Определения вторичной структуры

PDB-структура

Выбрана структура белка альфа-амилазы Bacillus amyloliquefaciens, производящей эндогидролиз (1->4)-альфа-D-гликозидной связи в полисахаридах, содержащий три или более остатка, соединённых такими свзязями. Длина фермента - 483 аминокислотных остатков, теоретический вес - 54.9 KDa. Структура была получена для изучения температурной стабильности ферментов такого типа. Финальная структура содержит две молекулы белка, что авторы статьи рассматривают как артефакт кристаллизации, ионы кальция и натрия.

PDB ID: 3bh4
Название структуры: High resolution crystal structure of Bacillus amyloliquefaciens alpha-amylase
Публикация

Изображение 1. 3bh4, α-спирали окрашены в голубо-зелёный цвет, β-листы в рыжий.

Окрашивание получено в PyMOL через установку цветов в меню Settings>Colors... и команды:

color helix, ss 'H'

Где helix - название созданного цвета, ss 'H' - атомы спиралей (ss 'S' - бета-листов, not ss 'H' and not ss 'S' - всё остальное).

Для аннотации вторичной структуры использовался веб-сервис алгоритмы Stride, файл, содержащий его выдачу.

α-спирали

Таблица 1: выдача сервиса о альфа-спиралях находится справа, тогда как данные о вторичной структуре из PDB-файла - слева. Данные организованы в формате (тип вторичной структуры - остаток в начале струткуры - остаток в конце).

HELIX    1   1 GLN A   19  GLY A   35  1                                  17    
HELIX    2   2 THR A   78  ARG A   92  1                                  15    
HELIX    3   3 HIS A  155  TYR A  157  5                                   3    
HELIX    4   4 HIS A  206  SER A  225  1                                  20    
HELIX    5   5 ALA A  233  ILE A  237  5                                   5    
HELIX    6   6 LYS A  238  GLY A  254  1                                  17    
HELIX    7   7 ASN A  267  THR A  278  1                                  12    
HELIX    8   8 ASP A  286  GLN A  299  1                                  14    
HELIX    9   9 ASP A  304  LEU A  308  5                                   5    
HELIX   10  10 THR A  312  HIS A  317  1                                   6    
HELIX   11  11 PHE A  344  THR A  354  1                                  11    
HELIX   12  12 TYR A  364  GLY A  369  1                                   6    
HELIX   13  13 LEU A  381  TYR A  395  1                                  15    
HELIX   14  14 GLY A  442  ALA A  446  5                                   5    
HELIX   15  15 GLN B   19  GLY B   35  1                                  17    
HELIX   16  16 THR B   78  ARG B   92  1                                  15    
HELIX   17  17 HIS B  155  TYR B  157  5                                   3    
HELIX   18  18 HIS B  206  SER B  225  1                                  20    
HELIX   19  19 ALA B  233  ILE B  237  5                                   5    
HELIX   20  20 LYS B  238  GLY B  254  1                                  17    
HELIX   21  21 ASN B  267  THR B  278  1                                  12    
HELIX   22  22 ASP B  286  GLN B  299  1                                  14    
HELIX   23  23 ASP B  304  LEU B  308  5                                   5    
HELIX   24  24 THR B  312  HIS B  317  1                                   6    
HELIX   25  25 PHE B  344  THR B  354  1                                  11    
HELIX   26  26 TYR B  364  GLY B  369  1                                   6    
HELIX   27  27 LEU B  381  TYR B  395  1                                  15    
HELIX   28  28 GLY B  442  ALA B  446  5                                   5

LOC  AlphaHelix   GLN    19 A      ILE     34 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   LYS    79 A      ARG     92 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   PRO   207 A      LEU    224 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   PHE   239 A      THR    253 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   ALA   268 A      THR    278 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   VAL   287 A      SER    298 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   LYS   345 A      THR    354 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   TYR   364 A      TYR    368 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   LEU   381 A      TYR    395 A                            3BH4
LOC  AlphaHelix   GLN    19 B      ILE     34 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   LYS    79 B      ARG     92 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   PRO   207 B      LEU    224 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   PHE   239 B      THR    253 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   ALA   268 B      THR    278 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   VAL   287 B      SER    298 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   VAL   313 B      ARG    316 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   LYS   345 B      THR    354 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   TYR   364 B      TYR    368 B                            3BH4
LOC  AlphaHelix   LEU   381 B      TYR    395 B                            3BH4

