Каталитическая активность белка

EC 2.7.12.1, то есть такие ферменты могут фосфорилировать остатки Ser/Thr и Tyr.

· ATP + L-seryl-[protein] ⇔ ADP + H⁺ + O-phospho-L-seryl-[protein]

· ATP + L-threonyl-[protein] ⇔ ADP + H⁺ + O-phospho-L-threonyl-[protein]

· ATP + L-tyrosyl-[protein] ⇔ ADP + H⁺ + O-phospho-L-tyrosyl-[protein]

Конкретно протекиназа двойной специфичности CLK1 фосфорилирует серин- и аргинин-богатые (SR) белки сплайсосомального комплекса и может быть составной частью сети регуляторных механизмов, позволяющих SR белкам контролировать сплайсинг РНК. Также он регулирует альтернативный сплайсинг пре-мРНК тканевого фактора (F3) в эндотелиальных клетках. Встречается данный белок в ядрах клеток.

Каталитический центр

Каталитический центр белка представлен одной аминокислотой ASP-288.

Окружение каталитического центра

На рисунке представленно окружение каталитического центра на расстоянии 5Å. ASP-288 связан водородной связью с ASN-293.

Ингибитор

Помимо каталитического центра у данного фермента есть так же центр связывания (представлен на рисунке розовым цветом). Ингибитор EAE (представлен оранжевым цветом) связывается с белком в схожем месте занимая центр связывания. Из-за этого субстрат не может связаться с ферментом, то есть EAE действует как конкурентный ингибитор.