Три водородные связи в структурах белка, расшифрованных с помощью ЯМР и РСА
Для данный работы был выбран белок циклофилин А. Данный белок связывается с иммунорепрессором циклоспорином, который подавляет отторжение ткани после трансплантации органов
(РСА структура - 1W8L, ЯМР структура - 1OCA (содержит 20 моделей))
Для анализа были выбраны 3 водородные связи
| Связь | Аминокислотные остатки | Расстояние в РСА структуре | Встречаемсоть в ЯМР структуре | Расстояние в ЯМР структуре |
| MIN | MEAN | MAX |
| Остовная связь в альфа-спирали | 35(ASN) и 39(LEU) | 2.99 A | 80% | 2.94 A | 3.22 A | 3.41 A |
| Cвязь боковых цепей | 63(GLN) и 111(GLN) | 2.96 A | 25% | 2.81 A | 2.93 A | 3.04 A |
| Cвязь в петлях, выходящих на поверхность глобулы | 28(LYS) и 87(ASN) | 2.85 A | 85% | 2.77 A | 2.87 A | 3.03 A |
Ниже представлены рисунки подтверждающие данные из таблицы.
 |
 |
| Рис1. Связь между аминокислотами 35-ым ASN и 39-ым LEU в структуре РСА | Рис2. Связь между аминокислотами 35-ым ASN и 39-ым LEU в структуре ЯМР |
 |
 |
| Рис3. Связь между аминокислотами 63-ым GLN и 111-ым GLN в структуре РСА | Рис4. Связь между аминокислотами 63-ым GLN и 111-ым GLN в структуре ЯМР |
 |
 |
| Рис5. Связь между аминокислотами 28-ым LYS и 87-ым ASN в структуре РСА | Рис6. Связь между аминокислотами 28-ым LYS и 87-ым ASN GLN в структуре ЯМР |
|