 0.5563 0.4217 0.1627  0.0577  0.0403  ? ? ? ? ? ? 336 THR B O   
1823 C CB  . THR B 66  ? 0.6744 0.5155 0.4189 0.1431  0.0634  0.0555  ? ? ? ? ? ? 336 THR B CB  
1824 O OG1 . THR B 66  ? 0.6622 0.5106 0.4183 0.1428  0.0460  0.0642  ? ? ? ? ? ? 336 THR B OG1 
1825 C CG2 . THR B 66  ? 0.7140 0.5324 0.4196 0.1631  0.0828  0.0735  ? ? ? ? ? ? 336 THR B CG2 
1826 N N   . LEU B 67  ? 0.6117 0.4738 0.3801 0.1260  0.0687  0.0157  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B N   
1827 C CA  . LEU B 67  ? 0.6876 0.5439 0.4490 0.1255  0.0873  0.0063  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CA  
1828 C C   . LEU B 67  ? 0.7651 0.6463 0.5325 0.1332  0.0614  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 337 LEU B C   
1829 O O   . LEU B 67  ? 0.8714 0.7461 0.6151 0.1469  0.0703  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 337 LEU B O   
1830 C CB  . LEU B 67  ? 0.6748 0.5273 0.4613 0.1023  0.1054  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CB  
1831 C CG  . LEU B 67  ? 0.7875 0.6127 0.5684 0.0934  0.1349  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CG  
1832 C CD1 . LEU B 67  ? 0.7884 0.6127 0.5974 0.0700  0.1490  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CD1 
1833 C CD2 . LEU B 67  ? 0.8577 0.6535 0.6013 0.1091  0.1656  0.0138  ? ? ? ? ? ? 337 LEU B CD2 
1834 N N   . ILE B 68  ? 0.6774 0.5864 0.4761 0.1248  0.0297  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B N   
1835 C CA  . ILE B 68  ? 0.6159 0.5499 0.4251 0.1305  0.0030  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CA  
1836 C C   . ILE B 68  ? 0.6267 0.5628 0.4102 0.1542  -0.0145 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B C   
1837 O O   . ILE B 68  ? 0.6795 0.6203 0.4493 0.1661  -0.0201 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B O   
1838 C CB  . ILE B 68  ? 0.5801 0.5438 0.4317 0.1156  -0.0269 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CB  
1839 C CG1 . ILE B 68  ? 0.6139 0.5786 0.4921 0.0924  -0.0121 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CG1 
1840 C CG2 . ILE B 68  ? 0.5052 0.4945 0.3676 0.1235  -0.0570 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CG2 
1841 C CD1 . ILE B 68  ? 0.6141 0.5718 0.4871 0.0902  0.0091  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 338 ILE B CD1 
1842 N N   . ILE B 69  ? 0.6435 0.5757 0.4203 0.1612  -0.0231 0.0045  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N   
1843 C CA  . ILE B 69  ? 0.6845 0.6177 0.4382 0.1835  -0.0398 0.0186  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA  
1844 C C   . ILE B 69  ? 0.7767 0.6871 0.4882 0.2000  -0.0154 0.0270  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C   
1845 O O   . ILE B 69  ? 0.7895 0.7055 0.4826 0.2173  -0.0296 0.0288  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O   
1846 C CB  . ILE B 69  ? 0.5738 0.5027 0.3274 0.1873  -0.0470 0.0363  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB  
1847 C CG1 . ILE B 69  ? 0.6250 0.5807 0.4188 0.1759  -0.0774 0.0296  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 
1848 C CG2 . ILE B 69  ? 0.5532 0.4774 0.2782 0.2112  -0.0573 0.0535  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 
1849 C CD1 . ILE B 69  ? 0.6596 0.6119 0.4568 0.1783  -0.0834 0.0465  ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 
1850 N N   . ARG B 70  ? 0.8291 0.7140 0.5260 0.1946  0.0212  0.0317  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B N   
1851 C CA  . ARG B 70  ? 0.9455 0.8075 0.6037 0.2094  0.0486  0.0406  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B CA  
1852 C C   . ARG B 70  ? 0.9929 0.8615 0.6485 0.2107  0.0518  0.0254  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B C   
1853 O O   . ARG B 70  ? 1.0468 0.9095 0.6711 0.2296  0.0548  0.0305  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B O   
1854 C CB  . ARG B 70  ? 0.9398 0.7730 0.5882 0.2016  0.0878  0.0489  ? ? ? ? ? ? 340 ARG B CB  
1855 N N   . ALA B 71  ? 0.9691 0.8502 0.6573 0.1911  0.0510  0.0069  ? ? ? ? ? ? 341 ALA B N   
1856 C CA  . ALA B 71  ? 0.9481 0.8361 0.6384 0.1905  0.0552  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CA  
1857 C C   . ALA B 71  ? 0.8749 0.7855 0.5637 0.2037  0.0210  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B C   
1858 O O   . ALA B 71  ? 0.8343 0.7433 0.5031 0.2157  0.0256  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B O   
1859 C CB  . ALA B 71  ? 0.9600 0.8577 0.6895 0.1656  0.0603  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CB  
1860 N N   . LEU B 72  ? 0.7957 0.7268 0.5060 0.2019  -0.0129 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B N   
1861 C CA  . LEU B 72  ? 0.8107 0.7638 0.5239 0.2136  -0.0478 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CA  
1862 C C   . LEU B 72  ? 0.8789 0.8220 0.5521 0.2391  -0.0535 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B C   
1863 O O   . LEU B 72  ? 0.8371 0.7893 0.4974 0.2534  -0.0709 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B O   
1864 C CB  . LEU B 72  ? 0.7968 0.7756 0.5500 0.2029  -0.0817 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CB  
1865 C CG  . LEU B 72  ? 0.7403 0.7356 0.5358 0.1793  -0.0843 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CG  
1866 C CD1 . LEU B 72  ? 0.6518 0.6698 0.4836 0.1701  -0.1147 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CD1 
1867 C CD2 . LEU B 72  ? 0.6426 0.6507 0.4450 0.1796  -0.0901 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 342 LEU B CD2 
1868 N N   . ALA B 73  ? 1.0074 0.9314 0.6607 0.2450  -0.0388 0.0129  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B N   
1869 C CA  . ALA B 73  ? 1.0589 0.9728 0.6747 0.2690  -0.0434 0.0295  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CA  
1870 C C   . ALA B 73  ? 1.1503 1.0444 0.7249 0.2835  -0.0160 0.0324  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B C   
1871 O O   . ALA B 73  ? 1.2598 1.1535 0.8047 0.3044  -0.0271 0.0370  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B O   
1872 C CB  . ALA B 73  ? 1.0591 0.9595 0.6691 0.2705  -0.0358 0.0498  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CB  
1873 N N   . THR B 74  ? 1.1005 0.9781 0.6738 0.2725  0.0196  0.0298  ? ? ? ? ? ? 344 THR B N   
1874 C CA  . THR B 74  ? 1.0907 0.9484 0.6274 0.2851  0.0499  0.0336  ? ? ? ? ? ? 344 THR B CA  
1875 C C   . THR B 74  ? 1.1020 0.9709 0.6459 0.2824  0.0485  0.0138  ? ? ? ? ? ? 344 THR B C   
1876 O O   . THR B 74  ? 1.1731 1.0267 0.6940 0.2888  0.0769  0.0140  ? ? ? ? ? ? 344 THR B O   
1877 C CB  . THR B 74  ? 1.1054 0.9368 0.6364 0.2761  0.0924  0.0433  ? ? ? ? ? ? 344 THR B CB  
1878 O OG1 . THR B 74  ? 1.0823 0.9198 0.6520 0.2509  0.1004  0.0282  ? ? ? ? ? ? 344 THR B OG1 
1879 C CG2 . THR B 74  ? 1.0544 0.8732 0.5776 0.2792  0.0956  0.0630  ? ? ? ? ? ? 344 THR B CG2 
1880 N N   . ARG B 75  ? 1.0243 0.9198 0.6012 0.2732  0.0161  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 345 ARG B N   
1881 C CA  . ARG B 75  ? 0.9527 0.8621 0.5418 0.2696  0.0103  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 345 ARG B CA  
1882 C C   . ARG B 75  ? 0.8633 0.7632 0.4671 0.2527  0.0440  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 345 ARG B C   
1883 O O   . ARG B 75  ? 0.8613 0.7640 0.4635 0.2539  0.0518  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 345 ARG B O   
1884 C CB  . ARG B 75  ? 0.9466 0.8525 0.4953 0.2945  0.0061  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 345 ARG B CB  
1885 N N   . ASP B 76  ? 0.8517 0.7401 0.4704 0.2371  0.0636  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N   
1886 C CA  . ASP B 76  ? 0.9474 0.8284 0.5871 0.2183  0.0926  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA  
1887 C C   . ASP B 76  ? 0.9436 0.8509 0.6287 0.1993  0.0714  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C   
1888 O O   . ASP B 76  ? 0.9609 0.8692 0.6625 0.1882  0.0877  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O   
1889 C CB  . ASP B 76  ? 0.9646 0.8272 0.6098 0.2064  0.1155  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB  
1890 C CG  . ASP B 76  ? 0.9593 0.8147 0.6300 0.1854  0.1433  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG  
1891 O OD1 . ASP B 76  ? 0.8382 0.6885 0.5031 0.1877  0.1628  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 
1892 O OD2 . ASP B 76  ? 0.9538 0.8085 0.6507 0.1669  0.1455  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 
1893 N N   . LEU B 77  ? 0.8397 0.7687 0.5462 0.1960  0.0352  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B N   
1894 C CA  . LEU B 77  ? 0.7633 0.7197 0.5131 0.1798  0.0109  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CA  
1895 C C   . LEU B 77  ? 0.8517 0.8302 0.6031 0.1921  -0.0283 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B C   
1896 O O   . LEU B 77  ? 0.8682 0.8443 0.5978 0.2080  -0.0431 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B O   
1897 C CB  . LEU B 77  ? 0.7207 0.6838 0.5057 0.1584  0.0058  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CB  
1898 C CG  . LEU B 77  ? 0.7167 0.6635 0.5130 0.1405  0.0395  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CG  
1899 C CD1 . LEU B 77  ? 0.6399 0.5948 0.4678 0.1218  0.0292  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CD1 
1900 C CD2 . LEU B 77  ? 0.5784 0.5308 0.3928 0.1306  0.0522  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 347 LEU B CD2 
1901 N N   . ASP B 78  ? 0.9040 0.9041 0.6829 0.1848  -0.0448 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B N   
1902 C CA  . ASP B 78  ? 0.9443 0.9677 0.7331 0.1934  -0.0836 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B CA  
1903 C C   . ASP B 78  ? 0.8715 0.9180 0.7061 0.1762  -0.1097 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B C   
1904 O O   . ASP B 78  ? 0.8477 0.8940 0.7070 0.1568  -0.0971 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B O   
1905 C CB  . ASP B 78  ? 1.0996 1.1324 0.8898 0.1976  -0.0866 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B CB  
1906 C CG  . ASP B 78  ? 1.2301 1.2846 1.0272 0.2085  -0.1260 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B CG  
1907 O OD1 . ASP B 78  ? 1.1527 1.2317 0.9921 0.1954  -0.1508 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B OD1 
1908 O OD2 . ASP B 78  ? 1.3997 1.4468 1.1606 0.2303  -0.1325 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 348 ASP B OD2 
1909 N N   . LEU B 79  ? 0.8962 0.7770 0.7492 0.1935  0.0075  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B N   
1910 C CA  . LEU B 79  ? 0.8612 0.7287 0.7345 0.1764  -0.0019 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CA  
1911 C C   . LEU B 79  ? 0.8553 0.7099 0.7456 0.1815  0.0044  -0.1433 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B C   
1912 O O   . LEU B 79  ? 0.9062 0.7599 0.8174 0.1700  0.0019  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B O   
1913 C CB  . LEU B 79  ? 0.8448 0.6944 0.7107 0.1679  -0.0160 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CB  
1914 C CG  . LEU B 79  ? 0.9225 0.7649 0.8075 0.1472  -0.0273 -0.1648 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CG  
1915 C CD1 . LEU B 79  ? 0.9149 0.7804 0.8056 0.1356  -0.0280 -0.1517 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CD1 
1916 C CD2 . LEU B 79  ? 1.0236 0.8483 0.9023 0.1400  -0.0407 -0.1834 ? ? ? ? ? ? 349 LEU B CD2 
1917 N N   . ARG B 80  ? 0.7979 0.6438 0.6788 0.1997  0.0130  -0.1493 ? ? ? ? ? ? 350 ARG B N   
1918 C CA  . ARG B 80  ? 0.9197 0.7537 0.8167 0.2070  0.0201  -0.1416 ? ? ? ? ? ? 350 ARG B CA  
1919 C C   . ARG B 80  ? 0.9757 0.8296 0.8895 0.2100  0.0307  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 350 ARG B C   
1920 O O   . ARG B 80  ? 1.0336 0.8822 0.9636 0.2157  0.0367  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 350 ARG B O   
1921 C CB  . ARG B 80  ? 0.9614 0.7792 0.8420 0.2266  0.0271  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 350 ARG B CB  
1922 N N   . ASP B 81  ? 0.8939 0.7707 0.8052 0.2060  0.0330  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B N   
1923 C CA  . ASP B 81  ? 0.8313 0.7272 0.7590 0.2077  0.0426  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CA  
1924 C C   . ASP B 81  ? 0.7397 0.6415 0.6876 0.1885  0.0355  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B C   
1925 O O   . ASP B 81  ? 0.8279 0.7476 0.7873 0.1854  0.0408  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B O   
1926 C CB  . ASP B 81  ? 0.9293 0.8466 0.8448 0.2154  0.0512  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CB  
1927 C CG  . ASP B 81  ? 1.0654 0.9794 0.9581 0.2356  0.0588  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CG  
1928 O OD1 . ASP B 81  ? 1.1846 1.0847 1.0782 0.2440  0.0622  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD1 
1929 O OD2 . ASP B 81  ? 1.0347 0.9630 0.9120 0.2364  0.0603  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD2 
1930 N N   . TRP B 82  ? 0.6695 0.5560 0.6219 0.1759  0.0239  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B N   
1931 C CA  . TRP B 82  ? 0.6938 0.5857 0.6620 0.1578  0.0168  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CA  
1932 C C   . TRP B 82  ? 0.6824 0.5793 0.6726 0.1577  0.0207  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B C   
1933 O O   . TRP B 82  ? 0.6802 0.5907 0.6810 0.1469  0.0194  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B O   
1934 C CB  . TRP B 82  ? 0.7212 0.5954 0.6899 0.1455  0.0042  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CB  
1935 C CG  . TRP B 82  ? 0.7524 0.6047 0.7293 0.1505  0.0027  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CG  
1936 C CD1 . TRP B 82  ? 0.7739 0.6090 0.7399 0.1632  0.0048  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CD1 
1937 C CD2 . TRP B 82  ? 0.7347 0.5795 0.7321 0.1433  -0.0009 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CD2 
1938 N NE1 . TRP B 82  ? 0.8882 0.7044 0.8681 0.1644  0.0036  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B NE1 
1939 C CE2 . TRP B 82  ? 0.7979 0.6205 0.7976 0.1525  0.0000  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CE2 
1940 C CE3 . TRP B 82  ? 0.7278 0.5827 0.7409 0.1306  -0.0046 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CE3 
1941 C CZ2 . TRP B 82  ? 0.6949 0.5059 0.7141 0.1496  -0.0022 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CZ2 
1942 C CZ3 . TRP B 82  ? 0.6432 0.4877 0.6738 0.1278  -0.0077 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CZ3 
1943 C CH2 . TRP B 82  ? 0.5849 0.4081 0.6195 0.1373  -0.0062 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 352 TRP B CH2 
1944 N N   . ARG B 83  ? 0.6960 0.5821 0.6929 0.1699  0.0255  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N   
1945 C CA  . ARG B 83  ? 0.6987 0.5901 0.7182 0.1707  0.0285  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA  
1946 C C   . ARG B 83  ? 0.7067 0.6207 0.7337 0.1756  0.0380  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C   
1947 O O   . ARG B 83  ? 0.6853 0.6112 0.7303 0.1680  0.0367  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O   
1948 C CB  . ARG B 83  ? 0.7232 0.5973 0.7485 0.1843  0.0326  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB  
1949 C CG  . ARG B 83  ? 0.7435 0.5970 0.7754 0.1765  0.0234  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG  
1950 C CD  . ARG B 83  ? 0.7016 0.5343 0.7346 0.1917  0.0289  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD  
1951 N NE  . ARG B 83  ? 0.7494 0.5674 0.7586 0.1998  0.0300  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE  
1952 C CZ  . ARG B 83  ? 0.7968 0.5899 0.8003 0.1990  0.0246  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ  
1953 N NH1 . ARG B 83  ? 0.7395 0.5192 0.7605 0.1913  0.0190  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 
1954 N NH2 . ARG B 83  ? 0.9020 0.6837 0.8823 0.2061  0.0248  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 
1955 N N   . ARG B 84  ? 0.7148 0.6350 0.7284 0.1883  0.0473  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B N   
1956 C CA  . ARG B 84  ? 0.6691 0.6103 0.6906 0.1938  0.0577  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CA  
1957 C C   . ARG B 84  ? 0.6370 0.5932 0.6606 0.1779  0.0536  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B C   
1958 O O   . ARG B 84  ? 0.6536 0.6249 0.6940 0.1736  0.0569  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B O   
1959 C CB  . ARG B 84  ? 0.6093 0.5532 0.6140 0.2119  0.0691  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CB  
1960 N N   . VAL B 85  ? 0.5742 0.5260 0.5814 0.1691  0.0466  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 355 VAL B N   
1961 C CA  . VAL B 85  ? 0.5695 0.5331 0.5768 0.1542  0.0431  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CA  
