Для работы были выбраны белки семейства HSP70 (AC PF00012). Они являются шаперонами, присутствующими повсеместно: как у бактерий, так и у эукариот (грибы, растения, многоклеточные животные и др). У этого семейства seed-выравнивание содержит 27 последовательностей. В выравнивании обнаружилось несколько участков с высокой консервативностью аминокислотных остатков. У белков семейства HSP70 есть нуклеотид-связывающий домен [1]. Интересно, что консервативность остатков выше в первой половине выравнивания, на которую приходится нуклеотид-связывающий домен. Могу предположить, что он должен содержать консервативные положительно заряженные аминокислоты - аргинин/лизин/гистидин в меньшей степени (исходя из структуры NTP), поэтому было решено выбрать данный участок с мотивом T[VIL]..[AILV]KR, т.к. в нем содержалось две сохраняющиеся позиции с положительно заряжеными аминокислотами. Границами мотива я решила сделать колонки с почти 100% идентичностью. По данному паттерну в исходном выравнивании находится 17 из 27 аминокислот. С помощью сервиса MyHits был выполнен поиск белков с таким мотивом в базе данных Swiss-Prot. В выдаче оказалось много белков (3395). Помимо гомологов HSP70, ниже перечислены некоторые интересные находки: D-аминоацил-тРНК-деацилаза (связывает тРНК, состояющую из нуклеотидов, следовательно, есть возможность неслучайной находки), белок LepA (согласно странице в Uniprot, производит гидролиз ГТФ => находка имеет отношение к нуклеотид-связывающему домену), метилтрансфераза RlmN (связывает тРНК), большая цепь карбамоилфосфатсинтазы (гидролизует ATP), потенциальная киназа At5g38990 (связывает АТФ) и др. Таким образом, находятся гомологи, белки, имеющие отношение к связыванию нуклеотидов, но есть и предположительно не связанные находки -- что объяснимо, так как мотив небольшой и в нем есть два неспецифичных аминокислотных остатка.