Protease Inhibitor (id = 5UGG)
| Имена атомов | Длина связи (Ангстрем) | Угол N-O-C (°) |
| Альфа-спирали | ||
| N(789ARG) - O(785GLU) | 2,86 | 154 |
| N(788MET)- O(784ILE) | 3,01 | 158,8 |
| N(787VAL)- O(783TRP) | 2,94 | 161,2 |
| N(790ASN) - O(786GLY) | 2,93 | 151,9 |
| N(785GLU)- O(781VAL) | 2,85 | 158,8 |
| N(786GLY)- O(782THR) | 2,97 | 150,2 |
| Бета-тяжи | ||
| N(702LEU) - O(680CYS) | 2,8 | 145,4 |
| N(700ALA) - O(682ILE) | 2,9 | 158,5 |
| N(684GLY) - O(698LYS) | 3,03 | 152,6 |
Среднее значение длины водородной связи (фактически - расстояние N-O) альфа-спирали составляет 2,93 Ангстрем, среднее отклонение угла N-O-C от развёрнутого угла - 24,18 градусов (среднее значение самого угла - 155,8). Средняя длина связи между двумя бета-тяжами - 2,91 Ангстрем, среднее отклонение от 180 - 27,83 градуса (среднее значение - 152,17). Полученные значения вполне согласуются с литературными данными: длины связей - 2,99 Ангстрем для альфа-спиралей и 2,91 Ангстрем для бета-листов. Что касается углов, то в литературе приведены данные для угла N-H-O, измерить который в программе JMol для данной структуры оказалось невозможным. Он составляет 157 градусов для альфа-спирали и 160 для бета-листа. Несогласованность с полученными в JMol результатами можно объяснить, во-первых, приближённостью измерений; во-вторых, небольшой величиной выборки.
Использованная литература: Baker EN, Hubbard RE. "Hydrogen bonding in globular proteins". Prog Biophys Mol Biol. 1984;44(2):97-179
© Быкова Даша, 2018