Практикум 6
Анализ множественного выравнивания трансмембранных белков
Задание 1
Выданный белок: 4WIT:BБаза, по которой вёлся поиск: UniRef50
Число отобранных находок: 200
Наименьшее Е-value: 3.5E-26
Множественное выравнивание построено: MUSCLE
Выравнивание показалось мне вполне удовлетворяющим условиям задачи, последовательности удалены не были.
Ссылка на выравнивание в формате fasta Ссылка на проект в формате jvp
Рис. 1 Цветовая схема - Hydrophobicity (чем гидрофобнее остаток, тем он краснее, чем гидрофильнее - тем синее). Identity threshold - 15%
Как видно на рисунке, разница между консервативностью трансмембранных участков и цитоплазматических минимальна (трансмембранная часть - примерно, верхняя половина). Чаще, но не намного, по-видимому, в трансмембранных участках встречаются гидрофобные аминокислоты. Бывает, что в трансмембранных участках встречаются гидрофильные или даже полярные остатки. Возможно, это связано с внутримембранной каталитической активностью или, например, они служат для загрузки белка в мембрану через некий другой белок. Применительно к моему белку: предполагается, что он является ионным каналом, а ионным каналам полярные остатки нужны, например для связывания и пропускания ионов, а также играет роль в Ca2+-зависимой рециклизации мембраны, что также даёт пространство для спекуляций.
Предсказания TMHMM
С помощью сервиса TMHMM были предсказаны границы трансмембранных спиралей в гомологе белка TMEM16 lipid scramblase под названием hypothetical protein FOTG_07861. Результат представлен на рис. 2.
Рис. 2. Предсказания трансмембранных спиралей TMHMM белка hypothetical protein FOTG_07861
С некоторой точностью, с помощью TMHMM можно предсказывать трансмембранные спирали, однако первую с начала белка он пропустил вовсе, как и довольно крупную трансмембранную спираль в середине белка (однако там наблюдается увеличение вероятности), а для остальных выдал не совсем точные предсказания, сужая или расширяя границы участков (всё это отражено в проекте JalView).