В приведённом окне изображена молекула белка. Нажмите на кнопку "Start script", чтобы запустить сценарий, и "Resume", чтобы продолжить.
Сценарий апплета доступен по ссылке.
Таблица 1. Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре белка
| # | Имена атомов | Длина связи N—O, Å | Угол N—H—O, ° |
| Альфа-спирали | |||
| 1 | N(146TYR)-O(142HIS) | 3,33 | 162,5 |
| 2 | N(147ALA)-O(143ALA) | 2,8 | 164,9 |
| 3 | N(150ILE)-O(146TYR) | 3,13 | 154,5 |
| 4 | N(151VAL)-O(147ALA) | 2,87 | 159,5 |
| Бета-складки | |||
| 1 | N(70ALA)-O(120MET) | 2,91 | 145,6 |
| 2 | N(120MET)-O(70ALA) | 2,78 | 177,2 |
| 3 | N(72LYS)-O(118MET) | 2,78 | 159,5 |
| 4 | N(118MET)-O(72LYS) | 2,94 | 159,7 |
По данным литературы, идеальное значение длины водородной связи составляет 3.0 Å, а значение угла находится в пределах от 170° до 180°.
Из таблицы делаем вывод, что согласно расчетам среднее значение длины по нашим данным составляет 2.94 Å, угла - 160,4°.
Полученные числа адекватны и несущественно отличаются от стандартов.
[1] COMPUTATIONAL TECHNIQUES, Editor(s): DUNCAN E. McREE, Practical Protein Crystallography (Second Edition), Academic Press, 1999, Pages 91-cp1, ISBN 9780124860520, DOI: https://doi.org/10.1016/B978-012486052-0/50005-1