Семестр 2. Практикум 5. Визуализация взаимодействий между аминокислотными остатками в 3AII

Содержание

1. Демонстрация водородной связи атомов остова

alt

Рисунок 1. Водородная связь остова белка 3AII

Донор: ARG 394 (N-H)
Акцептор: TYR 390 (C=O)
Цепь: A
Расстояние N···O: 2.69Å

REMARK 2 RESOLUTION. 1.65 ANGSTROMS

Водородная связь: O···H-N. В рентгеновской кристаллографии (X-ray) при заданном разрешении 1.65Å атомы H, имеющие размер 0.529Å не видны.

Сводный TXT-файл с детализацией по найденным водородным связям остова.

2. Визуализация водородной связи для боковых радикалов аминокислот

alt

Рисунок 2. SC-SC H-cвязь между TYR404(OH) и GLU522(OE2)

Всего SC-SC H-связей найдено : 101
Минимальное расстояние        : 2.5
Максимальное расстояние       : 3.5

Сводный TXT-файл с детализацией по найденным водородным связям для боковых радикалов аминокислот.

3. Солевой мостик

alt

Рисунок 3. Мостик между ARG369(NE) и GLU366(OE1)

Сводный TXT-файл с детализацией по найденным солевым мостикам.

4. Дисульфидная связь

alt

Рисунок 4. Цистеины CYS в 3AII

Дисульфидных связей не найдено (порог S-S ≤ 2.3Å)

Найдено цистеинов в структуре CHAIN A: 4
  CYS191
  CYS193
  CYS208
  CYS210

Ион цинка координируется всеми четырьмя цистеинами, поэтому они не способны к образованию дисульфидных связей. Выступая в роли структурного центра, цинк жестко фиксирует эти аминокислотные остатки, создавая устойчивый тетраэдрический мотив и формируя характерный цинковый палец (кластер) с лигандным окружением Cys₄. Вместе с цинком - см. рисунок из Практикума №4.

5. Стекинг

alt

Рисунок 5. Пример параллельной стекинг-пары 3AII

alt

Рисунок 6. Пример пи-катионной стекинг-пары 3AII

Стекинг-пар найдено : 1
  (параллельных: 1, T-образных: 0)
  1. TRP312(A) ... HIS283(A)  d=3.4  угол=8.1  [параллельный] <- 

Пи-катионных пар найдено : 7
  1. PHE405(A) ··· ARG438(A,NH1)  d=3.5  угол=6.3
  2. PHE198(A) ··· ARG236(A,NE)  d=3.5  угол=14.9
  3. TYR549(A) ··· ARG360(A,NE)  d=3.8  угол=16.1
  4. PHE198(A) ··· ARG236(A,NH2)  d=4.1  угол=35.8
  5. TYR320(A) ··· ARG115(A,NE)  d=4.3  угол=37.0
  6. TYR148(A) ··· ARG263(A,NE)  d=4.7  угол=22.6
  7. HIS121(A) ··· ARG125(A,NE)  d=4.9  угол=35.4 <-

Расстояние в 3.4Å указывает на наличие ван-дер-ваальсового контакта между ароматическими кольцами (типичный диапазон 3.3–3.8Å).

Угол между кольцами триптофана TRP и гистидина HIS составляет 8.1°, что демонстрирует параллельную (сэндвич) ориентацию.

Обнаружено 7 пи-катионных взаимодействий между ароматическими кольцами (PHE, TYR, HIS) и гуанидиниевыми группами остатков аргинина (ARG). Расстояния в диапазоне 3.5–4.9 Å и малые углы между нормалью кольца и вектором катион→центроид (6–37°) указывают на геометрически корректные пи-катионные контакты, вносящие вклад в стабилизацию третичной структуры белка.

← К списку работ семестра