Внутренности белков и макромолекулярных комплексов

После того, как структура загрузится, надо выбрать сценарий:

1. Запустить скрипт:

2. Продолжить исполнение скрипта:

Text of the script for 1st task
Text of the script for 2nd task
Text of the script for 3rd task
Text of the script for 4th task

Jmol output:

Выводы о плотности расположения атомов в гидрофобном ядре белка.

1.Атомы, почти полностью закрывающие фенилаланин, расположены на расстоянии не более 7 ангстрем от остатка.
2.Характерное расстояние между атомами в белке - 5 ангстрем, так как именно на таком удалении появляется большинство атомов, покрывающих поверхность остатка.
3.Нет, молекула воды не поместится в промежутке: ее Ван-дер-Ваальсов радиус равен 1.4 Ангстрема, следовательно, ее размер (диаметр) будет в две раза больше, что не даст ей поместиться в промежутке между соседними атомами, тк мы еще не учли их Ван-дер-Ваальсовы радиусы. не учли и

Взаимодействие белка с ДНК

C ДНК взаимодействуют разные типы белков:
Гистоны, участвующие в упаковке нитей ДНК в ядре
Метилазы - ферменты, катализирующие метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК
ДНК-полимераза - фермент, учавствующий в репликации ДНК
Хеликаза - фермент, необходимый для раскручивания двойной спирали ДНК с формированием одноцепочечной структуры, которая обеспечивает репликацию обеих цепочек в соответствии с полуконсервативной моделью репликации ДНК
И, как, в нашем случае, эндонуклеазы - белки из группы нуклеаз, расщепляющие фосфодиэфирные связи в середине полинуклеотидной цепи

Назад к странице семестров