Поисковая система PubMed
| Запрос | Как перевела система | Кол-во статей | С открыт. доступом | Обзоры |
| (dimethylarginine)AND(PRMT5)AND(PRMT7) | ("dimethylarginine"[Supplementary Concept] OR "dimethylarginine"[All Fields]) AND PRMT5[All Fields] AND PRMT7[All Fields] | 4 | 4 | 0 |
| (dimethylarginine)AND((PRMT5)OR(PRMT7))and(human) | ("dimethylarginine"[Supplementary Concept] OR "dimethylarginine"[All Fields]) AND (PRMT5[All Fields] OR PRMT7[All Fields]) AND ("humans"[MeSH Terms] OR "humans"[All Fields] OR "human"[All Fields]) | 17 | 12 | 3 |
| (dimethylarginine[Title]) AND histone | dimethylarginine[Title] AND ("histones"[MeSH Terms] OR "histones"[All Fields] OR "histone"[All Fields]) | 6 | 4 | 0 |
| (H4R3) AND dimethylation | H4R3[All Fields] AND dimethylation[All Fields] | 3 | 2 | 0 |
| (dimethylarginine[Title]) AND histone[Title] | dimethylarginine[Title] AND histone[Title] | 0 | - | - |
| (PRMT5[Title]) AND histone[Title] | PRMT5[Title] AND histone[Title] | 9 | 4 | 0 |
| (PRMT7[Title]) AND histone[Title] | PRMT7[Title] AND histone[Title] | 0 | - | - |
| № | Описание | Цитаты |
| 1 | Human Protein Arginine Methyltransferase 7 (PRMT7) is a Type III Enzyme
Forming ω-NG-Monomethylated Arginine Residues (2012) Из этой статьи можем сделать вывод, что метилирование H4 действительно являются продуктами активности PRMT5 и PRMT7 (что было доказано на основе анализа рекомбинантных гистонов). Также, отсюда можно прояснить особенности функц. активности PRMT7: она является метилтрасферазой третьего типа, способной к образованию лишь ω-NG-монометиларгинина (ω-N(G)-monomethylarginine), но не симметричного или асимметричного диметиларгинина (ADMA, SDMA). |
We analyzed ... recombinant human histones H2A, H2B, H3, and H4. We found that PRMT7 only produces ω-N(G)-monomethylarginine with these substrates. These experiments show that PRMT7 is indeed a type III human methyltransferase capable of forming only ω-N(G)-monomethylarginine, not ADMA or SDMA, under the conditions tested. |
| 2 | Crosstalk between histone modifications maintains the developmental
pattern of gene expression on a tissue-specific locus (2010) В данной статье описаны роль модификаций гистонов,к примеру, что метилтрансферазы гистонов, задействованные в усилении [экспрессии] бета-глобина, за счёт широкого распространения в хроматине контролируют экспрессию гена [бета-глобин локуса]. В частности, рассмотрен H4R3me2(диметилирование H4 по аргинину 3). Симметричный H4R3me2, катализируемый PRМТ5, может способствовать подавлению эмбрионального (Ey) глобина. Ассиметричный H4R3me2 облегчает GCN5/PCAF-катализ H3K9Ac. |
...histone methyltransferases, recruited at the beta-globin enhancer,
control gene expression by long range propagation on chromatin... G9a also catalyses H3K27me2, which together maintain embryonic (Ey) globin in a repressed state. This repression may be facilitated by chromatin remodeling and histone deacetylase activity via NuRD complex recruitment as well as symmetrical H4R3me2 catalysed by PRMT5... ...asymmetric H4R3me2 which facilitates GCN5/PCAF catalysis of H3K9Ac. |
| 3 | Role of protein methylation in regulation of transcription (2005) В статье описываются исследования метилирования лизина и аргинина в гистонах, (в том числе и диметиларгинин H4). Белковое метилирование аргинина обнаружено на многих уровнях регуляции генов и трансдукции (передаче) сигнала. Однако, механизмы воздействия метилирования на физиологические процессы неизвестны. |
...protein arginine methylation is now clearly involved at many levels
of gene regulation and signal transduction... ...the mechanisms by which protein methylation contributes to these physiological processes are still mostly unknown... |