Описание белка

D-Ala-D/L-Ala эпимераза из Cytophaga hutchinsonii

PDB id: 3Q4D
Uniprot id: Q11T61

Структура в целом

В структуре представлена белковая макромолекула. В структуре 9 идентичных по последовательности полимерных цепей, белок как биологическая единица является мономерным.

D-Ala-D/L-Ala epimerase asymmetric unit structure — **Рис. 1** В каждой асимметрической единице содержится 9 биологических единиц фермента

D-Ala-D/L-Ala epimerase monomer structure — **Рис. 2** Биологическая единица - мономер, состоящий из 1 полипептидной цепи

Вторичная структура

Нельзя сказать, чтобы во вторичной структуре преобладали α-спирали или β-листы. Активный центр образован чем-то наподобие незавершённого β-бочонка.

D-Ala-D/L-Ala epimerase monomer secondary structure — **Рис. 3** Различные элементы вторичной структуры покрашены в разные цвета (α-спирали - красный, β-листы - жёлтый, неупорядоченные петли - зелёный)

Описание отдельной цепи

Белок был выделен из Cytophaga hutchinsonii.

Фермент относится к суперсемейству енолаз, катализирует реакцию эпимеризации из D-Ala-D-Ala в D-Ala-L-Ala. Обладает широкой субстратной специфичностью, может катализировать эпимеризацию множества дипептидов, имеющих аланин на N-конце и вторую аминокислоту с гидрофобным остатком.

Последовательность на PDB не отличается от таковой на Uniprot.

Модифицированные аминокислотные остатки отсутствуют.

Малые молекулы в составе структуры

MG MAGNESIUM ION
DAL D-ALANINE
ALA ALANINE
HOH

Соответствующие строки из файла pdb сохранены здесь.

D-Ala-D/L-Ala epimerase binding site — **Рис. 4** Лиганды: ион магния и дипептид из двух аланинов. Ион магния координирует карбоксильную группу аланина, находящегося на С-конце дипептида

Немного о структуре и механизме реакции

Активный центр представляет собой гидрофобный карман, что обусловливает большее сродство фермента к гидрофобным дипептидам. Наибольшее сродство он имеет к D-Ala-D/L-Ala. Исходя из этого предполагают, что биологическая роль фермента связана с синтезом пептидогликановой клеточной стенки, в которой содержится D-Ala-D-Ala.^[1]

**Рис. 5** Гидрофобный карман связывания эпимеразы дипептидов из *C. hutchinsoni (Tiit Lukk et al. 2012)*

Для ферментов суперсемейтсва енолаз характерен общий механизм: основание забирает α-proton карбоновой кислоты, при этом образуется интермедиат - енол, стабилизируемый ионом Mg²⁺. В случае эпимераз с другой стороны от плоскости двойной связи с кислоты переносится протон, и таким образом симметрия молекулы меняется.^[2]