Водородные связи между белком и ДНК. Белок в движении

После того, как структура загрузится, надо нажать две кнопки:
1. Запустить скрипты:

2. Продолжить исполнение скрипта:

Тексты скриптов: Text of the script for 1st task
Text of the script for 2nd task

Водородные связи между атомами белка и ДНК

Водородные связи между ДНК и белком могут служить разным целям. В данном случае анализировался комплекс ДНК с ДНК-полимеразой III (альфа-субъединицей). Этот белок участвует в процессе репликации ДНК, катализируя присоединение нуклеотидов. Для этого ему необходимо сначала связаться с субстратом, т.е. с ДНК, делается это в том числе с помощью водородных связей.

Белок в движении

Данные о движении различных частей белка представлены в таблице ниже.Разные части могут двигаться относительно других частей белковой молекулы, однако не все они одинаково свободно меняют свое положение. Можно предположить, что, например, атомы остова белка двигаются мало, так как находятся в глубине молекулы и достаточно жестко зафиксированы пептидной связью с соседними атомами. Напротив, атомы боковой цепи будут иметь большую свободу "колебаний" относительно остова. Кроме того,атомы, вовлеченные во вторичную структуру белка, будут более прочно держаться на своем месте, чем атомы свободных петель.

Атом белка Место атома в структуре белка Расстояние, нм

[LYS]5:A.CA Остовный атом бета-тяжа 0.74

[LYS]5:A.NZ Дальний атом боковой цепи бета-тяжа 9.62

[TYR]32:A.CA Остовный атом бета-тяжа 0.88

[TYR]32:A.OH Дальний атом боковой цепи бета-тяжа 1.88

[GLU]10:A.CA Остовный атом альфа-спирали 0.78

[GLU]10:A.OE2 Дальний атом боковой цепи альфа-спирали 5.46

[LYS]58:A.CA Остовный атом свободной петли 35.57

[LYS]58:A.NZ Дальний атом боковой цепи свободной петли 41.69

[ARG]44:A.CA Остовный атом свободной петли 0.68

[ARG]44:A.NH1 Дальний атом боковой цепи свободной петли 1.15

[LEU]62:A.CA Остовный атом свободной петли 41.57

[LEU]62:A.CD1 Дальний атом боковой цепи свободной петли 42.64

Данные, приведенные в таблице, подтверждают предположение: "колебания" атомов боковых радикалов сильнее, чем колебания остовных атомов того же аминокислотного остатка, а "колебания" атомов вторичной структуры слабее, чем атомов свободных частей белка, причем существенно. (Сравнительно маленькие цифры, полученные для аргинина в свободной петле объясняются тем, что это аргинин из участка между регулярными вторичными структурами, поэтому он мало колеблется.)

На страницу второго семестра