Измерение торсионных углов остатка 19 в белке THIE_BACSU, цепь А.

Измеряю 19 остаток, т.к. нумерация аминокислотных остатков в моем белке начинается с десятого, что делает невозможным измерение угла φ, а 10 по порядку в последовательности оказывается 19-й.

Название двугранного угла	Угол определяется по координатам атомов	Данный угол описывает поворот вокруг связи	Результат измерения с помощью RasMol
φ	SER18:A.C (карбонильный углерод 18-го остатка цепи А) ARG19:A.N (азот в остове 19-го остатка цепи А) ARG19:A.CA (α-углерод 19-го остатка цепи А) ARG19:A.C (карбонильный углерод 19-го остатка цепи А)	N19 - Cα19	-63.52
ψ	ARG19:A.N (азот в остове 19-го остатка цепи А) ARG19:A.CA (α-углерод 19-го остатка цепи А) ARG19:A.C (карбонильный углерод 19-го остатка цепи А) GLU20:A.N (азот в остове 20-го остатка цепи А)	Cα19 - C19	-35.25
ω	ARG19:A.CA (α-углерод 19-го остатка цепи А) ARG19:A.C (карбонильный углерод 19-го остатка цепи А) GLU20:A.N (азот в остове 20-го остатка цепи А) GLU20:A.CA (α-углерод 20-го остатка цепи А)	C19 - N20	179.15

Измерение угла φ

Карты Рамачандрана для различных множеств аминокислотных остатков белка THIE_BACSU
(по вертикали отложен угол ψ , по горизонтали - φ)

1. Все остатки:
   
Как несложно понять, карты для любого множества остатков будут являться подмножествами такой карты Рамачандрана. Поэтому на данной карте можно оценить, какие значения углов в молекуле в принципе встречаются.
Наиболее часто встречающиеся значения для углов: φ - <-30^o (с пиком около -60^o), а также от 60^o до 90^o (намного реже); ψ - <-160^o (относительно немного), от -60^o до 30^o и >90^o.


2. Все остатки пролина:
   
Значения углов для пролина, как будет заметно ниже, имеют частичное сходство с α-спиралями (в области φ~-60^o, ψ~-30^o), но не пересекаются со значениями углов для β-листов, значит, скорее всего пролин используется в спиралях и почти не встречается в листах.
Угол φ для пролина в данном случае принимает значения около -60^o - -70^o


3. Все остатки глицина:
   
Значения углов для глицина, как будет видно в дальнейшем, имеют частичное сходство и с α-спиралями (в областях наиболее часто встречающихся значений углов), и с β-листами (в предельных значениях углов), следовательно, глицин должен в достаточном количестве входить в эти структуры.
Дело в том, что глицин, как самая маленькая из всех аминокислот, предоставляет наибольшую (пусть и не абсолютную) свободу в расположении соседних а.о. в белке. Боковая группа глицина (атом водорода) практически не мешает соседним боковым группам изгибаться необходимым способом, для построения сложной структуры, такой, как α-спираль или β-тяж. Т.е. наличие глицина практически необходимо для построения этих структур.


4. Все остатки в α-спиралях:
   
α-спирали обычно имеют углы -60^o>φ>-90^o, -30^o>ψ>-60^o, которые, по-видимому, характеризуют математические параметры спирали (период исчерченности и пр).


5. Все остатки в β-листах:
   
Для β-листов, как видим, свойственны углы φ<-60^o и ψ>90^o, а также предельные случаи, когда углы φ и ψ равны +/- 180 (соответствующие резким поворотам в этих слоях).

Дополнительная информация:
Карты Рамачандрана в формате Excel