Цепь А:

Аннотация из PDB-файла включает 14 Α-спиралей, Stride аннотирует 9.
Пять отсутствующих у Stride спиралей содержат небольшое количество остатков - от 3 до 6.
Третья, четвёртая, шестая спирали Stride'a содержат на два остатка меньше.
Первая, вторая, пятая, седьмая, восьмая спираль Stride'a содержит на один остаток меньше (в трёх случаях отстутствует остаток а начале, в двух - в конце).
Наименьшая спираль алгоритма Stride содержит 6 осатков, что соответсвует тому, что алгоритму нужно две последовательных i-i+4 водородных связи для определения спирали.

Цепь B содержит тот же белок, что и цепь А, их разметка вторичной структуры в PDB-файле совпадает, Stride находит в цепи B на одну спираль больше, у спирали карйне подозрительный размер - 4 осттака.

β-листы.

Таблица 2: выдача сервиса о бета-листах находится справа, тогда как данные о вторичной структуре из PDB-файла - слева (данные организованы: номер цепи в листе - идентификатор листа - ифнормация о начальном остатке - информация о конечном остатке - +/- цепь относительно предыдущих - информация о атомах текущей и предыдущей цепей, образующих водородную связь (кроме первой цепи)).

    
SHEET    1   A 9 LEU A   6  GLN A   8  0                                        
SHEET    2   A 9 ALA A  38  ILE A  41  1  O  TRP A  40   N  MET A   7           
SHEET    3   A 9 GLN A  95  VAL A 100  1  O  TYR A  97   N  VAL A  39           
SHEET    4   A 9 GLY A 228  ILE A 231  1  O  ARG A 230   N  VAL A 100           
SHEET    5   A 9 PHE A 258  ALA A 261  1  O  VAL A 260   N  ILE A 231           
SHEET    6   A 9 SER A 283  PHE A 285  1  O  SER A 283   N  ALA A 261           
SHEET    7   A 9 ALA A 321  PHE A 324  1  O  VAL A 322   N  VAL A 284           
SHEET    8   A 9 TYR A 359  PHE A 363  1  O  TYR A 359   N  ALA A 321           
SHEET    9   A 9 LEU A   6  GLN A   8  1  N  LEU A   6   O  VAL A 362           
SHEET    1   B 2 LYS A  46  GLY A  47  0                                        
SHEET    2   B 2 PRO A  57  ASP A  59 -1  O  TYR A  58   N  LYS A  46           
SHEET    1   C 6 HIS A 104  LYS A 105  0                                        
SHEET    2   C 6 ALA A 200  VAL A 202 -1  O  ALA A 200   N  LYS A 105           
SHEET    3   C 6 PHE A 159  ASP A 165 -1  N  ASP A 160   O  ASP A 201           
SHEET    4   C 6 ILE A 170  PHE A 176 -1  O  PHE A 174   N  ALA A 162           
SHEET    5   C 6 ALA A 110  ASN A 120 -1  N  VAL A 117   O  LYS A 175           
SHEET    6   C 6 ASN A 123  GLU A 127 -1  O  GLN A 126   N  ASN A 120           
SHEET    1   D 6 HIS A 104  LYS A 105  0                                        
SHEET    2   D 6 ALA A 200  VAL A 202 -1  O  ALA A 200   N  LYS A 105           
SHEET    3   D 6 PHE A 159  ASP A 165 -1  N  ASP A 160   O  ASP A 201           
SHEET    4   D 6 ILE A 170  PHE A 176 -1  O  PHE A 174   N  ALA A 162           
SHEET    5   D 6 ALA A 110  ASN A 120 -1  N  VAL A 117   O  LYS A 175           
SHEET    6   D 6 TYR A 132  ASP A 139 -1  O  ILE A 134   N  VAL A 114           
SHEET    1   E 6 GLN A 400  TYR A 403  0                                        
