Контакты в структуре белка HutP_BACSU (PDB ID: 1WPV)
На всякий случай: 1WPV.pdb.
Примеры разных контактов в молекуле белка HutP_BACSU
Пример гидрофобного контакта.
Используемый скрипт: phe.spt.
Исследованы контакты остатка фенилаланина (PHE141:A). Полагаем, что реализуется гидрофобное взаимодействие, если расстояние между неполярными химическими группировкам меньше 4.0 Å (критерий немного ужесточен).
Номера аминокислотных остатков, контактирующих с выбранным остатком фенилаланина и, как и фенилаланин, являющихся гидрофобными:
18, 86, 126 (LEU18:A, VAL86:A, TYR126:A).
На глаз сложно точно сказать о существовании гидрофобного кластера. Но, если учесть, что строго его определения, из-за сложности конфигурации неполярных групп в структурах, впринципе нет, можно предположить, что сближенные неполярные группировки указанных выше аминокислотных остатков формируют некий гидрофобный кластер. Это обосновывается взаимодействиями неполярных групп внутри него.
Примеры водородных связей между боковыми группами.
Используемый скрипт: hbonds.spt.
Найдены два примера водородных связей, полагая, что есть водородная связь, если расстояние между донором и акцептором водорода не более, чем 3,5 Å.
На картинке слева изображен пример связи между боковыми группами двух аминокислотных остатков, в котором донором и акцептором водорода являются атомы кислорода; справа - донором и акцептором являются атомы азота.
Пример дисульфидного мостика в молекуле инсулина.
В связи с отсутствием дисульфидных мостиков в моем белке, рассмотрим структуру молекулы инсулина (PDB ID: 1ZNI), в которой их целых 6!
Используемый скрипт: ssbonds.spt.
Сверху приведено изображение всех дисульфидных мостиков в молекуле инсулина, а слева, для наглядности, - изображение одного из них.
Описание контактов белка HutP_BACSU с лигандом L-гистидином
Чтобы было веселее, выбираем в качестве лиганда L-гистидин, к тому же его молекулы связаны со вторым лигандом - Mg2+ (про связи Mg2+ кое-что написано в PDB-файле, поэтому тем более выбираем L-гистидин). Оба имеют отношение к функции белка - регуляции экспрессии гистидиновых структурных генов. Если точнее, их присутствие ведет к изменению конформации гексамера (данный белок состоит из трех полипетидных цепей, но функционирует как бинарный комплекс - гексамер), после чего возможно распознавание специфической РНК-последовательности в зоне терминации и формирование антитерминационного комплекса.
Используемый скрипт: ligand.spt.
Наименьшие расстояния между C атомами лиганда и C атомами а.о.
Изображение:
Таблица.
| Имя атома лиганда | Имя контактирующего атома белка | Расстояние в Å | Предположительная природа контакта |
| HIS1001:A.CE1 | TYR69:C.CE1 | 3.49 | Гидрофобное взаимодействие |
| HIS1001:A.CG | GLY130:A.CA | 3.52 | Гидрофобное взаимодействие |
| HIS1001:A.CD2 | ARG98:A.CB | 3.65 | Гидрофобное взаимодействие |
| HIS1001:A.CE1 | ALA131:A.CB | 3.93 | Гидрофобное взаимодействие |
| HIS1001:A.C | ARG88:A.CZ | 4.06 | Гидрофобное взаимодействие |
| HIS1001:A.C | ILE129:A.CG2 | 4.09 | Гидрофобное взаимодействие |
| HIS1001:A.CD2 | LEU97:A.C | 4.96 | Гидрофобное взаимодействие |
Пояснение. Значения расстояний между неполярными химическими группировками <5.0 Å, в указанных выше контактах можно предположить гидрофобное взаимодействие.
| Атомы бензольного кольца HIS1001:A | Атомы бензольного кольца TYR76:C | min 3.41 (HIS1001:A.CD2-TYR76:C.CE1) | Pi стэкинг - нековалентное ароматическое взаимодействие |
Изображение pi стэкинга:
Определение водородных связей.
Изображение:
Таблица.
| Имя атома лиганда | Имя контактирующего атома белка | Расстояние в Å | Предположительная природа контакта |
| HIS1001:A.OXT | ARG98:A.NH1 | 2.77 | Электростатическое взаимодействие: водородная связь O—H... :N |
| HIS1001:A.O | ARG88:A.NH2 | 2.78 | Электростатическое взаимодействие: водородная связь O—H... :N |
| HIS1001:A.N | TYR69:C.OH | 2.88 | Электростатическое взаимодействие: водородная связь O—H... :N |
| HIS1001:A.OXT | ARG98:A.NH2; ARG88:A.NH2 | 2.90 | Электростатическое взаимодействие: водородная связь O—H... :N |
| HIS1001:A.N | HIS73:C.NE2 | 3.41 | Водородная связь N—H... :N |
| HIS1001:A.NE2 | ALA131:A.N | 3.41 | Водородная связь N—H... :N |
Пояснение. Расстояния между донорами и акцепторами водорода не более, чем 3,5 Å, следовательно, предпологаем существование водородных связей, которые вприцнипе можно рассматривать как электростатические взаимодействия. Но, в данном случае, исходим из предположения, что электростатическое взаимодействие возможно, если расстояние между разноименно заряженными атомами не более 3,2 Å.
Связь L-гистидина с ионом магния.
Изображение:
Таблица.
| Имя атома лиганда | Имя контактирующего атома белка | Расстояние в Å | Предположительная природа контакта |
| HIS1001:A.O | MG1002:C | 2.24 | Ван-дер-ваальсово взаимодействие |
| HIS1001:A.N | MG1002:C | 2.41 | Ковалентная связь по донорно-акцепторному механизму |
Если расстояние между атомами очень близко к сумме их радиусов Ван-дер-Вааальса, считаем, что имеет место крайне слабое ван-дер-ваальсово взаимодействие.
© Eugenia Prokhorova 2011