Практикум 4: работа со структурой 1SFX в PyMOL

Структура 1SFX является HTH транскрипционным регулятором Archaeoglobus fulgidus. Всего в структуре присутсвует две пептидные цепи. Биологическая единица представляет из себя гомодимер.

Fig.1. Общий вид структуры.

Самая распространенная вторичная структура - альфа-спираль. Бета-листы тоже представлены, но в меньшей степени.

Fig. 2.Общий вид структуры. Голубым обозначены альфа-спирали, розовым — бета-листы.

По данным PDB на структуре присутсвует 2 типа малых молекул: ионы хлора (обозначены зеленым) и 1,2-этандиол (обозначен бирюзовым).

Fig. 3. Белковое окружение 1,2-этандиола. Что за аминокислотный остаток обозначен "No License File - For Evaluation Only (30 days remaning)" идентифицировать пока не удается ;(

Взаимодействия между аминокислотными остатками в PyMOL

В данной структуре присутсвуют следующие типы взаимодействий: водородные связи, солевые мостики, пи-катионный стекинг. Остатков цистеина и, соответсвенно, дисульфидных мостиков в белке обнаружено не было.

Fig. 4. Водородные связи в альфа-спирали, затрагивающая атомы остова белка.
Fig. 5. Водородная связь, затрагивающая радикал глутамата.
Fig. 6. Солевой мостик между радикалом аргинина и глутамата (расстояние меньше 3,5А)
Fig. 7. Пи-катионный стекинг между остатками тирозина и аргинина.