Электронная плотность вокруг остова полипептидной цепи

В качестве исследуемого белка я выбрал ДНК-геликазу II в E.coli без C-конца (PDB ID: 3LFU). Его структура с разрешением 1.8Å была опубликована в 2011 году в Journal of Molecular Biology (PMID: 21704638). Основная функция этого белка - разрыв водородных связей между цепями ДНК или РНК, которые находятся в двуцепочечном состоянии. Инициация плавления двуцепочечной цепи происходит гораздо эффективнее, если существует одноцепочечный разрыв. Кроме репликации ДНК, 3LFU принимает участие в эксцизионной репарации нуклеотидов (NER), репарации ошибочно спаренных нуклеотидов (Mismatch Repair).

Ниже представлена анимация, отражающая распределение электронной плотности на различных уровнях подрезки: от 1.5 до 5.0.



Видно, что при увеличении значения уровня подрезки, электронная плотность почти везде исчезает.

Электронная плотность вокруг Leu-Trp-Thr (308-309-310)

Для того, чтобы проследить за изменением рапсределения электронной плотности детальнее и понять, где электронная плотность сохраняется даже при высоких значениях уровнях подрезки, были выбраны три аминокислоты, располагающиеся подряд друг за другом - Leu-Trp-Thr. На риснке ниже представлена анимация, отражающая изменение распределения электронной плотности вокруг трех аминокислот.



При увеличении значения уровня подрезки электронная плотность сохраняется преимущественно в имидазольном кольце триптофана (ароматическая структура), а также у электрон-отрицательных атомов (кислород Thr и азот аминогрупп).

Из представленных выше рисунков, можно сделать вывод о том, что более-менее однозначно можно определить расположение в пространстве остова полипептидной цепи, а вот с уверенностью сказать о расположении радикалов, по-видимости, не получится. Например, на рисунке выше, видно, что при увеличении значения уровня подрезки в первую очередь электронная плотность сильно уменьшается у углеродных атомов в радикалах Leu и Thr.