РИС1.на изображении заметны альтлоки группы глутаминовой кислоты. Рядом с каждым атомом подписана населенность атома. Судя по населенности положение А является более предпочтительным среди молекул белка. Но перевес не сильный.
РИС2.Альтлок А. Синим мостом изображен возможный солевой мостик. Желтым - водородные св-зи. Среди возможных взаимодействий заметны два водяных мостика, один из которых соединяет глутаминовую кислоту через воду с тирозином, а второй - глутаминовую кислоту с глутамином.
РИС3.Альтлок В. Как видно, из возможных связей только солевой мостик (показан желтым цветом). Но кажется, что расстояние слишком большое для такого рода взаимодействия. Исходя из представленных выше картинок можно сделать вывод о том что населенность подтверждает настоящее положение группы- альтлок А более стабильным.
РИС4. Остов белка в стержневой модели (sticks). Атомы окрашены по B-фактору. В-фактор должен отражать подвижность петли/остатка/цепи. Есть связь между подвижностью участка и его расположением: петли и участки находящиеся на “поверхности” - то есть контактирующие с внешней средой- имеют более высокий В-фактор.
РИС5.resi red total.Окраска рассматриваемых ак остатков(pro276 and glu275) по В-фактору. Заметно краснеющих к окончанию остатков в данной структуре не найдено (видимо сильно подвижных остатков там нет)-тем не менее высокое значение В-фактора указывает на ак - которые имеют высокую подвижность. При воссоздании 3D модели можно лишь предполагать их примерное расположение.
РИС6. электронная плотность на разных уровнях подрезки. 1-ый уровень - красным цветом, 2-ой -зеленым, а 3-ий синим. Даже на первом уровне подрезки электронная плотность не полностью покрывает все атомы. на третьем уровне электронной плотности вообще не наблюдается. Это тоже указывает на неопределенность в расположении этих остатков.
РИС7. Разные уровни подрезки и величины В-фактора. 1-ый уровень - красный свет, 2-ой - черным а 3-ий белым. Из этой картинки можно сделать вывод, что даже более маленькое значение В-фактора может соответствовать атомам, которые не покрыты поверхностью эп на уровне подрезки 2. Т.е. атомы CA(26,4), C(28,2) GLU275 и N(29.9) pro276 - имеют В-фактор превышающий значение 27.14 (у СВ GLU275) но при этом атомы с более высоким В-фактором покрыты эп, а с низким-нет. Это указывает на не совсем четкую корреляцию хорошей эп и В-фактора. (Кажется, что эп в силу метода получения структуры все таки зависит от типа атома-а В-фактор скорее зависит от подвижности остатка (то есть от свойств совокупности атомов). НО если остаток подвижен - то скорее всего и его эп и его В-фактор будут плохи).
РИС8.Отображение “кристалличности” структуры.
РИС9.Отображение “кристалличности" структуры.
РИС10.
На РИС8 заметно, что молекулы в кристалле плотно упакованы. На РИС9 явно видна регулярность структуры кристалла, молекулы белка там упорядочены. Соприкасается исходная "молекула" белка с 8 соседями, они покрашены разными цветами (РИС10)