Валин — алифатическая α-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот, входит в состав практически всех известных белков. Названа в честь растения валерианы.
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Эта аминокислота является алифатической, поэтому в составе белков при различных pH находится в одной и той же форме.
Валин играет важную роль в фолдинге белков, так как является неполярной и может входить в состав гидрофобных ядер и формировать так называемые «липкие» гидрофобные контакты. Так, при серповидноклеточной анемии аномальные свойства гемоглобина объясняются заменой всего одной аминокислоты — остаток глутаминовой кислоты в положении 6 в β-цепях замещается остатком валина. Она не несёт электрического заряда, тогда как глутаминовая кислота при pH 7.4 имеет отрицательный заряд.
В результате у мутировавшего гемоглобина (S) на две отрицательно заряженные группы меньше, чем у нормального гемоглобина (A) — по одной в каждой β-цепи. Образовавшиеся «липкие» гидрофобные контакты приводят к тому, что молекулы дезоксигемоглобина S слипаются и образуют аномально длинные нитевидные агрегаты, характерные для серповидноклеточной анемии.
Валин склонен образовывать водородные связи посредством атомов остова с сахаро-фосфатным остовом
ДНК.
Аминокислоты белкового домена могут интеркалировать в структуру ДНК в случае ее изгиба, выпетливания или выщепления азотистого основания,
а также если торец ДНК контактирует с белковым доменом. Валин часто бывает задействован в таких интеркаляциях.
Например в ряде случаев интеркаляция происходит за счет изгиба ДНК (например в структуре 1azp) , и аминокислотные остатки
аланина, валина и метионина, встраиваясь между нуклеотидами, образуют гидрофобный контакт с атомами азотистого основания,
относящимися к большой бороздке.
Также валин входит в шестерку консервативных аминокислот лейциновой молнии.