1962 C C   . VAL B 85  ? 0.6404 0.6046 0.6642 0.1390  0.0351  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 355 VAL B C   
1963 O O   . VAL B 85  ? 0.7173 0.6954 0.7510 0.1313  0.0368  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 355 VAL B O   
1964 C CB  . VAL B 85  ? 0.5065 0.4645 0.4943 0.1480  0.0365  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CB  
1965 C CG1 . VAL B 85  ? 0.4049 0.3734 0.3944 0.1323  0.0331  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CG1 
1966 C CG2 . VAL B 85  ? 0.3973 0.3586 0.3671 0.1628  0.0440  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 355 VAL B CG2 
1967 N N   . PHE B 86  ? 0.6396 0.5884 0.6661 0.1351  0.0265  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 356 PHE B N   
1968 C CA  . PHE B 86  ? 0.6233 0.5720 0.6638 0.1219  0.0182  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CA  
1969 C C   . PHE B 86  ? 0.5651 0.5277 0.6248 0.1233  0.0223  0.0010  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B C   
1970 O O   . PHE B 86  ? 0.5852 0.5582 0.6525 0.1111  0.0183  0.0088  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B O   
1971 C CB  . PHE B 86  ? 0.6761 0.6055 0.7191 0.1219  0.0111  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CB  
1972 C CG  . PHE B 86  ? 0.7223 0.6509 0.7765 0.1081  0.0019  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CG  
1973 C CD1 . PHE B 86  ? 0.6906 0.6252 0.7630 0.1087  0.0013  0.0067  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CD1 
1974 C CD2 . PHE B 86  ? 0.7432 0.6664 0.7900 0.0949  -0.0061 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CD2 
1975 C CE1 . PHE B 86  ? 0.6526 0.5879 0.7336 0.0968  -0.0073 0.0159  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CE1 
1976 C CE2 . PHE B 86  ? 0.6944 0.6174 0.7502 0.0833  -0.0137 0.0003  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CE2 
1977 C CZ  . PHE B 86  ? 0.6466 0.5757 0.7184 0.0844  -0.0144 0.0127  ? ? ? ? ? ? 356 PHE B CZ  
1978 N N   . LEU B 87  ? 0.5246 0.4877 0.5924 0.1383  0.0301  0.0035  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B N   
1979 C CA  . LEU B 87  ? 0.5965 0.5736 0.6856 0.1406  0.0340  0.0168  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CA  
1980 C C   . LEU B 87  ? 0.6903 0.6859 0.7829 0.1373  0.0401  0.0209  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B C   
1981 O O   . LEU B 87  ? 0.6611 0.6697 0.7700 0.1293  0.0380  0.0308  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B O   
1982 C CB  . LEU B 87  ? 0.5878 0.5606 0.6851 0.1590  0.0425  0.0189  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CB  
1983 C CG  . LEU B 87  ? 0.6229 0.5789 0.7252 0.1621  0.0373  0.0192  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CG  
1984 C CD1 . LEU B 87  ? 0.5909 0.5402 0.6972 0.1821  0.0478  0.0191  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CD1 
1985 C CD2 . LEU B 87  ? 0.6035 0.5674 0.7258 0.1512  0.0290  0.0329  ? ? ? ? ? ? 357 LEU B CD2 
1986 N N   . LYS B 88  ? 0.6467 0.6438 0.7244 0.1434  0.0476  0.0132  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B N   
1987 C CA  . LYS B 88  ? 0.6403 0.6536 0.7214 0.1412  0.0550  0.0170  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CA  
1988 C C   . LYS B 88  ? 0.6506 0.6675 0.7283 0.1226  0.0475  0.0170  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B C   
1989 O O   . LYS B 88  ? 0.6702 0.6997 0.7597 0.1152  0.0493  0.0237  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B O   
1990 C CB  . LYS B 88  ? 0.6606 0.6748 0.7256 0.1539  0.0653  0.0098  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CB  
1991 C CG  . LYS B 88  ? 0.7135 0.7445 0.7897 0.1612  0.0785  0.0175  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CG  
1992 C CD  . LYS B 88  ? 0.7664 0.8010 0.8245 0.1692  0.0871  0.0113  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CD  
1993 C CE  . LYS B 88  ? 0.8203 0.8429 0.8579 0.1831  0.0877  0.0007  ? ? ? ? ? ? 358 LYS B CE  
1994 N NZ  . LYS B 88  ? 0.8710 0.8995 0.8899 0.1910  0.0950  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B NZ  
1995 N N   . GLU B 89  ? 0.6031 0.6085 0.6652 0.1152  0.0392  0.0093  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B N   
1996 C CA  . GLU B 89  ? 0.5455 0.5530 0.6019 0.0988  0.0332  0.0090  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CA  
1997 C C   . GLU B 89  ? 0.5813 0.5918 0.6504 0.0865  0.0246  0.0173  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B C   
1998 O O   . GLU B 89  ? 0.6764 0.6922 0.7437 0.0737  0.0218  0.0189  ? ? ? ? ? ? 359 GLU B O   
1999 C CB  . GLU B 89  ? 0.4923 0.4873 0.5307 0.0948  0.0269  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CB  
2000 C CG  . GLU B 89  ? 0.5322 0.5286 0.5554 0.1029  0.0337  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CG  
2001 C CD  . GLU B 89  ? 0.5941 0.6049 0.6176 0.1005  0.0422  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CD  
2002 O OE1 . GLU B 89  ? 0.5329 0.5472 0.5580 0.0869  0.0391  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B OE1 
2003 O OE2 . GLU B 89  ? 0.6354 0.6537 0.6577 0.1126  0.0527  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B OE2 
2004 N N   . MET B 90  ? 0.6144 0.6218 0.6958 0.0907  0.0208  0.0226  ? ? ? ? ? ? 360 MET B N   
2005 C CA  . MET B 90  ? 0.5637 0.5770 0.6583 0.0806  0.0126  0.0319  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CA  
2006 C C   . MET B 90  ? 0.5874 0.6177 0.6951 0.0767  0.0167  0.0379  ? ? ? ? ? ? 360 MET B C   
2007 O O   . MET B 90  ? 0.5841 0.6210 0.6943 0.0635  0.0103  0.0414  ? ? ? ? ? ? 360 MET B O   
2008 C CB  . MET B 90  ? 0.4876 0.4961 0.5952 0.0881  0.0092  0.0380  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CB  
2009 C CG  . MET B 90  ? 0.4043 0.3950 0.5029 0.0881  0.0028  0.0337  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CG  
2010 S SD  . MET B 90  ? 0.7496 0.7339 0.8657 0.0977  0.0004  0.0421  ? ? ? ? ? ? 360 MET B SD  
2011 C CE  . MET B 90  ? 1.0567 1.0580 1.1894 0.0855  -0.0086 0.0568  ? ? ? ? ? ? 360 MET B CE  
2012 N N   . GLY B 91  ? 0.5432 0.5803 0.6592 0.0883  0.0275  0.0389  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B N   
2013 C CA  . GLY B 91  ? 0.5048 0.5575 0.6360 0.0855  0.0329  0.0444  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B CA  
2014 C C   . GLY B 91  ? 0.5379 0.5933 0.6583 0.0770  0.0369  0.0392  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B C   
2015 O O   . GLY B 91  ? 0.5377 0.6017 0.6660 0.0658  0.0352  0.0420  ? ? ? ? ? ? 361 GLY B O   
2016 N N   . VAL B 92  ? 0.5168 0.5646 0.6191 0.0823  0.0422  0.0315  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N   
2017 C CA  . VAL B 92  ? 0.5321 0.5823 0.6238 0.0758  0.0472  0.0274  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA  
2018 C C   . VAL B 92  ? 0.5471 0.5934 0.6301 0.0590  0.0374  0.0257  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C   
2019 O O   . VAL B 92  ? 0.6753 0.7269 0.7589 0.0497  0.0399  0.0259  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O   
2020 C CB  . VAL B 92  ? 0.5759 0.6202 0.6498 0.0856  0.0534  0.0201  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB  
2021 C CG1 . VAL B 92  ? 0.5198 0.5684 0.5852 0.0799  0.0597  0.0177  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 
2022 C CG2 . VAL B 92  ? 0.5979 0.6457 0.6772 0.1036  0.0634  0.0215  ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 
2023 N N   . GLY B 93  ? 0.4942 0.5307 0.5692 0.0557  0.0272  0.0244  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B N   
2024 C CA  . GLY B 93  ? 0.4329 0.4656 0.4991 0.0412  0.0182  0.0241  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B CA  
2025 C C   . GLY B 93  ? 0.4089 0.4501 0.4861 0.0308  0.0126  0.0300  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B C   
2026 O O   . GLY B 93  ? 0.3545 0.3967 0.4242 0.0189  0.0102  0.0289  ? ? ? ? ? ? 363 GLY B O   
2027 N N   . LEU B 94  ? 0.4592 0.5069 0.5540 0.0355  0.0104  0.0362  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B N   
2028 C CA  . LEU B 94  ? 0.4256 0.4840 0.5332 0.0261  0.0039  0.0421  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CA  
2029 C C   . LEU B 94  ? 0.5138 0.5807 0.6266 0.0204  0.0110  0.0401  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B C   
2030 O O   . LEU B 94  ? 0.6123 0.6824 0.7219 0.0075  0.0060  0.0391  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B O   
2031 C CB  . LEU B 94  ? 0.4077 0.4731 0.5361 0.0340  0.0012  0.0503  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CB  
2032 C CG  . LEU B 94  ? 0.4936 0.5656 0.6305 0.0260  -0.0119 0.0579  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CG  
2033 C CD1 . LEU B 94  ? 0.4861 0.5707 0.6491 0.0328  -0.0118 0.0669  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CD1 
2034 C CD2 . LEU B 94  ? 0.4594 0.5366 0.5888 0.0099  -0.0183 0.0561  ? ? ? ? ? ? 364 LEU B CD2 
2035 N N   . LEU B 95  ? 0.3965 0.4667 0.5172 0.0306  0.0231  0.0394  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B N   
2036 C CA  . LEU B 95  ? 0.4273 0.5048 0.5560 0.0267  0.0320  0.0383  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CA  
2037 C C   . LEU B 95  ? 0.4599 0.5307 0.5696 0.0176  0.0345  0.0315  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B C   
2038 O O   . LEU B 95  ? 0.4341 0.5082 0.5464 0.0069  0.0350  0.0299  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B O   
2039 C CB  . LEU B 95  ? 0.4715 0.5532 0.6108 0.0416  0.0460  0.0402  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CB  
2040 C CG  . LEU B 95  ? 0.4571 0.5467 0.6181 0.0518  0.0465  0.0480  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CG  
2041 C CD1 . LEU B 95  ? 0.4450 0.5376 0.6120 0.0683  0.0616  0.0499  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CD1 
2042 C CD2 . LEU B 95  ? 0.4251 0.5270 0.6090 0.0421  0.0415  0.0536  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CD2 
2043 N N   . LEU B 96  ? 0.4488 0.5102 0.5400 0.0219  0.0360  0.0276  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B N   
2044 C CA  . LEU B 96  ? 0.4856 0.5413 0.5595 0.0142  0.0386  0.0225  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CA  
2045 C C   . LEU B 96  ? 0.4874 0.5401 0.5528 -0.0003 0.0276  0.0220  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B C   
2046 O O   . LEU B 96  ? 0.4565 0.5084 0.5154 -0.0098 0.0303  0.0190  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B O   
2047 C CB  . LEU B 96  ? 0.4661 0.5139 0.5241 0.0216  0.0406  0.0190  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CB  
2048 C CG  . LEU B 96  ? 0.4727 0.5234 0.5316 0.0354  0.0527  0.0179  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CG  
2049 C CD1 . LEU B 96  ? 0.3542 0.3973 0.3966 0.0408  0.0508  0.0135  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD1 
2050 C CD2 . LEU B 96  ? 0.4421 0.4981 0.5036 0.0335  0.0649  0.0179  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD2 
2051 N N   . GLY B 97  ? 0.5183 0.5691 0.5834 -0.0013 0.0160  0.0252  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B N   
2052 C CA  . GLY B 97  ? 0.5737 0.6232 0.6302 -0.0135 0.0052  0.0263  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B CA  
2053 C C   . GLY B 97  ? 0.6177 0.6758 0.6825 -0.0233 0.0027  0.0264  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B C   
2054 O O   . GLY B 97  ? 0.4650 0.5209 0.5175 -0.0340 0.0011  0.0230  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B O   
2055 N N   . LEU B 98  ? 0.6767 0.7446 0.7628 -0.0195 0.0026  0.0301  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B N   
2056 C CA  . LEU B 98  ? 0.5759 0.6535 0.6742 -0.0290 -0.0008 0.0300  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CA  
2057 C C   . LEU B 98  ? 0.5461 0.6213 0.6413 -0.0347 0.0098  0.0232  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B C   
2058 O O   . LEU B 98  ? 0.5830 0.6596 0.6750 -0.0468 0.0059  0.0192  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B O   
2059 C CB  . LEU B 98  ? 0.5436 0.6328 0.6690 -0.0221 -0.0009 0.0363  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CB  
2060 C CG  . LEU B 98  ? 0.5772 0.6745 0.7128 -0.0226 -0.0144 0.0441  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CG  
2061 C CD1 . LEU B 98  ? 0.5974 0.6867 0.7133 -0.0244 -0.0236 0.0454  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CD1 
2062 C CD2 . LEU B 98  ? 0.4920 0.5950 0.6489 -0.0085 -0.0099 0.0512  ? ? ? ? ? ? 368 LEU B CD2 
2063 N N   . THR B 99  ? 0.4375 0.5091 0.5334 -0.0255 0.0233  0.0219  ? ? ? ? ? ? 369 THR B N   
2064 C CA  . THR B 99  ? 0.5323 0.6018 0.6281 -0.0287 0.0356  0.0171  ? ? ? ? ? ? 369 THR B CA  
2065 C C   . THR B 99  ? 0.6085 0.6683 0.6808 -0.0381 0.0355  0.0113  ? ? ? ? ? ? 369 THR B C   
2066 O O   . THR B 99  ? 0.6898 0.7481 0.7607 -0.0481 0.0378  0.0064  ? ? ? ? ? ? 369 THR B O   
2067 C CB  . THR B 99  ? 0.4395 0.5088 0.5400 -0.0149 0.0502  0.0186  ? ? ? ? ? ? 369 THR B CB  
2068 O OG1 . THR B 99  ? 0.4233 0.5011 0.5441 -0.0046 0.0515  0.0246  ? ? ? ? ? ? 369 THR B OG1 
2069 C CG2 . THR B 99  ? 0.3433 0.4117 0.4477 -0.0176 0.0640  0.0156  ? ? ? ? ? ? 369 THR B CG2 
2070 N N   . LEU B 100 ? 0.5492 0.6021 0.6038 -0.0348 0.0332  0.0118  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B N   
2071 C CA  . LEU B 100 ? 0.5798 0.6240 0.6128 -0.0421 0.0343  0.0080  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CA  
2072 C C   . LEU B 100 ? 0.6255 0.6688 0.6483 -0.0543 0.0222  0.0067  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B C   
2073 O O   . LEU B 100 ? 0.5878 0.6255 0.5963 -0.0627 0.0247  0.0022  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B O   
2074 C CB  . LEU B 100 ? 0.5571 0.5954 0.5774 -0.0351 0.0347  0.0097  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CB  
2075 C CG  . LEU B 100 ? 0.4907 0.5303 0.5168 -0.0229 0.0461  0.0102  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CG  
2076 C CD1 . LEU B 100 ? 0.4698 0.5046 0.4853 -0.0166 0.0430  0.0111  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CD1 
2077 C CD2 . LEU B 100 ? 0.4684 0.5070 0.4928 -0.0242 0.0602  0.0075  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CD2 
2078 N N   . SER B 101 ? 0.6357 0.6851 0.6655 -0.0545 0.0097  0.0111  ? ? ? ? ? ? 371 SER B N   
2079 C CA  . SER B 101 ? 0.5987 0.6501 0.6191 -0.0649 -0.0030 0.0114  ? ? ? ? ? ? 371 SER B CA  
2080 C C   . SER B 101 ? 0.5683 0.6232 0.5921 -0.0754 -0.0030 0.0052  ? ? ? ? ? ? 371 SER B C   
2081 O O   . SER B 101 ? 0.6164 0.6672 0.6226 -0.0850 -0.0063 0.0007  ? ? ? ? ? ? 371 SER B O   
2082 C CB  . SER B 101 ? 0.5690 0.6284 0.6002 -0.0616 -0.0157 0.0189  ? ? ? ? ? ? 371 SER B CB  
2083 O OG  . SER B 101 ? 0.6387 0.7013 0.6591 -0.0707 -0.0282 0.0205  ? ? ? ? ? ? 371 SER B OG  
2084 N N   . PHE B 102 ? 0.5539 0.6159 0.6008 -0.0732 0.0011  0.0048  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B N   
2085 C CA  . PHE B 102 ? 0.5437 0.6087 0.5990 -0.0832 0.0021  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CA  
2086 C C   . PHE B 102 ? 0.5623 0.6153 0.6007 -0.0889 0.0129  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B C   
2087 O O   . PHE B 102 ? 0.6077 0.6586 0.6388 -0.1004 0.0097  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B O   
2088 C CB  . PHE B 102 ? 0.5968 0.6701 0.6824 -0.0775 0.0089  0.0009  ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CB  
2089 C CG  . PHE B 102 ? 0.7092 0.7840 0.8074 -0.0873 0.0125  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CG  
2090 C CD1 . PHE B 102 ? 0.6659 0.7330 0.7673 -0.0860 0.0291  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CD1 
2091 C CD2 . PHE B 102 ? 0.8125 0.8966 0.9208 -0.0980 -0.0008 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CD2 
2092 C CE1 . PHE B 102 ? 0.7548 0.8216 0.8699 -0.0954 0.0331  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CE1 
2093 C CE2 . PHE B 102 ? 0.8023 0.8870 0.9237 -0.1081 0.0018  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CE2 
2094 C CZ  . PHE B 102 ? 0.8055 0.8805 0.9307 -0.1069 0.0192  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 372 PHE B CZ  
2095 N N   . LEU B 103 ? 0.5595 0.6050 0.5914 -0.0808 0.0257  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B N   
2096 C CA  . LEU B 103 ? 0.5887 0.6232 0.6060 -0.0844 0.0377  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CA  
2097 C C   . LEU B 103 ? 0.6024 0.6295 0.5917 -0.0912 0.0317  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B C   
2098 O O   . LEU B 103 ? 0.6449 0.6649 0.6215 -0.1000 0.0347  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B O   
2099 C CB  . LEU B 103 ? 0.5718 0.6031 0.5916 -0.0729 0.0524  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CB  
2100 C CG  . LEU B 103 ? 0.6211 0.6588 0.6663 -0.0652 0.0624  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CG  