SHEET    2   E 6 VAL A 409  ARG A 414 -1  O  GLY A 411   N  TYR A 403           
SHEET    3   E 6 LEU A 425  THR A 430 -1  O  ALA A 427   N  TRP A 412           
SHEET    4   E 6 VAL A 478  GLN A 483 -1  O  TYR A 481   N  ALA A 426           
SHEET    5   E 6 THR A 449  ASP A 452 -1  N  TYR A 451   O  VAL A 482           
SHEET    6   E 6 THR A 460  LYS A 462 -1  O  VAL A 461   N  TRP A 450           
SHEET    1   F 2 GLY A 435  TYR A 440  0                                        
SHEET    2   F 2 TRP A 468  VAL A 473 -1  O  PHE A 471   N  LYS A 437           
SHEET    1   G 9 LEU B   6  GLN B   8  0                                        
SHEET    2   G 9 ALA B  38  ILE B  41  1  O  TRP B  40   N  MET B   7           
SHEET    3   G 9 GLN B  95  VAL B 100  1  O  TYR B  97   N  VAL B  39           
SHEET    4   G 9 GLY B 228  ILE B 231  1  O  ARG B 230   N  VAL B 100           
SHEET    5   G 9 PHE B 258  ALA B 261  1  O  VAL B 260   N  ILE B 231           
SHEET    6   G 9 SER B 283  PHE B 285  1  O  SER B 283   N  THR B 259           
SHEET    7   G 9 ALA B 321  PHE B 324  1  O  VAL B 322   N  VAL B 284           
SHEET    8   G 9 TYR B 359  PHE B 363  1  O  TYR B 359   N  ALA B 321           
SHEET    9   G 9 LEU B   6  GLN B   8  1  N  LEU B   6   O  VAL B 362           
SHEET    1   H 2 LYS B  46  GLY B  47  0                                        
SHEET    2   H 2 PRO B  57  ASP B  59 -1  O  TYR B  58   N  LYS B  46           
SHEET    1   I 6 HIS B 104  LYS B 105  0                                        
SHEET    2   I 6 ALA B 200  VAL B 202 -1  O  ALA B 200   N  LYS B 105           
SHEET    3   I 6 PHE B 159  ASP B 165 -1  N  ASP B 160   O  ASP B 201           
SHEET    4   I 6 ILE B 170  PHE B 176 -1  O  PHE B 174   N  ALA B 162           
SHEET    5   I 6 ALA B 110  ASN B 120 -1  N  VAL B 117   O  LYS B 175           
SHEET    6   I 6 ASN B 123  GLU B 127 -1  O  GLN B 126   N  ASN B 120           
SHEET    1   J 6 HIS B 104  LYS B 105  0                                        
SHEET    2   J 6 ALA B 200  VAL B 202 -1  O  ALA B 200   N  LYS B 105           
SHEET    3   J 6 PHE B 159  ASP B 165 -1  N  ASP B 160   O  ASP B 201           
SHEET    4   J 6 ILE B 170  PHE B 176 -1  O  PHE B 174   N  ALA B 162           
SHEET    5   J 6 ALA B 110  ASN B 120 -1  N  VAL B 117   O  LYS B 175           
SHEET    6   J 6 TYR B 132  ASP B 139 -1  O  ILE B 134   N  VAL B 114           
SHEET    1   K 6 GLN B 400  TYR B 403  0                                        
SHEET    2   K 6 VAL B 409  ARG B 414 -1  O  GLY B 411   N  TYR B 403           
SHEET    3   K 6 LEU B 425  THR B 430 -1  O  ALA B 427   N  TRP B 412           
SHEET    4   K 6 VAL B 478  GLN B 483 -1  O  TYR B 481   N  ALA B 426           
SHEET    5   K 6 THR B 449  ASP B 452 -1  N  TYR B 451   O  VAL B 482           
SHEET    6   K 6 VAL B 461  LYS B 462 -1  O  VAL B 461   N  TRP B 450           
SHEET    1   L 2 GLY B 435  TYR B 440  0                                        
SHEET    2   L 2 TRP B 468  VAL B 473 -1  O  PHE B 471   N  LYS B 437

