data_2D8L
# 
_entry.id   2D8L 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  2D8L       
RCSB RCSB025122 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2006-11-14 2005-12-06 ? 2D8L 0 
2 2009-02-24 ?          ? 2D8L 1 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      VERSN 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         2D8L 
_pdbx_database_status.deposit_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.process_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Itoh, T.'      1 
'Ochiai, A.'    2 
'Mikami, B.'    3 
'Hashimoto, W.' 4 
'Murata, K.'    5 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;A novel glycoside hydrolase family 105: the structure of family 105 unsaturated rhamnogalacturonyl hydrolase complexed with a disaccharide in comparison with family 88 enzyme complexed with the disaccharide
;
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            360 
_citation.page_first                573 
_citation.page_last                 585 
_citation.year                      2006 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   16781735 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jmb.2006.04.047 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Itoh, T.'      1 
primary 'Ochiai, A.'    2 
primary 'Mikami, B.'    3 
primary 'Hashimoto, W.' 4 
primary 'Murata, K.'    5 
# 
_cell.entry_id           2D8L 
_cell.length_a           91.831 
_cell.length_b           91.831 
_cell.length_c           178.865 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        120.00 
_cell.Z_PDB              12 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         2D8L 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 61 2 2' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'Putative glycosyl hydrolase yteR' 43022.133 1   ? ? ? 3.2.1.- 
2 non-polymer man 
;SUGAR ((4S,5R,6R)-6-((2R,3R,4R,5R,6R)-3-ACETAMIDO-2,5-DIHYDROXY-6-(HYDROXYMETHYL)-TETRAHYDRO-2H-PYRAN-4-YLOXY)-4,5-DIHYDROXY-5,6-DIHYDRO-4H-PYRAN-2-CARBOXYLIC ACID)
;
379.320   1   ? ? ? ?       
3 water       nat water 18.015    625 ? ? ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'rhamnogalacturonyl hydrolase' 
2 ?                              
3 ?                              
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGSMDQSIAVKSPLTYAEALANTIMNTYTVEELPPANRWHYHQGVFLCGVLRLWEATGEKRYFEYAKAYADLLIDDNGNL
LFRRDELDAIQAGLILFPLYEQTKDERYVKAAKRLRSLYGTLNRTSEGGFWHKDGYPYQMWLDGLYMGGPFALKYANLKQ
ETELFDQVVLQESLMRKHTKDAKTGLFYHAWDEAKKMPWANEETGCSPEFWARSIGWYVMSLADMIEELPKKHPNRHVWK
NTLQDMIKSICRYQDKETGLWYQIVDKGDRSDNWLESSGSCLYMYAIAKGINKGYLDRAYETTLLKAYQGLIQHKTETSE
DGAFLVKDICVGTSAGFYDYYVSRERSTNDLHGAGAFILAMTELEPLFRSAGK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSMDQSIAVKSPLTYAEALANTIMNTYTVEELPPANRWHYHQGVFLCGVLRLWEATGEKRYFEYAKAYADLLIDDNGNL
LFRRDELDAIQAGLILFPLYEQTKDERYVKAAKRLRSLYGTLNRTSEGGFWHKDGYPYQMWLDGLYMGGPFALKYANLKQ
ETELFDQVVLQESLMRKHTKDAKTGLFYHAWDEAKKMPWANEETGCSPEFWARSIGWYVMSLADMIEELPKKHPNRHVWK
NTLQDMIKSICRYQDKETGLWYQIVDKGDRSDNWLESSGSCLYMYAIAKGINKGYLDRAYETTLLKAYQGLIQHKTETSE
DGAFLVKDICVGTSAGFYDYYVSRERSTNDLHGAGAFILAMTELEPLFRSAGK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   MET n 
1 5   ASP n 
1 6   GLN n 
1 7   SER n 
1 8   ILE n 
1 9   ALA n 
1 10  VAL n 
1 11  LYS n 
1 12  SER n 
1 13  PRO n 
1 14  LEU n 
1 15  THR n 
1 16  TYR n 
1 17  ALA n 
1 18  GLU n 
1 19  ALA n 
1 20  LEU n 
1 21  ALA n 
1 22  ASN n 
1 23  THR n 
1 24  ILE n 
1 25  MET n 
1 26  ASN n 
1 27  THR n 
1 28  TYR n 
1 29  THR n 
1 30  VAL n 
1 31  GLU n 
1 32  GLU n 
1 33  LEU n 
1 34  PRO n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  ASN n 
1 38  ARG n 
1 39  TRP n 
1 40  HIS n 
1 41  TYR n 
1 42  HIS n 
1 43  GLN n 
1 44  GLY n 
1 45  VAL n 
1 46  PHE n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  GLY n 
1 50  VAL n 
1 51  LEU n 
1 52  ARG n 
1 53  LEU n 
1 54  TRP n 
1 55  GLU n 
1 56  ALA n 
1 57  THR n 
1 58  GLY n 
1 59  GLU n 
1 60  LYS n 
1 61  ARG n 
1 62  TYR n 
1 63  PHE n 
1 64  GLU n 
1 65  TYR n 
1 66  ALA n 
1 67  LYS n 
1 68  ALA n 
1 69  TYR n 
1 70  ALA n 
1 71  ASP n 
1 72  LEU n 
1 73  LEU n 
1 74  ILE n 
1 75  ASP n 
1 76  ASP n 
1 77  ASN n 
1 78  GLY n 
1 79  ASN n 
1 80  LEU n 
1 81  LEU n 
1 82  PHE n 
1 83  ARG n 
1 84  ARG n 
1 85  ASP n 
1 86  GLU n 
1 87  LEU n 
1 88  ASP n 
1 89  ALA n 
1 90  ILE n 
1 91  GLN n 
1 92  ALA n 
1 93  GLY n 
1 94  LEU n 
1 95  ILE n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  PRO n 
1 99  LEU n 
1 100 TYR n 
1 101 GLU n 
1 102 GLN n 
1 103 THR n 
1 104 LYS n 
1 105 ASP n 
1 106 GLU n 
1 107 ARG n 
1 108 TYR n 
1 109 VAL n 
1 110 LYS n 
1 111 ALA n 
1 112 ALA n 
1 113 LYS n 
1 114 ARG n 
1 115 LEU n 
1 116 ARG n 
1 117 SER n 
1 118 LEU n 
1 119 TYR n 
1 120 GLY n 
1 121 THR n 
1 122 LEU n 
1 123 ASN n 
1 124 ARG n 
1 125 THR n 
1 126 SER n 
1 127 GLU n 
1 128 GLY n 
1 129 GLY n 
1 130 PHE n 
1 131 TRP n 
1 132 HIS n 
1 133 LYS n 
1 134 ASP n 
1 135 GLY n 
1 136 TYR n 
1 137 PRO n 
1 138 TYR n 
1 139 GLN n 
1 140 MET n 
1 141 TRP n 
1 142 LEU n 
1 143 ASP n 
1 144 GLY n 
1 145 LEU n 
1 146 TYR n 
1 147 MET n 
1 148 GLY n 
1 149 GLY n 
1 150 PRO n 
1 151 PHE n 
1 152 ALA n 
1 153 LEU n 
1 154 LYS n 
1 155 TYR n 
1 156 ALA n 
1 157 ASN n 
1 158 LEU n 
1 159 LYS n 
1 160 GLN n 
1 161 GLU n 
1 162 THR n 
1 163 GLU n 
1 164 LEU n 
1 165 PHE n 
1 166 ASP n 
1 167 GLN n 
1 168 VAL n 
1 169 VAL n 
1 170 LEU n 
1 171 GLN n 
1 172 GLU n 
1 173 SER n 
1 174 LEU n 
1 175 MET n 
1 176 ARG n 
1 177 LYS n 
1 178 HIS n 
1 179 THR n 
1 180 LYS n 
1 181 ASP n 
1 182 ALA n 
1 183 LYS n 
1 184 THR n 
1 185 GLY n 
1 186 LEU n 
1 187 PHE n 
1 188 TYR n 
1 189 HIS n 
1 190 ALA n 
1 191 TRP n 
1 192 ASP n 
1 193 GLU n 
1 194 ALA n 
1 195 LYS n 
1 196 LYS n 
1 197 MET n 
1 198 PRO n 
1 199 TRP n 
1 200 ALA n 
1 201 ASN n 
1 202 GLU n 
1 203 GLU n 
1 204 THR n 
1 205 GLY n 
1 206 CYS n 
1 207 SER n 
1 208 PRO n 
1 209 GLU n 
1 210 PHE n 
1 211 TRP n 
1 212 ALA n 
1 213 ARG n 
1 214 SER n 
1 215 ILE n 
1 216 GLY n 
1 217 TRP n 
1 218 TYR n 
1 219 VAL n 
1 220 MET n 
1 221 SER n 
1 222 LEU n 
1 223 ALA n 
1 224 ASP n 
1 225 MET n 
1 226 ILE n 
1 227 GLU n 
1 228 GLU n 
1 229 LEU n 
1 230 PRO n 
1 231 LYS n 
1 232 LYS n 
1 233 HIS n 
1 234 PRO n 
1 235 ASN n 
1 236 ARG n 
1 237 HIS n 
1 238 VAL n 
1 239 TRP n 
1 240 LYS n 
1 241 ASN n 
1 242 THR n 
1 243 LEU n 
1 244 GLN n 
1 245 ASP n 
1 246 MET n 
1 247 ILE n 
1 248 LYS n 
1 249 SER n 
1 250 ILE n 
1 251 CYS n 
1 252 ARG n 
1 253 TYR n 
1 254 GLN n 
1 255 ASP n 
1 256 LYS n 
1 257 GLU n 
1 258 THR n 
1 259 GLY n 
1 260 LEU n 
1 261 TRP n 
1 262 TYR n 
1 263 GLN n 
1 264 ILE n 
1 265 VAL n 
1 266 ASP n 
1 267 LYS n 
1 268 GLY n 
1 269 ASP n 
1 270 ARG n 
1 271 SER n 
1 272 ASP n 
1 273 ASN n 
1 274 TRP n 
1 275 LEU n 
1 276 GLU n 
1 277 SER n 
1 278 SER n 
1 279 GLY n 
1 280 SER n 
1 281 CYS n 
1 282 LEU n 
1 283 TYR n 
1 284 MET n 
1 285 TYR n 
1 286 ALA n 
1 287 ILE n 
1 288 ALA n 
1 289 LYS n 
1 290 GLY n 
1 291 ILE n 
1 292 ASN n 
1 293 LYS n 
1 294 GLY n 
1 295 TYR n 
1 296 LEU n 
1 297 ASP n 
1 298 ARG n 
1 299 ALA n 
1 300 TYR n 
1 301 GLU n 
1 302 THR n 
1 303 THR n 
1 304 LEU n 
1 305 LEU n 
1 306 LYS n 
1 307 ALA n 
1 308 TYR n 
1 309 GLN n 
1 310 GLY n 
1 311 LEU n 
1 312 ILE n 
1 313 GLN n 
1 314 HIS n 
1 315 LYS n 
1 316 THR n 
1 317 GLU n 
1 318 THR n 
1 319 SER n 
1 320 GLU n 
1 321 ASP n 
1 322 GLY n 
1 323 ALA n 
1 324 PHE n 
1 325 LEU n 
1 326 VAL n 
1 327 LYS n 
1 328 ASP n 
1 329 ILE n 
1 330 CYS n 
1 331 VAL n 
1 332 GLY n 
1 333 THR n 
1 334 SER n 
1 335 ALA n 
1 336 GLY n 
1 337 PHE n 
1 338 TYR n 
1 339 ASP n 
1 340 TYR n 
1 341 TYR n 
1 342 VAL n 
1 343 SER n 
1 344 ARG n 
1 345 GLU n 
1 346 ARG n 
1 347 SER n 
1 348 THR n 
1 349 ASN n 
1 350 ASP n 
1 351 LEU n 
1 352 HIS n 
1 353 GLY n 
1 354 ALA n 
1 355 GLY n 
1 356 ALA n 
1 357 PHE n 
1 358 ILE n 
1 359 LEU n 
1 360 ALA n 
1 361 MET n 
1 362 THR n 
1 363 GLU n 
1 364 LEU n 
1 365 GLU n 
1 366 PRO n 
1 367 LEU n 
1 368 PHE n 
1 369 ARG n 
1 370 SER n 
1 371 ALA n 
1 372 GLY n 
1 373 LYS n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     Bacillus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Bacillus subtilis' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     1423 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli BL21(DE3)' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     469008 
_entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'BL21(DE3)' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          plasmide 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       pET21d 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                  1 
_struct_ref.db_name             UNP 
_struct_ref.db_code             YTER_BACSU 
_struct_ref.pdbx_db_accession   O34559 
_struct_ref.entity_id           1 
_struct_ref.pdbx_align_begin    1 
_struct_ref.biol_id             . 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              2D8L 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 373 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             O34559 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  1 
_struct_ref_seq.db_align_end                  373 
_struct_ref_seq.details                       ? 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       373 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
UCD SACCHARIDE          . 
;(4S,5R,6R)-6-((2R,3R,4R,5R,6R)-3-ACETAMIDO-2,5-DIHYDROXY-6-(HYDROXYMETHYL)-TETRAHYDRO-2H-PYRAN-4-YLOXY)-4,5-DIHYDROXY-5,6-DIHYDRO-4H-PYRAN-2-CARBOXYLIC ACID
;
'4-DEOXY-L-THREO-HEX-4-ENOPYRANOSYLURONIC ACID-(1,3)-N-ACETYL-D-GALACTOSAMINE; UNSATURATED CHONDROITIN DISACCHARIDE' 
'C14 H21 N O11'  379.320 
HOH NON-POLYMER         . WATER ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          2D8L 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.53 
_exptl_crystal.density_percent_sol   52.53 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            298 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              7.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    '1.2M citrate, 0.1M Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'RIGAKU JUPITER 210' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2005-06-29 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.8 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'SPRING-8 BEAMLINE BL38B1' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SPRING-8 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BL38B1 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.8 
# 
_reflns.entry_id                     2D8L 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             50 
_reflns.d_resolution_high            1.7 
_reflns.number_obs                   47953 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         98.1 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            ? 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.7 
_reflns_shell.d_res_low              1.76 
_reflns_shell.percent_possible_all   96.3 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           2D8L 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 CNS 
_computing.structure_refinement               SHELXL-97 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               2D8L 
_refine.ls_number_reflns_obs                   45283 
_refine.ls_number_reflns_all                   45283 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           10.00 
_refine.ls_d_res_high                          1.70 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  91.7 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_R_factor_all                        0.1617 
_refine.ls_R_factor_R_work                     ? 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.2192 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free                2391 
_refine.ls_number_parameters                   14605 
_refine.ls_number_restraints                   12509 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.B_iso_mean                             ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'AB INITIO' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'Engh & Huber' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_analyze.entry_id                        2D8L 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    ? 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             ? 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           ? 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   ? 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            ? 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      10 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          0.00 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      3611.50 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        2961 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         26 
_refine_hist.number_atoms_solvent             625 
_refine_hist.number_atoms_total               3612 
_refine_hist.d_res_high                       1.70 
_refine_hist.d_res_low                        10.00 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
s_bond_d               0.008  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_angle_d              0.026  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_similar_dist         0.000  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_from_restr_planes    0.0259 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_zero_chiral_vol      0.048  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_non_zero_chiral_vol  0.054  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_anti_bump_dis_restr  0.020  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_rigid_bond_adp_cmpnt 0.000  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_similar_adp_cmpnt    0.071  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
s_approx_iso_adps      0.000  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_pdbx_refine.entry_id                                    2D8L 
_pdbx_refine.R_factor_all_no_cutoff                      0.1617 
_pdbx_refine.R_factor_obs_no_cutoff                      ? 
_pdbx_refine.free_R_factor_no_cutoff                     0.2192 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_size_perc_no_cutoff     ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_ct_no_cutoff            ? 
_pdbx_refine.R_factor_all_4sig_cutoff                    0.1355 
_pdbx_refine.R_factor_obs_4sig_cutoff                    ? 
_pdbx_refine.free_R_factor_4sig_cutoff                   ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_size_perc_4sig_cutoff   ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_ct_4sig_cutoff          ? 
_pdbx_refine.number_reflns_obs_4sig_cutoff               32809 
_pdbx_refine.pdbx_refine_id                              'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  2D8L 
_struct.title                     'Crystal Structure of Unsaturated Rhamnogalacturonyl Hydrolase in complex with dGlcA-GalNAc' 
_struct.pdbx_descriptor           'Putative glycosyl hydrolase yteR (E.C.3.2.1.-)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        2D8L 
_struct_keywords.pdbx_keywords   hydrolase 
_struct_keywords.text            'unsaturated rhamnogalacturonyl hydrolase, hydrolase' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  SER A 12  ? TYR A 28  ? SER A 12  TYR A 28  1 ? 17 
HELX_P HELX_P2  2  HIS A 40  ? GLY A 58  ? HIS A 40  GLY A 58  1 ? 19 
HELX_P HELX_P3  3  GLU A 59  ? ILE A 74  ? GLU A 59  ILE A 74  1 ? 16 
HELX_P HELX_P4  4  GLU A 86  ? LEU A 94  ? GLU A 86  LEU A 94  5 ? 9  
HELX_P HELX_P5  5  ILE A 95  ? LYS A 104 ? ILE A 95  LYS A 104 1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  6  GLU A 106 ? SER A 117 ? GLU A 106 SER A 117 1 ? 12 
HELX_P HELX_P7  7  LEU A 118 ? LEU A 122 ? LEU A 118 LEU A 122 5 ? 5  
HELX_P HELX_P8  8  LEU A 142 ? GLN A 160 ? LEU A 142 GLN A 160 1 ? 19 
HELX_P HELX_P9  9  THR A 162 ? LYS A 180 ? THR A 162 LYS A 180 1 ? 19 
HELX_P HELX_P10 10 TRP A 211 ? ILE A 226 ? TRP A 211 ILE A 226 1 ? 16 
HELX_P HELX_P11 11 GLU A 227 ? LEU A 229 ? GLU A 227 LEU A 229 5 ? 3  
HELX_P HELX_P12 12 HIS A 233 ? TYR A 253 ? HIS A 233 TYR A 253 1 ? 21 
HELX_P HELX_P13 13 GLU A 276 ? LYS A 293 ? GLU A 276 LYS A 293 1 ? 18 
HELX_P HELX_P14 14 ASP A 297 ? ALA A 299 ? ASP A 297 ALA A 299 5 ? 3  
HELX_P HELX_P15 15 TYR A 300 ? LYS A 315 ? TYR A 300 LYS A 315 1 ? 16 
HELX_P HELX_P16 16 PHE A 337 ? SER A 343 ? PHE A 337 SER A 343 1 ? 7  
HELX_P HELX_P17 17 ASP A 350 ? ALA A 371 ? ASP A 350 ALA A 371 1 ? 22 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id                1 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id          PRO 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id           34 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id          A 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id           . 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code      ? 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id           PRO 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id            34 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id           A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2   PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2    35 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2   A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2    ? 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2    PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2     35 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2    A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num     1 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle       -4.83 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 2 ? 
B ? 2 ? 
C ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 GLN A 139 ? TRP A 141 ? ? GLN A 139 TRP A 141 
A 2 ALA A 190 ? ASP A 192 ? ? ALA A 190 ASP A 192 
B 1 THR A 316 ? THR A 318 ? ? THR A 316 THR A 318 
B 2 PHE A 324 ? VAL A 326 ? ? PHE A 324 VAL A 326 
C 1 ILE A 329 ? CYS A 330 ? ? ILE A 329 CYS A 330 
C 2 ARG A 346 ? SER A 347 ? ? ARG A 346 SER A 347 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N MET A 140 ? N MET A 140 O TRP A 191 ? O TRP A 191 
B 1 2 N GLU A 317 ? N GLU A 317 O LEU A 325 ? O LEU A 325 
C 1 2 N ILE A 329 ? N ILE A 329 O SER A 347 ? O SER A 347 
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE UCD A 1001' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 19 HIS A 40  ? HIS A 40   . . 1_555 ? 
2  AC1 19 TYR A 41  ? TYR A 41   . . 1_555 ? 
3  AC1 19 HIS A 42  ? HIS A 42   . . 1_555 ? 
4  AC1 19 LYS A 133 ? LYS A 133  . . 1_555 ? 
5  AC1 19 TYR A 136 ? TYR A 136  . . 1_555 ? 
6  AC1 19 LYS A 232 ? LYS A 232  . . 8_665 ? 
7  AC1 19 ARG A 298 ? ARG A 298  . . 5_554 ? 
8  AC1 19 GLY A 332 ? GLY A 332  . . 1_555 ? 
9  AC1 19 THR A 333 ? THR A 333  . . 1_555 ? 
10 AC1 19 SER A 334 ? SER A 334  . . 1_555 ? 
11 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2002 . . 1_555 ? 
12 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2053 . . 5_554 ? 
13 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2126 . . 1_555 ? 
14 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2200 . . 5_554 ? 
15 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2390 . . 5_554 ? 
16 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2420 . . 1_555 ? 
17 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2509 . . 1_555 ? 
18 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2624 . . 1_555 ? 
19 AC1 19 HOH C .   ? HOH A 2625 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          2D8L 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    2D8L 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.010890 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.006287 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012574 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005591 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . LYS A 1 11  ? 11.151  31.371 28.347  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A N   1 
ATOM   2    C CA  . LYS A 1 11  ? 10.882  32.792 28.631  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CA  1 
ATOM   3    C C   . LYS A 1 11  ? 9.771   33.370 27.768  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A C   1 
ATOM   4    O O   . LYS A 1 11  ? 9.056   32.648 27.047  1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A O   1 
ATOM   5    C CB  A LYS A 1 11  ? 12.185  33.573 28.461  0.50 23.88  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CB  1 
ATOM   6    C CB  B LYS A 1 11  ? 12.194  33.548 28.450  0.50 23.78  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CB  1 
ATOM   7    C CG  A LYS A 1 11  ? 13.358  32.891 29.152  0.50 22.14  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CG  1 
ATOM   8    C CG  B LYS A 1 11  ? 12.338  34.822 29.241  0.50 30.45  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CG  1 
ATOM   9    C CD  A LYS A 1 11  ? 14.538  33.849 29.261  0.50 25.55  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CD  1 
ATOM   10   C CD  B LYS A 1 11  ? 11.191  35.071 30.220  0.50 29.41  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CD  1 
ATOM   11   C CE  A LYS A 1 11  ? 15.769  33.047 29.690  0.50 30.80  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CE  1 
ATOM   12   C CE  B LYS A 1 11  ? 10.655  36.476 29.945  0.50 17.89  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CE  1 
ATOM   13   N NZ  A LYS A 1 11  ? 15.572  31.628 29.262  0.50 46.24  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A NZ  1 
ATOM   14   N NZ  B LYS A 1 11  ? 10.901  37.363 31.121  0.50 48.64  ? ? ? ? ? ? 11   LYS A NZ  1 
ATOM   15   N N   . SER A 1 12  ? 9.526   34.682 27.787  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 12   SER A N   1 
ATOM   16   C CA  . SER A 1 12  ? 8.536   35.288 26.907  1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 12   SER A CA  1 
ATOM   17   C C   . SER A 1 12  ? 9.121   35.423 25.493  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 12   SER A C   1 
ATOM   18   O O   . SER A 1 12  ? 10.335  35.583 25.329  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 12   SER A O   1 
ATOM   19   C CB  . SER A 1 12  ? 8.134   36.669 27.403  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 12   SER A CB  1 
ATOM   20   O OG  . SER A 1 12  ? 9.045   37.594 26.798  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 12   SER A OG  1 
ATOM   21   N N   . PRO A 1 13  ? 8.251   35.300 24.502  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 13   PRO A N   1 
ATOM   22   C CA  . PRO A 1 13  ? 8.695   35.310 23.100  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CA  1 
ATOM   23   C C   . PRO A 1 13  ? 9.588   36.498 22.759  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 13   PRO A C   1 
ATOM   24   O O   . PRO A 1 13  ? 10.617  36.294 22.096  1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 13   PRO A O   1 
ATOM   25   C CB  . PRO A 1 13  ? 7.345   35.352 22.356  1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CB  1 
ATOM   26   C CG  . PRO A 1 13  ? 6.465   34.511 23.266  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CG  1 
ATOM   27   C CD  . PRO A 1 13  ? 6.795   35.074 24.646  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CD  1 
ATOM   28   N N   . LEU A 1 14  ? 9.245   37.709 23.186  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A N   1 
ATOM   29   C CA  . LEU A 1 14  ? 10.048  38.889 22.833  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A CA  1 
ATOM   30   C C   . LEU A 1 14  ? 11.466  38.833 23.407  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A C   1 
ATOM   31   O O   . LEU A 1 14  ? 12.384  39.395 22.808  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A O   1 
ATOM   32   C CB  . LEU A 1 14  ? 9.385   40.193 23.283  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A CB  1 
ATOM   33   C CG  . LEU A 1 14  ? 8.187   40.710 22.489  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A CG  1 
ATOM   34   C CD1 . LEU A 1 14  ? 7.782   42.101 22.979  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A CD1 1 
ATOM   35   C CD2 . LEU A 1 14  ? 8.514   40.702 21.001  1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 14   LEU A CD2 1 
ATOM   36   N N   . THR A 1 15  ? 11.694  38.195 24.546  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 15   THR A N   1 
ATOM   37   C CA  . THR A 1 15  ? 13.010  38.055 25.155  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 15   THR A CA  1 
ATOM   38   C C   . THR A 1 15  ? 13.962  37.307 24.221  1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 15   THR A C   1 
ATOM   39   O O   . THR A 1 15  ? 15.088  37.733 23.985  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 15   THR A O   1 
ATOM   40   C CB  . THR A 1 15  ? 12.914  37.223 26.457  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 15   THR A CB  1 
ATOM   41   O OG1 . THR A 1 15  ? 12.140  37.920 27.437  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 15   THR A OG1 1 
ATOM   42   C CG2 . THR A 1 15  ? 14.302  37.004 27.021  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 15   THR A CG2 1 
ATOM   43   N N   . TYR A 1 16  ? 13.464  36.187 23.683  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A N   1 
ATOM   44   C CA  . TYR A 1 16  ? 14.234  35.396 22.723  1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CA  1 
ATOM   45   C C   . TYR A 1 16  ? 14.396  36.136 21.397  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A C   1 
ATOM   46   O O   . TYR A 1 16  ? 15.432  36.047 20.745  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A O   1 
ATOM   47   C CB  . TYR A 1 16  ? 13.544  34.071 22.426  1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CB  1 
ATOM   48   C CG  . TYR A 1 16  ? 13.512  33.154 23.637  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CG  1 
ATOM   49   C CD1 . TYR A 1 16  ? 14.695  32.761 24.271  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CD1 1 
ATOM   50   C CD2 . TYR A 1 16  ? 12.289  32.693 24.123  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CD2 1 
ATOM   51   C CE1 . TYR A 1 16  ? 14.655  31.917 25.379  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CE1 1 
ATOM   52   C CE2 . TYR A 1 16  ? 12.242  31.852 25.226  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CE2 1 
ATOM   53   C CZ  . TYR A 1 16  ? 13.431  31.477 25.846  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A CZ  1 
ATOM   54   O OH  . TYR A 1 16  ? 13.370  30.635 26.941  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 16   TYR A OH  1 
ATOM   55   N N   . ALA A 1 17  ? 13.336  36.850 21.015  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   1 
ATOM   56   C CA  . ALA A 1 17  ? 13.453  37.628 19.782  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  1 
ATOM   57   C C   . ALA A 1 17  ? 14.553  38.671 19.910  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   1 
ATOM   58   O O   . ALA A 1 17  ? 15.378  38.858 19.014  1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   1 
ATOM   59   C CB  . ALA A 1 17  ? 12.143  38.314 19.438  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  1 
ATOM   60   N N   . GLU A 1 18  ? 14.571  39.406 21.020  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A N   1 
ATOM   61   C CA  . GLU A 1 18  ? 15.631  40.393 21.218  1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CA  1 
ATOM   62   C C   . GLU A 1 18  ? 17.008  39.772 21.342  1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A C   1 
ATOM   63   O O   . GLU A 1 18  ? 17.986  40.308 20.829  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A O   1 
ATOM   64   C CB  . GLU A 1 18  ? 15.300  41.182 22.487  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CB  1 
ATOM   65   C CG  . GLU A 1 18  ? 14.114  42.100 22.226  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CG  1 
ATOM   66   C CD  . GLU A 1 18  ? 14.122  43.236 23.237  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CD  1 
ATOM   67   O OE1 . GLU A 1 18  ? 14.695  44.309 22.974  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A OE1 1 
ATOM   68   O OE2 . GLU A 1 18  ? 13.535  42.957 24.292  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A OE2 1 
ATOM   69   N N   . ALA A 1 19  ? 17.108  38.626 22.009  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 19   ALA A N   1 
ATOM   70   C CA  . ALA A 1 19  ? 18.389  37.949 22.139  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 19   ALA A CA  1 
ATOM   71   C C   . ALA A 1 19  ? 18.943  37.564 20.762  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 19   ALA A C   1 
ATOM   72   O O   . ALA A 1 19  ? 20.127  37.758 20.493  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 19   ALA A O   1 
ATOM   73   C CB  . ALA A 1 19  ? 18.278  36.696 23.025  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 19   ALA A CB  1 
ATOM   74   N N   . LEU A 1 20  ? 18.086  37.018 19.892  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A N   1 
ATOM   75   C CA  . LEU A 1 20  ? 18.572  36.616 18.565  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CA  1 
ATOM   76   C C   . LEU A 1 20  ? 18.946  37.818 17.720  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A C   1 
ATOM   77   O O   . LEU A 1 20  ? 19.982  37.895 17.052  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A O   1 
ATOM   78   C CB  . LEU A 1 20  ? 17.489  35.814 17.841  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CB  1 
ATOM   79   C CG  . LEU A 1 20  ? 17.950  35.186 16.519  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CG  1 
ATOM   80   C CD1 . LEU A 1 20  ? 19.237  34.368 16.695  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CD1 1 
ATOM   81   C CD2 . LEU A 1 20  ? 16.846  34.315 15.926  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CD2 1 
ATOM   82   N N   . ALA A 1 21  ? 18.050  38.811 17.716  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 21   ALA A N   1 
ATOM   83   C CA  . ALA A 1 21  ? 18.346  40.014 16.925  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 21   ALA A CA  1 
ATOM   84   C C   . ALA A 1 21  ? 19.657  40.660 17.346  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 21   ALA A C   1 
ATOM   85   O O   . ALA A 1 21  ? 20.484  40.996 16.494  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 21   ALA A O   1 
ATOM   86   C CB  . ALA A 1 21  ? 17.160  40.978 17.021  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 21   ALA A CB  1 
ATOM   87   N N   . ASN A 1 22  ? 19.865  40.855 18.658  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A N   1 
ATOM   88   C CA  . ASN A 1 22  ? 21.111  41.469 19.111  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A CA  1 
ATOM   89   C C   . ASN A 1 22  ? 22.300  40.569 18.799  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A C   1 
ATOM   90   O O   . ASN A 1 22  ? 23.351  41.093 18.438  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A O   1 
ATOM   91   C CB  . ASN A 1 22  ? 21.090  41.761 20.610  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A CB  1 
ATOM   92   C CG  . ASN A 1 22  ? 20.027  42.793 20.950  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A CG  1 
ATOM   93   O OD1 . ASN A 1 22  ? 19.244  42.563 21.869  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A OD1 1 
ATOM   94   N ND2 . ASN A 1 22  ? 20.013  43.897 20.219  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 22   ASN A ND2 1 
ATOM   95   N N   . THR A 1 23  ? 22.142  39.257 18.916  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 23   THR A N   1 
ATOM   96   C CA  . THR A 1 23  ? 23.240  38.360 18.556  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 23   THR A CA  1 
ATOM   97   C C   . THR A 1 23  ? 23.656  38.555 17.109  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 23   THR A C   1 
ATOM   98   O O   . THR A 1 23  ? 24.829  38.694 16.747  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 23   THR A O   1 
ATOM   99   C CB  . THR A 1 23  ? 22.873  36.880 18.774  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 23   THR A CB  1 
ATOM   100  O OG1 . THR A 1 23  ? 22.838  36.628 20.195  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 23   THR A OG1 1 
ATOM   101  C CG2 . THR A 1 23  ? 23.930  35.962 18.188  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 23   THR A CG2 1 
ATOM   102  N N   . ILE A 1 24  ? 22.652  38.586 16.232  1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A N   1 
ATOM   103  C CA  . ILE A 1 24  ? 23.035  38.768 14.823  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CA  1 
ATOM   104  C C   . ILE A 1 24  ? 23.553  40.166 14.542  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A C   1 
ATOM   105  O O   . ILE A 1 24  ? 24.558  40.306 13.818  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A O   1 
ATOM   106  C CB  . ILE A 1 24  ? 21.837  38.365 13.945  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CB  1 
ATOM   107  C CG1 . ILE A 1 24  ? 21.712  36.831 14.055  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG1 1 
ATOM   108  C CG2 . ILE A 1 24  ? 21.940  38.855 12.517  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG2 1 
ATOM   109  C CD1 . ILE A 1 24  ? 20.461  36.298 13.456  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CD1 1 
ATOM   110  N N   . MET A 1 25  ? 22.922  41.183 15.125  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 25   MET A N   1 
ATOM   111  C CA  . MET A 1 25  ? 23.479  42.534 14.972  1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 25   MET A CA  1 
ATOM   112  C C   . MET A 1 25  ? 24.898  42.610 15.503  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 25   MET A C   1 
ATOM   113  O O   . MET A 1 25  ? 25.732  43.353 14.993  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 25   MET A O   1 
ATOM   114  C CB  . MET A 1 25  ? 22.606  43.563 15.689  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 25   MET A CB  1 
ATOM   115  C CG  . MET A 1 25  ? 21.307  43.794 14.916  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 25   MET A CG  1 
ATOM   116  S SD  . MET A 1 25  ? 20.028  44.569 15.909  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 25   MET A SD  1 
ATOM   117  C CE  . MET A 1 25  ? 20.619  46.223 16.124  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 25   MET A CE  1 
ATOM   118  N N   . ASN A 1 26  ? 25.210  41.823 16.535  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A N   1 
ATOM   119  C CA  . ASN A 1 26  ? 26.589  41.870 17.029  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A CA  1 
ATOM   120  C C   . ASN A 1 26  ? 27.520  41.087 16.103  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A C   1 
ATOM   121  O O   . ASN A 1 26  ? 28.720  41.377 16.034  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A O   1 
ATOM   122  C CB  A ASN A 1 26  ? 26.626  41.323 18.452  0.50 23.92  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A CB  1 
ATOM   123  C CB  B ASN A 1 26  ? 26.714  41.351 18.463  0.50 24.64  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A CB  1 
ATOM   124  C CG  A ASN A 1 26  ? 25.874  42.141 19.474  0.50 24.57  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A CG  1 
ATOM   125  C CG  B ASN A 1 26  ? 28.118  41.533 19.025  0.50 27.38  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A CG  1 
ATOM   126  O OD1 A ASN A 1 26  ? 25.460  43.274 19.246  0.50 24.30  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A OD1 1 
ATOM   127  O OD1 B ASN A 1 26  ? 28.689  42.626 18.978  0.50 51.87  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A OD1 1 
ATOM   128  N ND2 A ASN A 1 26  ? 25.675  41.558 20.659  0.50 31.70  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A ND2 1 
ATOM   129  N ND2 B ASN A 1 26  ? 28.719  40.478 19.570  0.50 36.32  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A ND2 1 
ATOM   130  N N   . THR A 1 27  ? 27.003  40.103 15.379  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 27   THR A N   1 
ATOM   131  C CA  . THR A 1 27  ? 27.808  39.285 14.465  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 27   THR A CA  1 
ATOM   132  C C   . THR A 1 27  ? 28.200  40.030 13.202  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 27   THR A C   1 
ATOM   133  O O   . THR A 1 27  ? 29.322  39.927 12.712  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 27   THR A O   1 
ATOM   134  C CB  . THR A 1 27  ? 27.016  38.031 14.064  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 27   THR A CB  1 
ATOM   135  O OG1 . THR A 1 27  ? 26.766  37.287 15.269  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 27   THR A OG1 1 
ATOM   136  C CG2 . THR A 1 27  ? 27.778  37.116 13.140  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 27   THR A CG2 1 
ATOM   137  N N   . TYR A 1 28  ? 27.272  40.806 12.659  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A N   1 
ATOM   138  C CA  . TYR A 1 28  ? 27.530  41.528 11.427  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CA  1 
ATOM   139  C C   . TYR A 1 28  ? 27.224  43.006 11.500  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A C   1 
ATOM   140  O O   . TYR A 1 28  ? 26.156  43.436 11.962  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A O   1 
ATOM   141  C CB  . TYR A 1 28  ? 26.603  41.016 10.308  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CB  1 
ATOM   142  C CG  . TYR A 1 28  ? 26.647  39.544 10.060  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CG  1 
ATOM   143  C CD1 . TYR A 1 28  ? 27.727  38.927 9.449   1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CD1 1 
ATOM   144  C CD2 . TYR A 1 28  ? 25.578  38.736 10.439  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CD2 1 
ATOM   145  C CE1 . TYR A 1 28  ? 27.732  37.557 9.236   1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CE1 1 
ATOM   146  C CE2 . TYR A 1 28  ? 25.561  37.374 10.227  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CE2 1 
ATOM   147  C CZ  . TYR A 1 28  ? 26.657  36.786 9.616   1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A CZ  1 
ATOM   148  O OH  . TYR A 1 28  ? 26.648  35.429 9.402   1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 28   TYR A OH  1 
ATOM   149  N N   . THR A 1 29  ? 28.159  43.775 10.972  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 29   THR A N   1 
ATOM   150  C CA  . THR A 1 29  ? 27.819  45.151 10.627  1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 29   THR A CA  1 
ATOM   151  C C   . THR A 1 29  ? 26.868  45.066 9.421   1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 29   THR A C   1 
ATOM   152  O O   . THR A 1 29  ? 26.844  43.987 8.809   1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 29   THR A O   1 
ATOM   153  C CB  . THR A 1 29  ? 28.996  46.029 10.196  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 29   THR A CB  1 
ATOM   154  O OG1 . THR A 1 29  ? 29.602  45.407 9.053   1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 29   THR A OG1 1 
ATOM   155  C CG2 . THR A 1 29  ? 30.070  46.118 11.284  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 29   THR A CG2 1 
ATOM   156  N N   . VAL A 1 30  ? 26.173  46.157 9.133   1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 30   VAL A N   1 
ATOM   157  C CA  . VAL A 1 30  ? 25.290  46.112 7.960   1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 30   VAL A CA  1 
ATOM   158  C C   . VAL A 1 30  ? 26.126  45.854 6.697   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 30   VAL A C   1 
ATOM   159  O O   . VAL A 1 30  ? 25.620  45.190 5.780   1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 30   VAL A O   1 
ATOM   160  C CB  . VAL A 1 30  ? 24.408  47.357 7.775   1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 30   VAL A CB  1 
ATOM   161  C CG1 . VAL A 1 30  ? 23.394  47.437 8.922   1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 30   VAL A CG1 1 
ATOM   162  C CG2 . VAL A 1 30  ? 25.179  48.668 7.665   1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 30   VAL A CG2 1 
ATOM   163  N N   . GLU A 1 31  ? 27.371  46.293 6.601   1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   1 
ATOM   164  C CA  . GLU A 1 31  ? 28.220  45.986 5.444   1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  1 
ATOM   165  C C   . GLU A 1 31  ? 28.536  44.499 5.361   1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   1 
ATOM   166  O O   . GLU A 1 31  ? 28.906  44.031 4.273   1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   1 
ATOM   167  C CB  . GLU A 1 31  ? 29.522  46.784 5.504   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  1 
ATOM   168  C CG  . GLU A 1 31  ? 29.351  48.288 5.422   1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  1 
ATOM   169  C CD  . GLU A 1 31  ? 28.877  48.987 6.677   1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  1 
ATOM   170  O OE1 . GLU A 1 31  ? 28.766  48.349 7.752   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 1 
ATOM   171  O OE2 . GLU A 1 31  ? 28.590  50.213 6.627   1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 1 
ATOM   172  N N   . GLU A 1 32  ? 28.394  43.753 6.468   1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A N   1 
ATOM   173  C CA  . GLU A 1 32  ? 28.671  42.326 6.461   1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CA  1 
ATOM   174  C C   . GLU A 1 32  ? 27.437  41.432 6.327   1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A C   1 
ATOM   175  O O   . GLU A 1 32  ? 27.623  40.288 5.890   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A O   1 
ATOM   176  C CB  . GLU A 1 32  ? 29.391  41.838 7.739   1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CB  1 
ATOM   177  C CG  . GLU A 1 32  ? 30.783  42.454 7.827   1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CG  1 
ATOM   178  C CD  . GLU A 1 32  ? 31.341  42.405 9.238   1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CD  1 
ATOM   179  O OE1 . GLU A 1 32  ? 30.564  42.426 10.207  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A OE1 1 
ATOM   180  O OE2 . GLU A 1 32  ? 32.579  42.327 9.356   1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A OE2 1 
ATOM   181  N N   . LEU A 1 33  ? 26.290  41.958 6.717   1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A N   1 
ATOM   182  C CA  . LEU A 1 33  ? 25.043  41.158 6.765   1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CA  1 
ATOM   183  C C   . LEU A 1 33  ? 24.879  40.398 5.459   1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A C   1 
ATOM   184  O O   . LEU A 1 33  ? 24.736  41.017 4.413   1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A O   1 
ATOM   185  C CB  . LEU A 1 33  ? 23.909  42.124 7.053   1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CB  1 
ATOM   186  C CG  . LEU A 1 33  ? 22.564  41.576 7.541   1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CG  1 
ATOM   187  C CD1 . LEU A 1 33  ? 22.721  40.837 8.861   1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD1 1 
ATOM   188  C CD2 . LEU A 1 33  ? 21.602  42.755 7.618   1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD2 1 
ATOM   189  N N   . PRO A 1 34  ? 25.003  39.083 5.472   1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A N   1 
ATOM   190  C CA  . PRO A 1 34  ? 25.157  38.308 4.245   1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CA  1 
ATOM   191  C C   . PRO A 1 34  ? 23.902  38.011 3.437   1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A C   1 
ATOM   192  O O   . PRO A 1 34  ? 22.800  37.852 3.989   1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A O   1 
ATOM   193  C CB  . PRO A 1 34  ? 25.724  36.979 4.769   1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CB  1 
ATOM   194  C CG  . PRO A 1 34  ? 25.144  36.868 6.142   1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CG  1 
ATOM   195  C CD  . PRO A 1 34  ? 25.092  38.261 6.684   1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CD  1 
ATOM   196  N N   . PRO A 1 35  ? 24.014  37.902 2.110   1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A N   1 
ATOM   197  C CA  . PRO A 1 35  ? 25.213  38.132 1.294   1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CA  1 
ATOM   198  C C   . PRO A 1 35  ? 25.624  39.601 1.263   1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 35   PRO A C   1 
ATOM   199  O O   . PRO A 1 35  ? 24.895  40.534 0.953   1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A O   1 
ATOM   200  C CB  . PRO A 1 35  ? 24.799  37.682 -0.111  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CB  1 
ATOM   201  C CG  . PRO A 1 35  ? 23.308  37.897 -0.126  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CG  1 
ATOM   202  C CD  . PRO A 1 35  ? 22.850  37.476 1.262   1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CD  1 
ATOM   203  N N   . ALA A 1 36  ? 26.876  39.800 1.667   1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A N   1 
ATOM   204  C CA  . ALA A 1 36  ? 27.335  41.144 1.981   1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A CA  1 
ATOM   205  C C   . ALA A 1 36  ? 27.175  42.108 0.809   1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A C   1 
ATOM   206  O O   . ALA A 1 36  ? 27.460  41.724 -0.327  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A O   1 
ATOM   207  C CB  . ALA A 1 36  ? 28.802  41.051 2.418   1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A CB  1 
ATOM   208  N N   . ASN A 1 37  ? 26.704  43.295 1.082   1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 37   ASN A N   1 
ATOM   209  C CA  . ASN A 1 37  ? 26.516  44.412 0.194   1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 37   ASN A CA  1 
ATOM   210  C C   . ASN A 1 37  ? 25.591  44.041 -0.972  1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 37   ASN A C   1 
ATOM   211  O O   . ASN A 1 37  ? 25.688  44.658 -2.039  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 37   ASN A O   1 
ATOM   212  C CB  . ASN A 1 37  ? 27.842  44.944 -0.358  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 37   ASN A CB  1 
ATOM   213  C CG  . ASN A 1 37  ? 27.769  46.356 -0.917  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 37   ASN A CG  1 
ATOM   214  O OD1 . ASN A 1 37  ? 27.236  47.323 -0.358  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 37   ASN A OD1 1 
ATOM   215  N ND2 . ASN A 1 37  ? 28.343  46.521 -2.115  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 37   ASN A ND2 1 
ATOM   216  N N   . ARG A 1 38  ? 24.723  43.088 -0.711  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A N   1 
ATOM   217  C CA  . ARG A 1 38  ? 23.700  42.711 -1.689  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CA  1 
ATOM   218  C C   . ARG A 1 38  ? 22.319  42.973 -1.110  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A C   1 
ATOM   219  O O   . ARG A 1 38  ? 22.123  42.670 0.069   1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A O   1 
ATOM   220  C CB  . ARG A 1 38  ? 23.769  41.227 -2.000  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CB  1 
ATOM   221  C CG  . ARG A 1 38  ? 24.706  40.712 -3.059  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CG  1 
ATOM   222  C CD  . ARG A 1 38  ? 24.176  39.382 -3.614  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CD  1 
ATOM   223  N NE  . ARG A 1 38  ? 22.805  39.482 -4.120  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NE  1 
ATOM   224  C CZ  . ARG A 1 38  ? 21.897  38.534 -4.301  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CZ  1 
ATOM   225  N NH1 . ARG A 1 38  ? 20.699  38.855 -4.778  1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH1 1 
ATOM   226  N NH2 . ARG A 1 38  ? 22.129  37.253 -4.023  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH2 1 
ATOM   227  N N   . TRP A 1 39  ? 21.429  43.484 -1.947  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A N   1 
ATOM   228  C CA  . TRP A 1 39  ? 20.000  43.578 -1.661  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CA  1 
ATOM   229  C C   . TRP A 1 39  ? 19.371  42.217 -1.903  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A C   1 
ATOM   230  O O   . TRP A 1 39  ? 19.323  41.731 -3.046  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A O   1 
ATOM   231  C CB  . TRP A 1 39  ? 19.356  44.627 -2.557  1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CB  1 
ATOM   232  C CG  . TRP A 1 39  ? 17.883  44.868 -2.423  1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CG  1 
ATOM   233  C CD1 . TRP A 1 39  ? 16.849  44.335 -3.129  1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CD1 1 
ATOM   234  C CD2 . TRP A 1 39  ? 17.301  45.768 -1.468  1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CD2 1 
ATOM   235  N NE1 . TRP A 1 39  ? 15.658  44.842 -2.680  1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A NE1 1 
ATOM   236  C CE2 . TRP A 1 39  ? 15.919  45.729 -1.649  1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CE2 1 
ATOM   237  C CE3 . TRP A 1 39  ? 17.875  46.594 -0.478  1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CE3 1 
ATOM   238  C CZ2 . TRP A 1 39  ? 15.051  46.501 -0.865  1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CZ2 1 
ATOM   239  C CZ3 . TRP A 1 39  ? 17.016  47.360 0.302   1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CZ3 1 
ATOM   240  C CH2 . TRP A 1 39  ? 15.619  47.302 0.099   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 39   TRP A CH2 1 
ATOM   241  N N   . HIS A 1 40  ? 18.891  41.563 -0.851  1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 40   HIS A N   1 
ATOM   242  C CA  . HIS A 1 40  ? 18.408  40.194 -1.065  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 40   HIS A CA  1 
ATOM   243  C C   . HIS A 1 40  ? 17.421  39.806 0.039   1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 40   HIS A C   1 
ATOM   244  O O   . HIS A 1 40  ? 17.372  40.508 1.056   1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 40   HIS A O   1 
ATOM   245  C CB  . HIS A 1 40  ? 19.589  39.237 -1.055  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 40   HIS A CB  1 
ATOM   246  C CG  . HIS A 1 40  ? 19.273  37.835 -1.452  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 40   HIS A CG  1 
ATOM   247  N ND1 . HIS A 1 40  ? 18.409  37.491 -2.474  1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 40   HIS A ND1 1 
ATOM   248  C CD2 . HIS A 1 40  ? 19.735  36.673 -0.923  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 40   HIS A CD2 1 
ATOM   249  C CE1 . HIS A 1 40  ? 18.363  36.169 -2.551  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 40   HIS A CE1 1 
ATOM   250  N NE2 . HIS A 1 40  ? 19.165  35.643 -1.610  1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 40   HIS A NE2 1 
ATOM   251  N N   . TYR A 1 41  ? 16.689  38.710 -0.150  1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 41   TYR A N   1 
ATOM   252  C CA  . TYR A 1 41  ? 15.631  38.426 0.823   1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CA  1 
ATOM   253  C C   . TYR A 1 41  ? 16.170  37.897 2.155   1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A C   1 
ATOM   254  O O   . TYR A 1 41  ? 15.375  37.955 3.112   1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A O   1 
ATOM   255  C CB  . TYR A 1 41  ? 14.596  37.452 0.297   1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CB  1 
ATOM   256  C CG  . TYR A 1 41  ? 14.851  35.974 0.325   1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CG  1 
ATOM   257  C CD1 . TYR A 1 41  ? 14.498  35.186 1.403   1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CD1 1 
ATOM   258  C CD2 . TYR A 1 41  ? 15.453  35.358 -0.786  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CD2 1 
ATOM   259  C CE1 . TYR A 1 41  ? 14.726  33.822 1.431   1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CE1 1 
ATOM   260  C CE2 . TYR A 1 41  ? 15.675  33.982 -0.773  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CE2 1 
ATOM   261  C CZ  . TYR A 1 41  ? 15.313  33.223 0.327   1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A CZ  1 
ATOM   262  O OH  . TYR A 1 41  ? 15.533  31.867 0.356   1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 41   TYR A OH  1 
ATOM   263  N N   . HIS A 1 42  ? 17.381  37.375 2.158   1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A N   1 
ATOM   264  C CA  . HIS A 1 42  ? 17.948  36.898 3.423   1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CA  1 
ATOM   265  C C   . HIS A 1 42  ? 17.946  38.042 4.424   1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A C   1 
ATOM   266  O O   . HIS A 1 42  ? 17.363  37.919 5.498   1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A O   1 
ATOM   267  C CB  . HIS A 1 42  ? 19.382  36.402 3.244   1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CB  1 
ATOM   268  C CG  . HIS A 1 42  ? 19.508  35.154 2.438   1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CG  1 
ATOM   269  N ND1 . HIS A 1 42  ? 18.480  34.620 1.695   1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A ND1 1 
ATOM   270  C CD2 . HIS A 1 42  ? 20.579  34.344 2.251   1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CD2 1 
ATOM   271  C CE1 . HIS A 1 42  ? 18.922  33.520 1.088   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CE1 1 
ATOM   272  N NE2 . HIS A 1 42  ? 20.191  33.332 1.410   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A NE2 1 
ATOM   273  N N   . GLN A 1 43  ? 18.583  39.157 4.065   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A N   1 
ATOM   274  C CA  . GLN A 1 43  ? 18.545  40.343 4.939   1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CA  1 
ATOM   275  C C   . GLN A 1 43  ? 17.140  40.942 5.015   1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A C   1 
ATOM   276  O O   . GLN A 1 43  ? 16.705  41.433 6.070   1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A O   1 
ATOM   277  C CB  . GLN A 1 43  ? 19.497  41.457 4.448   1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CB  1 
ATOM   278  C CG  . GLN A 1 43  ? 20.927  40.993 4.241   1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CG  1 
ATOM   279  C CD  . GLN A 1 43  ? 21.242  40.576 2.816   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CD  1 
ATOM   280  O OE1 . GLN A 1 43  ? 20.440  39.921 2.127   1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A OE1 1 
ATOM   281  N NE2 . GLN A 1 43  ? 22.449  40.983 2.417   1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 43   GLN A NE2 1 
ATOM   282  N N   . GLY A 1 44  ? 16.417  40.929 3.874   1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 44   GLY A N   1 
ATOM   283  C CA  . GLY A 1 44  ? 15.048  41.475 3.875   1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 44   GLY A CA  1 
ATOM   284  C C   . GLY A 1 44  ? 14.204  40.754 4.922   1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 44   GLY A C   1 
ATOM   285  O O   . GLY A 1 44  ? 13.533  41.476 5.664   1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 44   GLY A O   1 
ATOM   286  N N   . VAL A 1 45  ? 14.208  39.422 5.017   1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 45   VAL A N   1 
ATOM   287  C CA  . VAL A 1 45  ? 13.342  38.810 6.037   1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CA  1 
ATOM   288  C C   . VAL A 1 45  ? 13.872  39.016 7.462   1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A C   1 
ATOM   289  O O   . VAL A 1 45  ? 13.081  39.231 8.398   1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A O   1 
ATOM   290  C CB  A VAL A 1 45  ? 13.078  37.318 5.806   0.50 17.93  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CB  1 
ATOM   291  C CB  B VAL A 1 45  ? 13.197  37.294 5.833   0.50 16.31  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CB  1 
ATOM   292  C CG1 A VAL A 1 45  ? 14.355  36.518 5.876   0.50 9.93   ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CG1 1 
ATOM   293  C CG1 B VAL A 1 45  ? 12.185  36.734 6.831   0.50 20.43  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CG1 1 
ATOM   294  C CG2 A VAL A 1 45  ? 12.053  36.819 6.828   0.50 18.76  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CG2 1 
ATOM   295  C CG2 B VAL A 1 45  ? 12.774  36.964 4.410   0.50 15.59  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CG2 1 
ATOM   296  N N   . PHE A 1 46  ? 15.183  38.954 7.660   1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A N   1 
ATOM   297  C CA  . PHE A 1 46  ? 15.732  39.263 9.002   1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CA  1 
ATOM   298  C C   . PHE A 1 46  ? 15.320  40.660 9.442   1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A C   1 
ATOM   299  O O   . PHE A 1 46  ? 14.877  40.904 10.575  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A O   1 
ATOM   300  C CB  . PHE A 1 46  ? 17.253  39.095 8.998   1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CB  1 
ATOM   301  C CG  . PHE A 1 46  ? 17.909  39.611 10.276  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CG  1 
ATOM   302  C CD1 . PHE A 1 46  ? 18.707  40.739 10.240  1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CD1 1 
ATOM   303  C CD2 . PHE A 1 46  ? 17.691  38.924 11.466  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CD2 1 
ATOM   304  C CE1 . PHE A 1 46  ? 19.313  41.226 11.396  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CE1 1 
ATOM   305  C CE2 . PHE A 1 46  ? 18.271  39.410 12.634  1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CE2 1 
ATOM   306  C CZ  . PHE A 1 46  ? 19.065  40.546 12.587  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CZ  1 
ATOM   307  N N   . LEU A 1 47  ? 15.443  41.637 8.546   1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   1 
ATOM   308  C CA  . LEU A 1 47  ? 15.161  43.026 8.901   1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  1 
ATOM   309  C C   . LEU A 1 47  ? 13.673  43.323 9.001   1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   1 
ATOM   310  O O   . LEU A 1 47  ? 13.327  44.231 9.760   1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   1 
ATOM   311  C CB  . LEU A 1 47  ? 15.838  43.995 7.912   1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  1 
ATOM   312  C CG  . LEU A 1 47  ? 17.373  43.895 7.948   1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  1 
ATOM   313  C CD1 . LEU A 1 47  ? 18.004  44.784 6.891   1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 1 
ATOM   314  C CD2 . LEU A 1 47  ? 17.882  44.267 9.338   1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 1 
ATOM   315  N N   . CYS A 1 48  ? 12.815  42.610 8.282   1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   1 
ATOM   316  C CA  . CYS A 1 48  ? 11.380  42.648 8.530   1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  1 
ATOM   317  C C   . CYS A 1 48  ? 11.130  42.270 9.997   1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   1 
ATOM   318  O O   . CYS A 1 48  ? 10.347  42.900 10.703  1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   1 
ATOM   319  C CB  . CYS A 1 48  ? 10.647  41.677 7.591   1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  1 
ATOM   320  S SG  . CYS A 1 48  ? 10.342  42.408 5.952   1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  1 
ATOM   321  N N   . GLY A 1 49  ? 11.847  41.216 10.412  1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A N   1 
ATOM   322  C CA  . GLY A 1 49  ? 11.795  40.768 11.798  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A CA  1 
ATOM   323  C C   . GLY A 1 49  ? 12.233  41.860 12.755  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A C   1 
ATOM   324  O O   . GLY A 1 49  ? 11.529  42.207 13.702  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A O   1 
ATOM   325  N N   . VAL A 1 50  ? 13.417  42.415 12.569  1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A N   1 
ATOM   326  C CA  . VAL A 1 50  ? 13.960  43.486 13.413  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CA  1 
ATOM   327  C C   . VAL A 1 50  ? 13.054  44.694 13.437  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A C   1 
ATOM   328  O O   . VAL A 1 50  ? 12.845  45.329 14.488  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A O   1 
ATOM   329  C CB  . VAL A 1 50  ? 15.372  43.835 12.877  1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CB  1 
ATOM   330  C CG1 . VAL A 1 50  ? 15.918  45.151 13.410  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CG1 1 
ATOM   331  C CG2 . VAL A 1 50  ? 16.294  42.658 13.177  1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CG2 1 
ATOM   332  N N   . LEU A 1 51  ? 12.446  45.064 12.288  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A N   1 
ATOM   333  C CA  . LEU A 1 51  ? 11.528  46.215 12.323  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CA  1 
ATOM   334  C C   . LEU A 1 51  ? 10.220  45.898 13.050  1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A C   1 
ATOM   335  O O   . LEU A 1 51  ? 9.599   46.754 13.684  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A O   1 
ATOM   336  C CB  . LEU A 1 51  ? 11.224  46.710 10.896  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CB  1 
ATOM   337  C CG  . LEU A 1 51  ? 12.386  47.486 10.261  1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CG  1 
ATOM   338  C CD1 . LEU A 1 51  ? 12.221  47.526 8.746   1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CD1 1 
ATOM   339  C CD2 . LEU A 1 51  ? 12.472  48.889 10.870  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CD2 1 
ATOM   340  N N   . ARG A 1 52  ? 9.750   44.663 12.952  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A N   1 
ATOM   341  C CA  . ARG A 1 52  ? 8.610   44.191 13.715  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A CA  1 
ATOM   342  C C   . ARG A 1 52  ? 8.936   44.293 15.207  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A C   1 
ATOM   343  O O   . ARG A 1 52  ? 8.096   44.688 16.025  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A O   1 
ATOM   344  C CB  . ARG A 1 52  ? 8.292   42.739 13.342  1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A CB  1 
ATOM   345  C CG  . ARG A 1 52  ? 6.847   42.355 13.562  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A CG  1 
ATOM   346  C CD  . ARG A 1 52  ? 5.921   43.060 12.605  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A CD  1 
ATOM   347  N NE  . ARG A 1 52  ? 5.934   42.571 11.228  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A NE  1 
ATOM   348  C CZ  . ARG A 1 52  ? 5.280   41.524 10.756  1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A CZ  1 
ATOM   349  N NH1 . ARG A 1 52  ? 4.514   40.765 11.545  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A NH1 1 
ATOM   350  N NH2 . ARG A 1 52  ? 5.375   41.199 9.469   1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 52   ARG A NH2 1 
ATOM   351  N N   . LEU A 1 53  ? 10.169  43.914 15.522  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A N   1 
ATOM   352  C CA  . LEU A 1 53  ? 10.686  43.957 16.891  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CA  1 
ATOM   353  C C   . LEU A 1 53  ? 10.738  45.416 17.337  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A C   1 
ATOM   354  O O   . LEU A 1 53  ? 10.383  45.690 18.478  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A O   1 
ATOM   355  C CB  . LEU A 1 53  ? 12.058  43.329 16.980  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CB  1 
ATOM   356  C CG  . LEU A 1 53  ? 12.610  42.947 18.339  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CG  1 
ATOM   357  C CD1 . LEU A 1 53  ? 11.523  42.208 19.126  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CD1 1 