2101 C CD1 . LEU B 103 ? 0.5972 0.6328 0.6405 -0.0535 0.0761  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CD1 
2102 C CD2 . LEU B 103 ? 0.6113 0.6475 0.6686 -0.0738 0.0686  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CD2 
2103 N N   . LEU B 104 ? 0.5686 0.5967 0.5486 -0.0867 0.0240  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 374 LEU B N   
2104 C CA  . LEU B 104 ? 0.5822 0.6039 0.5370 -0.0915 0.0194  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CA  
2105 C C   . LEU B 104 ? 0.6017 0.6267 0.5472 -0.1022 0.0067  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 374 LEU B C   
2106 O O   . LEU B 104 ? 0.6100 0.6283 0.5333 -0.1087 0.0071  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 374 LEU B O   
2107 C CB  . LEU B 104 ? 0.5317 0.5540 0.4829 -0.0842 0.0138  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CB  
2108 C CG  . LEU B 104 ? 0.4911 0.5064 0.4189 -0.0871 0.0126  0.0004  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CG  
2109 C CD1 . LEU B 104 ? 0.4733 0.4796 0.3898 -0.0880 0.0273  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CD1 
2110 C CD2 . LEU B 104 ? 0.4136 0.4291 0.3433 -0.0799 0.0078  0.0086  ? ? ? ? ? ? 374 LEU B CD2 
2111 N N   . VAL B 105 ? 0.5052 0.5413 0.4673 -0.1036 -0.0043 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B N   
2112 C CA  . VAL B 105 ? 0.5881 0.6305 0.5443 -0.1139 -0.0177 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CA  
2113 C C   . VAL B 105 ? 0.5977 0.6331 0.5456 -0.1239 -0.0117 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B C   
2114 O O   . VAL B 105 ? 0.5719 0.6052 0.4989 -0.1326 -0.0185 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B O   
2115 C CB  . VAL B 105 ? 0.6923 0.7496 0.6740 -0.1133 -0.0288 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CB  
2116 C CG1 . VAL B 105 ? 0.6729 0.7379 0.6525 -0.1256 -0.0412 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CG1 
2117 C CG2 . VAL B 105 ? 0.7311 0.7945 0.7162 -0.1053 -0.0376 0.0003  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CG2 
2118 N N   . GLY B 106 ? 0.5488 0.5802 0.5127 -0.1222 0.0015  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 376 GLY B N   
2119 C CA  . GLY B 106 ? 0.4925 0.5148 0.4512 -0.1308 0.0098  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 376 GLY B CA  
2120 C C   . GLY B 106 ? 0.5696 0.5781 0.4984 -0.1324 0.0179  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 376 GLY B C   
2121 O O   . GLY B 106 ? 0.6575 0.6588 0.5696 -0.1418 0.0174  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 376 GLY B O   
2122 N N   . LYS B 107 ? 0.5222 0.5270 0.4442 -0.1231 0.0252  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B N   
2123 C CA  . LYS B 107 ? 0.5562 0.5493 0.4526 -0.1232 0.0339  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CA  
2124 C C   . LYS B 107 ? 0.5998 0.5931 0.4705 -0.1288 0.0216  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B C   
2125 O O   . LYS B 107 ? 0.6488 0.6322 0.4963 -0.1336 0.0268  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B O   
2126 C CB  . LYS B 107 ? 0.5337 0.5254 0.4326 -0.1121 0.0426  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CB  
2127 C CG  . LYS B 107 ? 0.5298 0.5102 0.4195 -0.1099 0.0606  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CG  
2128 C CD  . LYS B 107 ? 0.5459 0.5172 0.4067 -0.1149 0.0620  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CD  
2129 C CE  . LYS B 107 ? 0.5107 0.4716 0.3649 -0.1114 0.0809  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B CE  
2130 N NZ  . LYS B 107 ? 0.6592 0.6121 0.4858 -0.1140 0.0832  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 377 LYS B NZ  
2131 N N   . VAL B 108 ? 0.5720 0.5767 0.4468 -0.1275 0.0063  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 378 VAL B N   
2132 C CA  . VAL B 108 ? 0.6242 0.6317 0.4764 -0.1320 -0.0061 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CA  
2133 C C   . VAL B 108 ? 0.6834 0.6908 0.5240 -0.1433 -0.0125 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 378 VAL B C   
2134 O O   . VAL B 108 ? 0.6663 0.6685 0.4789 -0.1479 -0.0141 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 378 VAL B O   
2135 C CB  . VAL B 108 ? 0.5944 0.6151 0.4572 -0.1280 -0.0212 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CB  
2136 C CG1 . VAL B 108 ? 0.5519 0.5761 0.3907 -0.1315 -0.0325 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CG1 
2137 C CG2 . VAL B 108 ? 0.5511 0.5707 0.4266 -0.1173 -0.0155 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 378 VAL B CG2 
2138 N N   . TYR B 109 ? 0.6604 0.6735 0.5229 -0.1477 -0.0158 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B N   
2139 C CA  . TYR B 109 ? 0.6394 0.6524 0.4952 -0.1596 -0.0224 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CA  
2140 C C   . TYR B 109 ? 0.6667 0.6618 0.5061 -0.1636 -0.0068 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B C   
2141 O O   . TYR B 109 ? 0.6893 0.6789 0.5058 -0.1723 -0.0106 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B O   
2142 C CB  . TYR B 109 ? 0.6560 0.6798 0.5446 -0.1630 -0.0285 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CB  
2143 C CG  . TYR B 109 ? 0.6675 0.6961 0.5529 -0.1763 -0.0411 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CG  
2144 C CD1 . TYR B 109 ? 0.7573 0.8000 0.6327 -0.1808 -0.0610 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CD1 
2145 C CD2 . TYR B 109 ? 0.6596 0.6792 0.5530 -0.1845 -0.0335 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CD2 
2146 C CE1 . TYR B 109 ? 0.8060 0.8547 0.6779 -0.1934 -0.0742 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CE1 
2147 C CE2 . TYR B 109 ? 0.6920 0.7157 0.5832 -0.1977 -0.0462 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CE2 
2148 C CZ  . TYR B 109 ? 0.8193 0.8582 0.6991 -0.2023 -0.0671 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B CZ  
2149 O OH  . TYR B 109 ? 0.8776 0.9222 0.7546 -0.2159 -0.0813 -0.1133 ? ? ? ? ? ? 379 TYR B OH  
2150 N N   . TRP B 110 ? 0.7063 0.6923 0.5568 -0.1567 0.0111  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B N   
2151 C CA  . TRP B 110 ? 0.6853 0.6538 0.5218 -0.1583 0.0286  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CA  
2152 C C   . TRP B 110 ? 0.6829 0.6434 0.4846 -0.1571 0.0311  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B C   
2153 O O   . TRP B 110 ? 0.6534 0.6018 0.4325 -0.1630 0.0364  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B O   
2154 C CB  . TRP B 110 ? 0.6457 0.6094 0.5027 -0.1494 0.0467  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CB  
2155 C CG  . TRP B 110 ? 0.6899 0.6367 0.5327 -0.1483 0.0661  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CG  
2156 C CD1 . TRP B 110 ? 0.7749 0.7153 0.5998 -0.1419 0.0757  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CD1 
2157 C CD2 . TRP B 110 ? 0.7439 0.6780 0.5912 -0.1537 0.0790  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CD2 
2158 N NE1 . TRP B 110 ? 0.8043 0.7294 0.6217 -0.1423 0.0939  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B NE1 
2159 C CE2 . TRP B 110 ? 0.7436 0.6637 0.5741 -0.1494 0.0966  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CE2 
2160 C CE3 . TRP B 110 ? 0.7043 0.6372 0.5700 -0.1619 0.0777  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CE3 
2161 C CZ2 . TRP B 110 ? 0.7008 0.6051 0.5315 -0.1524 0.1135  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CZ2 
2162 C CZ3 . TRP B 110 ? 0.6715 0.5880 0.5379 -0.1655 0.0941  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CZ3 
2163 C CH2 . TRP B 110 ? 0.7141 0.6161 0.5627 -0.1605 0.1121  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 380 TRP B CH2 
2164 N N   . ASP B 111 ? 0.6608 0.6276 0.4588 -0.1493 0.0277  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B N   
2165 C CA  . ASP B 111 ? 0.6262 0.5871 0.3947 -0.1470 0.0305  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CA  
2166 C C   . ASP B 111 ? 0.7066 0.6701 0.4488 -0.1547 0.0168  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B C   
2167 O O   . ASP B 111 ? 0.6980 0.6527 0.4109 -0.1554 0.0220  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B O   
2168 C CB  . ASP B 111 ? 0.6199 0.5879 0.3946 -0.1378 0.0282  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CB  
2169 C CG  . ASP B 111 ? 0.7199 0.6841 0.5126 -0.1296 0.0430  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CG  
2170 O OD1 . ASP B 111 ? 0.7699 0.7235 0.5614 -0.1298 0.0586  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD1 
2171 O OD2 . ASP B 111 ? 0.7281 0.6999 0.5360 -0.1228 0.0390  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD2 
2172 N N   . GLY B 112 ? 0.6978 0.6744 0.4505 -0.1600 -0.0005 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 382 GLY B N   
2173 C CA  . GLY B 112 ? 0.7293 0.7110 0.4586 -0.1679 -0.0153 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 382 GLY B CA  
2174 C C   . GLY B 112 ? 0.7413 0.7372 0.4629 -0.1641 -0.0301 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 382 GLY B C   
2175 O O   . GLY B 112 ? 0.7461 0.7430 0.4381 -0.1663 -0.0363 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 382 GLY B O   
2176 N N   . HIS B 113 ? 0.6885 0.6952 0.4364 -0.1579 -0.0353 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B N   
2177 C CA  . HIS B 113 ? 0.6992 0.7193 0.4446 -0.1539 -0.0490 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CA  
2178 C C   . HIS B 113 ? 0.7752 0.8119 0.5489 -0.1546 -0.0637 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B C   
2179 O O   . HIS B 113 ? 0.8294 0.8709 0.6250 -0.1469 -0.0638 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B O   
2180 C CB  . HIS B 113 ? 0.6333 0.6487 0.3806 -0.1438 -0.0399 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CB  
2181 C CG  . HIS B 113 ? 0.6409 0.6409 0.3665 -0.1420 -0.0235 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CG  
2182 N ND1 . HIS B 113 ? 0.5959 0.5919 0.2881 -0.1444 -0.0231 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B ND1 
2183 C CD2 . HIS B 113 ? 0.5212 0.5098 0.2538 -0.1376 -0.0065 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CD2 
2184 C CE1 . HIS B 113 ? 0.5909 0.5730 0.2716 -0.1413 -0.0060 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B CE1 
2185 N NE2 . HIS B 113 ? 0.5883 0.5661 0.2935 -0.1374 0.0040  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 383 HIS B NE2 
2186 N N   . PRO B 114 ? 0.8996 0.9453 0.6730 -0.1638 -0.0764 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 384 PRO B N   
2187 C CA  . PRO B 114 ? 0.9391 1.0026 0.7403 -0.1651 -0.0911 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CA  
2188 C C   . PRO B 114 ? 0.8818 0.9584 0.6851 -0.1580 -0.1020 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 384 PRO B C   
2189 O O   . PRO B 114 ? 0.8803 0.9693 0.7108 -0.1544 -0.1096 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 384 PRO B O   
2190 C CB  . PRO B 114 ? 1.0433 1.1139 0.8344 -0.1775 -0.1039 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CB  
2191 C CG  . PRO B 114 ? 1.0616 1.1134 0.8263 -0.1828 -0.0916 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CG  
2192 C CD  . PRO B 114 ? 0.9824 1.0227 0.7280 -0.1737 -0.0785 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 384 PRO B CD  
2193 N N   . LEU B 115 ? 0.8518 0.9253 0.6267 -0.1555 -0.1017 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B N   
2194 C CA  . LEU B 115 ? 0.8927 0.9757 0.6676 -0.1480 -0.1093 0.0070  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CA  
2195 C C   . LEU B 115 ? 0.8749 0.9536 0.6759 -0.1381 -0.1011 0.0175  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B C   
2196 O O   . LEU B 115 ? 0.7786 0.8675 0.5951 -0.1324 -0.1092 0.0308  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B O   
2197 C CB  . LEU B 115 ? 0.9285 1.0056 0.6682 -0.1465 -0.1060 0.0114  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CB  
2198 C CG  . LEU B 115 ? 0.9501 1.0093 0.6657 -0.1501 -0.0913 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CG  
2199 C CD1 . LEU B 115 ? 0.9261 0.9748 0.6238 -0.1430 -0.0795 0.0080  ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CD1 
2200 C CD2 . LEU B 115 ? 1.0906 1.1524 0.7794 -0.1599 -0.0994 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CD2 
2201 N N   . LEU B 116 ? 0.7762 0.8398 0.5817 -0.1360 -0.0851 0.0111  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B N   
2202 C CA  . LEU B 116 ? 0.7435 0.8014 0.5688 -0.1267 -0.0765 0.0193  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CA  
2203 C C   . LEU B 116 ? 0.6772 0.7379 0.5336 -0.1246 -0.0746 0.0157  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B C   
2204 O O   . LEU B 116 ? 0.6204 0.6762 0.4927 -0.1167 -0.0673 0.0205  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B O   
2205 C CB  . LEU B 116 ? 0.7501 0.7917 0.5616 -0.1242 -0.0601 0.0171  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CB  
2206 C CG  . LEU B 116 ? 0.7120 0.7496 0.4962 -0.1234 -0.0589 0.0242  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CG  
2207 C CD1 . LEU B 116 ? 0.7241 0.7474 0.5027 -0.1196 -0.0424 0.0245  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD1 
2208 C CD2 . LEU B 116 ? 0.5769 0.6242 0.3663 -0.1184 -0.0698 0.0402  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD2 
2209 N N   . LEU B 117 ? 0.6967 0.7655 0.5617 -0.1315 -0.0811 0.0073  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B N   
2210 C CA  . LEU B 117 ? 0.7064 0.7793 0.6022 -0.1295 -0.0790 0.0049  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CA  
2211 C C   . LEU B 117 ? 0.6541 0.7356 0.5733 -0.1202 -0.0842 0.0179  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B C   
2212 O O   . LEU B 117 ? 0.5813 0.6579 0.5182 -0.1128 -0.0750 0.0191  ? ? ? ? ? ? 387 LEU B O   
2213 C CB  . LEU B 117 ? 0.7588 0.8414 0.6617 -0.1396 -0.0877 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CB  
2214 C CG  . LEU B 117 ? 0.8042 0.8768 0.7077 -0.1462 -0.0768 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CG  
2215 C CD1 . LEU B 117 ? 0.8418 0.8970 0.7174 -0.1467 -0.0638 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CD1 
2216 C CD2 . LEU B 117 ? 0.8435 0.9255 0.7482 -0.1584 -0.0889 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 387 LEU B CD2 
2217 N N   . PRO B 118 ? 0.6445 0.7385 0.5633 -0.1199 -0.0985 0.0279  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B N   
2218 C CA  . PRO B 118 ? 0.5822 0.6829 0.5252 -0.1105 -0.1020 0.0399  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CA  
2219 C C   . PRO B 118 ? 0.6589 0.7474 0.5993 -0.1011 -0.0937 0.0472  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B C   
2220 O O   . PRO B 118 ? 0.6579 0.7439 0.6184 -0.0928 -0.0887 0.0502  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B O   
2221 C CB  . PRO B 118 ? 0.5473 0.6649 0.4891 -0.1128 -0.1191 0.0494  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CB  
2222 C CG  . PRO B 118 ? 0.5595 0.6820 0.4814 -0.1247 -0.1258 0.0395  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CG  
2223 C CD  . PRO B 118 ? 0.5817 0.6859 0.4812 -0.1271 -0.1121 0.0292  ? ? ? ? ? ? 388 PRO B CD  
2224 N N   . VAL B 119 ? 0.6636 0.7451 0.5803 -0.1022 -0.0923 0.0500  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B N   
2225 C CA  . VAL B 119 ? 0.5910 0.6618 0.5068 -0.0946 -0.0859 0.0576  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CA  
2226 C C   . VAL B 119 ? 0.6052 0.6630 0.5261 -0.0909 -0.0715 0.0502  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B C   
2227 O O   . VAL B 119 ? 0.4478 0.5008 0.3831 -0.0829 -0.0680 0.0542  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B O   
2228 C CB  . VAL B 119 ? 0.6256 0.6925 0.5156 -0.0970 -0.0866 0.0631  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CB  
2229 C CG1 . VAL B 119 ? 0.7340 0.7991 0.5999 -0.1058 -0.0842 0.0527  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CG1 
2230 C CG2 . VAL B 119 ? 0.5097 0.5630 0.3988 -0.0912 -0.0768 0.0675  ? ? ? ? ? ? 389 VAL B CG2 
2231 N N   . VAL B 120 ? 0.6556 0.7077 0.5647 -0.0964 -0.0632 0.0393  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N   
2232 C CA  . VAL B 120 ? 0.6131 0.6549 0.5269 -0.0928 -0.0493 0.0330  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA  
2233 C C   . VAL B 120 ? 0.6332 0.6795 0.5721 -0.0879 -0.0472 0.0301  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C   
2234 O O   . VAL B 120 ? 0.6163 0.6571 0.5653 -0.0803 -0.0395 0.0303  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O   
2235 C CB  . VAL B 120 ? 0.5291 0.5639 0.4251 -0.0995 -0.0399 0.0229  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB  
2236 C CG1 . VAL B 120 ? 0.5152 0.5417 0.4186 -0.0950 -0.0254 0.0176  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 
