Поиск гидрофобных кластеров

Вначале сервис был запущен со стандартными параметрами:
Atom list: strict
Model number (for NMR): 1
Restriction: none
Distance threshold: 5.2 Å

---

В выдаче оказалось 24 гидрофобных ядра, из них существенным размером обладало только три. Была произведена визуализация молекулярной поверхности этих кластеров и кристаллической единицы целиком.

Рисунок 1. Молекулярная поверхность белка AhpE и его трех гидрофобных кластеров.

Видно, что кластеры слабо экспонированы на поверхность. Также можно заметить, что кластеры значимо участвуют в связывании субъединиц белка в биологическую единицу (димер), но почти не участвуют в связывании субъединиц в кристаллическую единицу (тетрамер).

При небольшом уменьшении максимального расстояния видим, как главное гидрофобное ядро в одной из биологических единиц распадается на 2 ядра таким же образом, как ядра представлены в другой биологической единице внутри общей кристаллической единицы.

Рисунок 2. Молекулярная поверхность белка AhpE и его четырех гидрофобных кластеров.

Гидрофобные ядра внутри цепи

Для анализа гидрофобных ядер внутри цепи быили выставлены следующие параметры:
Atom list: strict
Model number (for NMR): 1
Restriction: chain A
Distance threshold: 4.5 Å

---

В результате в цепи A было выделено 16 гидрофобных ядер. 4 из них были удалены из-за незначительных размеров. Ядра, поверхности которых соприкасались, были сгруппированы. В результате этих действий было оставлено 8 наиболее важных (на мой взгляд) гидрофобных ядер.

Гидрофобные кластеры были раскрашены и пронумерованы следующим образом:

1. Красный
2. Оранжевый
3. Желтый
4. Светло-зеленый
5. Темно-зеленый
6. Голубой
7. Синий
8. Фиолетовый

Рисунок 3. Молекулярная поверхность четырех удаленных гидрофобных ядер цепи A белка AhpE. Цепь A показана в схематическом виде, темно-серым раскрашены α-спирали и β-листы, светлым - петли; цепь B показана в виде сосиски (cartoon tube).

---

Рисунок 4. Молекулярная поверхность восьми гидрофобных ядер цепи A белка AhpE. Цепь A показана в схематическом виде, темно-серым раскрашены α-спирали и β-листы, светлым - петли; цепь B показана в виде сосиски (cartoon tube).

Как мы видим, наиболее важными в поддержании структуры белка являются кластер 1 (красный), кластер 3 (желтый), 4 (светло-зеленый) и 8 (фиолетовый).

Кластер	Цвет кластера	Роль во вторичной структуре	Иллюстрация
1	Красный	Основная роль. Поддерживает остов, α-спирали и внутренние β-листы. Находится вблизи активного центра.
2	Оранжевый	Поддерживает α-спираль и внутренние β-листы.
3	Желтый	Поддерживает две α-спирали и внутренние β-листы.
4	Шартрез	Также поддерживает две α-спирали и внутренние β-листы.
5	Лесной	Поддерживает внешнюю α-спираль и петлю.
6	Аквамарин	Поддерживает неустойчивые структуры на периферии глобулы, участвует в формировании четвертичной структуры. Тесно контактирует с кластером 8. Находится вблизи активного центра.
7	Морской волны	Поддерживает окончание α-спирали и участвует в формировании четвертичной структуры.
8	Фиолетово-синий	Поддерживает α-спираль и β-подобную структуру.

---

Поиск гидрофобных кластеров в комплексе белка с ДНК

Для поиска гидрофобных ядер в ДНК-связывающем комплексе была взята структура белка Chd1 (Chromo domain-containing protein 1) с PDB ID 3TED. Онлайн-сервис CLuD был запущен со стандартными параметрами для этого комплекса. Было выявлено 3 значимых кластера: 2 в белке и 1 в двухцепочечной ДНК.

Рисунок 5. Гидрофобные ядра ДНК-связывающего белка Chd1 и связанной с ним молекулы ДНК.

На рисунке хорошо видно единственное место гидрофобного контакта белка Chd1 с молекулой ДНК.