Второй семестр
	Продолжение начала		Главная	Семестры	Ссылки	О себе

Описание области контакта c лигандом Fe в структуре белка sodB (идентификатор PDB 1YM6) В данной задаче мы выделяли альфа-спирали и бета-тяжи На рис1 показана альфа-спираль закрученная вправо, такая форма встречается в природе часто в отличие от левозакрученной спирали.Пептидная связь такой вторичной структуры изгибается винтообразно. На каждый виток приходится 3.6 аминокислотных остатка. Такие спирали стабилизируются почти линейными водородными связями меджу NH-группой и CO-группой четвертого по счету аминокислотного остатка. Таким образом, в протяженных спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в образовании двух связей. Рис1. изображение водородых связей в альфа спирале Рис2. изображение водородых связей в бета листе Еще одной конформацией вторичной структурой является бета складчитый лист. В этих структурах образуются поперечные межцепочечные водородные связи. В данном белке в этой структе три цепи и они являются антипараллельныими тяжами, так как цепи напрвленны в разные стороны.