2237 C CG2 . VAL B 120 ? 0.4919 0.5214 0.3623 -0.1025 -0.0396 0.0265  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 
2238 N N   . GLY B 121 ? 0.6380 0.6950 0.5869 -0.0922 -0.0544 0.0278  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B N   
2239 C CA  . GLY B 121 ? 0.6077 0.6706 0.5819 -0.0878 -0.0523 0.0264  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B CA  
2240 C C   . GLY B 121 ? 0.5795 0.6453 0.5712 -0.0775 -0.0555 0.0355  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B C   
2241 O O   . GLY B 121 ? 0.5718 0.6348 0.5774 -0.0695 -0.0474 0.0345  ? ? ? ? ? ? 391 GLY B O   
2242 N N   . VAL B 122 ? 0.4323 0.5037 0.4229 -0.0770 -0.0669 0.0447  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B N   
2243 C CA  . VAL B 122 ? 0.4915 0.5637 0.4980 -0.0671 -0.0696 0.0538  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CA  
2244 C C   . VAL B 122 ? 0.5740 0.6318 0.5746 -0.0604 -0.0614 0.0538  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B C   
2245 O O   . VAL B 122 ? 0.5202 0.5742 0.5345 -0.0511 -0.0570 0.0546  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B O   
2246 C CB  . VAL B 122 ? 0.4856 0.5670 0.4924 -0.0681 -0.0831 0.0650  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CB  
2247 C CG1 . VAL B 122 ? 0.4406 0.5182 0.4610 -0.0574 -0.0838 0.0745  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CG1 
2248 C CG2 . VAL B 122 ? 0.5509 0.6496 0.5698 -0.0731 -0.0928 0.0662  ? ? ? ? ? ? 392 VAL B CG2 
2249 N N   . SER B 123 ? 0.4918 0.5417 0.4719 -0.0650 -0.0592 0.0528  ? ? ? ? ? ? 393 SER B N   
2250 C CA  . SER B 123 ? 0.4702 0.5076 0.4454 -0.0602 -0.0531 0.0537  ? ? ? ? ? ? 393 SER B CA  
2251 C C   . SER B 123 ? 0.3996 0.4309 0.3809 -0.0546 -0.0420 0.0459  ? ? ? ? ? ? 393 SER B C   
2252 O O   . SER B 123 ? 0.5189 0.5438 0.5072 -0.0470 -0.0397 0.0469  ? ? ? ? ? ? 393 SER B O   
2253 C CB  . SER B 123 ? 0.5301 0.5619 0.4834 -0.0667 -0.0516 0.0545  ? ? ? ? ? ? 393 SER B CB  
2254 O OG  . SER B 123 ? 0.5385 0.5753 0.4850 -0.0698 -0.0614 0.0637  ? ? ? ? ? ? 393 SER B OG  
2255 N N   . LEU B 124 ? 0.4317 0.4651 0.4102 -0.0582 -0.0349 0.0382  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N   
2256 C CA  . LEU B 124 ? 0.4830 0.5122 0.4663 -0.0525 -0.0234 0.0319  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA  
2257 C C   . LEU B 124 ? 0.5344 0.5673 0.5373 -0.0427 -0.0229 0.0328  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C   
2258 O O   . LEU B 124 ? 0.5630 0.5910 0.5691 -0.0347 -0.0164 0.0305  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O   
2259 C CB  . LEU B 124 ? 0.4885 0.5192 0.4670 -0.0581 -0.0152 0.0247  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB  
2260 C CG  . LEU B 124 ? 0.4587 0.4857 0.4400 -0.0523 -0.0020 0.0197  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG  
2261 C CD1 . LEU B 124 ? 0.3076 0.3262 0.2770 -0.0502 0.0016  0.0206  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 
2262 C CD2 . LEU B 124 ? 0.5364 0.5645 0.5157 -0.0578 0.0067  0.0135  ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 
2263 N N   . VAL B 125 ? 0.5755 0.6177 0.5914 -0.0430 -0.0298 0.0365  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B N   
2264 C CA  . VAL B 125 ? 0.6502 0.6964 0.6856 -0.0330 -0.0292 0.0390  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CA  
2265 C C   . VAL B 125 ? 0.5897 0.6276 0.6258 -0.0250 -0.0317 0.0429  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B C   
2266 O O   . VAL B 125 ? 0.6130 0.6462 0.6546 -0.0153 -0.0256 0.0403  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B O   
2267 C CB  . VAL B 125 ? 0.5874 0.6467 0.6385 -0.0352 -0.0374 0.0443  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CB  
2268 C CG1 . VAL B 125 ? 0.4478 0.5106 0.5195 -0.0234 -0.0358 0.0485  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CG1 
2269 C CG2 . VAL B 125 ? 0.4912 0.5580 0.5446 -0.0435 -0.0349 0.0390  ? ? ? ? ? ? 395 VAL B CG2 
2270 N N   . LEU B 126 ? 0.5168 0.5524 0.5467 -0.0290 -0.0405 0.0490  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B N   
2271 C CA  . LEU B 126 ? 0.4915 0.5177 0.5233 -0.0227 -0.0432 0.0529  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CA  
2272 C C   . LEU B 126 ? 0.4558 0.4701 0.4770 -0.0210 -0.0366 0.0467  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B C   
2273 O O   . LEU B 126 ? 0.5595 0.5657 0.5857 -0.0130 -0.0350 0.0450  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B O   
2274 C CB  . LEU B 126 ? 0.5197 0.5468 0.5476 -0.0280 -0.0532 0.0623  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CB  
2275 C CG  . LEU B 126 ? 0.5713 0.6114 0.6110 -0.0286 -0.0618 0.0705  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CG  
2276 C CD1 . LEU B 126 ? 0.4953 0.5379 0.5268 -0.0345 -0.0710 0.0799  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CD1 
2277 C CD2 . LEU B 126 ? 0.5837 0.6238 0.6434 -0.0174 -0.0617 0.0744  ? ? ? ? ? ? 396 LEU B CD2 
2278 N N   . ILE B 127 ? 0.3783 0.3918 0.3852 -0.0285 -0.0328 0.0431  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B N   
2279 C CA  . ILE B 127 ? 0.3506 0.3554 0.3484 -0.0278 -0.0269 0.0384  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CA  
2280 C C   . ILE B 127 ? 0.4991 0.5037 0.5018 -0.0193 -0.0185 0.0311  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B C   
2281 O O   . ILE B 127 ? 0.5035 0.5009 0.5063 -0.0135 -0.0172 0.0280  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B O   
2282 C CB  . ILE B 127 ? 0.3500 0.3551 0.3323 -0.0371 -0.0234 0.0373  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CB  
2283 C CG1 . ILE B 127 ? 0.3674 0.3698 0.3418 -0.0434 -0.0306 0.0450  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CG1 
2284 C CG2 . ILE B 127 ? 0.3820 0.3819 0.3581 -0.0353 -0.0150 0.0319  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CG2 
2285 C CD1 . ILE B 127 ? 0.3689 0.3717 0.3266 -0.0519 -0.0270 0.0447  ? ? ? ? ? ? 397 ILE B CD1 
2286 N N   . VAL B 128 ? 0.5445 0.5573 0.5516 -0.0186 -0.0128 0.0284  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B N   
2287 C CA  . VAL B 128 ? 0.4923 0.5067 0.5042 -0.0095 -0.0037 0.0232  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CA  
2288 C C   . VAL B 128 ? 0.4560 0.4683 0.4791 0.0016  -0.0057 0.0238  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B C   
2289 O O   . VAL B 128 ? 0.5261 0.5342 0.5475 0.0100  -0.0012 0.0191  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B O   
2290 C CB  . VAL B 128 ? 0.4683 0.4920 0.4861 -0.0111 0.0033  0.0218  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CB  
2291 C CG1 . VAL B 128 ? 0.4538 0.4808 0.4801 0.0005  0.0126  0.0190  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CG1 
2292 C CG2 . VAL B 128 ? 0.4048 0.4280 0.4103 -0.0200 0.0084  0.0192  ? ? ? ? ? ? 398 VAL B CG2 
2293 N N   . PHE B 129 ? 0.3794 0.3948 0.4132 0.0018  -0.0125 0.0296  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B N   
2294 C CA  . PHE B 129 ? 0.4258 0.4387 0.4713 0.0128  -0.0138 0.0313  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CA  
2295 C C   . PHE B 129 ? 0.5138 0.5132 0.5534 0.0169  -0.0164 0.0284  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B C   
2296 O O   . PHE B 129 ? 0.5298 0.5241 0.5713 0.0274  -0.0125 0.0236  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B O   
2297 C CB  . PHE B 129 ? 0.4049 0.4242 0.4633 0.0111  -0.0216 0.0400  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CB  
2298 C CG  . PHE B 129 ? 0.4578 0.4732 0.5288 0.0224  -0.0228 0.0432  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CG  
2299 C CD1 . PHE B 129 ? 0.4421 0.4630 0.5255 0.0330  -0.0161 0.0431  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CD1 
2300 C CD2 . PHE B 129 ? 0.5399 0.5458 0.6114 0.0230  -0.0297 0.0472  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CD2 
2301 C CE1 . PHE B 129 ? 0.4211 0.4376 0.5156 0.0443  -0.0160 0.0462  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CE1 
2302 C CE2 . PHE B 129 ? 0.5210 0.5217 0.6045 0.0339  -0.0297 0.0500  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CE2 
2303 C CZ  . PHE B 129 ? 0.4746 0.4804 0.5688 0.0447  -0.0228 0.0492  ? ? ? ? ? ? 399 PHE B CZ  
2304 N N   . PHE B 130 ? 0.4875 0.4809 0.5202 0.0086  -0.0230 0.0311  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B N   
2305 C CA  . PHE B 130 ? 0.5215 0.5015 0.5519 0.0111  -0.0263 0.0289  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CA  
2306 C C   . PHE B 130 ? 0.5616 0.5371 0.5807 0.0109  -0.0218 0.0205  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B C   
2307 O O   . PHE B 130 ? 0.5766 0.5427 0.5951 0.0167  -0.0223 0.0147  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B O   
2308 C CB  . PHE B 130 ? 0.5341 0.5100 0.5646 0.0031  -0.0345 0.0370  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CB  
2309 C CG  . PHE B 130 ? 0.7303 0.7085 0.7738 0.0061  -0.0400 0.0459  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CG  
2310 C CD1 . PHE B 130 ? 0.8174 0.7873 0.8717 0.0161  -0.0404 0.0456  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CD1 
2311 C CD2 . PHE B 130 ? 0.8131 0.8021 0.8577 -0.0007 -0.0448 0.0544  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CD2 
2312 C CE1 . PHE B 130 ? 0.8302 0.8030 0.8981 0.0196  -0.0447 0.0551  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CE1 
2313 C CE2 . PHE B 130 ? 0.8500 0.8435 0.9076 0.0023  -0.0504 0.0637  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CE2 
2314 C CZ  . PHE B 130 ? 0.8332 0.8188 0.9034 0.0127  -0.0499 0.0648  ? ? ? ? ? ? 400 PHE B CZ  
2315 N N   . ALA B 131 ? 0.4865 0.4689 0.4969 0.0044  -0.0174 0.0196  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B N   
2316 C CA  . ALA B 131 ? 0.4945 0.4753 0.4956 0.0046  -0.0126 0.0131  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B CA  
2317 C C   . ALA B 131 ? 0.4590 0.4421 0.4609 0.0163  -0.0061 0.0061  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B C   
2318 O O   . ALA B 131 ? 0.4246 0.4038 0.4208 0.0202  -0.0053 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 401 ALA B O   
2319 C CB  . ALA B 131 ? 0.4926 0.4803 0.4853 -0.0038 -0.0077 0.0147  ? ? ? ? ? ? 401 ALA B CB  
2320 N N   . ASN B 132 ? 0.4995 0.4900 0.5088 0.0219  -0.0016 0.0078  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B N   
2321 C CA  . ASN B 132 ? 0.5677 0.5615 0.5784 0.0344  0.0058  0.0030  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CA  
2322 C C   . ASN B 132 ? 0.5607 0.5443 0.5730 0.0440  0.0022  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B C   
2323 O O   . ASN B 132 ? 0.4749 0.4571 0.4810 0.0533  0.0063  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B O   
2324 C CB  . ASN B 132 ? 0.5752 0.5796 0.5968 0.0377  0.0117  0.0075  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CB  
2325 C CG  . ASN B 132 ? 0.4791 0.4884 0.5027 0.0514  0.0213  0.0044  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CG  
2326 O OD1 . ASN B 132 ? 0.5935 0.6082 0.6106 0.0537  0.0291  0.0017  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B OD1 
2327 N ND2 . ASN B 132 ? 0.4570 0.4651 0.4899 0.0613  0.0216  0.0057  ? ? ? ? ? ? 402 ASN B ND2 
2328 N N   . LEU B 133 ? 0.5812 0.5576 0.6012 0.0421  -0.0051 0.0027  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B N   
2329 C CA  . LEU B 133 ? 0.5526 0.5165 0.5750 0.0505  -0.0084 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CA  
2330 C C   . LEU B 133 ? 0.5801 0.5330 0.5931 0.0473  -0.0131 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B C   
2331 O O   . LEU B 133 ? 0.5215 0.4672 0.5293 0.0559  -0.0123 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B O   
2332 C CB  . LEU B 133 ? 0.5816 0.5410 0.6166 0.0491  -0.0145 0.0067  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CB  
2333 C CG  . LEU B 133 ? 0.6357 0.6001 0.6836 0.0592  -0.0107 0.0114  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CG  
2334 C CD1 . LEU B 133 ? 0.6407 0.6132 0.6862 0.0695  -0.0005 0.0069  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD1 
2335 C CD2 . LEU B 133 ? 0.6748 0.6500 0.7337 0.0518  -0.0144 0.0228  ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD2 
2336 N N   . VAL B 134 ? 0.5421 0.4941 0.5529 0.0349  -0.0181 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 404 VAL B N   
2337 C CA  . VAL B 134 ? 0.5508 0.4942 0.5557 0.0301  -0.0228 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CA  
2338 C C   . VAL B 134 ? 0.5390 0.4876 0.5330 0.0347  -0.0181 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 404 VAL B C   
2339 O O   . VAL B 134 ? 0.5371 0.4779 0.5268 0.0378  -0.0215 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 404 VAL B O   
2340 C CB  . VAL B 134 ? 0.5508 0.4956 0.5554 0.0165  -0.0266 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CB  
2341 C CG1 . VAL B 134 ? 0.5746 0.5135 0.5750 0.0113  -0.0304 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CG1 
2342 C CG2 . VAL B 134 ? 0.4519 0.3911 0.4661 0.0125  -0.0323 0.0056  ? ? ? ? ? ? 404 VAL B CG2 
2343 N N   . GLY B 135 ? 0.4825 0.4448 0.4726 0.0353  -0.0104 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 405 GLY B N   
2344 C CA  . GLY B 135 ? 0.5421 0.5122 0.5227 0.0408  -0.0046 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 405 GLY B CA  
2345 C C   . GLY B 135 ? 0.5926 0.5607 0.5697 0.0553  -0.0017 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 405 GLY B C   
2346 O O   . GLY B 135 ? 0.5923 0.5603 0.5599 0.0599  -0.0022 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 405 GLY B O   
2347 N N   . ALA B 136 ? 0.5427 0.5096 0.5272 0.0628  0.0014  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B N   
2348 C CA  . ALA B 136 ? 0.5536 0.5192 0.5346 0.0782  0.0062  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B CA  
2349 C C   . ALA B 136 ? 0.6206 0.5695 0.5983 0.0824  -0.0009 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B C   
2350 O O   . ALA B 136 ? 0.5608 0.5071 0.5295 0.0945  0.0019  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B O   
2351 C CB  . ALA B 136 ? 0.4862 0.4572 0.4787 0.0850  0.0127  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B CB  
2352 N N   . MET B 137 ? 0.6058 0.5430 0.5905 0.0729  -0.0097 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 407 MET B N   
2353 C CA  . MET B 137 ? 0.5665 0.4854 0.5517 0.0761  -0.0161 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 407 MET B CA  
2354 C C   . MET B 137 ? 0.5699 0.4816 0.5485 0.0684  -0.0243 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 407 MET B C   
2355 O O   . MET B 137 ? 0.7005 0.5987 0.6751 0.0729  -0.0286 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 407 MET B O   
2356 C CB  . MET B 137 ? 0.5223 0.4318 0.5226 0.0721  -0.0200 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 407 MET B CB  
2357 C CG  . MET B 137 ? 0.5650 0.4788 0.5743 0.0818  -0.0135 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 407 MET B CG  
2358 S SD  . MET B 137 ? 0.6538 0.5596 0.6568 0.1014  -0.0068 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 407 MET B SD  
2359 C CE  . MET B 137 ? 0.5231 0.4505 0.5198 0.1094  0.0047  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 407 MET B CE  
2360 N N   . LEU B 138 ? 0.6183 0.5390 0.5965 0.0568  -0.0262 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B N   
2361 C CA  . LEU B 138 ? 0.6534 0.5697 0.6289 0.0481  -0.0341 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CA  
2362 C C   . LEU B 138 ? 0.6705 0.5884 0.6324 0.0553  -0.0353 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B C   
2363 O O   . LEU B 138 ? 0.6377 0.5449 0.5990 0.0515  -0.0439 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B O   
2364 C CB  . LEU B 138 ? 0.5949 0.5231 0.5720 0.0360  -0.0335 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CB  
2365 C CG  . LEU B 138 ? 0.7214 0.6418 0.7067 0.0228  -0.0418 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CG  
2366 C CD1 . LEU B 138 ? 0.8056 0.7294 0.7856 0.0191  -0.0464 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CD1 
2367 C CD2 . LEU B 138 ? 0.6969 0.5984 0.6928 0.0225  -0.0481 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 408 LEU B CD2 
2368 N N   . PRO B 139 ? 0.6187 0.5502 0.5699 0.0657  -0.0269 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 409 PRO B N   
2369 C CA  . PRO B 139 ? 0.6569 0.5898 0.5934 0.0743  -0.0285 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CA  
2370 C C   . PRO B 139 ? 0.7205 0.6353 0.6533 0.0834  -0.0320 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 409 PRO B C   
2371 O O   . PRO B 139 ? 0.7814 0.6904 0.7043 0.0851  -0.0388 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 409 PRO B O   
2372 C CB  . PRO B 139 ? 0.6159 0.5668 0.5439 0.0852  -0.0167 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CB  
