Взаимодействия между аминокислотными остатками на примере D-Ala-D/L-Ala эпимеразы из Cytophaga hutchinsonii

PDB id: 3Q4D
Uniprot id: Q11T61

  1. Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка

    2. hydrogen bonds in protein frame
    Рис. 1 Фрагмент β-листа с показанными водородными связями. Атомы углерода в остове окрашены в голубой цвет

  2. Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот

    3. hydrogen bonds in protein residues
    Рис. 2 Выполняются увсловия для образования водородной связи: атом N более электроотрицательный, чем атом H, кислород также имеет большую электроотрицательность, чем атомы, с которыми он соединяется

  3. Солевой мостик

    4. salt bridge
    Рис. 3 Структура белка была найдена в буфере при pH=4, при этом лизин заряжен положительно (pKa=10,7), а остаток аспарагиновой кислоты - преимуцественно отрицательно (pKa=3,7)

  4. Дисульфидная связь

    5. all cys residues
    Рис. 4 В данном белке не может быть дисульфидных мостиков

  5. Стекинг

    6. T-stacking
    Рис. 5 T-stacking: два ароматических кольца находятся перпендикулярно друг другу
    pi cationic stacking
    Рис. 6 π-катионный стекинг: положительно заряженный гистидин взаимодействует с ароматическим кольцом тирозина