Практикум 3

Структура записи в PDB.

PDB ID рассматриваемой записи — 1ML4.

  1. Это белок.
  2. В структуре одна цепь (рис. 1). α-спиралей в белке больше, чем β-слоев. В α-спирали входит 169 аминокислотных остатков, в β-слои — 46, в петли — 92 (рис. 2).
  3. Биологическая единица — гомотример (три цепи «A») (рис 2.).
  4. Это белок археи Pyrococcus abyssi (экспрессированный в E. coli).
  5. UniProt ID: P77918; это Aspartate carbamoyltransferase (аспартаткарбомаилтрансфераза), выполняющая каталитическую функцию в реакции: carbamoyl phosphate + L-aspartate = H+ + N-carbamoyl-L-aspartate + phosphate.
  6. Мутаций нет.
  7. Модифицированных аминокислотных остатков в цепи нет.
  8. Малые молекулы, присутствующие в структуре: N-(phosphonacetyl)-L-aspartic acid (PAL) и вода (HOH) (рис. 4).
  9. Файл, содержащий координаты атомов малых молекул из структуры, находится по ссылке.
  10. N-(phosphonacetyl)-L-aspartic acid (PALA), с которой связан фермент в этой структуре, не является природным субстратом. Две части молекулы PALA напоминают оба субстрата однвомременно, карбамоилфосфат и L-аспартат (рис. 5). PALA была добавлена, чтобы сымитировать состояние, когда фермент связан с промежуточным продуком катализируемой реакции (Boxtael и др., 2003; Collins, Stark, 1971).
1
Рис. 1. Асимметрическая единица обсуждаемой структуры. N-конец показан зеленым, C-конец — синим
1
Рис. 2. Вторичная структура. α-спирали показаны синим, β-слои — зеленым, петли — голубым
2
Рис. 3. Биологическая единица
2
Рис. 4. Активный центр обсуждаемого фермента
PALA
Рис. 5. Слева — субстраты, справа — продукты реакции, катализируемой обсуждаемым ферментом, в центре — молекула PALA. Из Collins, Stark, 1971.

Список литературы

  1. Van Boxstael, S.; Raymond Cunin, R.; Khan, S.; Maes, D. Aspartate Transcarbamylase from the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus abyssi: Thermostability and 1.8 Å Resolution Crystal Structure of the Catalytic Subunit Complexed With the Bisubstrate Analogue N-Phosphonacetyl-L-aspartate. J. Mol. Biol. (2003) 326 № 1, 203–216. doi: 10.1016/S0022-2836(02)01228-7
  2. Collins, D.K.; Stark, G.R. Aspartate Transcarbamylase: Interaction with the Transition State Analogue N-(Phosphonacetyl)-L-aspartate. J. Biol. Chem. (1971) 246 № 21, 6599–6605.