ATOM   358  C CD2 . LEU A 1 53  ? 13.842  42.070 18.230  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CD2 1 
ATOM   359  N N   . TRP A 1 54  ? 11.145  46.305 16.435  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A N   1 
ATOM   360  C CA  . TRP A 1 54  ? 11.168  47.743 16.733  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CA  1 
ATOM   361  C C   . TRP A 1 54  ? 9.757   48.215 17.091  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A C   1 
ATOM   362  O O   . TRP A 1 54  ? 9.540   48.946 18.066  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A O   1 
ATOM   363  C CB  . TRP A 1 54  ? 11.748  48.539 15.557  1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CB  1 
ATOM   364  C CG  . TRP A 1 54  ? 11.452  49.999 15.620  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CG  1 
ATOM   365  C CD1 . TRP A 1 54  ? 11.955  50.885 16.546  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CD1 1 
ATOM   366  C CD2 . TRP A 1 54  ? 10.609  50.773 14.765  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CD2 1 
ATOM   367  N NE1 . TRP A 1 54  ? 11.468  52.151 16.312  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A NE1 1 
ATOM   368  C CE2 . TRP A 1 54  ? 10.643  52.107 15.226  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CE2 1 
ATOM   369  C CE3 . TRP A 1 54  ? 9.821   50.476 13.658  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CE3 1 
ATOM   370  C CZ2 . TRP A 1 54  ? 9.927   53.137 14.614  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CZ2 1 
ATOM   371  C CZ3 . TRP A 1 54  ? 9.110   51.490 13.049  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CZ3 1 
ATOM   372  C CH2 . TRP A 1 54  ? 9.169   52.803 13.529  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 54   TRP A CH2 1 
ATOM   373  N N   . GLU A 1 55  ? 8.759   47.786 16.315  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A N   1 
ATOM   374  C CA  . GLU A 1 55  ? 7.362   48.143 16.570  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CA  1 
ATOM   375  C C   . GLU A 1 55  ? 6.929   47.604 17.933  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A C   1 
ATOM   376  O O   . GLU A 1 55  ? 6.278   48.277 18.724  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A O   1 
ATOM   377  C CB  . GLU A 1 55  ? 6.432   47.604 15.480  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CB  1 
ATOM   378  C CG  . GLU A 1 55  ? 6.134   48.558 14.336  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CG  1 
ATOM   379  C CD  . GLU A 1 55  ? 5.964   47.878 12.989  1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CD  1 
ATOM   380  O OE1 . GLU A 1 55  ? 6.776   48.125 12.064  1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A OE1 1 
ATOM   381  O OE2 . GLU A 1 55  ? 5.003   47.086 12.852  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A OE2 1 
ATOM   382  N N   . ALA A 1 56  ? 7.296   46.355 18.207  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A N   1 
ATOM   383  C CA  . ALA A 1 56  ? 6.912   45.732 19.469  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CA  1 
ATOM   384  C C   . ALA A 1 56  ? 7.546   46.401 20.684  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A C   1 
ATOM   385  O O   . ALA A 1 56  ? 6.858   46.587 21.694  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A O   1 
ATOM   386  C CB  . ALA A 1 56  ? 7.282   44.254 19.464  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CB  1 
ATOM   387  N N   . THR A 1 57  ? 8.832   46.744 20.608  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 57   THR A N   1 
ATOM   388  C CA  . THR A 1 57  ? 9.563   47.216 21.773  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 57   THR A CA  1 
ATOM   389  C C   . THR A 1 57  ? 9.760   48.723 21.795  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 57   THR A C   1 
ATOM   390  O O   . THR A 1 57  ? 9.999   49.247 22.891  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 57   THR A O   1 
ATOM   391  C CB  . THR A 1 57  ? 10.958  46.553 21.908  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 57   THR A CB  1 
ATOM   392  O OG1 . THR A 1 57  ? 11.826  46.923 20.825  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 57   THR A OG1 1 
ATOM   393  C CG2 . THR A 1 57  ? 10.868  45.031 21.854  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 57   THR A CG2 1 
ATOM   394  N N   . GLY A 1 58  ? 9.702   49.433 20.677  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A N   1 
ATOM   395  C CA  . GLY A 1 58  ? 10.084  50.844 20.666  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A CA  1 
ATOM   396  C C   . GLY A 1 58  ? 11.577  51.098 20.760  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A C   1 
ATOM   397  O O   . GLY A 1 58  ? 12.046  52.236 20.869  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A O   1 
ATOM   398  N N   . GLU A 1 59  ? 12.415  50.061 20.719  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A N   1 
ATOM   399  C CA  . GLU A 1 59  ? 13.857  50.247 20.797  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A CA  1 
ATOM   400  C C   . GLU A 1 59  ? 14.433  50.696 19.447  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A C   1 
ATOM   401  O O   . GLU A 1 59  ? 14.499  49.926 18.492  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A O   1 
ATOM   402  C CB  A GLU A 1 59  ? 14.456  48.894 21.183  0.50 30.80  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A CB  1 
ATOM   403  C CB  B GLU A 1 59  ? 14.631  49.024 21.273  0.50 30.73  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A CB  1 
ATOM   404  C CG  A GLU A 1 59  ? 15.898  48.961 21.655  0.50 40.32  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A CG  1 
ATOM   405  C CG  B GLU A 1 59  ? 15.988  49.220 21.892  0.50 41.09  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A CG  1 
ATOM   406  C CD  A GLU A 1 59  ? 15.897  49.181 23.169  0.50 50.84  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A CD  1 
ATOM   407  C CD  B GLU A 1 59  ? 16.826  50.449 21.664  0.50 35.49  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A CD  1 
ATOM   408  O OE1 A GLU A 1 59  ? 16.053  50.355 23.572  0.50 63.04  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A OE1 1 
ATOM   409  O OE1 B GLU A 1 59  ? 18.039  50.354 21.392  0.50 27.52  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A OE1 1 
ATOM   410  O OE2 A GLU A 1 59  ? 15.722  48.174 23.890  0.50 64.85  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A OE2 1 
ATOM   411  O OE2 B GLU A 1 59  ? 16.303  51.595 21.728  0.50 59.51  ? ? ? ? ? ? 59   GLU A OE2 1 
ATOM   412  N N   . LYS A 1 60  ? 14.898  51.929 19.420  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A N   1 
ATOM   413  C CA  . LYS A 1 60  ? 15.394  52.581 18.221  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A CA  1 
ATOM   414  C C   . LYS A 1 60  ? 16.594  51.895 17.596  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A C   1 
ATOM   415  O O   . LYS A 1 60  ? 16.826  52.004 16.386  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A O   1 
ATOM   416  C CB  . LYS A 1 60  ? 15.743  54.037 18.558  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A CB  1 
ATOM   417  C CG  . LYS A 1 60  ? 17.060  54.206 19.292  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A CG  1 
ATOM   418  C CD  . LYS A 1 60  ? 17.316  55.692 19.539  1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A CD  1 
ATOM   419  C CE  . LYS A 1 60  ? 18.719  55.924 20.077  1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 60   LYS A CE  1 
ATOM   420  N NZ  . LYS A 1 60  ? 18.882  57.274 20.682  1.00 102.58 ? ? ? ? ? ? 60   LYS A NZ  1 
ATOM   421  N N   . ARG A 1 61  ? 17.397  51.175 18.369  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A N   1 
ATOM   422  C CA  . ARG A 1 61  ? 18.548  50.534 17.739  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A CA  1 
ATOM   423  C C   . ARG A 1 61  ? 18.106  49.536 16.655  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A C   1 
ATOM   424  O O   . ARG A 1 61  ? 18.839  49.304 15.682  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A O   1 
ATOM   425  C CB  . ARG A 1 61  ? 19.425  49.843 18.775  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A CB  1 
ATOM   426  C CG  . ARG A 1 61  ? 18.946  48.527 19.365  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A CG  1 
ATOM   427  C CD  . ARG A 1 61  ? 19.988  47.957 20.324  1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A CD  1 
ATOM   428  N NE  . ARG A 1 61  ? 19.631  46.673 20.904  1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A NE  1 
ATOM   429  C CZ  . ARG A 1 61  ? 18.858  46.466 21.960  1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A CZ  1 
ATOM   430  N NH1 . ARG A 1 61  ? 18.298  47.459 22.640  1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 61   ARG A NH1 1 
ATOM   431  N NH2 . ARG A 1 61  ? 18.614  45.229 22.384  1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 61   ARG A NH2 1 
ATOM   432  N N   . TYR A 1 62  ? 16.930  48.943 16.822  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A N   1 
ATOM   433  C CA  . TYR A 1 62  ? 16.442  47.970 15.837  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CA  1 
ATOM   434  C C   . TYR A 1 62  ? 16.090  48.705 14.542  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A C   1 
ATOM   435  O O   . TYR A 1 62  ? 16.471  48.272 13.446  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A O   1 
ATOM   436  C CB  . TYR A 1 62  ? 15.261  47.214 16.407  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CB  1 
ATOM   437  C CG  . TYR A 1 62  ? 15.589  46.328 17.592  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CG  1 
ATOM   438  C CD1 . TYR A 1 62  ? 16.641  45.421 17.566  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD1 1 
ATOM   439  C CD2 . TYR A 1 62  ? 14.817  46.422 18.752  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD2 1 
ATOM   440  C CE1 . TYR A 1 62  ? 16.925  44.619 18.665  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE1 1 
ATOM   441  C CE2 . TYR A 1 62  ? 15.102  45.619 19.849  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE2 1 
ATOM   442  C CZ  . TYR A 1 62  ? 16.145  44.726 19.803  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CZ  1 
ATOM   443  O OH  . TYR A 1 62  ? 16.415  43.935 20.908  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A OH  1 
ATOM   444  N N   . PHE A 1 63  ? 15.398  49.829 14.674  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A N   1 
ATOM   445  C CA  . PHE A 1 63  ? 15.048  50.681 13.551  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CA  1 
ATOM   446  C C   . PHE A 1 63  ? 16.316  51.167 12.839  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A C   1 
ATOM   447  O O   . PHE A 1 63  ? 16.492  51.124 11.616  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A O   1 
ATOM   448  C CB  . PHE A 1 63  ? 14.206  51.894 13.986  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CB  1 
ATOM   449  C CG  . PHE A 1 63  ? 13.785  52.797 12.827  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CG  1 
ATOM   450  C CD1 . PHE A 1 63  ? 12.654  52.491 12.078  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CD1 1 
ATOM   451  C CD2 . PHE A 1 63  ? 14.537  53.917 12.499  1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CD2 1 
ATOM   452  C CE1 . PHE A 1 63  ? 12.285  53.291 11.005  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CE1 1 
ATOM   453  C CE2 . PHE A 1 63  ? 14.159  54.726 11.444  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CE2 1 
ATOM   454  C CZ  . PHE A 1 63  ? 13.044  54.406 10.710  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 63   PHE A CZ  1 
ATOM   455  N N   . GLU A 1 64  ? 17.249  51.686 13.627  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A N   1 
ATOM   456  C CA  . GLU A 1 64  ? 18.483  52.205 13.064  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CA  1 
ATOM   457  C C   . GLU A 1 64  ? 19.278  51.164 12.300  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A C   1 
ATOM   458  O O   . GLU A 1 64  ? 19.874  51.488 11.259  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A O   1 
ATOM   459  C CB  . GLU A 1 64  ? 19.336  52.782 14.208  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CB  1 
ATOM   460  C CG  . GLU A 1 64  ? 18.639  54.004 14.812  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CG  1 
ATOM   461  C CD  . GLU A 1 64  ? 19.417  54.502 16.027  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CD  1 
ATOM   462  O OE1 . GLU A 1 64  ? 20.315  53.784 16.512  1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A OE1 1 
ATOM   463  O OE2 . GLU A 1 64  ? 19.103  55.625 16.469  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A OE2 1 
ATOM   464  N N   . TYR A 1 65  ? 19.361  49.925 12.761  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A N   1 
ATOM   465  C CA  . TYR A 1 65  ? 20.168  48.900 12.079  1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CA  1 
ATOM   466  C C   . TYR A 1 65  ? 19.534  48.605 10.726  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A C   1 
ATOM   467  O O   . TYR A 1 65  ? 20.228  48.633 9.708   1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A O   1 
ATOM   468  C CB  . TYR A 1 65  ? 20.288  47.673 12.979  1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CB  1 
ATOM   469  C CG  . TYR A 1 65  ? 21.192  46.596 12.473  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CG  1 
ATOM   470  C CD1 . TYR A 1 65  ? 22.548  46.615 12.763  1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD1 1 
ATOM   471  C CD2 . TYR A 1 65  ? 20.664  45.560 11.696  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD2 1 
ATOM   472  C CE1 . TYR A 1 65  ? 23.372  45.600 12.281  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE1 1 
ATOM   473  C CE2 . TYR A 1 65  ? 21.490  44.551 11.217  1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE2 1 
ATOM   474  C CZ  . TYR A 1 65  ? 22.841  44.580 11.511  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CZ  1 
ATOM   475  O OH  . TYR A 1 65  ? 23.679  43.588 11.049  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A OH  1 
ATOM   476  N N   . ALA A 1 66  ? 18.221  48.370 10.715  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   1 
ATOM   477  C CA  . ALA A 1 66  ? 17.464  48.169 9.476   1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  1 
ATOM   478  C C   . ALA A 1 66  ? 17.682  49.346 8.514   1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   1 
ATOM   479  O O   . ALA A 1 66  ? 18.043  49.133 7.350   1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   1 
ATOM   480  C CB  . ALA A 1 66  ? 15.978  47.979 9.756   1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  1 
ATOM   481  N N   . LYS A 1 67  ? 17.465  50.579 8.985   1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A N   1 
ATOM   482  C CA  . LYS A 1 67  ? 17.680  51.765 8.162   1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CA  1 
ATOM   483  C C   . LYS A 1 67  ? 19.104  51.839 7.606   1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A C   1 
ATOM   484  O O   . LYS A 1 67  ? 19.337  52.247 6.458   1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A O   1 
ATOM   485  C CB  . LYS A 1 67  ? 17.317  53.026 8.965   1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CB  1 
ATOM   486  C CG  . LYS A 1 67  ? 17.277  54.266 8.064   1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CG  1 
ATOM   487  C CD  . LYS A 1 67  ? 17.043  55.519 8.907   1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CD  1 
ATOM   488  C CE  . LYS A 1 67  ? 16.795  56.732 8.027   1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CE  1 
ATOM   489  N NZ  . LYS A 1 67  ? 18.025  57.223 7.333   1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A NZ  1 
ATOM   490  N N   . ALA A 1 68  ? 20.125  51.416 8.352   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 68   ALA A N   1 
ATOM   491  C CA  . ALA A 1 68  ? 21.492  51.479 7.882   1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 68   ALA A CA  1 
ATOM   492  C C   . ALA A 1 68  ? 21.707  50.484 6.748   1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 68   ALA A C   1 
ATOM   493  O O   . ALA A 1 68  ? 22.465  50.775 5.814   1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 68   ALA A O   1 
ATOM   494  C CB  . ALA A 1 68  ? 22.509  51.181 8.990   1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 68   ALA A CB  1 
ATOM   495  N N   . TYR A 1 69  ? 21.088  49.314 6.836   1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A N   1 
ATOM   496  C CA  . TYR A 1 69  ? 21.241  48.398 5.702   1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CA  1 
ATOM   497  C C   . TYR A 1 69  ? 20.590  49.009 4.451   1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A C   1 
ATOM   498  O O   . TYR A 1 69  ? 21.150  48.951 3.350   1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A O   1 
ATOM   499  C CB  . TYR A 1 69  ? 20.620  47.036 6.027   1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CB  1 
ATOM   500  C CG  . TYR A 1 69  ? 20.492  46.103 4.845   1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CG  1 
ATOM   501  C CD1 . TYR A 1 69  ? 21.546  45.295 4.433   1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CD1 1 
ATOM   502  C CD2 . TYR A 1 69  ? 19.301  46.032 4.129   1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CD2 1 
ATOM   503  C CE1 . TYR A 1 69  ? 21.434  44.435 3.350   1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CE1 1 
ATOM   504  C CE2 . TYR A 1 69  ? 19.181  45.181 3.040   1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CE2 1 
ATOM   505  C CZ  . TYR A 1 69  ? 20.249  44.394 2.656   1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A CZ  1 
ATOM   506  O OH  . TYR A 1 69  ? 20.123  43.548 1.581   1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 69   TYR A OH  1 
ATOM   507  N N   . ALA A 1 70  ? 19.395  49.577 4.617   1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   1 
ATOM   508  C CA  . ALA A 1 70  ? 18.702  50.178 3.484   1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  1 
ATOM   509  C C   . ALA A 1 70  ? 19.561  51.278 2.877   1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   1 
ATOM   510  O O   . ALA A 1 70  ? 19.726  51.433 1.670   1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   1 
ATOM   511  C CB  . ALA A 1 70  ? 17.347  50.752 3.893   1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  1 
ATOM   512  N N   . ASP A 1 71  ? 20.119  52.087 3.794   1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A N   1 
ATOM   513  C CA  . ASP A 1 71  ? 20.905  53.225 3.317   1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A CA  1 
ATOM   514  C C   . ASP A 1 71  ? 22.238  52.764 2.747   1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A C   1 
ATOM   515  O O   . ASP A 1 71  ? 22.883  53.483 1.982   1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A O   1 
ATOM   516  C CB  . ASP A 1 71  ? 21.096  54.211 4.467   1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A CB  1 
ATOM   517  C CG  . ASP A 1 71  ? 19.827  54.953 4.825   1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A CG  1 
ATOM   518  O OD1 . ASP A 1 71  ? 18.821  54.976 4.083   1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A OD1 1 
ATOM   519  O OD2 . ASP A 1 71  ? 19.838  55.558 5.926   1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 71   ASP A OD2 1 
ATOM   520  N N   . LEU A 1 72  ? 22.704  51.562 3.084   1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A N   1 
ATOM   521  C CA  . LEU A 1 72  ? 23.924  51.101 2.455   1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CA  1 
ATOM   522  C C   . LEU A 1 72  ? 23.652  50.835 0.971   1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A C   1 
ATOM   523  O O   . LEU A 1 72  ? 24.516  51.106 0.141   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A O   1 
ATOM   524  C CB  . LEU A 1 72  ? 24.388  49.816 3.133   1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CB  1 
ATOM   525  C CG  . LEU A 1 72  ? 25.568  49.108 2.486   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CG  1 
ATOM   526  C CD1 . LEU A 1 72  ? 26.829  49.933 2.716   1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD1 1 
ATOM   527  C CD2 . LEU A 1 72  ? 25.732  47.695 3.028   1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD2 1 
ATOM   528  N N   . LEU A 1 73  ? 22.470  50.299 0.665   1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A N   1 
ATOM   529  C CA  . LEU A 1 73  ? 22.141  49.814 -0.673  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CA  1 
ATOM   530  C C   . LEU A 1 73  ? 21.434  50.843 -1.557  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A C   1 
ATOM   531  O O   . LEU A 1 73  ? 21.447  50.774 -2.793  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A O   1 
ATOM   532  C CB  . LEU A 1 73  ? 21.226  48.592 -0.585  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CB  1 
ATOM   533  C CG  . LEU A 1 73  ? 21.818  47.198 -0.514  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CG  1 
ATOM   534  C CD1 . LEU A 1 73  ? 22.730  46.894 -1.701  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CD1 1 
ATOM   535  C CD2 . LEU A 1 73  ? 22.609  47.041 0.770   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CD2 1 
ATOM   536  N N   . ILE A 1 74  ? 20.760  51.789 -0.942  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A N   1 
ATOM   537  C CA  . ILE A 1 74  ? 20.000  52.800 -1.672  1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CA  1 
ATOM   538  C C   . ILE A 1 74  ? 20.658  54.149 -1.545  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A C   1 
ATOM   539  O O   . ILE A 1 74  ? 20.861  54.644 -0.425  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A O   1 
ATOM   540  C CB  . ILE A 1 74  ? 18.566  52.811 -1.117  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CB  1 
ATOM   541  C CG1 . ILE A 1 74  ? 17.882  51.441 -1.207  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CG1 1 
ATOM   542  C CG2 . ILE A 1 74  ? 17.732  53.897 -1.781  1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CG2 1 
ATOM   543  C CD1 . ILE A 1 74  ? 16.600  51.388 -0.390  1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CD1 1 
ATOM   544  N N   . ASP A 1 75  ? 21.030  54.797 -2.653  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A N   1 
ATOM   545  C CA  . ASP A 1 75  ? 21.800  56.037 -2.538  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A CA  1 
ATOM   546  C C   . ASP A 1 75  ? 20.919  57.270 -2.399  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A C   1 
ATOM   547  O O   . ASP A 1 75  ? 19.716  57.141 -2.152  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A O   1 
ATOM   548  C CB  . ASP A 1 75  ? 22.708  56.178 -3.740  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A CB  1 
ATOM   549  C CG  . ASP A 1 75  ? 22.018  56.586 -5.025  1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A CG  1 
ATOM   550  O OD1 . ASP A 1 75  ? 20.831  56.933 -5.173  1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A OD1 1 
ATOM   551  O OD2 . ASP A 1 75  ? 22.817  56.550 -6.001  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 75   ASP A OD2 1 
ATOM   552  N N   . ASP A 1 76  ? 21.551  58.454 -2.553  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A N   1 
ATOM   553  C CA  . ASP A 1 76  ? 20.830  59.702 -2.327  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A CA  1 
ATOM   554  C C   . ASP A 1 76  ? 19.654  59.853 -3.281  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A C   1 
ATOM   555  O O   . ASP A 1 76  ? 18.708  60.566 -2.945  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A O   1 
ATOM   556  C CB  . ASP A 1 76  ? 21.655  60.981 -2.541  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A CB  1 
ATOM   557  C CG  . ASP A 1 76  ? 22.737  61.187 -1.504  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A CG  1 
ATOM   558  O OD1 . ASP A 1 76  ? 22.789  60.355 -0.571  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A OD1 1 
ATOM   559  O OD2 . ASP A 1 76  ? 23.531  62.146 -1.631  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 76   ASP A OD2 1 
ATOM   560  N N   . ASN A 1 77  ? 19.750  59.223 -4.447  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A N   1 
ATOM   561  C CA  . ASN A 1 77  ? 18.678  59.451 -5.426  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A CA  1 
ATOM   562  C C   . ASN A 1 77  ? 17.687  58.308 -5.450  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A C   1 
ATOM   563  O O   . ASN A 1 77  ? 16.792  58.194 -6.279  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A O   1 
ATOM   564  C CB  . ASN A 1 77  ? 19.337  59.746 -6.797  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A CB  1 
ATOM   565  C CG  . ASN A 1 77  ? 20.169  61.022 -6.640  1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A CG  1 
ATOM   566  O OD1 . ASN A 1 77  ? 21.398  61.016 -6.718  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A OD1 1 
ATOM   567  N ND2 . ASN A 1 77  ? 19.455  62.111 -6.384  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 77   ASN A ND2 1 
ATOM   568  N N   . GLY A 1 78  ? 17.782  57.371 -4.491  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A N   1 
ATOM   569  C CA  . GLY A 1 78  ? 16.855  56.259 -4.518  1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A CA  1 
ATOM   570  C C   . GLY A 1 78  ? 17.331  55.104 -5.374  1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A C   1 
ATOM   571  O O   . GLY A 1 78  ? 16.559  54.160 -5.580  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A O   1 
ATOM   572  N N   . ASN A 1 79  ? 18.561  55.170 -5.877  1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A N   1 
ATOM   573  C CA  . ASN A 1 79  ? 19.087  54.157 -6.784  1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CA  1 
ATOM   574  C C   . ASN A 1 79  ? 19.515  52.924 -5.981  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A C   1 
ATOM   575  O O   . ASN A 1 79  ? 20.039  53.075 -4.888  1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A O   1 
ATOM   576  C CB  . ASN A 1 79  ? 20.278  54.646 -7.609  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CB  1 
ATOM   577  C CG  . ASN A 1 79  ? 19.907  55.774 -8.572  1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CG  1 
ATOM   578  O OD1 . ASN A 1 79  ? 20.575  56.807 -8.626  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A OD1 1 
ATOM   579  N ND2 . ASN A 1 79  ? 18.822  55.605 -9.310  1.00 7.28   ? ? ? ? ? ? 79   ASN A ND2 1 
ATOM   580  N N   . LEU A 1 80  ? 19.279  51.786 -6.611  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A N   1 
ATOM   581  C CA  . LEU A 1 80  ? 19.497  50.495 -5.985  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CA  1 
ATOM   582  C C   . LEU A 1 80  ? 19.975  49.462 -6.992  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A C   1 
ATOM   583  O O   . LEU A 1 80  ? 19.354  49.411 -8.065  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A O   1 
ATOM   584  C CB  . LEU A 1 80  ? 18.125  50.105 -5.395  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CB  1 
ATOM   585  C CG  . LEU A 1 80  ? 18.065  48.676 -4.843  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CG  1 
ATOM   586  C CD1 . LEU A 1 80  ? 19.122  48.536 -3.741  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CD1 1 
ATOM   587  C CD2 . LEU A 1 80  ? 16.671  48.335 -4.362  1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CD2 1 
ATOM   588  N N   . LEU A 1 81  ? 21.005  48.683 -6.695  1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A N   1 
ATOM   589  C CA  . LEU A 1 81  ? 21.403  47.572 -7.555  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CA  1 
ATOM   590  C C   . LEU A 1 81  ? 20.785  46.291 -7.012  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A C   1 
ATOM   591  O O   . LEU A 1 81  ? 20.783  46.093 -5.798  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A O   1 
ATOM   592  C CB  . LEU A 1 81  ? 22.913  47.431 -7.621  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CB  1 
ATOM   593  C CG  . LEU A 1 81  ? 23.689  48.589 -8.260  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CG  1 
ATOM   594  C CD1 . LEU A 1 81  ? 25.173  48.410 -7.993  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD1 1 
ATOM   595  C CD2 . LEU A 1 81  ? 23.350  48.641 -9.734  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD2 1 
ATOM   596  N N   . PHE A 1 82  ? 20.274  45.403 -7.845  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A N   1 
ATOM   597  C CA  . PHE A 1 82  ? 19.673  44.168 -7.352  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CA  1 
ATOM   598  C C   . PHE A 1 82  ? 19.588  43.178 -8.519  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A C   1 
ATOM   599  O O   . PHE A 1 82  ? 19.896  43.639 -9.633  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A O   1 
ATOM   600  C CB  . PHE A 1 82  ? 18.277  44.425 -6.763  1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CB  1 
ATOM   601  C CG  . PHE A 1 82  ? 17.344  45.126 -7.731  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CG  1 
ATOM   602  C CD1 . PHE A 1 82  ? 16.453  44.375 -8.490  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CD1 1 
ATOM   603  C CD2 . PHE A 1 82  ? 17.361  46.507 -7.879  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CD2 1 
ATOM   604  C CE1 . PHE A 1 82  ? 15.591  44.984 -9.393  1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CE1 1 
ATOM   605  C CE2 . PHE A 1 82  ? 16.501  47.100 -8.785  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CE2 1 
ATOM   606  C CZ  . PHE A 1 82  ? 15.612  46.351 -9.545  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 82   PHE A CZ  1 
ATOM   607  N N   . ARG A 1 83  ? 19.193  41.934 -8.287  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A N   1 
ATOM   608  C CA  . ARG A 1 83  ? 19.061  40.947 -9.370  1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CA  1 
ATOM   609  C C   . ARG A 1 83  ? 17.736  41.132 -10.078 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A C   1 
ATOM   610  O O   . ARG A 1 83  ? 16.704  40.769 -9.536  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A O   1 
ATOM   611  C CB  . ARG A 1 83  ? 19.151  39.501 -8.888  1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CB  1 
ATOM   612  C CG  . ARG A 1 83  ? 20.403  39.317 -8.064  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CG  1 
ATOM   613  C CD  . ARG A 1 83  ? 21.546  38.786 -8.905  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CD  1 
ATOM   614  N NE  . ARG A 1 83  ? 22.200  37.768 -8.075  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NE  1 
ATOM   615  C CZ  . ARG A 1 83  ? 23.422  37.829 -7.579  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CZ  1 
ATOM   616  N NH1 . ARG A 1 83  ? 23.848  36.810 -6.840  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH1 1 
ATOM   617  N NH2 . ARG A 1 83  ? 24.210  38.873 -7.809  1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH2 1 
ATOM   618  N N   . ARG A 1 84  ? 17.760  41.674 -11.285 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 84   ARG A N   1 
ATOM   619  C CA  . ARG A 1 84  ? 16.586  42.265 -11.908 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A CA  1 
ATOM   620  C C   . ARG A 1 84  ? 15.618  41.253 -12.479 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A C   1 
ATOM   621  O O   . ARG A 1 84  ? 14.552  41.596 -12.993 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A O   1 
ATOM   622  C CB  . ARG A 1 84  ? 17.072  43.238 -13.007 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A CB  1 
ATOM   623  C CG  . ARG A 1 84  ? 17.704  44.520 -12.460 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A CG  1 
ATOM   624  C CD  . ARG A 1 84  ? 18.369  45.329 -13.572 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A CD  1 
ATOM   625  N NE  . ARG A 1 84  ? 18.908  46.613 -13.084 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A NE  1 
ATOM   626  C CZ  . ARG A 1 84  ? 18.120  47.671 -12.874 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A CZ  1 
ATOM   627  N NH1 . ARG A 1 84  ? 16.821  47.530 -13.122 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A NH1 1 
ATOM   628  N NH2 . ARG A 1 84  ? 18.631  48.812 -12.431 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 84   ARG A NH2 1 
ATOM   629  N N   . ASP A 1 85  ? 15.978  39.974 -12.446 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A N   1 
ATOM   630  C CA  . ASP A 1 85  ? 15.084  38.943 -12.937 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A CA  1 
ATOM   631  C C   . ASP A 1 85  ? 14.474  38.112 -11.807 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A C   1 
ATOM   632  O O   . ASP A 1 85  ? 13.712  37.189 -12.100 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A O   1 
ATOM   633  C CB  . ASP A 1 85  ? 15.832  37.984 -13.883 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A CB  1 
ATOM   634  C CG  . ASP A 1 85  ? 16.891  37.201 -13.133 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A CG  1 
ATOM   635  O OD1 . ASP A 1 85  ? 17.803  37.756 -12.493 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A OD1 1 
ATOM   636  O OD2 . ASP A 1 85  ? 16.761  35.956 -13.156 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 85   ASP A OD2 1 
ATOM   637  N N   . GLU A 1 86  ? 14.810  38.396 -10.560 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 86   GLU A N   1 
ATOM   638  C CA  . GLU A 1 86  ? 14.392  37.528 -9.464  1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 86   GLU A CA  1 
ATOM   639  C C   . GLU A 1 86  ? 13.246  38.070 -8.619  1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 86   GLU A C   1 
ATOM   640  O O   . GLU A 1 86  ? 13.251  39.201 -8.117  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 86   GLU A O   1 
ATOM   641  C CB  . GLU A 1 86  ? 15.558  37.298 -8.482  1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 86   GLU A CB  1 
ATOM   642  C CG  . GLU A 1 86  ? 16.849  36.853 -9.117  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 86   GLU A CG  1 
ATOM   643  C CD  . GLU A 1 86  ? 17.946  36.442 -8.161  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 86   GLU A CD  1 
ATOM   644  O OE1 . GLU A 1 86  ? 17.865  36.714 -6.942  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 86   GLU A OE1 1 
ATOM   645  O OE2 . GLU A 1 86  ? 18.939  35.835 -8.635  1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 86   GLU A OE2 1 
ATOM   646  N N   . LEU A 1 87  ? 12.233  37.249 -8.359  1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 87   LEU A N   1 
ATOM   647  C CA  . LEU A 1 87  ? 11.262  37.594 -7.330  1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CA  1 
ATOM   648  C C   . LEU A 1 87  ? 11.970  37.813 -5.994  1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 87   LEU A C   1 
ATOM   649  O O   . LEU A 1 87  ? 11.529  38.653 -5.211  1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 87   LEU A O   1 
ATOM   650  C CB  . LEU A 1 87  ? 10.252  36.461 -7.178  1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CB  1 
ATOM   651  C CG  . LEU A 1 87  ? 9.297   36.232 -8.372  1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CG  1 
ATOM   652  C CD1 . LEU A 1 87  ? 8.386   35.035 -8.040  1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CD1 1 
ATOM   653  C CD2 . LEU A 1 87  ? 8.530   37.497 -8.742  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CD2 1 
ATOM   654  N N   . ASP A 1 88  ? 13.053  37.066 -5.801  1.00 6.08   ? ? ? ? ? ? 88   ASP A N   1 
ATOM   655  C CA  . ASP A 1 88  ? 13.827  37.172 -4.563  1.00 7.34   ? ? ? ? ? ? 88   ASP A CA  1 
ATOM   656  C C   . ASP A 1 88  ? 14.291  38.587 -4.283  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 88   ASP A C   1 
ATOM   657  O O   . ASP A 1 88  ? 14.503  38.933 -3.115  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 88   ASP A O   1 
ATOM   658  C CB  . ASP A 1 88  ? 15.067  36.286 -4.609  1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 88   ASP A CB  1 
ATOM   659  C CG  . ASP A 1 88  ? 14.796  34.804 -4.460  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 88   ASP A CG  1 
ATOM   660  O OD1 . ASP A 1 88  ? 15.807  34.063 -4.361  1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 88   ASP A OD1 1 
ATOM   661  O OD2 . ASP A 1 88  ? 13.638  34.340 -4.427  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 88   ASP A OD2 1 
ATOM   662  N N   . ALA A 1 89  ? 14.491  39.412 -5.314  1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A N   1 
ATOM   663  C CA  . ALA A 1 89  ? 15.001  40.781 -5.161  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CA  1 
ATOM   664  C C   . ALA A 1 89  ? 13.985  41.760 -4.584  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 89   ALA A C   1 
ATOM   665  O O   . ALA A 1 89  ? 14.327  42.806 -4.044  1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A O   1 
ATOM   666  C CB  . ALA A 1 89  ? 15.431  41.311 -6.535  1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CB  1 
ATOM   667  N N   . ILE A 1 90  ? 12.713  41.380 -4.753  1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 90   ILE A N   1 
ATOM   668  C CA  . ILE A 1 90  ? 11.588  42.232 -4.409  1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CA  1 
ATOM   669  C C   . ILE A 1 90  ? 11.317  42.169 -2.896  1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A C   1 
ATOM   670  O O   . ILE A 1 90  ? 10.917  43.187 -2.325  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A O   1 
ATOM   671  C CB  . ILE A 1 90  ? 10.344  41.837 -5.226  1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CB  1 
ATOM   672  C CG1 . ILE A 1 90  ? 10.540  41.942 -6.742  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CG1 1 
ATOM   673  C CG2 . ILE A 1 90  ? 9.147   42.680 -4.806  1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CG2 1 
ATOM   674  C CD1 . ILE A 1 90  ? 9.383   41.408 -7.576  1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CD1 1 
ATOM   675  N N   . GLN A 1 91  ? 11.541  41.008 -2.270  1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   676  C CA  . GLN A 1 91  ? 11.130  40.841 -0.871  1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   677  C C   . GLN A 1 91  ? 11.706  41.940 0.020   1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   678  O O   . GLN A 1 91  ? 10.956  42.403 0.902   1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   679  C CB  . GLN A 1 91  ? 11.559  39.492 -0.290  1.00 8.05   ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   680  C CG  . GLN A 1 91  ? 10.894  39.084 1.032   1.00 6.32   ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   681  C CD  . GLN A 1 91  ? 11.599  39.622 2.268   1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   682  O OE1 . GLN A 1 91  ? 11.032  39.776 3.348   1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   683  N NE2 . GLN A 1 91  ? 12.849  40.048 2.033   1.00 4.83   ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   684  N N   . ALA A 1 92  ? 12.974  42.295 -0.090  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 92   ALA A N   1 
ATOM   685  C CA  . ALA A 1 92  ? 13.523  43.254 0.882   1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 92   ALA A CA  1 
ATOM   686  C C   . ALA A 1 92  ? 12.805  44.590 0.814   1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 92   ALA A C   1 
ATOM   687  O O   . ALA A 1 92  ? 12.868  45.399 1.765   1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 92   ALA A O   1 
ATOM   688  C CB  . ALA A 1 92  ? 15.027  43.388 0.683   1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 92   ALA A CB  1 
ATOM   689  N N   . GLY A 1 93  ? 12.087  44.881 -0.280  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A N   1 
ATOM   690  C CA  . GLY A 1 93  ? 11.309  46.107 -0.400  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A CA  1 
ATOM   691  C C   . GLY A 1 93  ? 10.287  46.233 0.732   1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A C   1 
ATOM   692  O O   . GLY A 1 93  ? 9.843   47.345 1.015   1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A O   1 
ATOM   693  N N   . LEU A 1 94  ? 9.916   45.124 1.380   1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 94   LEU A N   1 
ATOM   694  C CA  . LEU A 1 94  ? 8.969   45.232 2.503   1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 94   LEU A CA  1 
ATOM   695  C C   . LEU A 1 94  ? 9.501   46.140 3.603   1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 94   LEU A C   1 
ATOM   696  O O   . LEU A 1 94  ? 8.717   46.759 4.337   1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 94   LEU A O   1 
ATOM   697  C CB  . LEU A 1 94  ? 8.682   43.838 3.036   1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 94   LEU A CB  1 
ATOM   698  C CG  . LEU A 1 94  ? 7.715   42.984 2.200   1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 94   LEU A CG  1 
ATOM   699  C CD1 . LEU A 1 94  ? 7.746   41.553 2.724   1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 94   LEU A CD1 1 
ATOM   700  C CD2 . LEU A 1 94  ? 6.303   43.543 2.235   1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 94   LEU A CD2 1 
ATOM   701  N N   . ILE A 1 95  ? 10.838  46.247 3.718   1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A N   1 
ATOM   702  C CA  . ILE A 1 95  ? 11.385  47.102 4.765   1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CA  1 
ATOM   703  C C   . ILE A 1 95  ? 11.176  48.575 4.415   1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A C   1 
ATOM   704  O O   . ILE A 1 95  ? 11.279  49.433 5.299   1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A O   1 
ATOM   705  C CB  . ILE A 1 95  ? 12.878  46.864 5.063   1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CB  1 
ATOM   706  C CG1 . ILE A 1 95  ? 13.866  47.384 4.021   1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CG1 1 
ATOM   707  C CG2 . ILE A 1 95  ? 13.147  45.388 5.350   1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CG2 1 
ATOM   708  C CD1 . ILE A 1 95  ? 15.312  47.235 4.493   1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CD1 1 
ATOM   709  N N   . LEU A 1 96  ? 10.902  48.850 3.126   1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A N   1 
ATOM   710  C CA  . LEU A 1 96  ? 10.818  50.253 2.745   1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CA  1 
ATOM   711  C C   . LEU A 1 96  ? 9.584   50.932 3.313   1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A C   1 
ATOM   712  O O   . LEU A 1 96  ? 9.652   52.150 3.513   1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A O   1 
ATOM   713  C CB  . LEU A 1 96  ? 10.816  50.394 1.209   1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CB  1 
ATOM   714  C CG  . LEU A 1 96  ? 12.106  49.807 0.609   1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CG  1 
ATOM   715  C CD1 . LEU A 1 96  ? 12.027  49.711 -0.904  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD1 1 
ATOM   716  C CD2 . LEU A 1 96  ? 13.287  50.668 1.032   1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD2 1 
ATOM   717  N N   . PHE A 1 97  ? 8.515   50.168 3.552   1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A N   1 
ATOM   718  C CA  . PHE A 1 97  ? 7.266   50.823 3.983   1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CA  1 
ATOM   719  C C   . PHE A 1 97  ? 7.393   51.355 5.407   1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A C   1 
ATOM   720  O O   . PHE A 1 97  ? 7.034   52.524 5.576   1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A O   1 
ATOM   721  C CB  . PHE A 1 97  ? 6.051   49.896 3.821   1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CB  1 
ATOM   722  C CG  . PHE A 1 97  ? 5.939   49.489 2.353   1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CG  1 
ATOM   723  C CD1 . PHE A 1 97  ? 5.306   50.334 1.463   1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CD1 1 
ATOM   724  C CD2 . PHE A 1 97  ? 6.485   48.287 1.919   1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CD2 1 
ATOM   725  C CE1 . PHE A 1 97  ? 5.227   49.983 0.131   1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CE1 1 
ATOM   726  C CE2 . PHE A 1 97  ? 6.403   47.947 0.584   1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CE2 1 
ATOM   727  C CZ  . PHE A 1 97  ? 5.767   48.789 -0.302  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CZ  1 
ATOM   728  N N   . PRO A 1 98  ? 7.851   50.614 6.410   1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A N   1 
ATOM   729  C CA  . PRO A 1 98  ? 8.049   51.202 7.745   1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CA  1 
ATOM   730  C C   . PRO A 1 98  ? 9.127   52.278 7.773   1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A C   1 
ATOM   731  O O   . PRO A 1 98  ? 8.993   53.265 8.507   1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A O   1 
ATOM   732  C CB  . PRO A 1 98  ? 8.485   50.019 8.617   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CB  1 
ATOM   733  C CG  . PRO A 1 98  ? 8.929   48.951 7.655   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CG  1 
ATOM   734  C CD  . PRO A 1 98  ? 8.157   49.168 6.396   1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CD  1 
ATOM   735  N N   . LEU A 1 99  ? 10.201  52.116 6.989   1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A N   1 
ATOM   736  C CA  . LEU A 1 99  ? 11.220  53.156 6.924   1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CA  1 
ATOM   737  C C   . LEU A 1 99  ? 10.628  54.451 6.375   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A C   1 
ATOM   738  O O   . LEU A 1 99  ? 10.868  55.525 6.919   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A O   1 
ATOM   739  C CB  . LEU A 1 99  ? 12.428  52.745 6.080   1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CB  1 
ATOM   740  C CG  . LEU A 1 99  ? 13.254  51.587 6.619   1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CG  1 
ATOM   741  C CD1 . LEU A 1 99  ? 14.375  51.246 5.637   1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD1 1 
ATOM   742  C CD2 . LEU A 1 99  ? 13.862  51.906 7.979   1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD2 1 
ATOM   743  N N   . TYR A 1 100 ? 9.850   54.339 5.289   1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A N   1 
ATOM   744  C CA  . TYR A 1 100 ? 9.274   55.559 4.733   1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CA  1 
ATOM   745  C C   . TYR A 1 100 ? 8.297   56.189 5.726   1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A C   1 
ATOM   746  O O   . TYR A 1 100 ? 8.253   57.396 5.973   1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A O   1 
ATOM   747  C CB  . TYR A 1 100 ? 8.557   55.256 3.409   1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CB  1 
ATOM   748  C CG  . TYR A 1 100 ? 7.880   56.488 2.841   1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CG  1 
ATOM   749  C CD1 . TYR A 1 100 ? 8.625   57.586 2.428   1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD1 1 
ATOM   750  C CD2 . TYR A 1 100 ? 6.492   56.546 2.726   1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD2 1 
ATOM   751  C CE1 . TYR A 1 100 ? 7.982   58.707 1.910   1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE1 1 
ATOM   752  C CE2 . TYR A 1 100 ? 5.848   57.655 2.216   1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE2 1 
ATOM   753  C CZ  . TYR A 1 100 ? 6.610   58.730 1.812   1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CZ  1 
ATOM   754  O OH  . TYR A 1 100 ? 5.971   59.838 1.303   1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A OH  1 
ATOM   755  N N   . GLU A 1 101 ? 7.481   55.316 6.318   1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A N   1 
ATOM   756  C CA  . GLU A 1 101 ? 6.435   55.809 7.221   1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CA  1 
ATOM   757  C C   . GLU A 1 101 ? 7.065   56.590 8.368   1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A C   1 
ATOM   758  O O   . GLU A 1 101 ? 6.549   57.589 8.849   1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A O   1 
ATOM   759  C CB  . GLU A 1 101 ? 5.580   54.664 7.759   1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CB  1 
ATOM   760  C CG  . GLU A 1 101 ? 4.599   55.031 8.848   1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CG  1 
ATOM   761  C CD  . GLU A 1 101 ? 3.536   56.058 8.504   1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CD  1 
ATOM   762  O OE1 . GLU A 1 101 ? 3.327   56.465 7.333   1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE1 1 
ATOM   763  O OE2 . GLU A 1 101 ? 2.839   56.509 9.456   1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE2 1 
ATOM   764  N N   . GLN A 1 102 ? 8.211   56.108 8.823   1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A N   1 
ATOM   765  C CA  . GLN A 1 102 ? 8.824   56.763 9.967   1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A CA  1 
ATOM   766  C C   . GLN A 1 102 ? 9.531   58.039 9.575   1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A C   1 
ATOM   767  O O   . GLN A 1 102 ? 9.511   59.021 10.315  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A O   1 
ATOM   768  C CB  . GLN A 1 102 ? 9.831   55.796 10.609  1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A CB  1 
ATOM   769  C CG  . GLN A 1 102 ? 10.635  56.415 11.736  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A CG  1 
ATOM   770  C CD  . GLN A 1 102 ? 9.827   56.632 13.003  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A CD  1 
ATOM   771  O OE1 . GLN A 1 102 ? 8.628   56.359 13.126  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A OE1 1 
ATOM   772  N NE2 . GLN A 1 102 ? 10.512  57.153 14.015  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 102  GLN A NE2 1 
ATOM   773  N N   . THR A 1 103 ? 10.188  58.019 8.422   1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 103  THR A N   1 
ATOM   774  C CA  . THR A 1 103 ? 11.096  59.087 8.056   1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 103  THR A CA  1 
ATOM   775  C C   . THR A 1 103 ? 10.469  60.056 7.054   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 103  THR A C   1 
ATOM   776  O O   . THR A 1 103 ? 11.037  61.139 6.950   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 103  THR A O   1 
ATOM   777  C CB  . THR A 1 103 ? 12.386  58.586 7.357   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 103  THR A CB  1 
ATOM   778  O OG1 . THR A 1 103 ? 11.984  57.910 6.146   1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 103  THR A OG1 1 
ATOM   779  C CG2 . THR A 1 103 ? 13.155  57.587 8.196   1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 103  THR A CG2 1 
ATOM   780  N N   . LYS A 1 104 ? 9.423   59.643 6.354   1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A N   1 
ATOM   781  C CA  . LYS A 1 104 ? 8.999   60.308 5.128   1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CA  1 
ATOM   782  C C   . LYS A 1 104 ? 10.105  60.589 4.124   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A C   1 
ATOM   783  O O   . LYS A 1 104 ? 10.006  61.524 3.302   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A O   1 
ATOM   784  C CB  . LYS A 1 104 ? 8.284   61.628 5.509   1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CB  1 
ATOM   785  C CG  . LYS A 1 104 ? 7.319   61.386 6.661   1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CG  1 
ATOM   786  C CD  . LYS A 1 104 ? 6.128   60.539 6.220   1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CD  1 
ATOM   787  C CE  . LYS A 1 104 ? 5.190   60.398 7.416   1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CE  1 
ATOM   788  N NZ  . LYS A 1 104 ? 4.325   59.194 7.344   1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A NZ  1 
ATOM   789  N N   . ASP A 1 105 ? 11.200  59.835 4.085   1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A N   1 
ATOM   790  C CA  . ASP A 1 105 ? 12.278  60.115 3.118   1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CA  1 
ATOM   791  C C   . ASP A 1 105 ? 11.899  59.457 1.794   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A C   1 
ATOM   792  O O   . ASP A 1 105 ? 11.903  58.227 1.722   1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A O   1 
ATOM   793  C CB  . ASP A 1 105 ? 13.624  59.618 3.619   1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CB  1 
ATOM   794  C CG  . ASP A 1 105 ? 14.823  59.752 2.713   1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CG  1 
ATOM   795  O OD1 . ASP A 1 105 ? 14.681  60.066 1.504   1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD1 1 
ATOM   796  O OD2 . ASP A 1 105 ? 15.971  59.517 3.185   1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD2 1 
ATOM   797  N N   . GLU A 1 106 ? 11.581  60.277 0.803   1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A N   1 
ATOM   798  C CA  . GLU A 1 106 ? 11.180  59.773 -0.504  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A CA  1 
ATOM   799  C C   . GLU A 1 106 ? 12.173  58.825 -1.150  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A C   1 
ATOM   800  O O   . GLU A 1 106 ? 11.722  58.115 -2.061  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A O   1 
ATOM   801  C CB  . GLU A 1 106 ? 10.965  60.995 -1.406  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A CB  1 
ATOM   802  C CG  . GLU A 1 106 ? 9.757   61.789 -0.906  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A CG  1 
ATOM   803  C CD  . GLU A 1 106 ? 8.443   61.045 -0.864  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A CD  1 
ATOM   804  O OE1 . GLU A 1 106 ? 8.098   60.219 -1.743  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A OE1 1 
ATOM   805  O OE2 . GLU A 1 106 ? 7.656   61.277 0.084   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 106  GLU A OE2 1 
ATOM   806  N N   . ARG A 1 107 ? 13.442  58.801 -0.741  1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A N   1 
ATOM   807  C CA  . ARG A 1 107 ? 14.357  57.787 -1.263  1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CA  1 
ATOM   808  C C   . ARG A 1 107 ? 13.717  56.398 -1.157  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A C   1 
ATOM   809  O O   . ARG A 1 107 ? 13.870  55.565 -2.062  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A O   1 
ATOM   810  C CB  . ARG A 1 107 ? 15.715  57.725 -0.557  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CB  1 
ATOM   811  C CG  . ARG A 1 107 ? 16.600  58.943 -0.786  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CG  1 
ATOM   812  C CD  . ARG A 1 107 ? 17.684  59.092 0.281   1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CD  1 
ATOM   813  N NE  . ARG A 1 107 ? 18.457  57.852 0.368   1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A NE  1 
ATOM   814  C CZ  . ARG A 1 107 ? 18.401  57.055 1.426   1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CZ  1 
ATOM   815  N NH1 . ARG A 1 107 ? 17.641  57.354 2.477   1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A NH1 1 
ATOM   816  N NH2 . ARG A 1 107 ? 19.114  55.943 1.450   1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A NH2 1 
ATOM   817  N N   . TYR A 1 108 ? 12.986  56.152 -0.065  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A N   1 
ATOM   818  C CA  . TYR A 1 108 ? 12.529  54.764 0.132   1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CA  1 
ATOM   819  C C   . TYR A 1 108 ? 11.382  54.450 -0.832  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A C   1 
ATOM   820  O O   . TYR A 1 108 ? 11.280  53.315 -1.321  1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A O   1 
ATOM   821  C CB  . TYR A 1 108 ? 12.192  54.502 1.612   1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CB  1 
ATOM   822  C CG  . TYR A 1 108 ? 13.351  54.802 2.549   1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CG  1 
ATOM   823  C CD1 . TYR A 1 108 ? 14.578  54.167 2.374   1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CD1 1 
ATOM   824  C CD2 . TYR A 1 108 ? 13.250  55.705 3.598   1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CD2 1 
ATOM   825  C CE1 . TYR A 1 108 ? 15.663  54.405 3.194   1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CE1 1 
ATOM   826  C CE2 . TYR A 1 108 ? 14.330  55.966 4.435   1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CE2 1 
ATOM   827  C CZ  . TYR A 1 108 ? 15.517  55.315 4.233   1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CZ  1 
ATOM   828  O OH  . TYR A 1 108 ? 16.624  55.529 5.023   1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A OH  1 
ATOM   829  N N   . VAL A 1 109 ? 10.528  55.417 -1.144  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A N   1 
ATOM   830  C CA  . VAL A 1 109 ? 9.439   55.212 -2.101  1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CA  1 
ATOM   831  C C   . VAL A 1 109 ? 10.002  55.103 -3.511  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A C   1 
ATOM   832  O O   . VAL A 1 109 ? 9.520   54.308 -4.332  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A O   1 
ATOM   833  C CB  A VAL A 1 109 ? 8.382   56.329 -2.038  0.50 18.61  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CB  1 
ATOM   834  C CB  B VAL A 1 109 ? 8.399   56.346 -2.024  0.50 18.48  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CB  1 
ATOM   835  C CG1 A VAL A 1 109 ? 7.763   56.439 -0.651  0.50 24.61  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG1 1 
ATOM   836  C CG1 B VAL A 1 109 ? 7.546   56.436 -3.283  0.50 14.65  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG1 1 
ATOM   837  C CG2 A VAL A 1 109 ? 8.987   57.662 -2.432  0.50 10.09  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG2 1 
ATOM   838  C CG2 B VAL A 1 109 ? 7.492   56.147 -0.815  0.50 17.33  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG2 1 
ATOM   839  N N   . LYS A 1 110 ? 11.043  55.883 -3.800  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A N   1 
ATOM   840  C CA  . LYS A 1 110 ? 11.699  55.736 -5.105  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A CA  1 
ATOM   841  C C   . LYS A 1 110 ? 12.270  54.334 -5.319  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A C   1 
ATOM   842  O O   . LYS A 1 110 ? 12.079  53.758 -6.391  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A O   1 
ATOM   843  C CB  . LYS A 1 110 ? 12.838  56.759 -5.308  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A CB  1 
ATOM   844  C CG  . LYS A 1 110 ? 12.305  58.199 -5.372  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A CG  1 
ATOM   845  C CD  . LYS A 1 110 ? 13.505  59.124 -5.622  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A CD  1 
ATOM   846  C CE  . LYS A 1 110 ? 12.981  60.551 -5.708  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A CE  1 
ATOM   847  N NZ  . LYS A 1 110 ? 14.128  61.495 -5.873  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 110  LYS A NZ  1 
ATOM   848  N N   . ALA A 1 111 ? 12.977  53.792 -4.330  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   849  C CA  . ALA A 1 111 ? 13.516  52.445 -4.419  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   850  C C   . ALA A 1 111 ? 12.370  51.445 -4.567  1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   851  O O   . ALA A 1 111 ? 12.443  50.496 -5.355  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   852  C CB  . ALA A 1 111 ? 14.368  52.120 -3.216  1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   853  N N   . ALA A 1 112 ? 11.305  51.696 -3.794  1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A N   1 
ATOM   854  C CA  . ALA A 1 112 ? 10.162  50.781 -3.845  1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A CA  1 
ATOM   855  C C   . ALA A 1 112 ? 9.560   50.759 -5.242  1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A C   1 
ATOM   856  O O   . ALA A 1 112 ? 9.164   49.706 -5.756  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A O   1 
ATOM   857  C CB  . ALA A 1 112 ? 9.128   51.190 -2.811  1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A CB  1 
ATOM   858  N N   . LYS A 1 113 ? 9.522   51.956 -5.855  1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A N   1 
ATOM   859  C CA  . LYS A 1 113 ? 8.931   51.963 -7.200  1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CA  1 
ATOM   860  C C   . LYS A 1 113 ? 9.817   51.220 -8.186  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A C   1 
ATOM   861  O O   . LYS A 1 113 ? 9.284   50.609 -9.127  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A O   1 
ATOM   862  C CB  . LYS A 1 113 ? 8.699   53.391 -7.699  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CB  1 
ATOM   863  C CG  . LYS A 1 113 ? 8.153   53.378 -9.129  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CG  1 
ATOM   864  C CD  . LYS A 1 113 ? 7.872   54.811 -9.553  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CD  1 
ATOM   865  C CE  . LYS A 1 113 ? 7.072   54.871 -10.843 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CE  1 
ATOM   866  N NZ  . LYS A 1 113 ? 6.428   56.215 -11.005 1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A NZ  1 
ATOM   867  N N   . ARG A 1 114 ? 11.136  51.241 -7.990  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A N   1 
ATOM   868  C CA  . ARG A 1 114 ? 11.994  50.439 -8.860  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CA  1 
ATOM   869  C C   . ARG A 1 114 ? 11.666  48.958 -8.762  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A C   1 
ATOM   870  O O   . ARG A 1 114 ? 11.647  48.214 -9.738  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A O   1 
ATOM   871  C CB  . ARG A 1 114 ? 13.462  50.636 -8.479  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CB  1 
ATOM   872  C CG  . ARG A 1 114 ? 13.920  52.075 -8.329  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CG  1 
ATOM   873  C CD  . ARG A 1 114 ? 13.830  52.792 -9.656  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CD  1 
ATOM   874  N NE  . ARG A 1 114 ? 14.216  54.211 -9.582  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A NE  1 
ATOM   875  C CZ  . ARG A 1 114 ? 15.476  54.566 -9.360  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CZ  1 
ATOM   876  N NH1 . ARG A 1 114 ? 16.354  53.584 -9.204  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A NH1 1 
ATOM   877  N NH2 . ARG A 1 114 ? 15.847  55.831 -9.297  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A NH2 1 
ATOM   878  N N   . LEU A 1 115 ? 11.411  48.473 -7.544  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A N   1 
ATOM   879  C CA  . LEU A 1 115 ? 11.094  47.055 -7.376  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CA  1 
ATOM   880  C C   . LEU A 1 115 ? 9.699   46.742 -7.898  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A C   1 
ATOM   881  O O   . LEU A 1 115 ? 9.467   45.716 -8.542  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A O   1 
ATOM   882  C CB  . LEU A 1 115 ? 11.175  46.626 -5.897  1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CB  1 
ATOM   883  C CG  . LEU A 1 115 ? 12.557  46.827 -5.246  1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CG  1 
ATOM   884  C CD1 . LEU A 1 115 ? 12.534  46.547 -3.748  1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD1 1 
ATOM   885  C CD2 . LEU A 1 115 ? 13.579  45.937 -5.945  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD2 1 
ATOM   886  N N   . ARG A 1 116 ? 8.760   47.634 -7.612  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A N   1 
ATOM   887  C CA  . ARG A 1 116 ? 7.401   47.420 -8.099  1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CA  1 
