Технические детали
Минимизация энергии:
Утряска растворителя:
Основной расчёт МД:
Моделирование
6) В ходе оптимизации геометрии системы изменилось значение максимальное силы - от Fmax=2.295e+03 до Fmax=6.348e+02.
8) В ячейку было добавлено 901 молекула формамида (FAM).
10) На этом шаге была произведена процедура нейтрализации заряда системы. До этого заряд системы до был -1.000000, после стал 0.0 (добавился Na).
12) После утряски молекулы растворителя стали распологаться более хаотично.
Анализ
1) Визуальный анализ
Значимые изменения в 17-й модели (t= 3200.00000). В этот момент концевые участки белка расходятся в стороны и нарушается структура альфа-спирали. Но в целом все равно структура пептида сохраняется.
import pymol_mac
from pymol_mac import cmd
pymol_mac.finish_launching()
cmd.load('pep_fit_1.pdb')
cmd.orient()
cmd.move('z', 30)
cmd.bg_color('white')
cmd.do(f'mpng movie/, width={1920//3}, height={1080//3}')
import imageio
with imageio.get_writer('movie.gif', mode='I', fps=30) as writer:
for x in range(0, 50):
filename = f'movie/{x+1:04}.png'
image = imageio.imread(filename)
writer.append_data(image)
from IPython.display import Image
display(Image('movie.gif', format='png'))
2) Средне-квадратичное отклонение
Максимальное средне-квадратичное отклонение относительно стартовой структуры наблюдается при t=8290 и составляет 0,4141793. При расчете отклонения для каждой предыдущей структуры на растоянии 400 кадров ближе к концу оно уменьшается, что свидетельствует об окончании конформационного перехода.
3) Изменение поверхностей доступных растворителю
Значительных изменений в ходе моделирования не наблюдается. Можно отметить повышение гирофильной поверхности в области t= 3200.00000, что можно связать с нарушением альфа-спиральной структуры в концевой области пептида и экспонированием гилрофильных атомов на поверхность.
4) Водородные связи в пептиде
В начальный момент моделирования водородных связей в пептиде было 12. На конечный момент их стало 10, что связано опять же с нарушением структуры альфа-спирали в концевых участках пептида.
5) Количество водородных связей пептид-формамид.
В начальный момент времени пептид после утряски воды еще не релаксирован, поэтому количество водородных связей мало (9). На протяжении основного моделирования сильных изменений в числе водородных связей с растворителем не происходит.
6) Зависимость вторичной структуры от времени
После начального момента времени альфа-спираль сильно деформируется (рис.8), но после 1000 пс она снова уравновешивается (рис.7). В конце моделирования (~после 7000 пс) наблюдается плавление с краев.