LOC  Strand       LEU     6 A      GLN      8 A                            3BH4
LOC  Strand       ALA    38 A      ILE     41 A                            3BH4
LOC  Strand       LYS    46 A      GLY     47 A                            3BH4
LOC  Strand       PRO    57 A      ASP     59 A                            3BH4
LOC  Strand       GLN    95 A      VAL    100 A                            3BH4
LOC  Strand       HIS   104 A      LYS    105 A                            3BH4
LOC  Strand       ALA   110 A      GLU    118 A                            3BH4
LOC  Strand       TYR   132 A      ASP    139 A                            3BH4
LOC  Strand       PHE   159 A      ASP    165 A                            3BH4
LOC  Strand       ILE   170 A      PHE    176 A                            3BH4
LOC  Strand       ALA   200 A      VAL    202 A                            3BH4
LOC  Strand       GLY   228 A      ILE    231 A                            3BH4
LOC  Strand       PHE   258 A      ALA    261 A                            3BH4
LOC  Strand       SER   283 A      PHE    285 A                            3BH4
LOC  Strand       ALA   321 A      PHE    324 A                            3BH4
LOC  Strand       TYR   359 A      PHE    363 A                            3BH4
LOC  Strand       GLN   400 A      TYR    403 A                            3BH4
LOC  Strand       VAL   409 A      ARG    414 A                            3BH4
LOC  Strand       LEU   425 A      THR    430 A                            3BH4
LOC  Strand       GLY   435 A      TYR    440 A                            3BH4
LOC  Strand       GLU   448 A      ASP    452 A                            3BH4
LOC  Strand       THR   460 A      ILE    463 A                            3BH4
LOC  Strand       TRP   468 A      VAL    473 A                            3BH4
LOC  Strand       VAL   478 A      GLN    483 A                            3BH4
LOC  Strand       LEU     6 B      GLN      8 B                            3BH4
LOC  Strand       ALA    38 B      ILE     41 B                            3BH4
LOC  Strand       LYS    46 B      GLY     47 B                            3BH4
LOC  Strand       PRO    57 B      ASP     59 B                            3BH4
LOC  Strand       GLN    95 B      VAL    100 B                            3BH4
LOC  Strand       HIS   104 B      LYS    105 B                            3BH4
LOC  Strand       ALA   110 B      VAL    119 B                            3BH4
LOC  Strand       GLU   127 B      ASP    139 B                            3BH4
LOC  Strand       PHE   159 B      ASP    165 B                            3BH4
LOC  Strand       ILE   170 B      PHE    176 B                            3BH4
LOC  Strand       ALA   200 B      VAL    202 B                            3BH4
LOC  Strand       GLY   228 B      ILE    231 B                            3BH4
LOC  Strand       PHE   258 B      ALA    261 B                            3BH4
LOC  Strand       SER   283 B      PHE    285 B                            3BH4
LOC  Strand       ALA   321 B      PHE    324 B                            3BH4
LOC  Strand       TYR   359 B      PHE    363 B                            3BH4
LOC  Strand       GLN   400 B      TYR    403 B                            3BH4
LOC  Strand       VAL   409 B      ARG    414 B                            3BH4
LOC  Strand       LEU   425 B      THR    430 B                            3BH4
LOC  Strand       GLY   435 B      TYR    440 B                            3BH4
LOC  Strand       GLU   448 B      ASP    452 B                            3BH4
LOC  Strand       VAL   461 B      ILE    463 B                            3BH4
LOC  Strand       TRP   468 B      VAL    473 B                            3BH4
LOC  Strand       VAL   478 B      GLN    483 B                            3BH4

Цепь А:

В PDB-аннотации 6 β-листов, первый содержит 9 тяжей, второй и шестой - 2, остальные - 6. Stride выдал 24 тяжа.
В Stride-аннотации атомы не входят в состав двух или более тяжей и листов, тогда как в PDB-файле в А9-листе первый и последней тяжи идентичны из-за особенностей формы листа - он организован в "трубу", напоминая бета-бочонок, листы C6 и D6 идентичны, за исключением последнего тяжа.

Таблица 3: оставлены только уникальные тяжи для PDB-аннотации.

