Семестр 2, практикум 1
Назад на учебную страницу Птицыной ЕленыВизуализация в J(s)mol белка CATIONIC TRYPSIN IN COMPLEX WITH BENZAMIDINE (pdb-код 5mnh). Скрипт
Мы посчитали длины водородных связей и углы N-O-C для одного из резонансных состояний альфа-спирали 234TYR-245ASN и те же параметры для некоторых водородных связей бета-тяжей нашего белка (см. Таблицу).
| Имена атомов | Длина связи (ангстрем) | Угол N-O-C (°) | |
| Водородные связи альфа-спирали 234TYR-245ASN в одном из резонансных состояний | |||
| 1. | N(243ALA) - O(239LYS) | 3.08 | 149.8 |
| 2. | N(242ILE) - O(238ILE) | 2.98 | 160.0 |
| 3. | N(239LYS) - O(235VAL) | 2.93 | 157.5 |
| 4. | N(238ILE) - O(234TYR) | 2.9 | 167.0 |
| 5. | N(240GLN) - O(236SER) | 3.06 | 147.1 |
| Среднее | 2.98 | 157.5 | |
| Некоторые водородные связи бета-тяжей | |||
| 1. | N(65VAL) - O(83ILE) | 2.83 | 148.7 |
| 2. | N(89ILE) - O(105LEU) | 2.8 | 160.7 |
| 3. | N(33LEU) - O(42CYS) | 2.88 | 160.5 |
| 4. | N(53VAL) - O(45SER) | 2.88 | 155.9 |
| 5. | N(199VAL) - O(211GLY) | 2.98 | 127.5 | Среднее | 2.88 | 155.9 |
Полученные значения варьируют, а средние показатели несколько отклоняются от идеальных (3.04 Å; 180° (+-35-40°)), что объясняется индивидуальными особенностями структуры нашего белка.
1. Стайер Л. Биохимия: Пер. с англ.-М.: Мир, 1984.-Т. 1-232 с., ил.2. Документация J(s)mol [Электронный ресурс] // Index of /jmol [сайт] URL: https://chemapps.stolaf.edu/jmol/docs/index.htm?&fullmanual=1&ver=13.00& (дата обращения: 16.02.2018)