Белок в Uniprot
метка поля содержание
Accesson number AC O34899; Q7B2J8;
идентификатор записи в БД ID PDUO_BACSU
Название (краткое описание) белка DE Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase;
EC=2.5.1.17;
Дата создания документа DT (первая) 20-JAN-2009
Дата последнего исправления аннотации DT (последняя) 28-JUL-2009
Число публикаций, использованных при создании документа RN (последняя) 4
Журнал и год самой поздней публикации RL J. Struct. Funct. Genomics 8:37-44(2007).
Ключевые слова KW 3D-structure; ATP-binding; Cobalamin biosynthesis; Complete proteome; Cytoplasm;
Nucleotide-binding; Porphyrin biosynthesis; Reference proteome; Transferase.
поле комментариев CC -!- CATALYTIC ACTIVITY: ATP + cob(I)yrinic acid a,c-diamide = triphosphate + adenosylcob(III)yrinic acid a,c-diamide.
-!- CATALYTIC ACTIVITY: ATP + cobinamide = triphosphate + adenosylcobinamide.
-!- PATHWAY: Cofactor biosynthesis; adenosylcobalamin biosynthesis;
adenosylcobalamin from cob(II)yrinate a,c-diamide: step 2/7.
-!- SUBUNIT: Homotrimer.
-!- SUBCELLULAR LOCATION: Cytoplasm (Potential).
-!- SIMILARITY: Belongs to the Cob(I)alamin adenosyltransferase family.
------------------------------------------------------------------------
Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
------------------------------------------------------------------------
Тут у нас: Каталитическая активность, место нахождения, о суббъединицах, и кофакторах

Вопросы о белке
1 - Белок локализован по всему цитозолю SUBCELLULAR LOCATION: Cytoplasm (Potential)
13 - Вторая α спираль - с 33 по 39 остатки FT(2) HELIX 33 39
Команда/Запрос Число записей в SwissProt Число записей в TrEMBL
Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase; 18 4399
Cob(I)alamin adenosyltransferase; 21 1639
2.5.1.17; 16 1631
метка поля PDUO_BACSU MMAB_HUMAN
Accesson number AC O34899; Q7B2J8; Q96EY8; C5HU05; Q9BSH0;
идентификатор записи в БД ID PDUO_BACSU MMAB_HUMAN
Название (краткое описание) белка DE Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase;
EC=2.5.1.17; 		Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial;
2.5.1.17;
Cob(I)alamin adenosyltransferase;
Methylmalonic aciduria type B protein;
Flags: Precursor;
Дата создания документа DT (первая) 20-JAN-2009 07-NOV-2003
Дата последнего исправления аннотации DT (последняя) 25-JAN-2012 25-JAN-2012 (, это не опечатка при копипастинге, у обоих - 25-JAN-2012)
Название организма OS Bacillus subtilis Homo sapiens
Классификация организма OC Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata;
Euteleostomi;Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires;
Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo
Длина последовательности SQ 193 AA 250 AA
Молекулярная масса белка SQ 21504 27388
Число публикаций, использованных при создании документа RN (последняя) 4 7
Журнал и год самой поздней публикации RL J. Struct. Funct. Genomics 8:37-44(2007). Mol. Genet. Metab. 84:317-325(2005)
описание вторичной структуры FT HELIX 24 29
HELIX 33 39
HELIX 43 47
HELIX 54 69
HELIX 87 103
HELIX 117 142
HELIX 147 161
HELIX 165 170 		TURN 62 65
STRAND 66 69
STRAND 75 77
HELIX 80 100
HELIX 109 128
HELIX 148 162
HELIX 177 196
TURN 197 203
HELIX 207 231
Ключевые слова KW 3D-structure; ATP-binding; Cobalamin biosynthesis; Complete proteome; Cytoplasm;
Nucleotide-binding; Porphyrin biosynthesis; Reference proteome; Transferase. 		3D-structure; ATP-binding; Complete proteome; Disease mutation;
Mitochondrion; Nucleotide-binding; Polymorphism; Reference proteome;
Transferase; Transit peptide.
поле комментариев CC Тут у нас: Каталитическая активность, место нахождения, о субъединицах и кофакторах, а также копирайт Каталитическая активность, место нахождения, о субъединицах и кофакторах, семейство белков, расположение в тканях, а также копирайт
Конечно, человеческий белок имеет более сложную структуру и намного лучше изучен