Внутренности белка фосфоглицераткиназы и макромолекулярных комплексов

Гидрофобные ядра белка фосфоглицераткиназы бактерии Coxiella burnetii

Гидрофобные ядра белка фосфоглицераткиназы
# ядра	Количество атомов в ядре	Процент от всех атомов в белке
1	520	17.86%
2	147	5.05%

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Поэтому гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры растворимых в воде белков. Между ними возникают так называемые гидрофобные взаимодействия, а также силы ван дер Ваальса между близко прилегающими друг к другу атомами. В результате внутри белковой глобулы формируется гидрофобное ядро. Гидрофильные группы пептидного остова при формировании вторичной структуры образуют множество водородных связей, благодаря чему исключается связывание с ними воды и разрушение внутренней, плотной структуры белка.[1]
Сервис CluD[2] обнаружил 15 гидрофобных ядер в белке фосфоглицераткиназы (PDB id: 4NG4), среди которых были два наиболее крупных: core 1 (520 атомов) и core 2 (147 атомов)

Скрипт 1

Плотность упаковки ядер в гидрофобном ядре core 1

Выбранный остаток: фенилаланин (358:А)
Как мы можем видеть, ван-дер-ваальсовы радиусы окружающих остаток атомов полность не перекрывают поверхность остатка даже на расстоянии 7Å. Однако наблюдается довольно резкое увеличение количества атомов вокруг остатка на расстоянии 5Å. Следовательно, 5Å и есть примерное расстояние между не связанными ковалентно атомами.
Диаметр молекулы воды равен 2,8Å (1,4Å * 2). Предположим, что молекула воды может поместится в гидрофобном ядре. Тогда разность расстояний между двумя атомами должна быть не меньше 2,8Å. Если допустить, что эти два атома кислороды (т.к. ван-дер-ваальсов радиус у кислорода наименьший), то разность будет меньше диаметра молекулы воды (5Å - 1,4Å*2), что невозможно, если молекула воды может поместится в ядре.
Скрипт 2

ДНК-протеиновый комплекс (ДПК)

ДПК образуется, когда белок связывается с молекулой ДНК. Чаще всего он служит для регуляции функционирования ДНК, в частности экспрессии генов.[3]
При запуске скрипта №3 в апплете представлен фрагмент комплекса домена репрессора транскрипции арабинозы (Arabinose metabolism transcriptional repressor - AraR), связывающего ДНК, с оператором ORX1 (id:5D4S). Комплекс состоит из 4 цепей. AraR - транскриптационный репрессор генов утилизации арабинозы. Также белок регулирует свою собственную экспрессию. AraR связывается с двумя последовательностями в промотере оперона araABDLMNPQ-abfA и с геном araE, и с одной последовательностью промотера araR.
ДНК-связывающий домен AraR (AraR-DBD) весьма близок по свойствам к полному белку AraR и связывается с аналогичными последовательностями.[4]

Скрипт 3

Источники:

На главную