ATOM   888  C C   . ARG A 1 116 ? 7.388   47.395 -9.628  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A C   1 
ATOM   889  O O   . ARG A 1 116 ? 6.574   46.716 -10.269 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A O   1 
ATOM   890  C CB  . ARG A 1 116 ? 6.483   48.519 -7.584  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CB  1 
ATOM   891  C CG  . ARG A 1 116 ? 5.068   48.411 -8.128  1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CG  1 
ATOM   892  C CD  . ARG A 1 116 ? 4.811   49.414 -9.267  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CD  1 
ATOM   893  N NE  . ARG A 1 116 ? 3.408   49.331 -9.683  1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NE  1 
ATOM   894  C CZ  . ARG A 1 116 ? 2.899   48.348 -10.403 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CZ  1 
ATOM   895  N NH1 . ARG A 1 116 ? 3.619   47.320 -10.841 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NH1 1 
ATOM   896  N NH2 . ARG A 1 116 ? 1.608   48.389 -10.710 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NH2 1 
ATOM   897  N N   . SER A 1 117 ? 8.283   48.163 -10.254 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 117  SER A N   1 
ATOM   898  C CA  . SER A 1 117 ? 8.264   48.219 -11.735 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 117  SER A CA  1 
ATOM   899  C C   . SER A 1 117 ? 8.732   46.915 -12.358 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 117  SER A C   1 
ATOM   900  O O   . SER A 1 117 ? 8.583   46.559 -13.535 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 117  SER A O   1 
ATOM   901  C CB  . SER A 1 117 ? 9.083   49.426 -12.210 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 117  SER A CB  1 
ATOM   902  O OG  . SER A 1 117 ? 8.476   50.657 -11.850 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 117  SER A OG  1 
ATOM   903  N N   . LEU A 1 118 ? 9.345   46.074 -11.517 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 118  LEU A N   1 
ATOM   904  C CA  . LEU A 1 118 ? 9.850   44.811 -12.026 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CA  1 
ATOM   905  C C   . LEU A 1 118 ? 8.749   43.871 -12.479 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A C   1 
ATOM   906  O O   . LEU A 1 118 ? 8.977   43.007 -13.335 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A O   1 
ATOM   907  C CB  . LEU A 1 118 ? 10.711  44.135 -10.943 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CB  1 
ATOM   908  C CG  . LEU A 1 118 ? 12.001  43.458 -11.405 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CG  1 
ATOM   909  C CD1 . LEU A 1 118 ? 13.025  44.502 -11.811 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD1 1 
ATOM   910  C CD2 . LEU A 1 118 ? 12.535  42.546 -10.296 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD2 1 
ATOM   911  N N   . TYR A 1 119 ? 7.537   43.969 -11.922 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A N   1 
ATOM   912  C CA  . TYR A 1 119 ? 6.514   42.987 -12.249 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CA  1 
ATOM   913  C C   . TYR A 1 119 ? 6.216   42.970 -13.747 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A C   1 
ATOM   914  O O   . TYR A 1 119 ? 6.000   41.927 -14.350 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A O   1 
ATOM   915  C CB  . TYR A 1 119 ? 5.260   43.301 -11.450 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CB  1 
ATOM   916  C CG  . TYR A 1 119 ? 5.387   43.057 -9.952  1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CG  1 
ATOM   917  C CD1 . TYR A 1 119 ? 5.759   41.831 -9.414  1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD1 1 
ATOM   918  C CD2 . TYR A 1 119 ? 5.102   44.107 -9.084  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD2 1 
ATOM   919  C CE1 . TYR A 1 119 ? 5.860   41.658 -8.033  1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE1 1 
ATOM   920  C CE2 . TYR A 1 119 ? 5.196   43.929 -7.713  1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE2 1 
ATOM   921  C CZ  . TYR A 1 119 ? 5.571   42.707 -7.189  1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CZ  1 
ATOM   922  O OH  . TYR A 1 119 ? 5.644   42.591 -5.804  1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A OH  1 
ATOM   923  N N   . GLY A 1 120 ? 6.252   44.151 -14.351 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A N   1 
ATOM   924  C CA  . GLY A 1 120 ? 5.934   44.224 -15.769 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A CA  1 
ATOM   925  C C   . GLY A 1 120 ? 7.041   43.766 -16.692 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A C   1 
ATOM   926  O O   . GLY A 1 120 ? 6.794   43.573 -17.889 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A O   1 
ATOM   927  N N   . THR A 1 121 ? 8.245   43.606 -16.162 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 121  THR A N   1 
ATOM   928  C CA  . THR A 1 121 ? 9.384   43.118 -16.930 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 121  THR A CA  1 
ATOM   929  C C   . THR A 1 121 ? 9.586   41.611 -16.835 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 121  THR A C   1 
ATOM   930  O O   . THR A 1 121 ? 10.367  41.011 -17.565 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 121  THR A O   1 
ATOM   931  C CB  . THR A 1 121 ? 10.728  43.748 -16.468 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 121  THR A CB  1 
ATOM   932  O OG1 . THR A 1 121 ? 11.091  43.182 -15.194 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 121  THR A OG1 1 
ATOM   933  C CG2 . THR A 1 121 ? 10.629  45.258 -16.369 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 121  THR A CG2 1 
ATOM   934  N N   . LEU A 1 122 ? 8.950   40.901 -15.901 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A N   1 
ATOM   935  C CA  . LEU A 1 122 ? 9.325   39.510 -15.714 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A CA  1 
ATOM   936  C C   . LEU A 1 122 ? 8.601   38.593 -16.690 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A C   1 
ATOM   937  O O   . LEU A 1 122 ? 7.485   38.865 -17.122 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A O   1 
ATOM   938  C CB  . LEU A 1 122 ? 8.963   39.043 -14.294 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A CB  1 
ATOM   939  C CG  . LEU A 1 122 ? 9.656   39.824 -13.169 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A CG  1 
ATOM   940  C CD1 . LEU A 1 122 ? 9.160   39.337 -11.805 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A CD1 1 
ATOM   941  C CD2 . LEU A 1 122 ? 11.164  39.733 -13.237 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 122  LEU A CD2 1 
ATOM   942  N N   . ASN A 1 123 ? 9.237   37.468 -16.991 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 123  ASN A N   1 
ATOM   943  C CA  . ASN A 1 123 ? 8.641   36.470 -17.852 1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 123  ASN A CA  1 
ATOM   944  C C   . ASN A 1 123 ? 7.593   35.683 -17.065 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 123  ASN A C   1 
ATOM   945  O O   . ASN A 1 123 ? 7.629   35.625 -15.823 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 123  ASN A O   1 
ATOM   946  C CB  . ASN A 1 123 ? 9.755   35.574 -18.417 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 123  ASN A CB  1 
ATOM   947  C CG  . ASN A 1 123 ? 10.641  36.413 -19.345 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 123  ASN A CG  1 
ATOM   948  O OD1 . ASN A 1 123 ? 11.875  36.435 -19.266 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 123  ASN A OD1 1 
ATOM   949  N ND2 . ASN A 1 123 ? 9.963   37.121 -20.228 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 123  ASN A ND2 1 
ATOM   950  N N   . ARG A 1 124 ? 6.659   35.087 -17.796 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   1 
ATOM   951  C CA  . ARG A 1 124 ? 5.496   34.455 -17.181 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  1 
ATOM   952  C C   . ARG A 1 124 ? 5.100   33.117 -17.787 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   1 
ATOM   953  O O   . ARG A 1 124 ? 5.329   32.865 -18.973 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   1 
ATOM   954  C CB  . ARG A 1 124 ? 4.324   35.431 -17.307 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  1 
ATOM   955  C CG  . ARG A 1 124 ? 4.467   36.689 -16.439 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  1 
ATOM   956  C CD  . ARG A 1 124 ? 3.292   37.589 -16.767 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  1 
ATOM   957  N NE  . ARG A 1 124 ? 3.337   38.961 -16.250 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  1 
ATOM   958  C CZ  . ARG A 1 124 ? 2.394   39.304 -15.368 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  1 
ATOM   959  N NH1 . ARG A 1 124 ? 1.483   38.400 -14.991 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 1 
ATOM   960  N NH2 . ARG A 1 124 ? 2.388   40.536 -14.879 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 1 
ATOM   961  N N   . THR A 1 125 ? 4.465   32.256 -16.983 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 125  THR A N   1 
ATOM   962  C CA  . THR A 1 125 ? 3.813   31.072 -17.545 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 125  THR A CA  1 
ATOM   963  C C   . THR A 1 125 ? 2.648   31.480 -18.446 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 125  THR A C   1 
ATOM   964  O O   . THR A 1 125 ? 2.240   32.637 -18.526 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 125  THR A O   1 
ATOM   965  C CB  . THR A 1 125 ? 3.289   30.143 -16.440 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 125  THR A CB  1 
ATOM   966  O OG1 . THR A 1 125 ? 2.223   30.809 -15.751 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 125  THR A OG1 1 
ATOM   967  C CG2 . THR A 1 125 ? 4.389   29.836 -15.426 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 125  THR A CG2 1 
ATOM   968  N N   . SER A 1 126 ? 2.058   30.532 -19.163 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 126  SER A N   1 
ATOM   969  C CA  . SER A 1 126 ? 1.043   30.903 -20.149 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 126  SER A CA  1 
ATOM   970  C C   . SER A 1 126 ? -0.170  31.556 -19.512 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 126  SER A C   1 
ATOM   971  O O   . SER A 1 126 ? -0.822  32.387 -20.151 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 126  SER A O   1 
ATOM   972  C CB  . SER A 1 126 ? 0.637   29.657 -20.963 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 126  SER A CB  1 
ATOM   973  O OG  . SER A 1 126 ? -0.163  28.780 -20.169 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 126  SER A OG  1 
ATOM   974  N N   . GLU A 1 127 ? -0.514  31.243 -18.271 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A N   1 
ATOM   975  C CA  . GLU A 1 127 ? -1.684  31.852 -17.642 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CA  1 
ATOM   976  C C   . GLU A 1 127 ? -1.280  33.058 -16.796 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A C   1 
ATOM   977  O O   . GLU A 1 127 ? -2.136  33.625 -16.105 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A O   1 
ATOM   978  C CB  A GLU A 1 127 ? -2.425  30.831 -16.786 0.50 12.59  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CB  1 
ATOM   979  C CB  B GLU A 1 127 ? -2.427  30.865 -16.749 0.50 12.66  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CB  1 
ATOM   980  C CG  A GLU A 1 127 ? -3.320  29.843 -17.522 0.50 13.94  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CG  1 
ATOM   981  C CG  B GLU A 1 127 ? -2.446  29.422 -17.204 0.50 20.69  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CG  1 
ATOM   982  C CD  A GLU A 1 127 ? -4.124  28.986 -16.550 0.50 26.54  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CD  1 
ATOM   983  C CD  B GLU A 1 127 ? -2.801  28.445 -16.091 0.50 28.85  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CD  1 
ATOM   984  O OE1 A GLU A 1 127 ? -3.598  27.959 -16.070 0.50 39.28  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE1 1 
ATOM   985  O OE1 B GLU A 1 127 ? -1.888  27.771 -15.568 0.50 6.67   ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE1 1 
ATOM   986  O OE2 A GLU A 1 127 ? -5.287  29.328 -16.242 0.50 47.86  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE2 1 
ATOM   987  O OE2 B GLU A 1 127 ? -4.006  28.352 -15.750 0.50 26.61  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE2 1 
ATOM   988  N N   . GLY A 1 128 ? -0.006  33.469 -16.849 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A N   1 
ATOM   989  C CA  . GLY A 1 128 ? 0.392   34.704 -16.199 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A CA  1 
ATOM   990  C C   . GLY A 1 128 ? 1.214   34.588 -14.930 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A C   1 
ATOM   991  O O   . GLY A 1 128 ? 1.498   35.622 -14.308 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A O   1 
ATOM   992  N N   . GLY A 1 129 ? 1.596   33.372 -14.511 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A N   1 
ATOM   993  C CA  . GLY A 1 129 ? 2.346   33.284 -13.258 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A CA  1 
ATOM   994  C C   . GLY A 1 129 ? 3.804   33.602 -13.496 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A C   1 
ATOM   995  O O   . GLY A 1 129 ? 4.386   33.149 -14.492 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A O   1 
ATOM   996  N N   . PHE A 1 130 ? 4.386   34.379 -12.584 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 130  PHE A N   1 
ATOM   997  C CA  . PHE A 1 130 ? 5.765   34.796 -12.756 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CA  1 
ATOM   998  C C   . PHE A 1 130 ? 6.701   33.609 -12.676 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 130  PHE A C   1 
ATOM   999  O O   . PHE A 1 130 ? 6.575   32.717 -11.847 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A O   1 
ATOM   1000 C CB  . PHE A 1 130 ? 6.185   35.793 -11.667 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CB  1 
ATOM   1001 C CG  . PHE A 1 130 ? 5.408   37.092 -11.668 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CG  1 
ATOM   1002 C CD1 . PHE A 1 130 ? 5.459   37.912 -12.783 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CD1 1 
ATOM   1003 C CD2 . PHE A 1 130 ? 4.651   37.472 -10.566 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CD2 1 
ATOM   1004 C CE1 . PHE A 1 130 ? 4.765   39.101 -12.817 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CE1 1 
ATOM   1005 C CE2 . PHE A 1 130 ? 3.958   38.669 -10.621 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CE2 1 
ATOM   1006 C CZ  . PHE A 1 130 ? 4.011   39.489 -11.731 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 130  PHE A CZ  1 
ATOM   1007 N N   . TRP A 1 131 ? 7.700   33.619 -13.553 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A N   1 
ATOM   1008 C CA  . TRP A 1 131 ? 8.802   32.675 -13.409 1.00 7.91   ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CA  1 
ATOM   1009 C C   . TRP A 1 131 ? 9.534   33.050 -12.122 1.00 6.46   ? ? ? ? ? ? 131  TRP A C   1 
ATOM   1010 O O   . TRP A 1 131 ? 9.620   34.273 -11.867 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 131  TRP A O   1 
ATOM   1011 C CB  . TRP A 1 131 ? 9.788   32.804 -14.565 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CB  1 
ATOM   1012 C CG  . TRP A 1 131 ? 9.310   32.432 -15.935 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CG  1 
ATOM   1013 C CD1 . TRP A 1 131 ? 8.119   31.993 -16.408 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CD1 1 
ATOM   1014 C CD2 . TRP A 1 131 ? 10.180  32.502 -17.089 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CD2 1 
ATOM   1015 N NE1 . TRP A 1 131 ? 8.157   31.770 -17.784 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A NE1 1 
ATOM   1016 C CE2 . TRP A 1 131 ? 9.428   32.084 -18.204 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CE2 1 
ATOM   1017 C CE3 . TRP A 1 131 ? 11.523  32.881 -17.227 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CE3 1 
ATOM   1018 C CZ2 . TRP A 1 131 ? 9.992   32.037 -19.485 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CZ2 1 
ATOM   1019 C CZ3 . TRP A 1 131 ? 12.075  32.835 -18.496 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CZ3 1 
ATOM   1020 C CH2 . TRP A 1 131 ? 11.308  32.418 -19.603 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CH2 1 
ATOM   1021 N N   . HIS A 1 132 ? 10.018  32.049 -11.400 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 132  HIS A N   1 
ATOM   1022 C CA  . HIS A 1 132 ? 10.758  32.382 -10.171 1.00 7.26   ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CA  1 
ATOM   1023 C C   . HIS A 1 132 ? 11.968  33.230 -10.458 1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 132  HIS A C   1 
ATOM   1024 O O   . HIS A 1 132 ? 12.265  34.220 -9.773  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 132  HIS A O   1 
ATOM   1025 C CB  . HIS A 1 132 ? 11.140  31.084 -9.450  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CB  1 
ATOM   1026 C CG  . HIS A 1 132 ? 11.689  31.311 -8.067  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CG  1 
ATOM   1027 N ND1 . HIS A 1 132 ? 10.930  31.875 -7.058  1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 132  HIS A ND1 1 
ATOM   1028 C CD2 . HIS A 1 132 ? 12.896  31.016 -7.516  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CD2 1 
ATOM   1029 C CE1 . HIS A 1 132 ? 11.665  31.937 -5.952  1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CE1 1 
ATOM   1030 N NE2 . HIS A 1 132 ? 12.864  31.423 -6.204  1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 132  HIS A NE2 1 
ATOM   1031 N N   . LYS A 1 133 ? 12.744  32.905 -11.484 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 133  LYS A N   1 
ATOM   1032 C CA  . LYS A 1 133 ? 13.827  33.711 -12.011 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 133  LYS A CA  1 
ATOM   1033 C C   . LYS A 1 133 ? 13.924  33.502 -13.530 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 133  LYS A C   1 
ATOM   1034 O O   . LYS A 1 133 ? 13.322  32.542 -14.030 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 133  LYS A O   1 
ATOM   1035 C CB  . LYS A 1 133 ? 15.175  33.313 -11.423 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 133  LYS A CB  1 
ATOM   1036 C CG  . LYS A 1 133 ? 15.324  33.371 -9.906  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 133  LYS A CG  1 
ATOM   1037 C CD  . LYS A 1 133 ? 16.758  33.105 -9.464  1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 133  LYS A CD  1 
ATOM   1038 C CE  . LYS A 1 133 ? 16.813  33.096 -7.938  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 133  LYS A CE  1 
ATOM   1039 N NZ  . LYS A 1 133 ? 18.248  33.040 -7.488  1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 133  LYS A NZ  1 
ATOM   1040 N N   . ASP A 1 134 ? 14.693  34.337 -14.229 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A N   1 
ATOM   1041 C CA  . ASP A 1 134 ? 14.913  34.048 -15.657 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A CA  1 
ATOM   1042 C C   . ASP A 1 134 ? 15.550  32.678 -15.831 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A C   1 
ATOM   1043 O O   . ASP A 1 134 ? 15.303  31.943 -16.794 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A O   1 
ATOM   1044 C CB  . ASP A 1 134 ? 15.841  35.104 -16.249 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A CB  1 
ATOM   1045 C CG  . ASP A 1 134 ? 15.172  36.358 -16.794 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A CG  1 
ATOM   1046 O OD1 . ASP A 1 134 ? 13.942  36.367 -16.922 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A OD1 1 
ATOM   1047 O OD2 . ASP A 1 134 ? 15.946  37.310 -17.098 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 134  ASP A OD2 1 
ATOM   1048 N N   . GLY A 1 135 ? 16.419  32.312 -14.895 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 135  GLY A N   1 
ATOM   1049 C CA  . GLY A 1 135 ? 17.143  31.052 -14.892 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 135  GLY A CA  1 
ATOM   1050 C C   . GLY A 1 135 ? 16.296  29.849 -14.527 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 135  GLY A C   1 
ATOM   1051 O O   . GLY A 1 135 ? 16.759  28.705 -14.556 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 135  GLY A O   1 
ATOM   1052 N N   . TYR A 1 136 ? 15.015  30.035 -14.212 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A N   1 
ATOM   1053 C CA  . TYR A 1 136 ? 14.066  28.984 -13.878 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CA  1 
ATOM   1054 C C   . TYR A 1 136 ? 12.838  29.162 -14.770 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A C   1 
ATOM   1055 O O   . TYR A 1 136 ? 11.717  29.418 -14.285 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A O   1 
ATOM   1056 C CB  . TYR A 1 136 ? 13.639  29.013 -12.402 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CB  1 
ATOM   1057 C CG  . TYR A 1 136 ? 14.764  28.863 -11.395 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CG  1 
ATOM   1058 C CD1 . TYR A 1 136 ? 15.609  27.753 -11.462 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD1 1 
ATOM   1059 C CD2 . TYR A 1 136 ? 15.000  29.807 -10.399 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD2 1 
ATOM   1060 C CE1 . TYR A 1 136 ? 16.659  27.569 -10.566 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE1 1 
ATOM   1061 C CE2 . TYR A 1 136 ? 16.035  29.644 -9.493  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE2 1 
ATOM   1062 C CZ  . TYR A 1 136 ? 16.852  28.531 -9.584  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CZ  1 
ATOM   1063 O OH  . TYR A 1 136 ? 17.901  28.322 -8.708  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A OH  1 
ATOM   1064 N N   . PRO A 1 137 ? 13.032  29.042 -16.081 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 137  PRO A N   1 
ATOM   1065 C CA  . PRO A 1 137 ? 11.948  29.331 -17.024 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 137  PRO A CA  1 
ATOM   1066 C C   . PRO A 1 137 ? 10.705  28.474 -16.765 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 137  PRO A C   1 
ATOM   1067 O O   . PRO A 1 137 ? 10.866  27.267 -16.587 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 137  PRO A O   1 
ATOM   1068 C CB  . PRO A 1 137 ? 12.551  28.975 -18.378 1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 137  PRO A CB  1 
ATOM   1069 C CG  . PRO A 1 137 ? 13.703  28.084 -18.081 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 137  PRO A CG  1 
ATOM   1070 C CD  . PRO A 1 137 ? 14.265  28.604 -16.784 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 137  PRO A CD  1 
ATOM   1071 N N   . TYR A 1 138 ? 9.533   29.091 -16.749 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A N   1 
ATOM   1072 C CA  . TYR A 1 138 ? 8.225   28.465 -16.616 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CA  1 
ATOM   1073 C C   . TYR A 1 138 ? 8.024   27.763 -15.270 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A C   1 
ATOM   1074 O O   . TYR A 1 138 ? 7.143   26.895 -15.149 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A O   1 
ATOM   1075 C CB  . TYR A 1 138 ? 7.988   27.451 -17.771 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CB  1 
ATOM   1076 C CG  . TYR A 1 138 ? 7.703   28.239 -19.038 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CG  1 
ATOM   1077 C CD1 . TYR A 1 138 ? 6.417   28.752 -19.179 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CD1 1 
ATOM   1078 C CD2 . TYR A 1 138 ? 8.647   28.494 -20.027 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CD2 1 
ATOM   1079 C CE1 . TYR A 1 138 ? 6.032   29.494 -20.277 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CE1 1 
ATOM   1080 C CE2 . TYR A 1 138 ? 8.244   29.251 -21.138 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CE2 1 
ATOM   1081 C CZ  . TYR A 1 138 ? 6.973   29.736 -21.265 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A CZ  1 
ATOM   1082 O OH  . TYR A 1 138 ? 6.517   30.492 -22.347 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 138  TYR A OH  1 
ATOM   1083 N N   . GLN A 1 139 ? 8.842   28.149 -14.298 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A N   1 
ATOM   1084 C CA  . GLN A 1 139 ? 8.770   27.520 -12.982 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CA  1 
ATOM   1085 C C   . GLN A 1 139 ? 8.250   28.484 -11.916 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A C   1 
ATOM   1086 O O   . GLN A 1 139 ? 8.830   29.549 -11.684 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A O   1 
ATOM   1087 C CB  . GLN A 1 139 ? 10.149  27.011 -12.575 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CB  1 
ATOM   1088 C CG  . GLN A 1 139 ? 10.772  25.949 -13.494 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CG  1 
ATOM   1089 C CD  . GLN A 1 139 ? 12.247  25.783 -13.253 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CD  1 
ATOM   1090 O OE1 . GLN A 1 139 ? 12.736  25.725 -12.114 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A OE1 1 
ATOM   1091 N NE2 . GLN A 1 139 ? 13.008  25.701 -14.362 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 139  GLN A NE2 1 
ATOM   1092 N N   . MET A 1 140 ? 7.169   28.083 -11.247 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 140  MET A N   1 
ATOM   1093 C CA  . MET A 1 140 ? 6.668   28.810 -10.071 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 140  MET A CA  1 
ATOM   1094 C C   . MET A 1 140 ? 7.061   28.039 -8.802  1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 140  MET A C   1 
ATOM   1095 O O   . MET A 1 140 ? 6.797   26.833 -8.685  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 140  MET A O   1 
ATOM   1096 C CB  . MET A 1 140 ? 5.147   28.975 -10.149 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 140  MET A CB  1 
ATOM   1097 C CG  . MET A 1 140 ? 4.655   29.649 -11.423 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 140  MET A CG  1 
ATOM   1098 S SD  . MET A 1 140 ? 2.867   29.964 -11.337 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 140  MET A SD  1 
ATOM   1099 C CE  . MET A 1 140 ? 2.884   31.412 -10.257 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 140  MET A CE  1 
ATOM   1100 N N   . TRP A 1 141 ? 7.724   28.714 -7.860  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A N   1 
ATOM   1101 C CA  . TRP A 1 141 ? 8.116   28.067 -6.608  1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CA  1 
ATOM   1102 C C   . TRP A 1 141 ? 7.288   28.706 -5.492  1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A C   1 
ATOM   1103 O O   . TRP A 1 141 ? 7.109   29.925 -5.558  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A O   1 
ATOM   1104 C CB  . TRP A 1 141 ? 9.577   28.252 -6.238  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CB  1 
ATOM   1105 C CG  . TRP A 1 141 ? 10.638  27.750 -7.165  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CG  1 
ATOM   1106 C CD1 . TRP A 1 141 ? 10.479  27.252 -8.429  1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CD1 1 
ATOM   1107 C CD2 . TRP A 1 141 ? 12.047  27.702 -6.883  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CD2 1 
ATOM   1108 N NE1 . TRP A 1 141 ? 11.714  26.901 -8.935  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A NE1 1 
ATOM   1109 C CE2 . TRP A 1 141 ? 12.692  27.164 -8.021  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CE2 1 
ATOM   1110 C CE3 . TRP A 1 141 ? 12.831  28.066 -5.782  1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CE3 1 
ATOM   1111 C CZ2 . TRP A 1 141 ? 14.073  26.977 -8.094  1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CZ2 1 
ATOM   1112 C CZ3 . TRP A 1 141 ? 14.200  27.883 -5.848  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CZ3 1 
ATOM   1113 C CH2 . TRP A 1 141 ? 14.816  27.346 -6.993  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A CH2 1 
ATOM   1114 N N   . LEU A 1 142 ? 6.820   27.918 -4.525  1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 142  LEU A N   1 
ATOM   1115 C CA  . LEU A 1 142 ? 5.973   28.566 -3.505  1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CA  1 
ATOM   1116 C C   . LEU A 1 142 ? 6.649   29.738 -2.813  1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 142  LEU A C   1 
ATOM   1117 O O   . LEU A 1 142 ? 5.963   30.694 -2.441  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 142  LEU A O   1 
ATOM   1118 C CB  . LEU A 1 142 ? 5.581   27.567 -2.413  1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CB  1 
ATOM   1119 C CG  . LEU A 1 142 ? 4.905   26.266 -2.861  1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CG  1 
ATOM   1120 C CD1 . LEU A 1 142 ? 4.647   25.378 -1.647  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CD1 1 
ATOM   1121 C CD2 . LEU A 1 142 ? 3.625   26.564 -3.623  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CD2 1 
ATOM   1122 N N   . ASP A 1 143 ? 7.962   29.665 -2.627  1.00 7.35   ? ? ? ? ? ? 143  ASP A N   1 
ATOM   1123 C CA  . ASP A 1 143 ? 8.680   30.718 -1.930  1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 143  ASP A CA  1 
ATOM   1124 C C   . ASP A 1 143 ? 8.373   32.088 -2.556  1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 143  ASP A C   1 
ATOM   1125 O O   . ASP A 1 143 ? 8.340   33.084 -1.852  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 143  ASP A O   1 
ATOM   1126 C CB  . ASP A 1 143 ? 10.205  30.551 -1.915  1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 143  ASP A CB  1 
ATOM   1127 C CG  . ASP A 1 143 ? 10.731  29.145 -1.703  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 143  ASP A CG  1 
ATOM   1128 O OD1 . ASP A 1 143 ? 11.644  28.920 -0.882  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 143  ASP A OD1 1 
ATOM   1129 O OD2 . ASP A 1 143 ? 10.234  28.227 -2.388  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 143  ASP A OD2 1 
ATOM   1130 N N   . GLY A 1 144 ? 8.145   32.115 -3.862  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 144  GLY A N   1 
ATOM   1131 C CA  . GLY A 1 144 ? 7.951   33.373 -4.575  1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 144  GLY A CA  1 
ATOM   1132 C C   . GLY A 1 144 ? 6.657   34.063 -4.206  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 144  GLY A C   1 
ATOM   1133 O O   . GLY A 1 144 ? 6.479   35.257 -4.468  1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 144  GLY A O   1 
ATOM   1134 N N   . LEU A 1 145 ? 5.713   33.368 -3.556  1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 145  LEU A N   1 
ATOM   1135 C CA  . LEU A 1 145 ? 4.519   34.124 -3.141  1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 145  LEU A CA  1 
ATOM   1136 C C   . LEU A 1 145 ? 4.859   35.122 -2.034  1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 145  LEU A C   1 
ATOM   1137 O O   . LEU A 1 145 ? 4.387   36.256 -1.986  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 145  LEU A O   1 
ATOM   1138 C CB  . LEU A 1 145 ? 3.418   33.161 -2.687  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 145  LEU A CB  1 
ATOM   1139 C CG  . LEU A 1 145 ? 2.069   33.829 -2.342  1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 145  LEU A CG  1 
ATOM   1140 C CD1 . LEU A 1 145 ? 1.439   34.446 -3.581  1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 145  LEU A CD1 1 
ATOM   1141 C CD2 . LEU A 1 145 ? 1.127   32.819 -1.689  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 145  LEU A CD2 1 
ATOM   1142 N N   . TYR A 1 146 ? 5.734   34.666 -1.123  1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A N   1 
ATOM   1143 C CA  . TYR A 1 146 ? 6.227   35.558 -0.081  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CA  1 
ATOM   1144 C C   . TYR A 1 146 ? 7.170   36.584 -0.703  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 146  TYR A C   1 
ATOM   1145 O O   . TYR A 1 146 ? 7.169   37.755 -0.321  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A O   1 
ATOM   1146 C CB  . TYR A 1 146 ? 6.953   34.808 1.052   1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CB  1 
ATOM   1147 C CG  . TYR A 1 146 ? 7.431   35.818 2.089   1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CG  1 
ATOM   1148 C CD1 . TYR A 1 146 ? 6.520   36.508 2.882   1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CD1 1 
ATOM   1149 C CD2 . TYR A 1 146 ? 8.786   36.063 2.258   1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CD2 1 
ATOM   1150 C CE1 . TYR A 1 146 ? 6.956   37.431 3.835   1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CE1 1 
ATOM   1151 C CE2 . TYR A 1 146 ? 9.220   36.986 3.192   1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CE2 1 
ATOM   1152 C CZ  . TYR A 1 146 ? 8.303   37.663 3.971   1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A CZ  1 
ATOM   1153 O OH  . TYR A 1 146 ? 8.772   38.579 4.892   1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 146  TYR A OH  1 
ATOM   1154 N N   . MET A 1 147 ? 7.989   36.179 -1.676  1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 147  MET A N   1 
ATOM   1155 C CA  . MET A 1 147 ? 8.980   37.156 -2.171  1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 147  MET A CA  1 
ATOM   1156 C C   . MET A 1 147 ? 8.280   38.310 -2.884  1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 147  MET A C   1 
ATOM   1157 O O   . MET A 1 147 ? 8.737   39.454 -2.747  1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 147  MET A O   1 
ATOM   1158 C CB  . MET A 1 147 ? 10.027  36.544 -3.121  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 147  MET A CB  1 
ATOM   1159 C CG  . MET A 1 147 ? 10.857  35.361 -2.603  1.00 7.63   ? ? ? ? ? ? 147  MET A CG  1 
ATOM   1160 S SD  . MET A 1 147 ? 11.518  35.714 -0.931  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 147  MET A SD  1 
ATOM   1161 C CE  . MET A 1 147 ? 11.524  34.070 -0.226  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 147  MET A CE  1 
ATOM   1162 N N   . GLY A 1 148 ? 7.228   38.029 -3.637  1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 148  GLY A N   1 
ATOM   1163 C CA  . GLY A 1 148 ? 6.581   39.011 -4.510  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 148  GLY A CA  1 
ATOM   1164 C C   . GLY A 1 148 ? 5.193   39.438 -4.094  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 148  GLY A C   1 
ATOM   1165 O O   . GLY A 1 148 ? 4.700   40.485 -4.535  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 148  GLY A O   1 
ATOM   1166 N N   . GLY A 1 149 ? 4.488   38.688 -3.226  1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A N   1 
ATOM   1167 C CA  . GLY A 1 149 ? 3.094   39.007 -2.951  1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A CA  1 
ATOM   1168 C C   . GLY A 1 149 ? 2.873   40.098 -1.926  1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 149  GLY A C   1 
ATOM   1169 O O   . GLY A 1 149 ? 2.257   41.134 -2.227  1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A O   1 
ATOM   1170 N N   . PRO A 1 150 ? 3.309   39.915 -0.681  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A N   1 
ATOM   1171 C CA  . PRO A 1 150 ? 3.107   40.970 0.343   1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CA  1 
ATOM   1172 C C   . PRO A 1 150 ? 3.611   42.332 -0.100  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A C   1 
ATOM   1173 O O   . PRO A 1 150 ? 2.958   43.345 0.127   1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A O   1 
ATOM   1174 C CB  . PRO A 1 150 ? 3.875   40.392 1.553   1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CB  1 
ATOM   1175 C CG  . PRO A 1 150 ? 3.716   38.908 1.371   1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CG  1 
ATOM   1176 C CD  . PRO A 1 150 ? 3.921   38.701 -0.120  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CD  1 
ATOM   1177 N N   . PHE A 1 151 ? 4.763   42.419 -0.779  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A N   1 
ATOM   1178 C CA  . PHE A 1 151 ? 5.282   43.695 -1.242  1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CA  1 
ATOM   1179 C C   . PHE A 1 151 ? 4.259   44.390 -2.122  1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 151  PHE A C   1 
ATOM   1180 O O   . PHE A 1 151 ? 4.016   45.609 -2.055  1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A O   1 
ATOM   1181 C CB  . PHE A 1 151 ? 6.623   43.470 -2.019  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CB  1 
ATOM   1182 C CG  . PHE A 1 151 ? 7.130   44.785 -2.601  1.00 8.05   ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CG  1 
ATOM   1183 C CD1 . PHE A 1 151 ? 7.847   45.658 -1.797  1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CD1 1 
ATOM   1184 C CD2 . PHE A 1 151 ? 6.890   45.162 -3.917  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CD2 1 
ATOM   1185 C CE1 . PHE A 1 151 ? 8.301   46.886 -2.267  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CE1 1 
ATOM   1186 C CE2 . PHE A 1 151 ? 7.308   46.400 -4.390  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CE2 1 
ATOM   1187 C CZ  . PHE A 1 151 ? 8.016   47.279 -3.569  1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A CZ  1 
ATOM   1188 N N   . ALA A 1 152 ? 3.713   43.564 -3.013  1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 152  ALA A N   1 
ATOM   1189 C CA  . ALA A 1 152 ? 2.801   44.139 -4.019  1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A CA  1 
ATOM   1190 C C   . ALA A 1 152 ? 1.576   44.754 -3.355  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A C   1 
ATOM   1191 O O   . ALA A 1 152 ? 1.090   45.799 -3.770  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A O   1 
ATOM   1192 C CB  . ALA A 1 152 ? 2.372   43.104 -5.048  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A CB  1 
ATOM   1193 N N   . LEU A 1 153 ? 1.061   44.093 -2.326  1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A N   1 
ATOM   1194 C CA  . LEU A 1 153 ? -0.133  44.606 -1.653  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CA  1 
ATOM   1195 C C   . LEU A 1 153 ? 0.253   45.808 -0.796  1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A C   1 
ATOM   1196 O O   . LEU A 1 153 ? -0.524  46.784 -0.737  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A O   1 
ATOM   1197 C CB  . LEU A 1 153 ? -0.820  43.517 -0.820  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CB  1 
ATOM   1198 C CG  . LEU A 1 153 ? -1.186  42.227 -1.540  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CG  1 
ATOM   1199 C CD1 . LEU A 1 153 ? -2.093  41.348 -0.676  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD1 1 
ATOM   1200 C CD2 . LEU A 1 153 ? -1.844  42.553 -2.888  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD2 1 
ATOM   1201 N N   . LYS A 1 154 ? 1.430   45.793 -0.148  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 154  LYS A N   1 
ATOM   1202 C CA  . LYS A 1 154 ? 1.839   47.029 0.551   1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 154  LYS A CA  1 
ATOM   1203 C C   . LYS A 1 154 ? 1.898   48.232 -0.410  1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 154  LYS A C   1 
ATOM   1204 O O   . LYS A 1 154 ? 1.434   49.342 -0.132  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 154  LYS A O   1 
ATOM   1205 C CB  . LYS A 1 154 ? 3.194   46.903 1.233   1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 154  LYS A CB  1 
ATOM   1206 C CG  . LYS A 1 154 ? 3.258   46.012 2.465   1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 154  LYS A CG  1 
ATOM   1207 C CD  . LYS A 1 154 ? 2.225   46.446 3.481   1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 154  LYS A CD  1 
ATOM   1208 C CE  . LYS A 1 154 ? 2.829   46.537 4.870   1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 154  LYS A CE  1 
ATOM   1209 N NZ  . LYS A 1 154 ? 1.771   46.526 5.924   1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 154  LYS A NZ  1 
ATOM   1210 N N   . TYR A 1 155 ? 2.513   48.006 -1.578  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A N   1 
ATOM   1211 C CA  . TYR A 1 155 ? 2.610   49.028 -2.604  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CA  1 
ATOM   1212 C C   . TYR A 1 155 ? 1.215   49.484 -3.037  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A C   1 
ATOM   1213 O O   . TYR A 1 155 ? 0.937   50.680 -3.140  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A O   1 
ATOM   1214 C CB  . TYR A 1 155 ? 3.391   48.448 -3.803  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CB  1 
ATOM   1215 C CG  . TYR A 1 155 ? 3.936   49.599 -4.632  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CG  1 
ATOM   1216 C CD1 . TYR A 1 155 ? 5.207   50.101 -4.386  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CD1 1 
ATOM   1217 C CD2 . TYR A 1 155 ? 3.133   50.141 -5.634  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CD2 1 
ATOM   1218 C CE1 . TYR A 1 155 ? 5.708   51.162 -5.144  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CE1 1 
ATOM   1219 C CE2 . TYR A 1 155 ? 3.627   51.196 -6.381  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CE2 1 
ATOM   1220 C CZ  . TYR A 1 155 ? 4.890   51.690 -6.132  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A CZ  1 
ATOM   1221 O OH  . TYR A 1 155 ? 5.361   52.736 -6.905  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 155  TYR A OH  1 
ATOM   1222 N N   . ALA A 1 156 ? 0.338   48.507 -3.294  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 156  ALA A N   1 
ATOM   1223 C CA  . ALA A 1 156 ? -1.013  48.790 -3.773  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 156  ALA A CA  1 
ATOM   1224 C C   . ALA A 1 156 ? -1.695  49.773 -2.807  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 156  ALA A C   1 
ATOM   1225 O O   . ALA A 1 156 ? -2.384  50.674 -3.266  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 156  ALA A O   1 
ATOM   1226 C CB  . ALA A 1 156 ? -1.878  47.559 -3.907  1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 156  ALA A CB  1 
ATOM   1227 N N   . ASN A 1 157 ? -1.491  49.575 -1.514  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A N   1 
ATOM   1228 C CA  . ASN A 1 157 ? -2.154  50.387 -0.499  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A CA  1 
ATOM   1229 C C   . ASN A 1 157 ? -1.469  51.743 -0.409  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A C   1 
ATOM   1230 O O   . ASN A 1 157 ? -2.102  52.770 -0.177  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A O   1 
ATOM   1231 C CB  . ASN A 1 157 ? -2.185  49.658 0.848   1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A CB  1 
ATOM   1232 C CG  . ASN A 1 157 ? -3.240  48.578 0.829   1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A CG  1 
ATOM   1233 O OD1 . ASN A 1 157 ? -3.139  47.422 1.263   1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A OD1 1 
ATOM   1234 N ND2 . ASN A 1 157 ? -4.387  48.954 0.270   1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A ND2 1 
ATOM   1235 N N   . LEU A 1 158 ? -0.158  51.769 -0.595  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A N   1 
ATOM   1236 C CA  . LEU A 1 158 ? 0.579   53.017 -0.472  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CA  1 
ATOM   1237 C C   . LEU A 1 158 ? 0.286   53.936 -1.646  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A C   1 
ATOM   1238 O O   . LEU A 1 158 ? 0.201   55.154 -1.507  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A O   1 
ATOM   1239 C CB  . LEU A 1 158 ? 2.091   52.773 -0.438  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CB  1 
ATOM   1240 C CG  . LEU A 1 158 ? 2.932   54.052 -0.322  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CG  1 
ATOM   1241 C CD1 . LEU A 1 158 ? 2.780   54.711 1.036   1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CD1 1 
ATOM   1242 C CD2 . LEU A 1 158 ? 4.387   53.725 -0.591  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CD2 1 
ATOM   1243 N N   . LYS A 1 159 ? 0.144   53.300 -2.809  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A N   1 
ATOM   1244 C CA  . LYS A 1 159 ? 0.020   54.103 -4.023  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CA  1 
ATOM   1245 C C   . LYS A 1 159 ? -1.345  53.991 -4.674  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A C   1 
ATOM   1246 O O   . LYS A 1 159 ? -1.603  54.576 -5.721  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A O   1 
ATOM   1247 C CB  . LYS A 1 159 ? 1.109   53.630 -4.990  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CB  1 
ATOM   1248 C CG  . LYS A 1 159 ? 2.506   54.028 -4.501  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CG  1 
ATOM   1249 C CD  . LYS A 1 159 ? 2.550   55.555 -4.492  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CD  1 
ATOM   1250 C CE  . LYS A 1 159 ? 3.956   56.071 -4.753  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CE  1 
ATOM   1251 N NZ  . LYS A 1 159 ? 4.212   57.370 -4.058  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A NZ  1 
ATOM   1252 N N   . GLN A 1 160 ? -2.262  53.253 -4.069  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 160  GLN A N   1 
ATOM   1253 C CA  . GLN A 1 160 ? -3.605  53.079 -4.597  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 160  GLN A CA  1 
ATOM   1254 C C   . GLN A 1 160 ? -3.599  52.556 -6.023  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 160  GLN A C   1 
ATOM   1255 O O   . GLN A 1 160 ? -4.234  53.095 -6.927  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 160  GLN A O   1 
ATOM   1256 C CB  . GLN A 1 160 ? -4.375  54.403 -4.533  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 160  GLN A CB  1 
ATOM   1257 C CG  . GLN A 1 160 ? -4.530  54.952 -3.123  1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 160  GLN A CG  1 
ATOM   1258 C CD  . GLN A 1 160 ? -3.293  55.676 -2.626  1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 160  GLN A CD  1 
ATOM   1259 O OE1 . GLN A 1 160 ? -3.015  56.826 -2.964  1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 160  GLN A OE1 1 
ATOM   1260 N NE2 . GLN A 1 160 ? -2.514  54.971 -1.794  1.00 121.46 ? ? ? ? ? ? 160  GLN A NE2 1 
ATOM   1261 N N   . GLU A 1 161 ? -2.877  51.470 -6.237  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A N   1 
ATOM   1262 C CA  . GLU A 1 161 ? -2.831  50.808 -7.532  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A CA  1 
ATOM   1263 C C   . GLU A 1 161 ? -3.539  49.469 -7.408  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A C   1 
ATOM   1264 O O   . GLU A 1 161 ? -2.906  48.456 -7.078  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A O   1 
ATOM   1265 C CB  . GLU A 1 161 ? -1.370  50.666 -7.963  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A CB  1 
ATOM   1266 C CG  . GLU A 1 161 ? -0.684  52.025 -8.026  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A CG  1 
ATOM   1267 C CD  . GLU A 1 161 ? 0.721   51.975 -8.601  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A CD  1 
ATOM   1268 O OE1 . GLU A 1 161 ? 1.196   50.873 -8.949  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A OE1 1 
ATOM   1269 O OE2 . GLU A 1 161 ? 1.349   53.054 -8.714  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 161  GLU A OE2 1 
ATOM   1270 N N   . THR A 1 162 ? -4.847  49.446 -7.660  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 162  THR A N   1 
ATOM   1271 C CA  . THR A 1 162 ? -5.623  48.224 -7.431  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 162  THR A CA  1 
ATOM   1272 C C   . THR A 1 162 ? -5.206  47.101 -8.349  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 162  THR A C   1 
ATOM   1273 O O   . THR A 1 162 ? -5.539  45.935 -8.109  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 162  THR A O   1 
ATOM   1274 C CB  . THR A 1 162 ? -7.142  48.486 -7.591  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 162  THR A CB  1 
ATOM   1275 O OG1 . THR A 1 162 ? -7.396  48.885 -8.940  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 162  THR A OG1 1 
ATOM   1276 C CG2 . THR A 1 162 ? -7.604  49.619 -6.683  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 162  THR A CG2 1 
ATOM   1277 N N   . GLU A 1 163 ? -4.461  47.382 -9.428  1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A N   1 
ATOM   1278 C CA  . GLU A 1 163 ? -4.115  46.276 -10.329 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CA  1 
ATOM   1279 C C   . GLU A 1 163 ? -3.232  45.253 -9.621  1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A C   1 
ATOM   1280 O O   . GLU A 1 163 ? -3.212  44.079 -10.005 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A O   1 
ATOM   1281 C CB  . GLU A 1 163 ? -3.457  46.838 -11.589 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CB  1 
ATOM   1282 C CG  . GLU A 1 163 ? -2.069  46.349 -11.927 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CG  1 
ATOM   1283 C CD  . GLU A 1 163 ? -1.410  47.056 -13.101 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CD  1 
ATOM   1284 O OE1 . GLU A 1 163 ? -0.257  47.525 -12.932 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A OE1 1 
ATOM   1285 O OE2 . GLU A 1 163 ? -2.034  47.143 -14.185 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A OE2 1 
ATOM   1286 N N   . LEU A 1 164 ? -2.497  45.705 -8.597  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A N   1 
ATOM   1287 C CA  . LEU A 1 164 ? -1.631  44.806 -7.808  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CA  1 
ATOM   1288 C C   . LEU A 1 164 ? -2.470  43.851 -6.985  1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A C   1 
ATOM   1289 O O   . LEU A 1 164 ? -1.987  42.739 -6.741  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A O   1 
ATOM   1290 C CB  . LEU A 1 164 ? -0.681  45.615 -6.926  1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CB  1 
ATOM   1291 C CG  . LEU A 1 164 ? 0.353   46.405 -7.760  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CG  1 
ATOM   1292 C CD1 . LEU A 1 164 ? 1.082   47.429 -6.911  1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CD1 1 
ATOM   1293 C CD2 . LEU A 1 164 ? 1.324   45.438 -8.425  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CD2 1 
ATOM   1294 N N   . PHE A 1 165 ? -3.690  44.220 -6.554  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A N   1 
ATOM   1295 C CA  . PHE A 1 165 ? -4.504  43.207 -5.897  1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CA  1 
ATOM   1296 C C   . PHE A 1 165 ? -4.766  42.049 -6.848  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A C   1 
ATOM   1297 O O   . PHE A 1 165 ? -4.636  40.873 -6.525  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A O   1 
ATOM   1298 C CB  . PHE A 1 165 ? -5.864  43.767 -5.403  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CB  1 
ATOM   1299 C CG  . PHE A 1 165 ? -5.646  44.836 -4.328  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CG  1 
ATOM   1300 C CD1 . PHE A 1 165 ? -4.958  44.523 -3.162  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CD1 1 
ATOM   1301 C CD2 . PHE A 1 165 ? -6.120  46.125 -4.521  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CD2 1 
ATOM   1302 C CE1 . PHE A 1 165 ? -4.732  45.500 -2.204  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CE1 1 
ATOM   1303 C CE2 . PHE A 1 165 ? -5.898  47.106 -3.570  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CE2 1 
ATOM   1304 C CZ  . PHE A 1 165 ? -5.199  46.787 -2.418  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 165  PHE A CZ  1 
ATOM   1305 N N   . ASP A 1 166 ? -5.165  42.447 -8.067  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A N   1 
ATOM   1306 C CA  . ASP A 1 166 ? -5.444  41.439 -9.077  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A CA  1 
ATOM   1307 C C   . ASP A 1 166 ? -4.223  40.552 -9.334  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A C   1 
ATOM   1308 O O   . ASP A 1 166 ? -4.394  39.338 -9.466  1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A O   1 
ATOM   1309 C CB  . ASP A 1 166 ? -5.858  42.066 -10.411 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A CB  1 
ATOM   1310 C CG  . ASP A 1 166 ? -7.127  42.896 -10.306 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A CG  1 
ATOM   1311 O OD1 . ASP A 1 166 ? -7.894  42.691 -9.353  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A OD1 1 
ATOM   1312 O OD2 . ASP A 1 166 ? -7.359  43.770 -11.175 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A OD2 1 
ATOM   1313 N N   . GLN A 1 167 ? -3.051  41.164 -9.414  1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A N   1 
ATOM   1314 C CA  . GLN A 1 167 ? -1.825  40.404 -9.678  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A CA  1 
ATOM   1315 C C   . GLN A 1 167 ? -1.576  39.348 -8.614  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A C   1 
ATOM   1316 O O   . GLN A 1 167 ? -1.295  38.191 -8.893  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A O   1 
ATOM   1317 C CB  . GLN A 1 167 ? -0.677  41.412 -9.698  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A CB  1 
ATOM   1318 C CG  . GLN A 1 167 ? 0.677   40.724 -9.695  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A CG  1 
ATOM   1319 C CD  . GLN A 1 167 ? 1.765   41.775 -9.645  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A CD  1 
ATOM   1320 O OE1 . GLN A 1 167 ? 2.541   41.888 -8.696  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 167  GLN A OE1 1 
ATOM   1321 N NE2 . GLN A 1 167 ? 1.828   42.559 -10.700 1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 167  GLN A NE2 1 
ATOM   1322 N N   . VAL A 1 168 ? -1.697  39.734 -7.337  1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A N   1 
ATOM   1323 C CA  . VAL A 1 168 ? -1.425  38.738 -6.274  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CA  1 
ATOM   1324 C C   . VAL A 1 168 ? -2.517  37.682 -6.242  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A C   1 
ATOM   1325 O O   . VAL A 1 168 ? -2.211  36.498 -6.061  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A O   1 
ATOM   1326 C CB  . VAL A 1 168 ? -1.258  39.403 -4.893  1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CB  1 
ATOM   1327 C CG1 . VAL A 1 168 ? -0.993  38.366 -3.808  1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CG1 1 
ATOM   1328 C CG2 . VAL A 1 168 ? -0.110  40.423 -4.950  1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CG2 1 
ATOM   1329 N N   . VAL A 1 169 ? -3.781  38.058 -6.448  1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A N   1 
ATOM   1330 C CA  . VAL A 1 169 ? -4.836  37.040 -6.562  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CA  1 
ATOM   1331 C C   . VAL A 1 169 ? -4.516  36.020 -7.628  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A C   1 
ATOM   1332 O O   . VAL A 1 169 ? -4.669  34.806 -7.469  1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A O   1 
ATOM   1333 C CB  . VAL A 1 169 ? -6.211  37.690 -6.868  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CB  1 
ATOM   1334 C CG1 . VAL A 1 169 ? -7.252  36.659 -7.290  1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CG1 1 
ATOM   1335 C CG2 . VAL A 1 169 ? -6.592  38.482 -5.627  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CG2 1 
ATOM   1336 N N   . LEU A 1 170 ? -4.039  36.505 -8.782  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A N   1 
ATOM   1337 C CA  . LEU A 1 170 ? -3.710  35.570 -9.857  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CA  1 
ATOM   1338 C C   . LEU A 1 170 ? -2.528  34.679 -9.500  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A C   1 
ATOM   1339 O O   . LEU A 1 170 ? -2.568  33.457 -9.715  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A O   1 
ATOM   1340 C CB  . LEU A 1 170 ? -3.391  36.350 -11.156 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CB  1 
ATOM   1341 C CG  . LEU A 1 170 ? -2.943  35.427 -12.314 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CG  1 
ATOM   1342 C CD1 . LEU A 1 170 ? -4.077  34.535 -12.800 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CD1 1 
ATOM   1343 C CD2 . LEU A 1 170 ? -2.379  36.252 -13.468 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CD2 1 
ATOM   1344 N N   . GLN A 1 171 ? -1.445  35.259 -8.982  1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 171  GLN A N   1 
ATOM   1345 C CA  . GLN A 1 171 ? -0.248  34.466 -8.671  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 171  GLN A CA  1 
ATOM   1346 C C   . GLN A 1 171 ? -0.624  33.343 -7.708  1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 171  GLN A C   1 
ATOM   1347 O O   . GLN A 1 171 ? -0.234  32.190 -7.861  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 171  GLN A O   1 
ATOM   1348 C CB  . GLN A 1 171 ? 0.861   35.337 -8.055  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 171  GLN A CB  1 
ATOM   1349 C CG  . GLN A 1 171 ? 1.377   36.419 -8.987  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 171  GLN A CG  1 
ATOM   1350 C CD  . GLN A 1 171 ? 1.718   35.913 -10.371 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 171  GLN A CD  1 
ATOM   1351 O OE1 . GLN A 1 171 ? 2.489   34.962 -10.522 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 171  GLN A OE1 1 
ATOM   1352 N NE2 . GLN A 1 171 ? 1.153   36.563 -11.401 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 171  GLN A NE2 1 
ATOM   1353 N N   . GLU A 1 172 ? -1.407  33.726 -6.684  1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A N   1 
ATOM   1354 C CA  . GLU A 1 172 ? -1.748  32.740 -5.649  1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CA  1 
ATOM   1355 C C   . GLU A 1 172 ? -2.671  31.706 -6.272  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A C   1 
ATOM   1356 O O   . GLU A 1 172 ? -2.590  30.520 -5.940  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A O   1 
ATOM   1357 C CB  . GLU A 1 172 ? -2.383  33.438 -4.442  1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CB  1 
ATOM   1358 C CG  . GLU A 1 172 ? -2.603  32.545 -3.234  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CG  1 
ATOM   1359 C CD  . GLU A 1 172 ? -3.783  31.599 -3.239  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CD  1 
ATOM   1360 O OE1 . GLU A 1 172 ? -4.809  31.953 -3.868  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A OE1 1 
ATOM   1361 O OE2 . GLU A 1 172 ? -3.683  30.471 -2.729  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A OE2 1 
ATOM   1362 N N   . SER A 1 173 ? -3.652  32.128 -7.068  1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 173  SER A N   1 
ATOM   1363 C CA  . SER A 1 173 ? -4.553  31.078 -7.546  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 173  SER A CA  1 
ATOM   1364 C C   . SER A 1 173 ? -3.820  30.064 -8.412  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 173  SER A C   1 
ATOM   1365 O O   . SER A 1 173 ? -4.123  28.867 -8.405  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 173  SER A O   1 
ATOM   1366 C CB  . SER A 1 173 ? -5.714  31.709 -8.328  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 173  SER A CB  1 
ATOM   1367 O OG  . SER A 1 173 ? -5.171  32.365 -9.457  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 173  SER A OG  1 
ATOM   1368 N N   . LEU A 1 174 ? -2.838  30.513 -9.182  1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A N   1 
ATOM   1369 C CA  . LEU A 1 174 ? -2.105  29.592 -10.050 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CA  1 
ATOM   1370 C C   . LEU A 1 174 ? -1.223  28.628 -9.267  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A C   1 
ATOM   1371 O O   . LEU A 1 174 ? -1.152  27.414 -9.529  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A O   1 
ATOM   1372 C CB  . LEU A 1 174 ? -1.235  30.397 -11.034 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CB  1 
ATOM   1373 C CG  . LEU A 1 174 ? -1.999  31.149 -12.132 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CG  1 
ATOM   1374 C CD1 . LEU A 1 174 ? -1.015  32.002 -12.919 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD1 1 
ATOM   1375 C CD2 . LEU A 1 174 ? -2.729  30.178 -13.044 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD2 1 
ATOM   1376 N N   . MET A 1 175 ? -0.523  29.160 -8.255  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 175  MET A N   1 
ATOM   1377 C CA  . MET A 1 175 ? 0.262   28.236 -7.427  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 175  MET A CA  1 
ATOM   1378 C C   . MET A 1 175 ? -0.606  27.177 -6.758  1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 175  MET A C   1 
ATOM   1379 O O   . MET A 1 175 ? -0.287  25.992 -6.734  1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 175  MET A O   1 
ATOM   1380 C CB  . MET A 1 175 ? 1.017   28.999 -6.335  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 175  MET A CB  1 
ATOM   1381 C CG  . MET A 1 175 ? 2.162   29.842 -6.885  1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 175  MET A CG  1 
ATOM   1382 S SD  . MET A 1 175 ? 3.136   30.505 -5.518  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 175  MET A SD  1 
ATOM   1383 C CE  . MET A 1 175 ? 4.173   31.663 -6.409  1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 175  MET A CE  1 
ATOM   1384 N N   . ARG A 1 176 ? -1.734  27.639 -6.221  1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A N   1 
ATOM   1385 C CA  . ARG A 1 176 ? -2.627  26.697 -5.543  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CA  1 
ATOM   1386 C C   . ARG A 1 176 ? -3.263  25.710 -6.512  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A C   1 
ATOM   1387 O O   . ARG A 1 176 ? -3.339  24.494 -6.246  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A O   1 
ATOM   1388 C CB  . ARG A 1 176 ? -3.692  27.457 -4.749  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CB  1 
ATOM   1389 C CG  . ARG A 1 176 ? -4.701  26.516 -4.092  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CG  1 
ATOM   1390 C CD  . ARG A 1 176 ? -5.380  27.251 -2.929  1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CD  1 
ATOM   1391 N NE  . ARG A 1 176 ? -5.755  28.617 -3.265  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A NE  1 
ATOM   1392 C CZ  . ARG A 1 176 ? -6.910  28.991 -3.808  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CZ  1 
ATOM   1393 N NH1 . ARG A 1 176 ? -7.845  28.073 -4.081  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A NH1 1 
ATOM   1394 N NH2 . ARG A 1 176 ? -7.128  30.278 -4.076  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 176  ARG A NH2 1 
ATOM   1395 N N   . LYS A 1 177 ? -3.716  26.215 -7.651  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A N   1 
ATOM   1396 C CA  . LYS A 1 177 ? -4.230  25.306 -8.681  1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CA  1 
ATOM   1397 C C   . LYS A 1 177 ? -3.204  24.249 -9.015  1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A C   1 
ATOM   1398 O O   . LYS A 1 177 ? -3.522  23.072 -9.117  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A O   1 
ATOM   1399 C CB  . LYS A 1 177 ? -4.564  26.089 -9.959  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CB  1 
ATOM   1400 C CG  . LYS A 1 177 ? -5.009  25.196 -11.110 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CG  1 
ATOM   1401 C CD  . LYS A 1 177 ? -5.193  26.048 -12.371 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CD  1 
ATOM   1402 C CE  . LYS A 1 177 ? -5.514  25.111 -13.534 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CE  1 
ATOM   1403 N NZ  . LYS A 1 177 ? -5.971  25.819 -14.756 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 177  LYS A NZ  1 
ATOM   1404 N N   . HIS A 1 178 ? -1.927  24.632 -9.172  1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A N   1 
ATOM   1405 C CA  . HIS A 1 178 ? -1.030  23.583 -9.683  1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A CA  1 
ATOM   1406 C C   . HIS A 1 178 ? -0.314  22.776 -8.626  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A C   1 
ATOM   1407 O O   . HIS A 1 178 ? 0.032   21.608 -8.860  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A O   1 
ATOM   1408 C CB  . HIS A 1 178 ? 0.005   24.270 -10.611 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A CB  1 
