В качестве белка с β-листами в трансмембранной части выбран транспортер жирных кислот FadL. Этот белок пронизывает внешнюю мембрану E. coli и переносит длинноцепочечные жирные кислоты из внешней среды в периплазму.

Структура FadL интересна тем, что внутри β-бочонка из 14 β-тяжей находится ещё один трансмембранный участок (4-40 остатки, Рис. 1). Jmol выделяет в нём одну α- и две 3₁₀ спирали, неперпендикулярные (благодаря чему в нём умещается 37 остатков, в 4,5 раза больше, чем в одном β-тяже) поверхности мембраны, 2 участка в нём показаны неструктурированными, однако в них тоже можно найти водородные связи, что обеспечивает такому участку возможность встроиться в мембрану (все водородные связи образованы). Интересно, что описанная структура в OPM не включается в число трансмембранных участков

При измерении толщины гидрофобной части FadL в мембране как расстояния между сторонами мембраны в Jmol (Рис. 2) получилась величина на 1 Å больше заявленной в OPM. Истинное её значение скорее соответствует величине из OPM, так как в Jmol мы получили только верхнюю оценку для неё.

Выданный белок, AMIC_STRR6, – пермеаза транспортной системы олигопептидов AmiC грам-положительной бактерии Streptococcus pneumoniae (SwissProt ID: AMIC_STRR6).

Для неё TMHMM предсказал 6 трансмембранных α-спиралей ("Membrane" на Рис. 3), 4 участка в цитоплазме ("Inside") и 3 снаружи ("Outdide"), N- и C-концы в цитоплазме. Первый участок снаружи мембраны особенно длинный – видимо, является пептид-распознающим доменом.

Входная последовательность: amic.fasta. Текстовая выдача программы: gff3, 3line.

Для FadL TMHMM предсказал 14 трансмембранных β-тяжей ("Beta" на Рис. 4) – однако их координаты сдвинуты вперёд на длину сигнального пептида ("Signal") периплазматической локализации, которой нет в структуре pdb, так как этот пептид отрезается, как только белок попадает в периплазму. Также TMHMM не включает в состав трансмембранных участков 1-2 крайних остатка, включённые в OPM, с обоих концов для каждого участка. Ориентация белка относительно сторон мембраны определена так же, как и в OPM: N- и C-концы в периплазме ("Periplasm"). Однако правильно определить локализацию первого трансмембранного участка также не удалось: TMHMM считает его периплазматическим.

Входная последовательность: FadL.fasta. Текстовая выдача программы: gff3, 3line.

(алгоритмы предсказания трансмембранных спиралей сравнили в предыдущих разделах)

Предсказание AlphaFold (Рис. 6) в целом оказалось качественным, однако некачественные участки (N- и C-концы и маленькая область в середине) оказались рядом на внутренней границе предсказанной мембраны. Если на самом деле эти участки неструктурированы (т.е. не образовали всех возможных водородных связей и не могут находиться внутри мембраны), то реальная граница мембраны (красная линия на рисунке) пройдёт под углом к предсказанной, что повлияет на все предсказанные параметры (в частности, уменьшится толщина гидрофобной части белка в мембране, увеличится среднее кол-во остатков в одной трансмембранном участке и т.д.). Соответственно, если структура обсуждаемых участков действительно предсказана неправильно, то при повышении точности предсказания структуры изменится предсказание PPM трансмембранного положения.