Карта Рамачандрана

Название двугранного угла Угол определяется по координатам атомов Данный угол описывает поворот вокруг связи Результат измерения с помощью RasMol
φ
  1. Leu9:A.C(карбонильный углерод 9-ого остатка цепи A)
  2. Cys10:A.N(азот аминогруппы 10-ого остатка цепи A)
  3. Cys10:A.Cα(Cα-атом 10-ого остатка цепи A)
  4. Cys10:A.C(карбонильный углерод 10-ого остатка цепи A)
 N-Cα -141'71"
ψ
  1. Cys10:A.N(азот аминогруппы 10-ого остатка цепи A)
  2. Cys10:A.Cα(Cα-атом 10-ого остатка цепи A)
  3. Cys10:A.C(карбонильный углерод 10-ого остатка цепи A)
  4. Thr11:A.N(азот аминогруппы 11-ого остатка цепи A)
 Cα-C 177'78"
ω
  1. Cys10:A.Cα(Cα-атом 10-ого остатка цепи A)
  2. Cys10:A.C(карбонильный углерод 10-ого остатка цепи A)
  3. Thr11:A.N(азот аминогруппы 11-ого остатка цепи A)
  4. Thr11:A.Cα(Cα-атом 11-ого остатка цепи A)
 C-N -179'78"

Данная картинка иллюстрирует, что такое угол φ:


На данной картинке представлена карта Рамачандрана для α-спиралей и β-листов белка ARSC_Bacsu. Красным обозначены β структуры, желтым - α. Зеленые точки на диаграмме представляют собой диаграмму для всего белка:



Значения углов β-структур лежат в очень небольшом диапазоне, и это обусловлено устройством β-листов. Значения углов в α-спирали более разнообразны по своим значениям, чем для β-структур, но все же сконцентрированны в определенных областях - от 100 до 180 по ψ и (-180;-60) по φ; от -90 до 30 по ψ и (-120;-55) по φ. Еще несколько углов выбились из общей массы - (-170;-100) и (80;15)

Здесь синим обозначен пролин, красным - глицин, а зеленым - весь белок:



Разнообразие значений углов для пролина очень мало из-за особенностей строения молекулы - в иминокислоте нет атомов, вокруг которых может происходить сильное вращение. Глицин же разбросан практически по всей карте, так как его боковая группа очень просто устроена и может крутиться во все стороны.
© Свистунова Даша