1. В данном белке было обнаружено 9 гидрофобных кластеров, лишь один из которых (core1, содержит 1139 атомов) оказался подходящим по размеру для анализа. Остальные гидрофобные кластеры содержали порядка 10 - 11 атомов, поэтому они анализу не подвергались.

2. Для выполнения задания 2 был выбран один из фенилаланинов в центре гидрофобного ядра. Атомы вокруг остатка расположены достаточно плотно. Тем не менее, между ними есть участки, которые могут быть заполнены другими молекулами (расстояние между соседними атомами в белке примерно 5 - 6 ангстрем, а диаметр молекулы воды - около 1.4 ангстрем). Тем не менее, вода вряд ли заполнит свободное пространство (в конце концов, анализируется гидрофобное ядро). Минимальное расстояние, при котором атомы покрывают поверхность остатка так, что его практически не видно, равно примерно 3 - 4 ангстрема.

3. С ДНК взаимодействуют аминокислоты с заряженными (как положительно, так и отрицательно) и незаряженными остатками, причём альфа-спираль белка, в отличие от бета-тяжей, непосредственно контактирует с ДНК. Этот белок (один из бактериальных регуляторов транскрипции) - далеко не единственный белок, вступающий во взаимодействие с ДНК. В подобное взаимодействие вступают различные структурные и регуляторные белки (например, полимеразы, геликазы, гистоны и факторы транскрипции).