SHEET 1 A 9 LEU A 6 GLN A 8 0 SHEET 2 A 9 ALA A 38 ILE A 41 1 O TRP A 40 N MET A 7 SHEET 3 A 9 GLN A 95 VAL A 100 1 O TYR A 97 N VAL A 39 SHEET 4 A 9 GLY A 228 ILE A 231 1 O ARG A 230 N VAL A 100 SHEET 5 A 9 PHE A 258 ALA A 261 1 O VAL A 260 N ILE A 231 SHEET 6 A 9 SER A 283 PHE A 285 1 O SER A 283 N ALA A 261 SHEET 7 A 9 ALA A 321 PHE A 324 1 O VAL A 322 N VAL A 284 SHEET 8 A 9 TYR A 359 PHE A 363 1 O TYR A 359 N ALA A 321 SHEET 1 B 2 LYS A 46 GLY A 47 0 SHEET 2 B 2 PRO A 57 ASP A 59 -1 O TYR A 58 N LYS A 46 SHEET 1 C 6 HIS A 104 LYS A 105 0 SHEET 2 C 6 ALA A 200 VAL A 202 -1 O ALA A 200 N LYS A 105 SHEET 3 C 6 PHE A 159 ASP A 165 -1 N ASP A 160 O ASP A 201 SHEET 4 C 6 ILE A 170 PHE A 176 -1 O PHE A 174 N ALA A 162 SHEET 5 C 6 ALA A 110 ASN A 120 -1 N VAL A 117 O LYS A 175 SHEET 6 C 6 ASN A 123 GLU A 127 -1 O GLN A 126 N ASN A 120 SHEET 6 D 6 TYR A 132 ASP A 139 -1 O ILE A 134 N VAL A 114 SHEET 1 E 6 GLN A 400 TYR A 403 0 SHEET 2 E 6 VAL A 409 ARG A 414 -1 O GLY A 411 N TYR A 403 SHEET 3 E 6 LEU A 425 THR A 430 -1 O ALA A 427 N TRP A 412 SHEET 4 E 6 VAL A 478 GLN A 483 -1 O TYR A 481 N ALA A 426 SHEET 5 E 6 THR A 449 ASP A 452 -1 N TYR A 451 O VAL A 482 SHEET 6 E 6 THR A 460 LYS A 462 -1 O VAL A 461 N TRP A 450 SHEET 1 F 2 GLY A 435 TYR A 440 0 SHEET 2 F 2 TRP A 468 VAL A 473 -1 O PHE A 471 N LYS A 437 SHEET 1 G 9 LEU B 6 GLN B 8 0 SHEET 2 G 9 ALA B 38 ILE B 41 1 O TRP B 40 N MET B 7 SHEET 3 G 9 GLN B 95 VAL B 100 1 O TYR B 97 N VAL B 39 SHEET 4 G 9 GLY B 228 ILE B 231 1 O ARG B 230 N VAL B 100 SHEET 5 G 9 PHE B 258 ALA B 261 1 O VAL B 260 N ILE B 231 SHEET 6 G 9 SER B 283 PHE B 285 1 O SER B 283 N THR B 259 SHEET 7 G 9 ALA B 321 PHE B 324 1 O VAL B 322 N VAL B 284 SHEET 8 G 9 TYR B 359 PHE B 363 1 O TYR B 359 N ALA B 321 SHEET 1 H 2 LYS B 46 GLY B 47 0 SHEET 2 H 2 PRO B 57 ASP B 59 -1 O TYR B 58 N LYS B 46 SHEET 1 I 6 HIS B 104 LYS B 105 0 SHEET 2 I 6 ALA B 200 VAL B 202 -1 O ALA B 200 N LYS B 105 SHEET 3 I 6 PHE B 159 ASP B 165 -1 N ASP B 160 O ASP B 201 SHEET 4 I 6 ILE B 170 PHE B 176 -1 O PHE B 174 N ALA B 162 SHEET 5 I 6 ALA B 110 ASN B 120 -1 N VAL B 117 O LYS B 175 SHEET 6 I 6 ASN B 123 GLU B 127 -1 O GLN B 126 N ASN B 120 SHEET 6 J 6 TYR B 132 ASP B 139 -1 O ILE B 134 N VAL B 114 SHEET 1 K 6 GLN B 400 TYR B 403 0 SHEET 2 K 6 VAL B 409 ARG B 414 -1 O GLY B 411 N TYR B 403 SHEET 3 K 6 LEU B 425 THR B 430 -1 O ALA B 427 N TRP B 412 SHEET 4 K 6 VAL B 478 GLN B 483 -1 O TYR B 481 N ALA B 426 SHEET 5 K 6 THR B 449 ASP B 452 -1 N TYR B 451 O VAL B 482 SHEET 6 K 6 VAL B 461 LYS B 462 -1 O VAL B 461 N TRP B 450 SHEET 1 L 2 GLY B 435 TYR B 440 0 SHEET 2 L 2 TRP B 468 VAL B 473 -1 O PHE B 471 N LYS B 437