ATOM   1409 C CG  . HIS A 1 178 ? -0.681  24.824 -11.832 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A CG  1 
ATOM   1410 N ND1 . HIS A 1 178 ? -1.232  23.987 -12.783 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A ND1 1 
ATOM   1411 C CD2 . HIS A 1 178 ? -0.916  26.090 -12.258 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A CD2 1 
ATOM   1412 C CE1 . HIS A 1 178 ? -1.780  24.735 -13.745 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A CE1 1 
ATOM   1413 N NE2 . HIS A 1 178 ? -1.600  26.013 -13.455 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 178  HIS A NE2 1 
ATOM   1414 N N   . THR A 1 179 ? -0.040  23.318 -7.433  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 179  THR A N   1 
ATOM   1415 C CA  . THR A 1 179 ? 0.759   22.566 -6.472  1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 179  THR A CA  1 
ATOM   1416 C C   . THR A 1 179 ? -0.040  21.973 -5.306  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 179  THR A C   1 
ATOM   1417 O O   . THR A 1 179 ? 0.514   21.161 -4.560  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 179  THR A O   1 
ATOM   1418 C CB  . THR A 1 179 ? 1.856   23.460 -5.838  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 179  THR A CB  1 
ATOM   1419 O OG1 . THR A 1 179 ? 1.229   24.495 -5.062  1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 179  THR A OG1 1 
ATOM   1420 C CG2 . THR A 1 179 ? 2.665   24.154 -6.933  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 179  THR A CG2 1 
ATOM   1421 N N   . LYS A 1 180 ? -1.281  22.358 -5.075  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A N   1 
ATOM   1422 C CA  . LYS A 1 180 ? -1.963  21.785 -3.897  1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CA  1 
ATOM   1423 C C   . LYS A 1 180 ? -2.214  20.297 -4.099  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A C   1 
ATOM   1424 O O   . LYS A 1 180 ? -2.772  19.849 -5.104  1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A O   1 
ATOM   1425 C CB  . LYS A 1 180 ? -3.259  22.549 -3.643  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CB  1 
ATOM   1426 C CG  . LYS A 1 180 ? -4.178  21.894 -2.596  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CG  1 
ATOM   1427 C CD  . LYS A 1 180 ? -5.433  22.745 -2.384  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CD  1 
ATOM   1428 C CE  . LYS A 1 180 ? -6.301  22.198 -1.247  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CE  1 
ATOM   1429 N NZ  . LYS A 1 180 ? -7.351  23.180 -0.851  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 180  LYS A NZ  1 
ATOM   1430 N N   . ASP A 1 181 ? -1.810  19.479 -3.135  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A N   1 
ATOM   1431 C CA  . ASP A 1 181 ? -2.119  18.058 -3.150  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A CA  1 
ATOM   1432 C C   . ASP A 1 181 ? -3.450  17.820 -2.446  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A C   1 
ATOM   1433 O O   . ASP A 1 181 ? -3.664  18.077 -1.262  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A O   1 
ATOM   1434 C CB  . ASP A 1 181 ? -1.003  17.271 -2.479  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A CB  1 
ATOM   1435 C CG  . ASP A 1 181 ? -1.408  15.833 -2.207  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A CG  1 
ATOM   1436 O OD1 . ASP A 1 181 ? -2.021  15.212 -3.096  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A OD1 1 
ATOM   1437 O OD2 . ASP A 1 181 ? -1.135  15.278 -1.118  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 181  ASP A OD2 1 
ATOM   1438 N N   . ALA A 1 182 ? -4.428  17.287 -3.170  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 182  ALA A N   1 
ATOM   1439 C CA  . ALA A 1 182 ? -5.741  17.091 -2.562  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 182  ALA A CA  1 
ATOM   1440 C C   . ALA A 1 182 ? -5.716  16.059 -1.440  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 182  ALA A C   1 
ATOM   1441 O O   . ALA A 1 182 ? -6.439  16.217 -0.453  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 182  ALA A O   1 
ATOM   1442 C CB  . ALA A 1 182 ? -6.728  16.674 -3.647  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 182  ALA A CB  1 
ATOM   1443 N N   . LYS A 1 183 ? -4.888  15.033 -1.598  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A N   1 
ATOM   1444 C CA  . LYS A 1 183 ? -4.747  13.994 -0.589  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CA  1 
ATOM   1445 C C   . LYS A 1 183 ? -4.388  14.574 0.778   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A C   1 
ATOM   1446 O O   . LYS A 1 183 ? -5.184  14.479 1.714   1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A O   1 
ATOM   1447 C CB  . LYS A 1 183 ? -3.699  12.980 -1.033  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CB  1 
ATOM   1448 C CG  . LYS A 1 183 ? -3.575  11.740 -0.162  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CG  1 
ATOM   1449 C CD  . LYS A 1 183 ? -2.895  10.608 -0.917  1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CD  1 
ATOM   1450 C CE  . LYS A 1 183 ? -2.792  9.340  -0.086  1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CE  1 
ATOM   1451 N NZ  . LYS A 1 183 ? -2.060  8.241  -0.788  1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A NZ  1 
ATOM   1452 N N   . THR A 1 184 ? -3.206  15.159 0.932   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 184  THR A N   1 
ATOM   1453 C CA  . THR A 1 184 ? -2.718  15.658 2.206   1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 184  THR A CA  1 
ATOM   1454 C C   . THR A 1 184 ? -3.081  17.101 2.481   1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 184  THR A C   1 
ATOM   1455 O O   . THR A 1 184 ? -2.997  17.524 3.638   1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 184  THR A O   1 
ATOM   1456 C CB  . THR A 1 184 ? -1.177  15.596 2.274   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 184  THR A CB  1 
ATOM   1457 O OG1 . THR A 1 184 ? -0.613  16.495 1.278   1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 184  THR A OG1 1 
ATOM   1458 C CG2 . THR A 1 184 ? -0.729  14.177 2.004   1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 184  THR A CG2 1 
ATOM   1459 N N   . GLY A 1 185 ? -3.446  17.867 1.456   1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A N   1 
ATOM   1460 C CA  . GLY A 1 185 ? -3.664  19.288 1.631   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A CA  1 
ATOM   1461 C C   . GLY A 1 185 ? -2.352  20.053 1.661   1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A C   1 
ATOM   1462 O O   . GLY A 1 185 ? -2.370  21.290 1.738   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A O   1 
ATOM   1463 N N   . LEU A 1 186 ? -1.217  19.373 1.605   1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A N   1 
ATOM   1464 C CA  . LEU A 1 186 ? 0.043   20.128 1.477   1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A CA  1 
ATOM   1465 C C   . LEU A 1 186 ? 0.279   20.540 0.030   1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A C   1 
ATOM   1466 O O   . LEU A 1 186 ? -0.424  20.070 -0.865  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A O   1 
ATOM   1467 C CB  . LEU A 1 186 ? 1.216   19.303 1.994   1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A CB  1 
ATOM   1468 C CG  . LEU A 1 186 ? 1.094   18.852 3.459   1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A CG  1 
ATOM   1469 C CD1 . LEU A 1 186 ? 2.269   17.952 3.808   1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A CD1 1 
ATOM   1470 C CD2 . LEU A 1 186 ? 1.053   20.022 4.425   1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 186  LEU A CD2 1 
ATOM   1471 N N   . PHE A 1 187 ? 1.253   21.419 -0.215  1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A N   1 
ATOM   1472 C CA  . PHE A 1 187 ? 1.499   21.925 -1.562  1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CA  1 
ATOM   1473 C C   . PHE A 1 187 ? 2.937   21.633 -1.985  1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A C   1 
ATOM   1474 O O   . PHE A 1 187 ? 3.885   21.936 -1.247  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A O   1 
ATOM   1475 C CB  . PHE A 1 187 ? 1.324   23.433 -1.609  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CB  1 
ATOM   1476 C CG  . PHE A 1 187 ? -0.042  24.069 -1.447  1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CG  1 
ATOM   1477 C CD1 . PHE A 1 187 ? -1.067  23.449 -0.748  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CD1 1 
ATOM   1478 C CD2 . PHE A 1 187 ? -0.284  25.320 -2.008  1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CD2 1 
ATOM   1479 C CE1 . PHE A 1 187 ? -2.281  24.107 -0.603  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CE1 1 
ATOM   1480 C CE2 . PHE A 1 187 ? -1.476  26.001 -1.869  1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CE2 1 
ATOM   1481 C CZ  . PHE A 1 187 ? -2.486  25.368 -1.147  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 187  PHE A CZ  1 
ATOM   1482 N N   . TYR A 1 188 ? 3.101   21.065 -3.175  1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A N   1 
ATOM   1483 C CA  . TYR A 1 188 ? 4.454   20.825 -3.680  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CA  1 
ATOM   1484 C C   . TYR A 1 188 ? 5.267   22.109 -3.839  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A C   1 
ATOM   1485 O O   . TYR A 1 188 ? 4.748   23.187 -4.142  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A O   1 
ATOM   1486 C CB  . TYR A 1 188 ? 4.308   20.097 -5.030  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CB  1 
ATOM   1487 C CG  . TYR A 1 188 ? 3.667   18.720 -4.829  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CG  1 
ATOM   1488 C CD1 . TYR A 1 188 ? 4.380   17.671 -4.280  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CD1 1 
ATOM   1489 C CD2 . TYR A 1 188 ? 2.342   18.527 -5.210  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CD2 1 
ATOM   1490 C CE1 . TYR A 1 188 ? 3.776   16.425 -4.107  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CE1 1 
ATOM   1491 C CE2 . TYR A 1 188 ? 1.729   17.294 -5.040  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CE2 1 
ATOM   1492 C CZ  . TYR A 1 188 ? 2.470   16.262 -4.488  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CZ  1 
ATOM   1493 O OH  . TYR A 1 188 ? 1.868   15.030 -4.313  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A OH  1 
ATOM   1494 N N   . HIS A 1 189 ? 6.573   22.020 -3.640  1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 189  HIS A N   1 
ATOM   1495 C CA  . HIS A 1 189 ? 7.450   23.189 -3.667  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 189  HIS A CA  1 
ATOM   1496 C C   . HIS A 1 189 ? 7.410   23.967 -4.978  1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 189  HIS A C   1 
ATOM   1497 O O   . HIS A 1 189 ? 7.436   25.198 -4.953  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 189  HIS A O   1 
ATOM   1498 C CB  . HIS A 1 189 ? 8.896   22.731 -3.394  1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 189  HIS A CB  1 
ATOM   1499 C CG  . HIS A 1 189 ? 9.922   23.820 -3.292  1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 189  HIS A CG  1 
ATOM   1500 N ND1 . HIS A 1 189 ? 11.273  23.511 -3.255  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 189  HIS A ND1 1 
ATOM   1501 C CD2 . HIS A 1 189 ? 9.888   25.168 -3.185  1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 189  HIS A CD2 1 
ATOM   1502 C CE1 . HIS A 1 189 ? 11.998  24.596 -3.148  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 189  HIS A CE1 1 
ATOM   1503 N NE2 . HIS A 1 189 ? 11.176  25.634 -3.116  1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 189  HIS A NE2 1 
ATOM   1504 N N   . ALA A 1 190 ? 7.374   23.279 -6.118  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A N   1 
ATOM   1505 C CA  . ALA A 1 190 ? 7.499   24.019 -7.374  1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A CA  1 
ATOM   1506 C C   . ALA A 1 190 ? 6.701   23.308 -8.462  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A C   1 
ATOM   1507 O O   . ALA A 1 190 ? 6.376   22.110 -8.361  1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A O   1 
ATOM   1508 C CB  . ALA A 1 190 ? 8.951   24.145 -7.808  1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A CB  1 
ATOM   1509 N N   . TRP A 1 191 ? 6.388   24.064 -9.500  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A N   1 
ATOM   1510 C CA  . TRP A 1 191 ? 5.646   23.561 -10.645 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CA  1 
ATOM   1511 C C   . TRP A 1 191 ? 6.328   24.076 -11.917 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A C   1 
ATOM   1512 O O   . TRP A 1 191 ? 6.529   25.297 -11.953 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A O   1 
ATOM   1513 C CB  . TRP A 1 191 ? 4.214   24.064 -10.609 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CB  1 
ATOM   1514 C CG  . TRP A 1 191 ? 3.411   23.786 -11.842 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CG  1 
ATOM   1515 C CD1 . TRP A 1 191 ? 3.043   22.571 -12.361 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CD1 1 
ATOM   1516 C CD2 . TRP A 1 191 ? 2.876   24.794 -12.707 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CD2 1 
ATOM   1517 N NE1 . TRP A 1 191 ? 2.304   22.770 -13.513 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A NE1 1 
ATOM   1518 C CE2 . TRP A 1 191 ? 2.189   24.118 -13.741 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CE2 1 
ATOM   1519 C CE3 . TRP A 1 191 ? 2.915   26.199 -12.703 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CE3 1 
ATOM   1520 C CZ2 . TRP A 1 191 ? 1.559   24.850 -14.743 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CZ2 1 
ATOM   1521 C CZ3 . TRP A 1 191 ? 2.283   26.926 -13.700 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CZ3 1 
ATOM   1522 C CH2 . TRP A 1 191 ? 1.611   26.216 -14.710 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 191  TRP A CH2 1 
ATOM   1523 N N   . ASP A 1 192 ? 6.630   23.174 -12.841 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A N   1 
ATOM   1524 C CA  . ASP A 1 192 ? 7.248   23.599 -14.114 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CA  1 
ATOM   1525 C C   . ASP A 1 192 ? 6.238   23.475 -15.237 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A C   1 
ATOM   1526 O O   . ASP A 1 192 ? 5.976   22.348 -15.694 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A O   1 
ATOM   1527 C CB  . ASP A 1 192 ? 8.479   22.748 -14.429 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CB  1 
ATOM   1528 C CG  . ASP A 1 192 ? 9.189   23.082 -15.744 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CG  1 
ATOM   1529 O OD1 . ASP A 1 192 ? 8.699   23.986 -16.457 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A OD1 1 
ATOM   1530 O OD2 . ASP A 1 192 ? 10.208  22.430 -16.048 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 192  ASP A OD2 1 
ATOM   1531 N N   . GLU A 1 193 ? 5.683   24.587 -15.711 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A N   1 
ATOM   1532 C CA  . GLU A 1 193 ? 4.706   24.442 -16.786 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A CA  1 
ATOM   1533 C C   . GLU A 1 193 ? 5.283   23.742 -18.018 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A C   1 
ATOM   1534 O O   . GLU A 1 193 ? 4.573   23.026 -18.739 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A O   1 
ATOM   1535 C CB  . GLU A 1 193 ? 4.178   25.821 -17.222 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A CB  1 
ATOM   1536 C CG  . GLU A 1 193 ? 2.992   25.645 -18.192 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A CG  1 
ATOM   1537 C CD  . GLU A 1 193 ? 2.362   26.979 -18.544 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A CD  1 
ATOM   1538 O OE1 . GLU A 1 193 ? 3.093   27.854 -19.052 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A OE1 1 
ATOM   1539 O OE2 . GLU A 1 193 ? 1.155   27.209 -18.325 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 193  GLU A OE2 1 
ATOM   1540 N N   . ALA A 1 194 ? 6.557   23.974 -18.286 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A N   1 
ATOM   1541 C CA  . ALA A 1 194 ? 7.200   23.449 -19.497 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A CA  1 
ATOM   1542 C C   . ALA A 1 194 ? 7.534   21.981 -19.358 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A C   1 
ATOM   1543 O O   . ALA A 1 194 ? 7.858   21.310 -20.339 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A O   1 
ATOM   1544 C CB  . ALA A 1 194 ? 8.459   24.278 -19.768 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A CB  1 
ATOM   1545 N N   . LYS A 1 195 ? 7.498   21.430 -18.148 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A N   1 
ATOM   1546 C CA  . LYS A 1 195 ? 7.879   20.045 -17.885 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A CA  1 
ATOM   1547 C C   . LYS A 1 195 ? 9.244   19.696 -18.478 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A C   1 
ATOM   1548 O O   . LYS A 1 195 ? 9.401   18.677 -19.154 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A O   1 
ATOM   1549 C CB  . LYS A 1 195 ? 6.828   19.051 -18.403 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A CB  1 
ATOM   1550 C CG  . LYS A 1 195 ? 5.483   19.160 -17.701 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A CG  1 
ATOM   1551 C CD  . LYS A 1 195 ? 4.448   18.198 -18.279 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A CD  1 
ATOM   1552 C CE  . LYS A 1 195 ? 3.085   18.392 -17.611 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A CE  1 
ATOM   1553 N NZ  . LYS A 1 195 ? 2.264   19.334 -18.422 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 195  LYS A NZ  1 
ATOM   1554 N N   . LYS A 1 196 ? 10.225  20.543 -18.203 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A N   1 
ATOM   1555 C CA  . LYS A 1 196 ? 11.564  20.368 -18.729 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A CA  1 
ATOM   1556 C C   . LYS A 1 196 ? 12.545  20.053 -17.612 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A C   1 
ATOM   1557 O O   . LYS A 1 196 ? 13.596  19.472 -17.912 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A O   1 
ATOM   1558 C CB  . LYS A 1 196 ? 12.049  21.613 -19.486 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A CB  1 
ATOM   1559 C CG  . LYS A 1 196 ? 11.421  21.634 -20.882 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A CG  1 
ATOM   1560 C CD  . LYS A 1 196 ? 11.757  22.909 -21.642 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A CD  1 
ATOM   1561 C CE  . LYS A 1 196 ? 13.135  22.786 -22.285 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A CE  1 
ATOM   1562 N NZ  . LYS A 1 196 ? 13.628  24.070 -22.844 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 196  LYS A NZ  1 
ATOM   1563 N N   . MET A 1 197 ? 12.222  20.408 -16.373 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 197  MET A N   1 
ATOM   1564 C CA  . MET A 1 197 ? 13.172  20.113 -15.271 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 197  MET A CA  1 
ATOM   1565 C C   . MET A 1 197 ? 13.139  18.652 -14.833 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 197  MET A C   1 
ATOM   1566 O O   . MET A 1 197 ? 12.106  17.947 -14.871 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 197  MET A O   1 
ATOM   1567 C CB  . MET A 1 197 ? 12.877  21.009 -14.056 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 197  MET A CB  1 
ATOM   1568 C CG  . MET A 1 197 ? 13.101  22.498 -14.298 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 197  MET A CG  1 
ATOM   1569 S SD  . MET A 1 197 ? 14.852  22.804 -14.631 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 197  MET A SD  1 
ATOM   1570 C CE  . MET A 1 197 ? 14.807  23.020 -16.426 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 197  MET A CE  1 
ATOM   1571 N N   . PRO A 1 198 ? 14.253  18.127 -14.356 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 198  PRO A N   1 
ATOM   1572 C CA  . PRO A 1 198 ? 14.256  16.709 -13.966 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 198  PRO A CA  1 
ATOM   1573 C C   . PRO A 1 198 ? 13.299  16.415 -12.814 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 198  PRO A C   1 
ATOM   1574 O O   . PRO A 1 198 ? 12.753  15.322 -12.683 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 198  PRO A O   1 
ATOM   1575 C CB  . PRO A 1 198 ? 15.709  16.443 -13.575 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 198  PRO A CB  1 
ATOM   1576 C CG  . PRO A 1 198 ? 16.373  17.769 -13.411 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 198  PRO A CG  1 
ATOM   1577 C CD  . PRO A 1 198 ? 15.550  18.785 -14.153 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 198  PRO A CD  1 
ATOM   1578 N N   . TRP A 1 199 ? 13.048  17.384 -11.947 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A N   1 
ATOM   1579 C CA  . TRP A 1 199 ? 12.092  17.148 -10.871 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CA  1 
ATOM   1580 C C   . TRP A 1 199 ? 10.641  17.250 -11.284 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A C   1 
ATOM   1581 O O   . TRP A 1 199 ? 9.738   16.950 -10.486 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A O   1 
ATOM   1582 C CB  . TRP A 1 199 ? 12.378  18.173 -9.766  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CB  1 
ATOM   1583 C CG  . TRP A 1 199 ? 12.488  19.627 -10.155 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CG  1 
ATOM   1584 C CD1 . TRP A 1 199 ? 13.645  20.341 -10.348 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CD1 1 
ATOM   1585 C CD2 . TRP A 1 199 ? 11.418  20.554 -10.385 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CD2 1 
ATOM   1586 N NE1 . TRP A 1 199 ? 13.363  21.650 -10.688 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A NE1 1 
ATOM   1587 C CE2 . TRP A 1 199 ? 12.000  21.804 -10.718 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CE2 1 
ATOM   1588 C CE3 . TRP A 1 199 ? 10.014  20.454 -10.347 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CE3 1 
ATOM   1589 C CZ2 . TRP A 1 199 ? 11.232  22.929 -11.007 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CZ2 1 
ATOM   1590 C CZ3 . TRP A 1 199 ? 9.255   21.581 -10.636 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CZ3 1 
ATOM   1591 C CH2 . TRP A 1 199 ? 9.868   22.795 -10.959 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 199  TRP A CH2 1 
ATOM   1592 N N   . ALA A 1 200 ? 10.340  17.693 -12.506 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 200  ALA A N   1 
ATOM   1593 C CA  . ALA A 1 200 ? 8.945   17.927 -12.861 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 200  ALA A CA  1 
ATOM   1594 C C   . ALA A 1 200 ? 8.184   16.649 -13.165 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 200  ALA A C   1 
ATOM   1595 O O   . ALA A 1 200 ? 8.508   15.851 -14.026 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 200  ALA A O   1 
ATOM   1596 C CB  . ALA A 1 200 ? 8.889   18.899 -14.032 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 200  ALA A CB  1 
ATOM   1597 N N   . ASN A 1 201 ? 7.100   16.399 -12.436 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A N   1 
ATOM   1598 C CA  . ASN A 1 201 ? 6.233   15.257 -12.717 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A CA  1 
ATOM   1599 C C   . ASN A 1 201 ? 5.718   15.330 -14.150 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A C   1 
ATOM   1600 O O   . ASN A 1 201 ? 5.230   16.369 -14.613 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A O   1 
ATOM   1601 C CB  . ASN A 1 201 ? 5.107   15.265 -11.695 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A CB  1 
ATOM   1602 C CG  . ASN A 1 201 ? 4.119   14.119 -11.827 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A CG  1 
ATOM   1603 O OD1 . ASN A 1 201 ? 3.232   14.138 -12.681 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A OD1 1 
ATOM   1604 N ND2 . ASN A 1 201 ? 4.290   13.132 -10.958 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 201  ASN A ND2 1 
ATOM   1605 N N   . GLU A 1 202 ? 5.823   14.224 -14.881 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A N   1 
ATOM   1606 C CA  . GLU A 1 202 ? 5.437   14.194 -16.293 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A CA  1 
ATOM   1607 C C   . GLU A 1 202 ? 3.980   14.502 -16.518 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A C   1 
ATOM   1608 O O   . GLU A 1 202 ? 3.500   14.981 -17.551 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A O   1 
ATOM   1609 C CB  A GLU A 1 202 ? 5.828   12.824 -16.872 0.50 32.17  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A CB  1 
ATOM   1610 C CB  B GLU A 1 202 ? 5.724   12.788 -16.852 0.50 31.78  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A CB  1 
ATOM   1611 C CG  A GLU A 1 202 ? 7.329   12.577 -16.733 0.50 39.73  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A CG  1 
ATOM   1612 C CG  B GLU A 1 202 ? 7.154   12.524 -17.264 0.50 40.21  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A CG  1 
ATOM   1613 C CD  A GLU A 1 202 ? 8.110   12.832 -18.006 0.50 46.97  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A CD  1 
ATOM   1614 C CD  B GLU A 1 202 ? 7.429   11.094 -17.702 0.50 44.64  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A CD  1 
ATOM   1615 O OE1 A GLU A 1 202 ? 7.486   13.166 -19.036 0.50 67.41  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A OE1 1 
ATOM   1616 O OE1 B GLU A 1 202 ? 6.472   10.339 -17.994 0.50 41.52  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A OE1 1 
ATOM   1617 O OE2 A GLU A 1 202 ? 9.355   12.696 -17.998 0.50 41.17  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A OE2 1 
ATOM   1618 O OE2 B GLU A 1 202 ? 8.622   10.701 -17.756 0.50 44.04  ? ? ? ? ? ? 202  GLU A OE2 1 
ATOM   1619 N N   . GLU A 1 203 ? 3.167   14.216 -15.494 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A N   1 
ATOM   1620 C CA  . GLU A 1 203 ? 1.748   14.519 -15.716 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CA  1 
ATOM   1621 C C   . GLU A 1 203 ? 1.358   15.859 -15.114 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A C   1 
ATOM   1622 O O   . GLU A 1 203 ? 0.571   16.538 -15.773 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A O   1 
ATOM   1623 C CB  . GLU A 1 203 ? 0.846   13.414 -15.158 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CB  1 
ATOM   1624 C CG  . GLU A 1 203 ? 1.105   12.063 -15.815 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CG  1 
ATOM   1625 C CD  . GLU A 1 203 ? 1.061   12.140 -17.334 1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CD  1 
ATOM   1626 O OE1 . GLU A 1 203 ? 2.030   11.699 -17.994 1.00 94.12  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A OE1 1 
ATOM   1627 O OE2 . GLU A 1 203 ? 0.049   12.645 -17.872 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 203  GLU A OE2 1 
ATOM   1628 N N   . THR A 1 204 ? 1.880   16.235 -13.939 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 204  THR A N   1 
ATOM   1629 C CA  . THR A 1 204 ? 1.395   17.459 -13.302 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 204  THR A CA  1 
ATOM   1630 C C   . THR A 1 204 ? 2.350   18.646 -13.349 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 204  THR A C   1 
ATOM   1631 O O   . THR A 1 204 ? 1.949   19.779 -13.065 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 204  THR A O   1 
ATOM   1632 C CB  . THR A 1 204 ? 1.128   17.225 -11.797 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 204  THR A CB  1 
ATOM   1633 O OG1 . THR A 1 204 ? 2.396   16.983 -11.193 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 204  THR A OG1 1 
ATOM   1634 C CG2 . THR A 1 204 ? 0.268   15.993 -11.558 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 204  THR A CG2 1 
ATOM   1635 N N   . GLY A 1 205 ? 3.613   18.379 -13.680 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 205  GLY A N   1 
ATOM   1636 C CA  . GLY A 1 205 ? 4.600   19.448 -13.693 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 205  GLY A CA  1 
ATOM   1637 C C   . GLY A 1 205 ? 5.182   19.723 -12.317 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 205  GLY A C   1 
ATOM   1638 O O   . GLY A 1 205 ? 6.152   20.481 -12.203 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 205  GLY A O   1 
ATOM   1639 N N   . CYS A 1 206 ? 4.656   19.135 -11.236 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 206  CYS A N   1 
ATOM   1640 C CA  . CYS A 1 206 ? 5.154   19.440 -9.897  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 206  CYS A CA  1 
ATOM   1641 C C   . CYS A 1 206 ? 6.416   18.724 -9.459  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 206  CYS A C   1 
ATOM   1642 O O   . CYS A 1 206 ? 6.681   17.580 -9.870  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 206  CYS A O   1 
ATOM   1643 C CB  . CYS A 1 206 ? 4.054   19.041 -8.884  1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 206  CYS A CB  1 
ATOM   1644 S SG  . CYS A 1 206 ? 2.617   20.104 -8.979  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 206  CYS A SG  1 
ATOM   1645 N N   . SER A 1 207 ? 7.187   19.371 -8.590  1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 207  SER A N   1 
ATOM   1646 C CA  . SER A 1 207 ? 8.267   18.718 -7.843  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 207  SER A CA  1 
ATOM   1647 C C   . SER A 1 207 ? 7.643   17.662 -6.932  1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 207  SER A C   1 
ATOM   1648 O O   . SER A 1 207 ? 6.433   17.707 -6.703  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 207  SER A O   1 
ATOM   1649 C CB  . SER A 1 207 ? 9.038   19.741 -7.025  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 207  SER A CB  1 
ATOM   1650 O OG  . SER A 1 207 ? 8.191   20.472 -6.120  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 207  SER A OG  1 
ATOM   1651 N N   . PRO A 1 208 ? 8.418   16.696 -6.467  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 208  PRO A N   1 
ATOM   1652 C CA  . PRO A 1 208 ? 7.834   15.554 -5.752  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 208  PRO A CA  1 
ATOM   1653 C C   . PRO A 1 208 ? 7.587   15.694 -4.259  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 208  PRO A C   1 
ATOM   1654 O O   . PRO A 1 208 ? 6.865   14.828 -3.718  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 208  PRO A O   1 
ATOM   1655 C CB  . PRO A 1 208 ? 8.936   14.483 -5.958  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 208  PRO A CB  1 
ATOM   1656 C CG  . PRO A 1 208 ? 10.213  15.252 -6.018  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 208  PRO A CG  1 
ATOM   1657 C CD  . PRO A 1 208 ? 9.872   16.576 -6.672  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 208  PRO A CD  1 
ATOM   1658 N N   . GLU A 1 209 ? 8.145   16.694 -3.567  1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A N   1 
ATOM   1659 C CA  . GLU A 1 209 ? 8.077   16.663 -2.102  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CA  1 
ATOM   1660 C C   . GLU A 1 209 ? 7.492   17.947 -1.509  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A C   1 
ATOM   1661 O O   . GLU A 1 209 ? 7.528   19.035 -2.080  1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A O   1 
ATOM   1662 C CB  . GLU A 1 209 ? 9.453   16.457 -1.457  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CB  1 
ATOM   1663 C CG  . GLU A 1 209 ? 10.281  15.292 -2.004  1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CG  1 
ATOM   1664 C CD  . GLU A 1 209 ? 9.613   13.954 -1.738  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CD  1 
ATOM   1665 O OE1 . GLU A 1 209 ? 8.972   13.786 -0.667  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE1 1 
ATOM   1666 O OE2 . GLU A 1 209 ? 9.702   13.031 -2.587  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE2 1 
ATOM   1667 N N   . PHE A 1 210 ? 6.976   17.784 -0.293  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A N   1 
ATOM   1668 C CA  . PHE A 1 210 ? 6.521   18.864 0.576   1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CA  1 
ATOM   1669 C C   . PHE A 1 210 ? 7.681   19.328 1.451   1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A C   1 
ATOM   1670 O O   . PHE A 1 210 ? 8.028   18.709 2.465   1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A O   1 
ATOM   1671 C CB  . PHE A 1 210 ? 5.320   18.373 1.391   1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CB  1 
ATOM   1672 C CG  . PHE A 1 210 ? 4.171   17.841 0.541   1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CG  1 
ATOM   1673 C CD1 . PHE A 1 210 ? 3.607   18.623 -0.461  1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CD1 1 
ATOM   1674 C CD2 . PHE A 1 210 ? 3.664   16.565 0.769   1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CD2 1 
ATOM   1675 C CE1 . PHE A 1 210 ? 2.568   18.145 -1.238  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CE1 1 
ATOM   1676 C CE2 . PHE A 1 210 ? 2.624   16.071 -0.013  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CE2 1 
ATOM   1677 C CZ  . PHE A 1 210 ? 2.074   16.860 -1.005  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 210  PHE A CZ  1 
ATOM   1678 N N   . TRP A 1 211 ? 8.319   20.413 1.011   1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 211  TRP A N   1 
ATOM   1679 C CA  . TRP A 1 211 ? 9.492   20.932 1.682   1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CA  1 
ATOM   1680 C C   . TRP A 1 211 ? 9.056   22.039 2.644   1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A C   1 
ATOM   1681 O O   . TRP A 1 211 ? 8.443   23.019 2.227   1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A O   1 
ATOM   1682 C CB  . TRP A 1 211 ? 10.524  21.480 0.691   1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CB  1 
ATOM   1683 C CG  . TRP A 1 211 ? 11.668  22.205 1.341   1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CG  1 
ATOM   1684 C CD1 . TRP A 1 211 ? 12.508  21.744 2.305   1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CD1 1 
ATOM   1685 C CD2 . TRP A 1 211 ? 12.098  23.546 1.055   1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CD2 1 
ATOM   1686 N NE1 . TRP A 1 211 ? 13.431  22.690 2.647   1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A NE1 1 
ATOM   1687 C CE2 . TRP A 1 211 ? 13.198  23.817 1.885   1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CE2 1 
ATOM   1688 C CE3 . TRP A 1 211 ? 11.638  24.526 0.167   1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CE3 1 
ATOM   1689 C CZ2 . TRP A 1 211 ? 13.871  25.041 1.873   1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CZ2 1 
ATOM   1690 C CZ3 . TRP A 1 211 ? 12.305  25.747 0.147   1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CZ3 1 
ATOM   1691 C CH2 . TRP A 1 211 ? 13.402  26.001 0.983   1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 211  TRP A CH2 1 
ATOM   1692 N N   . ALA A 1 212 ? 9.351   21.907 3.927   1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 212  ALA A N   1 
ATOM   1693 C CA  . ALA A 1 212 ? 8.653   22.722 4.922   1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 212  ALA A CA  1 
ATOM   1694 C C   . ALA A 1 212 ? 8.764   24.226 4.729   1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 212  ALA A C   1 
ATOM   1695 O O   . ALA A 1 212 ? 7.736   24.913 4.825   1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 212  ALA A O   1 
ATOM   1696 C CB  . ALA A 1 212 ? 9.150   22.345 6.329   1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 212  ALA A CB  1 
ATOM   1697 N N   . ARG A 1 213 ? 9.957   24.774 4.517   1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 213  ARG A N   1 
ATOM   1698 C CA  . ARG A 1 213 ? 10.061  26.227 4.447   1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CA  1 
ATOM   1699 C C   . ARG A 1 213 ? 9.178   26.790 3.331   1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A C   1 
ATOM   1700 O O   . ARG A 1 213 ? 8.523   27.835 3.508   1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A O   1 
ATOM   1701 C CB  . ARG A 1 213 ? 11.520  26.709 4.276   1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CB  1 
ATOM   1702 C CG  . ARG A 1 213 ? 11.559  28.220 4.001   1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CG  1 
ATOM   1703 C CD  . ARG A 1 213 ? 12.857  28.842 4.496   1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CD  1 
ATOM   1704 N NE  . ARG A 1 213 ? 13.943  28.571 3.537   1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A NE  1 
ATOM   1705 C CZ  . ARG A 1 213 ? 15.101  28.022 3.845   1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CZ  1 
ATOM   1706 N NH1 . ARG A 1 213 ? 15.454  27.622 5.057   1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A NH1 1 
ATOM   1707 N NH2 . ARG A 1 213 ? 16.013  27.844 2.894   1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 213  ARG A NH2 1 
ATOM   1708 N N   . SER A 1 214 ? 9.183   26.120 2.175   1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 214  SER A N   1 
ATOM   1709 C CA  . SER A 1 214 ? 8.402   26.711 1.077   1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 214  SER A CA  1 
ATOM   1710 C C   . SER A 1 214 ? 6.925   26.832 1.442   1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 214  SER A C   1 
ATOM   1711 O O   . SER A 1 214 ? 6.302   27.847 1.116   1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 214  SER A O   1 
ATOM   1712 C CB  . SER A 1 214 ? 8.558   25.882 -0.199  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 214  SER A CB  1 
ATOM   1713 O OG  . SER A 1 214 ? 8.104   24.558 -0.008  1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 214  SER A OG  1 
ATOM   1714 N N   . ILE A 1 215 ? 6.368   25.802 2.098   1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 215  ILE A N   1 
ATOM   1715 C CA  . ILE A 1 215 ? 4.969   25.900 2.546   1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CA  1 
ATOM   1716 C C   . ILE A 1 215 ? 4.832   26.962 3.619   1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 215  ILE A C   1 
ATOM   1717 O O   . ILE A 1 215 ? 3.822   27.663 3.664   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 215  ILE A O   1 
ATOM   1718 C CB  . ILE A 1 215 ? 4.496   24.513 3.038   1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CB  1 
ATOM   1719 C CG1 . ILE A 1 215 ? 4.546   23.481 1.916   1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CG1 1 
ATOM   1720 C CG2 . ILE A 1 215 ? 3.099   24.561 3.661   1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CG2 1 
ATOM   1721 C CD1 . ILE A 1 215 ? 4.265   22.040 2.342   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CD1 1 
ATOM   1722 N N   . GLY A 1 216 ? 5.855   27.085 4.475   1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 216  GLY A N   1 
ATOM   1723 C CA  . GLY A 1 216 ? 5.899   28.155 5.444   1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 216  GLY A CA  1 
ATOM   1724 C C   . GLY A 1 216 ? 5.765   29.543 4.859   1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 216  GLY A C   1 
ATOM   1725 O O   . GLY A 1 216 ? 4.964   30.366 5.328   1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 216  GLY A O   1 
ATOM   1726 N N   . TRP A 1 217 ? 6.549   29.855 3.818   1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 217  TRP A N   1 
ATOM   1727 C CA  . TRP A 1 217 ? 6.409   31.171 3.201   1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CA  1 
ATOM   1728 C C   . TRP A 1 217 ? 4.979   31.375 2.674   1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 217  TRP A C   1 
ATOM   1729 O O   . TRP A 1 217 ? 4.405   32.477 2.697   1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A O   1 
ATOM   1730 C CB  . TRP A 1 217 ? 7.375   31.304 2.038   1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CB  1 
ATOM   1731 C CG  . TRP A 1 217 ? 8.840   31.368 2.295   1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CG  1 
ATOM   1732 C CD1 . TRP A 1 217 ? 9.794   30.622 1.660   1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CD1 1 
ATOM   1733 C CD2 . TRP A 1 217 ? 9.543   32.201 3.220   1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CD2 1 
ATOM   1734 N NE1 . TRP A 1 217 ? 11.043  30.940 2.134   1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A NE1 1 
ATOM   1735 C CE2 . TRP A 1 217 ? 10.903  31.914 3.103   1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CE2 1 
ATOM   1736 C CE3 . TRP A 1 217 ? 9.129   33.167 4.140   1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CE3 1 
ATOM   1737 C CZ2 . TRP A 1 217 ? 11.889  32.540 3.862   1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CZ2 1 
ATOM   1738 C CZ3 . TRP A 1 217 ? 10.101  33.798 4.905   1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CZ3 1 
ATOM   1739 C CH2 . TRP A 1 217 ? 11.462  33.481 4.759   1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 217  TRP A CH2 1 
ATOM   1740 N N   . TYR A 1 218 ? 4.390   30.286 2.162   1.00 7.55   ? ? ? ? ? ? 218  TYR A N   1 
ATOM   1741 C CA  . TYR A 1 218 ? 3.040   30.432 1.607   1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CA  1 
ATOM   1742 C C   . TYR A 1 218 ? 2.048   30.822 2.704   1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 218  TYR A C   1 
ATOM   1743 O O   . TYR A 1 218 ? 1.281   31.760 2.537   1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 218  TYR A O   1 
ATOM   1744 C CB  . TYR A 1 218 ? 2.627   29.126 0.946   1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CB  1 
ATOM   1745 C CG  . TYR A 1 218 ? 1.560   29.206 -0.104  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CG  1 
ATOM   1746 C CD1 . TYR A 1 218 ? 1.939   29.085 -1.441  1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CD1 1 
ATOM   1747 C CD2 . TYR A 1 218 ? 0.225   29.383 0.196   1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CD2 1 
ATOM   1748 C CE1 . TYR A 1 218 ? 0.971   29.149 -2.427  1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CE1 1 
ATOM   1749 C CE2 . TYR A 1 218 ? -0.739  29.448 -0.804  1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CE2 1 
ATOM   1750 C CZ  . TYR A 1 218 ? -0.354  29.326 -2.117  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A CZ  1 
ATOM   1751 O OH  . TYR A 1 218 ? -1.277  29.391 -3.140  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 218  TYR A OH  1 
ATOM   1752 N N   . VAL A 1 219 ? 2.096   30.084 3.827   1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 219  VAL A N   1 
ATOM   1753 C CA  . VAL A 1 219 ? 1.083   30.367 4.857   1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 219  VAL A CA  1 
ATOM   1754 C C   . VAL A 1 219 ? 1.423   31.685 5.544   1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 219  VAL A C   1 
ATOM   1755 O O   . VAL A 1 219 ? 0.489   32.421 5.907   1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 219  VAL A O   1 
ATOM   1756 C CB  . VAL A 1 219 ? 0.880   29.244 5.899   1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 219  VAL A CB  1 
ATOM   1757 C CG1 . VAL A 1 219 ? 0.215   28.020 5.263   1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 219  VAL A CG1 1 
ATOM   1758 C CG2 . VAL A 1 219 ? 2.184   28.828 6.567   1.00 7.97   ? ? ? ? ? ? 219  VAL A CG2 1 
ATOM   1759 N N   . MET A 1 220 ? 2.695   32.043 5.714   1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 220  MET A N   1 
ATOM   1760 C CA  . MET A 1 220 ? 2.960   33.380 6.233   1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 220  MET A CA  1 
ATOM   1761 C C   . MET A 1 220 ? 2.329   34.428 5.321   1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 220  MET A C   1 
ATOM   1762 O O   . MET A 1 220 ? 1.710   35.372 5.811   1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 220  MET A O   1 
ATOM   1763 C CB  . MET A 1 220 ? 4.458   33.662 6.375   1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 220  MET A CB  1 
ATOM   1764 C CG  . MET A 1 220 ? 4.789   35.123 6.692   1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 220  MET A CG  1 
ATOM   1765 S SD  . MET A 1 220 ? 6.577   35.356 7.014   1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 220  MET A SD  1 
ATOM   1766 C CE  . MET A 1 220 ? 6.588   35.001 8.736   1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 220  MET A CE  1 
ATOM   1767 N N   . SER A 1 221 ? 2.507   34.225 4.010   1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 221  SER A N   1 
ATOM   1768 C CA  . SER A 1 221 ? 1.947   35.183 3.052   1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 221  SER A CA  1 
ATOM   1769 C C   . SER A 1 221 ? 0.436   35.336 3.169   1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 221  SER A C   1 
ATOM   1770 O O   . SER A 1 221 ? -0.032  36.467 3.270   1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 221  SER A O   1 
ATOM   1771 C CB  . SER A 1 221 ? 2.280   34.740 1.611   1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 221  SER A CB  1 
ATOM   1772 O OG  . SER A 1 221 ? 3.688   34.815 1.402   1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 221  SER A OG  1 
ATOM   1773 N N   . LEU A 1 222 ? -0.306  34.234 3.127   1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 222  LEU A N   1 
ATOM   1774 C CA  . LEU A 1 222 ? -1.770  34.307 3.284   1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 222  LEU A CA  1 
ATOM   1775 C C   . LEU A 1 222 ? -2.159  35.017 4.569   1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 222  LEU A C   1 
ATOM   1776 O O   . LEU A 1 222 ? -3.030  35.871 4.638   1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 222  LEU A O   1 
ATOM   1777 C CB  . LEU A 1 222 ? -2.375  32.899 3.350   1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 222  LEU A CB  1 
ATOM   1778 C CG  . LEU A 1 222 ? -2.135  32.020 2.107   1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 222  LEU A CG  1 
ATOM   1779 C CD1 . LEU A 1 222 ? -2.802  30.660 2.245   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 222  LEU A CD1 1 
ATOM   1780 C CD2 . LEU A 1 222 ? -2.649  32.776 0.890   1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 222  LEU A CD2 1 
ATOM   1781 N N   . ALA A 1 223 ? -1.475  34.635 5.666   1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 223  ALA A N   1 
ATOM   1782 C CA  . ALA A 1 223 ? -1.824  35.226 6.965   1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 223  ALA A CA  1 
ATOM   1783 C C   . ALA A 1 223 ? -1.610  36.733 6.993   1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 223  ALA A C   1 
ATOM   1784 O O   . ALA A 1 223 ? -2.397  37.475 7.608   1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 223  ALA A O   1 
ATOM   1785 C CB  . ALA A 1 223 ? -1.027  34.529 8.071   1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 223  ALA A CB  1 
ATOM   1786 N N   . ASP A 1 224 ? -0.559  37.230 6.328   1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A N   1 
ATOM   1787 C CA  . ASP A 1 224 ? -0.299  38.648 6.274   1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A CA  1 
ATOM   1788 C C   . ASP A 1 224 ? -1.091  39.379 5.209   1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A C   1 
ATOM   1789 O O   . ASP A 1 224 ? -1.359  40.571 5.384   1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A O   1 
ATOM   1790 C CB  . ASP A 1 224 ? 1.183   38.886 5.944   1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A CB  1 
ATOM   1791 C CG  . ASP A 1 224 ? 2.077   38.696 7.154   1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A CG  1 
ATOM   1792 O OD1 . ASP A 1 224 ? 1.541   38.658 8.273   1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A OD1 1 
ATOM   1793 O OD2 . ASP A 1 224 ? 3.297   38.589 6.937   1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 224  ASP A OD2 1 
ATOM   1794 N N   . MET A 1 225 ? -1.422  38.742 4.095   1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 225  MET A N   1 
ATOM   1795 C CA  . MET A 1 225 ? -2.007  39.524 2.999   1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 225  MET A CA  1 
ATOM   1796 C C   . MET A 1 225 ? -3.500  39.807 3.114   1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 225  MET A C   1 
ATOM   1797 O O   . MET A 1 225 ? -3.996  40.766 2.496   1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 225  MET A O   1 
ATOM   1798 C CB  . MET A 1 225 ? -1.752  38.755 1.692   1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 225  MET A CB  1 
ATOM   1799 C CG  . MET A 1 225 ? -0.257  38.825 1.352   1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 225  MET A CG  1 
ATOM   1800 S SD  . MET A 1 225 ? 0.091   38.212 -0.312  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 225  MET A SD  1 
ATOM   1801 C CE  . MET A 1 225 ? -0.688  36.608 -0.315  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 225  MET A CE  1 
ATOM   1802 N N   . ILE A 1 226 ? -4.219  38.959 3.851   1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A N   1 
ATOM   1803 C CA  . ILE A 1 226 ? -5.677  39.125 3.954   1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A CA  1 
ATOM   1804 C C   . ILE A 1 226 ? -6.025  40.539 4.406   1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A C   1 
ATOM   1805 O O   . ILE A 1 226 ? -6.894  41.225 3.861   1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A O   1 
ATOM   1806 C CB  . ILE A 1 226 ? -6.295  38.060 4.879   1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A CB  1 
ATOM   1807 C CG1 . ILE A 1 226 ? -6.245  36.647 4.298   1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A CG1 1 
ATOM   1808 C CG2 . ILE A 1 226 ? -7.737  38.442 5.246   1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A CG2 1 
ATOM   1809 C CD1 . ILE A 1 226 ? -6.341  35.549 5.350   1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 226  ILE A CD1 1 
ATOM   1810 N N   . GLU A 1 227 ? -5.327  41.062 5.415   1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A N   1 
ATOM   1811 C CA  . GLU A 1 227 ? -5.697  42.367 5.950   1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CA  1 
ATOM   1812 C C   . GLU A 1 227 ? -5.330  43.490 4.986   1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A C   1 
ATOM   1813 O O   . GLU A 1 227 ? -5.800  44.601 5.214   1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A O   1 
ATOM   1814 C CB  . GLU A 1 227 ? -4.992  42.612 7.295   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CB  1 
ATOM   1815 C CG  . GLU A 1 227 ? -3.488  42.882 7.141   1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CG  1 
ATOM   1816 C CD  . GLU A 1 227 ? -2.800  42.702 8.495   1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CD  1 
ATOM   1817 O OE1 . GLU A 1 227 ? -2.858  41.602 9.073   1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A OE1 1 
ATOM   1818 O OE2 . GLU A 1 227 ? -2.219  43.677 9.010   1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A OE2 1 
ATOM   1819 N N   . GLU A 1 228 ? -4.515  43.207 3.969   1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A N   1 
ATOM   1820 C CA  . GLU A 1 228 ? -4.133  44.284 3.052   1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A CA  1 
ATOM   1821 C C   . GLU A 1 228 ? -5.123  44.469 1.904   1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A C   1 
ATOM   1822 O O   . GLU A 1 228 ? -5.036  45.484 1.221   1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A O   1 
ATOM   1823 C CB  . GLU A 1 228 ? -2.785  43.979 2.395   1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A CB  1 
ATOM   1824 C CG  . GLU A 1 228 ? -1.632  43.957 3.368   1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A CG  1 
ATOM   1825 C CD  . GLU A 1 228 ? -1.369  45.319 3.990   1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A CD  1 
ATOM   1826 O OE1 . GLU A 1 228 ? -1.650  46.373 3.395   1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A OE1 1 
ATOM   1827 O OE2 . GLU A 1 228 ? -0.812  45.269 5.111   1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 228  GLU A OE2 1 
ATOM   1828 N N   . LEU A 1 229 ? -6.008  43.505 1.699   1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A N   1 
ATOM   1829 C CA  . LEU A 1 229 ? -7.018  43.604 0.661   1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A CA  1 
ATOM   1830 C C   . LEU A 1 229 ? -8.047  44.685 0.997   1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A C   1 
ATOM   1831 O O   . LEU A 1 229 ? -8.290  44.962 2.180   1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A O   1 
ATOM   1832 C CB  . LEU A 1 229 ? -7.737  42.267 0.515   1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A CB  1 
ATOM   1833 C CG  . LEU A 1 229 ? -6.920  41.095 -0.037  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A CG  1 
ATOM   1834 C CD1 . LEU A 1 229 ? -7.716  39.801 0.075   1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A CD1 1 
ATOM   1835 C CD2 . LEU A 1 229 ? -6.521  41.394 -1.484  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 229  LEU A CD2 1 
ATOM   1836 N N   . PRO A 1 230 ? -8.677  45.280 -0.022  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 230  PRO A N   1 
ATOM   1837 C CA  . PRO A 1 230 ? -9.815  46.183 0.237   1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CA  1 
ATOM   1838 C C   . PRO A 1 230 ? -10.849 45.512 1.120   1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 230  PRO A C   1 
ATOM   1839 O O   . PRO A 1 230 ? -11.021 44.278 1.164   1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 230  PRO A O   1 
ATOM   1840 C CB  . PRO A 1 230 ? -10.422 46.398 -1.153  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CB  1 
ATOM   1841 C CG  . PRO A 1 230 ? -9.328  46.125 -2.127  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CG  1 
ATOM   1842 C CD  . PRO A 1 230 ? -8.396  45.148 -1.454  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CD  1 
ATOM   1843 N N   . LYS A 1 231 ? -11.646 46.276 1.857   1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A N   1 
ATOM   1844 C CA  . LYS A 1 231 ? -12.731 45.568 2.551   1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CA  1 
ATOM   1845 C C   . LYS A 1 231 ? -13.705 44.935 1.551   1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A C   1 
ATOM   1846 O O   . LYS A 1 231 ? -13.967 45.408 0.438   1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A O   1 
ATOM   1847 C CB  . LYS A 1 231 ? -13.478 46.506 3.492   1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CB  1 
ATOM   1848 C CG  . LYS A 1 231 ? -12.578 47.327 4.400   1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CG  1 
ATOM   1849 C CD  . LYS A 1 231 ? -11.401 46.494 4.895   1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CD  1 
ATOM   1850 C CE  . LYS A 1 231 ? -10.275 47.411 5.367   1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CE  1 
ATOM   1851 N NZ  . LYS A 1 231 ? -10.763 48.812 5.556   1.00 131.64 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A NZ  1 
ATOM   1852 N N   . LYS A 1 232 ? -14.247 43.800 1.971   1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A N   1 
ATOM   1853 C CA  . LYS A 1 232 ? -15.190 43.047 1.138   1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CA  1 
ATOM   1854 C C   . LYS A 1 232 ? -14.549 42.477 -0.119  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A C   1 
ATOM   1855 O O   . LYS A 1 232 ? -15.247 41.922 -0.972  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A O   1 
ATOM   1856 C CB  . LYS A 1 232 ? -16.389 43.927 0.751   1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CB  1 
ATOM   1857 C CG  . LYS A 1 232 ? -16.972 44.704 1.926   1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CG  1 
ATOM   1858 C CD  . LYS A 1 232 ? -18.444 45.018 1.729   1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CD  1 
ATOM   1859 C CE  . LYS A 1 232 ? -18.681 46.505 1.512   1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CE  1 
ATOM   1860 N NZ  . LYS A 1 232 ? -20.011 46.780 0.891   1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 232  LYS A NZ  1 
ATOM   1861 N N   . HIS A 1 233 ? -13.227 42.578 -0.275  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A N   1 
ATOM   1862 C CA  . HIS A 1 233 ? -12.605 41.935 -1.445  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A CA  1 
ATOM   1863 C C   . HIS A 1 233 ? -12.911 40.445 -1.414  1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A C   1 
ATOM   1864 O O   . HIS A 1 233 ? -12.855 39.796 -0.354  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A O   1 
ATOM   1865 C CB  . HIS A 1 233 ? -11.105 42.271 -1.471  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A CB  1 
ATOM   1866 C CG  . HIS A 1 233 ? -10.413 41.898 -2.755  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A CG  1 
ATOM   1867 N ND1 . HIS A 1 233 ? -10.160 40.583 -3.095  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A ND1 1 
ATOM   1868 C CD2 . HIS A 1 233 ? -9.924  42.671 -3.755  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A CD2 1 
ATOM   1869 C CE1 . HIS A 1 233 ? -9.536  40.554 -4.276  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A CE1 1 
ATOM   1870 N NE2 . HIS A 1 233 ? -9.395  41.813 -4.678  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 233  HIS A NE2 1 
ATOM   1871 N N   . PRO A 1 234 ? -13.252 39.849 -2.569  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 234  PRO A N   1 
ATOM   1872 C CA  . PRO A 1 234 ? -13.579 38.432 -2.619  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 234  PRO A CA  1 
ATOM   1873 C C   . PRO A 1 234 ? -12.472 37.549 -2.086  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 234  PRO A C   1 
ATOM   1874 O O   . PRO A 1 234 ? -12.688 36.446 -1.596  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 234  PRO A O   1 
ATOM   1875 C CB  . PRO A 1 234 ? -13.740 38.147 -4.116  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 234  PRO A CB  1 
ATOM   1876 C CG  . PRO A 1 234 ? -13.573 39.416 -4.849  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 234  PRO A CG  1 
ATOM   1877 C CD  . PRO A 1 234 ? -13.334 40.526 -3.881  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 234  PRO A CD  1 
ATOM   1878 N N   . ASN A 1 235 ? -11.206 37.990 -2.149  1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A N   1 
ATOM   1879 C CA  . ASN A 1 235 ? -10.213 37.013 -1.709  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A CA  1 
ATOM   1880 C C   . ASN A 1 235 ? -9.973  37.022 -0.222  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A C   1 
ATOM   1881 O O   . ASN A 1 235 ? -9.200  36.191 0.277   1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A O   1 
ATOM   1882 C CB  . ASN A 1 235 ? -8.880  37.252 -2.462  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A CB  1 
ATOM   1883 C CG  . ASN A 1 235 ? -8.991  36.442 -3.750  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A CG  1 
ATOM   1884 O OD1 . ASN A 1 235 ? -9.802  36.741 -4.618  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A OD1 1 
ATOM   1885 N ND2 . ASN A 1 235 ? -8.162  35.400 -3.820  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 235  ASN A ND2 1 
ATOM   1886 N N   . ARG A 1 236 ? -10.636 37.968 0.463   1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A N   1 
ATOM   1887 C CA  . ARG A 1 236 ? -10.564 37.839 1.920   1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A CA  1 
ATOM   1888 C C   . ARG A 1 236 ? -11.108 36.465 2.309   1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A C   1 
ATOM   1889 O O   . ARG A 1 236 ? -10.506 35.754 3.122   1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A O   1 
ATOM   1890 C CB  . ARG A 1 236 ? -11.322 38.964 2.638   1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A CB  1 
ATOM   1891 C CG  . ARG A 1 236 ? -10.484 40.239 2.673   1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A CG  1 
ATOM   1892 C CD  . ARG A 1 236 ? -11.253 41.372 3.319   1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A CD  1 
ATOM   1893 N NE  . ARG A 1 236 ? -10.453 42.595 3.435   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A NE  1 
ATOM   1894 C CZ  . ARG A 1 236 ? -9.779  42.882 4.542   1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A CZ  1 
ATOM   1895 N NH1 . ARG A 1 236 ? -9.857  42.014 5.554   1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A NH1 1 
ATOM   1896 N NH2 . ARG A 1 236 ? -9.067  43.986 4.625   1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 236  ARG A NH2 1 
ATOM   1897 N N   . HIS A 1 237 ? -12.249 36.083 1.735   1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A N   1 
ATOM   1898 C CA  . HIS A 1 237 ? -12.855 34.802 2.103   1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CA  1 
ATOM   1899 C C   . HIS A 1 237 ? -12.010 33.648 1.582   1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A C   1 
ATOM   1900 O O   . HIS A 1 237 ? -11.749 32.638 2.248   1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A O   1 
ATOM   1901 C CB  . HIS A 1 237 ? -14.293 34.749 1.602   1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CB  1 
ATOM   1902 C CG  . HIS A 1 237 ? -14.712 34.447 0.207   1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CG  1 
ATOM   1903 N ND1 . HIS A 1 237 ? -14.852 33.165 -0.306  1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A ND1 1 
ATOM   1904 C CD2 . HIS A 1 237 ? -15.087 35.256 -0.828  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CD2 1 
ATOM   1905 C CE1 . HIS A 1 237 ? -15.260 33.196 -1.569  1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CE1 1 
ATOM   1906 N NE2 . HIS A 1 237 ? -15.407 34.472 -1.913  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 237  HIS A NE2 1 
ATOM   1907 N N   . VAL A 1 238 ? -11.559 33.806 0.344   1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A N   1 
ATOM   1908 C CA  . VAL A 1 238 ? -10.801 32.727 -0.282  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CA  1 
ATOM   1909 C C   . VAL A 1 238 ? -9.500  32.413 0.465   1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A C   1 
ATOM   1910 O O   . VAL A 1 238 ? -9.192  31.247 0.790   1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A O   1 
ATOM   1911 C CB  . VAL A 1 238 ? -10.510 33.082 -1.754  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CB  1 
ATOM   1912 C CG1 . VAL A 1 238 ? -9.654  31.998 -2.426  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CG1 1 
ATOM   1913 C CG2 . VAL A 1 238 ? -11.803 33.299 -2.554  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CG2 1 
ATOM   1914 N N   . TRP A 1 239 ? -8.693  33.434 0.753   1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A N   1 
ATOM   1915 C CA  . TRP A 1 239 ? -7.405  33.223 1.429   1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CA  1 
ATOM   1916 C C   . TRP A 1 239 ? -7.577  32.765 2.876   1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A C   1 
ATOM   1917 O O   . TRP A 1 239 ? -6.774  31.957 3.354   1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A O   1 
ATOM   1918 C CB  . TRP A 1 239 ? -6.546  34.503 1.407   1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CB  1 
ATOM   1919 C CG  . TRP A 1 239 ? -5.951  34.750 0.047   1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CG  1 
ATOM   1920 C CD1 . TRP A 1 239 ? -5.893  33.854 -0.988  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CD1 1 
ATOM   1921 C CD2 . TRP A 1 239 ? -5.340  35.955 -0.412  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CD2 1 
ATOM   1922 N NE1 . TRP A 1 239 ? -5.281  34.435 -2.071  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A NE1 1 
ATOM   1923 C CE2 . TRP A 1 239 ? -4.930  35.720 -1.747  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CE2 1 
ATOM   1924 C CE3 . TRP A 1 239 ? -5.093  37.201 0.143   1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CE3 1 
ATOM   1925 C CZ2 . TRP A 1 239 ? -4.288  36.706 -2.502  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CZ2 1 
ATOM   1926 C CZ3 . TRP A 1 239 ? -4.455  38.192 -0.601  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CZ3 1 
