| | | |
Внутренности белков и макромолекулярных комплексов |
Вернуться на страницу семестра 4UIQ это белок класса транфераз, выделенный из Bordetella pertussis. Он является глобином и содержит гем. [1]
Глобины содержат цепочку из 8 альфа-спиралей, самые известные представители - гемоглобин, миоглобин. [2]
1. Описание гидрофобного ядро белка 4UIQ.Для просмотра изображений гидрофобного ядра следует использовать кнопки "Hydrophobic core" (модель 1) и "Resume" (модель 2).
При помощи сервиса CluD
я узнала атомы, входящие в состав гидрофобного ядра, и их количество. По расчётам сервиса в белке 9 ядер, но всего лишь одно из них достаточно большое (остальные 8 не больее 6 атомов и нас не интересуют),
и именно его я иллюстрирую в апплете. Количество атомов в ядре 564, по данным Clud, и 589, если выделить атомы в консоли апплета ("select core1"). Я буду работать с числом, которое Clud выдает изначально - 564. Это составляет 19,8% от всех атомов структуры (2855).
На модели 2 можно увидеть закономерность расположения гидрофобных остатков: в основном они находятся внутри глобулы белка, то есть площадь соприкосновения с раствором минимизируется. Это так называемое гидррофобное взаимодействие,
но стоит понимать, что это не какой-то особый тип химических связей, а лишь закономерная ориентация гидрофобной части молекулы относительно гидрофильной.
2. Упаковка атомов в гидрофобном ядре. Для просмотра изображений следует использовать кнопки "The proximity of the atoms" (модель 1) и "Resume" (модель 2-9).
Данный апплет наглядно иллюстрирует, насколько плотная упаковка атомов в гидрофобном ядре. Сначала я выбрала остаток (Phe), атомы которого входили в состав ядра (модель 1). На модели 2
показаны остатки тех аминокислот, хотя бы 1 атом которых был на расстоянии от выбранного фенилаланина менее, чем на 7 ангстрем. Все последующие модели (3-9) показывают количество атомов
вокруг начального фенилаланина в зависимости от расстояния. На расстоянии менее чем на 1 ангстрем не встретилось ни одного атома, но уже на расстоянии 4-5 ангстрем атомы почти полность покрыли
начальный остаток так, что его практически не видно. Таким образом, можно сделать вывод, что типичное расстояние между соседними, не связанными ковалентно атомами, в белке это приблизительно 4 - 5 ангстрем.
Подтверить догадку можно, используя линейку, встроенную в апплет. Измерение удобнее всего проводить на модели 2. Приведу данные измерений: 5,6 А, 3,9 А, 5,5 А, 3,9 А.
По справочным данным ван-дер-ваальсовых радиусы атомов: углерод - 1.85 ангстрема, азот - 1.54 ангстрема, кислород - 1.4 ангстрема, сера - 1.85 ангстрема. [4]
Может ли между соседними атомами поместиться еще один? Например, молекула воды. Для упрощения будем считать, что вода это атом кислорода.
Попробуем провести расчет для минимального радиуса среди данных атомов - ещё двух кислородов. Так как атомы с обеих сторон, то умножаем на 2: (1,4+1,4)*2=5,6(А). Мы видим, что для всех трёх
кислородов это значение невелико, поэтому я предположу, что встроиться между двумя кислородами вода может. Нахожу подтверждение на модели 2. Действительно, мы видим единичные молекулы воды (одиночные красные шарики),
и рядом с ними ближайший атом - другой кислород (расстояния может быть 2,5 А, 3,0 А). Встроиться между дригими атомами уже сложно, потому что их ван-дер-ваальсовых радиусы куда больше.
3. Изображение белка в комплексе с ДНК.Для просмотра изображений следует использовать кнопки "Protein complexed with DNA" (модель 1) и "Resume" (модель 2).
На модели 2 особенно отчётливо видно, что наиболее приближенные к ДНК остатки (границей в скрипте является 4.5 ангстрем) в некоторой степени повторяют форму спирали.
Поэтому можно предположить, что эти остатки взаимодействуют с бороздками ДНК.
Источники [1] 4UIQ, Protein data bank [2] Глобины, Wikipedia [3] 5KFE, Protein data bank [4] Ван-дер-ваальсовы радиусы атомов, Ю. В. Зефиров, П.М. Зоркий |