PDB коды: 4BP0 2FHX
РИС1. На данной картинке 2FHX отображен голубым а желтым 4BP0. Между молекулами заметны различия - в случае 2FHX альфа-спираль соответствует 139-151 ак и составляет единую вторичную структуру. В случае 4BP0 данная альфа спираль не образует единого стержня. Первый кусок приходится на 131-141 ак, затем идет свободная петля-потом она продолжается с 144 по 152 уже собранная в альфа-спираль. две эти маленькие альфа-спирали образуют угол. Также в структурах различается положение альфа спиралей соотв ~ 153-163. Эта спираль не закреплена в пространстве и наверное ее положение определяется положением конца альфа-спирали 139-151.
4BP0: SAS 12322.649, MS 25583.277. 2FHX: SAS 10679.869, MS 25686.291. Если посмотреть на площадь поверхности Конноли - то можно заметить, что она отличается на сотни квадратных ангстрем, причем в случае 2FHX площадь больше. Возможно, такое отличие можно объяснить тем, что если в структуре вместо вторичных структур добавить более разобщенную петлю - поверхность увеличится (Так и есть в нашем случае). А площадь взаимодействия с растворителем на ~2 тыс больше в случае открытой конформации (4BP0). В структуре молекулы 2FHX можно заметить, что эта “крышка” которая закрывает собой вход в центр захвата цинка - она приближает r SAS “крышки” с r SAS внутри карманных ак и тем самым уменьшает общую площадь поверхности. То есть “закрытая” форма более компактна и сжата
Для 1 био-сборки 4bp0 обнаружилось два кармана 1 и 3 объем 4143.1436 и 1698.7764 итог для закрытой конформации 5841.92 для первой сборки 2fhx два кармана соответствуют основному карману 1 и 2 объемы 3972.4480 и 2558.0889 итог для открытой конформации 6530.5369 В открытой конформации основной карман сильно больше чем в закрытой, что кажется очевидным. Кажется логичным, что лиганд тем вероятнее свяжется, чем больше будет пространство в котором возможно это связывание. Для процессирования субстрата важно, чтобы молекуля приняла четко-определенное положение в пространстве-то есть для зактрытой формы фермента (когда осуществляется некоторая стадия реакции) важно ограничить пространство в котором эта реакция может происходить от окружающей среды.
Подумайте над тем, как сравнивать экспонированность при использовании абсолютной экспонированности (первая формула) и относительной (вторая). Стоит ли вычислять разность или отношение? Кажется логичным, что раз аминокислоты будут сравниваться между друг другом - хотя абсолютные значения ACC не дают такой возможности - значит нужно переводить в относительные. Считать отношение величин можно - но нужно думать, что делать если значения абсолютные =0 (в знаменателе) (в случае относительных это вообще не имеет значения - тк делится все на один знаменатель - значит это тоже самое что деление абсолютных величин). Значит подсчитаем разность Я составила таблицу exel для того чтобы выровнять белки
и написала скрипт который переводит все величины в абсолютные исходя из этих значений {"ALA" : 129.0,"ARG" : 274.0,"ASN" : 195.0,"ASP" : 193.0,"CYS" : 167.0,"GLU" : 223.0,"GLN" : 225.0,"GLY" : 104.0,"HIS" : 224.0,"ILE" : 197.0,"LEU" : 201.0,"LYS" : 236.0,"MET" : 224.0,"PHE" : 240.0,"PRO" : 159.0,"SER" : 155.0,"THR" : 172.0,"TRP" : 285.0,"TYR" : 263.0,"VAL" : 174.0} и вычисляет абсолютную разность. Оказалось что это ак 159 аргинин в 2fhx и 160 ак в 4bp0. Этот остаток изменяет относительную экспонированность на 0.6.
Рис2. На данном рисунке видно, что в открытой конформации остаток действительно сильно экспонирован и торчит “в пустоту”, наверняка взаимодействуя с растворителем.
Рис3. Наверняка аргинин в закрытой конформации как бы притягивает альфа спираль взаимодействуя параллельным пи-стеккингом с тирозином 38. + возможно образование соленого мостика, тк арг положительный, а тирозин отрицательный (расстояние 4.7)