ATOM   1927 C CH2 . TRP A 1 239 ? -4.059  37.927 -1.921  1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 239  TRP A CH2 1 
ATOM   1928 N N   . LYS A 1 240 ? -8.619  33.276 3.559   1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A N   1 
ATOM   1929 C CA  . LYS A 1 240 ? -8.911  32.737 4.895   1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CA  1 
ATOM   1930 C C   . LYS A 1 240 ? -9.186  31.241 4.858   1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A C   1 
ATOM   1931 O O   . LYS A 1 240 ? -8.641  30.412 5.604   1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A O   1 
ATOM   1932 C CB  . LYS A 1 240 ? -10.083 33.507 5.530   1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CB  1 
ATOM   1933 C CG  . LYS A 1 240 ? -10.597 32.770 6.779   1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CG  1 
ATOM   1934 C CD  . LYS A 1 240 ? -11.466 33.668 7.647   1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CD  1 
ATOM   1935 C CE  . LYS A 1 240 ? -12.523 32.892 8.411   1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CE  1 
ATOM   1936 N NZ  . LYS A 1 240 ? -12.923 33.565 9.681   1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 240  LYS A NZ  1 
ATOM   1937 N N   . ASN A 1 241 ? -10.079 30.860 3.933   1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A N   1 
ATOM   1938 C CA  . ASN A 1 241 ? -10.403 29.446 3.789   1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A CA  1 
ATOM   1939 C C   . ASN A 1 241 ? -9.174  28.608 3.448   1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A C   1 
ATOM   1940 O O   . ASN A 1 241 ? -8.922  27.517 3.967   1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A O   1 
ATOM   1941 C CB  . ASN A 1 241 ? -11.480 29.306 2.687   1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A CB  1 
ATOM   1942 C CG  . ASN A 1 241 ? -11.891 27.842 2.578   1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A CG  1 
ATOM   1943 O OD1 . ASN A 1 241 ? -11.565 27.166 1.595   1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A OD1 1 
ATOM   1944 N ND2 . ASN A 1 241 ? -12.594 27.323 3.586   1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A ND2 1 
ATOM   1945 N N   . THR A 1 242 ? -8.375  29.144 2.518   1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 242  THR A N   1 
ATOM   1946 C CA  . THR A 1 242 ? -7.151  28.474 2.097   1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CA  1 
ATOM   1947 C C   . THR A 1 242 ? -6.191  28.323 3.267   1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 242  THR A C   1 
ATOM   1948 O O   . THR A 1 242 ? -5.625  27.250 3.480   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 242  THR A O   1 
ATOM   1949 C CB  . THR A 1 242 ? -6.478  29.269 0.951   1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CB  1 
ATOM   1950 O OG1 . THR A 1 242 ? -7.432  29.353 -0.116  1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 242  THR A OG1 1 
ATOM   1951 C CG2 . THR A 1 242 ? -5.243  28.505 0.470   1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CG2 1 
ATOM   1952 N N   . LEU A 1 243 ? -6.022  29.399 4.028   1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A N   1 
ATOM   1953 C CA  . LEU A 1 243 ? -5.142  29.311 5.200   1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A CA  1 
ATOM   1954 C C   . LEU A 1 243 ? -5.657  28.300 6.223   1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A C   1 
ATOM   1955 O O   . LEU A 1 243 ? -4.910  27.481 6.761   1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A O   1 
ATOM   1956 C CB  . LEU A 1 243 ? -5.042  30.692 5.850   1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A CB  1 
ATOM   1957 C CG  . LEU A 1 243 ? -4.166  30.756 7.107   1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A CG  1 
ATOM   1958 C CD1 . LEU A 1 243 ? -2.709  30.458 6.766   1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A CD1 1 
ATOM   1959 C CD2 . LEU A 1 243 ? -4.323  32.107 7.790   1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 243  LEU A CD2 1 
ATOM   1960 N N   . GLN A 1 244 ? -6.957  28.363 6.514   1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A N   1 
ATOM   1961 C CA  . GLN A 1 244 ? -7.516  27.346 7.423   1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CA  1 
ATOM   1962 C C   . GLN A 1 244 ? -7.215  25.918 7.026   1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A C   1 
ATOM   1963 O O   . GLN A 1 244 ? -6.760  25.095 7.842   1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A O   1 
ATOM   1964 C CB  . GLN A 1 244 ? -9.038  27.560 7.503   1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CB  1 
ATOM   1965 C CG  . GLN A 1 244 ? -9.373  28.900 8.197   1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CG  1 
ATOM   1966 C CD  . GLN A 1 244 ? -10.886 29.059 8.184   1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CD  1 
ATOM   1967 O OE1 . GLN A 1 244 ? -11.554 28.477 7.326   1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A OE1 1 
ATOM   1968 N NE2 . GLN A 1 244 ? -11.447 29.813 9.109   1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A NE2 1 
ATOM   1969 N N   . ASP A 1 245 ? -7.472  25.547 5.765   1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A N   1 
ATOM   1970 C CA  . ASP A 1 245 ? -7.162  24.183 5.329   1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A CA  1 
ATOM   1971 C C   . ASP A 1 245 ? -5.670  23.854 5.325   1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A C   1 
ATOM   1972 O O   . ASP A 1 245 ? -5.280  22.738 5.701   1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A O   1 
ATOM   1973 C CB  . ASP A 1 245 ? -7.730  23.949 3.924   1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A CB  1 
ATOM   1974 C CG  . ASP A 1 245 ? -9.256  24.039 3.925   1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A CG  1 
ATOM   1975 O OD1 . ASP A 1 245 ? -9.916  24.109 4.986   1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A OD1 1 
ATOM   1976 O OD2 . ASP A 1 245 ? -9.824  24.053 2.819   1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 245  ASP A OD2 1 
ATOM   1977 N N   . MET A 1 246 ? -4.831  24.812 4.896   1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 246  MET A N   1 
ATOM   1978 C CA  . MET A 1 246 ? -3.397  24.559 4.894   1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 246  MET A CA  1 
ATOM   1979 C C   . MET A 1 246 ? -2.907  24.313 6.316   1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 246  MET A C   1 
ATOM   1980 O O   . MET A 1 246 ? -2.106  23.403 6.540   1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 246  MET A O   1 
ATOM   1981 C CB  . MET A 1 246 ? -2.632  25.735 4.280   1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 246  MET A CB  1 
ATOM   1982 C CG  . MET A 1 246 ? -2.825  25.804 2.769   1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 246  MET A CG  1 
ATOM   1983 S SD  . MET A 1 246 ? -1.776  27.060 1.980   1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 246  MET A SD  1 
ATOM   1984 C CE  . MET A 1 246 ? -0.216  26.167 1.932   1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 246  MET A CE  1 
ATOM   1985 N N   . ILE A 1 247 ? -3.397  25.137 7.254   1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A N   1 
ATOM   1986 C CA  . ILE A 1 247 ? -2.923  24.975 8.640   1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A CA  1 
ATOM   1987 C C   . ILE A 1 247 ? -3.421  23.662 9.218   1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A C   1 
ATOM   1988 O O   . ILE A 1 247 ? -2.662  22.988 9.919   1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A O   1 
ATOM   1989 C CB  . ILE A 1 247 ? -3.324  26.160 9.537   1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A CB  1 
ATOM   1990 C CG1 . ILE A 1 247 ? -2.597  27.452 9.144   1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A CG1 1 
ATOM   1991 C CG2 . ILE A 1 247 ? -3.110  25.861 11.025  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A CG2 1 
ATOM   1992 C CD1 . ILE A 1 247 ? -1.074  27.305 9.179   1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 247  ILE A CD1 1 
ATOM   1993 N N   . LYS A 1 248 ? -4.661  23.288 8.913   1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A N   1 
ATOM   1994 C CA  . LYS A 1 248 ? -5.097  21.970 9.370   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CA  1 
ATOM   1995 C C   . LYS A 1 248 ? -4.178  20.895 8.804   1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A C   1 
ATOM   1996 O O   . LYS A 1 248 ? -3.796  19.964 9.519   1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A O   1 
ATOM   1997 C CB  . LYS A 1 248 ? -6.533  21.684 8.943   1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CB  1 
ATOM   1998 C CG  . LYS A 1 248 ? -6.938  20.223 9.180   1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CG  1 
ATOM   1999 C CD  . LYS A 1 248 ? -8.441  20.102 8.914   1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CD  1 
ATOM   2000 C CE  . LYS A 1 248 ? -8.842  18.709 8.442   1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CE  1 
ATOM   2001 N NZ  . LYS A 1 248 ? -8.751  17.700 9.528   1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A NZ  1 
ATOM   2002 N N   . SER A 1 249 ? -3.814  20.993 7.518   1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 249  SER A N   1 
ATOM   2003 C CA  . SER A 1 249 ? -2.947  19.969 6.920   1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 249  SER A CA  1 
ATOM   2004 C C   . SER A 1 249 ? -1.586  19.882 7.580   1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 249  SER A C   1 
ATOM   2005 O O   . SER A 1 249 ? -1.075  18.797 7.914   1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 249  SER A O   1 
ATOM   2006 C CB  . SER A 1 249 ? -2.772  20.222 5.417   1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 249  SER A CB  1 
ATOM   2007 O OG  . SER A 1 249 ? -4.084  20.371 4.863   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 249  SER A OG  1 
ATOM   2008 N N   . ILE A 1 250 ? -0.978  21.049 7.770   1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A N   1 
ATOM   2009 C CA  . ILE A 1 250 ? 0.338   21.153 8.364   1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A CA  1 
ATOM   2010 C C   . ILE A 1 250 ? 0.368   20.573 9.767   1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A C   1 
ATOM   2011 O O   . ILE A 1 250 ? 1.271   19.828 10.159  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A O   1 
ATOM   2012 C CB  . ILE A 1 250 ? 0.783   22.637 8.371   1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A CB  1 
ATOM   2013 C CG1 . ILE A 1 250 ? 1.050   23.156 6.955   1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A CG1 1 
ATOM   2014 C CG2 . ILE A 1 250 ? 1.980   22.860 9.285   1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A CG2 1 
ATOM   2015 C CD1 . ILE A 1 250 ? 1.099   24.661 6.765   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 250  ILE A CD1 1 
ATOM   2016 N N   . CYS A 1 251 ? -0.650  20.941 10.546  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 251  CYS A N   1 
ATOM   2017 C CA  . CYS A 1 251 ? -0.645  20.543 11.961  1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 251  CYS A CA  1 
ATOM   2018 C C   . CYS A 1 251 ? -0.759  19.049 12.128  1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 251  CYS A C   1 
ATOM   2019 O O   . CYS A 1 251 ? -0.272  18.454 13.094  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 251  CYS A O   1 
ATOM   2020 C CB  . CYS A 1 251 ? -1.780  21.267 12.716  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 251  CYS A CB  1 
ATOM   2021 S SG  . CYS A 1 251 ? -1.274  22.996 12.945  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 251  CYS A SG  1 
ATOM   2022 N N   . ARG A 1 252 ? -1.375  18.380 11.158  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A N   1 
ATOM   2023 C CA  . ARG A 1 252 ? -1.453  16.924 11.265  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CA  1 
ATOM   2024 C C   . ARG A 1 252 ? -0.055  16.326 11.294  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A C   1 
ATOM   2025 O O   . ARG A 1 252 ? 0.088   15.219 11.828  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A O   1 
ATOM   2026 C CB  . ARG A 1 252 ? -2.218  16.336 10.095  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CB  1 
ATOM   2027 C CG  . ARG A 1 252 ? -3.101  15.133 10.371  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CG  1 
ATOM   2028 C CD  . ARG A 1 252 ? -3.904  14.797 9.105   1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CD  1 
ATOM   2029 N NE  . ARG A 1 252 ? -3.281  15.429 7.956   1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NE  1 
ATOM   2030 C CZ  . ARG A 1 252 ? -3.491  15.349 6.659   1.00 91.81  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CZ  1 
ATOM   2031 N NH1 . ARG A 1 252 ? -2.724  16.078 5.844   1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NH1 1 
ATOM   2032 N NH2 . ARG A 1 252 ? -4.439  14.568 6.148   1.00 124.75 ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NH2 1 
ATOM   2033 N N   . TYR A 1 253 ? 0.926   17.036 10.724  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A N   1 
ATOM   2034 C CA  . TYR A 1 253 ? 2.289   16.517 10.635  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CA  1 
ATOM   2035 C C   . TYR A 1 253 ? 3.162   17.066 11.747  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A C   1 
ATOM   2036 O O   . TYR A 1 253 ? 4.377   16.862 11.766  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A O   1 
ATOM   2037 C CB  . TYR A 1 253 ? 2.866   16.813 9.229   1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CB  1 
ATOM   2038 C CG  . TYR A 1 253 ? 2.051   16.061 8.187   1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CG  1 
ATOM   2039 C CD1 . TYR A 1 253 ? 2.192   14.694 7.994   1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CD1 1 
ATOM   2040 C CD2 . TYR A 1 253 ? 1.123   16.760 7.424   1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CD2 1 
ATOM   2041 C CE1 . TYR A 1 253 ? 1.443   14.018 7.052   1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CE1 1 
ATOM   2042 C CE2 . TYR A 1 253 ? 0.376   16.084 6.482   1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CE2 1 
ATOM   2043 C CZ  . TYR A 1 253 ? 0.535   14.734 6.301   1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CZ  1 
ATOM   2044 O OH  . TYR A 1 253 ? -0.233  14.095 5.346   1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A OH  1 
ATOM   2045 N N   . GLN A 1 254 ? 2.573   17.772 12.724  1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A N   1 
ATOM   2046 C CA  . GLN A 1 254 ? 3.469   18.266 13.775  1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A CA  1 
ATOM   2047 C C   . GLN A 1 254 ? 4.057   17.078 14.535  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A C   1 
ATOM   2048 O O   . GLN A 1 254 ? 3.361   16.079 14.777  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A O   1 
ATOM   2049 C CB  . GLN A 1 254 ? 2.678   19.172 14.717  1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A CB  1 
ATOM   2050 C CG  . GLN A 1 254 ? 3.463   19.616 15.937  1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A CG  1 
ATOM   2051 C CD  . GLN A 1 254 ? 2.647   20.511 16.859  1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A CD  1 
ATOM   2052 O OE1 . GLN A 1 254 ? 1.475   20.212 17.045  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A OE1 1 
ATOM   2053 N NE2 . GLN A 1 254 ? 3.196   21.580 17.423  1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 254  GLN A NE2 1 
ATOM   2054 N N   . ASP A 1 255 ? 5.321   17.140 14.923  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A N   1 
ATOM   2055 C CA  . ASP A 1 255 ? 5.975   16.014 15.612  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CA  1 
ATOM   2056 C C   . ASP A 1 255 ? 5.388   15.900 17.007  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A C   1 
ATOM   2057 O O   . ASP A 1 255 ? 5.388   16.889 17.748  1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A O   1 
ATOM   2058 C CB  . ASP A 1 255 ? 7.466   16.293 15.678  1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CB  1 
ATOM   2059 C CG  . ASP A 1 255 ? 8.239   15.227 16.439  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CG  1 
ATOM   2060 O OD1 . ASP A 1 255 ? 7.953   14.067 16.099  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A OD1 1 
ATOM   2061 O OD2 . ASP A 1 255 ? 9.079   15.540 17.295  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A OD2 1 
ATOM   2062 N N   . LYS A 1 256 ? 4.861   14.740 17.389  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A N   1 
ATOM   2063 C CA  . LYS A 1 256 ? 4.216   14.737 18.723  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A CA  1 
ATOM   2064 C C   . LYS A 1 256 ? 5.241   14.908 19.827  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A C   1 
ATOM   2065 O O   . LYS A 1 256 ? 4.990   15.574 20.835  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A O   1 
ATOM   2066 C CB  . LYS A 1 256 ? 3.386   13.476 18.832  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A CB  1 
ATOM   2067 C CG  . LYS A 1 256 ? 3.652   12.512 19.966  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A CG  1 
ATOM   2068 C CD  . LYS A 1 256 ? 2.655   11.346 19.899  1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A CD  1 
ATOM   2069 C CE  . LYS A 1 256 ? 1.708   11.500 18.711  1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 256  LYS A CE  1 
ATOM   2070 N NZ  . LYS A 1 256 ? 1.275   10.186 18.152  1.00 109.60 ? ? ? ? ? ? 256  LYS A NZ  1 
ATOM   2071 N N   . GLU A 1 257 ? 6.446   14.360 19.681  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A N   1 
ATOM   2072 C CA  . GLU A 1 257 ? 7.447   14.523 20.719  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CA  1 
ATOM   2073 C C   . GLU A 1 257 ? 8.052   15.912 20.818  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A C   1 
ATOM   2074 O O   . GLU A 1 257 ? 8.174   16.391 21.959  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A O   1 
ATOM   2075 C CB  . GLU A 1 257 ? 8.565   13.500 20.500  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CB  1 
ATOM   2076 C CG  . GLU A 1 257 ? 9.766   13.815 21.390  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CG  1 
ATOM   2077 C CD  . GLU A 1 257 ? 10.826  12.732 21.303  1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CD  1 
ATOM   2078 O OE1 . GLU A 1 257 ? 10.963  12.110 20.226  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A OE1 1 
ATOM   2079 O OE2 . GLU A 1 257 ? 11.519  12.508 22.315  1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A OE2 1 
ATOM   2080 N N   . THR A 1 258 ? 8.447   16.590 19.737  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 258  THR A N   1 
ATOM   2081 C CA  . THR A 1 258 ? 9.069   17.900 19.911  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 258  THR A CA  1 
ATOM   2082 C C   . THR A 1 258 ? 8.137   19.083 19.677  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 258  THR A C   1 
ATOM   2083 O O   . THR A 1 258 ? 8.503   20.199 20.070  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 258  THR A O   1 
ATOM   2084 C CB  . THR A 1 258 ? 10.235  18.085 18.906  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 258  THR A CB  1 
ATOM   2085 O OG1 . THR A 1 258 ? 9.675   17.852 17.600  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 258  THR A OG1 1 
ATOM   2086 C CG2 . THR A 1 258 ? 11.323  17.065 19.144  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 258  THR A CG2 1 
ATOM   2087 N N   . GLY A 1 259 ? 6.990   18.880 19.018  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 259  GLY A N   1 
ATOM   2088 C CA  . GLY A 1 259 ? 6.173   20.026 18.651  1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 259  GLY A CA  1 
ATOM   2089 C C   . GLY A 1 259 ? 6.646   20.650 17.341  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 259  GLY A C   1 
ATOM   2090 O O   . GLY A 1 259 ? 6.033   21.633 16.895  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 259  GLY A O   1 
ATOM   2091 N N   . LEU A 1 260 ? 7.699   20.137 16.697  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A N   1 
ATOM   2092 C CA  . LEU A 1 260 ? 8.235   20.838 15.510  1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A CA  1 
ATOM   2093 C C   . LEU A 1 260 ? 7.893   20.128 14.211  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A C   1 
ATOM   2094 O O   . LEU A 1 260 ? 7.226   19.087 14.211  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A O   1 
ATOM   2095 C CB  . LEU A 1 260 ? 9.760   21.027 15.681  1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A CB  1 
ATOM   2096 C CG  . LEU A 1 260 ? 10.195  21.835 16.899  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A CG  1 
ATOM   2097 C CD1 . LEU A 1 260 ? 11.693  21.756 17.178  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A CD1 1 
ATOM   2098 C CD2 . LEU A 1 260 ? 9.780   23.298 16.751  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 260  LEU A CD2 1 
ATOM   2099 N N   . TRP A 1 261 ? 8.344   20.651 13.055  1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A N   1 
ATOM   2100 C CA  . TRP A 1 261 ? 8.020   19.989 11.789  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CA  1 
ATOM   2101 C C   . TRP A 1 261 ? 9.281   19.574 11.021  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A C   1 
ATOM   2102 O O   . TRP A 1 261 ? 10.346  20.139 11.247  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A O   1 
ATOM   2103 C CB  . TRP A 1 261 ? 7.169   20.911 10.925  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CB  1 
ATOM   2104 C CG  . TRP A 1 261 ? 5.756   21.090 11.395  1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CG  1 
ATOM   2105 C CD1 . TRP A 1 261 ? 4.665   20.409 10.961  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CD1 1 
ATOM   2106 C CD2 . TRP A 1 261 ? 5.291   21.999 12.386  1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CD2 1 
ATOM   2107 N NE1 . TRP A 1 261 ? 3.534   20.843 11.619  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A NE1 1 
ATOM   2108 C CE2 . TRP A 1 261 ? 3.903   21.822 12.498  1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CE2 1 
ATOM   2109 C CE3 . TRP A 1 261 ? 5.925   22.957 13.185  1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CE3 1 
ATOM   2110 C CZ2 . TRP A 1 261 ? 3.091   22.551 13.378  1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CZ2 1 
ATOM   2111 C CZ3 . TRP A 1 261 ? 5.120   23.682 14.055  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CZ3 1 
ATOM   2112 C CH2 . TRP A 1 261 ? 3.735   23.483 14.147  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 261  TRP A CH2 1 
ATOM   2113 N N   . TYR A 1 262 ? 9.148   18.589 10.160  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A N   1 
ATOM   2114 C CA  . TYR A 1 262 ? 10.246  17.978 9.425   1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CA  1 
ATOM   2115 C C   . TYR A 1 262 ? 10.566  18.707 8.121   1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A C   1 
ATOM   2116 O O   . TYR A 1 262 ? 9.615   19.169 7.479   1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A O   1 
ATOM   2117 C CB  . TYR A 1 262 ? 9.854   16.526 9.092   1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CB  1 
ATOM   2118 C CG  . TYR A 1 262 ? 9.889   15.674 10.366  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CG  1 
ATOM   2119 C CD1 . TYR A 1 262 ? 11.106  15.175 10.790  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CD1 1 
ATOM   2120 C CD2 . TYR A 1 262 ? 8.717   15.418 11.078  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CD2 1 
ATOM   2121 C CE1 . TYR A 1 262 ? 11.194  14.402 11.935  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CE1 1 
ATOM   2122 C CE2 . TYR A 1 262 ? 8.796   14.646 12.229  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CE2 1 
ATOM   2123 C CZ  . TYR A 1 262 ? 10.023  14.158 12.631  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A CZ  1 
ATOM   2124 O OH  . TYR A 1 262 ? 10.132  13.383 13.774  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 262  TYR A OH  1 
ATOM   2125 N N   . GLN A 1 263 ? 11.832  18.758 7.779   1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A N   1 
ATOM   2126 C CA  . GLN A 1 263 ? 12.332  19.255 6.487   1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A CA  1 
ATOM   2127 C C   . GLN A 1 263 ? 11.411  18.825 5.354   1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A C   1 
ATOM   2128 O O   . GLN A 1 263 ? 10.980  19.644 4.554   1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A O   1 
ATOM   2129 C CB  . GLN A 1 263 ? 13.758  18.726 6.285   1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A CB  1 
ATOM   2130 C CG  . GLN A 1 263 ? 14.284  18.858 4.862   1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 263  GLN A CG  1 
ATOM   2131 C CD  . GLN A 1 263 ? 14.721  20.277 4.571   1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A CD  1 
ATOM   2132 O OE1 . GLN A 1 263 ? 14.160  21.204 5.167   1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A OE1 1 
ATOM   2133 N NE2 . GLN A 1 263 ? 15.698  20.451 3.671   1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 263  GLN A NE2 1 
ATOM   2134 N N   . ILE A 1 264 ? 11.075  17.531 5.274   1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A N   1 
ATOM   2135 C CA  . ILE A 1 264 ? 10.061  17.014 4.362   1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A CA  1 
ATOM   2136 C C   . ILE A 1 264 ? 8.859   16.603 5.211   1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A C   1 
ATOM   2137 O O   . ILE A 1 264 ? 8.900   15.651 5.982   1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A O   1 
ATOM   2138 C CB  . ILE A 1 264 ? 10.512  15.832 3.503   1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A CB  1 
ATOM   2139 C CG1 . ILE A 1 264 ? 11.719  16.172 2.616   1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A CG1 1 
ATOM   2140 C CG2 . ILE A 1 264 ? 9.332   15.260 2.730   1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A CG2 1 
ATOM   2141 C CD1 . ILE A 1 264 ? 11.542  17.448 1.818   1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 264  ILE A CD1 1 
ATOM   2142 N N   . VAL A 1 265 ? 7.819   17.402 5.034   1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 265  VAL A N   1 
ATOM   2143 C CA  . VAL A 1 265 ? 6.801   17.568 6.056   1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 265  VAL A CA  1 
ATOM   2144 C C   . VAL A 1 265 ? 6.130   16.243 6.396   1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 265  VAL A C   1 
ATOM   2145 O O   . VAL A 1 265 ? 5.855   16.002 7.572   1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 265  VAL A O   1 
ATOM   2146 C CB  . VAL A 1 265 ? 5.751   18.605 5.631   1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 265  VAL A CB  1 
ATOM   2147 C CG1 . VAL A 1 265 ? 4.608   18.655 6.637   1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 265  VAL A CG1 1 
ATOM   2148 C CG2 . VAL A 1 265 ? 6.448   19.971 5.475   1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 265  VAL A CG2 1 
ATOM   2149 N N   . ASP A 1 266 ? 5.888   15.450 5.361   1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A N   1 
ATOM   2150 C CA  . ASP A 1 266 ? 4.989   14.310 5.586   1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A CA  1 
ATOM   2151 C C   . ASP A 1 266 ? 5.787   13.041 5.834   1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A C   1 
ATOM   2152 O O   . ASP A 1 266 ? 5.206   11.953 5.910   1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A O   1 
ATOM   2153 C CB  . ASP A 1 266 ? 4.026   14.185 4.401   1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A CB  1 
ATOM   2154 C CG  . ASP A 1 266 ? 4.743   13.999 3.072   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A CG  1 
ATOM   2155 O OD1 . ASP A 1 266 ? 5.884   14.491 2.927   1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A OD1 1 
ATOM   2156 O OD2 . ASP A 1 266 ? 4.143   13.349 2.183   1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 266  ASP A OD2 1 
ATOM   2157 N N   . LYS A 1 267 ? 7.117   13.136 5.946   1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A N   1 
ATOM   2158 C CA  . LYS A 1 267 ? 7.871   11.877 6.007   1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CA  1 
ATOM   2159 C C   . LYS A 1 267 ? 8.754   11.793 7.240   1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A C   1 
ATOM   2160 O O   . LYS A 1 267 ? 9.898   11.344 7.238   1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A O   1 
ATOM   2161 C CB  . LYS A 1 267 ? 8.689   11.750 4.707   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CB  1 
ATOM   2162 C CG  . LYS A 1 267 ? 7.769   11.680 3.495   1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CG  1 
ATOM   2163 C CD  . LYS A 1 267 ? 8.524   11.468 2.178   1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CD  1 
ATOM   2164 C CE  . LYS A 1 267 ? 7.474   11.132 1.097   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CE  1 
ATOM   2165 N NZ  . LYS A 1 267 ? 8.071   11.142 -0.274  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A NZ  1 
ATOM   2166 N N   . GLY A 1 268 ? 8.207   12.224 8.379   1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 268  GLY A N   1 
ATOM   2167 C CA  . GLY A 1 268 ? 8.963   12.329 9.603   1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 268  GLY A CA  1 
ATOM   2168 C C   . GLY A 1 268 ? 9.416   11.000 10.156  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 268  GLY A C   1 
ATOM   2169 O O   . GLY A 1 268 ? 10.273  10.935 11.030  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 268  GLY A O   1 
ATOM   2170 N N   . ASP A 1 269 ? 8.869   9.906  9.662   1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A N   1 
ATOM   2171 C CA  . ASP A 1 269 ? 9.330   8.609  10.172  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A CA  1 
ATOM   2172 C C   . ASP A 1 269 ? 10.641  8.221  9.513   1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A C   1 
ATOM   2173 O O   . ASP A 1 269 ? 11.378  7.369  10.020  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A O   1 
ATOM   2174 C CB  . ASP A 1 269 ? 8.247   7.548  9.940   1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A CB  1 
ATOM   2175 C CG  . ASP A 1 269 ? 7.080   7.644  10.917  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A CG  1 
ATOM   2176 O OD1 . ASP A 1 269 ? 7.116   8.502  11.835  1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A OD1 1 
ATOM   2177 O OD2 . ASP A 1 269 ? 6.113   6.854  10.769  1.00 78.97  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A OD2 1 
ATOM   2178 N N   . ARG A 1 270 ? 10.956  8.847  8.376   1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A N   1 
ATOM   2179 C CA  . ARG A 1 270 ? 12.175  8.474  7.649   1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A CA  1 
ATOM   2180 C C   . ARG A 1 270 ? 13.410  8.852  8.440   1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A C   1 
ATOM   2181 O O   . ARG A 1 270 ? 13.527  9.994  8.878   1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A O   1 
ATOM   2182 C CB  . ARG A 1 270 ? 12.202  9.125  6.251   1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A CB  1 
ATOM   2183 C CG  . ARG A 1 270 ? 11.140  8.481  5.355   1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A CG  1 
ATOM   2184 C CD  . ARG A 1 270 ? 11.744  7.946  4.069   1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A CD  1 
ATOM   2185 N NE  . ARG A 1 270 ? 10.978  8.268  2.868   1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A NE  1 
ATOM   2186 C CZ  . ARG A 1 270 ? 11.492  8.379  1.648   1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A CZ  1 
ATOM   2187 N NH1 . ARG A 1 270 ? 12.797  8.191  1.462   1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A NH1 1 
ATOM   2188 N NH2 . ARG A 1 270 ? 10.729  8.677  0.595   1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 270  ARG A NH2 1 
ATOM   2189 N N   . SER A 1 271 ? 14.334  7.913  8.617   1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 271  SER A N   1 
ATOM   2190 C CA  . SER A 1 271 ? 15.512  8.149  9.434   1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 271  SER A CA  1 
ATOM   2191 C C   . SER A 1 271 ? 16.409  9.233  8.865   1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 271  SER A C   1 
ATOM   2192 O O   . SER A 1 271 ? 17.216  9.819  9.598   1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 271  SER A O   1 
ATOM   2193 C CB  A SER A 1 271 ? 16.314  6.846  9.575   0.50 25.88  ? ? ? ? ? ? 271  SER A CB  1 
ATOM   2194 C CB  B SER A 1 271 ? 16.297  6.844  9.610   0.50 26.01  ? ? ? ? ? ? 271  SER A CB  1 
ATOM   2195 O OG  A SER A 1 271 ? 15.713  5.987  10.531  0.50 24.14  ? ? ? ? ? ? 271  SER A OG  1 
ATOM   2196 O OG  B SER A 1 271 ? 17.270  6.675  8.600   0.50 28.14  ? ? ? ? ? ? 271  SER A OG  1 
ATOM   2197 N N   . ASP A 1 272 ? 16.299  9.521  7.562   1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A N   1 
ATOM   2198 C CA  . ASP A 1 272 ? 17.201  10.544 7.029   1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CA  1 
ATOM   2199 C C   . ASP A 1 272 ? 16.507  11.914 6.995   1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A C   1 
ATOM   2200 O O   . ASP A 1 272 ? 17.149  12.882 6.599   1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A O   1 
ATOM   2201 C CB  . ASP A 1 272 ? 17.708  10.208 5.626   1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CB  1 
ATOM   2202 C CG  . ASP A 1 272 ? 16.558  9.853  4.696   1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CG  1 
ATOM   2203 O OD1 . ASP A 1 272 ? 15.397  9.886  5.165   1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD1 1 
ATOM   2204 O OD2 . ASP A 1 272 ? 16.847  9.545  3.516   1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD2 1 
ATOM   2205 N N   . ASN A 1 273 ? 15.265  11.946 7.437   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A N   1 
ATOM   2206 C CA  . ASN A 1 273 ? 14.567  13.223 7.624   1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A CA  1 
ATOM   2207 C C   . ASN A 1 273 ? 14.988  13.865 8.940   1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A C   1 
ATOM   2208 O O   . ASN A 1 273 ? 15.620  13.262 9.814   1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A O   1 
ATOM   2209 C CB  . ASN A 1 273 ? 13.069  12.947 7.523   1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A CB  1 
ATOM   2210 C CG  . ASN A 1 273 ? 12.223  14.134 7.085   1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A CG  1 
ATOM   2211 O OD1 . ASN A 1 273 ? 12.717  15.273 7.055   1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A OD1 1 
ATOM   2212 N ND2 . ASN A 1 273 ? 10.959  13.856 6.761   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A ND2 1 
ATOM   2213 N N   . TRP A 1 274 ? 14.676  15.134 9.181   1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A N   1 
ATOM   2214 C CA  . TRP A 1 274 ? 15.064  15.783 10.426  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CA  1 
ATOM   2215 C C   . TRP A 1 274 ? 14.159  16.994 10.665  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A C   1 
ATOM   2216 O O   . TRP A 1 274 ? 13.580  17.474 9.680   1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A O   1 
ATOM   2217 C CB  . TRP A 1 274 ? 16.531  16.209 10.391  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CB  1 
ATOM   2218 C CG  . TRP A 1 274 ? 16.976  16.694 9.043   1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CG  1 
ATOM   2219 C CD1 . TRP A 1 274 ? 17.337  15.939 7.961   1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CD1 1 
ATOM   2220 C CD2 . TRP A 1 274 ? 17.108  18.064 8.628   1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CD2 1 
ATOM   2221 N NE1 . TRP A 1 274 ? 17.685  16.754 6.902   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A NE1 1 
ATOM   2222 C CE2 . TRP A 1 274 ? 17.556  18.056 7.280   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CE2 1 
ATOM   2223 C CE3 . TRP A 1 274 ? 16.894  19.283 9.271   1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CE3 1 
ATOM   2224 C CZ2 . TRP A 1 274 ? 17.785  19.234 6.572   1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CZ2 1 
ATOM   2225 C CZ3 . TRP A 1 274 ? 17.122  20.457 8.572   1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CZ3 1 
ATOM   2226 C CH2 . TRP A 1 274 ? 17.564  20.406 7.241   1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 274  TRP A CH2 1 
ATOM   2227 N N   . LEU A 1 275 ? 14.026  17.441 11.908  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A N   1 
ATOM   2228 C CA  . LEU A 1 275 ? 13.228  18.600 12.290  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CA  1 
ATOM   2229 C C   . LEU A 1 275 ? 13.933  19.896 11.899  1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A C   1 
ATOM   2230 O O   . LEU A 1 275 ? 15.075  20.169 12.237  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A O   1 
ATOM   2231 C CB  . LEU A 1 275 ? 12.951  18.598 13.805  1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CB  1 
ATOM   2232 C CG  . LEU A 1 275 ? 12.146  17.380 14.292  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CG  1 
ATOM   2233 C CD1 . LEU A 1 275 ? 12.154  17.302 15.813  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CD1 1 
ATOM   2234 C CD2 . LEU A 1 275 ? 10.731  17.392 13.740  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CD2 1 
ATOM   2235 N N   . GLU A 1 276 ? 13.241  20.750 11.159  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A N   1 
ATOM   2236 C CA  . GLU A 1 276 ? 13.899  21.940 10.617  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CA  1 
ATOM   2237 C C   . GLU A 1 276 ? 13.255  23.189 11.194  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A C   1 
ATOM   2238 O O   . GLU A 1 276 ? 12.036  23.330 11.256  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A O   1 
ATOM   2239 C CB  . GLU A 1 276 ? 13.790  21.934 9.094   1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CB  1 
ATOM   2240 C CG  . GLU A 1 276 ? 14.655  22.930 8.344   1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CG  1 
ATOM   2241 C CD  . GLU A 1 276 ? 14.059  24.322 8.235   1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CD  1 
ATOM   2242 O OE1 . GLU A 1 276 ? 12.823  24.420 8.112   1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A OE1 1 
ATOM   2243 O OE2 . GLU A 1 276 ? 14.839  25.275 8.318   1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A OE2 1 
ATOM   2244 N N   . SER A 1 277 ? 14.093  24.143 11.553  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 277  SER A N   1 
ATOM   2245 C CA  . SER A 1 277 ? 13.663  25.272 12.355  1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 277  SER A CA  1 
ATOM   2246 C C   . SER A 1 277 ? 12.983  26.389 11.579  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 277  SER A C   1 
ATOM   2247 O O   . SER A 1 277 ? 12.025  26.987 12.072  1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 277  SER A O   1 
ATOM   2248 C CB  . SER A 1 277 ? 14.906  25.849 13.065  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 277  SER A CB  1 
ATOM   2249 O OG  . SER A 1 277 ? 15.442  24.843 13.900  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 277  SER A OG  1 
ATOM   2250 N N   . SER A 1 278 ? 13.467  26.733 10.378  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 278  SER A N   1 
ATOM   2251 C CA  . SER A 1 278 ? 12.865  27.908 9.724   1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 278  SER A CA  1 
ATOM   2252 C C   . SER A 1 278 ? 11.438  27.575 9.315   1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 278  SER A C   1 
ATOM   2253 O O   . SER A 1 278 ? 10.541  28.407 9.551   1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 278  SER A O   1 
ATOM   2254 C CB  . SER A 1 278 ? 13.703  28.403 8.541   1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 278  SER A CB  1 
ATOM   2255 O OG  . SER A 1 278 ? 13.714  27.466 7.465   1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 278  SER A OG  1 
ATOM   2256 N N   . GLY A 1 279 ? 11.178  26.411 8.724   1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 279  GLY A N   1 
ATOM   2257 C CA  . GLY A 1 279 ? 9.807   26.046 8.392   1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 279  GLY A CA  1 
ATOM   2258 C C   . GLY A 1 279 ? 8.917   26.027 9.634   1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 279  GLY A C   1 
ATOM   2259 O O   . GLY A 1 279 ? 7.791   26.523 9.594   1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 279  GLY A O   1 
ATOM   2260 N N   . SER A 1 280 ? 9.405   25.473 10.736  1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 280  SER A N   1 
ATOM   2261 C CA  . SER A 1 280 ? 8.667   25.385 12.000  1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 280  SER A CA  1 
ATOM   2262 C C   . SER A 1 280 ? 8.302   26.771 12.508  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 280  SER A C   1 
ATOM   2263 O O   . SER A 1 280 ? 7.172   27.008 12.931  1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 280  SER A O   1 
ATOM   2264 C CB  . SER A 1 280 ? 9.536   24.633 13.030  1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 280  SER A CB  1 
ATOM   2265 O OG  . SER A 1 280 ? 9.601   23.257 12.632  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 280  SER A OG  1 
ATOM   2266 N N   . CYS A 1 281 ? 9.230   27.732 12.464  1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 281  CYS A N   1 
ATOM   2267 C CA  . CYS A 1 281 ? 8.960   29.100 12.867  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 281  CYS A CA  1 
ATOM   2268 C C   . CYS A 1 281 ? 7.954   29.791 11.949  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 281  CYS A C   1 
ATOM   2269 O O   . CYS A 1 281 ? 7.131   30.607 12.368  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 281  CYS A O   1 
ATOM   2270 C CB  . CYS A 1 281 ? 10.251  29.930 12.888  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 281  CYS A CB  1 
ATOM   2271 S SG  . CYS A 1 281 ? 11.373  29.464 14.227  1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 281  CYS A SG  1 
ATOM   2272 N N   . LEU A 1 282 ? 7.991   29.476 10.647  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A N   1 
ATOM   2273 C CA  . LEU A 1 282 ? 7.011   30.069 9.731   1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CA  1 
ATOM   2274 C C   . LEU A 1 282 ? 5.608   29.558 10.029  1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 282  LEU A C   1 
ATOM   2275 O O   . LEU A 1 282 ? 4.620   30.299 9.941   1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A O   1 
ATOM   2276 C CB  . LEU A 1 282 ? 7.460   29.795 8.290   1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CB  1 
ATOM   2277 C CG  . LEU A 1 282 ? 8.701   30.612 7.883   1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CG  1 
ATOM   2278 C CD1 . LEU A 1 282 ? 9.238   30.135 6.534   1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD1 1 
ATOM   2279 C CD2 . LEU A 1 282 ? 8.423   32.111 7.820   1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD2 1 
ATOM   2280 N N   . TYR A 1 283 ? 5.492   28.287 10.390  1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A N   1 
ATOM   2281 C CA  . TYR A 1 283 ? 4.175   27.734 10.720  1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CA  1 
ATOM   2282 C C   . TYR A 1 283 ? 3.710   28.410 12.012  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A C   1 
ATOM   2283 O O   . TYR A 1 283 ? 2.552   28.771 12.151  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A O   1 
ATOM   2284 C CB  . TYR A 1 283 ? 4.211   26.217 10.878  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CB  1 
ATOM   2285 C CG  . TYR A 1 283 ? 4.665   25.450 9.642   1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CG  1 
ATOM   2286 C CD1 . TYR A 1 283 ? 4.493   26.035 8.389   1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CD1 1 
ATOM   2287 C CD2 . TYR A 1 283 ? 5.247   24.196 9.739   1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CD2 1 
ATOM   2288 C CE1 . TYR A 1 283 ? 4.901   25.353 7.247   1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CE1 1 
ATOM   2289 C CE2 . TYR A 1 283 ? 5.657   23.512 8.603   1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CE2 1 
ATOM   2290 C CZ  . TYR A 1 283 ? 5.471   24.120 7.376   1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A CZ  1 
ATOM   2291 O OH  . TYR A 1 283 ? 5.865   23.469 6.232   1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 283  TYR A OH  1 
ATOM   2292 N N   . MET A 1 284 ? 4.655   28.590 12.944  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 284  MET A N   1 
ATOM   2293 C CA  . MET A 1 284 ? 4.275   29.218 14.211  1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 284  MET A CA  1 
ATOM   2294 C C   . MET A 1 284 ? 3.770   30.623 13.933  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 284  MET A C   1 
ATOM   2295 O O   . MET A 1 284 ? 2.761   31.064 14.476  1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 284  MET A O   1 
ATOM   2296 C CB  . MET A 1 284 ? 5.453   29.223 15.189  1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 284  MET A CB  1 
ATOM   2297 C CG  . MET A 1 284 ? 5.813   27.840 15.744  1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 284  MET A CG  1 
ATOM   2298 S SD  . MET A 1 284 ? 7.360   27.922 16.672  1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 284  MET A SD  1 
ATOM   2299 C CE  . MET A 1 284 ? 7.038   29.095 17.977  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 284  MET A CE  1 
ATOM   2300 N N   . TYR A 1 285 ? 4.494   31.349 13.073  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A N   1 
ATOM   2301 C CA  . TYR A 1 285 ? 4.064   32.696 12.726  1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CA  1 
ATOM   2302 C C   . TYR A 1 285 ? 2.644   32.662 12.181  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A C   1 
ATOM   2303 O O   . TYR A 1 285 ? 1.796   33.472 12.569  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A O   1 
ATOM   2304 C CB  . TYR A 1 285 ? 4.978   33.347 11.643  1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CB  1 
ATOM   2305 C CG  . TYR A 1 285 ? 4.460   34.730 11.256  1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CG  1 
ATOM   2306 C CD1 . TYR A 1 285 ? 4.817   35.834 12.043  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CD1 1 
ATOM   2307 C CD2 . TYR A 1 285 ? 3.626   34.984 10.150  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CD2 1 
ATOM   2308 C CE1 . TYR A 1 285 ? 4.382   37.124 11.757  1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CE1 1 
ATOM   2309 C CE2 . TYR A 1 285 ? 3.171   36.237 9.840   1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CE2 1 
ATOM   2310 C CZ  . TYR A 1 285 ? 3.559   37.294 10.650  1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A CZ  1 
ATOM   2311 O OH  . TYR A 1 285 ? 3.091   38.523 10.301  1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 285  TYR A OH  1 
ATOM   2312 N N   . ALA A 1 286 ? 2.416   31.825 11.172  1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 286  ALA A N   1 
ATOM   2313 C CA  . ALA A 1 286 ? 1.130   31.896 10.486  1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 286  ALA A CA  1 
ATOM   2314 C C   . ALA A 1 286 ? 0.019   31.447 11.434  1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 286  ALA A C   1 
ATOM   2315 O O   . ALA A 1 286 ? -1.088  31.957 11.290  1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 286  ALA A O   1 
ATOM   2316 C CB  . ALA A 1 286 ? 1.111   31.054 9.231   1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 286  ALA A CB  1 
ATOM   2317 N N   . ILE A 1 287 ? 0.336   30.519 12.336  1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 287  ILE A N   1 
ATOM   2318 C CA  . ILE A 1 287 ? -0.726  30.057 13.245  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 287  ILE A CA  1 
ATOM   2319 C C   . ILE A 1 287 ? -1.047  31.158 14.243  1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 287  ILE A C   1 
ATOM   2320 O O   . ILE A 1 287 ? -2.205  31.514 14.447  1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 287  ILE A O   1 
ATOM   2321 C CB  . ILE A 1 287 ? -0.333  28.759 13.963  1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 287  ILE A CB  1 
ATOM   2322 C CG1 . ILE A 1 287 ? -0.279  27.542 13.045  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 287  ILE A CG1 1 
ATOM   2323 C CG2 . ILE A 1 287 ? -1.291  28.482 15.119  1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 287  ILE A CG2 1 
ATOM   2324 C CD1 . ILE A 1 287 ? 0.443   26.338 13.642  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 287  ILE A CD1 1 
ATOM   2325 N N   . ALA A 1 288 ? -0.034  31.753 14.854  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A N   1 
ATOM   2326 C CA  . ALA A 1 288 ? -0.245  32.872 15.763  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CA  1 
ATOM   2327 C C   . ALA A 1 288 ? -0.923  34.053 15.081  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A C   1 
ATOM   2328 O O   . ALA A 1 288 ? -1.852  34.668 15.613  1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A O   1 
ATOM   2329 C CB  . ALA A 1 288 ? 1.078   33.364 16.365  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CB  1 
ATOM   2330 N N   . LYS A 1 289 ? -0.464  34.409 13.874  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A N   1 
ATOM   2331 C CA  . LYS A 1 289 ? -1.070  35.537 13.167  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A CA  1 
ATOM   2332 C C   . LYS A 1 289 ? -2.533  35.266 12.840  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A C   1 
ATOM   2333 O O   . LYS A 1 289 ? -3.402  36.147 12.964  1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A O   1 
ATOM   2334 C CB  . LYS A 1 289 ? -0.238  35.782 11.906  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A CB  1 
ATOM   2335 C CG  . LYS A 1 289 ? -0.871  36.796 10.974  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A CG  1 
ATOM   2336 C CD  . LYS A 1 289 ? -0.638  38.206 11.462  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A CD  1 
ATOM   2337 C CE  . LYS A 1 289 ? -1.184  39.158 10.385  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A CE  1 
ATOM   2338 N NZ  . LYS A 1 289 ? -1.128  40.550 10.921  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A NZ  1 
ATOM   2339 N N   . GLY A 1 290 ? -2.800  34.030 12.407  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A N   1 
ATOM   2340 C CA  . GLY A 1 290 ? -4.156  33.593 12.047  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A CA  1 
ATOM   2341 C C   . GLY A 1 290 ? -5.088  33.644 13.252  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A C   1 
ATOM   2342 O O   . GLY A 1 290 ? -6.247  34.046 13.133  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A O   1 
ATOM   2343 N N   . ILE A 1 291 ? -4.529  33.225 14.401  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A N   1 
ATOM   2344 C CA  . ILE A 1 291 ? -5.367  33.304 15.623  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CA  1 
ATOM   2345 C C   . ILE A 1 291 ? -5.609  34.750 16.005  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A C   1 
ATOM   2346 O O   . ILE A 1 291 ? -6.730  35.198 16.269  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A O   1 
ATOM   2347 C CB  . ILE A 1 291 ? -4.743  32.560 16.816  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CB  1 
ATOM   2348 C CG1 . ILE A 1 291 ? -4.652  31.038 16.679  1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CG1 1 
ATOM   2349 C CG2 . ILE A 1 291 ? -5.494  32.895 18.111  1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CG2 1 
ATOM   2350 C CD1 . ILE A 1 291 ? -3.657  30.396 17.621  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CD1 1 
ATOM   2351 N N   . ASN A 1 292 ? -4.551  35.557 16.038  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A N   1 
ATOM   2352 C CA  . ASN A 1 292 ? -4.650  36.956 16.378  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CA  1 
ATOM   2353 C C   . ASN A 1 292 ? -5.653  37.679 15.479  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A C   1 
ATOM   2354 O O   . ASN A 1 292 ? -6.346  38.552 16.003  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A O   1 
ATOM   2355 C CB  . ASN A 1 292 ? -3.296  37.673 16.263  1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CB  1 
ATOM   2356 C CG  . ASN A 1 292 ? -2.354  37.251 17.384  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CG  1 
ATOM   2357 O OD1 . ASN A 1 292 ? -2.784  36.724 18.421  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A OD1 1 
ATOM   2358 N ND2 . ASN A 1 292 ? -1.071  37.481 17.149  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A ND2 1 
ATOM   2359 N N   . LYS A 1 293 ? -5.742  37.365 14.194  1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A N   1 
ATOM   2360 C CA  . LYS A 1 293 ? -6.616  38.103 13.282  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CA  1 
ATOM   2361 C C   . LYS A 1 293 ? -7.994  37.476 13.171  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A C   1 
ATOM   2362 O O   . LYS A 1 293 ? -8.879  37.921 12.431  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A O   1 
ATOM   2363 C CB  . LYS A 1 293 ? -6.002  38.170 11.864  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CB  1 
ATOM   2364 C CG  . LYS A 1 293 ? -4.674  38.906 11.840  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CG  1 
ATOM   2365 C CD  . LYS A 1 293 ? -4.871  40.348 12.228  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CD  1 
ATOM   2366 C CE  . LYS A 1 293 ? -5.713  41.134 11.240  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CE  1 
ATOM   2367 N NZ  . LYS A 1 293 ? -5.794  42.579 11.631  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A NZ  1 
ATOM   2368 N N   . GLY A 1 294 ? -8.195  36.368 13.881  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 294  GLY A N   1 
ATOM   2369 C CA  . GLY A 1 294 ? -9.481  35.697 13.743  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 294  GLY A CA  1 
ATOM   2370 C C   . GLY A 1 294 ? -9.650  34.766 12.564  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 294  GLY A C   1 
ATOM   2371 O O   . GLY A 1 294 ? -10.757 34.247 12.333  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 294  GLY A O   1 
ATOM   2372 N N   . TYR A 1 295 ? -8.602  34.483 11.779  1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A N   1 
ATOM   2373 C CA  . TYR A 1 295 ? -8.743  33.536 10.688  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CA  1 
ATOM   2374 C C   . TYR A 1 295 ? -8.776  32.081 11.156  1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A C   1 
ATOM   2375 O O   . TYR A 1 295 ? -9.280  31.210 10.420  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A O   1 
ATOM   2376 C CB  . TYR A 1 295 ? -7.568  33.679 9.684   1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CB  1 
ATOM   2377 C CG  . TYR A 1 295 ? -7.295  35.122 9.316   1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CG  1 
ATOM   2378 C CD1 . TYR A 1 295 ? -8.334  36.039 9.185   1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CD1 1 
ATOM   2379 C CD2 . TYR A 1 295 ? -5.981  35.526 9.102   1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CD2 1 
ATOM   2380 C CE1 . TYR A 1 295 ? -8.059  37.353 8.848   1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CE1 1 
ATOM   2381 C CE2 . TYR A 1 295 ? -5.702  36.837 8.771   1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CE2 1 
ATOM   2382 C CZ  . TYR A 1 295 ? -6.747  37.743 8.643   1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A CZ  1 
ATOM   2383 O OH  . TYR A 1 295 ? -6.427  39.044 8.308   1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 295  TYR A OH  1 
ATOM   2384 N N   . LEU A 1 296 ? -8.202  31.833 12.325  1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 296  LEU A N   1 
ATOM   2385 C CA  . LEU A 1 296 ? -8.020  30.476 12.826  1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CA  1 
ATOM   2386 C C   . LEU A 1 296 ? -8.701  30.305 14.190  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A C   1 
ATOM   2387 O O   . LEU A 1 296 ? -8.652  31.240 14.981  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A O   1 
ATOM   2388 C CB  . LEU A 1 296 ? -6.543  30.113 13.012  1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CB  1 
ATOM   2389 C CG  . LEU A 1 296 ? -5.722  30.072 11.717  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CG  1 
ATOM   2390 C CD1 . LEU A 1 296 ? -4.264  29.773 12.064  1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD1 1 
ATOM   2391 C CD2 . LEU A 1 296 ? -6.224  29.051 10.714  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD2 1 
ATOM   2392 N N   . ASP A 1 297 ? -9.265  29.138 14.431  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A N   1 
ATOM   2393 C CA  . ASP A 1 297 ? -9.850  28.872 15.755  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A CA  1 
ATOM   2394 C C   . ASP A 1 297 ? -8.786  29.013 16.835  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A C   1 
ATOM   2395 O O   . ASP A 1 297 ? -7.638  28.610 16.703  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A O   1 
ATOM   2396 C CB  . ASP A 1 297 ? -10.495 27.485 15.768  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A CB  1 
ATOM   2397 C CG  . ASP A 1 297 ? -11.232 27.176 17.068  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A CG  1 
ATOM   2398 O OD1 . ASP A 1 297 ? -10.611 26.995 18.135  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A OD1 1 
ATOM   2399 O OD2 . ASP A 1 297 ? -12.479 27.099 16.986  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 297  ASP A OD2 1 
ATOM   2400 N N   . ARG A 1 298 ? -9.144  29.609 17.967  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A N   1 
ATOM   2401 C CA  . ARG A 1 298 ? -8.216  29.882 19.052  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A CA  1 
ATOM   2402 C C   . ARG A 1 298 ? -7.651  28.587 19.606  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A C   1 
ATOM   2403 O O   . ARG A 1 298 ? -6.616  28.566 20.275  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A O   1 
ATOM   2404 C CB  . ARG A 1 298 ? -8.900  30.679 20.166  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A CB  1 
ATOM   2405 C CG  . ARG A 1 298 ? -9.303  32.098 19.828  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A CG  1 
ATOM   2406 C CD  . ARG A 1 298 ? -9.382  33.039 21.015  1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A CD  1 
ATOM   2407 N NE  . ARG A 1 298 ? -8.155  33.434 21.667  1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A NE  1 
ATOM   2408 C CZ  . ARG A 1 298 ? -7.181  34.313 21.547  1.00 71.85  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A CZ  1 
ATOM   2409 N NH1 . ARG A 1 298 ? -6.169  34.343 22.429  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A NH1 1 
ATOM   2410 N NH2 . ARG A 1 298 ? -7.114  35.222 20.573  1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 298  ARG A NH2 1 
ATOM   2411 N N   . ALA A 1 299 ? -8.297  27.463 19.346  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A N   1 
ATOM   2412 C CA  . ALA A 1 299 ? -7.762  26.232 19.923  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A CA  1 
ATOM   2413 C C   . ALA A 1 299 ? -6.408  25.858 19.338  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A C   1 
ATOM   2414 O O   . ALA A 1 299 ? -5.720  24.999 19.903  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A O   1 
ATOM   2415 C CB  . ALA A 1 299 ? -8.740  25.075 19.734  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A CB  1 
ATOM   2416 N N   . TYR A 1 300 ? -6.013  26.471 18.223  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A N   1 
ATOM   2417 C CA  . TYR A 1 300 ? -4.662  26.231 17.694  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CA  1 
ATOM   2418 C C   . TYR A 1 300 ? -3.572  26.736 18.618  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A C   1 
ATOM   2419 O O   . TYR A 1 300 ? -2.380  26.479 18.454  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A O   1 
ATOM   2420 C CB  . TYR A 1 300 ? -4.512  26.931 16.339  1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CB  1 
ATOM   2421 C CG  . TYR A 1 300 ? -5.026  26.075 15.212  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CG  1 
ATOM   2422 C CD1 . TYR A 1 300 ? -4.311  24.954 14.792  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CD1 1 
ATOM   2423 C CD2 . TYR A 1 300 ? -6.210  26.381 14.568  1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CD2 1 
ATOM   2424 C CE1 . TYR A 1 300 ? -4.774  24.165 13.771  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CE1 1 
ATOM   2425 C CE2 . TYR A 1 300 ? -6.678  25.589 13.530  1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CE2 1 
ATOM   2426 C CZ  . TYR A 1 300 ? -5.956  24.488 13.135  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A CZ  1 
ATOM   2427 O OH  . TYR A 1 300 ? -6.417  23.701 12.092  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 300  TYR A OH  1 
ATOM   2428 N N   . GLU A 1 301 ? -3.934  27.482 19.656  1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A N   1 
ATOM   2429 C CA  . GLU A 1 301 ? -2.912  27.989 20.596  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CA  1 
ATOM   2430 C C   . GLU A 1 301 ? -2.118  26.867 21.255  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A C   1 
ATOM   2431 O O   . GLU A 1 301 ? -0.920  27.012 21.551  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A O   1 
ATOM   2432 C CB  . GLU A 1 301 ? -3.615  28.915 21.584  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CB  1 
ATOM   2433 C CG  . GLU A 1 301 ? -2.939  29.186 22.911  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CG  1 
ATOM   2434 C CD  . GLU A 1 301 ? -3.930  29.874 23.850  1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CD  1 
ATOM   2435 O OE1 . GLU A 1 301 ? -4.438  30.952 23.474  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A OE1 1 
ATOM   2436 O OE2 . GLU A 1 301 ? -4.214  29.345 24.939  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 301  GLU A OE2 1 
ATOM   2437 N N   . THR A 1 302 ? -2.753  25.711 21.496  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 302  THR A N   1 
ATOM   2438 C CA  . THR A 1 302 ? -1.999  24.605 22.119  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 302  THR A CA  1 
ATOM   2439 C C   . THR A 1 302 ? -0.921  24.081 21.170  1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 302  THR A C   1 
ATOM   2440 O O   . THR A 1 302 ? 0.220   23.840 21.566  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 302  THR A O   1 
ATOM   2441 C CB  . THR A 1 302 ? -2.953  23.462 22.542  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 302  THR A CB  1 
ATOM   2442 O OG1 . THR A 1 302 ? -3.847  23.984 23.535  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 302  THR A OG1 1 
ATOM   2443 C CG2 . THR A 1 302 ? -2.224  22.302 23.190  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 302  THR A CG2 1 
ATOM   2444 N N   . THR A 1 303 ? -1.273  23.885 19.899  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 303  THR A N   1 
ATOM   2445 C CA  . THR A 1 303 ? -0.315  23.482 18.869  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 303  THR A CA  1 
ATOM   2446 C C   . THR A 1 303 ? 0.860   24.454 18.849  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 303  THR A C   1 
ATOM   2447 O O   . THR A 1 303 ? 2.025   24.092 18.813  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 303  THR A O   1 
ATOM   2448 C CB  . THR A 1 303 ? -0.982  23.518 17.482  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 303  THR A CB  1 