2373 C CG  . PRO B 139 ? 0.5477 0.5089 0.4859 0.0766  -0.0114 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CG  
2374 C CD  . PRO B 139 ? 0.5378 0.4856 0.4895 0.0682  -0.0164 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 409 PRO B CD  
2375 N N   . PHE B 140 ? 0.7400 0.6462 0.6806 0.0894  -0.0274 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B N   
2376 C CA  . PHE B 140 ? 0.7452 0.6326 0.6836 0.0989  -0.0290 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CA  
2377 C C   . PHE B 140 ? 0.7673 0.6352 0.7138 0.0883  -0.0405 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B C   
2378 O O   . PHE B 140 ? 0.8455 0.6993 0.7843 0.0923  -0.0457 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B O   
2379 C CB  . PHE B 140 ? 0.7010 0.5856 0.6492 0.1074  -0.0207 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CB  
2380 C CG  . PHE B 140 ? 0.6893 0.5886 0.6298 0.1216  -0.0088 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CG  
2381 C CD1 . PHE B 140 ? 0.7051 0.5993 0.6321 0.1379  -0.0039 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CD1 
2382 C CD2 . PHE B 140 ? 0.5707 0.4884 0.5178 0.1189  -0.0019 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CD2 
2383 C CE1 . PHE B 140 ? 0.6214 0.5297 0.5425 0.1518  0.0082  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CE1 
2384 C CE2 . PHE B 140 ? 0.4890 0.4201 0.4321 0.1318  0.0097  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CE2 
2385 C CZ  . PHE B 140 ? 0.5339 0.4609 0.4645 0.1485  0.0150  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CZ  
2386 N N   . LEU B 141 ? 0.6733 0.5403 0.6354 0.0749  -0.0441 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B N   
2387 C CA  . LEU B 141 ? 0.6889 0.5389 0.6624 0.0639  -0.0540 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CA  
2388 C C   . LEU B 141 ? 0.7613 0.6126 0.7283 0.0563  -0.0628 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B C   
2389 O O   . LEU B 141 ? 0.8764 0.7106 0.8477 0.0520  -0.0713 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B O   
2390 C CB  . LEU B 141 ? 0.6711 0.5237 0.6613 0.0522  -0.0546 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CB  
2391 C CG  . LEU B 141 ? 0.6966 0.5330 0.7017 0.0406  -0.0633 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CG  
2392 C CD1 . LEU B 141 ? 0.7778 0.5909 0.7886 0.0476  -0.0649 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CD1 
2393 C CD2 . LEU B 141 ? 0.6557 0.4979 0.6740 0.0311  -0.0624 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 411 LEU B CD2 
2394 N N   . LEU B 142 ? 0.6912 0.5630 0.6490 0.0546  -0.0607 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B N   
2395 C CA  . LEU B 142 ? 0.6411 0.5190 0.5942 0.0471  -0.0690 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CA  
2396 C C   . LEU B 142 ? 0.7422 0.6151 0.6790 0.0565  -0.0733 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B C   
2397 O O   . LEU B 142 ? 0.8177 0.6797 0.7565 0.0500  -0.0842 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B O   
2398 C CB  . LEU B 142 ? 0.7143 0.6165 0.6630 0.0439  -0.0639 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CB  
2399 C CG  . LEU B 142 ? 0.7597 0.6672 0.7219 0.0283  -0.0671 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CG  
2400 C CD1 . LEU B 142 ? 0.7672 0.6599 0.7459 0.0213  -0.0683 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CD1 
2401 C CD2 . LEU B 142 ? 0.7142 0.6430 0.6722 0.0282  -0.0579 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CD2 
2402 N N   . ARG B 143 ? 0.7227 0.6038 0.6434 0.0717  -0.0648 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B N   
2403 C CA  . ARG B 143 ? 0.7640 0.6417 0.6654 0.0828  -0.0678 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CA  
2404 C C   . ARG B 143 ? 0.8906 0.7406 0.7942 0.0846  -0.0737 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B C   
2405 O O   . ARG B 143 ? 0.9713 0.8128 0.8648 0.0848  -0.0829 -0.1937 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B O   
2406 C CB  . ARG B 143 ? 0.7655 0.6559 0.6509 0.1005  -0.0552 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CB  
2407 C CG  . ARG B 143 ? 0.8806 0.7977 0.7557 0.1025  -0.0512 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CG  
2408 C CD  . ARG B 143 ? 0.9952 0.9222 0.8508 0.1220  -0.0411 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CD  
2409 N NE  . ARG B 143 ? 1.0812 1.0094 0.9159 0.1284  -0.0485 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B NE  
2410 C CZ  . ARG B 143 ? 1.0896 1.0391 0.9126 0.1296  -0.0502 -0.1760 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B CZ  
2411 N NH1 . ARG B 143 ? 0.9846 0.9544 0.8157 0.1250  -0.0438 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B NH1 
2412 N NH2 . ARG B 143 ? 1.1350 1.0858 0.9382 0.1356  -0.0582 -0.1925 ? ? ? ? ? ? 413 ARG B NH2 
2413 N N   . ARG B 144 ? 0.9396 0.7755 0.8568 0.0859  -0.0686 -0.1684 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B N   
2414 C CA  . ARG B 144 ? 0.9559 0.7640 0.8784 0.0880  -0.0723 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CA  
2415 C C   . ARG B 144 ? 0.9794 0.7743 0.9162 0.0715  -0.0854 -0.1847 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B C   
2416 O O   . ARG B 144 ? 0.9726 0.7443 0.9111 0.0714  -0.0914 -0.1992 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B O   
2417 C CB  . ARG B 144 ? 0.9473 0.7470 0.8840 0.0929  -0.0632 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CB  
2418 C CG  . ARG B 144 ? 1.0498 0.8260 0.9837 0.1057  -0.0597 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CG  
2419 C CD  . ARG B 144 ? 1.1109 0.8606 1.0601 0.0964  -0.0683 -0.1838 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CD  
2420 N N   . LEU B 145 ? 1.0256 0.8350 0.9733 0.0575  -0.0891 -0.1728 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B N   
2421 C CA  . LEU B 145 ? 1.0257 0.8261 0.9898 0.0411  -0.1007 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CA  
2422 C C   . LEU B 145 ? 1.0179 0.8292 0.9721 0.0358  -0.1108 -0.1872 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B C   
2423 O O   . LEU B 145 ? 1.0686 0.8770 1.0370 0.0214  -0.1209 -0.1884 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B O   
2424 C CB  . LEU B 145 ? 1.0120 0.8212 0.9953 0.0291  -0.0985 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CB  
2425 C CG  . LEU B 145 ? 1.0187 0.8100 1.0226 0.0253  -0.0967 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CG  
2426 C CD1 . LEU B 145 ? 1.0541 0.8330 1.0533 0.0400  -0.0887 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CD1 
2427 C CD2 . LEU B 145 ? 0.9392 0.7451 0.9544 0.0169  -0.0924 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 415 LEU B CD2 
2428 N N   . GLY B 146 ? 0.9753 0.8005 0.9060 0.0475  -0.1080 -0.1954 ? ? ? ? ? ? 416 GLY B N   
2429 C CA  . GLY B 146 ? 1.0367 0.8745 0.9554 0.0446  -0.1178 -0.2075 ? ? ? ? ? ? 416 GLY B CA  
2430 C C   . GLY B 146 ? 1.0543 0.9187 0.9780 0.0356  -0.1181 -0.1935 ? ? ? ? ? ? 416 GLY B C   
2431 O O   . GLY B 146 ? 1.1209 0.9953 1.0441 0.0278  -0.1285 -0.1998 ? ? ? ? ? ? 416 GLY B O   
2432 N N   . VAL B 147 ? 1.0098 0.8859 0.9388 0.0367  -0.1066 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B N   
2433 C CA  . VAL B 147 ? 0.9544 0.8548 0.8869 0.0298  -0.1041 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CA  
2434 C C   . VAL B 147 ? 1.0175 0.9360 0.9361 0.0426  -0.0905 -0.1515 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B C   
2435 O O   . VAL B 147 ? 1.0943 1.0078 1.0151 0.0485  -0.0806 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B O   
2436 C CB  . VAL B 147 ? 0.8316 0.7288 0.7872 0.0157  -0.1035 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CB  
2437 C CG1 . VAL B 147 ? 0.8199 0.7412 0.7778 0.0099  -0.0993 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CG1 
2438 C CG2 . VAL B 147 ? 0.8131 0.6926 0.7858 0.0030  -0.1160 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CG2 
2439 N N   . ASP B 148 ? 1.0041 0.9441 0.9098 0.0468  -0.0899 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B N   
2440 C CA  . ASP B 148 ? 0.9994 0.9570 0.8935 0.0590  -0.0761 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B CA  
2441 C C   . ASP B 148 ? 0.8957 0.8606 0.8041 0.0518  -0.0671 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B C   
2442 O O   . ASP B 148 ? 0.8839 0.8545 0.8041 0.0389  -0.0708 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B O   
2443 C CB  . ASP B 148 ? 1.0846 1.0648 0.9631 0.0652  -0.0773 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B CB  
2444 C CG  . ASP B 148 ? 1.1872 1.1849 1.0761 0.0531  -0.0802 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B CG  
2445 O OD1 . ASP B 148 ? 1.2764 1.2661 1.1808 0.0385  -0.0901 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B OD1 
2446 O OD2 . ASP B 148 ? 1.1921 1.2118 1.0749 0.0588  -0.0718 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 418 ASP B OD2 
2447 N N   . PRO B 149 ? 0.8474 0.8117 0.7549 0.0600  -0.0551 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N   
2448 C CA  . PRO B 149 ? 0.8604 0.8282 0.7804 0.0533  -0.0472 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA  
2449 C C   . PRO B 149 ? 0.7940 0.7831 0.7138 0.0498  -0.0411 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C   
2450 O O   . PRO B 149 ? 0.8202 0.8107 0.7512 0.0391  -0.0393 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O   
2451 C CB  . PRO B 149 ? 0.8702 0.8350 0.7871 0.0654  -0.0367 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB  
2452 C CG  . PRO B 149 ? 0.7951 0.7632 0.6950 0.0805  -0.0350 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG  
2453 C CD  . PRO B 149 ? 0.7936 0.7534 0.6884 0.0764  -0.0487 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD  
2454 N N   . ALA B 150 ? 0.7894 0.7947 0.6963 0.0593  -0.0375 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 420 ALA B N   
2455 C CA  . ALA B 150 ? 0.7944 0.8204 0.7015 0.0582  -0.0295 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 420 ALA B CA  
2456 C C   . ALA B 150 ? 0.7640 0.7947 0.6812 0.0438  -0.0364 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 420 ALA B C   
2457 O O   . ALA B 150 ? 0.7529 0.7970 0.6742 0.0403  -0.0289 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 420 ALA B O   
2458 C CB  . ALA B 150 ? 0.7132 0.7559 0.6047 0.0720  -0.0256 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 420 ALA B CB  
2459 N N   . LEU B 151 ? 0.8242 0.8433 0.7467 0.0355  -0.0501 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B N   
2460 C CA  . LEU B 151 ? 0.8431 0.8675 0.7767 0.0223  -0.0578 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CA  
2461 C C   . LEU B 151 ? 0.8750 0.8887 0.8246 0.0096  -0.0571 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B C   
2462 O O   . LEU B 151 ? 0.9456 0.9670 0.9050 -0.0002 -0.0579 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B O   
2463 C CB  . LEU B 151 ? 0.8444 0.8630 0.7773 0.0191  -0.0737 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CB  
2464 N N   . VAL B 152 ? 0.8211 0.8182 0.7734 0.0103  -0.0551 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 422 VAL B N   
2465 C CA  . VAL B 152 ? 0.7219 0.7076 0.6885 -0.0012 -0.0567 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CA  
2466 C C   . VAL B 152 ? 0.7743 0.7533 0.7411 0.0014  -0.0478 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 422 VAL B C   
2467 O O   . VAL B 152 ? 0.7746 0.7462 0.7510 -0.0070 -0.0478 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 422 VAL B O   
2468 C CB  . VAL B 152 ? 0.7005 0.6684 0.6767 -0.0075 -0.0699 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CB  
2469 C CG1 . VAL B 152 ? 0.5876 0.5381 0.5603 0.0003  -0.0704 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CG1 
2470 C CG2 . VAL B 152 ? 0.8466 0.8086 0.8399 -0.0212 -0.0729 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 422 VAL B CG2 
2471 N N   . SER B 153 ? 0.8246 0.8077 0.7811 0.0132  -0.0401 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 423 SER B N   
2472 C CA  . SER B 153 ? 0.8384 0.8167 0.7965 0.0159  -0.0326 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 423 SER B CA  
2473 C C   . SER B 153 ? 0.7894 0.7755 0.7509 0.0088  -0.0248 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 423 SER B C   
2474 O O   . SER B 153 ? 0.8218 0.8002 0.7893 0.0033  -0.0246 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 423 SER B O   
2475 C CB  . SER B 153 ? 0.8599 0.8431 0.8083 0.0302  -0.0252 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 423 SER B CB  
2476 O OG  . SER B 153 ? 0.9186 0.8914 0.8624 0.0379  -0.0313 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 423 SER B OG  
2477 N N   . ASN B 154 ? 0.7963 0.7975 0.7533 0.0094  -0.0180 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B N   
2478 C CA  . ASN B 154 ? 0.7056 0.7138 0.6640 0.0042  -0.0087 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B CA  
2479 C C   . ASN B 154 ? 0.6256 0.6271 0.5916 -0.0084 -0.0122 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B C   
2480 O O   . ASN B 154 ? 0.5841 0.5826 0.5506 -0.0121 -0.0076 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B O   
2481 C CB  . ASN B 154 ? 0.7891 0.8141 0.7429 0.0074  -0.0009 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B CB  
2482 C CG  . ASN B 154 ? 0.9612 0.9947 0.9069 0.0208  0.0041  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B CG  
2483 O OD1 . ASN B 154 ? 1.0245 1.0616 0.9684 0.0268  0.0143  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B OD1 
2484 N ND2 . ASN B 154 ? 1.0180 1.0550 0.9592 0.0257  -0.0031 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 424 ASN B ND2 
2485 N N   . PRO B 155 ? 0.6114 0.6109 0.5836 -0.0150 -0.0206 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 425 PRO B N   
2486 C CA  . PRO B 155 ? 0.5256 0.5184 0.5058 -0.0259 -0.0228 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CA  
2487 C C   . PRO B 155 ? 0.5573 0.5349 0.5423 -0.0274 -0.0284 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 425 PRO B C   
2488 O O   . PRO B 155 ? 0.6328 0.6066 0.6200 -0.0332 -0.0263 0.0039  ? ? ? ? ? ? 425 PRO B O   
2489 C CB  . PRO B 155 ? 0.5735 0.5683 0.5623 -0.0320 -0.0308 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CB  
2490 C CG  . PRO B 155 ? 0.5674 0.5745 0.5500 -0.0248 -0.0308 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CG  
2491 C CD  . PRO B 155 ? 0.5607 0.5651 0.5336 -0.0137 -0.0279 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 425 PRO B CD  
2492 N N   . LEU B 156 ? 0.6345 0.6037 0.6203 -0.0216 -0.0349 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B N   
2493 C CA  . LEU B 156 ? 0.5812 0.5356 0.5732 -0.0217 -0.0401 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CA  
2494 C C   . LEU B 156 ? 0.5938 0.5489 0.5821 -0.0184 -0.0338 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B C   
2495 O O   . LEU B 156 ? 0.6417 0.5904 0.6354 -0.0231 -0.0355 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B O   
2496 C CB  . LEU B 156 ? 0.6329 0.5780 0.6251 -0.0145 -0.0467 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CB  
2497 C CG  . LEU B 156 ? 0.7578 0.6910 0.7606 -0.0204 -0.0574 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CG  
2498 C CD1 . LEU B 156 ? 0.8311 0.7735 0.8381 -0.0290 -0.0597 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CD1 
2499 C CD2 . LEU B 156 ? 0.7610 0.6861 0.7596 -0.0120 -0.0627 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 426 LEU B CD2 
2500 N N   . VAL B 157 ? 0.5968 0.5605 0.5770 -0.0103 -0.0267 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 427 VAL B N   
2501 C CA  . VAL B 157 ? 0.4856 0.4516 0.4641 -0.0073 -0.0210 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CA  
2502 C C   . VAL B 157 ? 0.4958 0.4663 0.4729 -0.0160 -0.0168 0.0015  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B C   
2503 O O   . VAL B 157 ? 0.4898 0.4577 0.4688 -0.0184 -0.0174 0.0070  ? ? ? ? ? ? 427 VAL B O   
2504 C CB  . VAL B 157 ? 0.5070 0.4827 0.4791 0.0028  -0.0129 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CB  
2505 C CG1 . VAL B 157 ? 0.4288 0.4081 0.4020 0.0041  -0.0071 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CG1 
2506 C CG2 . VAL B 157 ? 0.5892 0.5599 0.5601 0.0130  -0.0163 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 427 VAL B CG2 
2507 N N   . ALA B 158 ? 0.4786 0.4563 0.4520 -0.0204 -0.0126 0.0041  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B N   
2508 C CA  . ALA B 158 ? 0.4641 0.4456 0.4340 -0.0279 -0.0071 0.0131  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B CA  
2509 C C   . ALA B 158 ? 0.5398 0.5129 0.5144 -0.0357 -0.0133 0.0205  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B C   
2510 O O   . ALA B 158 ? 0.4466 0.4196 0.4174 -0.0396 -0.0113 0.0270  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B O   
