Выбрана структура белка альфа-амилазы Bacillus amyloliquefaciens, производящей эндогидролиз (1->4)-альфа-D-гликозидной связи в полисахаридах, содержащий три или более остатка, соединённых такими свзязями. Длина фермента - 483 аминокислотных остатков, теоретический вес - 54.9 KDa. Структура была получена для изучения температурной стабильности ферментов такого типа. Финальная структура содержит две молекулы белка, что авторы статьи рассматривают как артефакт кристаллизации, ионы кальция и натрия.
В файле 196849 структурных факторов. Для каждого была вычислена сила сигнала как отношение среднего значения измерений структурного фактора к ср. кв. отклонением от среднего (F/F_sigma) и добавлена в таблицу.
Условно, измерение структурного фактора считается хорошим, если его сила сигнала больше или равна трём. Количество хороших факторов в файле - 169602, что составляет 86,16% ото всех структурных факторов файла.
Количество структурных факторов, использовавшихся для оптимизации - 177301, что составляет 90,1% от общего числа структурных факторов в файле.
Считаем тройку пропущенной, если ее нет среди измеренных структурных факторов, но есть измеренный структурный фактор (h',k',l') с h'≥h, k'≥k, l'≥l.
В отличие от многих других файлов структурных факторов в этом отсутвует информация о пропущенный тройках, то есть нет строк со статусом "x", что усложняет поиск пропущенных троек, кроме начальных.
Таблица 1. Пять примеров пропущенных структурных факторов.
| h | k | l |
| 4 | 0 | 0 |
| 5 | 0 | 0 |
| 11 | 0 | 0 |
| 2 | 1 | 0 |
| 3 | 1 | 0 |
Ссылка на итоговый файл с расчётами.