ATOM   2449 O OG1 . THR A 1 303 ? -2.022  22.552 17.462  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 303  THR A OG1 1 
ATOM   2450 C CG2 . THR A 1 303 ? -0.002  23.152 16.381  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 303  THR A CG2 1 
ATOM   2451 N N   . LEU A 1 304 ? 0.454   25.721 18.893  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A N   1 
ATOM   2452 C CA  . LEU A 1 304 ? 1.410   26.827 18.862  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A CA  1 
ATOM   2453 C C   . LEU A 1 304 ? 2.332   26.821 20.060  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A C   1 
ATOM   2454 O O   . LEU A 1 304 ? 3.558   26.922 19.942  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A O   1 
ATOM   2455 C CB  . LEU A 1 304 ? 0.621   28.138 18.761  1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A CB  1 
ATOM   2456 C CG  . LEU A 1 304 ? 1.382   29.439 18.818  1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A CG  1 
ATOM   2457 C CD1 . LEU A 1 304 ? 2.411   29.584 17.703  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A CD1 1 
ATOM   2458 C CD2 . LEU A 1 304 ? 0.390   30.610 18.747  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 304  LEU A CD2 1 
ATOM   2459 N N   . LEU A 1 305 ? 1.791   26.708 21.269  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A N   1 
ATOM   2460 C CA  . LEU A 1 305 ? 2.668   26.708 22.444  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CA  1 
ATOM   2461 C C   . LEU A 1 305 ? 3.542   25.473 22.558  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A C   1 
ATOM   2462 O O   . LEU A 1 305 ? 4.643   25.498 23.125  1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A O   1 
ATOM   2463 C CB  . LEU A 1 305 ? 1.791   26.827 23.713  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CB  1 
ATOM   2464 C CG  . LEU A 1 305 ? 1.071   28.177 23.846  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CG  1 
ATOM   2465 C CD1 . LEU A 1 305 ? 0.145   28.155 25.063  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CD1 1 
ATOM   2466 C CD2 . LEU A 1 305 ? 2.061   29.332 23.919  1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CD2 1 
ATOM   2467 N N   . LYS A 1 306 ? 3.035   24.359 22.019  1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A N   1 
ATOM   2468 C CA  . LYS A 1 306 ? 3.824   23.129 22.021  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A CA  1 
ATOM   2469 C C   . LYS A 1 306 ? 4.998   23.307 21.063  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A C   1 
ATOM   2470 O O   . LYS A 1 306 ? 6.119   22.884 21.359  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A O   1 
ATOM   2471 C CB  . LYS A 1 306 ? 2.935   21.965 21.618  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A CB  1 
ATOM   2472 C CG  . LYS A 1 306 ? 3.640   20.632 21.428  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A CG  1 
ATOM   2473 C CD  . LYS A 1 306 ? 2.718   19.669 20.682  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A CD  1 
ATOM   2474 C CE  . LYS A 1 306 ? 3.329   18.290 20.475  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A CE  1 
ATOM   2475 N NZ  . LYS A 1 306 ? 2.677   17.603 19.317  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 306  LYS A NZ  1 
ATOM   2476 N N   . ALA A 1 307 ? 4.726   23.932 19.914  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 307  ALA A N   1 
ATOM   2477 C CA  . ALA A 1 307 ? 5.794   24.253 18.945  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 307  ALA A CA  1 
ATOM   2478 C C   . ALA A 1 307 ? 6.826   25.144 19.614  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 307  ALA A C   1 
ATOM   2479 O O   . ALA A 1 307 ? 8.045   24.955 19.544  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 307  ALA A O   1 
ATOM   2480 C CB  . ALA A 1 307 ? 5.222   24.875 17.671  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 307  ALA A CB  1 
ATOM   2481 N N   . TYR A 1 308 ? 6.375   26.177 20.310  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A N   1 
ATOM   2482 C CA  . TYR A 1 308 ? 7.234   27.121 21.000  1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CA  1 
ATOM   2483 C C   . TYR A 1 308 ? 8.139   26.445 22.022  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A C   1 
ATOM   2484 O O   . TYR A 1 308 ? 9.346   26.720 22.036  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A O   1 
ATOM   2485 C CB  . TYR A 1 308 ? 6.397   28.153 21.753  1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CB  1 
ATOM   2486 C CG  . TYR A 1 308 ? 7.151   29.261 22.441  1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CG  1 
ATOM   2487 C CD1 . TYR A 1 308 ? 8.263   29.889 21.895  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CD1 1 
ATOM   2488 C CD2 . TYR A 1 308 ? 6.695   29.695 23.688  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CD2 1 
ATOM   2489 C CE1 . TYR A 1 308 ? 8.904   30.894 22.562  1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CE1 1 
ATOM   2490 C CE2 . TYR A 1 308 ? 7.339   30.711 24.359  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CE2 1 
ATOM   2491 C CZ  . TYR A 1 308 ? 8.445   31.301 23.792  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A CZ  1 
ATOM   2492 O OH  . TYR A 1 308 ? 9.073   32.319 24.462  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 308  TYR A OH  1 
ATOM   2493 N N   . GLN A 1 309 ? 7.544   25.584 22.861  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A N   1 
ATOM   2494 C CA  . GLN A 1 309 ? 8.341   24.882 23.863  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A CA  1 
ATOM   2495 C C   . GLN A 1 309 ? 9.423   24.025 23.198  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A C   1 
ATOM   2496 O O   . GLN A 1 309 ? 10.565  24.046 23.681  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A O   1 
ATOM   2497 C CB  A GLN A 1 309 ? 7.528   23.989 24.811  0.50 22.18  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A CB  1 
ATOM   2498 C CB  B GLN A 1 309 ? 7.385   24.030 24.704  0.50 20.93  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A CB  1 
ATOM   2499 C CG  A GLN A 1 309 ? 8.246   23.689 26.126  0.50 29.77  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A CG  1 
ATOM   2500 C CG  B GLN A 1 309 ? 8.059   23.145 25.737  0.50 29.36  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A CG  1 
ATOM   2501 C CD  A GLN A 1 309 ? 9.208   22.522 26.115  0.50 33.14  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A CD  1 
ATOM   2502 C CD  B GLN A 1 309 ? 7.939   23.719 27.140  0.50 34.49  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A CD  1 
ATOM   2503 O OE1 A GLN A 1 309 ? 9.144   21.673 25.215  0.50 49.49  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A OE1 1 
ATOM   2504 O OE1 B GLN A 1 309 ? 8.671   23.309 28.040  0.50 36.26  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A OE1 1 
ATOM   2505 N NE2 A GLN A 1 309 ? 10.133  22.428 27.065  0.50 18.65  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A NE2 1 
ATOM   2506 N NE2 B GLN A 1 309 ? 7.014   24.662 27.301  0.50 37.88  ? ? ? ? ? ? 309  GLN A NE2 1 
ATOM   2507 N N   . GLY A 1 310 ? 9.101   23.269 22.153  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A N   1 
ATOM   2508 C CA  . GLY A 1 310 ? 10.078  22.398 21.507  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A CA  1 
ATOM   2509 C C   . GLY A 1 310 ? 11.124  23.205 20.747  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A C   1 
ATOM   2510 O O   . GLY A 1 310 ? 12.303  22.852 20.697  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A O   1 
ATOM   2511 N N   . LEU A 1 311 ? 10.688  24.311 20.118  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A N   1 
ATOM   2512 C CA  . LEU A 1 311 ? 11.627  25.179 19.402  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A CA  1 
ATOM   2513 C C   . LEU A 1 311 ? 12.757  25.588 20.329  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A C   1 
ATOM   2514 O O   . LEU A 1 311 ? 13.945  25.475 20.064  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A O   1 
ATOM   2515 C CB  . LEU A 1 311 ? 10.900  26.426 18.872  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A CB  1 
ATOM   2516 C CG  . LEU A 1 311 ? 11.764  27.507 18.200  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A CG  1 
ATOM   2517 C CD1 . LEU A 1 311 ? 12.359  26.885 16.935  1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A CD1 1 
ATOM   2518 C CD2 . LEU A 1 311 ? 10.967  28.773 17.913  1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A CD2 1 
ATOM   2519 N N   . ILE A 1 312 ? 12.346  26.112 21.499  1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 312  ILE A N   1 
ATOM   2520 C CA  . ILE A 1 312 ? 13.367  26.652 22.398  1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 312  ILE A CA  1 
ATOM   2521 C C   . ILE A 1 312 ? 14.258  25.561 22.980  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 312  ILE A C   1 
ATOM   2522 O O   . ILE A 1 312 ? 15.468  25.647 23.147  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 312  ILE A O   1 
ATOM   2523 C CB  . ILE A 1 312 ? 12.682  27.440 23.537  1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 312  ILE A CB  1 
ATOM   2524 C CG1 . ILE A 1 312 ? 11.882  28.655 23.051  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 312  ILE A CG1 1 
ATOM   2525 C CG2 . ILE A 1 312 ? 13.722  27.858 24.564  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 312  ILE A CG2 1 
ATOM   2526 C CD1 . ILE A 1 312 ? 12.773  29.665 22.338  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 312  ILE A CD1 1 
ATOM   2527 N N   . GLN A 1 313 ? 13.577  24.478 23.334  1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A N   1 
ATOM   2528 C CA  . GLN A 1 313 ? 14.237  23.401 24.035  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A CA  1 
ATOM   2529 C C   . GLN A 1 313 ? 15.178  22.620 23.133  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A C   1 
ATOM   2530 O O   . GLN A 1 313 ? 16.294  22.234 23.479  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A O   1 
ATOM   2531 C CB  . GLN A 1 313 ? 13.157  22.460 24.592  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A CB  1 
ATOM   2532 C CG  . GLN A 1 313 ? 13.817  21.134 24.968  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A CG  1 
ATOM   2533 C CD  . GLN A 1 313 ? 12.846  20.309 25.803  1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A CD  1 
ATOM   2534 O OE1 . GLN A 1 313 ? 11.637  20.555 25.764  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A OE1 1 
ATOM   2535 N NE2 . GLN A 1 313 ? 13.415  19.361 26.534  1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 313  GLN A NE2 1 
ATOM   2536 N N   . HIS A 1 314 ? 14.686  22.368 21.926  1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A N   1 
ATOM   2537 C CA  . HIS A 1 314 ? 15.469  21.517 21.040  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A CA  1 
ATOM   2538 C C   . HIS A 1 314 ? 16.347  22.271 20.053  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A C   1 
ATOM   2539 O O   . HIS A 1 314 ? 17.348  21.708 19.573  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A O   1 
ATOM   2540 C CB  . HIS A 1 314 ? 14.470  20.631 20.278  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A CB  1 
ATOM   2541 C CG  . HIS A 1 314 ? 13.694  19.723 21.178  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A CG  1 
ATOM   2542 N ND1 . HIS A 1 314 ? 14.338  18.689 21.825  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A ND1 1 
ATOM   2543 C CD2 . HIS A 1 314 ? 12.403  19.675 21.556  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A CD2 1 
ATOM   2544 C CE1 . HIS A 1 314 ? 13.454  18.033 22.557  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A CE1 1 
ATOM   2545 N NE2 . HIS A 1 314 ? 12.282  18.600 22.414  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 314  HIS A NE2 1 
ATOM   2546 N N   . LYS A 1 315 ? 16.009  23.518 19.701  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A N   1 
ATOM   2547 C CA  . LYS A 1 315 ? 16.745  24.168 18.617  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A CA  1 
ATOM   2548 C C   . LYS A 1 315 ? 17.451  25.425 19.073  1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A C   1 
ATOM   2549 O O   . LYS A 1 315 ? 18.116  26.077 18.256  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A O   1 
ATOM   2550 C CB  . LYS A 1 315 ? 15.801  24.503 17.445  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A CB  1 
ATOM   2551 C CG  . LYS A 1 315 ? 15.099  23.299 16.845  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A CG  1 
ATOM   2552 C CD  . LYS A 1 315 ? 16.083  22.389 16.096  1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A CD  1 
ATOM   2553 C CE  . LYS A 1 315 ? 15.276  21.379 15.265  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A CE  1 
ATOM   2554 N NZ  . LYS A 1 315 ? 16.143  20.222 14.883  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 315  LYS A NZ  1 
ATOM   2555 N N   . THR A 1 316 ? 17.358  25.798 20.353  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 316  THR A N   1 
ATOM   2556 C CA  . THR A 1 316 ? 18.090  26.998 20.719  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 316  THR A CA  1 
ATOM   2557 C C   . THR A 1 316 ? 19.018  26.748 21.910  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 316  THR A C   1 
ATOM   2558 O O   . THR A 1 316 ? 18.863  25.816 22.691  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 316  THR A O   1 
ATOM   2559 C CB  . THR A 1 316 ? 17.184  28.194 21.099  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 316  THR A CB  1 
ATOM   2560 O OG1 . THR A 1 316 ? 16.608  27.976 22.400  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 316  THR A OG1 1 
ATOM   2561 C CG2 . THR A 1 316 ? 16.049  28.310 20.083  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 316  THR A CG2 1 
ATOM   2562 N N   . GLU A 1 317 ? 19.974  27.667 22.008  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A N   1 
ATOM   2563 C CA  . GLU A 1 317 ? 20.875  27.670 23.156  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A CA  1 
ATOM   2564 C C   . GLU A 1 317 ? 21.635  28.978 23.227  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A C   1 
ATOM   2565 O O   . GLU A 1 317 ? 21.653  29.728 22.240  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A O   1 
ATOM   2566 C CB  . GLU A 1 317 ? 21.874  26.518 23.063  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A CB  1 
ATOM   2567 C CG  . GLU A 1 317 ? 23.090  26.813 22.208  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A CG  1 
ATOM   2568 C CD  . GLU A 1 317 ? 23.996  25.606 22.035  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A CD  1 
ATOM   2569 O OE1 . GLU A 1 317 ? 24.706  25.519 21.011  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A OE1 1 
ATOM   2570 O OE2 . GLU A 1 317 ? 23.997  24.724 22.930  1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 317  GLU A OE2 1 
ATOM   2571 N N   . THR A 1 318 ? 22.257  29.195 24.382  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 318  THR A N   1 
ATOM   2572 C CA  . THR A 1 318 ? 23.162  30.344 24.482  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 318  THR A CA  1 
ATOM   2573 C C   . THR A 1 318 ? 24.614  29.904 24.529  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 318  THR A C   1 
ATOM   2574 O O   . THR A 1 318 ? 24.928  28.964 25.273  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 318  THR A O   1 
ATOM   2575 C CB  . THR A 1 318 ? 22.820  31.176 25.724  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 318  THR A CB  1 
ATOM   2576 O OG1 . THR A 1 318 ? 21.502  31.691 25.510  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 318  THR A OG1 1 
ATOM   2577 C CG2 . THR A 1 318 ? 23.809  32.323 25.849  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 318  THR A CG2 1 
ATOM   2578 N N   . SER A 1 319 ? 25.492  30.523 23.750  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 319  SER A N   1 
ATOM   2579 C CA  . SER A 1 319 ? 26.884  30.071 23.695  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 319  SER A CA  1 
ATOM   2580 C C   . SER A 1 319 ? 27.622  30.441 24.983  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 319  SER A C   1 
ATOM   2581 O O   . SER A 1 319 ? 27.155  31.307 25.740  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 319  SER A O   1 
ATOM   2582 C CB  . SER A 1 319 ? 27.638  30.660 22.489  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 319  SER A CB  1 
ATOM   2583 O OG  . SER A 1 319 ? 27.967  32.015 22.760  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 319  SER A OG  1 
ATOM   2584 N N   . GLU A 1 320 ? 28.772  29.799 25.202  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 320  GLU A N   1 
ATOM   2585 C CA  . GLU A 1 320 ? 29.591  30.227 26.346  1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 320  GLU A CA  1 
ATOM   2586 C C   . GLU A 1 320 ? 29.857  31.734 26.307  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 320  GLU A C   1 
ATOM   2587 O O   . GLU A 1 320 ? 29.944  32.400 27.342  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 320  GLU A O   1 
ATOM   2588 C CB  . GLU A 1 320 ? 30.911  29.461 26.431  1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 320  GLU A CB  1 
ATOM   2589 C CG  . GLU A 1 320 ? 31.879  29.996 27.481  1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 320  GLU A CG  1 
ATOM   2590 C CD  . GLU A 1 320 ? 32.105  29.071 28.659  1.00 99.90  ? ? ? ? ? ? 320  GLU A CD  1 
ATOM   2591 O OE1 . GLU A 1 320 ? 32.254  29.593 29.788  1.00 110.01 ? ? ? ? ? ? 320  GLU A OE1 1 
ATOM   2592 O OE2 . GLU A 1 320 ? 32.139  27.834 28.474  1.00 104.16 ? ? ? ? ? ? 320  GLU A OE2 1 
ATOM   2593 N N   . ASP A 1 321 ? 29.965  32.298 25.108  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A N   1 
ATOM   2594 C CA  . ASP A 1 321 ? 30.174  33.739 24.983  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A CA  1 
ATOM   2595 C C   . ASP A 1 321 ? 28.888  34.542 24.977  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A C   1 
ATOM   2596 O O   . ASP A 1 321 ? 28.925  35.768 24.837  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A O   1 
ATOM   2597 C CB  . ASP A 1 321 ? 30.998  34.004 23.707  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A CB  1 
ATOM   2598 C CG  . ASP A 1 321 ? 32.158  33.001 23.734  1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A CG  1 
ATOM   2599 O OD1 . ASP A 1 321 ? 31.929  31.881 23.223  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A OD1 1 
ATOM   2600 O OD2 . ASP A 1 321 ? 33.207  33.386 24.291  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 321  ASP A OD2 1 
ATOM   2601 N N   . GLY A 1 322 ? 27.740  33.885 25.149  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 322  GLY A N   1 
ATOM   2602 C CA  . GLY A 1 322 ? 26.524  34.646 25.351  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 322  GLY A CA  1 
ATOM   2603 C C   . GLY A 1 322 ? 25.716  34.840 24.089  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 322  GLY A C   1 
ATOM   2604 O O   . GLY A 1 322 ? 24.699  35.534 24.111  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 322  GLY A O   1 
ATOM   2605 N N   . ALA A 1 323 ? 26.153  34.235 22.982  1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 323  ALA A N   1 
ATOM   2606 C CA  . ALA A 1 323 ? 25.375  34.410 21.749  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 323  ALA A CA  1 
ATOM   2607 C C   . ALA A 1 323 ? 24.112  33.574 21.792  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 323  ALA A C   1 
ATOM   2608 O O   . ALA A 1 323 ? 24.172  32.426 22.223  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 323  ALA A O   1 
ATOM   2609 C CB  . ALA A 1 323 ? 26.187  34.036 20.517  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 323  ALA A CB  1 
ATOM   2610 N N   . PHE A 1 324 ? 22.986  34.104 21.346  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A N   1 
ATOM   2611 C CA  . PHE A 1 324 ? 21.824  33.227 21.211  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CA  1 
ATOM   2612 C C   . PHE A 1 324 ? 21.825  32.505 19.864  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A C   1 
ATOM   2613 O O   . PHE A 1 324 ? 21.935  33.187 18.833  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A O   1 
ATOM   2614 C CB  . PHE A 1 324 ? 20.559  34.076 21.354  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CB  1 
ATOM   2615 C CG  . PHE A 1 324 ? 19.306  33.234 21.447  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CG  1 
ATOM   2616 C CD1 . PHE A 1 324 ? 19.018  32.519 22.603  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CD1 1 
ATOM   2617 C CD2 . PHE A 1 324 ? 18.411  33.147 20.398  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CD2 1 
ATOM   2618 C CE1 . PHE A 1 324 ? 17.863  31.754 22.675  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CE1 1 
ATOM   2619 C CE2 . PHE A 1 324 ? 17.255  32.397 20.490  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CE2 1 
ATOM   2620 C CZ  . PHE A 1 324 ? 16.947  31.683 21.641  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 324  PHE A CZ  1 
ATOM   2621 N N   . LEU A 1 325 ? 21.699  31.181 19.851  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A N   1 
ATOM   2622 C CA  . LEU A 1 325 ? 21.831  30.401 18.637  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CA  1 
ATOM   2623 C C   . LEU A 1 325 ? 20.581  29.604 18.312  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A C   1 
ATOM   2624 O O   . LEU A 1 325 ? 20.108  28.843 19.146  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A O   1 
ATOM   2625 C CB  . LEU A 1 325 ? 22.988  29.388 18.758  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CB  1 
ATOM   2626 C CG  . LEU A 1 325 ? 24.312  29.993 19.235  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CG  1 
ATOM   2627 C CD1 . LEU A 1 325 ? 25.332  28.888 19.501  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CD1 1 
ATOM   2628 C CD2 . LEU A 1 325 ? 24.833  30.999 18.213  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CD2 1 
ATOM   2629 N N   . VAL A 1 326 ? 20.088  29.777 17.091  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 326  VAL A N   1 
ATOM   2630 C CA  . VAL A 1 326 ? 19.039  28.950 16.544  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 326  VAL A CA  1 
ATOM   2631 C C   . VAL A 1 326 ? 19.668  28.011 15.509  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 326  VAL A C   1 
ATOM   2632 O O   . VAL A 1 326 ? 20.245  28.442 14.508  1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 326  VAL A O   1 
ATOM   2633 C CB  . VAL A 1 326 ? 17.926  29.779 15.881  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 326  VAL A CB  1 
ATOM   2634 C CG1 . VAL A 1 326 ? 16.855  28.860 15.326  1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 326  VAL A CG1 1 
ATOM   2635 C CG2 . VAL A 1 326 ? 17.334  30.789 16.867  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 326  VAL A CG2 1 
ATOM   2636 N N   . LYS A 1 327 ? 19.574  26.718 15.756  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A N   1 
ATOM   2637 C CA  . LYS A 1 327 ? 20.297  25.768 14.913  1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A CA  1 
ATOM   2638 C C   . LYS A 1 327 ? 19.336  25.040 13.982  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A C   1 
ATOM   2639 O O   . LYS A 1 327 ? 18.116  25.201 14.104  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A O   1 
ATOM   2640 C CB  . LYS A 1 327 ? 21.051  24.776 15.784  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A CB  1 
ATOM   2641 C CG  . LYS A 1 327 ? 20.149  23.766 16.473  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A CG  1 
ATOM   2642 C CD  . LYS A 1 327 ? 20.990  22.550 16.858  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A CD  1 
ATOM   2643 C CE  . LYS A 1 327 ? 20.133  21.496 17.546  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A CE  1 
ATOM   2644 N NZ  . LYS A 1 327 ? 21.018  20.513 18.248  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 327  LYS A NZ  1 
ATOM   2645 N N   . ASP A 1 328 ? 19.881  24.237 13.080  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A N   1 
ATOM   2646 C CA  . ASP A 1 328 ? 19.065  23.447 12.175  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A CA  1 
ATOM   2647 C C   . ASP A 1 328 ? 18.142  24.278 11.287  1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A C   1 
ATOM   2648 O O   . ASP A 1 328 ? 17.030  23.869 10.932  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A O   1 
ATOM   2649 C CB  . ASP A 1 328 ? 18.228  22.391 12.931  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A CB  1 
ATOM   2650 C CG  . ASP A 1 328 ? 19.137  21.332 13.541  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A CG  1 
ATOM   2651 O OD1 . ASP A 1 328 ? 20.216  21.088 12.950  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A OD1 1 
ATOM   2652 O OD2 . ASP A 1 328 ? 18.761  20.782 14.597  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 328  ASP A OD2 1 
ATOM   2653 N N   . ILE A 1 329 ? 18.661  25.428 10.861  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A N   1 
ATOM   2654 C CA  . ILE A 1 329 ? 17.969  26.160 9.788   1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A CA  1 
ATOM   2655 C C   . ILE A 1 329 ? 18.486  25.681 8.429   1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A C   1 
ATOM   2656 O O   . ILE A 1 329 ? 19.686  25.778 8.132   1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A O   1 
ATOM   2657 C CB  . ILE A 1 329 ? 18.192  27.663 9.917   1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A CB  1 
ATOM   2658 C CG1 . ILE A 1 329 ? 17.588  28.268 11.207  1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A CG1 1 
ATOM   2659 C CG2 . ILE A 1 329 ? 17.714  28.407 8.668   1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A CG2 1 
ATOM   2660 C CD1 . ILE A 1 329 ? 18.304  29.550 11.596  1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 329  ILE A CD1 1 
ATOM   2661 N N   . CYS A 1 330 ? 17.614  25.167 7.575   1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 330  CYS A N   1 
ATOM   2662 C CA  . CYS A 1 330 ? 18.025  24.838 6.225   1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 330  CYS A CA  1 
ATOM   2663 C C   . CYS A 1 330 ? 18.736  25.911 5.427   1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 330  CYS A C   1 
ATOM   2664 O O   . CYS A 1 330 ? 18.167  26.998 5.372   1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 330  CYS A O   1 
ATOM   2665 C CB  A CYS A 1 330 ? 16.702  24.668 5.427   0.50 22.83  ? ? ? ? ? ? 330  CYS A CB  1 
ATOM   2666 C CB  B CYS A 1 330 ? 16.774  24.357 5.447   0.50 18.04  ? ? ? ? ? ? 330  CYS A CB  1 
ATOM   2667 S SG  A CYS A 1 330 ? 16.598  22.889 5.293   0.50 81.18  ? ? ? ? ? ? 330  CYS A SG  1 
ATOM   2668 S SG  B CYS A 1 330 ? 17.153  23.573 3.860   0.50 3.18   ? ? ? ? ? ? 330  CYS A SG  1 
ATOM   2669 N N   . VAL A 1 331 ? 19.867  25.609 4.814   1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 331  VAL A N   1 
ATOM   2670 C CA  . VAL A 1 331 ? 20.475  26.663 3.979   1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 331  VAL A CA  1 
ATOM   2671 C C   . VAL A 1 331 ? 19.618  26.943 2.750   1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 331  VAL A C   1 
ATOM   2672 O O   . VAL A 1 331 ? 18.627  26.238 2.525   1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 331  VAL A O   1 
ATOM   2673 C CB  . VAL A 1 331 ? 21.904  26.257 3.570   1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 331  VAL A CB  1 
ATOM   2674 C CG1 . VAL A 1 331 ? 22.760  26.073 4.825   1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 331  VAL A CG1 1 
ATOM   2675 C CG2 . VAL A 1 331 ? 21.919  24.976 2.762   1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 331  VAL A CG2 1 
ATOM   2676 N N   . GLY A 1 332 ? 19.974  27.971 1.964   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A N   1 
ATOM   2677 C CA  . GLY A 1 332 ? 19.206  28.275 0.750   1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A CA  1 
ATOM   2678 C C   . GLY A 1 332 ? 19.107  27.016 -0.111  1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A C   1 
ATOM   2679 O O   . GLY A 1 332 ? 20.116  26.326 -0.293  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A O   1 
ATOM   2680 N N   . THR A 1 333 ? 17.916  26.703 -0.602  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 333  THR A N   1 
ATOM   2681 C CA  . THR A 1 333 ? 17.597  25.402 -1.190  1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 333  THR A CA  1 
ATOM   2682 C C   . THR A 1 333 ? 16.720  25.564 -2.419  1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 333  THR A C   1 
ATOM   2683 O O   . THR A 1 333 ? 15.825  26.415 -2.382  1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 333  THR A O   1 
ATOM   2684 C CB  . THR A 1 333 ? 16.888  24.516 -0.140  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 333  THR A CB  1 
ATOM   2685 O OG1 . THR A 1 333 ? 17.899  24.117 0.825   1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 333  THR A OG1 1 
ATOM   2686 C CG2 . THR A 1 333 ? 16.263  23.271 -0.711  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 333  THR A CG2 1 
ATOM   2687 N N   . SER A 1 334 ? 16.962  24.796 -3.474  1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 334  SER A N   1 
ATOM   2688 C CA  . SER A 1 334 ? 16.140  24.917 -4.668  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 334  SER A CA  1 
ATOM   2689 C C   . SER A 1 334 ? 15.091  23.822 -4.754  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 334  SER A C   1 
ATOM   2690 O O   . SER A 1 334 ? 14.994  22.932 -3.909  1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 334  SER A O   1 
ATOM   2691 C CB  . SER A 1 334 ? 17.069  24.887 -5.906  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 334  SER A CB  1 
ATOM   2692 O OG  . SER A 1 334 ? 17.999  25.968 -5.810  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 334  SER A OG  1 
ATOM   2693 N N   . ALA A 1 335 ? 14.270  23.868 -5.812  1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 335  ALA A N   1 
ATOM   2694 C CA  . ALA A 1 335 ? 13.329  22.800 -6.106  1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A CA  1 
ATOM   2695 C C   . ALA A 1 335 ? 14.058  21.513 -6.434  1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A C   1 
ATOM   2696 O O   . ALA A 1 335 ? 15.067  21.569 -7.164  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A O   1 
ATOM   2697 C CB  . ALA A 1 335 ? 12.434  23.168 -7.289  1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A CB  1 
ATOM   2698 N N   . GLY A 1 336 ? 13.604  20.374 -5.945  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 336  GLY A N   1 
ATOM   2699 C CA  . GLY A 1 336 ? 14.390  19.174 -6.290  1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 336  GLY A CA  1 
ATOM   2700 C C   . GLY A 1 336 ? 13.761  17.906 -5.727  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 336  GLY A C   1 
ATOM   2701 O O   . GLY A 1 336 ? 12.533  17.907 -5.584  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 336  GLY A O   1 
ATOM   2702 N N   . PHE A 1 337 ? 14.544  16.866 -5.427  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A N   1 
ATOM   2703 C CA  . PHE A 1 337 ? 14.108  15.566 -4.964  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CA  1 
ATOM   2704 C C   . PHE A 1 337 ? 14.312  15.330 -3.453  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A C   1 
ATOM   2705 O O   . PHE A 1 337 ? 15.144  16.044 -2.861  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A O   1 
ATOM   2706 C CB  . PHE A 1 337 ? 14.905  14.471 -5.719  1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CB  1 
ATOM   2707 C CG  . PHE A 1 337 ? 14.552  14.388 -7.199  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CG  1 
ATOM   2708 C CD1 . PHE A 1 337 ? 13.554  13.555 -7.645  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CD1 1 
ATOM   2709 C CD2 . PHE A 1 337 ? 15.243  15.178 -8.111  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CD2 1 
ATOM   2710 C CE1 . PHE A 1 337 ? 13.244  13.492 -8.994  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CE1 1 
ATOM   2711 C CE2 . PHE A 1 337 ? 14.949  15.101 -9.463  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CE2 1 
ATOM   2712 C CZ  . PHE A 1 337 ? 13.951  14.254 -9.902  1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 337  PHE A CZ  1 
ATOM   2713 N N   . TYR A 1 338 ? 13.597  14.352 -2.905  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A N   1 
ATOM   2714 C CA  . TYR A 1 338 ? 13.721  13.957 -1.501  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CA  1 
ATOM   2715 C C   . TYR A 1 338 ? 15.167  13.944 -1.045  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A C   1 
ATOM   2716 O O   . TYR A 1 338 ? 15.575  14.563 -0.058  1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A O   1 
ATOM   2717 C CB  . TYR A 1 338 ? 13.066  12.562 -1.262  1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CB  1 
ATOM   2718 C CG  . TYR A 1 338 ? 13.210  12.172 0.209   1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CG  1 
ATOM   2719 C CD1 . TYR A 1 338 ? 12.236  12.647 1.087   1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CD1 1 
ATOM   2720 C CD2 . TYR A 1 338 ? 14.222  11.382 0.738   1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CD2 1 
ATOM   2721 C CE1 . TYR A 1 338 ? 12.313  12.325 2.427   1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CE1 1 
ATOM   2722 C CE2 . TYR A 1 338 ? 14.325  11.070 2.072   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CE2 1 
ATOM   2723 C CZ  . TYR A 1 338 ? 13.345  11.555 2.909   1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A CZ  1 
ATOM   2724 O OH  . TYR A 1 338 ? 13.394  11.267 4.247   1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 338  TYR A OH  1 
ATOM   2725 N N   . ASP A 1 339 ? 16.019  13.181 -1.767  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A N   1 
ATOM   2726 C CA  . ASP A 1 339 ? 17.398  13.029 -1.318  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A CA  1 
ATOM   2727 C C   . ASP A 1 339 ? 18.143  14.347 -1.300  1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A C   1 
ATOM   2728 O O   . ASP A 1 339 ? 19.043  14.599 -0.505  1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A O   1 
ATOM   2729 C CB  . ASP A 1 339 ? 18.158  12.019 -2.203  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A CB  1 
ATOM   2730 C CG  . ASP A 1 339 ? 17.684  10.598 -1.935  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A CG  1 
ATOM   2731 O OD1 . ASP A 1 339 ? 17.042  10.346 -0.885  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A OD1 1 
ATOM   2732 O OD2 . ASP A 1 339 ? 17.942  9.705  -2.773  1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 339  ASP A OD2 1 
ATOM   2733 N N   . TYR A 1 340 ? 17.766  15.247 -2.214  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A N   1 
ATOM   2734 C CA  . TYR A 1 340 ? 18.408  16.568 -2.184  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CA  1 
ATOM   2735 C C   . TYR A 1 340 ? 17.966  17.357 -0.962  1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A C   1 
ATOM   2736 O O   . TYR A 1 340 ? 18.732  17.958 -0.216  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A O   1 
ATOM   2737 C CB  . TYR A 1 340 ? 18.018  17.274 -3.484  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CB  1 
ATOM   2738 C CG  . TYR A 1 340 ? 18.297  18.765 -3.497  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CG  1 
ATOM   2739 C CD1 . TYR A 1 340 ? 19.552  19.265 -3.799  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CD1 1 
ATOM   2740 C CD2 . TYR A 1 340 ? 17.281  19.673 -3.206  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CD2 1 
ATOM   2741 C CE1 . TYR A 1 340 ? 19.810  20.618 -3.816  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CE1 1 
ATOM   2742 C CE2 . TYR A 1 340 ? 17.523  21.030 -3.213  1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CE2 1 
ATOM   2743 C CZ  . TYR A 1 340 ? 18.781  21.490 -3.522  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A CZ  1 
ATOM   2744 O OH  . TYR A 1 340 ? 19.017  22.847 -3.518  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 340  TYR A OH  1 
ATOM   2745 N N   . TYR A 1 341 ? 16.644  17.371 -0.731  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A N   1 
ATOM   2746 C CA  . TYR A 1 341 ? 16.185  18.128 0.456   1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CA  1 
ATOM   2747 C C   . TYR A 1 341 ? 16.757  17.611 1.774   1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A C   1 
ATOM   2748 O O   . TYR A 1 341 ? 17.219  18.384 2.620   1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A O   1 
ATOM   2749 C CB  . TYR A 1 341 ? 14.666  18.102 0.519   1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CB  1 
ATOM   2750 C CG  . TYR A 1 341 ? 13.931  18.885 -0.552  1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CG  1 
ATOM   2751 C CD1 . TYR A 1 341 ? 13.972  20.269 -0.632  1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CD1 1 
ATOM   2752 C CD2 . TYR A 1 341 ? 13.176  18.165 -1.477  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CD2 1 
ATOM   2753 C CE1 . TYR A 1 341 ? 13.277  20.948 -1.634  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CE1 1 
ATOM   2754 C CE2 . TYR A 1 341 ? 12.481  18.831 -2.467  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CE2 1 
ATOM   2755 C CZ  . TYR A 1 341 ? 12.540  20.211 -2.536  1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A CZ  1 
ATOM   2756 O OH  . TYR A 1 341 ? 11.829  20.846 -3.540  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A OH  1 
ATOM   2757 N N   . VAL A 1 342 ? 16.746  16.301 2.010   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 342  VAL A N   1 
ATOM   2758 C CA  . VAL A 1 342 ? 17.203  15.878 3.348   1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 342  VAL A CA  1 
ATOM   2759 C C   . VAL A 1 342 ? 18.716  16.019 3.429   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 342  VAL A C   1 
ATOM   2760 O O   . VAL A 1 342 ? 19.219  16.011 4.555   1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 342  VAL A O   1 
ATOM   2761 C CB  . VAL A 1 342 ? 16.769  14.463 3.744   1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 342  VAL A CB  1 
ATOM   2762 C CG1 . VAL A 1 342 ? 15.246  14.357 3.759   1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 342  VAL A CG1 1 
ATOM   2763 C CG2 . VAL A 1 342 ? 17.330  13.391 2.817   1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 342  VAL A CG2 1 
ATOM   2764 N N   . SER A 1 343 ? 19.396  16.185 2.284   1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 343  SER A N   1 
ATOM   2765 C CA  . SER A 1 343 ? 20.840  16.375 2.297   1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 343  SER A CA  1 
ATOM   2766 C C   . SER A 1 343 ? 21.268  17.814 2.470   1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 343  SER A C   1 
ATOM   2767 O O   . SER A 1 343 ? 22.471  18.096 2.532   1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 343  SER A O   1 
ATOM   2768 C CB  . SER A 1 343 ? 21.483  15.900 0.955   1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 343  SER A CB  1 
ATOM   2769 O OG  . SER A 1 343 ? 21.153  14.535 0.829   1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 343  SER A OG  1 
ATOM   2770 N N   . ARG A 1 344 ? 20.325  18.758 2.517   1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A N   1 
ATOM   2771 C CA  . ARG A 1 344 ? 20.725  20.159 2.674   1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A CA  1 
ATOM   2772 C C   . ARG A 1 344 ? 21.433  20.418 3.998   1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A C   1 
ATOM   2773 O O   . ARG A 1 344 ? 21.077  19.830 5.024   1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A O   1 
ATOM   2774 C CB  . ARG A 1 344 ? 19.523  21.111 2.614   1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A CB  1 
ATOM   2775 C CG  . ARG A 1 344 ? 18.646  21.056 1.381   1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A CG  1 
ATOM   2776 C CD  . ARG A 1 344 ? 19.509  21.075 0.108   1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A CD  1 
ATOM   2777 N NE  . ARG A 1 344 ? 20.076  22.399 -0.152  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A NE  1 
ATOM   2778 C CZ  . ARG A 1 344 ? 21.178  22.606 -0.886  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A CZ  1 
ATOM   2779 N NH1 . ARG A 1 344 ? 21.846  21.582 -1.437  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A NH1 1 
ATOM   2780 N NH2 . ARG A 1 344 ? 21.614  23.861 -1.067  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 344  ARG A NH2 1 
ATOM   2781 N N   . GLU A 1 345 ? 22.419  21.292 3.980   1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A N   1 
ATOM   2782 C CA  . GLU A 1 345 ? 23.175  21.678 5.164   1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CA  1 
ATOM   2783 C C   . GLU A 1 345 ? 22.262  22.320 6.213   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A C   1 
ATOM   2784 O O   . GLU A 1 345 ? 21.380  23.129 5.907   1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A O   1 
ATOM   2785 C CB  . GLU A 1 345 ? 24.249  22.668 4.747   1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CB  1 
ATOM   2786 C CG  . GLU A 1 345 ? 25.135  23.226 5.839   1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CG  1 
ATOM   2787 C CD  . GLU A 1 345 ? 26.149  24.229 5.310   1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CD  1 
ATOM   2788 O OE1 . GLU A 1 345 ? 26.734  23.941 4.239   1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A OE1 1 
ATOM   2789 O OE2 . GLU A 1 345 ? 26.348  25.281 5.949   1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A OE2 1 
ATOM   2790 N N   . ARG A 1 346 ? 22.503  21.961 7.464   1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A N   1 
ATOM   2791 C CA  . ARG A 1 346 ? 21.768  22.542 8.596   1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A CA  1 
ATOM   2792 C C   . ARG A 1 346 ? 22.699  23.544 9.266   1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A C   1 
ATOM   2793 O O   . ARG A 1 346 ? 23.749  23.180 9.802   1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A O   1 
ATOM   2794 C CB  . ARG A 1 346 ? 21.300  21.453 9.556   1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A CB  1 
ATOM   2795 C CG  . ARG A 1 346 ? 20.664  20.253 8.883   1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A CG  1 
ATOM   2796 C CD  . ARG A 1 346 ? 20.523  19.084 9.861   1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A CD  1 
ATOM   2797 N NE  . ARG A 1 346 ? 20.593  17.829 9.100   1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A NE  1 
ATOM   2798 C CZ  . ARG A 1 346 ? 20.354  16.597 9.504   1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A CZ  1 
ATOM   2799 N NH1 . ARG A 1 346 ? 19.993  16.316 10.755  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A NH1 1 
ATOM   2800 N NH2 . ARG A 1 346 ? 20.474  15.588 8.643   1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 346  ARG A NH2 1 
ATOM   2801 N N   . SER A 1 347 ? 22.333  24.816 9.219   1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 347  SER A N   1 
ATOM   2802 C CA  . SER A 1 347 ? 23.166  25.925 9.670   1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 347  SER A CA  1 
ATOM   2803 C C   . SER A 1 347 ? 22.545  26.669 10.859  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 347  SER A C   1 
ATOM   2804 O O   . SER A 1 347 ? 21.333  26.555 11.102  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 347  SER A O   1 
ATOM   2805 C CB  . SER A 1 347 ? 23.351  26.816 8.438   1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 347  SER A CB  1 
ATOM   2806 O OG  . SER A 1 347 ? 24.251  27.879 8.587   1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 347  SER A OG  1 
ATOM   2807 N N   . THR A 1 348 ? 23.340  27.416 11.619  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 348  THR A N   1 
ATOM   2808 C CA  . THR A 1 348 ? 22.915  28.155 12.807  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 348  THR A CA  1 
ATOM   2809 C C   . THR A 1 348 ? 22.780  29.635 12.513  1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 348  THR A C   1 
ATOM   2810 O O   . THR A 1 348 ? 23.685  30.266 11.944  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 348  THR A O   1 
ATOM   2811 C CB  . THR A 1 348 ? 23.914  27.934 13.972  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 348  THR A CB  1 
ATOM   2812 O OG1 . THR A 1 348 ? 23.886  26.540 14.313  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 348  THR A OG1 1 
ATOM   2813 C CG2 . THR A 1 348 ? 23.502  28.714 15.207  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 348  THR A CG2 1 
ATOM   2814 N N   . ASN A 1 349 ? 21.663  30.237 12.860  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A N   1 
ATOM   2815 C CA  . ASN A 1 349 ? 21.457  31.674 12.736  1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A CA  1 
ATOM   2816 C C   . ASN A 1 349 ? 21.524  32.194 11.301  1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A C   1 
ATOM   2817 O O   . ASN A 1 349 ? 21.736  33.393 11.064  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A O   1 
ATOM   2818 C CB  . ASN A 1 349 ? 22.467  32.410 13.644  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A CB  1 
ATOM   2819 C CG  . ASN A 1 349 ? 21.983  32.398 15.100  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A CG  1 
ATOM   2820 O OD1 . ASN A 1 349 ? 20.994  31.743 15.436  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A OD1 1 
ATOM   2821 N ND2 . ASN A 1 349 ? 22.684  33.128 15.962  1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 349  ASN A ND2 1 
ATOM   2822 N N   . ASP A 1 350 ? 21.279  31.305 10.331  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A N   1 
ATOM   2823 C CA  . ASP A 1 350 ? 21.072  31.827 8.978   1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A CA  1 
ATOM   2824 C C   . ASP A 1 350 ? 19.968  32.881 8.957   1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A C   1 
ATOM   2825 O O   . ASP A 1 350 ? 18.970  32.682 9.652   1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A O   1 
ATOM   2826 C CB  . ASP A 1 350 ? 20.638  30.747 7.984   1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A CB  1 
ATOM   2827 C CG  . ASP A 1 350 ? 21.798  29.960 7.421   1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A CG  1 
ATOM   2828 O OD1 . ASP A 1 350 ? 21.754  29.670 6.206   1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A OD1 1 
ATOM   2829 O OD2 . ASP A 1 350 ? 22.711  29.659 8.222   1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 350  ASP A OD2 1 
ATOM   2830 N N   . LEU A 1 351 ? 20.124  33.945 8.171   1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A N   1 
ATOM   2831 C CA  . LEU A 1 351 ? 19.248  35.101 8.296   1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A CA  1 
ATOM   2832 C C   . LEU A 1 351 ? 17.779  34.834 7.972   1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A C   1 
ATOM   2833 O O   . LEU A 1 351 ? 16.900  35.440 8.612   1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A O   1 
ATOM   2834 C CB  . LEU A 1 351 ? 19.720  36.282 7.415   1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A CB  1 
ATOM   2835 C CG  . LEU A 1 351 ? 21.062  36.899 7.773   1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A CG  1 
ATOM   2836 C CD1 . LEU A 1 351 ? 21.311  38.162 6.955   1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A CD1 1 
ATOM   2837 C CD2 . LEU A 1 351 ? 21.162  37.225 9.253   1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 351  LEU A CD2 1 
ATOM   2838 N N   . HIS A 1 352 ? 17.468  33.982 6.989   1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A N   1 
ATOM   2839 C CA  . HIS A 1 352 ? 16.027  33.805 6.718   1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A CA  1 
ATOM   2840 C C   . HIS A 1 352 ? 15.373  33.085 7.898   1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A C   1 
ATOM   2841 O O   . HIS A 1 352 ? 14.279  33.452 8.346   1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A O   1 
ATOM   2842 C CB  . HIS A 1 352 ? 15.787  33.092 5.389   1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A CB  1 
ATOM   2843 C CG  . HIS A 1 352 ? 16.760  32.004 5.058   1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A CG  1 
ATOM   2844 N ND1 . HIS A 1 352 ? 16.834  30.845 5.790   1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A ND1 1 
ATOM   2845 C CD2 . HIS A 1 352 ? 17.699  31.894 4.088   1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A CD2 1 
ATOM   2846 C CE1 . HIS A 1 352 ? 17.782  30.068 5.287   1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A CE1 1 
ATOM   2847 N NE2 . HIS A 1 352 ? 18.313  30.688 4.257   1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 352  HIS A NE2 1 
ATOM   2848 N N   . GLY A 1 353 ? 16.055  32.076 8.432   1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A N   1 
ATOM   2849 C CA  . GLY A 1 353 ? 15.584  31.461 9.661   1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A CA  1 
ATOM   2850 C C   . GLY A 1 353 ? 15.578  32.400 10.854  1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A C   1 
ATOM   2851 O O   . GLY A 1 353 ? 14.676  32.385 11.700  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A O   1 
ATOM   2852 N N   . ALA A 1 354 ? 16.585  33.250 11.005  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 354  ALA A N   1 
ATOM   2853 C CA  . ALA A 1 354 ? 16.519  34.176 12.138  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 354  ALA A CA  1 
ATOM   2854 C C   . ALA A 1 354 ? 15.348  35.130 11.971  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 354  ALA A C   1 
ATOM   2855 O O   . ALA A 1 354 ? 14.675  35.456 12.942  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 354  ALA A O   1 
ATOM   2856 C CB  . ALA A 1 354 ? 17.837  34.910 12.238  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 354  ALA A CB  1 
ATOM   2857 N N   . GLY A 1 355 ? 15.090  35.607 10.755  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A N   1 
ATOM   2858 C CA  . GLY A 1 355 ? 13.927  36.444 10.492  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A CA  1 
ATOM   2859 C C   . GLY A 1 355 ? 12.621  35.723 10.808  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A C   1 
ATOM   2860 O O   . GLY A 1 355 ? 11.705  36.279 11.442  1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A O   1 
ATOM   2861 N N   . ALA A 1 356 ? 12.501  34.467 10.395  1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 356  ALA A N   1 
ATOM   2862 C CA  . ALA A 1 356 ? 11.274  33.714 10.680  1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 356  ALA A CA  1 
ATOM   2863 C C   . ALA A 1 356 ? 11.083  33.555 12.194  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 356  ALA A C   1 
ATOM   2864 O O   . ALA A 1 356 ? 9.964   33.690 12.680  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 356  ALA A O   1 
ATOM   2865 C CB  . ALA A 1 356 ? 11.343  32.381 9.973   1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 356  ALA A CB  1 
ATOM   2866 N N   . PHE A 1 357 ? 12.172  33.283 12.927  1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A N   1 
ATOM   2867 C CA  . PHE A 1 357 ? 12.130  33.146 14.365  1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CA  1 
ATOM   2868 C C   . PHE A 1 357 ? 11.620  34.434 15.005  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A C   1 
ATOM   2869 O O   . PHE A 1 357 ? 10.675  34.404 15.780  1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A O   1 
ATOM   2870 C CB  . PHE A 1 357 ? 13.524  32.854 14.940  1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CB  1 
ATOM   2871 C CG  . PHE A 1 357 ? 13.583  32.563 16.449  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CG  1 
ATOM   2872 C CD1 . PHE A 1 357 ? 13.533  31.233 16.884  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CD1 1 
ATOM   2873 C CD2 . PHE A 1 357 ? 13.684  33.564 17.401  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CD2 1 
ATOM   2874 C CE1 . PHE A 1 357 ? 13.586  30.927 18.230  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CE1 1 
ATOM   2875 C CE2 . PHE A 1 357 ? 13.742  33.278 18.760  1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CE2 1 
ATOM   2876 C CZ  . PHE A 1 357 ? 13.683  31.951 19.162  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 357  PHE A CZ  1 
ATOM   2877 N N   . ILE A 1 358 ? 12.281  35.540 14.689  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 358  ILE A N   1 
ATOM   2878 C CA  . ILE A 1 358 ? 11.920  36.836 15.264  1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 358  ILE A CA  1 
ATOM   2879 C C   . ILE A 1 358 ? 10.485  37.207 14.923  1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 358  ILE A C   1 
ATOM   2880 O O   . ILE A 1 358 ? 9.681   37.609 15.772  1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 358  ILE A O   1 
ATOM   2881 C CB  . ILE A 1 358 ? 12.940  37.878 14.764  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 358  ILE A CB  1 
ATOM   2882 C CG1 . ILE A 1 358 ? 14.336  37.682 15.380  1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 358  ILE A CG1 1 
ATOM   2883 C CG2 . ILE A 1 358 ? 12.404  39.278 14.990  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 358  ILE A CG2 1 
ATOM   2884 C CD1 . ILE A 1 358 ? 15.391  38.507 14.664  1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 358  ILE A CD1 1 
ATOM   2885 N N   . LEU A 1 359 ? 10.064  37.044 13.658  1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A N   1 
ATOM   2886 C CA  . LEU A 1 359 ? 8.659   37.335 13.323  1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A CA  1 
ATOM   2887 C C   . LEU A 1 359 ? 7.720   36.459 14.136  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A C   1 
ATOM   2888 O O   . LEU A 1 359 ? 6.737   36.984 14.684  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A O   1 
ATOM   2889 C CB  . LEU A 1 359 ? 8.431   37.132 11.806  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A CB  1 
ATOM   2890 C CG  . LEU A 1 359 ? 9.096   38.216 10.914  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A CG  1 
ATOM   2891 C CD1 . LEU A 1 359 ? 9.254   37.748 9.482   1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A CD1 1 
ATOM   2892 C CD2 . LEU A 1 359 ? 8.282   39.506 10.981  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A CD2 1 
ATOM   2893 N N   . ALA A 1 360 ? 8.013   35.145 14.230  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 360  ALA A N   1 
ATOM   2894 C CA  . ALA A 1 360 ? 7.169   34.241 15.014  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 360  ALA A CA  1 
ATOM   2895 C C   . ALA A 1 360 ? 7.008   34.745 16.441  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 360  ALA A C   1 
ATOM   2896 O O   . ALA A 1 360 ? 5.896   34.781 16.992  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 360  ALA A O   1 
ATOM   2897 C CB  . ALA A 1 360 ? 7.727   32.832 15.005  1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 360  ALA A CB  1 
ATOM   2898 N N   . MET A 1 361 ? 8.116   35.128 17.055  1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 361  MET A N   1 
ATOM   2899 C CA  . MET A 1 361 ? 8.030   35.595 18.435  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 361  MET A CA  1 
ATOM   2900 C C   . MET A 1 361 ? 7.153   36.835 18.585  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 361  MET A C   1 
ATOM   2901 O O   . MET A 1 361 ? 6.383   36.962 19.538  1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 361  MET A O   1 
ATOM   2902 C CB  . MET A 1 361 ? 9.417   35.916 18.981  1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 361  MET A CB  1 
ATOM   2903 C CG  . MET A 1 361 ? 10.392  34.766 19.027  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 361  MET A CG  1 
ATOM   2904 S SD  . MET A 1 361 ? 9.838   33.397 20.058  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 361  MET A SD  1 
ATOM   2905 C CE  . MET A 1 361 ? 9.440   32.121 18.860  1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 361  MET A CE  1 
ATOM   2906 N N   . THR A 1 362 ? 7.259   37.806 17.672  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 362  THR A N   1 
ATOM   2907 C CA  . THR A 1 362 ? 6.466   39.021 17.826  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 362  THR A CA  1 
ATOM   2908 C C   . THR A 1 362 ? 4.989   38.708 17.757  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 362  THR A C   1 
ATOM   2909 O O   . THR A 1 362 ? 4.159   39.377 18.359  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 362  THR A O   1 
ATOM   2910 C CB  . THR A 1 362 ? 6.811   40.074 16.757  1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 362  THR A CB  1 
ATOM   2911 O OG1 . THR A 1 362 ? 6.621   39.515 15.451  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 362  THR A OG1 1 
ATOM   2912 C CG2 . THR A 1 362 ? 8.276   40.468 16.902  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 362  THR A CG2 1 
ATOM   2913 N N   . GLU A 1 363 ? 4.607   37.688 16.990  1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A N   1 
ATOM   2914 C CA  . GLU A 1 363 ? 3.191   37.406 16.823  1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A CA  1 
ATOM   2915 C C   . GLU A 1 363 ? 2.711   36.514 17.954  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A C   1 
ATOM   2916 O O   . GLU A 1 363 ? 1.544   36.421 18.338  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A O   1 
ATOM   2917 C CB  . GLU A 1 363 ? 3.008   36.702 15.487  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A CB  1 
ATOM   2918 C CG  . GLU A 1 363 ? 1.811   36.954 14.641  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A CG  1 
ATOM   2919 C CD  . GLU A 1 363 ? 1.233   38.334 14.547  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A CD  1 
ATOM   2920 O OE1 . GLU A 1 363 ? 0.025   38.423 14.877  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A OE1 1 
ATOM   2921 O OE2 . GLU A 1 363 ? 1.853   39.343 14.163  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 363  GLU A OE2 1 
ATOM   2922 N N   . LEU A 1 364 ? 3.696   35.800 18.506  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A N   1 
ATOM   2923 C CA  . LEU A 1 364 ? 3.336   34.863 19.585  1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A CA  1 
ATOM   2924 C C   . LEU A 1 364 ? 3.148   35.595 20.908  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A C   1 
ATOM   2925 O O   . LEU A 1 364 ? 2.336   35.178 21.745  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A O   1 
ATOM   2926 C CB  . LEU A 1 364 ? 4.446   33.820 19.665  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A CB  1 
ATOM   2927 C CG  . LEU A 1 364 ? 4.425   32.808 20.803  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A CG  1 
ATOM   2928 C CD1 . LEU A 1 364 ? 3.158   31.952 20.747  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A CD1 1 
ATOM   2929 C CD2 . LEU A 1 364 ? 5.685   31.940 20.782  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 364  LEU A CD2 1 
ATOM   2930 N N   . GLU A 1 365 ? 3.902   36.663 21.110  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A N   1 
ATOM   2931 C CA  . GLU A 1 365 ? 3.987   37.444 22.350  1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CA  1 
ATOM   2932 C C   . GLU A 1 365 ? 2.586   37.715 22.900  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A C   1 
ATOM   2933 O O   . GLU A 1 365 ? 2.304   37.351 24.051  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A O   1 
ATOM   2934 C CB  . GLU A 1 365 ? 4.732   38.754 22.160  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CB  1 
ATOM   2935 C CG  . GLU A 1 365 ? 4.772   39.661 23.382  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CG  1 
ATOM   2936 C CD  . GLU A 1 365 ? 5.672   39.068 24.451  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CD  1 
ATOM   2937 O OE1 . GLU A 1 365 ? 6.479   38.144 24.221  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A OE1 1 
ATOM   2938 O OE2 . GLU A 1 365 ? 5.562   39.572 25.585  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 365  GLU A OE2 1 
ATOM   2939 N N   . PRO A 1 366 ? 1.671   38.328 22.160  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 366  PRO A N   1 
ATOM   2940 C CA  . PRO A 1 366 ? 0.353   38.582 22.770  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 366  PRO A CA  1 
ATOM   2941 C C   . PRO A 1 366 ? -0.362  37.316 23.197  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 366  PRO A C   1 
ATOM   2942 O O   . PRO A 1 366 ? -1.007  37.320 24.265  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 366  PRO A O   1 
ATOM   2943 C CB  . PRO A 1 366 ? -0.444  39.304 21.677  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 366  PRO A CB  1 
ATOM   2944 C CG  . PRO A 1 366 ? 0.327   39.150 20.414  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 366  PRO A CG  1 
ATOM   2945 C CD  . PRO A 1 366 ? 1.747   38.836 20.786  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 366  PRO A CD  1 
ATOM   2946 N N   . LEU A 1 367 ? -0.303  36.220 22.429  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A N   1 
ATOM   2947 C CA  . LEU A 1 367 ? -1.020  35.034 22.869  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A CA  1 
ATOM   2948 C C   . LEU A 1 367 ? -0.380  34.378 24.087  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A C   1 
ATOM   2949 O O   . LEU A 1 367 ? -1.070  33.783 24.919  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A O   1 
ATOM   2950 C CB  . LEU A 1 367 ? -1.100  33.984 21.751  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A CB  1 
ATOM   2951 C CG  . LEU A 1 367 ? -1.937  34.404 20.545  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A CG  1 
ATOM   2952 C CD1 . LEU A 1 367 ? -1.602  33.499 19.361  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A CD1 1 
ATOM   2953 C CD2 . LEU A 1 367 ? -3.413  34.368 20.884  1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 367  LEU A CD2 1 
ATOM   2954 N N   . PHE A 1 368 ? 0.933   34.462 24.204  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A N   1 
ATOM   2955 C CA  . PHE A 1 368 ? 1.672   33.975 25.359  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CA  1 
ATOM   2956 C C   . PHE A 1 368 ? 1.225   34.755 26.597  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A C   1 
ATOM   2957 O O   . PHE A 1 368 ? 0.939   34.169 27.639  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A O   1 
ATOM   2958 C CB  . PHE A 1 368 ? 3.165   34.144 25.107  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CB  1 
ATOM   2959 C CG  . PHE A 1 368 ? 4.053   33.703 26.247  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CG  1 
ATOM   2960 C CD1 . PHE A 1 368 ? 4.437   32.378 26.322  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CD1 1 
ATOM   2961 C CD2 . PHE A 1 368 ? 4.478   34.609 27.195  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CD2 1 
ATOM   2962 C CE1 . PHE A 1 368 ? 5.260   31.962 27.358  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CE1 1 
ATOM   2963 C CE2 . PHE A 1 368 ? 5.300   34.211 28.241  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CE2 1 
ATOM   2964 C CZ  . PHE A 1 368 ? 5.679   32.887 28.295  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 368  PHE A CZ  1 
ATOM   2965 N N   . ARG A 1 369 ? 1.153   36.073 26.462  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A N   1 
ATOM   2966 C CA  . ARG A 1 369 ? 0.791   36.944 27.562  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A CA  1 