2511 C CB  . ALA B 158 ? 0.4804 0.4708 0.4470 -0.0299 -0.0006 0.0149  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B CB  
2512 N N   . THR B 159 ? 0.5527 0.5189 0.5356 -0.0377 -0.0210 0.0194  ? ? ? ? ? ? 429 THR B N   
2513 C CA  . THR B 159 ? 0.5873 0.5453 0.5772 -0.0445 -0.0263 0.0276  ? ? ? ? ? ? 429 THR B CA  
2514 C C   . THR B 159 ? 0.6079 0.5585 0.6013 -0.0419 -0.0309 0.0290  ? ? ? ? ? ? 429 THR B C   
2515 O O   . THR B 159 ? 0.5626 0.5117 0.5558 -0.0462 -0.0314 0.0384  ? ? ? ? ? ? 429 THR B O   
2516 C CB  . THR B 159 ? 0.5900 0.5421 0.5913 -0.0479 -0.0333 0.0259  ? ? ? ? ? ? 429 THR B CB  
2517 O OG1 . THR B 159 ? 0.5755 0.5370 0.5753 -0.0503 -0.0296 0.0258  ? ? ? ? ? ? 429 THR B OG1 
2518 C CG2 . THR B 159 ? 0.5118 0.4558 0.5226 -0.0547 -0.0373 0.0364  ? ? ? ? ? ? 429 THR B CG2 
2519 N N   . LEU B 160 ? 0.6286 0.5751 0.6248 -0.0343 -0.0338 0.0203  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B N   
2520 C CA  . LEU B 160 ? 0.6184 0.5586 0.6195 -0.0306 -0.0374 0.0221  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CA  
2521 C C   . LEU B 160 ? 0.5800 0.5287 0.5744 -0.0305 -0.0330 0.0273  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B C   
2522 O O   . LEU B 160 ? 0.5065 0.4535 0.5040 -0.0321 -0.0362 0.0349  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B O   
2523 C CB  . LEU B 160 ? 0.5413 0.4759 0.5457 -0.0212 -0.0396 0.0114  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CB  
2524 C CG  . LEU B 160 ? 0.5895 0.5115 0.6025 -0.0210 -0.0464 0.0051  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CG  
2525 C CD1 . LEU B 160 ? 0.5961 0.5132 0.6077 -0.0105 -0.0469 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CD1 
2526 C CD2 . LEU B 160 ? 0.5906 0.5013 0.6156 -0.0253 -0.0518 0.0136  ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CD2 
2527 N N   . SER B 161 ? 0.5404 0.4987 0.5262 -0.0288 -0.0258 0.0235  ? ? ? ? ? ? 431 SER B N   
2528 C CA  . SER B 161 ? 0.5204 0.4865 0.5008 -0.0294 -0.0216 0.0266  ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA  
2529 C C   . SER B 161 ? 0.5563 0.5243 0.5301 -0.0383 -0.0210 0.0355  ? ? ? ? ? ? 431 SER B C   
2530 O O   . SER B 161 ? 0.5647 0.5361 0.5359 -0.0403 -0.0221 0.0398  ? ? ? ? ? ? 431 SER B O   
2531 C CB  . SER B 161 ? 0.5133 0.4879 0.4881 -0.0253 -0.0130 0.0204  ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB  
2532 O OG  . SER B 161 ? 0.5652 0.5391 0.5442 -0.0159 -0.0128 0.0128  ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG  
2533 N N   . ASP B 162 ? 0.5073 0.4740 0.4784 -0.0433 -0.0192 0.0384  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N   
2534 C CA  . ASP B 162 ? 0.4860 0.4538 0.4498 -0.0508 -0.0175 0.0474  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA  
2535 C C   . ASP B 162 ? 0.5195 0.4820 0.4885 -0.0529 -0.0251 0.0561  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C   
2536 O O   . ASP B 162 ? 0.5124 0.4781 0.4741 -0.0560 -0.0257 0.0624  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O   
2537 C CB  . ASP B 162 ? 0.5000 0.4682 0.4625 -0.0547 -0.0132 0.0498  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB  
2538 C CG  . ASP B 162 ? 0.6759 0.6513 0.6305 -0.0538 -0.0035 0.0452  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG  
2539 O OD1 . ASP B 162 ? 0.6784 0.6580 0.6271 -0.0515 0.0007  0.0411  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 
2540 O OD2 . ASP B 162 ? 0.7754 0.7529 0.7312 -0.0553 0.0001  0.0463  ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 
2541 N N   . VAL B 163 ? 0.5715 0.5259 0.5531 -0.0511 -0.0310 0.0564  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B N   
2542 C CA  . VAL B 163 ? 0.5597 0.5081 0.5493 -0.0523 -0.0374 0.0657  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CA  
2543 C C   . VAL B 163 ? 0.6200 0.5708 0.6107 -0.0482 -0.0411 0.0670  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B C   
2544 O O   . VAL B 163 ? 0.6524 0.6067 0.6396 -0.0507 -0.0435 0.0766  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B O   
2545 C CB  . VAL B 163 ? 0.4862 0.4234 0.4913 -0.0510 -0.0423 0.0640  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CB  
2546 C CG1 . VAL B 163 ? 0.3754 0.3058 0.3909 -0.0515 -0.0477 0.0748  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CG1 
2547 C CG2 . VAL B 163 ? 0.4192 0.3556 0.4259 -0.0560 -0.0399 0.0639  ? ? ? ? ? ? 433 VAL B CG2 
2548 N N   . THR B 164 ? 0.5613 0.5115 0.5570 -0.0414 -0.0417 0.0581  ? ? ? ? ? ? 434 THR B N   
2549 C CA  . THR B 164 ? 0.6202 0.5738 0.6202 -0.0368 -0.0449 0.0598  ? ? ? ? ? ? 434 THR B CA  
2550 C C   . THR B 164 ? 0.6393 0.6049 0.6283 -0.0398 -0.0424 0.0609  ? ? ? ? ? ? 434 THR B C   
2551 O O   . THR B 164 ? 0.6695 0.6405 0.6599 -0.0399 -0.0467 0.0671  ? ? ? ? ? ? 434 THR B O   
2552 C CB  . THR B 164 ? 0.5907 0.5408 0.5987 -0.0279 -0.0444 0.0501  ? ? ? ? ? ? 434 THR B CB  
2553 O OG1 . THR B 164 ? 0.7009 0.6559 0.7014 -0.0264 -0.0381 0.0406  ? ? ? ? ? ? 434 THR B OG1 
2554 C CG2 . THR B 164 ? 0.5207 0.4571 0.5395 -0.0249 -0.0480 0.0479  ? ? ? ? ? ? 434 THR B CG2 
2555 N N   . GLY B 165 ? 0.5168 0.4867 0.4956 -0.0424 -0.0356 0.0549  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B N   
2556 C CA  . GLY B 165 ? 0.4447 0.4239 0.4131 -0.0460 -0.0324 0.0542  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B CA  
2557 C C   . GLY B 165 ? 0.5774 0.5592 0.5356 -0.0530 -0.0350 0.0632  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B C   
2558 O O   . GLY B 165 ? 0.6259 0.6149 0.5794 -0.0552 -0.0379 0.0650  ? ? ? ? ? ? 435 GLY B O   
2559 N N   . LEU B 166 ? 0.5410 0.5174 0.4958 -0.0563 -0.0341 0.0689  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B N   
2560 C CA  . LEU B 166 ? 0.5353 0.5138 0.4799 -0.0615 -0.0359 0.0790  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CA  
2561 C C   . LEU B 166 ? 0.6264 0.6069 0.5780 -0.0596 -0.0449 0.0878  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B C   
2562 O O   . LEU B 166 ? 0.6580 0.6460 0.5999 -0.0624 -0.0482 0.0929  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B O   
2563 C CB  . LEU B 166 ? 0.5462 0.5186 0.4900 -0.0642 -0.0325 0.0850  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CB  
2564 C CG  . LEU B 166 ? 0.5324 0.5062 0.4623 -0.0684 -0.0233 0.0830  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CG  
2565 C CD1 . LEU B 166 ? 0.5277 0.4965 0.4619 -0.0705 -0.0207 0.0907  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CD1 
2566 C CD2 . LEU B 166 ? 0.3886 0.3683 0.2998 -0.0723 -0.0218 0.0853  ? ? ? ? ? ? 436 LEU B CD2 
2567 N N   . LEU B 167 ? 0.6202 0.5940 0.5886 -0.0546 -0.0487 0.0895  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B N   
2568 C CA  . LEU B 167 ? 0.5575 0.5320 0.5359 -0.0516 -0.0562 0.0992  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CA  
2569 C C   . LEU B 167 ? 0.5434 0.5287 0.5215 -0.0499 -0.0604 0.0980  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B C   
2570 O O   . LEU B 167 ? 0.6714 0.6640 0.6487 -0.0504 -0.0664 0.1079  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B O   
2571 C CB  . LEU B 167 ? 0.5426 0.5058 0.5399 -0.0459 -0.0580 0.0984  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CB  
2572 C CG  . LEU B 167 ? 0.5651 0.5175 0.5678 -0.0483 -0.0564 0.1024  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CG  
2573 C CD1 . LEU B 167 ? 0.4925 0.4323 0.5131 -0.0431 -0.0583 0.0975  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CD1 
2574 C CD2 . LEU B 167 ? 0.5475 0.5015 0.5490 -0.0513 -0.0587 0.1185  ? ? ? ? ? ? 437 LEU B CD2 
2575 N N   . ILE B 168 ? 0.4331 0.4208 0.4130 -0.0476 -0.0573 0.0868  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B N   
2576 C CA  . ILE B 168 ? 0.4775 0.4761 0.4600 -0.0465 -0.0607 0.0852  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CA  
2577 C C   . ILE B 168 ? 0.5534 0.5621 0.5192 -0.0541 -0.0620 0.0860  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B C   
2578 O O   . ILE B 168 ? 0.6556 0.6741 0.6211 -0.0555 -0.0694 0.0926  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B O   
2579 C CB  . ILE B 168 ? 0.4982 0.4969 0.4874 -0.0420 -0.0554 0.0736  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CB  
2580 C CG1 . ILE B 168 ? 0.5359 0.5258 0.5408 -0.0331 -0.0553 0.0722  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CG1 
2581 C CG2 . ILE B 168 ? 0.4436 0.4550 0.4358 -0.0427 -0.0580 0.0723  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CG2 
2582 C CD1 . ILE B 168 ? 0.5698 0.5608 0.5809 -0.0268 -0.0500 0.0623  ? ? ? ? ? ? 438 ILE B CD1 
2583 N N   . TYR B 169 ? 0.5712 0.5773 0.5230 -0.0588 -0.0547 0.0792  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B N   
2584 C CA  . TYR B 169 ? 0.6143 0.6271 0.5482 -0.0660 -0.0541 0.0773  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CA  
2585 C C   . TYR B 169 ? 0.6470 0.6637 0.5695 -0.0694 -0.0603 0.0885  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B C   
2586 O O   . TYR B 169 ? 0.6228 0.6496 0.5371 -0.0730 -0.0665 0.0898  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B O   
2587 C CB  . TYR B 169 ? 0.6215 0.6282 0.5436 -0.0690 -0.0434 0.0696  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CB  
2588 C CG  . TYR B 169 ? 0.5952 0.6054 0.4970 -0.0762 -0.0407 0.0662  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CG  
2589 C CD1 . TYR B 169 ? 0.5186 0.5374 0.4176 -0.0798 -0.0452 0.0615  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CD1 
2590 C CD2 . TYR B 169 ? 0.5832 0.5878 0.4695 -0.0793 -0.0332 0.0673  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CD2 
2591 C CE1 . TYR B 169 ? 0.4703 0.4905 0.3497 -0.0867 -0.0428 0.0566  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CE1 
2592 C CE2 . TYR B 169 ? 0.5328 0.5387 0.3990 -0.0851 -0.0296 0.0633  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CE2 
2593 C CZ  . TYR B 169 ? 0.5302 0.5432 0.3923 -0.0890 -0.0345 0.0572  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B CZ  
2594 O OH  . TYR B 169 ? 0.5266 0.5393 0.3677 -0.0951 -0.0312 0.0514  ? ? ? ? ? ? 439 TYR B OH  
2595 N N   . LEU B 170 ? 0.5725 0.5820 0.4950 -0.0680 -0.0589 0.0970  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B N   
2596 C CA  . LEU B 170 ? 0.6205 0.6335 0.5312 -0.0704 -0.0626 0.1091  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CA  
2597 C C   . LEU B 170 ? 0.6818 0.7028 0.6027 -0.0670 -0.0731 0.1201  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B C   
2598 O O   . LEU B 170 ? 0.6552 0.6852 0.5639 -0.0692 -0.0785 0.1284  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B O   
2599 C CB  . LEU B 170 ? 0.6845 0.6875 0.5953 -0.0699 -0.0568 0.1161  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CB  
2600 C CG  . LEU B 170 ? 0.6175 0.6143 0.5180 -0.0731 -0.0463 0.1082  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CG  
2601 C CD1 . LEU B 170 ? 0.6036 0.5920 0.5094 -0.0726 -0.0416 0.1163  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CD1 
2602 C CD2 . LEU B 170 ? 0.5299 0.5319 0.4058 -0.0783 -0.0431 0.1048  ? ? ? ? ? ? 440 LEU B CD2 
2603 N N   . SER B 171 ? 0.6451 0.6633 0.5879 -0.0611 -0.0755 0.1203  ? ? ? ? ? ? 441 SER B N   
2604 C CA  . SER B 171 ? 0.5603 0.5864 0.5155 -0.0569 -0.0845 0.1311  ? ? ? ? ? ? 441 SER B CA  
2605 C C   . SER B 171 ? 0.6540 0.6953 0.6062 -0.0593 -0.0912 0.1275  ? ? ? ? ? ? 441 SER B C   
2606 O O   . SER B 171 ? 0.7121 0.7657 0.6626 -0.0595 -0.0998 0.1376  ? ? ? ? ? ? 441 SER B O   
2607 C CB  . SER B 171 ? 0.5733 0.5905 0.5527 -0.0493 -0.0839 0.1316  ? ? ? ? ? ? 441 SER B CB  
2608 O OG  . SER B 171 ? 0.6533 0.6568 0.6375 -0.0480 -0.0795 0.1356  ? ? ? ? ? ? 441 SER B OG  
2609 N N   . VAL B 172 ? 0.6321 0.6736 0.5851 -0.0611 -0.0875 0.1136  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B N   
2610 C CA  . VAL B 172 ? 0.6290 0.6842 0.5802 -0.0649 -0.0932 0.1088  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CA  
2611 C C   . VAL B 172 ? 0.6800 0.7427 0.6066 -0.0727 -0.0969 0.1095  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B C   
2612 O O   . VAL B 172 ? 0.7306 0.8077 0.6544 -0.0752 -0.1069 0.1142  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B O   
2613 C CB  . VAL B 172 ? 0.5726 0.6251 0.5288 -0.0657 -0.0863 0.0940  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CB  
2614 C CG1 . VAL B 172 ? 0.4390 0.5048 0.3913 -0.0722 -0.0916 0.0882  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CG1 
2615 C CG2 . VAL B 172 ? 0.5454 0.5938 0.5252 -0.0570 -0.0840 0.0934  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CG2 
2616 N N   . ALA B 173 ? 0.6001 0.6533 0.5085 -0.0763 -0.0887 0.1051  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B N   
2617 C CA  . ALA B 173 ? 0.6334 0.6910 0.5154 -0.0827 -0.0901 0.1050  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B CA  
2618 C C   . ALA B 173 ? 0.7008 0.7671 0.5763 -0.0811 -0.0986 0.1209  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B C   
2619 O O   . ALA B 173 ? 0.7098 0.7878 0.5689 -0.0854 -0.1061 0.1221  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B O   
2620 C CB  . ALA B 173 ? 0.6572 0.7018 0.5239 -0.0848 -0.0779 0.1000  ? ? ? ? ? ? 443 ALA B CB  
2621 N N   . ARG B 174 ? 0.7533 0.8139 0.6420 -0.0748 -0.0974 0.1332  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B N   
2622 C CA  . ARG B 174 ? 0.7915 0.8596 0.6773 -0.0719 -0.1038 0.1507  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CA  
2623 C C   . ARG B 174 ? 0.8727 0.9583 0.7673 -0.0706 -0.1166 0.1569  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B C   
2624 O O   . ARG B 174 ? 0.9426 1.0412 0.8238 -0.0715 -0.1243 0.1667  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B O   
2625 C CB  . ARG B 174 ? 0.8005 0.8571 0.7042 -0.0654 -0.0992 0.1618  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CB  
2626 C CG  . ARG B 174 ? 0.7837 0.8470 0.6869 -0.0616 -0.1039 0.1818  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CG  
2627 C CD  . ARG B 174 ? 0.8177 0.8721 0.7086 -0.0621 -0.0957 0.1892  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CD  
2628 N NE  . ARG B 174 ? 0.9023 0.9423 0.8157 -0.0578 -0.0900 0.1953  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B NE  
2629 C CZ  . ARG B 174 ? 0.9889 1.0195 0.9001 -0.0580 -0.0822 0.2022  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B CZ  
2630 N NH1 . ARG B 174 ? 0.9553 0.9729 0.8896 -0.0549 -0.0784 0.2065  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B NH1 
2631 N NH2 . ARG B 174 ? 1.0062 1.0401 0.8926 -0.0613 -0.0780 0.2046  ? ? ? ? ? ? 444 ARG B NH2 
2632 N N   . LEU B 175 ? 0.8102 0.8971 0.7274 -0.0681 -0.1186 0.1517  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B N   
2633 C CA  . LEU B 175 ? 0.8437 0.9476 0.7747 -0.0660 -0.1301 0.1586  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CA  
2634 C C   . LEU B 175 ? 0.8360 0.9557 0.7514 -0.0741 -0.1387 0.1510  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B C   
2635 O O   . LEU B 175 ? 0.8388 0.9766 0.7545 -0.0743 -0.1505 0.1602  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B O   
2636 C CB  . LEU B 175 ? 0.8479 0.9479 0.8076 -0.0605 -0.1281 0.1547  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CB  
2637 C CG  . LEU B 175 ? 0.9433 1.0503 0.9271 -0.0521 -0.1339 0.1699  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CG  
2638 C CD1 . LEU B 175 ? 0.9315 1.0323 0.9402 -0.0462 -0.1295 0.1635  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CD1 
2639 C CD2 . LEU B 175 ? 0.9787 1.1094 0.9611 -0.0540 -0.1473 0.1795  ? ? ? ? ? ? 445 LEU B CD2 
2640 N N   . LEU B 176 ? 0.8116 0.9247 0.7141 -0.0807 -0.1329 0.1343  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B N   
2641 C CA  . LEU B 176 ? 0.8333 0.9585 0.7252 -0.0892 -0.1402 0.1236  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CA  
2642 C C   . LEU B 176 ? 0.8759 1.0022 0.7332 -0.0959 -0.1412 0.1199  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B C   
2643 O O   . LEU B 176 ? 0.8346 0.9729 0.6797 -0.1031 -0.1502 0.1131  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B O   
2644 C CB  . LEU B 176 ? 0.8388 0.9563 0.7414 -0.0921 -0.1329 0.1070  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CB  
2645 C CG  . LEU B 176 ? 0.8031 0.9273 0.7372 -0.0882 -0.1357 0.1070  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CG  
2646 C CD1 . LEU B 176 ? 0.8471 0.9657 0.8021 -0.0774 -0.1327 0.1191  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CD1 
2647 C CD2 . LEU B 176 ? 0.6803 0.7965 0.6209 -0.0911 -0.1266 0.0911  ? ? ? ? ? ? 446 LEU B CD2 
2648 N N   . LEU B 177 ? 0.9793 1.0932 0.8210 -0.0936 -0.1321 0.1242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B N   
2649 C CA  . LEU B 177 ? 0.9840 1.0972 0.7915 -0.0985 -0.1306 0.1213  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CA  
