Внутренности белка Helicobacter pylori pseudaminic acid biosynthesis N -acetyltransferase и макромолекулярных комплексов

      1. Заключение о гидрофобных ядрах. В белке присутствуют два гидрофобных ядра
      core1 и core5: 428(9.51% от белка) и 896(19.92% от белка) атомов
      соответственно. Гидрофобная часть мало выступает на поверхность, что может
      говорить о том что белок локализован в цитоплазме и ядра выполняют функцию
      поддержания формы глобулы.
      
      2. При анализе упаковки атомов в гидрофобных ядер, было выявлено, что
      случайный гидрофобный остаток тирозина почти полностью покрывается
      окружающими его атомами, расположенными на удалении в 4Å. Среднее растояние
      между ковалентно не связаными атомами в белке составляет 4Å. Для того чтобы
      между атомами белка поместилась молекула воды чей диаметр составляет
      приблизительно 3Å, требуется пространство не меньшее, чем её диаметр.
      Посчитам максимально возможное пространство при средней упаковке атомов:
      между центрами соседних ядер 4Å, предположим что это ядра кислорода
      (наименьшие из доступных), тогда свободное пространство равно: 4 - (1.4 +1.4) = 1.2Å
      что совершенно недостаточно даже для молекулы воды. Следовательно никакие
      сторонние молекулы(из обычно встречающихся в био. средах) поместиться не могут.

      3.После обработки и анализа взаимодействия белка с ДНК, стало понятно, что
      данный фермент выплетает один нуклеотид и пороводит с ним какую-то реакцию.
      Мы видим, что белок, как-бы обволакивает выплетенный остаток.
      В данном случае фермент отвечает за репарацию нуклеотидов ДНК после окислительного стресса.