ATOM   2967 C C   . ARG A 1 369 ? -0.618  36.663 28.080  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A C   1 
ATOM   2968 O O   . ARG A 1 369 ? -0.939  36.791 29.259  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A O   1 
ATOM   2969 C CB  . ARG A 1 369 ? 0.814   38.423 27.155  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A CB  1 
ATOM   2970 C CG  . ARG A 1 369 ? 2.189   38.978 26.864  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A CG  1 
ATOM   2971 C CD  . ARG A 1 369 ? 3.270   38.389 27.750  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A CD  1 
ATOM   2972 N NE  . ARG A 1 369 ? 4.022   39.445 28.426  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A NE  1 
ATOM   2973 C CZ  . ARG A 1 369 ? 5.049   39.302 29.251  1.00 83.03  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A CZ  1 
ATOM   2974 N NH1 . ARG A 1 369 ? 5.631   40.375 29.790  1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 369  ARG A NH1 1 
ATOM   2975 N NH2 . ARG A 1 369 ? 5.501   38.087 29.544  1.00 101.75 ? ? ? ? ? ? 369  ARG A NH2 1 
ATOM   2976 N N   . SER A 1 370 ? -1.506  36.320 27.155  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 370  SER A N   1 
ATOM   2977 C CA  . SER A 1 370 ? -2.905  36.181 27.537  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 370  SER A CA  1 
ATOM   2978 C C   . SER A 1 370 ? -3.267  34.722 27.760  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 370  SER A C   1 
ATOM   2979 O O   . SER A 1 370 ? -4.434  34.442 28.027  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 370  SER A O   1 
ATOM   2980 C CB  . SER A 1 370 ? -3.788  36.762 26.423  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 370  SER A CB  1 
ATOM   2981 O OG  . SER A 1 370 ? -3.787  35.767 25.391  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 370  SER A OG  1 
ATOM   2982 N N   . ALA A 1 371 ? -2.298  33.809 27.658  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 371  ALA A N   1 
ATOM   2983 C CA  . ALA A 1 371 ? -2.605  32.388 27.824  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 371  ALA A CA  1 
ATOM   2984 C C   . ALA A 1 371 ? -3.328  32.114 29.145  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 371  ALA A C   1 
ATOM   2985 O O   . ALA A 1 371 ? -2.886  32.634 30.168  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 371  ALA A O   1 
ATOM   2986 C CB  . ALA A 1 371 ? -1.354  31.521 27.774  1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 371  ALA A CB  1 
ATOM   2987 N N   . GLY A 1 372 ? -4.382  31.316 29.126  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 372  GLY A N   1 
ATOM   2988 C CA  . GLY A 1 372 ? -5.150  30.985 30.318  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 372  GLY A CA  1 
ATOM   2989 C C   . GLY A 1 372 ? -6.375  31.844 30.558  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 372  GLY A C   1 
ATOM   2990 O O   . GLY A 1 372 ? -7.319  31.423 31.241  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 372  GLY A O   1 
ATOM   2991 N N   . LYS A 1 373 ? -6.399  33.060 30.012  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A N   1 
ATOM   2992 C CA  . LYS A 1 373 ? -7.480  34.008 30.257  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A CA  1 
ATOM   2993 C C   . LYS A 1 373 ? -8.745  33.737 29.466  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A C   1 
ATOM   2994 O O   . LYS A 1 373 ? -8.650  33.201 28.339  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A O   1 
ATOM   2995 C CB  . LYS A 1 373 ? -6.965  35.420 29.906  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A CB  1 
ATOM   2996 C CG  . LYS A 1 373 ? -5.731  35.805 30.725  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A CG  1 
ATOM   2997 C CD  . LYS A 1 373 ? -5.551  37.312 30.661  1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A CD  1 
ATOM   2998 C CE  . LYS A 1 373 ? -4.144  37.746 31.026  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A CE  1 
ATOM   2999 N NZ  . LYS A 1 373 ? -3.630  37.003 32.215  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A NZ  1 
ATOM   3000 O OXT . LYS A 1 373 ? -9.845  34.079 29.961  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 373  LYS A OXT 1 
HETATM 3001 C CAA . UCD B 2 .   ? 21.527  28.567 -9.216  1.00 82.95  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAA 1 
HETATM 3002 C CAP . UCD B 2 .   ? 21.993  28.121 -7.818  1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAP 1 
HETATM 3003 O OAB . UCD B 2 .   ? 21.724  26.998 -7.398  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A OAB 1 
HETATM 3004 N N2  . UCD B 2 .   ? 22.509  29.118 -7.085  1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A N2  1 
HETATM 3005 C C2  . UCD B 2 .   ? 22.950  28.931 -5.700  1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A C2  1 
HETATM 3006 C C1  . UCD B 2 .   ? 24.412  29.311 -5.471  1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A C1  1 
HETATM 3007 O O1  . UCD B 2 .   ? 25.272  28.724 -6.439  1.00 119.82 ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A O1  1 
HETATM 3008 O O5  . UCD B 2 .   ? 24.795  28.862 -4.127  1.00 104.31 ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A O5  1 
HETATM 3009 C C5  . UCD B 2 .   ? 23.973  29.403 -3.087  1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A C5  1 
HETATM 3010 C C6  . UCD B 2 .   ? 24.489  29.301 -1.660  1.00 96.78  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A C6  1 
HETATM 3011 O O6  . UCD B 2 .   ? 23.940  30.371 -0.891  1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A O6  1 
HETATM 3012 C C4  . UCD B 2 .   ? 22.495  29.244 -3.256  1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A C4  1 
HETATM 3013 O O4  . UCD B 2 .   ? 21.912  27.945 -2.991  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A O4  1 
HETATM 3014 C C3  . UCD B 2 .   ? 22.038  29.638 -4.688  1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A C3  1 
HETATM 3015 O O3  . UCD B 2 .   ? 20.691  29.102 -4.822  1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A O3  1 
HETATM 3016 C CAX . UCD B 2 .   ? 19.822  30.172 -5.269  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAX 1 
HETATM 3017 O OAM . UCD B 2 .   ? 19.660  31.052 -4.121  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A OAM 1 
HETATM 3018 C CAR . UCD B 2 .   ? 18.618  30.889 -3.229  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAR 1 
HETATM 3019 C CAQ . UCD B 2 .   ? 18.665  31.771 -1.956  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAQ 1 
HETATM 3020 O OAE . UCD B 2 .   ? 19.463  32.737 -2.046  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A OAE 1 
HETATM 3021 O OAC . UCD B 2 .   ? 18.198  31.313 -0.899  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A OAC 1 
HETATM 3022 C CAJ . UCD B 2 .   ? 17.940  29.656 -3.130  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAJ 1 
HETATM 3023 C CAS . UCD B 2 .   ? 17.989  28.714 -4.366  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAS 1 
HETATM 3024 O OAF . UCD B 2 .   ? 18.929  27.684 -4.029  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A OAF 1 
HETATM 3025 C CAU . UCD B 2 .   ? 18.498  29.461 -5.606  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A CAU 1 
HETATM 3026 O OAH . UCD B 2 .   ? 17.560  30.342 -6.207  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 1001 UCD A OAH 1 
HETATM 3027 O O   . HOH C 3 .   ? 15.102  41.219 -1.712  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O   1 
HETATM 3028 O O   . HOH C 3 .   ? 15.438  31.429 -4.761  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O   1 
HETATM 3029 O O   . HOH C 3 .   ? 12.293  23.560 5.529   1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O   1 
HETATM 3030 O O   . HOH C 3 .   ? -7.831  25.119 10.283  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O   1 
HETATM 3031 O O   . HOH C 3 .   ? 6.967   40.482 -1.006  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O   1 
HETATM 3032 O O   . HOH C 3 .   ? 13.378  29.874 1.045   1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O   1 
HETATM 3033 O O   . HOH C 3 .   ? 4.356   40.108 5.001   1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O   1 
HETATM 3034 O O   . HOH C 3 .   ? -6.686  23.579 23.143  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O   1 
HETATM 3035 O O   . HOH C 3 .   ? -14.555 26.985 15.098  1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O   1 
HETATM 3036 O O   . HOH C 3 .   ? -9.564  27.294 11.865  1.00 6.58   ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O   1 
HETATM 3037 O O   . HOH C 3 .   ? 8.163   31.518 -7.545  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O   1 
HETATM 3038 O O   . HOH C 3 .   ? -4.841  22.783 2.055   1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O   1 
HETATM 3039 O O   . HOH C 3 .   ? 1.095   50.213 2.360   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O   1 
HETATM 3040 O O   . HOH C 3 .   ? 4.293   40.610 14.378  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O   1 
HETATM 3041 O O   . HOH C 3 .   ? 21.415  18.723 -1.066  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   1 
HETATM 3042 O O   . HOH C 3 .   ? 5.699   38.455 8.084   1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   1 
HETATM 3043 O O   . HOH C 3 .   ? 6.062   32.371 -9.150  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O   1 
HETATM 3044 O O   . HOH C 3 .   ? 25.161  43.483 3.507   1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   1 
HETATM 3045 O O   . HOH C 3 .   ? 5.291   40.520 -16.632 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O   1 
HETATM 3046 O O   . HOH C 3 .   ? 6.803   15.027 0.439   1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O   1 
HETATM 3047 O O   . HOH C 3 .   ? 5.733   13.652 8.942   1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O   1 
HETATM 3048 O O   . HOH C 3 .   ? 1.300   41.384 12.292  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O   1 
HETATM 3049 O O   . HOH C 3 .   ? 18.738  41.193 -5.627  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O   1 
HETATM 3050 O O   . HOH C 3 .   ? 7.056   42.661 7.405   1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O   1 
HETATM 3051 O O   . HOH C 3 .   ? 16.166  28.964 0.011   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O   1 
HETATM 3052 O O   . HOH C 3 .   ? -7.074  21.145 12.663  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   1 
HETATM 3053 O O   . HOH C 3 .   ? -6.009  33.817 -5.297  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O   1 
HETATM 3054 O O   . HOH C 3 .   ? 6.429   17.610 9.879   1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O   1 
HETATM 3055 O O   . HOH C 3 .   ? 11.649  24.605 -16.975 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O   1 
HETATM 3056 O O   . HOH C 3 .   ? 16.412  30.749 -18.962 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O   1 
HETATM 3057 O O   . HOH C 3 .   ? 0.228   29.032 -16.483 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O   1 
HETATM 3058 O O   . HOH C 3 .   ? 2.256   15.868 -8.669  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   1 
HETATM 3059 O O   . HOH C 3 .   ? 9.350   19.336 -3.911  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O   1 
HETATM 3060 O O   . HOH C 3 .   ? 17.833  38.743 -4.987  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O   1 
HETATM 3061 O O   . HOH C 3 .   ? 15.632  23.805 -8.722  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O   1 
HETATM 3062 O O   . HOH C 3 .   ? -3.858  39.691 7.576   1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O   1 
HETATM 3063 O O   . HOH C 3 .   ? 19.570  36.254 -11.063 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O   1 
HETATM 3064 O O   . HOH C 3 .   ? -11.685 27.699 20.410  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O   1 
HETATM 3065 O O   . HOH C 3 .   ? 22.506  35.120 4.113   1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O   1 
HETATM 3066 O O   . HOH C 3 .   ? 0.574   41.728 -12.968 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O   1 
HETATM 3067 O O   . HOH C 3 .   ? 13.638  27.879 -2.186  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O   1 
HETATM 3068 O O   . HOH C 3 .   ? 12.902  32.305 -2.845  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O   1 
HETATM 3069 O O   . HOH C 3 .   ? -17.454 42.127 -2.317  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O   1 
HETATM 3070 O O   . HOH C 3 .   ? -5.774  30.905 26.452  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O   1 
HETATM 3071 O O   . HOH C 3 .   ? 17.519  20.503 -6.609  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O   1 
HETATM 3072 O O   . HOH C 3 .   ? 6.045   13.947 -8.539  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O   1 
HETATM 3073 O O   . HOH C 3 .   ? 3.797   53.431 -8.910  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O   1 
HETATM 3074 O O   . HOH C 3 .   ? 19.554  30.418 26.072  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O   1 
HETATM 3075 O O   . HOH C 3 .   ? 4.443   34.426 -8.511  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O   1 
HETATM 3076 O O   . HOH C 3 .   ? 1.163   42.726 2.352   1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O   1 
HETATM 3077 O O   . HOH C 3 .   ? -3.607  49.743 -10.870 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O   1 
HETATM 3078 O O   . HOH C 3 .   ? 19.391  30.871 -8.891  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O   1 
HETATM 3079 O O   . HOH C 3 .   ? -12.254 33.095 29.543  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O   1 
HETATM 3080 O O   . HOH C 3 .   ? 6.295   46.181 5.265   1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O   1 
HETATM 3081 O O   . HOH C 3 .   ? 16.696  39.009 25.468  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O   1 
HETATM 3082 O O   . HOH C 3 .   ? 24.510  52.607 5.961   1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O   1 
HETATM 3083 O O   . HOH C 3 .   ? 11.370  36.099 -12.945 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   1 
HETATM 3084 O O   . HOH C 3 .   ? -16.286 41.005 -5.755  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O   1 
HETATM 3085 O O   . HOH C 3 .   ? 26.327  48.323 11.186  1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O   1 
HETATM 3086 O O   . HOH C 3 .   ? 0.911   21.501 -15.623 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O   1 
HETATM 3087 O O   . HOH C 3 .   ? 15.884  18.303 16.823  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O   1 
HETATM 3088 O O   . HOH C 3 .   ? 17.639  28.619 24.781  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O   1 
HETATM 3089 O O   . HOH C 3 .   ? 4.421   15.803 -7.284  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O   1 
HETATM 3090 O O   . HOH C 3 .   ? 11.631  12.824 -4.396  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O   1 
HETATM 3091 O O   . HOH C 3 .   ? 4.544   36.071 -6.388  1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O   1 
HETATM 3092 O O   . HOH C 3 .   ? 3.074   39.880 -6.681  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O   1 
HETATM 3093 O O   . HOH C 3 .   ? 4.829   13.478 -0.438  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O   1 
HETATM 3094 O O   . HOH C 3 .   ? 6.613   22.172 -0.735  1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O   1 
HETATM 3095 O O   . HOH C 3 .   ? 2.110   45.083 -12.082 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O   1 
HETATM 3096 O O   . HOH C 3 .   ? 1.411   34.825 -19.910 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O   1 
HETATM 3097 O O   . HOH C 3 .   ? -1.128  43.312 -14.100 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O   1 
HETATM 3098 O O   . HOH C 3 .   ? -8.295  41.466 -7.106  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O   1 
HETATM 3099 O O   . HOH C 3 .   ? 18.294  33.576 -13.181 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O   1 
HETATM 3100 O O   . HOH C 3 .   ? 13.868  43.375 -14.986 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O   1 
HETATM 3101 O O   . HOH C 3 .   ? 26.747  51.872 7.562   1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O   1 
HETATM 3102 O O   . HOH C 3 .   ? 11.557  55.408 -8.616  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O   1 
HETATM 3103 O O   . HOH C 3 .   ? 20.615  54.184 10.640  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O   1 
HETATM 3104 O O   . HOH C 3 .   ? 18.009  10.151 1.241   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O   1 
HETATM 3105 O O   . HOH C 3 .   ? -10.019 22.772 7.234   1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A O   1 
HETATM 3106 O O   . HOH C 3 .   ? 22.948  49.500 -4.654  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A O   1 
HETATM 3107 O O   . HOH C 3 .   ? -1.824  40.251 13.941  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A O   1 
HETATM 3108 O O   . HOH C 3 .   ? 15.550  29.530 27.562  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A O   1 
HETATM 3109 O O   . HOH C 3 .   ? 2.779   13.291 -2.260  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A O   1 
HETATM 3110 O O   . HOH C 3 .   ? 31.938  46.523 8.309   1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A O   1 
HETATM 3111 O O   . HOH C 3 .   ? -9.937  35.406 32.021  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A O   1 
HETATM 3112 O O   . HOH C 3 .   ? -7.885  25.159 -3.436  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A O   1 
HETATM 3113 O O   . HOH C 3 .   ? 4.895   53.466 4.070   1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A O   1 
HETATM 3114 O O   . HOH C 3 .   ? 4.373   42.998 -18.935 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A O   1 
HETATM 3115 O O   . HOH C 3 .   ? 0.493   42.467 6.468   1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A O   1 
HETATM 3116 O O   . HOH C 3 .   ? 27.808  44.828 14.300  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A O   1 
HETATM 3117 O O   . HOH C 3 .   ? -3.196  27.769 26.599  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A O   1 
HETATM 3118 O O   . HOH C 3 .   ? 4.336   26.693 -21.222 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A O   1 
HETATM 3119 O O   . HOH C 3 .   ? 19.780  13.262 6.354   1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A O   1 
HETATM 3120 O O   . HOH C 3 .   ? -11.187 36.572 5.990   1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A O   1 
HETATM 3121 O O   . HOH C 3 .   ? 22.896  56.150 1.142   1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   1 
HETATM 3122 O O   . HOH C 3 .   ? 11.457  36.534 -15.577 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A O   1 
HETATM 3123 O O   . HOH C 3 .   ? 24.266  19.747 7.935   1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A O   1 
HETATM 3124 O O   . HOH C 3 .   ? 2.197   22.047 -18.387 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   1 
HETATM 3125 O O   . HOH C 3 .   ? -3.800  33.316 24.908  1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A O   1 
HETATM 3126 O O   . HOH C 3 .   ? 3.696   13.314 -5.783  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A O   1 
HETATM 3127 O O   . HOH C 3 .   ? 4.796   41.583 19.547  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O   1 
HETATM 3128 O O   . HOH C 3 .   ? 8.126   43.903 9.629   1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O   1 
HETATM 3129 O O   . HOH C 3 .   ? 18.288  33.977 -4.965  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O   1 
HETATM 3130 O O   . HOH C 3 .   ? 14.748  53.680 21.840  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A O   1 
HETATM 3131 O O   . HOH C 3 .   ? 18.459  12.731 10.449  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O   1 
HETATM 3132 O O   . HOH C 3 .   ? 21.490  49.877 15.581  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A O   1 
HETATM 3133 O O   . HOH C 3 .   ? 15.954  60.954 -3.734  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O   1 
HETATM 3134 O O   . HOH C 3 .   ? 24.778  45.825 -4.524  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A O   1 
HETATM 3135 O O   . HOH C 3 .   ? 15.287  11.369 -4.025  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A O   1 
HETATM 3136 O O   . HOH C 3 .   ? 6.952   39.907 6.184   1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A O   1 
HETATM 3137 O O   . HOH C 3 .   ? 15.609  41.466 26.508  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A O   1 
HETATM 3138 O O   . HOH C 3 .   ? 13.302  57.763 -9.307  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A O   1 
HETATM 3139 O O   . HOH C 3 .   ? 14.403  12.660 -13.624 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   1 
HETATM 3140 O O   . HOH C 3 .   ? -6.764  47.910 1.037   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   1 
HETATM 3141 O O   . HOH C 3 .   ? 24.797  31.335 9.383   1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A O   1 
HETATM 3142 O O   . HOH C 3 .   ? 0.945   23.277 24.311  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A O   1 
HETATM 3143 O O   . HOH C 3 .   ? -0.369  48.612 4.110   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A O   1 
HETATM 3144 O O   . HOH C 3 .   ? -0.843  25.566 -17.742 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A O   1 
HETATM 3145 O O   . HOH C 3 .   ? 21.928  38.515 22.724  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A O   1 
HETATM 3146 O O   . HOH C 3 .   ? 3.610   55.710 4.862   1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A O   1 
HETATM 3147 O O   . HOH C 3 .   ? 14.684  30.450 -2.373  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A O   1 
HETATM 3148 O O   . HOH C 3 .   ? 0.606   10.964 0.736   1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A O   1 
HETATM 3149 O O   . HOH C 3 .   ? 0.226   12.940 -1.411  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A O   1 
HETATM 3150 O O   . HOH C 3 .   ? -2.159  39.728 25.103  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A O   1 
HETATM 3151 O O   . HOH C 3 .   ? -8.621  25.241 0.536   1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A O   1 
HETATM 3152 O O   . HOH C 3 .   ? 22.514  29.961 1.218   1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A O   1 
HETATM 3153 O O   . HOH C 3 .   ? 22.682  24.037 12.741  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A O   1 
HETATM 3154 O O   . HOH C 3 .   ? 22.490  44.325 -4.527  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A O   1 
HETATM 3155 O O   . HOH C 3 .   ? -8.877  21.829 1.034   1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A O   1 
HETATM 3156 O O   . HOH C 3 .   ? -6.629  38.156 -10.589 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A O   1 
HETATM 3157 O O   . HOH C 3 .   ? -0.365  20.685 -11.971 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A O   1 
HETATM 3158 O O   . HOH C 3 .   ? 16.430  58.870 5.986   1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A O   1 
HETATM 3159 O O   . HOH C 3 .   ? -5.819  51.754 -9.217  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A O   1 
HETATM 3160 O O   . HOH C 3 .   ? -4.120  16.329 -5.885  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A O   1 
HETATM 3161 O O   . HOH C 3 .   ? -2.944  25.427 25.355  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A O   1 
HETATM 3162 O O   . HOH C 3 .   ? -0.434  39.262 -12.804 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A O   1 
HETATM 3163 O O   . HOH C 3 .   ? -14.437 30.338 9.091   1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A O   1 
HETATM 3164 O O   . HOH C 3 .   ? 15.225  20.289 -19.979 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A O   1 
HETATM 3165 O O   . HOH C 3 .   ? 21.261  55.035 8.153   1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A O   1 
HETATM 3166 O O   . HOH C 3 .   ? 25.318  25.702 16.465  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 2140 HOH A O   1 
HETATM 3167 O O   . HOH C 3 .   ? -1.698  13.486 13.289  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 2141 HOH A O   1 
HETATM 3168 O O   . HOH C 3 .   ? -6.494  28.091 -7.507  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 2142 HOH A O   1 
HETATM 3169 O O   . HOH C 3 .   ? -8.533  44.303 7.555   1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 2143 HOH A O   1 
HETATM 3170 O O   . HOH C 3 .   ? -5.613  24.811 1.011   1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 2144 HOH A O   1 
HETATM 3171 O O   . HOH C 3 .   ? 21.848  27.325 26.615  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 2145 HOH A O   1 
HETATM 3172 O O   . HOH C 3 .   ? 0.298   40.939 16.479  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 2146 HOH A O   1 
HETATM 3173 O O   . HOH C 3 .   ? -13.689 43.270 4.811   1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 2147 HOH A O   1 
HETATM 3174 O O   . HOH C 3 .   ? 1.291   41.171 9.512   1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 2148 HOH A O   1 
HETATM 3175 O O   . HOH C 3 .   ? 11.026  13.612 17.503  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 2149 HOH A O   1 
HETATM 3176 O O   . HOH C 3 .   ? 7.287   52.865 10.542  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 2150 HOH A O   1 
HETATM 3177 O O   . HOH C 3 .   ? 4.341   21.868 -21.195 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 2151 HOH A O   1 
HETATM 3178 O O   . HOH C 3 .   ? 6.745   20.741 22.938  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 2152 HOH A O   1 
HETATM 3179 O O   . HOH C 3 .   ? 30.870  38.755 10.813  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 2153 HOH A O   1 
HETATM 3180 O O   . HOH C 3 .   ? -10.837 37.805 10.931  1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 2154 HOH A O   1 
HETATM 3181 O O   . HOH C 3 .   ? 24.071  54.125 -6.755  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 2155 HOH A O   1 
HETATM 3182 O O   . HOH C 3 .   ? 11.264  16.804 -17.248 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 2156 HOH A O   1 
HETATM 3183 O O   . HOH C 3 .   ? 31.737  39.881 14.304  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 2157 HOH A O   1 
HETATM 3184 O O   . HOH C 3 .   ? 7.950   22.218 -22.933 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 2158 HOH A O   1 
HETATM 3185 O O   . HOH C 3 .   ? 2.886   51.537 4.351   1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 2159 HOH A O   1 
HETATM 3186 O O   . HOH C 3 .   ? 5.335   47.460 7.789   1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 2160 HOH A O   1 
HETATM 3187 O O   . HOH C 3 .   ? 2.831   42.330 4.727   1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 2161 HOH A O   1 
HETATM 3188 O O   . HOH C 3 .   ? 14.830  24.108 -11.419 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 2162 HOH A O   1 
HETATM 3189 O O   . HOH C 3 .   ? 20.183  40.695 -17.327 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 2163 HOH A O   1 
HETATM 3190 O O   . HOH C 3 .   ? 8.051   14.832 -9.659  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 2164 HOH A O   1 
HETATM 3191 O O   . HOH C 3 .   ? 6.482   11.698 -7.169  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 2165 HOH A O   1 
HETATM 3192 O O   . HOH C 3 .   ? -14.684 41.491 -8.145  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 2166 HOH A O   1 
HETATM 3193 O O   . HOH C 3 .   ? 2.540   45.121 -14.793 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 2167 HOH A O   1 
HETATM 3194 O O   . HOH C 3 .   ? -12.145 43.840 -6.028  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 2168 HOH A O   1 
HETATM 3195 O O   . HOH C 3 .   ? 27.066  47.314 13.494  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 2169 HOH A O   1 
HETATM 3196 O O   . HOH C 3 .   ? 24.308  33.695 -4.826  1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 2170 HOH A O   1 
HETATM 3197 O O   . HOH C 3 .   ? 23.510  34.223 -0.810  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 2171 HOH A O   1 
HETATM 3198 O O   . HOH C 3 .   ? 21.260  30.117 3.618   1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 2172 HOH A O   1 
HETATM 3199 O O   . HOH C 3 .   ? 13.647  34.589 -7.199  1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 2173 HOH A O   1 
HETATM 3200 O O   . HOH C 3 .   ? 22.427  33.923 6.438   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 2174 HOH A O   1 
HETATM 3201 O O   . HOH C 3 .   ? -14.239 27.548 12.564  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 2175 HOH A O   1 
HETATM 3202 O O   . HOH C 3 .   ? 2.625   42.905 -16.924 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 2176 HOH A O   1 
HETATM 3203 O O   . HOH C 3 .   ? -9.146  33.271 16.495  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 2177 HOH A O   1 
HETATM 3204 O O   . HOH C 3 .   ? 5.307   14.029 11.707  1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 2178 HOH A O   1 
HETATM 3205 O O   . HOH C 3 .   ? 17.707  28.506 -18.209 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 2179 HOH A O   1 
HETATM 3206 O O   . HOH C 3 .   ? 20.042  35.868 -5.738  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2180 HOH A O   1 
HETATM 3207 O O   . HOH C 3 .   ? 17.044  62.481 -6.925  1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 2181 HOH A O   1 
HETATM 3208 O O   . HOH C 3 .   ? 33.059  45.816 5.984   1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 2182 HOH A O   1 
HETATM 3209 O O   . HOH C 3 .   ? 16.191  22.813 -20.016 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 2183 HOH A O   1 
HETATM 3210 O O   . HOH C 3 .   ? 4.970   43.887 5.921   1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 2184 HOH A O   1 
HETATM 3211 O O   . HOH C 3 .   ? 5.104   38.356 -7.422  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 2185 HOH A O   1 
HETATM 3212 O O   . HOH C 3 .   ? 12.251  63.009 1.010   1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 2186 HOH A O   1 
HETATM 3213 O O   . HOH C 3 .   ? -0.444  22.956 -17.274 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2187 HOH A O   1 
HETATM 3214 O O   . HOH C 3 .   ? 26.730  53.920 -7.854  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 2188 HOH A O   1 
HETATM 3215 O O   . HOH C 3 .   ? -3.202  39.979 -12.985 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 2189 HOH A O   1 
HETATM 3216 O O   . HOH C 3 .   ? -9.555  28.100 22.491  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 2190 HOH A O   1 
HETATM 3217 O O   . HOH C 3 .   ? -6.735  20.710 2.114   1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 2191 HOH A O   1 
HETATM 3218 O O   . HOH C 3 .   ? 6.784   11.886 -13.620 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 2192 HOH A O   1 
HETATM 3219 O O   . HOH C 3 .   ? -8.206  40.999 8.206   1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 2193 HOH A O   1 
HETATM 3220 O O   . HOH C 3 .   ? 28.116  49.586 10.186  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 2194 HOH A O   1 
HETATM 3221 O O   . HOH C 3 .   ? -8.249  29.957 -7.752  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 2195 HOH A O   1 
HETATM 3222 O O   . HOH C 3 .   ? 23.853  54.613 7.588   1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 2196 HOH A O   1 
HETATM 3223 O O   . HOH C 3 .   ? -4.375  37.270 22.772  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 2197 HOH A O   1 
HETATM 3224 O O   . HOH C 3 .   ? 25.241  48.530 -4.423  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 2198 HOH A O   1 
HETATM 3225 O O   . HOH C 3 .   ? 18.653  37.388 -17.076 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 2199 HOH A O   1 
HETATM 3226 O O   . HOH C 3 .   ? -13.028 29.856 21.179  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 2200 HOH A O   1 
HETATM 3227 O O   . HOH C 3 .   ? -3.065  42.793 -12.385 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 2201 HOH A O   1 
HETATM 3228 O O   . HOH C 3 .   ? 19.398  56.291 11.894  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 2202 HOH A O   1 
HETATM 3229 O O   . HOH C 3 .   ? 25.244  34.717 14.895  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 2203 HOH A O   1 
HETATM 3230 O O   . HOH C 3 .   ? 5.180   26.924 25.393  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 2204 HOH A O   1 
HETATM 3231 O O   . HOH C 3 .   ? -10.090 45.079 -5.608  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 2205 HOH A O   1 
HETATM 3232 O O   . HOH C 3 .   ? 12.627  25.172 -19.658 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 2206 HOH A O   1 
HETATM 3233 O O   . HOH C 3 .   ? -12.022 30.544 18.081  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 2207 HOH A O   1 
HETATM 3234 O O   . HOH C 3 .   ? 22.078  36.110 24.106  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 2208 HOH A O   1 
HETATM 3235 O O   . HOH C 3 .   ? 3.980   22.707 25.400  1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 2209 HOH A O   1 
HETATM 3236 O O   . HOH C 3 .   ? 21.166  17.514 6.358   1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 2210 HOH A O   1 
HETATM 3237 O O   . HOH C 3 .   ? 3.695   42.646 15.745  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 2211 HOH A O   1 
HETATM 3238 O O   . HOH C 3 .   ? -1.169  28.001 28.480  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 2212 HOH A O   1 
HETATM 3239 O O   . HOH C 3 .   ? 18.490  40.638 24.449  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 2213 HOH A O   1 
HETATM 3240 O O   . HOH C 3 .   ? 6.427   12.667 13.760  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 2214 HOH A O   1 
HETATM 3241 O O   . HOH C 3 .   ? -11.950 29.225 12.268  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 2215 HOH A O   1 
HETATM 3242 O O   . HOH C 3 .   ? 4.368   12.614 15.648  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 2216 HOH A O   1 
HETATM 3243 O O   . HOH C 3 .   ? -5.702  39.116 -13.075 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 2217 HOH A O   1 
HETATM 3244 O O   . HOH C 3 .   ? -0.307  16.809 -7.823  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 2218 HOH A O   1 
HETATM 3245 O O   . HOH C 3 .   ? 5.727   10.885 -1.834  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 2219 HOH A O   1 
HETATM 3246 O O   . HOH C 3 .   ? -4.667  33.502 -16.342 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 2220 HOH A O   1 
HETATM 3247 O O   . HOH C 3 .   ? 17.891  37.494 27.059  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 2221 HOH A O   1 
HETATM 3248 O O   . HOH C 3 .   ? 15.821  16.401 14.181  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 2222 HOH A O   1 
HETATM 3249 O O   . HOH C 3 .   ? -0.479  52.511 2.700   1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 2223 HOH A O   1 
HETATM 3250 O O   . HOH C 3 .   ? 2.144   11.540 2.410   1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 2224 HOH A O   1 
HETATM 3251 O O   . HOH C 3 .   ? 6.554   55.002 12.069  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 2225 HOH A O   1 
HETATM 3252 O O   . HOH C 3 .   ? 26.201  26.998 11.060  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 2226 HOH A O   1 
HETATM 3253 O O   . HOH C 3 .   ? 22.897  52.268 -5.004  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 2227 HOH A O   1 
HETATM 3254 O O   . HOH C 3 .   ? 13.825  52.577 23.743  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 2228 HOH A O   1 
HETATM 3255 O O   . HOH C 3 .   ? -1.470  46.302 7.261   1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 2229 HOH A O   1 
HETATM 3256 O O   . HOH C 3 .   ? -18.789 44.344 -1.962  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 2230 HOH A O   1 
HETATM 3257 O O   . HOH C 3 .   ? 4.596   42.017 25.676  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 2231 HOH A O   1 
HETATM 3258 O O   . HOH C 3 .   ? -15.567 27.652 8.226   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 2232 HOH A O   1 
HETATM 3259 O O   . HOH C 3 .   ? 21.319  25.846 18.864  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 2233 HOH A O   1 
HETATM 3260 O O   . HOH C 3 .   ? 24.508  34.211 2.251   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 2234 HOH A O   1 
HETATM 3261 O O   . HOH C 3 .   ? 5.460   51.290 10.101  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 2235 HOH A O   1 
HETATM 3262 O O   . HOH C 3 .   ? 13.000  11.298 11.096  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 2236 HOH A O   1 
HETATM 3263 O O   . HOH C 3 .   ? -0.650  19.205 -7.525  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 2237 HOH A O   1 
HETATM 3264 O O   . HOH C 3 .   ? -7.637  25.588 -7.306  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 2238 HOH A O   1 
HETATM 3265 O O   . HOH C 3 .   ? 7.361   8.830  7.456   1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 2239 HOH A O   1 
HETATM 3266 O O   . HOH C 3 .   ? 31.209  42.722 12.590  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 2240 HOH A O   1 
HETATM 3267 O O   . HOH C 3 .   ? 21.052  40.177 24.271  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 2241 HOH A O   1 
HETATM 3268 O O   . HOH C 3 .   ? 14.997  30.075 -21.119 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 2242 HOH A O   1 
HETATM 3269 O O   . HOH C 3 .   ? -6.137  18.030 5.072   1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 2243 HOH A O   1 
HETATM 3270 O O   . HOH C 3 .   ? 1.289   13.290 -8.972  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 2244 HOH A O   1 
HETATM 3271 O O   . HOH C 3 .   ? 7.226   46.304 9.883   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 2245 HOH A O   1 
HETATM 3272 O O   . HOH C 3 .   ? -9.140  27.520 -0.714  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 2246 HOH A O   1 
HETATM 3273 O O   . HOH C 3 .   ? 28.534  39.305 -1.146  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 2247 HOH A O   1 
HETATM 3274 O O   . HOH C 3 .   ? -7.137  35.235 -10.624 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 2248 HOH A O   1 
HETATM 3275 O O   . HOH C 3 .   ? -10.853 42.685 -9.739  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 2249 HOH A O   1 
HETATM 3276 O O   . HOH C 3 .   ? 24.126  59.079 -3.389  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 2250 HOH A O   1 
HETATM 3277 O O   . HOH C 3 .   ? -11.958 41.524 -7.529  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 2251 HOH A O   1 
HETATM 3278 O O   . HOH C 3 .   ? 5.881   12.522 -4.651  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 2252 HOH A O   1 
HETATM 3279 O O   . HOH C 3 .   ? -2.631  28.551 -21.223 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 2253 HOH A O   1 
HETATM 3280 O O   . HOH C 3 .   ? 6.577   26.165 -22.764 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 2254 HOH A O   1 
HETATM 3281 O O   . HOH C 3 .   ? 2.332   41.110 18.103  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 2255 HOH A O   1 
HETATM 3282 O O   . HOH C 3 .   ? -12.580 35.997 32.910  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 2256 HOH A O   1 
HETATM 3283 O O   . HOH C 3 .   ? 0.360   11.841 4.743   1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 2257 HOH A O   1 
HETATM 3284 O O   . HOH C 3 .   ? -13.671 29.417 5.615   1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 2258 HOH A O   1 
HETATM 3285 O O   . HOH C 3 .   ? -5.614  43.680 -13.439 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 2259 HOH A O   1 
HETATM 3286 O O   . HOH C 3 .   ? 18.790  31.872 -19.458 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 2260 HOH A O   1 
HETATM 3287 O O   . HOH C 3 .   ? -9.261  40.755 12.007  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 2261 HOH A O   1 
HETATM 3288 O O   . HOH C 3 .   ? -0.360  19.132 -16.632 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 2262 HOH A O   1 
HETATM 3289 O O   . HOH C 3 .   ? 7.411   26.100 29.309  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 2263 HOH A O   1 
HETATM 3290 O O   . HOH C 3 .   ? -1.191  15.194 -5.673  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 2264 HOH A O   1 
HETATM 3291 O O   . HOH C 3 .   ? 20.379  64.225 -5.324  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 2265 HOH A O   1 
HETATM 3292 O O   . HOH C 3 .   ? -6.817  33.631 26.510  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 2266 HOH A O   1 
HETATM 3293 O O   . HOH C 3 .   ? -8.418  32.950 -6.127  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 2267 HOH A O   1 
HETATM 3294 O O   . HOH C 3 .   ? -9.047  39.456 -9.725  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 2268 HOH A O   1 
HETATM 3295 O O   . HOH C 3 .   ? -7.428  36.261 25.835  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 2269 HOH A O   1 
HETATM 3296 O O   . HOH C 3 .   ? -5.755  20.242 -5.557  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 2270 HOH A O   1 
HETATM 3297 O O   . HOH C 3 .   ? 19.452  39.469 -14.471 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 2271 HOH A O   1 
HETATM 3298 O O   . HOH C 3 .   ? -9.401  30.823 -5.851  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 2272 HOH A O   1 
HETATM 3299 O O   . HOH C 3 .   ? 5.409   59.453 -2.284  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 2273 HOH A O   1 
HETATM 3300 O O   . HOH C 3 .   ? 24.100  54.162 -0.744  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 2274 HOH A O   1 
HETATM 3301 O O   . HOH C 3 .   ? 19.637  34.256 -15.415 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 2275 HOH A O   1 
HETATM 3302 O O   . HOH C 3 .   ? 19.572  31.683 -11.640 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 2276 HOH A O   1 
HETATM 3303 O O   . HOH C 3 .   ? -10.745 49.238 1.598   1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 2277 HOH A O   1 
HETATM 3304 O O   . HOH C 3 .   ? 17.419  31.486 27.587  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 2278 HOH A O   1 
HETATM 3305 O O   . HOH C 3 .   ? 5.203   46.558 -13.135 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 2279 HOH A O   1 
HETATM 3306 O O   . HOH C 3 .   ? 7.485   12.473 18.130  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 2280 HOH A O   1 
HETATM 3307 O O   . HOH C 3 .   ? 29.097  51.861 4.464   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 2281 HOH A O   1 
HETATM 3308 O O   . HOH C 3 .   ? 8.273   51.882 17.394  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 2282 HOH A O   1 
HETATM 3309 O O   . HOH C 3 .   ? 18.411  60.813 3.308   1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 2283 HOH A O   1 
HETATM 3310 O O   . HOH C 3 .   ? 3.872   45.423 11.075  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 2284 HOH A O   1 
HETATM 3311 O O   . HOH C 3 .   ? -13.463 43.964 -4.052  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 2285 HOH A O   1 
HETATM 3312 O O   . HOH C 3 .   ? 22.463  42.123 -6.073  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 2286 HOH A O   1 
HETATM 3313 O O   . HOH C 3 .   ? 13.840  14.441 18.752  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 2287 HOH A O   1 
HETATM 3314 O O   . HOH C 3 .   ? -5.176  19.445 12.182  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 2288 HOH A O   1 
HETATM 3315 O O   . HOH C 3 .   ? -4.054  37.671 20.339  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 2289 HOH A O   1 
HETATM 3316 O O   . HOH C 3 .   ? 4.710   50.131 7.802   1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 2290 HOH A O   1 
HETATM 3317 O O   . HOH C 3 .   ? 4.786   52.373 -11.848 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 2291 HOH A O   1 
HETATM 3318 O O   . HOH C 3 .   ? 16.436  56.595 15.485  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 2292 HOH A O   1 
HETATM 3319 O O   . HOH C 3 .   ? 11.926  54.386 17.338  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 2293 HOH A O   1 
HETATM 3320 O O   . HOH C 3 .   ? 24.543  49.947 11.762  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 2294 HOH A O   1 
HETATM 3321 O O   . HOH C 3 .   ? 18.782  23.163 22.631  1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 2295 HOH A O   1 
HETATM 3322 O O   . HOH C 3 .   ? 11.574  9.282  22.418  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 2296 HOH A O   1 
HETATM 3323 O O   . HOH C 3 .   ? 7.740   63.054 2.081   1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 2297 HOH A O   1 
HETATM 3324 O O   . HOH C 3 .   ? 13.484  12.111 -16.173 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 2298 HOH A O   1 
HETATM 3325 O O   . HOH C 3 .   ? 27.058  27.241 16.609  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 2299 HOH A O   1 
HETATM 3326 O O   . HOH C 3 .   ? 2.774   27.855 -23.404 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 2300 HOH A O   1 
HETATM 3327 O O   . HOH C 3 .   ? 20.119  11.760 0.786   1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 2301 HOH A O   1 
HETATM 3328 O O   . HOH C 3 .   ? -1.095  16.768 15.466  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 2302 HOH A O   1 
HETATM 3329 O O   . HOH C 3 .   ? 8.119   40.378 26.925  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 2303 HOH A O   1 
HETATM 3330 O O   . HOH C 3 .   ? -8.603  45.054 -7.943  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 2304 HOH A O   1 
HETATM 3331 O O   . HOH C 3 .   ? -10.665 28.786 -4.593  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 2305 HOH A O   1 
HETATM 3332 O O   . HOH C 3 .   ? 27.040  52.483 0.093   1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 2306 HOH A O   1 
HETATM 3333 O O   . HOH C 3 .   ? 10.048  11.767 -6.884  1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 2307 HOH A O   1 
HETATM 3334 O O   . HOH C 3 .   ? -0.843  24.618 26.335  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 2308 HOH A O   1 
HETATM 3335 O O   . HOH C 3 .   ? 15.184  62.269 0.300   1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 2309 HOH A O   1 
HETATM 3336 O O   . HOH C 3 .   ? -3.421  41.678 15.500  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 2310 HOH A O   1 
HETATM 3337 O O   . HOH C 3 .   ? 15.905  60.867 7.824   1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 2311 HOH A O   1 
HETATM 3338 O O   . HOH C 3 .   ? -11.348 39.742 6.530   1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 2312 HOH A O   1 
HETATM 3339 O O   . HOH C 3 .   ? 15.783  58.395 -8.632  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2313 HOH A O   1 
HETATM 3340 O O   . HOH C 3 .   ? 26.684  27.760 6.279   1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 2314 HOH A O   1 
HETATM 3341 O O   . HOH C 3 .   ? -5.839  23.058 -6.202  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 2315 HOH A O   1 
HETATM 3342 O O   . HOH C 3 .   ? 8.224   18.809 -22.112 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 2316 HOH A O   1 
HETATM 3343 O O   . HOH C 3 .   ? 26.913  44.934 -6.057  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 2317 HOH A O   1 
HETATM 3344 O O   . HOH C 3 .   ? 3.866   43.028 21.421  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 2318 HOH A O   1 
HETATM 3345 O O   . HOH C 3 .   ? 28.619  36.848 21.940  1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 2319 HOH A O   1 
HETATM 3346 O O   . HOH C 3 .   ? 26.005  53.656 3.694   1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 2320 HOH A O   1 
HETATM 3347 O O   . HOH C 3 .   ? 17.728  25.392 25.208  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 2321 HOH A O   1 
HETATM 3348 O O   . HOH C 3 .   ? 22.631  50.922 13.529  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 2322 HOH A O   1 
HETATM 3349 O O   . HOH C 3 .   ? 20.268  59.480 2.646   1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 2323 HOH A O   1 
HETATM 3350 O O   . HOH C 3 .   ? 2.802   10.567 -3.636  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 2324 HOH A O   1 
HETATM 3351 O O   . HOH C 3 .   ? 5.217   18.288 22.538  1.00 80.19  ? ? ? ? ? ? 2325 HOH A O   1 
HETATM 3352 O O   . HOH C 3 .   ? 30.139  43.848 14.545  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 2326 HOH A O   1 
HETATM 3353 O O   . HOH C 3 .   ? -13.719 36.953 5.203   1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 2327 HOH A O   1 
HETATM 3354 O O   . HOH C 3 .   ? -13.225 34.794 14.059  1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 2328 HOH A O   1 
HETATM 3355 O O   . HOH C 3 .   ? -2.862  43.892 11.837  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 2329 HOH A O   1 
HETATM 3356 O O   . HOH C 3 .   ? 0.331   38.589 30.967  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 2330 HOH A O   1 
HETATM 3357 O O   . HOH C 3 .   ? 15.322  25.132 -19.415 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 2331 HOH A O   1 
HETATM 3358 O O   . HOH C 3 .   ? 9.338   26.200 -22.891 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 2332 HOH A O   1 
HETATM 3359 O O   . HOH C 3 .   ? 11.466  26.724 -21.361 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 2333 HOH A O   1 
HETATM 3360 O O   . HOH C 3 .   ? 33.571  48.647 5.145   1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 2334 HOH A O   1 
HETATM 3361 O O   . HOH C 3 .   ? 2.261   37.239 -5.792  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 2335 HOH A O   1 
HETATM 3362 O O   . HOH C 3 .   ? -9.220  34.314 -8.984  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 2336 HOH A O   1 
HETATM 3363 O O   . HOH C 3 .   ? -3.796  23.212 18.958  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 2337 HOH A O   1 
HETATM 3364 O O   . HOH C 3 .   ? 21.548  58.414 0.713   1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 2338 HOH A O   1 
HETATM 3365 O O   . HOH C 3 .   ? 5.869   23.424 -23.117 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 2339 HOH A O   1 
HETATM 3366 O O   . HOH C 3 .   ? 24.350  52.664 -2.841  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 2340 HOH A O   1 
HETATM 3367 O O   . HOH C 3 .   ? 5.259   27.958 -24.673 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 2341 HOH A O   1 
HETATM 3368 O O   . HOH C 3 .   ? 20.475  23.558 19.911  1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 2342 HOH A O   1 
HETATM 3369 O O   . HOH C 3 .   ? 26.540  28.031 9.033   1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 2343 HOH A O   1 
HETATM 3370 O O   . HOH C 3 .   ? -10.459 40.136 9.332   1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 2344 HOH A O   1 
HETATM 3371 O O   . HOH C 3 .   ? 16.754  56.837 12.809  1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 2345 HOH A O   1 
HETATM 3372 O O   . HOH C 3 .   ? -7.098  41.406 -13.998 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 2346 HOH A O   1 
HETATM 3373 O O   . HOH C 3 .   ? 5.450   19.368 -22.185 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 2347 HOH A O   1 
HETATM 3374 O O   . HOH C 3 .   ? 19.530  58.273 9.669   1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 2348 HOH A O   1 
HETATM 3375 O O   . HOH C 3 .   ? 29.442  32.249 21.028  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 2349 HOH A O   1 
HETATM 3376 O O   . HOH C 3 .   ? 1.130   15.611 16.404  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 2350 HOH A O   1 
HETATM 3377 O O   . HOH C 3 .   ? 27.204  37.819 -3.046  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 2351 HOH A O   1 
HETATM 3378 O O   . HOH C 3 .   ? 26.172  49.291 -1.534  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 2352 HOH A O   1 
HETATM 3379 O O   . HOH C 3 .   ? -2.463  16.923 -9.520  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 2353 HOH A O   1 
HETATM 3380 O O   . HOH C 3 .   ? 10.248  39.661 -20.292 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 2354 HOH A O   1 
HETATM 3381 O O   . HOH C 3 .   ? 9.774   56.605 17.319  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 2355 HOH A O   1 
HETATM 3382 O O   . HOH C 3 .   ? -13.527 32.264 4.631   1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 2356 HOH A O   1 
HETATM 3383 O O   . HOH C 3 .   ? -6.204  21.885 -9.018  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 2357 HOH A O   1 
HETATM 3384 O O   . HOH C 3 .   ? 21.414  13.031 3.937   1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 2358 HOH A O   1 
HETATM 3385 O O   . HOH C 3 .   ? 26.661  24.519 8.781   1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 2359 HOH A O   1 
HETATM 3386 O O   . HOH C 3 .   ? 26.196  56.980 -4.952  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 2360 HOH A O   1 
HETATM 3387 O O   . HOH C 3 .   ? -3.319  40.581 19.250  1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 2361 HOH A O   1 
HETATM 3388 O O   . HOH C 3 .   ? -5.553  15.647 13.615  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 2362 HOH A O   1 
HETATM 3389 O O   . HOH C 3 .   ? 4.691   32.488 16.392  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 2363 HOH A O   1 
HETATM 3390 O O   . HOH C 3 .   ? -5.900  37.054 -15.404 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 2364 HOH A O   1 
HETATM 3391 O O   . HOH C 3 .   ? 2.426   10.350 6.969   1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 2365 HOH A O   1 
HETATM 3392 O O   . HOH C 3 .   ? 28.758  44.681 -3.951  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 2366 HOH A O   1 
HETATM 3393 O O   . HOH C 3 .   ? -10.641 47.596 -4.902  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 2367 HOH A O   1 
HETATM 3394 O O   . HOH C 3 .   ? -3.456  20.672 -7.706  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 2368 HOH A O   1 
HETATM 3395 O O   . HOH C 3 .   ? 26.097  31.817 28.195  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 2369 HOH A O   1 
HETATM 3396 O O   . HOH C 3 .   ? 1.030   26.179 27.755  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 2370 HOH A O   1 
HETATM 3397 O O   . HOH C 3 .   ? 13.850  55.934 15.667  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 2371 HOH A O   1 
HETATM 3398 O O   . HOH C 3 .   ? 19.379  28.177 -13.405 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 2372 HOH A O   1 
HETATM 3399 O O   . HOH C 3 .   ? 3.236   44.241 8.337   1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 2373 HOH A O   1 
HETATM 3400 O O   . HOH C 3 .   ? 24.758  31.588 6.496   1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 2374 HOH A O   1 
HETATM 3401 O O   . HOH C 3 .   ? 7.748   11.080 -10.976 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 2375 HOH A O   1 
HETATM 3402 O O   . HOH C 3 .   ? 24.622  29.197 5.520   1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 2376 HOH A O   1 
HETATM 3403 O O   . HOH C 3 .   ? 15.282  12.356 12.223  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 2377 HOH A O   1 
HETATM 3404 O O   . HOH C 3 .   ? -7.928  20.139 -3.827  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 2378 HOH A O   1 
HETATM 3405 O O   . HOH C 3 .   ? 3.703   11.238 8.869   1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 2379 HOH A O   1 
HETATM 3406 O O   . HOH C 3 .   ? 28.441  46.697 -7.055  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 2380 HOH A O   1 
HETATM 3407 O O   . HOH C 3 .   ? 21.776  33.095 -5.902  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 2381 HOH A O   1 
HETATM 3408 O O   . HOH C 3 .   ? 9.405   19.685 -24.008 1.00 75.04  ? ? ? ? ? ? 2382 HOH A O   1 
HETATM 3409 O O   . HOH C 3 .   ? -14.787 34.430 5.190   1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 2383 HOH A O   1 
HETATM 3410 O O   . HOH C 3 .   ? -1.520  35.910 -18.790 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 2384 HOH A O   1 
HETATM 3411 O O   . HOH C 3 .   ? 18.247  19.282 18.964  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 2385 HOH A O   1 
HETATM 3412 O O   . HOH C 3 .   ? -6.932  18.756 0.626   1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 2386 HOH A O   1 
HETATM 3413 O O   . HOH C 3 .   ? -12.506 31.191 14.044  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 2387 HOH A O   1 
HETATM 3414 O O   . HOH C 3 .   ? 8.255   11.043 -3.531  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 2388 HOH A O   1 
HETATM 3415 O O   . HOH C 3 .   ? 22.205  57.677 9.479   1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 2389 HOH A O   1 
HETATM 3416 O O   . HOH C 3 .   ? -10.344 33.855 26.646  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 2390 HOH A O   1 
HETATM 3417 O O   . HOH C 3 .   ? 6.507   7.663  5.671   1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 2391 HOH A O   1 
HETATM 3418 O O   . HOH C 3 .   ? 17.444  8.599  -5.671  1.00 92.59  ? ? ? ? ? ? 2392 HOH A O   1 
HETATM 3419 O O   . HOH C 3 .   ? -1.394  50.509 -11.871 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 2393 HOH A O   1 
HETATM 3420 O O   . HOH C 3 .   ? 21.552  38.469 -11.686 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 2394 HOH A O   1 
HETATM 3421 O O   . HOH C 3 .   ? 1.815   32.032 29.225  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 2395 HOH A O   1 
HETATM 3422 O O   . HOH C 3 .   ? -7.135  20.325 4.793   1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 2396 HOH A O   1 
HETATM 3423 O O   . HOH C 3 .   ? 27.158  33.567 16.584  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 2397 HOH A O   1 
HETATM 3424 O O   . HOH C 3 .   ? -5.834  31.030 21.395  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2398 HOH A O   1 
HETATM 3425 O O   . HOH C 3 .   ? 27.619  49.495 -6.051  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 2399 HOH A O   1 
HETATM 3426 O O   . HOH C 3 .   ? 12.167  55.408 20.290  1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 2400 HOH A O   1 
HETATM 3427 O O   . HOH C 3 .   ? 23.547  25.383 18.552  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 2401 HOH A O   1 
HETATM 3428 O O   . HOH C 3 .   ? -6.742  32.221 -14.422 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 2402 HOH A O   1 
HETATM 3429 O O   . HOH C 3 .   ? 8.710   16.264 -17.052 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 2403 HOH A O   1 
HETATM 3430 O O   . HOH C 3 .   ? 9.527   17.836 27.067  1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 2404 HOH A O   1 
HETATM 3431 O O   . HOH C 3 .   ? 10.235  26.927 31.752  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 2405 HOH A O   1 
HETATM 3432 O O   . HOH C 3 .   ? 25.085  36.099 -3.115  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 2406 HOH A O   1 
HETATM 3433 O O   . HOH C 3 .   ? 9.799   57.753 -8.404  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 2407 HOH A O   1 
HETATM 3434 O O   . HOH C 3 .   ? 12.440  9.567  -3.154  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 2408 HOH A O   1 
HETATM 3435 O O   . HOH C 3 .   ? 24.165  34.063 10.845  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 2409 HOH A O   1 
HETATM 3436 O O   . HOH C 3 .   ? 0.591   53.890 4.860   1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 2410 HOH A O   1 
HETATM 3437 O O   . HOH C 3 .   ? 31.631  49.019 3.166   1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 2411 HOH A O   1 
HETATM 3438 O O   . HOH C 3 .   ? -6.205  16.870 10.598  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 2412 HOH A O   1 
HETATM 3439 O O   . HOH C 3 .   ? -6.436  39.612 18.649  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 2413 HOH A O   1 
HETATM 3440 O O   . HOH C 3 .   ? -7.042  16.743 2.915   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 2414 HOH A O   1 
HETATM 3441 O O   . HOH C 3 .   ? 25.775  52.285 10.453  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 2415 HOH A O   1 
HETATM 3442 O O   . HOH C 3 .   ? 12.533  12.766 14.857  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 2416 HOH A O   1 
HETATM 3443 O O   . HOH C 3 .   ? -10.028 20.377 5.708   1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 2417 HOH A O   1 
HETATM 3444 O O   . HOH C 3 .   ? 31.178  49.477 11.876  1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 2418 HOH A O   1 
HETATM 3445 O O   . HOH C 3 .   ? -2.283  30.308 -23.410 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 2419 HOH A O   1 
HETATM 3446 O O   . HOH C 3 .   ? 22.232  31.854 -0.493  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 2420 HOH A O   1 
HETATM 3447 O O   . HOH C 3 .   ? 13.544  10.238 24.029  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 2421 HOH A O   1 
HETATM 3448 O O   . HOH C 3 .   ? 0.156   27.183 -23.495 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 2422 HOH A O   1 
HETATM 3449 O O   . HOH C 3 .   ? 4.912   44.179 16.946  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 2423 HOH A O   1 
HETATM 3450 O O   . HOH C 3 .   ? 3.242   10.986 -7.851  1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 2424 HOH A O   1 
HETATM 3451 O O   . HOH C 3 .   ? 8.562   59.878 -4.500  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 2425 HOH A O   1 
HETATM 3452 O O   . HOH C 3 .   ? -6.087  29.454 -12.426 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 2426 HOH A O   1 
HETATM 3453 O O   . HOH C 3 .   ? 25.101  56.325 -0.977  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 2427 HOH A O   1 
HETATM 3454 O O   . HOH C 3 .   ? -12.552 25.963 6.649   1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 2428 HOH A O   1 
HETATM 3455 O O   . HOH C 3 .   ? 1.715   52.030 -12.296 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 2429 HOH A O   1 
HETATM 3456 O O   . HOH C 3 .   ? -2.890  55.197 -8.132  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 2430 HOH A O   1 
HETATM 3457 O O   . HOH C 3 .   ? -6.024  46.231 9.856   1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 2431 HOH A O   1 
HETATM 3458 O O   . HOH C 3 .   ? 25.685  45.326 18.239  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 2432 HOH A O   1 
HETATM 3459 O O   . HOH C 3 .   ? -1.023  55.749 1.534   1.00 93.45  ? ? ? ? ? ? 2433 HOH A O   1 
HETATM 3460 O O   . HOH C 3 .   ? 12.640  41.202 28.621  1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 2434 HOH A O   1 
HETATM 3461 O O   . HOH C 3 .   ? 1.373   41.505 24.874  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 2435 HOH A O   1 
HETATM 3462 O O   . HOH C 3 .   ? 7.805   15.552 -19.334 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 2436 HOH A O   1 
HETATM 3463 O O   . HOH C 3 .   ? 9.984   13.051 -9.914  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 2437 HOH A O   1 
HETATM 3464 O O   . HOH C 3 .   ? 9.838   9.771  13.816  1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 2438 HOH A O   1 
HETATM 3465 O O   . HOH C 3 .   ? 23.130  43.499 -9.627  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 2439 HOH A O   1 
HETATM 3466 O O   . HOH C 3 .   ? -1.358  11.258 -3.488  1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 2440 HOH A O   1 
HETATM 3467 O O   . HOH C 3 .   ? -4.680  38.872 28.138  1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 2441 HOH A O   1 
HETATM 3468 O O   . HOH C 3 .   ? 4.949   14.759 -19.657 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 2442 HOH A O   1 
HETATM 3469 O O   . HOH C 3 .   ? 28.697  45.533 16.920  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 2443 HOH A O   1 
HETATM 3470 O O   . HOH C 3 .   ? 16.754  18.090 22.025  1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 2444 HOH A O   1 
HETATM 3471 O O   . HOH C 3 .   ? 33.012  45.642 12.887  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 2445 HOH A O   1 
HETATM 3472 O O   . HOH C 3 .   ? 13.401  36.319 31.347  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 2446 HOH A O   1 
HETATM 3473 O O   . HOH C 3 .   ? 21.128  23.538 -4.724  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 2447 HOH A O   1 
