Анализ ЯМР-файла

1. Сравнение трех водородных связей в структурах белка, расшифрованных с помощью ЯМР и РСА

Были выбраны структуры 1PQX (ЯМР, 10 структур) и 2FFM(РСА, разрешение 2.51 ангстрема).

Рис 1. Наложение РСА-структуры и ЯМР-структур.

Видно, насколько подвижны петли и хвосты в этой молекуле в растворе.
Были визуализированы все водородные связи в РСА-структуре.

Рис 2. Водородные связи в РСА-структуре.

Были выбраны следующие водородные связи:

PHE'55/N --- SER'62/O (в бета-складке внутри глобулы)
ALA`69/N --- GLU`66/O (в петле на поверхности глобулы)
LYS`65/NZ --- ASN`13/OD1 (между боковыми цепями внутри глобулы)

Стоит отметить, что последняя связь располагается сравнительно недалеко от поверхности глобулы, но это единственная водородная связь между двумя радикалами в данной структуре.

Рис 3а. Водородная связь в бета-складке.

Рис 3б. Водородная связь во внешней петле.

Рис 3в. Водородная связь между радикалами внутри глобулы.

Связь	Расстояние между атомами в РСА, Å	Mинимум расстояний в ЯМР, Å	Mедиана расстояний в ЯМР, Å	Mаксимум расстояний в ЯМР, Å	Встречаемость в моделях ЯМР, число структур	Встречаемость в моделях ЯМР, %
PHE'55/N - SER'62/O	2.8	2.73	2.93	3.17	10	100
ALA'69/N - GLU'66/O	2.9	2.53	3.36	5.41	5	50
LYS'65/NZ - ASN'13/OD1	2.8	5.34	6.41	9.77	0	0

Видно, что у данного белка достаточно подвижные петли, поэтому в половине структур нет остовной водородной связи между атомами ALA'69/N и GLU'66/O. Удивительным образом не нашлось ни одной ЯМР-структуры, где нашлась связь между радикалами LYS65 и ASN13. Возможно, это место в белке особенно мобильно в растворе, а при кристаллизации застывает в состоянии сближения этих остатков.

Назад к странице седьмого семестра.