Обзор белка 1YGZ

Вкратце

Кристаллическая форма белка была открыта в 2005 году с помощью метода рентгеновской дифракции научной группой: Wu, C.A., Lokanath, N.K., Kim, D.Y., Park, H.J., Hwang, H.Y., Kim, S.T., Suh, S.W., Kim, K.K.
Выделена из Helicobacter pylori 26695.

1YGZ это неорганическая пирофосфатаза (Inorganic Pyrophosphatase). Она катализирует отщеплениие от одного иона пирофосфата двух ионов фосфата:

catalyzes the conversion of one ion of pyrophosphate

Пирофосфатаза используется во многих биохимических реакциях, т.к. при отщеплении фосфатной группы выделяется много свободной энергии - 19кДж/моль. Например, она используется в гидролизе липидов, а освободиввшиеся жирные кислоты идут в цикл бета-окисления.

Структура в целом

Общий вид молекулы:

Белок состоит из 6 субъединиц: A, B, C, D, E, F. Кристаллографическая асимметричная единица содержит гомогексамерную H-PPase, организованную в виде димера тримеров. То есть молекула собрана из шести (2*3) одинаковых субъединиц характерных для класса пирофосфатаз.
В то время как большинство структурных элементов пирофосфатазы (PPases) высококонсервативны, в пирофосфатазе, выделенной из данного штамма H. pylori (H-PPase), некоторые уникальные структурные особенности локализованы в гибких петлях вблизи активного центра, что позволяет предположить, что структурная гибкость этих петель необходима для каталитической эффективности PPase.
В правой части белка на рис.2 виден активный центр.


protein 1YGZ surface
Рис. 1. Поверхность белка 1YGZ
protein 1YGZ
Рис. 2. белок 1YGZ

Отдельные цепи

Субъединица состоит из двух альфа-спиралей, а также антипараллельных бета-листов. Есть ещё один небольшой виток спирали, но он завершает только один оборот. Цепь состоит из 173 аминокислот и представляет собой гексамер. Видим, что в цепи присутствуют 4 мутантных остатка - селенометионина (SELENOMETHIONINE). Это метионины, у которых сера заменена на селен. Они располагаются на 1, 39, 94, 100 позициях.

Модифицированные аминокислоты
Аннотация к цепи A
Рис. 3. Аннотация к цепи А
Represented by Chain A
Рис. 4. Цепь А

Водородные связи

Водородные связи между атомами основной цепи:
ostov
Рис. 5. Водородные связи между остовами
ostov_1
Водородные связи между аминокислотными остатками:
ostatki
Рис. 6. Пример водородной связи между тирозином-171 и аспаргином-59

Связи между цепями

Цепи связываются посредством водородных связей между кослородами и водородами главной цепи и радикалами глутаминовой кислоты и гистидина, а также с помощью гидрофобных взаимодействий между ароматическими радикалами.

связи в пептиде
Рис. 7. Иллюстрация связей между субъединицами

Дисульфидных мостиков обнаружено не было, цистеины разнесены в пространстве друг от друга:

cys_in_peptide
Рис. 8. Положение цистеинов в белке

Между цепями есть стеккинговые взаимодействия между ароматическими кольцами (обычно это связи длиной 5-7 ангстрем):

stekking
Рис. 9. Стеккинг между кольцами гистидина и тирозина между цепями A и B

Данные из Uniprot

Uniprot id: P56153

Название белка: Inorganic pyrophosphatase

Функция: Катализирует гидролиз неорганического пирофосфата (PPi) с образованием двух фосфат-ионов.

С полной структурой можно ознакомиться в PDB.

pdb файл

Малые молекулы

В каждой из 6 цепей содержится селенометионин (C5H11NO2Se) MSE L-PEPTIDE LINKING (производное Met):

MSE
Рис. 10. MSE
MSE39
Рис. 11. Положение в полипептиде