HETATM 3474 O O   . HOH C 3 .   ? -1.463  34.908 31.109  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 2448 HOH A O   1 
HETATM 3475 O O   . HOH C 3 .   ? -14.890 31.014 0.964   1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 2449 HOH A O   1 
HETATM 3476 O O   . HOH C 3 .   ? -9.909  24.911 -2.386  1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 2450 HOH A O   1 
HETATM 3477 O O   . HOH C 3 .   ? 33.808  40.643 11.429  1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 2451 HOH A O   1 
HETATM 3478 O O   . HOH C 3 .   ? -7.518  46.795 -11.381 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 2452 HOH A O   1 
HETATM 3479 O O   . HOH C 3 .   ? 20.539  18.983 16.024  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 2453 HOH A O   1 
HETATM 3480 O O   . HOH C 3 .   ? 9.090   30.879 29.636  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 2454 HOH A O   1 
HETATM 3481 O O   . HOH C 3 .   ? -14.191 37.760 0.944   1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 2455 HOH A O   1 
HETATM 3482 O O   . HOH C 3 .   ? -7.295  43.628 9.933   1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 2456 HOH A O   1 
HETATM 3483 O O   . HOH C 3 .   ? -16.291 43.424 -4.805  1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 2457 HOH A O   1 
HETATM 3484 O O   . HOH C 3 .   ? 32.348  49.994 7.515   1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 2458 HOH A O   1 
HETATM 3485 O O   . HOH C 3 .   ? 10.276  28.312 29.917  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 2459 HOH A O   1 
HETATM 3486 O O   . HOH C 3 .   ? -9.673  33.842 23.774  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 2460 HOH A O   1 
HETATM 3487 O O   . HOH C 3 .   ? -17.298 29.561 0.688   1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 2461 HOH A O   1 
HETATM 3488 O O   . HOH C 3 .   ? 19.946  18.144 12.447  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 2462 HOH A O   1 
HETATM 3489 O O   . HOH C 3 .   ? 15.271  58.233 11.642  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 2463 HOH A O   1 
HETATM 3490 O O   . HOH C 3 .   ? -13.015 46.957 -3.430  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 2464 HOH A O   1 
HETATM 3491 O O   . HOH C 3 .   ? 23.397  41.277 -11.486 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 2465 HOH A O   1 
HETATM 3492 O O   . HOH C 3 .   ? 1.736   59.684 9.461   1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 2466 HOH A O   1 
HETATM 3493 O O   . HOH C 3 .   ? -9.350  49.647 -2.963  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 2467 HOH A O   1 
HETATM 3494 O O   . HOH C 3 .   ? 4.610   49.470 -13.309 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 2468 HOH A O   1 
HETATM 3495 O O   . HOH C 3 .   ? 14.542  29.489 30.627  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 2469 HOH A O   1 
HETATM 3496 O O   . HOH C 3 .   ? -9.387  40.740 -12.470 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 2470 HOH A O   1 
HETATM 3497 O O   . HOH C 3 .   ? 9.637   62.121 -4.996  1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 2471 HOH A O   1 
HETATM 3498 O O   . HOH C 3 .   ? -10.493 38.889 -7.554  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 2472 HOH A O   1 
HETATM 3499 O O   . HOH C 3 .   ? 9.395   19.770 23.546  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 2473 HOH A O   1 
HETATM 3500 O O   . HOH C 3 .   ? 2.400   50.036 -13.583 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 2474 HOH A O   1 
HETATM 3501 O O   . HOH C 3 .   ? 17.123  36.843 29.794  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 2475 HOH A O   1 
HETATM 3502 O O   . HOH C 3 .   ? -2.597  11.504 3.662   1.00 100.77 ? ? ? ? ? ? 2476 HOH A O   1 
HETATM 3503 O O   . HOH C 3 .   ? 0.463   58.232 -2.635  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 2477 HOH A O   1 
HETATM 3504 O O   . HOH C 3 .   ? 5.399   59.410 11.345  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 2478 HOH A O   1 
HETATM 3505 O O   . HOH C 3 .   ? 27.421  37.625 18.280  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 2479 HOH A O   1 
HETATM 3506 O O   . HOH C 3 .   ? -14.411 39.578 5.104   1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 2480 HOH A O   1 
HETATM 3507 O O   . HOH C 3 .   ? 5.522   63.941 3.315   1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 2481 HOH A O   1 
HETATM 3508 O O   . HOH C 3 .   ? -7.927  28.144 -11.087 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 2482 HOH A O   1 
HETATM 3509 O O   . HOH C 3 .   ? 16.318  19.796 24.221  1.00 98.27  ? ? ? ? ? ? 2483 HOH A O   1 
HETATM 3510 O O   . HOH C 3 .   ? -7.732  32.442 -12.028 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 2484 HOH A O   1 
HETATM 3511 O O   . HOH C 3 .   ? 28.699  54.254 8.116   1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 2485 HOH A O   1 
HETATM 3512 O O   . HOH C 3 .   ? 25.264  23.416 17.563  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 2486 HOH A O   1 
HETATM 3513 O O   . HOH C 3 .   ? 19.951  29.090 -16.834 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 2487 HOH A O   1 
HETATM 3514 O O   . HOH C 3 .   ? 24.559  47.269 15.987  1.00 131.84 ? ? ? ? ? ? 2488 HOH A O   1 
HETATM 3515 O O   . HOH C 3 .   ? 29.011  31.379 18.784  1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 2489 HOH A O   1 
HETATM 3516 O O   . HOH C 3 .   ? -4.201  47.812 4.623   1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 2490 HOH A O   1 
HETATM 3517 O O   . HOH C 3 .   ? 26.538  54.816 -4.232  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 2491 HOH A O   1 
HETATM 3518 O O   . HOH C 3 .   ? 27.402  32.968 5.506   1.00 145.02 ? ? ? ? ? ? 2492 HOH A O   1 
HETATM 3519 O O   . HOH C 3 .   ? -10.326 26.226 -6.802  1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 2493 HOH A O   1 
HETATM 3520 O O   . HOH C 3 .   ? 0.182   55.393 -8.410  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 2494 HOH A O   1 
HETATM 3521 O O   . HOH C 3 .   ? 2.451   13.041 13.821  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 2495 HOH A O   1 
HETATM 3522 O O   . HOH C 3 .   ? 18.289  43.437 25.164  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 2496 HOH A O   1 
HETATM 3523 O O   . HOH C 3 .   ? 10.846  16.930 23.588  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 2497 HOH A O   1 
HETATM 3524 O O   . HOH C 3 .   ? 1.413   42.800 20.156  1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 2498 HOH A O   1 
HETATM 3525 O O   . HOH C 3 .   ? 4.447   48.422 20.828  1.00 77.66  ? ? ? ? ? ? 2499 HOH A O   1 
HETATM 3526 O O   . HOH C 3 .   ? 21.576  34.254 -10.180 1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 2500 HOH A O   1 
HETATM 3527 O O   . HOH C 3 .   ? 2.314   23.839 -24.621 1.00 119.28 ? ? ? ? ? ? 2501 HOH A O   1 
HETATM 3528 O O   . HOH C 3 .   ? 23.931  22.122 15.006  1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 2502 HOH A O   1 
HETATM 3529 O O   . HOH C 3 .   ? 13.148  14.661 22.206  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 2503 HOH A O   1 
HETATM 3530 O O   . HOH C 3 .   ? -7.967  24.051 -10.204 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 2504 HOH A O   1 
HETATM 3531 O O   . HOH C 3 .   ? -3.063  39.747 -15.497 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 2505 HOH A O   1 
HETATM 3532 O O   . HOH C 3 .   ? 25.922  38.330 21.126  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 2506 HOH A O   1 
HETATM 3533 O O   . HOH C 3 .   ? 7.272   48.820 -14.905 0.50 29.98  ? ? ? ? ? ? 2507 HOH A O   1 
HETATM 3534 O O   . HOH C 3 .   ? -12.392 29.791 -0.976  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 2508 HOH A O   1 
HETATM 3535 O O   . HOH C 3 .   ? 21.660  33.871 -3.149  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 2509 HOH A O   1 
HETATM 3536 O O   . HOH C 3 .   ? 18.819  62.674 -0.668  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 2510 HOH A O   1 
HETATM 3537 O O   . HOH C 3 .   ? 9.993   29.111 27.672  1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 2511 HOH A O   1 
HETATM 3538 O O   . HOH C 3 .   ? 7.041   24.656 -26.787 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 2512 HOH A O   1 
HETATM 3539 O O   . HOH C 3 .   ? 14.546  8.511  -1.399  1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 2513 HOH A O   1 
HETATM 3540 O O   . HOH C 3 .   ? 0.000   42.504 -17.886 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 2514 HOH A O   1 
HETATM 3541 O O   . HOH C 3 .   ? 28.932  42.371 -3.213  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 2515 HOH A O   1 
HETATM 3542 O O   . HOH C 3 .   ? 10.087  8.199  -1.768  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 2516 HOH A O   1 
HETATM 3543 O O   . HOH C 3 .   ? 17.547  34.448 26.192  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 2517 HOH A O   1 
HETATM 3544 O O   . HOH C 3 .   ? -7.308  24.542 -16.842 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 2518 HOH A O   1 
HETATM 3545 O O   . HOH C 3 .   ? 27.355  29.746 15.674  1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 2519 HOH A O   1 
HETATM 3546 O O   . HOH C 3 .   ? -7.957  53.043 -6.564  1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 2520 HOH A O   1 
HETATM 3547 O O   . HOH C 3 .   ? 23.116  54.008 12.002  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 2521 HOH A O   1 
HETATM 3548 O O   . HOH C 3 .   ? -8.114  34.705 -13.169 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 2522 HOH A O   1 
HETATM 3549 O O   . HOH C 3 .   ? -0.902  22.932 3.803   1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 2523 HOH A O   1 
HETATM 3550 O O   . HOH C 3 .   ? 31.042  37.842 16.012  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 2524 HOH A O   1 
HETATM 3551 O O   . HOH C 3 .   ? 9.851   13.528 -13.494 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 2525 HOH A O   1 
HETATM 3552 O O   . HOH C 3 .   ? 30.489  52.120 7.886   1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 2526 HOH A O   1 
HETATM 3553 O O   . HOH C 3 .   ? 3.269   24.400 -21.953 1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 2527 HOH A O   1 
HETATM 3554 O O   . HOH C 3 .   ? 6.062   52.102 15.027  1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 2528 HOH A O   1 
HETATM 3555 O O   . HOH C 3 .   ? -5.294  12.346 -4.016  1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 2529 HOH A O   1 
HETATM 3556 O O   . HOH C 3 .   ? -11.025 53.360 4.014   1.00 89.40  ? ? ? ? ? ? 2530 HOH A O   1 
HETATM 3557 O O   . HOH C 3 .   ? -9.925  31.294 -9.879  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 2531 HOH A O   1 
HETATM 3558 O O   . HOH C 3 .   ? 2.504   57.834 -0.020  1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 2532 HOH A O   1 
HETATM 3559 O O   . HOH C 3 .   ? -8.561  13.629 -2.456  1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 2533 HOH A O   1 
HETATM 3560 O O   . HOH C 3 .   ? 26.887  41.509 -5.230  1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 2534 HOH A O   1 
HETATM 3561 O O   . HOH C 3 .   ? 31.294  35.716 10.518  1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 2535 HOH A O   1 
HETATM 3562 O O   . HOH C 3 .   ? 1.952   29.692 28.410  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 2536 HOH A O   1 
HETATM 3563 O O   . HOH C 3 .   ? -3.792  21.043 -12.358 1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 2537 HOH A O   1 
HETATM 3564 O O   . HOH C 3 .   ? 21.394  58.147 4.959   1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 2538 HOH A O   1 
HETATM 3565 O O   . HOH C 3 .   ? 0.547   24.117 -20.761 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 2539 HOH A O   1 
HETATM 3566 O O   . HOH C 3 .   ? 31.319  30.035 21.153  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 2540 HOH A O   1 
HETATM 3567 O O   . HOH C 3 .   ? 2.186   37.377 31.483  1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 2541 HOH A O   1 
HETATM 3568 O O   . HOH C 3 .   ? 25.923  49.697 15.766  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 2542 HOH A O   1 
HETATM 3569 O O   . HOH C 3 .   ? -7.683  37.806 22.664  1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 2543 HOH A O   1 
HETATM 3570 O O   . HOH C 3 .   ? 7.895   7.668  3.184   1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 2544 HOH A O   1 
HETATM 3571 O O   . HOH C 3 .   ? -11.034 43.540 -12.461 1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 2545 HOH A O   1 
HETATM 3572 O O   . HOH C 3 .   ? 14.948  14.283 14.324  1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 2546 HOH A O   1 
HETATM 3573 O O   . HOH C 3 .   ? 4.263   9.737  3.515   1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 2547 HOH A O   1 
HETATM 3574 O O   . HOH C 3 .   ? 10.985  4.194  10.791  1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 2548 HOH A O   1 
HETATM 3575 O O   . HOH C 3 .   ? -8.972  15.964 4.265   1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 2549 HOH A O   1 
HETATM 3576 O O   . HOH C 3 .   ? 20.717  62.694 1.703   1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 2550 HOH A O   1 
HETATM 3577 O O   . HOH C 3 .   ? -2.405  51.795 4.921   1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 2551 HOH A O   1 
HETATM 3578 O O   . HOH C 3 .   ? -0.103  11.768 9.792   1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 2552 HOH A O   1 
HETATM 3579 O O   . HOH C 3 .   ? -11.081 39.464 -14.141 1.00 156.88 ? ? ? ? ? ? 2553 HOH A O   1 
HETATM 3580 O O   . HOH C 3 .   ? 0.819   13.870 -21.705 1.00 157.67 ? ? ? ? ? ? 2554 HOH A O   1 
HETATM 3581 O O   . HOH C 3 .   ? 29.579  44.599 19.307  1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 2555 HOH A O   1 
HETATM 3582 O O   . HOH C 3 .   ? 23.818  19.572 12.110  1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 2556 HOH A O   1 
HETATM 3583 O O   . HOH C 3 .   ? 1.269   41.875 29.773  1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 2557 HOH A O   1 
HETATM 3584 O O   . HOH C 3 .   ? 1.851   47.973 9.743   1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 2558 HOH A O   1 
HETATM 3585 O O   . HOH C 3 .   ? -8.641  19.433 -0.853  1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 2559 HOH A O   1 
HETATM 3586 O O   . HOH C 3 .   ? -1.322  10.838 7.801   1.00 127.58 ? ? ? ? ? ? 2560 HOH A O   1 
HETATM 3587 O O   . HOH C 3 .   ? -6.028  51.027 -2.823  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 2561 HOH A O   1 
HETATM 3588 O O   . HOH C 3 .   ? -2.691  53.159 -12.345 1.00 89.60  ? ? ? ? ? ? 2562 HOH A O   1 
HETATM 3589 O O   . HOH C 3 .   ? 25.686  56.412 9.409   1.00 154.97 ? ? ? ? ? ? 2563 HOH A O   1 
HETATM 3590 O O   . HOH C 3 .   ? -5.391  51.848 1.523   1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 2564 HOH A O   1 
HETATM 3591 O O   . HOH C 3 .   ? 19.113  6.866  6.465   1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 2565 HOH A O   1 
HETATM 3592 O O   . HOH C 3 .   ? -8.844  22.372 -3.873  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 2566 HOH A O   1 
HETATM 3593 O O   . HOH C 3 .   ? -12.986 38.468 13.316  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 2567 HOH A O   1 
HETATM 3594 O O   . HOH C 3 .   ? 12.904  24.783 27.275  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 2568 HOH A O   1 
HETATM 3595 O O   . HOH C 3 .   ? 14.618  56.353 21.504  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 2569 HOH A O   1 
HETATM 3596 O O   . HOH C 3 .   ? -6.822  46.941 3.615   1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 2570 HOH A O   1 
HETATM 3597 O O   . HOH C 3 .   ? -11.414 46.048 -9.101  1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 2571 HOH A O   1 
HETATM 3598 O O   . HOH C 3 .   ? 19.170  52.509 21.760  1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 2572 HOH A O   1 
HETATM 3599 O O   . HOH C 3 .   ? 3.237   54.265 -13.118 1.00 113.29 ? ? ? ? ? ? 2573 HOH A O   1 
HETATM 3600 O O   . HOH C 3 .   ? 0.864   44.296 16.655  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 2574 HOH A O   1 
HETATM 3601 O O   . HOH C 3 .   ? -4.163  51.651 3.456   1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 2575 HOH A O   1 
HETATM 3602 O O   . HOH C 3 .   ? -11.355 38.369 15.511  1.00 110.65 ? ? ? ? ? ? 2576 HOH A O   1 
HETATM 3603 O O   . HOH C 3 .   ? -1.166  25.898 -24.865 1.00 131.42 ? ? ? ? ? ? 2577 HOH A O   1 
HETATM 3604 O O   . HOH C 3 .   ? -2.091  18.053 -14.280 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 2578 HOH A O   1 
HETATM 3605 O O   . HOH C 3 .   ? -12.428 22.623 3.376   1.00 89.66  ? ? ? ? ? ? 2579 HOH A O   1 
HETATM 3606 O O   . HOH C 3 .   ? 12.293  59.460 -10.477 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 2580 HOH A O   1 
HETATM 3607 O O   . HOH C 3 .   ? 19.433  34.926 -18.976 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 2581 HOH A O   1 
HETATM 3608 O O   . HOH C 3 .   ? -3.619  22.758 -16.365 1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 2582 HOH A O   1 
HETATM 3609 O O   . HOH C 3 .   ? 22.436  15.245 13.042  1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 2583 HOH A O   1 
HETATM 3610 O O   . HOH C 3 .   ? -0.488  45.833 19.249  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 2584 HOH A O   1 
HETATM 3611 O O   . HOH C 3 .   ? 28.200  30.102 3.842   1.00 110.92 ? ? ? ? ? ? 2585 HOH A O   1 
HETATM 3612 O O   . HOH C 3 .   ? 19.083  13.964 12.430  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 2586 HOH A O   1 
HETATM 3613 O O   . HOH C 3 .   ? 13.532  57.875 13.785  1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 2587 HOH A O   1 
HETATM 3614 O O   . HOH C 3 .   ? 15.471  38.656 -19.191 1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 2588 HOH A O   1 
HETATM 3615 O O   . HOH C 3 .   ? -9.471  35.852 18.126  1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 2589 HOH A O   1 
HETATM 3616 O O   . HOH C 3 .   ? 20.766  34.680 25.756  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 2590 HOH A O   1 
HETATM 3617 O O   . HOH C 3 .   ? 0.685   15.503 -19.262 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 2591 HOH A O   1 
HETATM 3618 O O   . HOH C 3 .   ? -11.811 35.932 9.514   1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 2592 HOH A O   1 
HETATM 3619 O O   . HOH C 3 .   ? 1.875   10.795 -12.038 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 2593 HOH A O   1 
HETATM 3620 O O   . HOH C 3 .   ? 10.511  20.475 29.634  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 2594 HOH A O   1 
HETATM 3621 O O   . HOH C 3 .   ? 12.957  62.298 9.106   1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 2595 HOH A O   1 
HETATM 3622 O O   . HOH C 3 .   ? 27.141  51.651 13.479  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 2596 HOH A O   1 
HETATM 3623 O O   . HOH C 3 .   ? 34.812  43.264 11.616  1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 2597 HOH A O   1 
HETATM 3624 O O   . HOH C 3 .   ? 12.816  59.384 11.545  1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 2598 HOH A O   1 
HETATM 3625 O O   . HOH C 3 .   ? 29.224  33.575 11.482  1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 2599 HOH A O   1 
HETATM 3626 O O   . HOH C 3 .   ? 26.844  20.462 3.744   1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 2600 HOH A O   1 
HETATM 3627 O O   . HOH C 3 .   ? -0.913  57.536 -6.890  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 2601 HOH A O   1 
HETATM 3628 O O   . HOH C 3 .   ? 22.428  48.144 17.049  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 2602 HOH A O   1 
HETATM 3629 O O   . HOH C 3 .   ? 4.805   9.322  0.414   1.00 76.53  ? ? ? ? ? ? 2603 HOH A O   1 
HETATM 3630 O O   . HOH C 3 .   ? 5.319   7.858  -9.865  1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 2604 HOH A O   1 
HETATM 3631 O O   . HOH C 3 .   ? 26.655  55.783 5.240   1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 2605 HOH A O   1 
HETATM 3632 O O   . HOH C 3 .   ? -6.424  49.795 -12.445 1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 2606 HOH A O   1 
HETATM 3633 O O   . HOH C 3 .   ? 24.931  21.556 19.796  1.00 157.91 ? ? ? ? ? ? 2607 HOH A O   1 
HETATM 3634 O O   . HOH C 3 .   ? 18.182  52.192 24.568  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 2608 HOH A O   1 
HETATM 3635 O O   . HOH C 3 .   ? -11.353 19.700 2.861   1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 2609 HOH A O   1 
HETATM 3636 O O   . HOH C 3 .   ? -10.323 51.749 -6.309  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 2610 HOH A O   1 
HETATM 3637 O O   . HOH C 3 .   ? 26.253  31.457 12.796  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 2611 HOH A O   1 
HETATM 3638 O O   . HOH C 3 .   ? -8.716  38.326 -17.101 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 2612 HOH A O   1 
HETATM 3639 O O   . HOH C 3 .   ? 20.978  23.149 24.451  1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 2613 HOH A O   1 
HETATM 3640 O O   . HOH C 3 .   ? -3.601  25.754 -18.219 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 2614 HOH A O   1 
HETATM 3641 O O   . HOH C 3 .   ? 12.274  10.957 -12.112 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 2615 HOH A O   1 
HETATM 3642 O O   . HOH C 3 .   ? 28.517  30.889 10.308  1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 2616 HOH A O   1 
HETATM 3643 O O   . HOH C 3 .   ? 23.331  42.866 22.498  1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 2617 HOH A O   1 
HETATM 3644 O O   . HOH C 3 .   ? 35.370  28.141 29.313  1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 2618 HOH A O   1 
HETATM 3645 O O   . HOH C 3 .   ? 12.142  61.746 -12.545 1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 2619 HOH A O   1 
HETATM 3646 O O   . HOH C 3 .   ? 4.427   9.958  17.077  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 2620 HOH A O   1 
HETATM 3647 O O   . HOH C 3 .   ? 4.891   45.239 22.849  1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 2621 HOH A O   1 
HETATM 3648 O O   . HOH C 3 .   ? 29.562  54.366 -5.126  1.00 101.98 ? ? ? ? ? ? 2622 HOH A O   1 
HETATM 3649 O O   . HOH C 3 .   ? 2.629   16.495 -21.315 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 2623 HOH A O   1 
HETATM 3650 O O   . HOH C 3 .   ? 20.270  29.364 -1.593  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 2624 HOH A O   1 
HETATM 3651 O O   . HOH C 3 .   ? 20.752  26.297 -4.092  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 2625 HOH A O   1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A . n 
A 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A . n 
A 1 3   SER 3   3   ?   ?   ?   A . n 
A 1 4   MET 4   4   ?   ?   ?   A . n 
A 1 5   ASP 5   5   ?   ?   ?   A . n 
A 1 6   GLN 6   6   ?   ?   ?   A . n 
A 1 7   SER 7   7   ?   ?   ?   A . n 
A 1 8   ILE 8   8   ?   ?   ?   A . n 
A 1 9   ALA 9   9   ?   ?   ?   A . n 
A 1 10  VAL 10  10  ?   ?   ?   A . n 
A 1 11  LYS 11  11  11  LYS LYS A . n 
A 1 12  SER 12  12  12  SER SER A . n 
A 1 13  PRO 13  13  13  PRO PRO A . n 
A 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A . n 
A 1 15  THR 15  15  15  THR THR A . n 
A 1 16  TYR 16  16  16  TYR TYR A . n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A . n 
A 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A . n 
A 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA A . n 
A 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A . n 
A 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A . n 
A 1 22  ASN 22  22  22  ASN ASN A . n 
A 1 23  THR 23  23  23  THR THR A . n 
A 1 24  ILE 24  24  24  ILE ILE A . n 
A 1 25  MET 25  25  25  MET MET A . n 
A 1 26  ASN 26  26  26  ASN ASN A . n 
A 1 27  THR 27  27  27  THR THR A . n 
A 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A . n 
A 1 29  THR 29  29  29  THR THR A . n 
A 1 30  VAL 30  30  30  VAL VAL A . n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A . n 
A 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A . n 
A 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A . n 
A 1 34  PRO 34  34  34  PRO PRO A . n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A . n 
A 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A . n 
A 1 37  ASN 37  37  37  ASN ASN A . n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A . n 
A 1 39  TRP 39  39  39  TRP TRP A . n 
A 1 40  HIS 40  40  40  HIS HIS A . n 
A 1 41  TYR 41  41  41  TYR TYR A . n 
A 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A . n 
A 1 43  GLN 43  43  43  GLN GLN A . n 
A 1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A . n 
A 1 45  VAL 45  45  45  VAL VAL A . n 
A 1 46  PHE 46  46  46  PHE PHE A . n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A . n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A . n 
A 1 49  GLY 49  49  49  GLY GLY A . n 
A 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A . n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A . n 
A 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A . n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A . n 
A 1 54  TRP 54  54  54  TRP TRP A . n 
A 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A . n 
A 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A . n 
A 1 57  THR 57  57  57  THR THR A . n 
A 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A . n 
A 1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU A . n 
A 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A . n 
A 1 61  ARG 61  61  61  ARG ARG A . n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A . n 
A 1 63  PHE 63  63  63  PHE PHE A . n 
A 1 64  GLU 64  64  64  GLU GLU A . n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A . n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A . n 
A 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A . n 
A 1 68  ALA 68  68  68  ALA ALA A . n 
A 1 69  TYR 69  69  69  TYR TYR A . n 
A 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A . n 
A 1 71  ASP 71  71  71  ASP ASP A . n 
A 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A . n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A . n 
A 1 74  ILE 74  74  74  ILE ILE A . n 
A 1 75  ASP 75  75  75  ASP ASP A . n 
A 1 76  ASP 76  76  76  ASP ASP A . n 
A 1 77  ASN 77  77  77  ASN ASN A . n 
A 1 78  GLY 78  78  78  GLY GLY A . n 
A 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN A . n 
A 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU A . n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A . n 
A 1 82  PHE 82  82  82  PHE PHE A . n 
A 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A . n 
A 1 84  ARG 84  84  84  ARG ARG A . n 
A 1 85  ASP 85  85  85  ASP ASP A . n 
A 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A . n 
A 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A . n 
A 1 88  ASP 88  88  88  ASP ASP A . n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A . n 
A 1 90  ILE 90  90  90  ILE ILE A . n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A . n 
A 1 92  ALA 92  92  92  ALA ALA A . n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A . n 
A 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A . n 
A 1 95  ILE 95  95  95  ILE ILE A . n 
A 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A . n 
A 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A . n 
A 1 98  PRO 98  98  98  PRO PRO A . n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A . n 
A 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR A . n 
A 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A . n 
A 1 102 GLN 102 102 102 GLN GLN A . n 
A 1 103 THR 103 103 103 THR THR A . n 
A 1 104 LYS 104 104 104 LYS LYS A . n 
A 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP A . n 
A 1 106 GLU 106 106 106 GLU GLU A . n 
A 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG A . n 
A 1 108 TYR 108 108 108 TYR TYR A . n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A . n 
A 1 110 LYS 110 110 110 LYS LYS A . n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A . n 
A 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A . n 
A 1 113 LYS 113 113 113 LYS LYS A . n 
A 1 114 ARG 114 114 114 ARG ARG A . n 
A 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A . n 
A 1 116 ARG 116 116 116 ARG ARG A . n 
A 1 117 SER 117 117 117 SER SER A . n 
A 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A . n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A . n 
A 1 120 GLY 120 120 120 GLY GLY A . n 
A 1 121 THR 121 121 121 THR THR A . n 
A 1 122 LEU 122 122 122 LEU LEU A . n 
A 1 123 ASN 123 123 123 ASN ASN A . n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A . n 
A 1 125 THR 125 125 125 THR THR A . n 
A 1 126 SER 126 126 126 SER SER A . n 
A 1 127 GLU 127 127 127 GLU GLU A . n 
A 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY A . n 
A 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A . n 
A 1 130 PHE 130 130 130 PHE PHE A . n 
A 1 131 TRP 131 131 131 TRP TRP A . n 
A 1 132 HIS 132 132 132 HIS HIS A . n 
A 1 133 LYS 133 133 133 LYS LYS A . n 
A 1 134 ASP 134 134 134 ASP ASP A . n 
A 1 135 GLY 135 135 135 GLY GLY A . n 
A 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A . n 
A 1 137 PRO 137 137 137 PRO PRO A . n 
A 1 138 TYR 138 138 138 TYR TYR A . n 
A 1 139 GLN 139 139 139 GLN GLN A . n 
A 1 140 MET 140 140 140 MET MET A . n 
A 1 141 TRP 141 141 141 TRP TRP A . n 
A 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A . n 
A 1 143 ASP 143 143 143 ASP ASP A . n 
A 1 144 GLY 144 144 144 GLY GLY A . n 
A 1 145 LEU 145 145 145 LEU LEU A . n 
A 1 146 TYR 146 146 146 TYR TYR A . n 
A 1 147 MET 147 147 147 MET MET A . n 
A 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A . n 
A 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A . n 
A 1 150 PRO 150 150 150 PRO PRO A . n 
A 1 151 PHE 151 151 151 PHE PHE A . n 
A 1 152 ALA 152 152 152 ALA ALA A . n 
A 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU A . n 
A 1 154 LYS 154 154 154 LYS LYS A . n 
A 1 155 TYR 155 155 155 TYR TYR A . n 
A 1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A . n 
A 1 157 ASN 157 157 157 ASN ASN A . n 
A 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A . n 
A 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS A . n 
A 1 160 GLN 160 160 160 GLN GLN A . n 
A 1 161 GLU 161 161 161 GLU GLU A . n 
A 1 162 THR 162 162 162 THR THR A . n 
A 1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A . n 
A 1 164 LEU 164 164 164 LEU LEU A . n 
A 1 165 PHE 165 165 165 PHE PHE A . n 
A 1 166 ASP 166 166 166 ASP ASP A . n 
A 1 167 GLN 167 167 167 GLN GLN A . n 
A 1 168 VAL 168 168 168 VAL VAL A . n 
A 1 169 VAL 169 169 169 VAL VAL A . n 
A 1 170 LEU 170 170 170 LEU LEU A . n 
A 1 171 GLN 171 171 171 GLN GLN A . n 
A 1 172 GLU 172 172 172 GLU GLU A . n 
A 1 173 SER 173 173 173 SER SER A . n 
A 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A . n 
A 1 175 MET 175 175 175 MET MET A . n 
A 1 176 ARG 176 176 176 ARG ARG A . n 
A 1 177 LYS 177 177 177 LYS LYS A . n 
A 1 178 HIS 178 178 178 HIS HIS A . n 
A 1 179 THR 179 179 179 THR THR A . n 
A 1 180 LYS 180 180 180 LYS LYS A . n 
A 1 181 ASP 181 181 181 ASP ASP A . n 
A 1 182 ALA 182 182 182 ALA ALA A . n 
A 1 183 LYS 183 183 183 LYS LYS A . n 
A 1 184 THR 184 184 184 THR THR A . n 
A 1 185 GLY 185 185 185 GLY GLY A . n 
A 1 186 LEU 186 186 186 LEU LEU A . n 
A 1 187 PHE 187 187 187 PHE PHE A . n 
A 1 188 TYR 188 188 188 TYR TYR A . n 
A 1 189 HIS 189 189 189 HIS HIS A . n 
A 1 190 ALA 190 190 190 ALA ALA A . n 
A 1 191 TRP 191 191 191 TRP TRP A . n 
A 1 192 ASP 192 192 192 ASP ASP A . n 
A 1 193 GLU 193 193 193 GLU GLU A . n 
A 1 194 ALA 194 194 194 ALA ALA A . n 
A 1 195 LYS 195 195 195 LYS LYS A . n 
A 1 196 LYS 196 196 196 LYS LYS A . n 
A 1 197 MET 197 197 197 MET MET A . n 
A 1 198 PRO 198 198 198 PRO PRO A . n 
A 1 199 TRP 199 199 199 TRP TRP A . n 
A 1 200 ALA 200 200 200 ALA ALA A . n 
A 1 201 ASN 201 201 201 ASN ASN A . n 
A 1 202 GLU 202 202 202 GLU GLU A . n 
A 1 203 GLU 203 203 203 GLU GLU A . n 
A 1 204 THR 204 204 204 THR THR A . n 
A 1 205 GLY 205 205 205 GLY GLY A . n 
A 1 206 CYS 206 206 206 CYS CYS A . n 
A 1 207 SER 207 207 207 SER SER A . n 
A 1 208 PRO 208 208 208 PRO PRO A . n 
A 1 209 GLU 209 209 209 GLU GLU A . n 
A 1 210 PHE 210 210 210 PHE PHE A . n 
A 1 211 TRP 211 211 211 TRP TRP A . n 
A 1 212 ALA 212 212 212 ALA ALA A . n 
A 1 213 ARG 213 213 213 ARG ARG A . n 
A 1 214 SER 214 214 214 SER SER A . n 
A 1 215 ILE 215 215 215 ILE ILE A . n 
A 1 216 GLY 216 216 216 GLY GLY A . n 
A 1 217 TRP 217 217 217 TRP TRP A . n 
A 1 218 TYR 218 218 218 TYR TYR A . n 
A 1 219 VAL 219 219 219 VAL VAL A . n 
A 1 220 MET 220 220 220 MET MET A . n 
A 1 221 SER 221 221 221 SER SER A . n 
A 1 222 LEU 222 222 222 LEU LEU A . n 
A 1 223 ALA 223 223 223 ALA ALA A . n 
A 1 224 ASP 224 224 224 ASP ASP A . n 
A 1 225 MET 225 225 225 MET MET A . n 
A 1 226 ILE 226 226 226 ILE ILE A . n 
A 1 227 GLU 227 227 227 GLU GLU A . n 
A 1 228 GLU 228 228 228 GLU GLU A . n 
A 1 229 LEU 229 229 229 LEU LEU A . n 
A 1 230 PRO 230 230 230 PRO PRO A . n 
A 1 231 LYS 231 231 231 LYS LYS A . n 
A 1 232 LYS 232 232 232 LYS LYS A . n 
A 1 233 HIS 233 233 233 HIS HIS A . n 
A 1 234 PRO 234 234 234 PRO PRO A . n 
A 1 235 ASN 235 235 235 ASN ASN A . n 
A 1 236 ARG 236 236 236 ARG ARG A . n 
A 1 237 HIS 237 237 237 HIS HIS A . n 
A 1 238 VAL 238 238 238 VAL VAL A . n 
A 1 239 TRP 239 239 239 TRP TRP A . n 
A 1 240 LYS 240 240 240 LYS LYS A . n 
A 1 241 ASN 241 241 241 ASN ASN A . n 
A 1 242 THR 242 242 242 THR THR A . n 
A 1 243 LEU 243 243 243 LEU LEU A . n 
A 1 244 GLN 244 244 244 GLN GLN A . n 
A 1 245 ASP 245 245 245 ASP ASP A . n 
A 1 246 MET 246 246 246 MET MET A . n 
A 1 247 ILE 247 247 247 ILE ILE A . n 
A 1 248 LYS 248 248 248 LYS LYS A . n 
A 1 249 SER 249 249 249 SER SER A . n 
A 1 250 ILE 250 250 250 ILE ILE A . n 
A 1 251 CYS 251 251 251 CYS CYS A . n 
A 1 252 ARG 252 252 252 ARG ARG A . n 
A 1 253 TYR 253 253 253 TYR TYR A . n 
A 1 254 GLN 254 254 254 GLN GLN A . n 
A 1 255 ASP 255 255 255 ASP ASP A . n 
A 1 256 LYS 256 256 256 LYS LYS A . n 
A 1 257 GLU 257 257 257 GLU GLU A . n 
A 1 258 THR 258 258 258 THR THR A . n 
A 1 259 GLY 259 259 259 GLY GLY A . n 
A 1 260 LEU 260 260 260 LEU LEU A . n 
A 1 261 TRP 261 261 261 TRP TRP A . n 
A 1 262 TYR 262 262 262 TYR TYR A . n 
A 1 263 GLN 263 263 263 GLN GLN A . n 
A 1 264 ILE 264 264 264 ILE ILE A . n 
A 1 265 VAL 265 265 265 VAL VAL A . n 
A 1 266 ASP 266 266 266 ASP ASP A . n 
A 1 267 LYS 267 267 267 LYS LYS A . n 
A 1 268 GLY 268 268 268 GLY GLY A . n 
A 1 269 ASP 269 269 269 ASP ASP A . n 
A 1 270 ARG 270 270 270 ARG ARG A . n 
A 1 271 SER 271 271 271 SER SER A . n 
A 1 272 ASP 272 272 272 ASP ASP A . n 
A 1 273 ASN 273 273 273 ASN ASN A . n 
A 1 274 TRP 274 274 274 TRP TRP A . n 
A 1 275 LEU 275 275 275 LEU LEU A . n 
A 1 276 GLU 276 276 276 GLU GLU A . n 
A 1 277 SER 277 277 277 SER SER A . n 
A 1 278 SER 278 278 278 SER SER A . n 
A 1 279 GLY 279 279 279 GLY GLY A . n 
A 1 280 SER 280 280 280 SER SER A . n 
A 1 281 CYS 281 281 281 CYS CYS A . n 
A 1 282 LEU 282 282 282 LEU LEU A . n 
A 1 283 TYR 283 283 283 TYR TYR A . n 
A 1 284 MET 284 284 284 MET MET A . n 
A 1 285 TYR 285 285 285 TYR TYR A . n 
A 1 286 ALA 286 286 286 ALA ALA A . n 
A 1 287 ILE 287 287 287 ILE ILE A . n 
A 1 288 ALA 288 288 288 ALA ALA A . n 
A 1 289 LYS 289 289 289 LYS LYS A . n 
A 1 290 GLY 290 290 290 GLY GLY A . n 
A 1 291 ILE 291 291 291 ILE ILE A . n 
A 1 292 ASN 292 292 292 ASN ASN A . n 
A 1 293 LYS 293 293 293 LYS LYS A . n 
A 1 294 GLY 294 294 294 GLY GLY A . n 
A 1 295 TYR 295 295 295 TYR TYR A . n 
A 1 296 LEU 296 296 296 LEU LEU A . n 
A 1 297 ASP 297 297 297 ASP ASP A . n 
A 1 298 ARG 298 298 298 ARG ARG A . n 
A 1 299 ALA 299 299 299 ALA ALA A . n 
A 1 300 TYR 300 300 300 TYR TYR A . n 
A 1 301 GLU 301 301 301 GLU GLU A . n 
A 1 302 THR 302 302 302 THR THR A . n 
A 1 303 THR 303 303 303 THR THR A . n 
A 1 304 LEU 304 304 304 LEU LEU A . n 
A 1 305 LEU 305 305 305 LEU LEU A . n 
A 1 306 LYS 306 306 306 LYS LYS A . n 
A 1 307 ALA 307 307 307 ALA ALA A . n 
A 1 308 TYR 308 308 308 TYR TYR A . n 
A 1 309 GLN 309 309 309 GLN GLN A . n 
A 1 310 GLY 310 310 310 GLY GLY A . n 
A 1 311 LEU 311 311 311 LEU LEU A . n 
A 1 312 ILE 312 312 312 ILE ILE A . n 
A 1 313 GLN 313 313 313 GLN GLN A . n 
A 1 314 HIS 314 314 314 HIS HIS A . n 
A 1 315 LYS 315 315 315 LYS LYS A . n 
A 1 316 THR 316 316 316 THR THR A . n 
A 1 317 GLU 317 317 317 GLU GLU A . n 
A 1 318 THR 318 318 318 THR THR A . n 
A 1 319 SER 319 319 319 SER SER A . n 
A 1 320 GLU 320 320 320 GLU GLU A . n 
A 1 321 ASP 321 321 321 ASP ASP A . n 
A 1 322 GLY 322 322 322 GLY GLY A . n 
A 1 323 ALA 323 323 323 ALA ALA A . n 
A 1 324 PHE 324 324 324 PHE PHE A . n 
A 1 325 LEU 325 325 325 LEU LEU A . n 
A 1 326 VAL 326 326 326 VAL VAL A . n 
A 1 327 LYS 327 327 327 LYS LYS A . n 
A 1 328 ASP 328 328 328 ASP ASP A . n 
A 1 329 ILE 329 329 329 ILE ILE A . n 
A 1 330 CYS 330 330 330 CYS CYS A . n 
A 1 331 VAL 331 331 331 VAL VAL A . n 
A 1 332 GLY 332 332 332 GLY GLY A . n 
A 1 333 THR 333 333 333 THR THR A . n 
A 1 334 SER 334 334 334 SER SER A . n 
A 1 335 ALA 335 335 335 ALA ALA A . n 
A 1 336 GLY 336 336 336 GLY GLY A . n 
A 1 337 PHE 337 337 337 PHE PHE A . n 
A 1 338 TYR 338 338 338 TYR TYR A . n 
A 1 339 ASP 339 339 339 ASP ASP A . n 
A 1 340 TYR 340 340 340 TYR TYR A . n 
A 1 341 TYR 341 341 341 TYR TYR A . n 
A 1 342 VAL 342 342 342 VAL VAL A . n 
A 1 343 SER 343 343 343 SER SER A . n 
A 1 344 ARG 344 344 344 ARG ARG A . n 
A 1 345 GLU 345 345 345 GLU GLU A . n 
A 1 346 ARG 346 346 346 ARG ARG A . n 
A 1 347 SER 347 347 347 SER SER A . n 
A 1 348 THR 348 348 348 THR THR A . n 
A 1 349 ASN 349 349 349 ASN ASN A . n 
A 1 350 ASP 350 350 350 ASP ASP A . n 
A 1 351 LEU 351 351 351 LEU LEU A . n 
A 1 352 HIS 352 352 352 HIS HIS A . n 
A 1 353 GLY 353 353 353 GLY GLY A . n 
A 1 354 ALA 354 354 354 ALA ALA A . n 
A 1 355 GLY 355 355 355 GLY GLY A . n 
A 1 356 ALA 356 356 356 ALA ALA A . n 
A 1 357 PHE 357 357 357 PHE PHE A . n 
A 1 358 ILE 358 358 358 ILE ILE A . n 
A 1 359 LEU 359 359 359 LEU LEU A . n 
A 1 360 ALA 360 360 360 ALA ALA A . n 
A 1 361 MET 361 361 361 MET MET A . n 
A 1 362 THR 362 362 362 THR THR A . n 
A 1 363 GLU 363 363 363 GLU GLU A . n 
A 1 364 LEU 364 364 364 LEU LEU A . n 
A 1 365 GLU 365 365 365 GLU GLU A . n 
A 1 366 PRO 366 366 366 PRO PRO A . n 
A 1 367 LEU 367 367 367 LEU LEU A . n 
A 1 368 PHE 368 368 368 PHE PHE A . n 
A 1 369 ARG 369 369 369 ARG ARG A . n 
A 1 370 SER 370 370 370 SER SER A . n 
A 1 371 ALA 371 371 371 ALA ALA A . n 
A 1 372 GLY 372 372 372 GLY GLY A . n 
A 1 373 LYS 373 373 373 LYS LYS A . n 
# 
_pdbx_prerelease_seq.entity_id             1 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code   
;MGSMDQSIAVKSPLTYAEALANTIMNTYTVEELPPANRWHYHQGVFLCGVLRLWEATGEKRYFEYAKAYADLLIDDNGNL
LFRRDELDAIQAGLILFPLYEQTKDERYVKAAKRLRSLYGTLNRTSEGGFWHKDGYPYQMWLDGLYMGGPFALKYANLKQ
ETELFDQVVLQESLMRKHTKDAKTGLFYHAWDEAKKMPWANEETGCSPEFWARSIGWYVMSLADMIEELPKKHPNRHVWK
NTLQDMIKSICRYQDKETGLWYQIVDKGDRSDNWLESSGSCLYMYAIAKGINKGYLDRAYETTLLKAYQGLIQHKTETSE
DGAFLVKDICVGTSAGFYDYYVSRERSTNDLHGAGAFILAMTELEPLFRSAGK
;
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
SHELX     'model building' . ? 1 
SHELXL-97 refinement       . ? 2 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
2D8L 2008-04-30 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
2D8L 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A MET 1  ? 
2  Y 1 1 A GLY 2  ? 
3  Y 1 1 A SER 3  ? 
4  Y 1 1 A MET 4  ? 
5  Y 1 1 A ASP 5  ? 
6  Y 1 1 A GLN 6  ? 
7  Y 1 1 A SER 7  ? 
8  Y 1 1 A ILE 8  ? 
9  Y 1 1 A ALA 9  ? 
10 Y 1 1 A VAL 10 ? 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 UCD 1   1001 1001 UCD UCD A . 
C 3 HOH 1   2001 2001 HOH HOH A . 
C 3 HOH 2   2002 2002 HOH HOH A . 
C 3 HOH 3   2003 2003 HOH HOH A . 
C 3 HOH 4   2004 2004 HOH HOH A . 
C 3 HOH 5   2005 2005 HOH HOH A . 
C 3 HOH 6   2006 2006 HOH HOH A . 
C 3 HOH 7   2007 2007 HOH HOH A . 
C 3 HOH 8   2008 2008 HOH HOH A . 
C 3 HOH 9   2009 2009 HOH HOH A . 
C 3 HOH 10  2010 2010 HOH HOH A . 
C 3 HOH 11  2011 2011 HOH HOH A . 
C 3 HOH 12  2012 2012 HOH HOH A . 
C 3 HOH 13  2013 2013 HOH HOH A . 
C 3 HOH 14  2014 2014 HOH HOH A . 
C 3 HOH 15  2015 2015 HOH HOH A . 
C 3 HOH 16  2016 2016 HOH HOH A . 
C 3 HOH 17  2017 2017 HOH HOH A . 
C 3 HOH 18  2018 2018 HOH HOH A . 
C 3 HOH 19  2019 2019 HOH HOH A . 
C 3 HOH 20  2020 2020 HOH HOH A . 
C 3 HOH 21  2021 2021 HOH HOH A . 
C 3 HOH 22  2022 2022 HOH HOH A . 
C 3 HOH 23  2023 2023 HOH HOH A . 
C 3 HOH 24  2024 2024 HOH HOH A . 
C 3 HOH 25  2025 2025 HOH HOH A . 
C 3 HOH 26  2026 2026 HOH HOH A . 
C 3 HOH 27  2027 2027 HOH HOH A . 
C 3 HOH 28  2028 2028 HOH HOH A . 
C 3 HOH 29  2029 2029 HOH HOH A . 
C 3 HOH 30  2030 2030 HOH HOH A . 
C 3 HOH 31  2031 2031 HOH HOH A . 
C 3 HOH 32  2032 2032 HOH HOH A . 
C 3 HOH 33  2033 2033 HOH HOH A . 
C 3 HOH 34  2034 2034 HOH HOH A . 
C 3 HOH 35  2035 2035 HOH HOH A . 
C 3 HOH 36  2036 2036 HOH HOH A . 
C 3 HOH 37  2037 2037 HOH HOH A . 
C 3 HOH 38  2038 2038 HOH HOH A . 
C 3 HOH 39  2039 2039 HOH HOH A . 
C 3 HOH 40  2040 2040 HOH HOH A . 
C 3 HOH 41  2041 2041 HOH HOH A . 
C 3 HOH 42  2042 2042 HOH HOH A . 
C 3 HOH 43  2043 2043 HOH HOH A . 
C 3 HOH 44  2044 2044 HOH HOH A . 
C 3 HOH 45  2045 2045 HOH HOH A . 
C 3 HOH 46  2046 2046 HOH HOH A . 
C 3 HOH 47  2047 2047 HOH HOH A . 
C 3 HOH 48  2048 2048 HOH HOH A . 
C 3 HOH 49  2049 2049 HOH HOH A . 
C 3 HOH 50  2050 2050 HOH HOH A . 
C 3 HOH 51  2051 2051 HOH HOH A . 
C 3 HOH 52  2052 2052 HOH HOH A . 
C 3 HOH 53  2053 2053 HOH HOH A . 
C 3 HOH 54  2054 2054 HOH HOH A . 
C 3 HOH 55  2055 2055 HOH HOH A . 
C 3 HOH 56  2056 2056 HOH HOH A . 
C 3 HOH 57  2057 2057 HOH HOH A . 
C 3 HOH 58  2058 2058 HOH HOH A . 
C 3 HOH 59  2059 2059 HOH HOH A . 
C 3 HOH 60  2060 2060 HOH HOH A . 
C 3 HOH 61  2061 2061 HOH HOH A . 
C 3 HOH 62  2062 2062 HOH HOH A . 
C 3 HOH 63  2063 2063 HOH HOH A . 
C 3 HOH 64  2064 2064 HOH HOH A . 
C 3 HOH 65  2065 2065 HOH HOH A . 
C 3 HOH 66  2066 2066 HOH HOH A . 
C 3 HOH 67  2067 2067 HOH HOH A . 
C 3 HOH 68  2068 2068 HOH HOH A . 
C 3 HOH 69  2069 2069 HOH HOH A . 
C 3 HOH 70  2070 2070 HOH HOH A . 
C 3 HOH 71  2071 2071 HOH HOH A . 
C 3 HOH 72  2072 2072 HOH HOH A . 
C 3 HOH 73  2073 2073 HOH HOH A . 
C 3 HOH 74  2074 2074 HOH HOH A . 
C 3 HOH 75  2075 2075 HOH HOH A . 
C 3 HOH 76  2076 2076 HOH HOH A . 
C 3 HOH 77  2077 2077 HOH HOH A . 
C 3 HOH 78  2078 2078 HOH HOH A . 
C 3 HOH 79  2079 2079 HOH HOH A . 
C 3 HOH 80  2080 2080 HOH HOH A . 
C 3 HOH 81  2081 2081 HOH HOH A . 
C 3 HOH 82  2082 2082 HOH HOH A . 
C 3 HOH 83  2083 2083 HOH HOH A . 
C 3 HOH 84  2084 2084 HOH HOH A . 
C 3 HOH 85  2085 2085 HOH HOH A . 
C 3 HOH 86  2086 2086 HOH HOH A . 
C 3 HOH 87  2087 2087 HOH HOH A . 
C 3 HOH 88  2088 2088 HOH HOH A . 
C 3 HOH 89  2089 2089 HOH HOH A . 
C 3 HOH 90  2090 2090 HOH HOH A . 
C 3 HOH 91  2091 2091 HOH HOH A . 
C 3 HOH 92  2092 2092 HOH HOH A . 
C 3 HOH 93  2093 2093 HOH HOH A . 
C 3 HOH 94  2094 2094 HOH HOH A . 
C 3 HOH 95  2095 2095 HOH HOH A . 
C 3 HOH 96  2096 2096 HOH HOH A . 
C 3 HOH 97  2097 2097 HOH HOH A . 
C 3 HOH 98  2098 2098 HOH HOH A . 
C 3 HOH 99  2099 2099 HOH HOH A . 
C 3 HOH 100 2100 2100 HOH HOH A . 
C 3 HOH 101 2101 2101 HOH HOH A . 
C 3 HOH 102 2102 2102 HOH HOH A . 
C 3 HOH 103 2103 2103 HOH HOH A . 
C 3 HOH 104 2104 2104 HOH HOH A . 
C 3 HOH 105 2105 2105 HOH HOH A . 
C 3 HOH 106 2106 2106 HOH HOH A . 
C 3 HOH 107 2107 2107 HOH HOH A . 
C 3 HOH 108 2108 2108 HOH HOH A . 
C 3 HOH 109 2109 2109 HOH HOH A . 
C 3 HOH 110 2110 2110 HOH HOH A . 
C 3 HOH 111 2111 2111 HOH HOH A . 
C 3 HOH 112 2112 2112 HOH HOH A . 
C 3 HOH 113 2113 2113 HOH HOH A . 
C 3 HOH 114 2114 2114 HOH HOH A . 
C 3 HOH 115 2115 2115 HOH HOH A . 
C 3 HOH 116 2116 2116 HOH HOH A . 
C 3 HOH 117 2117 2117 HOH HOH A . 
C 3 HOH 118 2118 2118 HOH HOH A . 
C 3 HOH 119 2119 2119 HOH HOH A . 
C 3 HOH 120 2120 2120 HOH HOH A . 
C 3 HOH 121 2121 2121 HOH HOH A . 
C 3 HOH 122 2122 2122 HOH HOH A . 
C 3 HOH 123 2123 2123 HOH HOH A . 
C 3 HOH 124 2124 2124 HOH HOH A . 
C 3 HOH 125 2125 2125 HOH HOH A . 
C 3 HOH 126 2126 2126 HOH HOH A . 
C 3 HOH 127 2127 2127 HOH HOH A . 
C 3 HOH 128 2128 2128 HOH HOH A . 
C 3 HOH 129 2129 2129 HOH HOH A . 
C 3 HOH 130 2130 2130 HOH HOH A . 
C 3 HOH 131 2131 2131 HOH HOH A . 
C 3 HOH 132 2132 2132 HOH HOH A . 
C 3 HOH 133 2133 2133 HOH HOH A . 
C 3 HOH 134 2134 2134 HOH HOH A . 
C 3 HOH 135 2135 2135 HOH HOH A . 
C 3 HOH 136 2136 2136 HOH HOH A . 
C 3 HOH 137 2137 2137 HOH HOH A . 
C 3 HOH 138 2138 2138 HOH HOH A . 
C 3 HOH 139 2139 2139 HOH HOH A . 
C 3 HOH 140 2140 2140 HOH HOH A . 
C 3 HOH 141 2141 2141 HOH HOH A . 
C 3 HOH 142 2142 2142 HOH HOH A . 
C 3 HOH 143 2143 2143 HOH HOH A . 
C 3 HOH 144 2144 2144 HOH HOH A . 
C 3 HOH 145 2145 2145 HOH HOH A . 
C 3 HOH 146 2146 2146 HOH HOH A . 
C 3 HOH 147 2147 2147 HOH HOH A . 
C 3 HOH 148 2148 2148 HOH HOH A . 
C 3 HOH 149 2149 2149 HOH HOH A . 
C 3 HOH 150 2150 2150 HOH HOH A . 
C 3 HOH 151 2151 2151 HOH HOH A . 
C 3 HOH 152 2152 2152 HOH HOH A . 
C 3 HOH 153 2153 2153 HOH HOH A . 
C 3 HOH 154 2154 2154 HOH HOH A . 
C 3 HOH 155 2155 2155 HOH HOH A . 
C 3 HOH 156 2156 2156 HOH HOH A . 
C 3 HOH 157 2157 2157 HOH HOH A . 
C 3 HOH 158 2158 2158 HOH HOH A . 
C 3 HOH 159 2159 2159 HOH HOH A . 
C 3 HOH 160 2160 2160 HOH HOH A . 
C 3 HOH 161 2161 2161 HOH HOH A . 
C 3 HOH 162 2162 2162 HOH HOH A . 
C 3 HOH 163 2163 2163 HOH HOH A . 
C 3 HOH 164 2164 2164 HOH HOH A . 
C 3 HOH 165 2165 2165 HOH HOH A . 
C 3 HOH 166 2166 2166 HOH HOH A . 
C 3 HOH 167 2167 2167 HOH HOH A . 
C 3 HOH 168 2168 2168 HOH HOH A . 
C 3 HOH 169 2169 2169 HOH HOH A . 
C 3 HOH 170 2170 2170 HOH HOH A . 
C 3 HOH 171 2171 2171 HOH HOH A . 
C 3 HOH 172 2172 2172 HOH HOH A . 
C 3 HOH 173 2173 2173 HOH HOH A . 
C 3 HOH 174 2174 2174 HOH HOH A . 
C 3 HOH 175 2175 2175 HOH HOH A . 
C 3 HOH 176 2176 2176 HOH HOH A . 
C 3 HOH 177 2177 2177 HOH HOH A . 
C 3 HOH 178 2178 2178 HOH HOH A . 
C 3 HOH 179 2179 2179 HOH HOH A . 
C 3 HOH 180 2180 2180 HOH HOH A . 
C 3 HOH 181 2181 2181 HOH HOH A . 
C 3 HOH 182 2182 2182 HOH HOH A . 
C 3 HOH 183 2183 2183 HOH HOH A . 
C 3 HOH 184 2184 2184 HOH HOH A . 
C 3 HOH 185 2185 2185 HOH HOH A . 
C 3 HOH 186 2186 2186 HOH HOH A . 
C 3 HOH 187 2187 2187 HOH HOH A . 
C 3 HOH 188 2188 2188 HOH HOH A . 
C 3 HOH 189 2189 2189 HOH HOH A . 
C 3 HOH 190 2190 2190 HOH HOH A . 
C 3 HOH 191 2191 2191 HOH HOH A . 
C 3 HOH 192 2192 2192 HOH HOH A . 
C 3 HOH 193 2193 2193 HOH HOH A . 
C 3 HOH 194 2194 2194 HOH HOH A . 
C 3 HOH 195 2195 2195 HOH HOH A . 
C 3 HOH 196 2196 2196 HOH HOH A . 
C 3 HOH 197 2197 2197 HOH HOH A . 
C 3 HOH 198 2198 2198 HOH HOH A . 
C 3 HOH 199 2199 2199 HOH HOH A . 
C 3 HOH 200 2200 2200 HOH HOH A . 
C 3 HOH 201 2201 2201 HOH HOH A . 
C 3 HOH 202 2202 2202 HOH HOH A . 
C 3 HOH 203 2203 2203 HOH HOH A . 
C 3 HOH 204 2204 2204 HOH HOH A . 
C 3 HOH 205 2205 2205 HOH HOH A . 
C 3 HOH 206 2206 2206 HOH HOH A . 
C 3 HOH 207 2207 2207 HOH HOH A . 
C 3 HOH 208 2208 2208 HOH HOH A . 
C 3 HOH 209 2209 2209 HOH HOH A . 
C 3 HOH 210 2210 2210 HOH HOH A . 
C 3 HOH 211 2211 2211 HOH HOH A . 
C 3 HOH 212 2212 2212 HOH HOH A . 
C 3 HOH 213 2213 2213 HOH HOH A . 
C 3 HOH 214 2214 2214 HOH HOH A . 
C 3 HOH 215 2215 2215 HOH HOH A . 
C 3 HOH 216 2216 2216 HOH HOH A . 
C 3 HOH 217 2217 2217 HOH HOH A . 
C 3 HOH 218 2218 2218 HOH HOH A . 
C 3 HOH 219 2219 2219 HOH HOH A . 
C 3 HOH 220 2220 2220 HOH HOH A . 
C 3 HOH 221 2221 2221 HOH HOH A . 
C 3 HOH 222 2222 2222 HOH HOH A . 
C 3 HOH 223 2223 2223 HOH HOH A . 
C 3 HOH 224 2224 2224 HOH HOH A . 
C 3 HOH 225 2225 2225 HOH HOH A . 
C 3 HOH 226 2226 2226 HOH HOH A . 
C 3 HOH 227 2227 2227 HOH HOH A . 
C 3 HOH 228 2228 2228 HOH HOH A . 
C 3 HOH 229 2229 2229 HOH HOH A . 
C 3 HOH 230 2230 2230 HOH HOH A . 
C 3 HOH 231 2231 2231 HOH HOH A . 
C 3 HOH 232 2232 2232 HOH HOH A . 
C 3 HOH 233 2233 2233 HOH HOH A . 
C 3 HOH 234 2234 2234 HOH HOH A . 
C 3 HOH 235 2235 2235 HOH HOH A . 
C 3 HOH 236 2236 2236 HOH HOH A . 
C 3 HOH 237 2237 2237 HOH HOH A . 
C 3 HOH 238 2238 2238 HOH HOH A . 
C 3 HOH 239 2239 2239 HOH HOH A . 
C 3 HOH 240 2240 2240 HOH HOH A . 
C 3 HOH 241 2241 2241 HOH HOH A . 
C 3 HOH 242 2242 2242 HOH HOH A . 
C 3 HOH 243 2243 2243 HOH HOH A . 
C 3 HOH 244 2244 2244 HOH HOH A . 
C 3 HOH 245 2245 2245 HOH HOH A . 
C 3 HOH 246 2246 2246 HOH HOH A . 
C 3 HOH 247 2247 2247 HOH HOH A . 
C 3 HOH 248 2248 2248 HOH HOH A . 
C 3 HOH 249 2249 2249 HOH HOH A . 
C 3 HOH 250 2250 2250 HOH HOH A . 
C 3 HOH 251 2251 2251 HOH HOH A . 
C 3 HOH 252 2252 2252 HOH HOH A . 
C 3 HOH 253 2253 2253 HOH HOH A . 
C 3 HOH 254 2254 2254 HOH HOH A . 
C 3 HOH 255 2255 2255 HOH HOH A . 
C 3 HOH 256 2256 2256 HOH HOH A . 
C 3 HOH 257 2257 2257 HOH HOH A . 
C 3 HOH 258 2258 2258 HOH HOH A . 
C 3 HOH 259 2259 2259 HOH HOH A . 
C 3 HOH 260 2260 2260 HOH HOH A . 
C 3 HOH 261 2261 2261 HOH HOH A . 
C 3 HOH 262 2262 2262 HOH HOH A . 
C 3 HOH 263 2263 2263 HOH HOH A . 
C 3 HOH 264 2264 2264 HOH HOH A . 
C 3 HOH 265 2265 2265 HOH HOH A . 
C 3 HOH 266 2266 2266 HOH HOH A . 
C 3 HOH 267 2267 2267 HOH HOH A . 
C 3 HOH 268 2268 2268 HOH HOH A . 
C 3 HOH 269 2269 2269 HOH HOH A . 
C 3 HOH 270 2270 2270 HOH HOH A . 
C 3 HOH 271 2271 2271 HOH HOH A . 
C 3 HOH 272 2272 2272 HOH HOH A . 
C 3 HOH 273 2273 2273 HOH HOH A . 
C 3 HOH 274 2274 2274 HOH HOH A . 
C 3 HOH 275 2275 2275 HOH HOH A . 
C 3 HOH 276 2276 2276 HOH HOH A . 
C 3 HOH 277 2277 2277 HOH HOH A . 
C 3 HOH 278 2278 2278 HOH HOH A . 
C 3 HOH 279 2279 2279 HOH HOH A . 
C 3 HOH 280 2280 2280 HOH HOH A . 
C 3 HOH 281 2281 2281 HOH HOH A . 
C 3 HOH 282 2282 2282 HOH HOH A . 
C 3 HOH 283 2283 2283 HOH HOH A . 
C 3 HOH 284 2284 2284 HOH HOH A . 
C 3 HOH 285 2285 2285 HOH HOH A . 
C 3 HOH 286 2286 2286 HOH HOH A . 
C 3 HOH 287 2287 2287 HOH HOH A . 
C 3 HOH 288 2288 2288 HOH HOH A . 
C 3 HOH 289 2289 2289 HOH HOH A . 
C 3 HOH 290 2290 2290 HOH HOH A . 
C 3 HOH 291 2291 2291 HOH HOH A . 
C 3 HOH 292 2292 2292 HOH HOH A . 
C 3 HOH 293 2293 2293 HOH HOH A . 
C 3 HOH 294 2294 2294 HOH HOH A . 
C 3 HOH 295 2295 2295 HOH HOH A . 
C 3 HOH 296 2296 2296 HOH HOH A . 
C 3 HOH 297 2297 2297 HOH HOH A . 
C 3 HOH 298 2298 2298 HOH HOH A . 
C 3 HOH 299 2299 2299 HOH HOH A . 
C 3 HOH 300 2300 2300 HOH HOH A . 
C 3 HOH 301 2301 2301 HOH HOH A . 
C 3 HOH 302 2302 2302 HOH HOH A . 
C 3 HOH 303 2303 2303 HOH HOH A . 
C 3 HOH 304 2304 2304 HOH HOH A . 
C 3 HOH 305 2305 2305 HOH HOH A . 
C 3 HOH 306 2306 2306 HOH HOH A . 
C 3 HOH 307 2307 2307 HOH HOH A . 
C 3 HOH 308 2308 2308 HOH HOH A . 
C 3 HOH 309 2309 2309 HOH HOH A . 
C 3 HOH 310 2310 2310 HOH HOH A . 
C 3 HOH 311 2311 2311 HOH HOH A . 
C 3 HOH 312 2312 2312 HOH HOH A . 
C 3 HOH 313 2313 2313 HOH HOH A . 
C 3 HOH 314 2314 2314 HOH HOH A . 
C 3 HOH 315 2315 2315 HOH HOH A . 
C 3 HOH 316 2316 2316 HOH HOH A . 
C 3 HOH 317 2317 2317 HOH HOH A . 
C 3 HOH 318 2318 2318 HOH HOH A . 
C 3 HOH 319 2319 2319 HOH HOH A . 
C 3 HOH 320 2320 2320 HOH HOH A . 
C 3 HOH 321 2321 2321 HOH HOH A . 
C 3 HOH 322 2322 2322 HOH HOH A . 
C 3 HOH 323 2323 2323 HOH HOH A . 
C 3 HOH 324 2324 2324 HOH HOH A . 
C 3 HOH 325 2325 2325 HOH HOH A . 
C 3 HOH 326 2326 2326 HOH HOH A . 
C 3 HOH 327 2327 2327 HOH HOH A . 
C 3 HOH 328 2328 2328 HOH HOH A . 
C 3 HOH 329 2329 2329 HOH HOH A . 
C 3 HOH 330 2330 2330 HOH HOH A . 
C 3 HOH 331 2331 2331 HOH HOH A . 
C 3 HOH 332 2332 2332 HOH HOH A . 
C 3 HOH 333 2333 2333 HOH HOH A . 
C 3 HOH 334 2334 2334 HOH HOH A . 
C 3 HOH 335 2335 2335 HOH HOH A . 
C 3 HOH 336 2336 2336 HOH HOH A . 
C 3 HOH 337 2337 2337 HOH HOH A . 
C 3 HOH 338 2338 2338 HOH HOH A . 
C 3 HOH 339 2339 2339 HOH HOH A . 
C 3 HOH 340 2340 2340 HOH HOH A . 
C 3 HOH 341 2341 2341 HOH HOH A . 
C 3 HOH 342 2342 2342 HOH HOH A . 
C 3 HOH 343 2343 2343 HOH HOH A . 
C 3 HOH 344 2344 2344 HOH HOH A . 
C 3 HOH 345 2345 2345 HOH HOH A . 
C 3 HOH 346 2346 2346 HOH HOH A . 
C 3 HOH 347 2347 2347 HOH HOH A . 
C 3 HOH 348 2348 2348 HOH HOH A . 
C 3 HOH 349 2349 2349 HOH HOH A . 
C 3 HOH 350 2350 2350 HOH HOH A . 
C 3 HOH 351 2351 2351 HOH HOH A . 
C 3 HOH 352 2352 2352 HOH HOH A . 
C 3 HOH 353 2353 2353 HOH HOH A . 
C 3 HOH 354 2354 2354 HOH HOH A . 
C 3 HOH 355 2355 2355 HOH HOH A . 
C 3 HOH 356 2356 2356 HOH HOH A . 
C 3 HOH 357 2357 2357 HOH HOH A . 
C 3 HOH 358 2358 2358 HOH HOH A . 
C 3 HOH 359 2359 2359 HOH HOH A . 
C 3 HOH 360 2360 2360 HOH HOH A . 
C 3 HOH 361 2361 2361 HOH HOH A . 
C 3 HOH 362 2362 2362 HOH HOH A . 
C 3 HOH 363 2363 2363 HOH HOH A . 
C 3 HOH 364 2364 2364 HOH HOH A . 
C 3 HOH 365 2365 2365 HOH HOH A . 
C 3 HOH 366 2366 2366 HOH HOH A . 
C 3 HOH 367 2367 2367 HOH HOH A . 
C 3 HOH 368 2368 2368 HOH HOH A . 
C 3 HOH 369 2369 2369 HOH HOH A . 
C 3 HOH 370 2370 2370 HOH HOH A . 
C 3 HOH 371 2371 2371 HOH HOH A . 
C 3 HOH 372 2372 2372 HOH HOH A . 
C 3 HOH 373 2373 2373 HOH HOH A . 
C 3 HOH 374 2374 2374 HOH HOH A . 
C 3 HOH 375 2375 2375 HOH HOH A . 
C 3 HOH 376 2376 2376 HOH HOH A . 
C 3 HOH 377 2377 2377 HOH HOH A . 
C 3 HOH 378 2378 2378 HOH HOH A . 
C 3 HOH 379 2379 2379 HOH HOH A . 
C 3 HOH 380 2380 2380 HOH HOH A . 
C 3 HOH 381 2381 2381 HOH HOH A . 
C 3 HOH 382 2382 2382 HOH HOH A . 
C 3 HOH 383 2383 2383 HOH HOH A . 
C 3 HOH 384 2384 2384 HOH HOH A . 
C 3 HOH 385 2385 2385 HOH HOH A . 
C 3 HOH 386 2386 2386 HOH HOH A . 
C 3 HOH 387 2387 2387 HOH HOH A . 
C 3 HOH 388 2388 2388 HOH HOH A . 
C 3 HOH 389 2389 2389 HOH HOH A . 
C 3 HOH 390 2390 2390 HOH HOH A . 
C 3 HOH 391 2391 2391 HOH HOH A . 
C 3 HOH 392 2392 2392 HOH HOH A . 
C 3 HOH 393 2393 2393 HOH HOH A . 
C 3 HOH 394 2394 2394 HOH HOH A . 
C 3 HOH 395 2395 2395 HOH HOH A . 
C 3 HOH 396 2396 2396 HOH HOH A . 
C 3 HOH 397 2397 2397 HOH HOH A . 
C 3 HOH 398 2398 2398 HOH HOH A . 
C 3 HOH 399 2399 2399 HOH HOH A . 
C 3 HOH 400 2400 2400 HOH HOH A . 
C 3 HOH 401 2401 2401 HOH HOH A . 
C 3 HOH 402 2402 2402 HOH HOH A . 
C 3 HOH 403 2403 2403 HOH HOH A . 
C 3 HOH 404 2404 2404 HOH HOH A . 
C 3 HOH 405 2405 2405 HOH HOH A . 
C 3 HOH 406 2406 2406 HOH HOH A . 
C 3 HOH 407 2407 2407 HOH HOH A . 
C 3 HOH 408 2408 2408 HOH HOH A . 
C 3 HOH 409 2409 2409 HOH HOH A . 
C 3 HOH 410 2410 2410 HOH HOH A . 
C 3 HOH 411 2411 2411 HOH HOH A . 
C 3 HOH 412 2412 2412 HOH HOH A . 
C 3 HOH 413 2413 2413 HOH HOH A . 
C 3 HOH 414 2414 2414 HOH HOH A . 
C 3 HOH 415 2415 2415 HOH HOH A . 
C 3 HOH 416 2416 2416 HOH HOH A . 
C 3 HOH 417 2417 2417 HOH HOH A . 
C 3 HOH 418 2418 2418 HOH HOH A . 
C 3 HOH 419 2419 2419 HOH HOH A . 
C 3 HOH 420 2420 2420 HOH HOH A . 
C 3 HOH 421 2421 2421 HOH HOH A . 
C 3 HOH 422 2422 2422 HOH HOH A . 
C 3 HOH 423 2423 2423 HOH HOH A . 
C 3 HOH 424 2424 2424 HOH HOH A . 
C 3 HOH 425 2425 2425 HOH HOH A . 
C 3 HOH 426 2426 2426 HOH HOH A . 
C 3 HOH 427 2427 2427 HOH HOH A . 
C 3 HOH 428 2428 2428 HOH HOH A . 
C 3 HOH 429 2429 2429 HOH HOH A . 
C 3 HOH 430 2430 2430 HOH HOH A . 
C 3 HOH 431 2431 2431 HOH HOH A . 
C 3 HOH 432 2432 2432 HOH HOH A . 
C 3 HOH 433 2433 2433 HOH HOH A . 
C 3 HOH 434 2434 2434 HOH HOH A . 
C 3 HOH 435 2435 2435 HOH HOH A . 
C 3 HOH 436 2436 2436 HOH HOH A . 
C 3 HOH 437 2437 2437 HOH HOH A . 
C 3 HOH 438 2438 2438 HOH HOH A . 
C 3 HOH 439 2439 2439 HOH HOH A . 
C 3 HOH 440 2440 2440 HOH HOH A . 
C 3 HOH 441 2441 2441 HOH HOH A . 
C 3 HOH 442 2442 2442 HOH HOH A . 
C 3 HOH 443 2443 2443 HOH HOH A . 
C 3 HOH 444 2444 2444 HOH HOH A . 
C 3 HOH 445 2445 2445 HOH HOH A . 
C 3 HOH 446 2446 2446 HOH HOH A . 
C 3 HOH 447 2447 2447 HOH HOH A . 
C 3 HOH 448 2448 2448 HOH HOH A . 
C 3 HOH 449 2449 2449 HOH HOH A . 
C 3 HOH 450 2450 2450 HOH HOH A . 
C 3 HOH 451 2451 2451 HOH HOH A . 
C 3 HOH 452 2452 2452 HOH HOH A . 
C 3 HOH 453 2453 2453 HOH HOH A . 
C 3 HOH 454 2454 2454 HOH HOH A . 
C 3 HOH 455 2455 2455 HOH HOH A . 
C 3 HOH 456 2456 2456 HOH HOH A . 
C 3 HOH 457 2457 2457 HOH HOH A . 
C 3 HOH 458 2458 2458 HOH HOH A . 
C 3 HOH 459 2459 2459 HOH HOH A . 
C 3 HOH 460 2460 2460 HOH HOH A . 
C 3 HOH 461 2461 2461 HOH HOH A . 
C 3 HOH 462 2462 2462 HOH HOH A . 
C 3 HOH 463 2463 2463 HOH HOH A . 
C 3 HOH 464 2464 2464 HOH HOH A . 
C 3 HOH 465 2465 2465 HOH HOH A . 
C 3 HOH 466 2466 2466 HOH HOH A . 
C 3 HOH 467 2467 2467 HOH HOH A . 
C 3 HOH 468 2468 2468 HOH HOH A . 
C 3 HOH 469 2469 2469 HOH HOH A . 
C 3 HOH 470 2470 2470 HOH HOH A . 
C 3 HOH 471 2471 2471 HOH HOH A . 
C 3 HOH 472 2472 2472 HOH HOH A . 
C 3 HOH 473 2473 2473 HOH HOH A . 
C 3 HOH 474 2474 2474 HOH HOH A . 
C 3 HOH 475 2475 2475 HOH HOH A . 
C 3 HOH 476 2476 2476 HOH HOH A . 
C 3 HOH 477 2477 2477 HOH HOH A . 
C 3 HOH 478 2478 2478 HOH HOH A . 
C 3 HOH 479 2479 2479 HOH HOH A . 
C 3 HOH 480 2480 2480 HOH HOH A . 
C 3 HOH 481 2481 2481 HOH HOH A . 
C 3 HOH 482 2482 2482 HOH HOH A . 
C 3 HOH 483 2483 2483 HOH HOH A . 
C 3 HOH 484 2484 2484 HOH HOH A . 
C 3 HOH 485 2485 2485 HOH HOH A . 
C 3 HOH 486 2486 2486 HOH HOH A . 
C 3 HOH 487 2487 2487 HOH HOH A . 
C 3 HOH 488 2488 2488 HOH HOH A . 
C 3 HOH 489 2489 2489 HOH HOH A . 
C 3 HOH 490 2490 2490 HOH HOH A . 
C 3 HOH 491 2491 2491 HOH HOH A . 
C 3 HOH 492 2492 2492 HOH HOH A . 
C 3 HOH 493 2493 2493 HOH HOH A . 
C 3 HOH 494 2494 2494 HOH HOH A . 
C 3 HOH 495 2495 2495 HOH HOH A . 
C 3 HOH 496 2496 2496 HOH HOH A . 
C 3 HOH 497 2497 2497 HOH HOH A . 
C 3 HOH 498 2498 2498 HOH HOH A . 
C 3 HOH 499 2499 2499 HOH HOH A . 
C 3 HOH 500 2500 2500 HOH HOH A . 
C 3 HOH 501 2501 2501 HOH HOH A . 
C 3 HOH 502 2502 2502 HOH HOH A . 
C 3 HOH 503 2503 2503 HOH HOH A . 
C 3 HOH 504 2504 2504 HOH HOH A . 
C 3 HOH 505 2505 2505 HOH HOH A . 
C 3 HOH 506 2506 2506 HOH HOH A . 
C 3 HOH 507 2507 2507 HOH HOH A . 
C 3 HOH 508 2508 2508 HOH HOH A . 
C 3 HOH 509 2509 2509 HOH HOH A . 
C 3 HOH 510 2510 2510 HOH HOH A . 
C 3 HOH 511 2511 2511 HOH HOH A . 
C 3 HOH 512 2512 2512 HOH HOH A . 
C 3 HOH 513 2513 2513 HOH HOH A . 
C 3 HOH 514 2514 2514 HOH HOH A . 
C 3 HOH 515 2515 2515 HOH HOH A . 
C 3 HOH 516 2516 2516 HOH HOH A . 
C 3 HOH 517 2517 2517 HOH HOH A . 
C 3 HOH 518 2518 2518 HOH HOH A . 
C 3 HOH 519 2519 2519 HOH HOH A . 
C 3 HOH 520 2520 2520 HOH HOH A . 
C 3 HOH 521 2521 2521 HOH HOH A . 
C 3 HOH 522 2522 2522 HOH HOH A . 
C 3 HOH 523 2523 2523 HOH HOH A . 
C 3 HOH 524 2524 2524 HOH HOH A . 
C 3 HOH 525 2525 2525 HOH HOH A . 
C 3 HOH 526 2526 2526 HOH HOH A . 
C 3 HOH 527 2527 2527 HOH HOH A . 
C 3 HOH 528 2528 2528 HOH HOH A . 
C 3 HOH 529 2529 2529 HOH HOH A . 
C 3 HOH 530 2530 2530 HOH HOH A . 
C 3 HOH 531 2531 2531 HOH HOH A . 
C 3 HOH 532 2532 2532 HOH HOH A . 
C 3 HOH 533 2533 2533 HOH HOH A . 
C 3 HOH 534 2534 2534 HOH HOH A . 
C 3 HOH 535 2535 2535 HOH HOH A . 
C 3 HOH 536 2536 2536 HOH HOH A . 
C 3 HOH 537 2537 2537 HOH HOH A . 
C 3 HOH 538 2538 2538 HOH HOH A . 
C 3 HOH 539 2539 2539 HOH HOH A . 
C 3 HOH 540 2540 2540 HOH HOH A . 
C 3 HOH 541 2541 2541 HOH HOH A . 
C 3 HOH 542 2542 2542 HOH HOH A . 
C 3 HOH 543 2543 2543 HOH HOH A . 
C 3 HOH 544 2544 2544 HOH HOH A . 
C 3 HOH 545 2545 2545 HOH HOH A . 
C 3 HOH 546 2546 2546 HOH HOH A . 
C 3 HOH 547 2547 2547 HOH HOH A . 
C 3 HOH 548 2548 2548 HOH HOH A . 
C 3 HOH 549 2549 2549 HOH HOH A . 
C 3 HOH 550 2550 2550 HOH HOH A . 
C 3 HOH 551 2551 2551 HOH HOH A . 
C 3 HOH 552 2552 2552 HOH HOH A . 
C 3 HOH 553 2553 2553 HOH HOH A . 
C 3 HOH 554 2554 2554 HOH HOH A . 
C 3 HOH 555 2555 2555 HOH HOH A . 
C 3 HOH 556 2556 2556 HOH HOH A . 
C 3 HOH 557 2557 2557 HOH HOH A . 
C 3 HOH 558 2558 2558 HOH HOH A . 
C 3 HOH 559 2559 2559 HOH HOH A . 
C 3 HOH 560 2560 2560 HOH HOH A . 
C 3 HOH 561 2561 2561 HOH HOH A . 
C 3 HOH 562 2562 2562 HOH HOH A . 
C 3 HOH 563 2563 2563 HOH HOH A . 
C 3 HOH 564 2564 2564 HOH HOH A . 
C 3 HOH 565 2565 2565 HOH HOH A . 
C 3 HOH 566 2566 2566 HOH HOH A . 
C 3 HOH 567 2567 2567 HOH HOH A . 
C 3 HOH 568 2568 2568 HOH HOH A . 
C 3 HOH 569 2569 2569 HOH HOH A . 
C 3 HOH 570 2570 2570 HOH HOH A . 
C 3 HOH 571 2571 2571 HOH HOH A . 
C 3 HOH 572 2572 2572 HOH HOH A . 
C 3 HOH 573 2573 2573 HOH HOH A . 
C 3 HOH 574 2574 2574 HOH HOH A . 
C 3 HOH 575 2575 2575 HOH HOH A . 
C 3 HOH 576 2576 2576 HOH HOH A . 
C 3 HOH 577 2577 2577 HOH HOH A . 
C 3 HOH 578 2578 2578 HOH HOH A . 
C 3 HOH 579 2579 2579 HOH HOH A . 
C 3 HOH 580 2580 2580 HOH HOH A . 
C 3 HOH 581 2581 2581 HOH HOH A . 
C 3 HOH 582 2582 2582 HOH HOH A . 
C 3 HOH 583 2583 2583 HOH HOH A . 
C 3 HOH 584 2584 2584 HOH HOH A . 
C 3 HOH 585 2585 2585 HOH HOH A . 
C 3 HOH 586 2586 2586 HOH HOH A . 
C 3 HOH 587 2587 2587 HOH HOH A . 
C 3 HOH 588 2588 2588 HOH HOH A . 
C 3 HOH 589 2589 2589 HOH HOH A . 
C 3 HOH 590 2590 2590 HOH HOH A . 
C 3 HOH 591 2591 2591 HOH HOH A . 
C 3 HOH 592 2592 2592 HOH HOH A . 
C 3 HOH 593 2593 2593 HOH HOH A . 
C 3 HOH 594 2594 2594 HOH HOH A . 
C 3 HOH 595 2595 2595 HOH HOH A . 
C 3 HOH 596 2596 2596 HOH HOH A . 
C 3 HOH 597 2597 2597 HOH HOH A . 
C 3 HOH 598 2598 2598 HOH HOH A . 
C 3 HOH 599 2599 2599 HOH HOH A . 
C 3 HOH 600 2600 2600 HOH HOH A . 
C 3 HOH 601 2601 2601 HOH HOH A . 
C 3 HOH 602 2602 2602 HOH HOH A . 
C 3 HOH 603 2603 2603 HOH HOH A . 
C 3 HOH 604 2604 2604 HOH HOH A . 
C 3 HOH 605 2605 2605 HOH HOH A . 
C 3 HOH 606 2606 2606 HOH HOH A . 
C 3 HOH 607 2607 2607 HOH HOH A . 
C 3 HOH 608 2608 2608 HOH HOH A . 
C 3 HOH 609 2609 2609 HOH HOH A . 
C 3 HOH 610 2610 2610 HOH HOH A . 
C 3 HOH 611 2611 2611 HOH HOH A . 
C 3 HOH 612 2612 2612 HOH HOH A . 
C 3 HOH 613 2613 2613 HOH HOH A . 
C 3 HOH 614 2614 2614 HOH HOH A . 
C 3 HOH 615 2615 2615 HOH HOH A . 
C 3 HOH 616 2616 2616 HOH HOH A . 
C 3 HOH 617 2617 2617 HOH HOH A . 
C 3 HOH 618 2618 2618 HOH HOH A . 
C 3 HOH 619 2619 2619 HOH HOH A . 
C 3 HOH 620 2620 2620 HOH HOH A . 
C 3 HOH 621 2621 2621 HOH HOH A . 
C 3 HOH 622 2622 2622 HOH HOH A . 
C 3 HOH 623 2623 2623 HOH HOH A . 
C 3 HOH 624 2624 2624 HOH HOH A . 
C 3 HOH 625 2625 2625 HOH HOH A . 
# 
_pdbx_validate_close_contact.id               1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1   OD1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1   A 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1   ASN 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1    26 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1   B 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2   O 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2   HOH 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2    2555 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.dist             2.19 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1  1 CB A ASP 75  ? ? CG A ASP 75  ? ? OD1 A ASP 75  ? ? 9.3   
2  1 CB A ASP 75  ? ? CG A ASP 75  ? ? OD2 A ASP 75  ? ? -7.2  
3  1 NE A ARG 114 ? ? CZ A ARG 114 ? ? NH1 A ARG 114 ? ? -3.6  
4  1 CB A TYR 138 ? ? CG A TYR 138 ? ? CD1 A TYR 138 ? ? -4.3  
5  1 NE A ARG 213 ? ? CZ A ARG 213 ? ? NH1 A ARG 213 ? ? 4.7   
6  1 CA A HIS 237 ? ? CB A HIS 237 ? ? CG  A HIS 237 ? ? 11.9  
7  1 CD A ARG 252 ? ? NE A ARG 252 ? ? CZ  A ARG 252 ? ? 9.6   
8  1 CD A ARG 298 ? ? NE A ARG 298 ? ? CZ  A ARG 298 ? ? 16.7  
9  1 NE A ARG 298 ? ? CZ A ARG 298 ? ? NH2 A ARG 298 ? ? 3.6   
10 1 CA A CYS 330 ? ? CB A CYS 330 ? A SG  A CYS 330 ? A -12.6 
11 1 CB A TYR 338 ? ? CG A TYR 338 ? ? CD2 A TYR 338 ? ? 4.5   
12 1 CB A TYR 338 ? ? CG A TYR 338 ? ? CD1 A TYR 338 ? ? -4.1  
# 
_pdbx_validate_torsion.id              1 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id    LYS 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id    A 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id     104 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code    ? 
_pdbx_validate_torsion.phi             48.11 
_pdbx_validate_torsion.psi             26.59 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 
;SUGAR ((4S,5R,6R)-6-((2R,3R,4R,5R,6R)-3-ACETAMIDO-2,5-DIHYDROXY-6-(HYDROXYMETHYL)-TETRAHYDRO-2H-PYRAN-4-YLOXY)-4,5-DIHYDROXY-5,6-DIHYDRO-4H-PYRAN-2-CARBOXYLIC ACID)
;
UCD 
3 water HOH 
# 
