Изображение области связывания NADP(Никотинамид-аденин-динуклеотид фосфат) с FABG_ECOLI

На рисунке: самыми крупными шариками изображен Никотинамид-аденин-динуклеотид фосфат и контактирующие с ним атомы шариками средней величины изображены аминокислотные остатки, контактирующие с лигандом (3.5 ангстрем) самыми маленбкими шариками изображены аминокислотные остатки, возможно контактирующие с лигандом (5 ангстрем) В остовной модели изображена часть цепи А белка FABG_ECOLI находящаяся в близи от лиганда.

Генно-инженерный проект

1. Список аминокислотных остатков белка B(цепь А), контактирующих с молекулой M(NAP при цепи А): GLY12, SER14, THR37, TYR151, LYS155 - аминокислотные остатки в окрестности 3.5A ASN59, ARG15, ALA36, GLY182, LEU58, GLY137, ALA13, THR109, ASN56, PRO181, SER183, THR186, ILE17, PHE183, ALA87, GLY88, SER138, ASN86, VAL60, ILE184, THR61, ILE136, ILE89 - аминокислотные остатки в окрестности 5A.
2. Замена аминокислотного остатка белка, которая может привести к потере способности связывания B(цепь А) с М(NAP при цепи А): LIS155 поменять на GLU
3. Предложение замены аминокислотного остатка белка, контактирующего с M, но тем не менее, предположительно, мало влияющая на способность связывания с М: SER14 поменять на CYS
4. Обоснование предлагаемых замен:
   из структуры видно, что водородные взаимодействия между B(цепь А) и М(NAP при цепи А) образуют только ALA13, SER14, ARG15(слабо взаимодействует), THR37, ASN59, LYS155.
   • Если заменить донор водородной связи(LIS) на акцептор(GLU) то взаимодействие не произойдет и белок B(цепь А) может потерять способность связывания, с молекулой M(NAP при цепи А).
   • Если заменить гидрофильный аминокислотный остаток(SER) на гидрофобный(CYS) (они схожи по размеру и заряду), то влияние на способность связывания белка B(цепь А) и молекулы M(NAP при цепи А) окажется малым.

На главную страницу семестра