2650 C C   . LEU B 177 ? 1.0267 1.1472 0.8218 -0.0938 -0.1349 0.1399  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B C   
2651 O O   . LEU B 177 ? 1.0824 1.2048 0.8475 -0.0964 -0.1346 0.1402  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B O   
2652 C CB  . LEU B 177 ? 0.9101 1.0038 0.7066 -0.0999 -0.1148 0.1113  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CB  
2653 C CG  . LEU B 177 ? 0.7994 0.8862 0.5919 -0.1067 -0.1089 0.0912  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CG  
2654 C CD1 . LEU B 177 ? 0.7431 0.8426 0.5495 -0.1112 -0.1197 0.0833  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CD1 
2655 C CD2 . LEU B 177 ? 0.6485 0.7193 0.4561 -0.1034 -0.0951 0.0863  ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CD2 
2656 N N   . GLU B 178 ? 0.9976 1.1217 0.8155 -0.0863 -0.1379 0.1558  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B N   
2657 C CA  . GLU B 178 ? 0.9738 1.1050 0.7844 -0.0807 -0.1410 0.1759  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B CA  
2658 C C   . GLU B 178 ? 1.0277 1.1765 0.8584 -0.0760 -0.1536 0.1902  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B C   
2659 O O   . GLU B 178 ? 1.0502 1.2113 0.8911 -0.0790 -0.1632 0.1839  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B O   
2660 C CB  . GLU B 178 ? 0.8467 0.9608 0.6657 -0.0750 -0.1284 0.1849  ? ? ? ? ? ? 448 GLU B CB  
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   LEU 1   271 271 LEU LEU A . n 
A 1 2   VAL 2   272 272 VAL VAL A . n 
A 1 3   TYR 3   273 273 TYR TYR A . n 
A 1 4   SER 4   274 274 SER SER A . n 
A 1 5   GLU 5   275 275 GLU GLU A . n 
A 1 6   ALA 6   276 276 ALA ALA A . n 
A 1 7   GLY 7   277 277 GLY GLY A . n 
A 1 8   PRO 8   278 278 PRO PRO A . n 
A 1 9   VAL 9   279 279 VAL VAL A . n 
A 1 10  ALA 10  280 280 ALA ALA A . n 
A 1 11  LEU 11  281 281 LEU LEU A . n 
A 1 12  TRP 12  282 282 TRP TRP A . n 
A 1 13  LEU 13  283 283 LEU LEU A . n 
A 1 14  ALA 14  284 284 ALA ALA A . n 
A 1 15  ARG 15  285 285 ARG ARG A . n 
A 1 16  VAL 16  286 286 VAL VAL A . n 
A 1 17  ARG 17  287 287 ARG ARG A . n 
A 1 18  TRP 18  288 288 TRP TRP A . n 
A 1 19  LEU 19  289 289 LEU LEU A . n 
A 1 20  VAL 20  290 290 VAL VAL A . n 
A 1 21  ILE 21  291 291 ILE ILE A . n 
A 1 22  LEU 22  292 292 LEU LEU A . n 
A 1 23  ILE 23  293 293 ILE ILE A . n 
A 1 24  LEU 24  294 294 LEU LEU A . n 
A 1 25  THR 25  295 295 THR THR A . n 
A 1 26  GLY 26  296 296 GLY GLY A . n 
A 1 27  MET 27  297 297 MET MET A . n 
A 1 28  VAL 28  298 298 VAL VAL A . n 
A 1 29  THR 29  299 299 THR THR A . n 
A 1 30  SER 30  300 300 SER SER A . n 
A 1 31  SER 31  301 301 SER SER A . n 
A 1 32  ILE 32  302 302 ILE ILE A . n 
A 1 33  LEU 33  303 303 LEU LEU A . n 
A 1 34  GLN 34  304 304 GLN GLN A . n 
A 1 35  GLY 35  305 305 GLY GLY A . n 
A 1 36  PHE 36  306 306 PHE PHE A . n 
A 1 37  GLU 37  307 307 GLU GLU A . n 
A 1 38  SER 38  308 308 SER SER A . n 
A 1 39  VAL 39  309 309 VAL VAL A . n 
A 1 40  LEU 40  310 310 LEU LEU A . n 
A 1 41  GLU 41  311 311 GLU GLU A . n 
A 1 42  ALA 42  312 312 ALA ALA A . n 
A 1 43  VAL 43  313 313 VAL VAL A . n 
A 1 44  THR 44  314 314 THR THR A . n 
A 1 45  ALA 45  315 315 ALA ALA A . n 
A 1 46  LEU 46  316 316 LEU LEU A . n 
A 1 47  ALA 47  317 317 ALA ALA A . n 
A 1 48  PHE 48  318 318 PHE PHE A . n 
A 1 49  TYR 49  319 319 TYR TYR A . n 
A 1 50  VAL 50  320 320 VAL VAL A . n 
A 1 51  PRO 51  321 321 PRO PRO A . n 
A 1 52  VAL 52  322 322 VAL VAL A . n 
A 1 53  LEU 53  323 323 LEU LEU A . n 
A 1 54  LEU 54  324 324 LEU LEU A . n 
A 1 55  GLY 55  325 325 GLY GLY A . n 
A 1 56  THR 56  326 326 THR THR A . n 
A 1 57  GLY 57  327 327 GLY GLY A . n 
A 1 58  GLY 58  328 328 GLY GLY A . n 
A 1 59  ASN 59  329 329 ASN ASN A . n 
A 1 60  THR 60  330 330 THR THR A . n 
A 1 61  GLY 61  331 331 GLY GLY A . n 
A 1 62  ASN 62  332 332 ASN ASN A . n 
A 1 63  GLN 63  333 333 GLN GLN A . n 
A 1 64  SER 64  334 334 SER SER A . n 
A 1 65  ALA 65  335 335 ALA ALA A . n 
A 1 66  THR 66  336 336 THR THR A . n 
A 1 67  LEU 67  337 337 LEU LEU A . n 
A 1 68  ILE 68  338 338 ILE ILE A . n 
A 1 69  ILE 69  339 339 ILE ILE A . n 
A 1 70  ARG 70  340 340 ARG ARG A . n 
A 1 71  ALA 71  341 341 ALA ALA A . n 
A 1 72  LEU 72  342 342 LEU LEU A . n 
A 1 73  ALA 73  343 343 ALA ALA A . n 
A 1 74  THR 74  344 344 THR THR A . n 
A 1 75  ARG 75  345 345 ARG ARG A . n 
A 1 76  ASP 76  346 346 ASP ASP A . n 
A 1 77  LEU 77  347 347 LEU LEU A . n 
A 1 78  ASP 78  348 348 ASP ASP A . n 
A 1 79  LEU 79  349 349 LEU LEU A . n 
A 1 80  ARG 80  350 350 ARG ARG A . n 
A 1 81  ASP 81  351 351 ASP ASP A . n 
A 1 82  TRP 82  352 352 TRP TRP A . n 
A 1 83  ARG 83  353 353 ARG ARG A . n 
A 1 84  ARG 84  354 354 ARG ARG A . n 
A 1 85  VAL 85  355 355 VAL VAL A . n 
A 1 86  PHE 86  356 356 PHE PHE A . n 
A 1 87  LEU 87  357 357 LEU LEU A . n 
A 1 88  LYS 88  358 358 LYS LYS A . n 
A 1 89  GLU 89  359 359 GLU GLU A . n 
A 1 90  MET 90  360 360 MET MET A . n 
A 1 91  GLY 91  361 361 GLY GLY A . n 
A 1 92  VAL 92  362 362 VAL VAL A . n 
A 1 93  GLY 93  363 363 GLY GLY A . n 
A 1 94  LEU 94  364 364 LEU LEU A . n 
A 1 95  LEU 95  365 365 LEU LEU A . n 
A 1 96  LEU 96  366 366 LEU LEU A . n 
A 1 97  GLY 97  367 367 GLY GLY A . n 
A 1 98  LEU 98  368 368 LEU LEU A . n 
A 1 99  THR 99  369 369 THR THR A . n 
A 1 100 LEU 100 370 370 LEU LEU A . n 
A 1 101 SER 101 371 371 SER SER A . n 
A 1 102 PHE 102 372 372 PHE PHE A . n 
A 1 103 LEU 103 373 373 LEU LEU A . n 
A 1 104 LEU 104 374 374 LEU LEU A . n 
A 1 105 VAL 105 375 375 VAL VAL A . n 
A 1 106 GLY 106 376 376 GLY GLY A . n 
A 1 107 LYS 107 377 377 LYS LYS A . n 
A 1 108 VAL 108 378 378 VAL VAL A . n 
A 1 109 TYR 109 379 379 TYR TYR A . n 
A 1 110 TRP 110 380 380 TRP TRP A . n 
A 1 111 ASP 111 381 381 ASP ASP A . n 
A 1 112 GLY 112 382 382 GLY GLY A . n 
A 1 113 HIS 113 383 383 HIS HIS A . n 
A 1 114 PRO 114 384 384 PRO PRO A . n 
A 1 115 LEU 115 385 385 LEU LEU A . n 
A 1 116 LEU 116 386 386 LEU LEU A . n 
A 1 117 LEU 117 387 387 LEU LEU A . n 
A 1 118 PRO 118 388 388 PRO PRO A . n 
A 1 119 VAL 119 389 389 VAL VAL A . n 
A 1 120 VAL 120 390 390 VAL VAL A . n 
A 1 121 GLY 121 391 391 GLY GLY A . n 
A 1 122 VAL 122 392 392 VAL VAL A . n 
A 1 123 SER 123 393 393 SER SER A . n 
A 1 124 LEU 124 394 394 LEU LEU A . n 
A 1 125 VAL 125 395 395 VAL VAL A . n 
A 1 126 LEU 126 396 396 LEU LEU A . n 
A 1 127 ILE 127 397 397 ILE ILE A . n 
A 1 128 VAL 128 398 398 VAL VAL A . n 
A 1 129 PHE 129 399 399 PHE PHE A . n 
A 1 130 PHE 130 400 400 PHE PHE A . n 
A 1 131 ALA 131 401 401 ALA ALA A . n 
A 1 132 ASN 132 402 402 ASN ASN A . n 
A 1 133 LEU 133 403 403 LEU LEU A . n 
A 1 134 VAL 134 404 404 VAL VAL A . n 
A 1 135 GLY 135 405 405 GLY GLY A . n 
A 1 136 ALA 136 406 406 ALA ALA A . n 
A 1 137 MET 137 407 407 MET MET A . n 
A 1 138 LEU 138 408 408 LEU LEU A . n 
A 1 139 PRO 139 409 409 PRO PRO A . n 
A 1 140 PHE 140 410 410 PHE PHE A . n 
A 1 141 LEU 141 411 411 LEU LEU A . n 
A 1 142 LEU 142 412 412 LEU LEU A . n 
A 1 143 ARG 143 413 413 ARG ARG A . n 
A 1 144 ARG 144 414 414 ARG ARG A . n 
A 1 145 LEU 145 415 415 LEU LEU A . n 
A 1 146 GLY 146 416 416 GLY GLY A . n 
A 1 147 VAL 147 417 417 VAL VAL A . n 
A 1 148 ASP 148 418 418 ASP ASP A . n 
A 1 149 PRO 149 419 419 PRO PRO A . n 
A 1 150 ALA 150 420 420 ALA ALA A . n 
A 1 151 LEU 151 421 421 LEU LEU A . n 
A 1 152 VAL 152 422 422 VAL VAL A . n 
A 1 153 SER 153 423 423 SER SER A . n 
A 1 154 ASN 154 424 424 ASN ASN A . n 
A 1 155 PRO 155 425 425 PRO PRO A . n 
A 1 156 LEU 156 426 426 LEU LEU A . n 
A 1 157 VAL 157 427 427 VAL VAL A . n 
A 1 158 ALA 158 428 428 ALA ALA A . n 
A 1 159 THR 159 429 429 THR THR A . n 
A 1 160 LEU 160 430 430 LEU LEU A . n 
A 1 161 SER 161 431 431 SER SER A . n 
A 1 162 ASP 162 432 432 ASP ASP A . n 
A 1 163 VAL 163 433 433 VAL VAL A . n 
A 1 164 THR 164 434 434 THR THR A . n 
A 1 165 GLY 165 435 435 GLY GLY A . n 
A 1 166 LEU 166 436 436 LEU LEU A . n 
A 1 167 LEU 167 437 437 LEU LEU A . n 
A 1 168 ILE 168 438 438 ILE ILE A . n 
A 1 169 TYR 169 439 439 TYR TYR A . n 
A 1 170 LEU 170 440 440 LEU LEU A . n 
A 1 171 SER 171 441 441 SER SER A . n 
A 1 172 VAL 172 442 442 VAL VAL A . n 
A 1 173 ALA 173 443 443 ALA ALA A . n 
A 1 174 ARG 174 444 444 ARG ARG A . n 
A 1 175 LEU 175 445 445 LEU LEU A . n 
A 1 176 LEU 176 446 446 LEU LEU A . n 
A 1 177 LEU 177 447 447 LEU LEU A . n 
A 1 178 GLU 178 448 448 GLU GLU A . n 
A 1 179 ALA 179 449 449 ALA ALA A . n 
B 1 1   LEU 1   271 271 LEU LEU B . n 
B 1 2   VAL 2   272 272 VAL VAL B . n 
B 1 3   TYR 3   273 273 TYR TYR B . n 
B 1 4   SER 4   274 274 SER SER B . n 
B 1 5   GLU 5   275 275 GLU GLU B . n 
B 1 6   ALA 6   276 276 ALA ALA B . n 
B 1 7   GLY 7   277 277 GLY GLY B . n 
B 1 8   PRO 8   278 278 PRO PRO B . n 
B 1 9   VAL 9   279 279 VAL VAL B . n 
B 1 10  ALA 10  280 280 ALA ALA B . n 
B 1 11  LEU 11  281 281 LEU LEU B . n 
B 1 12  TRP 12  282 282 TRP TRP B . n 
B 1 13  LEU 13  283 283 LEU LEU B . n 
B 1 14  ALA 14  284 284 ALA ALA B . n 
B 1 15  ARG 15  285 285 ARG ARG B . n 
B 1 16  VAL 16  286 286 VAL VAL B . n 
B 1 17  ARG 17  287 287 ARG ARG B . n 
B 1 18  TRP 18  288 288 TRP TRP B . n 
B 1 19  LEU 19  289 289 LEU LEU B . n 
B 1 20  VAL 20  290 290 VAL VAL B . n 
B 1 21  ILE 21  291 291 ILE ILE B . n 
B 1 22  LEU 22  292 292 LEU LEU B . n 
B 1 23  ILE 23  293 293 ILE ILE B . n 
B 1 24  LEU 24  294 294 LEU LEU B . n 
B 1 25  THR 25  295 295 THR THR B . n 
B 1 26  GLY 26  296 296 GLY GLY B . n 
B 1 27  MET 27  297 297 MET MET B . n 
B 1 28  VAL 28  298 298 VAL VAL B . n 
B 1 29  THR 29  299 299 THR THR B . n 
B 1 30  SER 30  300 300 SER SER B . n 
B 1 31  SER 31  301 301 SER SER B . n 
B 1 32  ILE 32  302 302 ILE ILE B . n 
B 1 33  LEU 33  303 303 LEU LEU B . n 
B 1 34  GLN 34  304 304 GLN GLN B . n 
B 1 35  GLY 35  305 305 GLY GLY B . n 
B 1 36  PHE 36  306 306 PHE PHE B . n 
B 1 37  GLU 37  307 307 GLU GLU B . n 
B 1 38  SER 38  308 308 SER SER B . n 
B 1 39  VAL 39  309 309 VAL VAL B . n 
B 1 40  LEU 40  310 310 LEU LEU B . n 
B 1 41  GLU 41  311 311 GLU GLU B . n 
B 1 42  ALA 42  312 312 ALA ALA B . n 
B 1 43  VAL 43  313 313 VAL VAL B . n 
B 1 44  THR 44  314 314 THR THR B . n 
B 1 45  ALA 45  315 315 ALA ALA B . n 
B 1 46  LEU 46  316 316 LEU LEU B . n 
B 1 47  ALA 47  317 317 ALA ALA B . n 
B 1 48  PHE 48  318 318 PHE PHE B . n 
B 1 49  TYR 49  319 319 TYR TYR B . n 
B 1 50  VAL 50  320 320 VAL VAL B . n 
B 1 51  PRO 51  321 321 PRO PRO B . n 
B 1 52  VAL 52  322 322 VAL VAL B . n 
B 1 53  LEU 53  323 323 LEU LEU B . n 
B 1 54  LEU 54  324 324 LEU LEU B . n 
B 1 55  GLY 55  325 325 GLY GLY B . n 
B 1 56  THR 56  326 326 THR THR B . n 
B 1 57  GLY 57  327 327 GLY GLY B . n 
B 1 58  GLY 58  328 328 GLY GLY B . n 
B 1 59  ASN 59  329 329 ASN ASN B . n 
B 1 60  THR 60  330 330 THR THR B . n 
B 1 61  GLY 61  331 331 GLY GLY B . n 
B 1 62  ASN 62  332 332 ASN ASN B . n 
B 1 63  GLN 63  333 333 GLN GLN B . n 
B 1 64  SER 64  334 334 SER SER B . n 
B 1 65  ALA 65  335 335 ALA ALA B . n 
B 1 66  THR 66  336 336 THR THR B . n 
B 1 67  LEU 67  337 337 LEU LEU B . n 
B 1 68  ILE 68  338 338 ILE ILE B . n 
B 1 69  ILE 69  339 339 ILE ILE B . n 
B 1 70  ARG 70  340 340 ARG ARG B . n 
B 1 71  ALA 71  341 341 ALA ALA B . n 
B 1 72  LEU 72  342 342 LEU LEU B . n 
B 1 73  ALA 73  343 343 ALA ALA B . n 
B 1 74  THR 74  344 344 THR THR B . n 
B 1 75  ARG 75  345 345 ARG ARG B . n 
B 1 76  ASP 76  346 346 ASP ASP B . n 
B 1 77  LEU 77  347 347 LEU LEU B . n 
B 1 78  ASP 78  348 348 ASP ASP B . n 
B 1 79  LEU 79  349 349 LEU LEU B . n 
B 1 80  ARG 80  350 350 ARG ARG B . n 
B 1 81  ASP 81  351 351 ASP ASP B . n 
B 1 82  TRP 82  352 352 TRP TRP B . n 
B 1 83  ARG 83  353 353 ARG ARG B . n 
B 1 84  ARG 84  354 354 ARG ARG B . n 
B 1 85  VAL 85  355 355 VAL VAL B . n 
B 1 86  PHE 86  356 356 PHE PHE B . n 
B 1 87  LEU 87  357 357 LEU LEU B . n 
B 1 88  LYS 88  358 358 LYS LYS B . n 
B 1 89  GLU 89  359 359 GLU GLU B . n 
B 1 90  MET 90  360 360 MET MET B . n 
B 1 91  GLY 91  361 361 GLY GLY B . n 
B 1 92  VAL 92  362 362 VAL VAL B . n 
B 1 93  GLY 93  363 363 GLY GLY B . n 
B 1 94  LEU 94  364 364 LEU LEU B . n 
B 1 95  LEU 95  365 365 LEU LEU B . n 
B 1 96  LEU 96  366 366 LEU LEU B . n 
B 1 97  GLY 97  367 367 GLY GLY B . n 
B 1 98  LEU 98  368 368 LEU LEU B . n 
B 1 99  THR 99  369 369 THR THR B . n 
B 1 100 LEU 100 370 370 LEU LEU B . n 
B 1 101 SER 101 371 371 SER SER B . n 
B 1 102 PHE 102 372 372 PHE PHE B . n 
B 1 103 LEU 103 373 373 LEU LEU B . n 
B 1 104 LEU 104 374 374 LEU LEU B . n 
B 1 105 VAL 105 375 375 VAL VAL B . n 
B 1 106 GLY 106 376 376 GLY GLY B . n 
B 1 107 LYS 107 377 377 LYS LYS B . n 
B 1 108 VAL 108 378 378 VAL VAL B . n 
B 1 109 TYR 109 379 379 TYR TYR B . n 
B 1 110 TRP 110 380 380 TRP TRP B . n 
B 1 111 ASP 111 381 381 ASP ASP B . n 
B 1 112 GLY 112 382 382 GLY GLY B . n 
B 1 113 HIS 113 383 383 HIS HIS B . n 
B 1 114 PRO 114 384 384 PRO PRO B . n 
B 1 115 LEU 115 385 385 LEU LEU B . n 
B 1 116 LEU 116 386 386 LEU LEU B . n 
B 1 117 LEU 117 387 387 LEU LEU B . n 
B 1 118 PRO 118 388 388 PRO PRO B . n 
B 1 119 VAL 119 389 389 VAL VAL B . n 
B 1 120 VAL 120 390 390 VAL VAL B . n 
B 1 121 GLY 121 391 391 GLY GLY B . n 
B 1 122 VAL 122 392 392 VAL VAL B . n 
B 1 123 SER 123 393 393 SER SER B . n 
B 1 124 LEU 124 394 394 LEU LEU B . n 
B 1 125 VAL 125 395 395 VAL VAL B . n 
B 1 126 LEU 126 396 396 LEU LEU B . n 
B 1 127 ILE 127 397 397 ILE ILE B . n 
B 1 128 VAL 128 398 398 VAL VAL B . n 
B 1 129 PHE 129 399 399 PHE PHE B . n 
B 1 130 PHE 130 400 400 PHE PHE B . n 
B 1 131 ALA 131 401 401 ALA ALA B . n 
B 1 132 ASN 132 402 402 ASN ASN B . n 
B 1 133 LEU 133 403 403 LEU LEU B . n 
B 1 134 VAL 134 404 404 VAL VAL B . n 
B 1 135 GLY 135 405 405 GLY GLY B . n 
B 1 136 ALA 136 406 406 ALA ALA B . n 
B 1 137 MET 137 407 407 MET MET B . n 
B 1 138 LEU 138 408 408 LEU LEU B . n 
B 1 139 PRO 139 409 409 PRO PRO B . n 
B 1 140 PHE 140 410 410 PHE PHE B . n 
B 1 141 LEU 141 411 411 LEU LEU B . n 
B 1 142 LEU 142 412 412 LEU LEU B . n 
B 1 143 ARG 143 413 413 ARG ARG B . n 
B 1 144 ARG 144 414 414 ARG ARG B . n 
B 1 145 LEU 145 415 415 LEU LEU B . n 
B 1 146 GLY 146 416 416 GLY GLY B . n 
B 1 147 VAL 147 417 417 VAL VAL B . n 
B 1 148 ASP 148 418 418 ASP ASP B . n 
B 1 149 PRO 149 419 419 PRO PRO B . n 
B 1 150 ALA 150 420 420 ALA ALA B . n 
B 1 151 LEU 151 421 421 LEU LEU B . n 
B 1 152 VAL 152 422 422 VAL VAL B . n 
B 1 153 SER 153 423 423 SER SER B . n 
B 1 154 ASN 154 424 424 ASN ASN B . n 
B 1 155 PRO 155 425 425 PRO PRO B . n 
B 1 156 LEU 156 426 426 LEU LEU B . n 
B 1 157 VAL 157 427 427 VAL VAL B . n 
B 1 158 ALA 158 428 428 ALA ALA B . n 
B 1 159 THR 159 429 429 THR THR B . n 
B 1 160 LEU 160 430 430 LEU LEU B . n 
B 1 161 SER 161 431 431 SER SER B . n 
B 1 162 ASP 162 432 432 ASP ASP B . n 
B 1 163 VAL 163 433 433 VAL VAL B . n 
B 1 164 THR 164 434 434 THR THR B . n 
B 1 165 GLY 165 435 435 GLY GLY B . n 
B 1 166 LEU 166 436 436 LEU LEU B . n 
B 1 167 LEU 167 437 437 LEU LEU B . n 
B 1 168 ILE 168 438 438 ILE ILE B . n 
B 1 169 TYR 169 439 439 TYR TYR B . n 
B 1 170 LEU 170 440 440 LEU LEU B . n 
B 1 171 SER 171 441 441 SER SER B . n 
B 1 172 VAL 172 442 442 VAL VAL B . n 
B 1 173 ALA 173 443 443 ALA ALA B . n 
B 1 174 ARG 174 444 444 ARG ARG B . n 
B 1 175 LEU 175 445 445 LEU LEU B . n 
B 1 176 LEU 176 446 446 LEU LEU B . n 
B 1 177 LEU 177 447 447 LEU LEU B . n 
B 1 178 GLU 178 448 448 GLU GLU B . n 
B 1 179 ALA 179 449 ?   ?   ?   B . n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 MG  1  501 1   MG  MG  A . 
D 3 OLC 1  502 1   OLC OLC A . 
E 3 OLC 1  503 4   OLC OLC A . 
F 3 OLC 1  504 6   OLC OLC A . 
G 3 OLC 1  501 3   OLC OLC B . 
H 3 OLC 1  502 5   OLC OLC B . 
I 4 HOH 1  601 91  HOH HOH A . 
I 4 HOH 2  602 97  HOH HOH A . 
I 4 HOH 3  603 92  HOH HOH A . 
I 4 HOH 4  604 90  HOH HOH A . 
I 4 HOH 5  605 2   HOH HOH A . 
I 4 HOH 6  606 5   HOH HOH A . 
I 4 HOH 7  607 6   HOH HOH A . 
I 4 HOH 8  608 7   HOH HOH A . 
I 4 HOH 9  609 11  HOH HOH A . 
I 4 HOH 10 610 13  HOH HOH A . 
I 4 HOH 11 611 14  HOH HOH A . 
I 4 HOH 12 612 17  HOH HOH A . 
I 4 HOH 13 613 20  HOH HOH A . 
I 4 HOH 14 614 72  HOH HOH A . 
I 4 HOH 15 615 85  HOH HOH A . 
I 4 HOH 16 616 93  HOH HOH A . 
I 4 HOH 17 617 94  HOH HOH A . 
I 4 HOH 18 618 95  HOH HOH A . 
I 4 HOH 19 619 96  HOH HOH A . 
I 4 HOH 20 620 101 HOH HOH A . 
I 4 HOH 21 621 102 HOH HOH A . 
I 4 HOH 22 622 106 HOH HOH A . 
J 4 HOH 1  601 89  HOH HOH B . 
J 4 HOH 2  602 87  HOH HOH B . 
J 4 HOH 3  603 98  HOH HOH B . 
J 4 HOH 4  604 99  HOH HOH B . 
J 4 HOH 5  605 1   HOH HOH B . 
J 4 HOH 6  606 3   HOH HOH B . 
J 4 HOH 7  607 4   HOH HOH B . 
J 4 HOH 8  608 8   HOH HOH B . 
J 4 HOH 9  609 9   HOH HOH B . 
J 4 HOH 10 610 16  HOH HOH B . 
J 4 HOH 11 611 76  HOH HOH B . 
J 4 HOH 12 612 84  HOH HOH B . 
J 4 HOH 13 613 86  HOH HOH B . 
J 4 HOH 14 614 100 HOH HOH B . 
J 4 HOH 15 615 103 HOH HOH B . 
