Практикум №5

PyMOL: Взаимодействия в белке
Водородные связи остова белка

Пунктиром показаны водородные связи, затрагивающие атомы остова белка.

Водородные связи остова белка
Рис. 1 — Водородные связи, затрагивающие атомы остова белка
Водородные связи боковых радикалов

Водородные связи, затрагивающие атомы боковых радикалов аминокислот.

Водородные связи боковых радикалов
Рис. 2 — Водородные связи с участием боковых радикалов
Солевой мостик

Согласно классическому определению, солевой мостик образуется при расстоянии между центрами заряженных групп не более 4.0 Å. Демонстрируем эти связи.

Солевой мостик
Рис. 3 — Измеренное расстояние между заряженными группами

Ниже изображение, где все положительно заряженные аминокислоты раскрашены синим цветом, отрицательно заряженные — красным.

Заряженные аминокислоты
Рис. 4 — Положительно (синий) и отрицательно (красный) заряженные остатки
Дисульфидные связи

В структуре белка 1DAM дисульфидные связи отсутствуют. Все остатки цистеина (выделены жёлтым цветом) расположены на разных цепях и находятся на значительном расстоянии друг от друга (более 5–10 Å). Ни одна пара атомов серы не находится на ковалентном расстоянии ~2.0 Å, необходимом для образования S–S-мостика.

Дисульфидные связи
Рис. 5 — Остатки цистеина (жёлтый) — дисульфидные мостики отсутствуют
Стекинг-взаимодействия

В структуре белка 1DAM стекинг-взаимодействия отсутствуют. Все ароматические аминокислоты (Phe, Tyr, Trp, His) выделены зелёным цветом на рисунке ниже. Как видно из изображения, ароматические кольца распределены по глобуле белка изолированно и не образуют пар с параллельной ориентацией плоскостей и расстоянием между центрами колец в диапазоне 3.5–4.5 Å, характерном для π-π стекинга.

Ниже представлены ароматические кольца этого белка.

Ароматические аминокислоты
Рис. 6 — Ароматические аминокислоты (Phe, Tyr, Trp, His)