Визуализация молекул в Jmol
| Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре |
| # |
Имена атомов |
Длина связи (Å) |
Угол N-H-O (°) |
| Альфа-спирали |
| 1 |
N(245LEU)-O(241SER) |
2.94 |
165.3 |
| 2 |
N(248LEU)-O(244LEU) |
2.89 |
157.3 |
| 3 |
N(119ARG)-O(115LEU) |
2.95 |
159.7 |
| 4 |
N(115LEU)-O(111LEU) |
2.89 |
159.4 |
Среднее значение |
2.92 |
160.43 |
| Бета-тяжи |
| 1 |
N(230LEU)-O(255GLY) |
3.1 |
157.7 |
| 2 |
N(232ASN)-O(257ALA) |
2.82 |
162.8 |
| 3 |
N(175PHE)-O(151ILE) |
3.03 |
154.3 |
| 4 |
N(173VAL)-O(149VAL) |
2.88 |
160.4 |
| Среднее значение |
2.96 |
158.8 |
Средняя длина связи для альфа-спирали составила 2.92Å, а величина угла N-O-C 160.43°; для бета-листа 2.96Å и 158.8° соответсвенно. Выборка слишком мала, чтобы делать окончательные выводы касательно всего белка, но проанализированные величины отвечают типичным значениям и не сильно отличаются от идеальных: 2.99±0.14Å и 155±11° для альфа-спирали, 2.91±0.14Å и 160±10° для бета-листа[1].
1. Baker EN, Hubbard RE. Hydrogen bonding in globular proteins. Prog Biophys Mol Biol. 1984;44(2):97-179. doi: 10.1016/0079-6107(84)90007-5. PMID: 6385134.