Визуализация белка

en

Структура NiFe-гидрогеназы бактерии Desulufovibrio vulgaris(штамм Miyazaki /DSM 19637)

Данный белок окисляет молекулу водорода до двух ионов, перенося электроны на атом металла. Desulfovibrio vulgaris - грамотрицательная сульфатредуцирующая бактерия, используемая в качестве модельного организма.

Параметры водородных связей в молекуле белка

#	Атом O	Атом H	Длина связи, нм	Расстояние межу N и O	Угол N-O-C (°)
Бета-лист
1	[ILE]71:S	[VAL]10:S	0.206	0.289	153.8
2	[VAL]10:S	[VAL]73:S	0.210	0.291	156.3
3	[VAL]73:S	[LEU]12:S	0.209	0.289	165.9
4	[LEU]12:S	[GLU]75:S	0.207	0.293	160.8
5	[SER]8:S	[ILE]71:S	0.202	0.286	159.1
Альфа-спираль
1	[GLN]119:L	[ASP]123:L	0.206	0.291	162.1
2	[ALA]118:L	[HIS]122:L	0.220	0.304	160.2
3	[GLY]117:L	[LEU]121:L	0.241	0.323	156.3

Обсуждение

По [2],среднее расстояние между атомами азота и кислорода в α-спирали равно 2.99Å, в β-листе - 2.91Å. Полученные данные по β-листу соответствуют среднему значению с 2.9Å с дисперсией 0,00192, что находится в соотвтствии с этими данными. В случае α-спирали разброс оказался значительно больше. Полученные данные соответствуют значениям 0.304±0.017нм, что подтверждается результатом [3]
Значения уголов N-O-C по [3] наиболее вероятно находятся в промежутках 100-110 или 150-160 градусов в зависимости отрасположения взаимодействующих атомов. Полученные данные укладываются во второй интервал.
Таким образом, параметры водородных связей в исследованных элементах вторичной структуры являются типичными для белков.

Использованные источники:

[1]https://www.rcsb.org/structure/4u9i
[2] Baker, E. N. & Hubbard, R. E. (1984). Hydrogen bonding in globular proteins. Progr. Biophys. Mol. Biol. 44, 97-179
[3] D. F. Stickle et al. Hydrogen Bonding in Globular Proteins
[4] Ogata, H., Nishikawa, K., Lubitz, W. Hydrogens detected by subatomic resolution protein crystallography in a [NiFe] hydrogenase.
[5] https://en.wikipedia.org/wiki/Desulfovibrio_vulgaris

Навигация