Макромолекула, представленная на рисунке 1 является белком 5N5K, а точнее - ферментом, полное название которого Human catalytic MMP-12 in complex with 5-(1,2-dithiolan-3-yl)-N-(3-hydroxypropyl)pentanamide . Молекула белка, приведенная на рисунке ниже, состоит из 1 полипептидной цепи. Белок принадлежит к классу гидролаз, катализирует гидролиз ковалентных связей.

Рисунок 1. Общий вид хода остова белковой цепи

Молекула, как было упомянуто выше, состоит только из 1 цепи. Она и, следовательно, вся молекула, относится к Homo sapiens (человек). Данная цепь имеет uniport id P39900 и название MMP12. Также наблюдается мутация в последовательности относительно референса из Uniport на 64 позиции: аспарагиновая кислота заменена на фенилаланин. Также имеются модифицированные аминокислотные остатки: N-гликолизированные ASN-20 и ASN-285. Это явление важно как для структуры, так и функциони рования белка. Ввиду этого, данный белок проявляет каталитическую активность, а именно гидролиз растворимого и нерастворимого эластина. Специфические расщепления также производятся на 14-Ala-|-Leu-15 и 16-Tyr-|-Leu-17 в В-цепи инсулина. Помимо этого, может быть вовлечен в ремоделирование тканей и обладает значительной эластолитической активностью.

Рисунок 2. Вторичные структуры в составе фермента

В записи присутствуют несколько типов малых молекул:

● Вода / НОН

таблица pdb с информацией о воде

● Лиганд / НАЕ / Acetohydroxamic acid

● Лиганд / 8NW / 5-[(3~{S})-1,2-dithiolan-3-yl]-~{N}-(3-oxidanylpropyl)pentanamide

Помимо перечисленных малых молекул, в состав макромолекулы также входят ионы Ca и Zn На рисунке 3 представлено белковое окружение одного из лигандов - 8NW.

Рисунки 5,6. Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка

Рисунок 7. Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот

Рисунок 8. Остатки серосодержащих аминокислот(Метионин). Отсутсвие дисульфидной связи

Рисунок 9. Аминокислотные остатки, содержащие ароматические кольца. Стэкинг

Рисунок 10. Солевой мостик

Код рассматриваемого фермента ЕС:3.4.24.65. Как уже было сказано ранее, фермент катализирует гидролиз ковалентных связей, а именно растворимого и нерастворимого инсулина (см пункт "Отдельные цепи").Что касается активного центра фермента, он представлен 1 аминокислотным остатком GLU-219 (рисунок 11).