Семестр 2. Практикум 5. Визуализация взаимодействий между аминокислотными остатками в 3AII

1. Водородная связь. Атомы остова

Рисунок 1. Водородная связь остова белка 3AII

Донор: ARG 394 (N-H)
Акцептор: TYR 390 (C=O)
Цепь: A
Расстояние N···O: 2.69Å

REMARK 2 RESOLUTION. 1.65 ANGSTROMS

Водородная связь: O···H-N. В рентгеновской кристаллографии (X-ray) при заданном разрешении 1.65Å атомы H, имеющие размер 0.529Å не видны.

2. Водородная связь. Атомы боковых радикалов аминокислот

Рисунок 2. SC-SC H-cвязь между TYR404(OH) и GLU522(OE2)

Всего SC-SC H-связей найдено : 101
Минимальное расстояние        : 2.5
Максимальное расстояние       : 3.5

3. Солевой мостик

Рисунок 3. Мостик между ARG369(NE) и GLU366(OE1)

Сводный TXT-файл с детализацией по найденным солевым мостикам.

4. Дисульфидная связь

Рисунок 4. Цистеины CYS в 3AII

Дисульфидных связей не найдено (порог S-S ≤ 2.3Å)

Найдено цистеинов в структуре CHAIN A: 4
  CYS191
  CYS193
  CYS208
  CYS210

Ион цинка координируется всеми четырьмя цистеинами, поэтому они не способны к образованию дисульфидных связей. Выступая в роли структурного центра, цинк жестко фиксирует эти аминокислотные остатки, создавая устойчивый тетраэдрический мотив и формируя характерный цинковый палец (кластер) с лигандным окружением Cys₄. Вместе с цинком - см. рисунок из Практикума №4.

5. Стекинг

Рисунок 5. Стекинг-пары 3AII

Стекинг-пар найдено : 1
  1. TRP312(A) ... HIS283(A)  d=3.4  угол=8.1

Расстояние в 3.4Å указывает на наличие ван-дер-ваальсового контакта между ароматическими кольцами (типичный диапазон 3.3–3.8Å).

Угол между кольцами триптофана TRP и гистидина HIS составляет 8.1°, что демонстрирует параллельную (сэндвич) ориентацию.