LOC Strand LEU 6 A GLN 8 A 3BH4 LOC Strand ALA 38 A ILE 41 A 3BH4 LOC Strand LYS 46 A GLY 47 A 3BH4 LOC Strand PRO 57 A ASP 59 A 3BH4 LOC Strand GLN 95 A VAL 100 A 3BH4 LOC Strand HIS 104 A LYS 105 A 3BH4 LOC Strand ALA 110 A GLU 118 A 3BH4 LOC Strand TYR 132 A ASP 139 A 3BH4 LOC Strand PHE 159 A ASP 165 A 3BH4 LOC Strand ILE 170 A PHE 176 A 3BH4 LOC Strand ALA 200 A VAL 202 A 3BH4 LOC Strand GLY 228 A ILE 231 A 3BH4 LOC Strand PHE 258 A ALA 261 A 3BH4 LOC Strand SER 283 A PHE 285 A 3BH4 LOC Strand ALA 321 A PHE 324 A 3BH4 LOC Strand TYR 359 A PHE 363 A 3BH4 LOC Strand GLN 400 A TYR 403 A 3BH4 LOC Strand VAL 409 A ARG 414 A 3BH4 LOC Strand LEU 425 A THR 430 A 3BH4 LOC Strand GLY 435 A TYR 440 A 3BH4 LOC Strand GLU 448 A ASP 452 A 3BH4 LOC Strand THR 460 A ILE 463 A 3BH4 LOC Strand TRP 468 A VAL 473 A 3BH4 LOC Strand VAL 478 A GLN 483 A 3BH4 LOC Strand LEU 6 B GLN 8 B 3BH4 LOC Strand ALA 38 B ILE 41 B 3BH4 LOC Strand LYS 46 B GLY 47 B 3BH4 LOC Strand PRO 57 B ASP 59 B 3BH4 LOC Strand GLN 95 B VAL 100 B 3BH4 LOC Strand HIS 104 B LYS 105 B 3BH4 LOC Strand ALA 110 B VAL 119 B 3BH4 LOC Strand GLU 127 B ASP 139 B 3BH4 LOC Strand PHE 159 B ASP 165 B 3BH4 LOC Strand ILE 170 B PHE 176 B 3BH4 LOC Strand ALA 200 B VAL 202 B 3BH4 LOC Strand GLY 228 B ILE 231 B 3BH4 LOC Strand PHE 258 B ALA 261 B 3BH4 LOC Strand SER 283 B PHE 285 B 3BH4 LOC Strand ALA 321 B PHE 324 B 3BH4 LOC Strand TYR 359 B PHE 363 B 3BH4 LOC Strand GLN 400 B TYR 403 B 3BH4 LOC Strand VAL 409 B ARG 414 B 3BH4 LOC Strand LEU 425 B THR 430 B 3BH4 LOC Strand GLY 435 B TYR 440 B 3BH4 LOC Strand GLU 448 B ASP 452 B 3BH4 LOC Strand VAL 461 B ILE 463 B 3BH4 LOC Strand TRP 468 B VAL 473 B 3BH4 LOC Strand VAL 478 B GLN 483 B 3BH4

Теперь видно, что сами тяжи по большей части идентичны, некоторые отличаются по составу (тяж, состоящий в PDB-аннотации из остатков 110-120, в Stride заключает всего 110-118 остатки, тяж, в PDB имеющий остатки 449-452, алгоритм Stride находит больше на один остаток (448-452), также и тяжом с остатками 460-462 из PDB-файла, в Stride он имеет остатки 460-464.
В Stride отсутствует тяж, который бы соответствовал тяжу из PDB-разметки, состоящему из остатков 123-127.

Разметка цепи B в PDB-файле аналогична цепи А. Stride имеет в цепи B три тяжа, отличающихся по составу остатков от тяжей в цепи А, - тяж:110-118 в цепи A соответсвует тяжу: 110-119 в цепи B, тяж 132-139 в цепи A соответствует тяжу:127-139 в цепи B, тяж:460-463 в цепи A соотвутствует тяжу:461-463 цепи B.