Для работы я выбрала белок гасдермин D человека, топология которого соответствует бета-бочонку (β-barrel). Он принимает участие в воспалении, конкретно, в пироптозе (некроз, запускаемый различными каспазами), формируя поры в погибающих клетках [1].

У гасдермина D 33 субъединицы, поэтому трансмембранных участков больше, но они имеют одинаковые координаты.

Выдача сервиса представлена ниже в виде таблицы.

Сразу прокомментирую результаты. При сравнении выдач для альфа-спирального белка оказалось, что предсказания довольно близки. Количество трансмембранных участков одинаково, но немного различается длина: 21.6 у DeepTMHMM против 21.9 у PPM. Стоит отметить, что струткура была получена с помощью сервиса AlphaFold, и структура трансмембранных сегментов предсказывается с большим уровнем уверенности (70-90, >90 для большинства участков), так что ошибки предсказания самой структуры вряд ли могли повлиять на итоговый результат.

Что касается гасдермина (GSDMD_HUMAN), предсказания PPM близки к реальным: координаты трансмембранных сегментов почти совпадают, собственно, как и их длины. Сам мультисубъединичный комплекс при этом располагается в мебмране слегка по-другому, оказываясь сдвинутым таким образом, что нижние (близкие к внутренней части клетки) сегменты практически не выходят за пределы мембраны, хотя этот момент присутствует в реальной структуре. При использовании другого сервиса -- DeepTMHMM, предсказания вообще не было. Я думаю, объяснение кроется в том, что данный белок встраивается в мембрану только в олигомеризованном состоянии, а сам мономер плавает в цитоплазме. Возможно, остатки соседних субъединиц взаимодействуют друг с другом (ионные/водородные связи), что позволяет белку находиться в мембране без происшествий.