Учебный сайт Васильева Артёма

Визуализация молекул в JMol

В данном отчёте визуализирована структура бычьего трипсина в комплексе с его ингибитором (PDB ID: 6YIW), 1H-изоиндол-3-амином (показан в качестве лиганда). Кнопка "Start script" запускает работу скрипта, кнопка "Resume" осуществляет переход к следующему изображению.

Визуализация структуры трипсина

Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре

Alpha — *Параметры водородных связей альфа-спирали*

Рисунок 1 — *Параметры водородных связей бета-листа*

Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре
№	Имена атомов	Длина связи (Å)	Угол N-H-O (°)
	Альфа-спирали
1	O(234TYR) - N(238ILE)	2.82	165.8
2	O(235VAL) - N(239LYS)	2.90	171.7
3	O(236SER) - N(240GLN)	2.92	169.5
4	O(237TRP) - N(241THR)	2.88	161.5
5	O(238ILE) - N(242ILE)	2.93	172.2
Среднее значение		2.89	168.14
Ожидаемое среднее значение(1)		2.99±0.14	155±11
	Бета-тяжи
6	O(160ALA) - N(136CYS)	2.84	160.3
7	O(136CYS) - N(160ALA)	2.96	155.9
8	O(158LEU) - N(138ILE)	2.86	170.3
9	O(138ILE) - N(158LEU)	2.82	138.8
10	O(156LYS) - N(140GLY)	2.96	153.6
Среднее значение		2.89	155.78
Ожидаемое среднее значение(1)		2.91±0.14	160±10

Вывод

Полученные в данной работе длины водородных связей альфа-спирали и бета-листа соответствуют своим средним значениям для этих структур (указаны в таблице) (1). Углы H-N-O превышают свои средние значения в альфа-спиралях, в бета-листах соответствуют им. Отклонение от среднего углов H-N-O в альфа-спирали можно объяснить тем, что рассматриваемая альфа-спираль является C-концевой, из-за отрицательного заряда на её концевой карбокси-группе полярность диполя на альфа-спирали усиливается, возможно из-за этого углы H-N-O становятся больше.

Список литературы

Baker, E. N., & Hubbard, R. E. Hydrogen bonding in globular proteins. Progress in Biophysics and Molecular BiologyProg Biophys Mol Biol . 1984; 44(2):97-179. doi: 10.1016/0079-6107(84)90007-5.