J 4 HOH 16 616 104 HOH HOH B . 
J 4 HOH 17 617 105 HOH HOH B . 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   dimeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     2 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D,E,F,G,H,I,J 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 6140  ? 
1 MORE         -50   ? 
1 'SSA (A^2)'  15030 ? 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   ? 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_struct_conn_angle.id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_seq_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_atom_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry 
_pdbx_struct_conn_angle.value 
_pdbx_struct_conn_angle.value_esd 
1  O ? J HOH . ? B HOH 607 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? J HOH . ? B HOH 609 ? 1_555 93.9  ? 
2  O ? J HOH . ? B HOH 607 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 606 ? 1_555 164.4 ? 
3  O ? J HOH . ? B HOH 609 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 606 ? 1_555 85.6  ? 
4  O ? J HOH . ? B HOH 607 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 607 ? 1_555 90.9  ? 
5  O ? J HOH . ? B HOH 609 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 607 ? 1_555 96.2  ? 
6  O ? I HOH . ? A HOH 606 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 607 ? 1_555 73.6  ? 
7  O ? J HOH . ? B HOH 607 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? J HOH . ? B HOH 606 ? 1_555 114.2 ? 
8  O ? J HOH . ? B HOH 609 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? J HOH . ? B HOH 606 ? 1_555 88.2  ? 
9  O ? I HOH . ? A HOH 606 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? J HOH . ? B HOH 606 ? 1_555 81.4  ? 
10 O ? I HOH . ? A HOH 607 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? J HOH . ? B HOH 606 ? 1_555 154.2 ? 
11 O ? J HOH . ? B HOH 607 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 605 ? 1_555 105.8 ? 
12 O ? J HOH . ? B HOH 609 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 605 ? 1_555 160.3 ? 
13 O ? I HOH . ? A HOH 606 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 605 ? 1_555 75.9  ? 
14 O ? I HOH . ? A HOH 607 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 605 ? 1_555 85.2  ? 
15 O ? J HOH . ? B HOH 606 ? 1_555 MG ? C MG . ? A MG 501 ? 1_555 O ? I HOH . ? A HOH 605 ? 1_555 82.4  ? 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls.id 
_pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls.details 
_pdbx_refine_tls.method 
_pdbx_refine_tls.origin_x 
_pdbx_refine_tls.origin_y 
_pdbx_refine_tls.origin_z 
_pdbx_refine_tls.T[1][1] 
_pdbx_refine_tls.T[1][1]_esd 
_pdbx_refine_tls.T[1][2] 
_pdbx_refine_tls.T[1][2]_esd 
_pdbx_refine_tls.T[1][3] 
_pdbx_refine_tls.T[1][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.T[2][2] 
_pdbx_refine_tls.T[2][2]_esd 
_pdbx_refine_tls.T[2][3] 
_pdbx_refine_tls.T[2][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.T[3][3] 
_pdbx_refine_tls.T[3][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.L[1][1] 
_pdbx_refine_tls.L[1][1]_esd 
_pdbx_refine_tls.L[1][2] 
_pdbx_refine_tls.L[1][2]_esd 
_pdbx_refine_tls.L[1][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.L[2][2] 
_pdbx_refine_tls.L[2][2]_esd 
_pdbx_refine_tls.L[2][3] 
_pdbx_refine_tls.L[2][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.L[3][3] 
_pdbx_refine_tls.L[3][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[1][1] 
_pdbx_refine_tls.S[1][1]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[1][2] 
_pdbx_refine_tls.S[1][2]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[1][3] 
_pdbx_refine_tls.S[1][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[2][1] 
_pdbx_refine_tls.S[2][1]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[2][2] 
_pdbx_refine_tls.S[2][2]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[2][3]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[3][1] 
_pdbx_refine_tls.S[3][1]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[3][2] 
_pdbx_refine_tls.S[3][2]_esd 
_pdbx_refine_tls.S[3][3] 
_pdbx_refine_tls.S[3][3]_esd 
1 'X-RAY DIFFRACTION' ? refined 34.6639 6.7622  -2.3305  0.4005 ? 0.0186  ? 0.0175  ? 0.3606 ? 0.0383  ? 0.3486 ? 1.2241 ? 0.8106  
? -0.1574 ? 2.0825 ? 0.0964  ? 1.5931 ? -0.0096 ? -0.2740 ? 0.0986  ? -0.0915 ? 0.0756  ? -0.0857 ? 0.1903  ? 0.6207  ? 0.0221 ? 
2 'X-RAY DIFFRACTION' ? refined 13.0486 1.8048  -3.2305  0.2388 ? 0.0153  ? 0.0190  ? 0.3356 ? 0.0002  ? 0.2983 ? 0.7088 ? 0.6066  
? 0.2442  ? 0.8763 ? 0.2635  ? 1.2354 ? 0.0549  ? 0.0127  ? -0.0097 ? -0.0569 ? 0.0627  ? 0.1566  ? 0.0636  ? -0.3039 ? 0.0002 ? 
3 'X-RAY DIFFRACTION' ? refined 20.3330 7.2974  1.1258   0.4287 ? 0.0049  ? 0.0492  ? 0.2909 ? 0.0487  ? 0.3001 ? 1.7004 ? 0.6587  
? 0.7138  ? 1.3719 ? -0.2938 ? 0.5669 ? 0.1287  ? -0.0201 ? 0.2865  ? -0.0053 ? 0.1537  ? 0.0962  ? -0.4898 ? -0.1987 ? 0.0024 ? 
4 'X-RAY DIFFRACTION' ? refined 5.1574  0.3436  -20.0502 0.6639 ? -0.1968 ? -0.1426 ? 0.6895 ? 0.1315  ? 0.5647 ? 0.1064 ? -0.0309 
? -0.0374 ? 0.0092 ? 0.0097  ? 0.0121 ? -0.3812 ? -0.2244 ? 0.7476  ? -0.3736 ? 0.7002  ? 0.2737  ? -0.4387 ? -0.7312 ? 0.0019 ? 
5 'X-RAY DIFFRACTION' ? refined 18.4191 -8.2594 2.4469   0.3680 ? -0.0505 ? 0.0110  ? 0.3802 ? -0.0144 ? 0.3125 ? 1.0872 ? 0.3642  
? 0.2572  ? 1.0415 ? -0.3725 ? 1.1520 ? 0.3185  ? -0.1145 ? -0.4645 ? -0.0075 ? 0.0532  ? -0.1897 ? 0.8420  ? -0.2298 ? 0.0294 ? 
6 'X-RAY DIFFRACTION' ? refined 33.2566 -1.2241 -6.6644  0.4045 ? 0.0262  ? 0.0077  ? 0.3138 ? -0.0149 ? 0.3264 ? 1.1400 ? -0.5395 
? -0.2080 ? 1.2211 ? -0.3406 ? 0.2307 ? 0.6023  ? 0.2073  ? 0.2114  ? -0.3353 ? 0.1117  ? -0.3151 ? -0.6930 ? 0.0601  ? 0.0161 ? 
7 'X-RAY DIFFRACTION' ? refined 37.4380 -4.1186 -2.3583  0.2862 ? -0.0102 ? -0.0150 ? 0.2826 ? 0.0256  ? 0.2897 ? 1.6783 ? -0.4433 
? -0.4600 ? 1.2639 ? -0.6160 ? 0.8063 ? 0.2313  ? -0.1038 ? -0.2506 ? 0.0718  ? -0.1660 ? -0.2272 ? 0.1650  ? 0.1156  ? 0.0001 ? 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls_group.id 
_pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls_group.refine_tls_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.selection 
_pdbx_refine_tls_group.selection_details 
1 'X-RAY DIFFRACTION' 1 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'A' and (resid 271 through 312 )
;
2 'X-RAY DIFFRACTION' 2 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'A' and (resid 313 through 414 )
;
3 'X-RAY DIFFRACTION' 3 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'A' and (resid 415 through 449 )
;
4 'X-RAY DIFFRACTION' 4 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resid 271 through 277 )
;
5 'X-RAY DIFFRACTION' 5 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resid 278 through 312 )
;
6 'X-RAY DIFFRACTION' 6 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resid 313 through 348 )
;
7 'X-RAY DIFFRACTION' 7 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resid 349 through 448 )
;
# 
_software.citation_id            ? 
_software.classification         refinement 
_software.compiler_name          ? 
_software.compiler_version       ? 
_software.contact_author         ? 
_software.contact_author_email   ? 
_software.date                   ? 
_software.description            ? 
_software.dependencies           ? 
_software.hardware               ? 
_software.language               ? 
_software.location               ? 
_software.mods                   ? 
_software.name                   PHENIX 
_software.os                     ? 
_software.os_version             ? 
_software.type                   ? 
_software.version                '(phenix.refine: 1.8.3_1479)' 
_software.pdbx_ordinal           1 
# 
_pdbx_validate_torsion.id              1 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id    VAL 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id    B 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id     422 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code    ? 
_pdbx_validate_torsion.label_alt_id    ? 
_pdbx_validate_torsion.phi             -142.13 
_pdbx_validate_torsion.psi             -3.57 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id 
1   1 Y 1 A LEU 271 ? CG  ? A LEU 1   CG  
2   1 Y 1 A LEU 271 ? CD1 ? A LEU 1   CD1 
3   1 Y 1 A LEU 271 ? CD2 ? A LEU 1   CD2 
4   1 Y 1 A ARG 340 ? NE  ? A ARG 70  NE  
5   1 Y 1 A ARG 340 ? CZ  ? A ARG 70  CZ  
6   1 Y 1 A ARG 340 ? NH1 ? A ARG 70  NH1 
7   1 Y 1 A ARG 340 ? NH2 ? A ARG 70  NH2 
8   1 Y 1 A ARG 354 ? CG  ? A ARG 84  CG  
9   1 Y 1 A ARG 354 ? CD  ? A ARG 84  CD  
10  1 Y 1 A ARG 354 ? NE  ? A ARG 84  NE  
11  1 Y 1 A ARG 354 ? CZ  ? A ARG 84  CZ  
12  1 Y 1 A ARG 354 ? NH1 ? A ARG 84  NH1 
13  1 Y 1 A ARG 354 ? NH2 ? A ARG 84  NH2 
14  1 Y 1 A ARG 413 ? CG  ? A ARG 143 CG  
15  1 Y 1 A ARG 413 ? CD  ? A ARG 143 CD  
16  1 Y 1 A ARG 413 ? NE  ? A ARG 143 NE  
17  1 Y 1 A ARG 413 ? CZ  ? A ARG 143 CZ  
18  1 Y 1 A ARG 413 ? NH1 ? A ARG 143 NH1 
19  1 Y 1 A ARG 413 ? NH2 ? A ARG 143 NH2 
20  1 Y 1 B LEU 271 ? CG  ? B LEU 1   CG  
21  1 Y 1 B LEU 271 ? CD1 ? B LEU 1   CD1 
22  1 Y 1 B LEU 271 ? CD2 ? B LEU 1   CD2 
23  1 Y 1 B ARG 287 ? CG  ? B ARG 17  CG  
24  1 Y 1 B ARG 287 ? CD  ? B ARG 17  CD  
25  1 Y 1 B ARG 287 ? NE  ? B ARG 17  NE  
26  1 Y 1 B ARG 287 ? CZ  ? B ARG 17  CZ  
27  1 Y 1 B ARG 287 ? NH1 ? B ARG 17  NH1 
28  1 Y 1 B ARG 287 ? NH2 ? B ARG 17  NH2 
29  1 Y 1 B ARG 340 ? CG  ? B ARG 70  CG  
30  1 Y 1 B ARG 340 ? CD  ? B ARG 70  CD  
31  1 Y 1 B ARG 340 ? NE  ? B ARG 70  NE  
32  1 Y 1 B ARG 340 ? CZ  ? B ARG 70  CZ  
33  1 Y 1 B ARG 340 ? NH1 ? B ARG 70  NH1 
34  1 Y 1 B ARG 340 ? NH2 ? B ARG 70  NH2 
35  1 Y 1 B ARG 345 ? CG  ? B ARG 75  CG  
36  1 Y 1 B ARG 345 ? CD  ? B ARG 75  CD  
37  1 Y 1 B ARG 345 ? NE  ? B ARG 75  NE  
38  1 Y 1 B ARG 345 ? CZ  ? B ARG 75  CZ  
39  1 Y 1 B ARG 345 ? NH1 ? B ARG 75  NH1 
40  1 Y 1 B ARG 345 ? NH2 ? B ARG 75  NH2 
41  1 Y 1 B ARG 350 ? CG  ? B ARG 80  CG  
42  1 Y 1 B ARG 350 ? CD  ? B ARG 80  CD  
43  1 Y 1 B ARG 350 ? NE  ? B ARG 80  NE  
44  1 Y 1 B ARG 350 ? CZ  ? B ARG 80  CZ  
45  1 Y 1 B ARG 350 ? NH1 ? B ARG 80  NH1 
46  1 Y 1 B ARG 350 ? NH2 ? B ARG 80  NH2 
47  1 Y 1 B ARG 354 ? CG  ? B ARG 84  CG  
48  1 Y 1 B ARG 354 ? CD  ? B ARG 84  CD  
49  1 Y 1 B ARG 354 ? NE  ? B ARG 84  NE  
50  1 Y 1 B ARG 354 ? CZ  ? B ARG 84  CZ  
51  1 Y 1 B ARG 354 ? NH1 ? B ARG 84  NH1 
52  1 Y 1 B ARG 354 ? NH2 ? B ARG 84  NH2 
53  1 Y 1 B ARG 414 ? NE  ? B ARG 144 NE  
54  1 Y 1 B ARG 414 ? CZ  ? B ARG 144 CZ  
55  1 Y 1 B ARG 414 ? NH1 ? B ARG 144 NH1 
56  1 Y 1 B ARG 414 ? NH2 ? B ARG 144 NH2 
57  1 Y 1 B LEU 421 ? CG  ? B LEU 151 CG  
58  1 Y 1 B LEU 421 ? CD1 ? B LEU 151 CD1 
59  1 Y 1 B LEU 421 ? CD2 ? B LEU 151 CD2 
60  1 Y 1 B GLU 448 ? CG  ? B GLU 178 CG  
61  1 Y 1 B GLU 448 ? CD  ? B GLU 178 CD  
62  1 Y 1 B GLU 448 ? OE1 ? B GLU 178 OE1 
63  1 Y 1 B GLU 448 ? OE2 ? B GLU 178 OE2 
64  1 N 1 A OLC 502 ? C18 ? D OLC 1   C18 
65  1 N 1 A OLC 502 ? C17 ? D OLC 1   C17 
66  1 N 1 A OLC 502 ? C16 ? D OLC 1   C16 
67  1 N 1 A OLC 502 ? C12 ? D OLC 1   C12 
68  1 N 1 A OLC 502 ? C15 ? D OLC 1   C15 
69  1 N 1 A OLC 502 ? C13 ? D OLC 1   C13 
70  1 N 1 A OLC 502 ? C14 ? D OLC 1   C14 
71  1 N 1 A OLC 503 ? C18 ? E OLC 1   C18 
72  1 N 1 A OLC 503 ? C10 ? E OLC 1   C10 
73  1 N 1 A OLC 503 ? C9  ? E OLC 1   C9  
74  1 N 1 A OLC 503 ? C17 ? E OLC 1   C17 
75  1 N 1 A OLC 503 ? C11 ? E OLC 1   C11 
76  1 N 1 A OLC 503 ? C8  ? E OLC 1   C8  
77  1 N 1 A OLC 503 ? C24 ? E OLC 1   C24 
78  1 N 1 A OLC 503 ? C16 ? E OLC 1   C16 
79  1 N 1 A OLC 503 ? C12 ? E OLC 1   C12 
80  1 N 1 A OLC 503 ? C15 ? E OLC 1   C15 
81  1 N 1 A OLC 503 ? C13 ? E OLC 1   C13 
82  1 N 1 A OLC 503 ? C14 ? E OLC 1   C14 
83  1 N 1 A OLC 503 ? C21 ? E OLC 1   C21 
84  1 N 1 A OLC 503 ? C1  ? E OLC 1   C1  
85  1 N 1 A OLC 503 ? C22 ? E OLC 1   C22 
86  1 N 1 A OLC 503 ? O19 ? E OLC 1   O19 
87  1 N 1 A OLC 503 ? O25 ? E OLC 1   O25 
88  1 N 1 A OLC 503 ? O23 ? E OLC 1   O23 
89  1 N 1 A OLC 503 ? O20 ? E OLC 1   O20 
90  1 N 1 A OLC 504 ? C24 ? F OLC 1   C24 
91  1 N 1 A OLC 504 ? C21 ? F OLC 1   C21 
92  1 N 1 A OLC 504 ? C22 ? F OLC 1   C22 
93  1 N 1 A OLC 504 ? O19 ? F OLC 1   O19 
94  1 N 1 A OLC 504 ? O25 ? F OLC 1   O25 
95  1 N 1 A OLC 504 ? O23 ? F OLC 1   O23 
96  1 N 1 A OLC 504 ? O20 ? F OLC 1   O20 
97  1 N 1 B OLC 501 ? C18 ? G OLC 1   C18 
98  1 N 1 B OLC 501 ? C10 ? G OLC 1   C10 
99  1 N 1 B OLC 501 ? C9  ? G OLC 1   C9  
100 1 N 1 B OLC 501 ? C17 ? G OLC 1   C17 
101 1 N 1 B OLC 501 ? C11 ? G OLC 1   C11 
102 1 N 1 B OLC 501 ? C16 ? G OLC 1   C16 
103 1 N 1 B OLC 501 ? C12 ? G OLC 1   C12 
104 1 N 1 B OLC 501 ? C15 ? G OLC 1   C15 
105 1 N 1 B OLC 501 ? C13 ? G OLC 1   C13 
106 1 N 1 B OLC 501 ? C14 ? G OLC 1   C14 
107 1 N 1 B OLC 502 ? C9  ? H OLC 1   C9  
108 1 N 1 B OLC 502 ? C8  ? H OLC 1   C8  
109 1 N 1 B OLC 502 ? C24 ? H OLC 1   C24 
110 1 N 1 B OLC 502 ? C7  ? H OLC 1   C7  
111 1 N 1 B OLC 502 ? C6  ? H OLC 1   C6  
112 1 N 1 B OLC 502 ? C5  ? H OLC 1   C5  
113 1 N 1 B OLC 502 ? C4  ? H OLC 1   C4  
114 1 N 1 B OLC 502 ? C3  ? H OLC 1   C3  
115 1 N 1 B OLC 502 ? C2  ? H OLC 1   C2  
116 1 N 1 B OLC 502 ? C21 ? H OLC 1   C21 
117 1 N 1 B OLC 502 ? C1  ? H OLC 1   C1  
118 1 N 1 B OLC 502 ? C22 ? H OLC 1   C22 
119 1 N 1 B OLC 502 ? O19 ? H OLC 1   O19 
120 1 N 1 B OLC 502 ? O25 ? H OLC 1   O25 
121 1 N 1 B OLC 502 ? O23 ? H OLC 1   O23 
122 1 N 1 B OLC 502 ? O20 ? H OLC 1   O20 
# 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id               1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num    1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag     Y 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag   1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id     B 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id     ALA 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id      449 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code     ? 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id    B 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id    ALA 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id     179 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'MAGNESIUM ION'                                  MG  
3 '(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate' OLC 
4 water                                            HOH 
# 
_pdbx_version.entry_id        4U9L 
_pdbx_version.revision_date   2014-12-03 
_pdbx_version.major_version   4 
_pdbx_version.minor_version   0000 
_pdbx_version.revision_type   'Initial release' 
_pdbx_version.details         'Initial release' 
# 
